അർജിനൈൻ, ലൈസിൻ എന്നീ അമിനോ ആസിഡുകൾ ഉണ്ടാക്കുന്നു. മൃഗങ്ങളുടെ പോഷണത്തിൽ അമിനോ ആസിഡുകളുടെ പങ്കും പ്രാധാന്യവും. അവശ്യ അമിനോ ആസിഡുകളുടെ പങ്ക് സൾഫർ അമിനോ ആസിഡ് ഫോർമുലകൾ

വിവിധതരം അമിനോ ആസിഡുകളിൽ, 20 എണ്ണം മാത്രമേ ഇൻട്രാ സെല്ലുലാർ പ്രോട്ടീൻ സിന്തസിസിൽ ഉൾപ്പെട്ടിട്ടുള്ളൂ ( പ്രോട്ടീനോജെനിക് അമിനോ ആസിഡുകൾ). കൂടാതെ, മനുഷ്യശരീരത്തിൽ ഏകദേശം 40 നോൺ-പ്രോട്ടീനോജെനിക് അമിനോ ആസിഡുകൾ കണ്ടെത്തിയിട്ടുണ്ട്. എല്ലാ പ്രോട്ടീനോജെനിക് അമിനോ ആസിഡുകളും α- അമിനോ ആസിഡുകളും അവയുടെ ഉദാഹരണവും കാണിക്കാം അധിക വഴികൾവർഗ്ഗീകരണം.

സൈഡ് റാഡിക്കലിന്റെ ഘടനയാൽ

നീക്കിവയ്ക്കുക

• അലിഫാറ്റിക്(അലനൈൻ, വാലൈൻ, ല്യൂസിൻ, ഐസോലൂസിൻ, പ്രോലൈൻ, ഗ്ലൈസിൻ)
• സുഗന്ധമുള്ള(ഫെനിലലാനൈൻ, ടൈറോസിൻ, ട്രിപ്റ്റോഫാൻ),
• സൾഫർ അടങ്ങിയ(സിസ്റ്റൈൻ, മെഥിയോണിൻ),
• അടങ്ങുന്ന OH ഗ്രൂപ്പ്(സെറിൻ, ത്രിയോണിൻ, ടൈറോസിൻ വീണ്ടും)
• അധിക അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു COOH ഗ്രൂപ്പ്(അസ്പാർട്ടിക്, ഗ്ലൂട്ടാമിക് ആസിഡുകൾ),
• അധിക NH 2 -ഗ്രൂപ്പ്(ലൈസിൻ, അർജിനൈൻ, ഹിസ്റ്റിഡിൻ, ഗ്ലൂട്ടാമൈൻ, ശതാവരി).

സാധാരണയായി അമിനോ ആസിഡുകളുടെ പേരുകൾ 3 അക്ഷരങ്ങളായി ചുരുക്കിയിരിക്കുന്നു. തന്മാത്രാ ജീവശാസ്ത്രത്തിലെ പ്രൊഫഷണലുകൾ ഓരോ അമിനോ ആസിഡിനും ഒറ്റ അക്ഷര ചിഹ്നങ്ങൾ ഉപയോഗിക്കുന്നു.

പ്രോട്ടീനോജെനിക് അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ഘടന

സൈഡ് റാഡിക്കലിന്റെ ധ്രുവതയാൽ

നിലവിലുണ്ട് നോൺ-പോളാർഅമിനോ ആസിഡുകൾ (ആരോമാറ്റിക്, അലിഫാറ്റിക്) കൂടാതെ ധ്രുവീയം(ചാർജ് ചെയ്യാത്തതും, നെഗറ്റീവ്, പോസിറ്റീവ് ചാർജ്ജുള്ളതും).

ആസിഡ്-ബേസ് ഗുണങ്ങളാൽ

ആസിഡ്-ബേസ് ഗുണങ്ങളാൽ, അവ ഉപവിഭാഗങ്ങളായി തിരിച്ചിരിക്കുന്നു നിഷ്പക്ഷ(ഭൂരിപക്ഷം), പുളിച്ച(അസ്പാർട്ടിക്, ഗ്ലൂട്ടാമിക് ആസിഡുകൾ) കൂടാതെ പ്രധാനപ്പെട്ട(ലൈസിൻ, അർജിനൈൻ, ഹിസ്റ്റിഡിൻ) അമിനോ ആസിഡുകൾ.

പകരം വെക്കാനില്ലാത്തത് കൊണ്ട്

ആവശ്യമെങ്കിൽ, ശരീരത്തിൽ സമന്വയിപ്പിക്കപ്പെടാത്തതും ഭക്ഷണം നൽകേണ്ടതുമായവ ശരീരത്തിന് അനുവദിച്ചിരിക്കുന്നു - പകരം വെക്കാനില്ലാത്തത്അമിനോ ആസിഡുകൾ (ല്യൂസിൻ, ഐസോലൂസിൻ, വാലൈൻ, ഫെനിലലാനൈൻ, ട്രിപ്റ്റോഫാൻ, ത്രിയോണിൻ, ലൈസിൻ, മെഥിയോണിൻ). TO മാറ്റിസ്ഥാപിക്കാവുന്നത്അത്തരം അമിനോ ആസിഡുകൾ ഉൾപ്പെടുന്നു, അതിന്റെ കാർബൺ അസ്ഥികൂടം ഉപാപചയ പ്രതിപ്രവർത്തനങ്ങളിൽ രൂപം കൊള്ളുന്നു, കൂടാതെ അനുബന്ധ അമിനോ ആസിഡിന്റെ രൂപീകരണത്തോടെ എങ്ങനെയെങ്കിലും ഒരു അമിനോ ഗ്രൂപ്പ് നേടുന്നതിന് പ്രാപ്തമാണ്. രണ്ട് അമിനോ ആസിഡുകളാണ് വ്യവസ്ഥാപിതമായി മാറ്റാനാകാത്തത് (അർജിനൈൻ, ഹിസ്റ്റിഡിൻ), അതായത്. അവയുടെ സമന്വയം അപര്യാപ്തമായ അളവിൽ സംഭവിക്കുന്നു, പ്രത്യേകിച്ച് കുട്ടികൾക്ക്.

ഒരു അമിനോ ഗ്രൂപ്പും കാർബോക്‌സിൽ ഗ്രൂപ്പും അടങ്ങുന്ന കാർബോക്‌സിലിക് ആസിഡുകളാണ് അമിനോ ആസിഡുകൾ. പ്രകൃതിദത്ത അമിനോ ആസിഡുകൾ 2-അമിനോ കാർബോക്‌സിലിക് ആസിഡുകൾ അല്ലെങ്കിൽ α-അമിനോ ആസിഡുകളാണ്, എന്നിരുന്നാലും β-അലനൈൻ, ടൗറിൻ, γ-അമിനോബ്യൂട്ടിക് ആസിഡ് തുടങ്ങിയ അമിനോ ആസിഡുകൾ ഉണ്ടെങ്കിലും. ഒരു α- അമിനോ ആസിഡിന്റെ സാമാന്യവൽക്കരിച്ച ഫോർമുല ഇതുപോലെ കാണപ്പെടുന്നു:

കാർബൺ 2-ലെ α-അമിനോ ആസിഡുകൾക്ക് നാല് വ്യത്യസ്‌ത പകരക്കാരുണ്ട്, അതായത്, ഗ്ലൈസിൻ ഒഴികെയുള്ള എല്ലാ α-അമിനോ ആസിഡുകൾക്കും ഒരു അസമമായ (ചിറൽ) കാർബൺ ആറ്റമുണ്ട്, അവ രണ്ട് എന്റിയോമറുകളായി നിലവിലുണ്ട് - എൽ-, ഡി-അമിനോ ആസിഡുകൾ. സ്വാഭാവിക അമിനോ ആസിഡുകൾ എൽ-സീരീസിൽ പെടുന്നു. ഡി-അമിനോ ആസിഡുകൾ ബാക്ടീരിയയിലും പെപ്റ്റൈഡ് ആൻറിബയോട്ടിക്കുകളിലും കാണപ്പെടുന്നു.

ജലീയ ലായനികളിലെ എല്ലാ അമിനോ ആസിഡുകളും ബൈപോളാർ അയോണുകളുടെ രൂപത്തിൽ നിലനിൽക്കും, അവയുടെ മൊത്തം ചാർജ് മാധ്യമത്തിന്റെ pH-നെ ആശ്രയിച്ചിരിക്കുന്നു. മൊത്തം ചാർജ് പൂജ്യമായിരിക്കുന്ന pH മൂല്യത്തെ ഐസോഇലക്ട്രിക് പോയിന്റ് എന്ന് വിളിക്കുന്നു. ഐസോഇലക്‌ട്രിക് പോയിന്റിൽ, ഒരു അമിനോ ആസിഡ് ഒരു zwitter അയോണാണ്, അതായത്, അതിന്റെ അമിൻ ഗ്രൂപ്പ് പ്രോട്ടോണേറ്റഡ് ആണ്, കാർബോക്‌സിൽ ഗ്രൂപ്പ് വിഘടിപ്പിക്കപ്പെടുന്നു. ന്യൂട്രൽ pH ശ്രേണിയിൽ, മിക്ക അമിനോ ആസിഡുകളും zwitterion ആണ്:

സ്പെക്ട്രത്തിന്റെ ദൃശ്യമേഖലയിൽ അമിനോ ആസിഡുകൾ പ്രകാശം ആഗിരണം ചെയ്യുന്നില്ല, ആരോമാറ്റിക് അമിനോ ആസിഡുകൾ സ്പെക്ട്രത്തിന്റെ യുവി മേഖലയിൽ പ്രകാശം ആഗിരണം ചെയ്യുന്നു: ട്രിപ്റ്റോഫാനും ടൈറോസിനും 280 nm, ഫെനിലലാനൈൻ 260 nm.

അമിനോ ആസിഡുകൾ ചിലതിന്റെ പ്രത്യേകതയാണ് രാസപ്രവർത്തനങ്ങൾലബോറട്ടറി പരിശീലനത്തിന് വലിയ പ്രാധാന്യമുണ്ട്: α- അമിനോ ഗ്രൂപ്പിനുള്ള കളർ നിൻഹൈഡ്രിൻ പരിശോധന, സൾഫൈഡ്രൈൽ, ഫിനോളിക്, അമിനോ ആസിഡ് റാഡിക്കലുകളുടെ മറ്റ് ഗ്രൂപ്പുകളുടെ സ്വഭാവം, അസിറ്റലൈസേഷൻ, അമിനോ ഗ്രൂപ്പുകൾ വഴി ഷിഫ് ബേസുകളുടെ രൂപീകരണം, കാർബോക്സൈൽ ഗ്രൂപ്പുകളുടെ എസ്റ്ററിഫിക്കേഷൻ.

അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ജൈവിക പങ്ക്:

പെപ്റ്റൈഡുകളുടെയും പ്രോട്ടീനുകളുടെയും ഘടനാപരമായ ഘടകങ്ങളാണ്, പ്രോട്ടീനോജെനിക് അമിനോ ആസിഡുകൾ എന്ന് വിളിക്കപ്പെടുന്നവ. പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഘടനയിൽ എൻകോഡ് ചെയ്ത 20 അമിനോ ആസിഡുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു ജനിതക കോഡ്കൂടാതെ വിവർത്തന സമയത്ത് പ്രോട്ടീനുകളിൽ ഉൾപ്പെടുത്തിയിട്ടുണ്ട്, അവയിൽ ചിലത് ഫോസ്ഫോറിലേറ്റഡ്, അസൈലേറ്റഡ് അല്ലെങ്കിൽ ഹൈഡ്രോക്സൈലേറ്റഡ് ആകാം;

മറ്റ് പ്രകൃതിദത്ത സംയുക്തങ്ങളുടെ ഘടനാപരമായ ഘടകങ്ങൾ ആകാം - കോഎൻസൈമുകൾ, പിത്തരസം ആസിഡുകൾ, ആൻറിബയോട്ടിക്കുകൾ;

സിഗ്നലിംഗ് തന്മാത്രകളാണ്. ചില അമിനോ ആസിഡുകൾ ന്യൂറോ ട്രാൻസ്മിറ്ററുകൾ അല്ലെങ്കിൽ ന്യൂറോ ട്രാൻസ്മിറ്ററുകൾ, ഹോർമോണുകൾ, ഹിസ്റ്റോ ഹോർമോണുകൾ എന്നിവയുടെ മുൻഗാമികളാണ്;

ഏറ്റവും പ്രധാനപ്പെട്ട മെറ്റബോളിറ്റുകളാണ്, ഉദാഹരണത്തിന്, ചില അമിനോ ആസിഡുകൾ സസ്യ ആൽക്കലോയിഡുകളുടെ മുൻഗാമികളാണ്, അല്ലെങ്കിൽ നൈട്രജൻ ദാതാക്കളായി പ്രവർത്തിക്കുന്നു, അല്ലെങ്കിൽ പോഷകാഹാരത്തിന്റെ സുപ്രധാന ഘടകങ്ങളാണ്.

പ്രോട്ടീനോജെനിക് അമിനോ ആസിഡുകളുടെ വർഗ്ഗീകരണം സൈഡ് ചെയിനുകളുടെ ഘടനയും ധ്രുവീകരണവും അടിസ്ഥാനമാക്കിയുള്ളതാണ്:

1. അലിഫാറ്റിക് അമിനോ ആസിഡുകൾ:

ഗ്ലൈസിൻ, സന്തോഷം, ജി, ഗ്ലൈ

അലനൈൻ, അല, എ, അല

വാലൈൻ, ഷാഫ്റ്റ്, V, Val *

ല്യൂസിൻ, ലീ, L, Leu *

ഐസോലൂസിൻ, ചെളി,ഞാൻ, ഐൽ *

ഈ അമിനോ ആസിഡുകളിൽ സൈഡ് ചെയിനിൽ ഹെറ്ററോടോമുകളോ സൈക്ലിക് ഗ്രൂപ്പുകളോ അടങ്ങിയിട്ടില്ല, മാത്രമല്ല ഇവയുടെ സവിശേഷത കുറഞ്ഞ ധ്രുവതയാണ്.

സിസ്റ്റൈൻ, സിസ്, സി, സിസ്

മെഥിയോണിൻ, മെത്ത്, M, Met *

3. ആരോമാറ്റിക് അമിനോ ആസിഡുകൾ:

ഫെനിലലാനൈൻ, ഹെയർ ഡ്രയർ, F, Phe *

ടൈറോസിൻ, ഷൂട്ടിംഗ് റേഞ്ച്, Y, ടൈർ

ട്രിപ്റ്റോഫാൻ, മൂന്ന്, W, Trp *

ഹിസ്റ്റിഡിൻ, ജിഎസ്, H, അവന്റെ

ആരോമാറ്റിക് അമിനോ ആസിഡുകളിൽ മെസോമെറിക് റെസൊണൻസ് സ്റ്റബിലൈസ്ഡ് സൈക്കിളുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു. ഈ ഗ്രൂപ്പിൽ, ഫെനിലലാനൈൻ എന്ന അമിനോ ആസിഡ് മാത്രമാണ് കുറഞ്ഞ ധ്രുവത കാണിക്കുന്നത്, ടൈറോസിൻ, ട്രിപ്റ്റോഫാൻ എന്നിവ ശ്രദ്ധേയമാണ്, കൂടാതെ ഹിസ്റ്റിഡിൻ - ഉയർന്ന ധ്രുവത പോലും. ഹിസ്റ്റിഡിനെ അടിസ്ഥാന അമിനോ ആസിഡുകൾ എന്നും വിളിക്കാം.

4. ന്യൂട്രൽ അമിനോ ആസിഡുകൾ:

സെറിൻ, ചാരനിറം, എസ്, സെർ

ത്രിയോണിൻ, ട്രെ, T, Thr *

ശതാവരി, asn,എൻ, അസ്ൻ

ഗ്ലൂട്ടാമിൻ, gln, Q, Gln

ന്യൂട്രൽ അമിനോ ആസിഡുകളിൽ ഹൈഡ്രോക്സൈൽ അല്ലെങ്കിൽ കാർബോക്സമൈഡ് ഗ്രൂപ്പുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു. അമൈഡ് ഗ്രൂപ്പുകൾ നോൺയോണിക് ആണെങ്കിലും, ശതാവരി, ഗ്ലൂട്ടാമൈൻ തന്മാത്രകൾ ഉയർന്ന ധ്രുവമാണ്.

5. അസിഡിക് അമിനോ ആസിഡുകൾ:

അസ്പാർട്ടിക് ആസിഡ് (അസ്പാർട്ടേറ്റ്), asp, D, Asp

ഗ്ലൂട്ടാമിക് ആസിഡ് (ഗ്ലൂട്ടാമേറ്റ്), ആഴത്തിലുള്ള,ഇ, ഗ്ലൂ

അസിഡിക് അമിനോ ആസിഡുകളുടെ പാർശ്വ ശൃംഖലകളുടെ കാർബോക്‌സിൽ ഗ്രൂപ്പുകൾ മുഴുവൻ ഫിസിയോളജിക്കൽ പിഎച്ച് ശ്രേണിയിൽ പൂർണ്ണമായും അയോണീകരിക്കപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു.

6. അവശ്യ അമിനോ ആസിഡുകൾ:

ലൈസിൻ, എൽ നിന്ന്,കെ, ലൈസ് *

അർജിനൈൻ, arg, R, Arg

അടിസ്ഥാന അമിനോ ആസിഡുകളുടെ സൈഡ് ചെയിനുകൾ ന്യൂട്രൽ pH ശ്രേണിയിൽ പൂർണ്ണമായി പ്രോട്ടോണേറ്റഡ് ആണ്. ശക്തമായ അടിസ്ഥാനപരവും വളരെ ധ്രുവീയവുമായ അമിനോ ആസിഡ് അർജിനൈൻ ആണ്, അതിൽ ഒരു ഗ്വാനിഡിൻ ഭാഗം അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു.

7. ഇമിനോ ആസിഡ്:

പ്രോലൈൻ, കുറിച്ച്, പി, പ്രോ

പ്രോലൈൻ സൈഡ് ചെയിൻ ഒരു α-കാർബൺ ആറ്റവും α-അമിനോ ഗ്രൂപ്പും അടങ്ങുന്ന അഞ്ച് അംഗ വലയം ഉൾക്കൊള്ളുന്നു. അതിനാൽ, പ്രോലിൻ, കർശനമായി പറഞ്ഞാൽ, ഒരു അമിനോ ആസിഡല്ല, മറിച്ച് ഒരു ഇമിനോ ആസിഡാണ്. വളയത്തിലെ നൈട്രജൻ ആറ്റം ദുർബലമായ അടിത്തറയാണ്, ഫിസിയോളജിക്കൽ പിഎച്ച് മൂല്യങ്ങളിൽ പ്രോട്ടോണേറ്റ് ചെയ്യപ്പെടുന്നില്ല. അതിന്റെ ചാക്രിക ഘടന കാരണം, പ്രോലിൻ പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയിൽ വളവുകൾക്ക് കാരണമാകുന്നു, ഇത് കൊളാജന്റെ ഘടനയ്ക്ക് വളരെ പ്രധാനമാണ്.

ലിസ്റ്റുചെയ്തിരിക്കുന്ന ചില അമിനോ ആസിഡുകൾ മനുഷ്യശരീരത്തിൽ സമന്വയിപ്പിക്കാൻ കഴിയില്ല, അവ ഭക്ഷണത്തോടൊപ്പം കഴിക്കണം. ഈ അവശ്യ അമിനോ ആസിഡുകൾ നക്ഷത്രചിഹ്നങ്ങളാൽ അടയാളപ്പെടുത്തിയിരിക്കുന്നു.

മുകളിൽ സൂചിപ്പിച്ചതുപോലെ, പ്രോട്ടീനോജെനിക് അമിനോ ആസിഡുകൾ ചില മൂല്യവത്തായ ജൈവശാസ്ത്രപരമായി സജീവമായ തന്മാത്രകളുടെ മുൻഗാമികളാണ്.

രണ്ട് ബയോജെനിക് അമിനുകളായ β-അലനൈൻ, സിസ്റ്റെമൈൻ എന്നിവ കോഎൻസൈം എയുടെ ഭാഗമാണ് (കോഎൻസൈമുകൾ വെള്ളത്തിൽ ലയിക്കുന്ന വിറ്റാമിനുകളുടെ ഡെറിവേറ്റീവുകളാണ്, ഇത് സങ്കീർണ്ണമായ എൻസൈമുകളുടെ സജീവ കേന്ദ്രമാണ്). അസ്പാർട്ടിക് ആസിഡിന്റെ ഡീകാർബോക്‌സിലേഷൻ വഴിയാണ് β-അലനൈൻ ഉണ്ടാകുന്നത്, സിസ്റ്റൈനിന്റെ ഡികാർബോക്‌സിലേഷൻ വഴി സിസ്റ്റമൈൻ ഉണ്ടാകുന്നു:

β-അലനൈൻ
സിസ്റ്റാമൈൻ

ഗ്ലൂട്ടാമിക് ആസിഡിന്റെ ബാക്കി ഭാഗം മറ്റൊരു കോഎൻസൈമിന്റെ ഭാഗമാണ് - ടെട്രാഹൈഡ്രോഫോളിക് ആസിഡ്, വിറ്റാമിൻ ബി സിയുടെ ഡെറിവേറ്റീവ്.

മറ്റ് ജൈവശാസ്ത്രപരമായി മൂല്യവത്തായ തന്മാത്രകൾ അമിനോ ആസിഡായ ഗ്ലൈസിനുമായുള്ള പിത്തരസം ആസിഡുകളുടെ സംയോജനമാണ്. ഈ സംയോജനങ്ങൾ അടിസ്ഥാന ആസിഡുകളേക്കാൾ ശക്തമായ ആസിഡുകളാണ്; അവ കരളിൽ രൂപം കൊള്ളുകയും ലവണങ്ങളുടെ രൂപത്തിൽ പിത്തരസത്തിൽ ഉണ്ടാകുകയും ചെയ്യുന്നു.

ഗ്ലൈക്കോകോളിക് ആസിഡ്

പ്രോട്ടീനോജെനിക് അമിനോ ആസിഡുകൾ ചില ആൻറിബയോട്ടിക്കുകളുടെ മുൻഗാമികളാണ് - സൂക്ഷ്മാണുക്കൾ സമന്വയിപ്പിച്ച ജൈവശാസ്ത്രപരമായി സജീവമായ പദാർത്ഥങ്ങൾ, ബാക്ടീരിയ, വൈറസുകൾ, കോശങ്ങൾ എന്നിവയുടെ വളർച്ചയെ തടയുന്നു. അവയിൽ ഏറ്റവും പ്രസിദ്ധമായത് പെൻസിലിൻ, സെഫാലോസ്പോരിൻസ് എന്നിവയാണ്, അവ β-ലാക്റ്റം ആൻറിബയോട്ടിക്കുകളുടെ ഗ്രൂപ്പാണ്, അവ ജനുസ്സിലെ പൂപ്പൽ വഴി ഉത്പാദിപ്പിക്കപ്പെടുന്നു. പെൻസിലിയം... ഘടനയിൽ ഒരു റിയാക്ടീവ് β-ലാക്റ്റം വളയത്തിന്റെ സാന്നിധ്യമാണ് ഇവയുടെ സവിശേഷത, അതിന്റെ സഹായത്തോടെ അവ ഗ്രാം നെഗറ്റീവ് സൂക്ഷ്മാണുക്കളുടെ സെൽ മതിലുകളുടെ സമന്വയത്തെ തടയുന്നു.

പെൻസിലിൻസിന്റെ പൊതു സൂത്രവാക്യം

ബയോജനിക് അമിനുകൾ - ന്യൂറോ ട്രാൻസ്മിറ്ററുകൾ, ഹോർമോണുകൾ, ഹിസ്റ്റോ ഹോർമോണുകൾ - ഡികാർബോക്‌സിലേഷൻ വഴി അമിനോ ആസിഡുകളിൽ നിന്ന് ലഭിക്കുന്നു.

അമിനോ ആസിഡുകളായ ഗ്ലൈസിനും ഗ്ലൂട്ടാമേറ്റും കേന്ദ്ര നാഡീവ്യൂഹത്തിലെ ന്യൂറോ ട്രാൻസ്മിറ്ററുകളാണ്.

ഡോപാമൈൻ (ന്യൂറോ ട്രാൻസ്മിറ്റർ) നോറെപിനെഫ്രിൻ (ന്യൂറോ ട്രാൻസ്മിറ്റർ)

അഡ്രിനാലിൻ (ഹോർമോൺ) ഹിസ്റ്റാമിൻ (ന്യൂറോ ട്രാൻസ്മിറ്ററും ഹിസ്റ്റോഹോർമോൺ)

സെറോടോണിൻ (ന്യൂറോ ട്രാൻസ്മിറ്ററും ഹിസ്റ്റോ ഹോർമോണും) GABA (ന്യൂറോ ട്രാൻസ്മിറ്റർ)

തൈറോക്സിൻ (ഹോർമോൺ)

ട്രിപ്റ്റോഫാൻ എന്ന അമിനോ ആസിഡിന്റെ ഡെറിവേറ്റീവ് ആണ് ഏറ്റവും പ്രശസ്തമായ പ്രകൃതിദത്തമായ ഓക്സിൻ - ഇൻഡോലെസെറ്റിക് ആസിഡ്. ഓക്സിനുകൾ സസ്യവളർച്ച നിയന്ത്രിക്കുന്നവയാണ്, അവ വളരുന്ന ടിഷ്യൂകളുടെ വ്യത്യാസം, കാമ്പിയം, വേരുകൾ എന്നിവയുടെ വളർച്ചയെ ഉത്തേജിപ്പിക്കുന്നു, പഴങ്ങളുടെ വളർച്ചയും പഴയ ഇലകൾ ചൊരിയുന്നതും ത്വരിതപ്പെടുത്തുന്നു, അവയുടെ എതിരാളികൾ അബ്സിസിക് ആസിഡാണ്.

ഇൻഡോലെസെറ്റിക് ആസിഡ്

ആൽക്കലോയിഡുകൾ അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ഡെറിവേറ്റീവുകളാണ് - സസ്യങ്ങളിൽ രൂപം കൊള്ളുന്ന അടിസ്ഥാന സ്വഭാവമുള്ള പ്രകൃതിദത്ത നൈട്രജൻ അടങ്ങിയ സംയുക്തങ്ങൾ. ഈ സംയുക്തങ്ങൾ വൈദ്യശാസ്ത്രത്തിൽ വ്യാപകമായി ഉപയോഗിക്കുന്ന വളരെ സജീവമായ ഫിസിയോളജിക്കൽ സംയുക്തങ്ങളാണ്. ആൽക്കലോയിഡുകളുടെ ഉദാഹരണങ്ങളിൽ ഫെനിലലനൈൻ ഡെറിവേറ്റീവ് പാപ്പാവെറിൻ, ഹിപ്നോട്ടിക് പോപ്പിയുടെ ഐസോക്വിനോലിൻ ആൽക്കലോയിഡ് (ആന്റിസ്പാസ്മോഡിക്), ട്രിപ്റ്റോഫാൻ ഡെറിവേറ്റീവ് ഫിസോസ്റ്റിഗ്മിൻ, കലബാർ ബീൻസിൽ നിന്നുള്ള ഇൻഡോൾ ആൽക്കലോയിഡ് (ആന്റികോളിനെസ്റ്ററേസ് മരുന്ന്):

papaverine physostigmine

അമിനോ ആസിഡുകൾ വളരെ ജനപ്രിയമായ ബയോടെക്നോളജി ലക്ഷ്യങ്ങളാണ്. അമിനോ ആസിഡുകളുടെ രാസ സമന്വയത്തിന് നിരവധി ഓപ്ഷനുകൾ ഉണ്ട്, എന്നാൽ ഫലം അമിനോ ആസിഡ് റേസ്മേറ്റ്സ് ആണ്. അമിനോ ആസിഡുകളുടെ എൽ-ഐസോമറുകൾ മാത്രമേ ഭക്ഷ്യ വ്യവസായത്തിനും ഔഷധത്തിനും അനുയോജ്യമാകൂ എന്നതിനാൽ, റേസ്മിക് മിശ്രിതങ്ങളെ എന്റിയോമറുകളായി വേർതിരിക്കണം, ഇത് ഗുരുതരമായ ഒരു പ്രശ്നമാണ്. അതിനാൽ, ബയോടെക്നോളജിക്കൽ സമീപനം കൂടുതൽ ജനകീയമാണ്: നിശ്ചലമാക്കപ്പെട്ട എൻസൈമുകൾ ഉപയോഗിച്ച് എൻസൈമാറ്റിക് സിന്തസിസ്, മുഴുവൻ മൈക്രോബയൽ സെല്ലുകൾ ഉപയോഗിച്ച് മൈക്രോബയോളജിക്കൽ സിന്തസിസ്. പിന്നീടുള്ള രണ്ട് കേസുകളിലും, ശുദ്ധമായ എൽ-ഐസോമറുകൾ ലഭിക്കും.

അമിനോ ആസിഡുകൾ ഉപയോഗിക്കുന്നു പോഷക സപ്ലിമെന്റുകൾകൂടാതെ ഫീഡ് ഘടകങ്ങളും. ഗ്ലൂട്ടാമിക് ആസിഡ് മാംസത്തിന്റെ രുചി വർദ്ധിപ്പിക്കുന്നു, വാലിൻ, ല്യൂസിൻ എന്നിവ രുചി മെച്ചപ്പെടുത്തുന്നു ബേക്കറി ഉൽപ്പന്നങ്ങൾ, ഗ്ലൈസിൻ, സിസ്റ്റൈൻ എന്നിവ കാനിംഗിൽ ആന്റിഓക്‌സിഡന്റുകളായി ഉപയോഗിക്കുന്നു. പല മടങ്ങ് മധുരമുള്ളതിനാൽ ഡി-ട്രിപ്റ്റോഫാൻ പഞ്ചസാരയ്ക്ക് പകരമായി ഉപയോഗിക്കാം. മിക്ക സസ്യ പ്രോട്ടീനുകളിലും ചെറിയ അളവിൽ അവശ്യ അമിനോ ആസിഡായ ലൈസിൻ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നതിനാൽ, കാർഷിക മൃഗങ്ങളുടെ തീറ്റയ്ക്കായി ലൈസിൻ ചേർക്കുന്നു.

അമിനോ ആസിഡുകൾ വൈദ്യശാസ്ത്രത്തിൽ വ്യാപകമായി ഉപയോഗിക്കുന്നു. മെഥിയോണിൻ, ഹിസ്റ്റിഡിൻ, ഗ്ലൂട്ടാമിക്, അസ്പാർട്ടിക് ആസിഡുകൾ, ഗ്ലൈസിൻ, സിസ്റ്റൈൻ, വാലൈൻ തുടങ്ങിയ അമിനോ ആസിഡുകളാണ് ഇവ.

കഴിഞ്ഞ ദശകത്തിൽ, ചർമ്മത്തിനും മുടി സംരക്ഷണത്തിനും അമിനോ ആസിഡുകൾ സൗന്ദര്യവർദ്ധക വസ്തുക്കളിൽ ചേർക്കാൻ തുടങ്ങി.

രാസമാറ്റം വരുത്തിയ അമിനോ ആസിഡുകൾ, ഡിറ്റർജന്റുകൾ, എമൽസിഫയറുകൾ, ഇന്ധന അഡിറ്റീവുകൾ എന്നിവയുടെ ഉൽപാദനത്തിൽ പോളിമർ സിന്തസിസിൽ സർഫാക്റ്റന്റുകളായി വ്യവസായത്തിൽ വ്യാപകമായി ഉപയോഗിക്കുന്നു.

പ്രോട്ടീനുകൾ

പെപ്റ്റൈഡ് ബോണ്ട് ബന്ധിപ്പിച്ചിരിക്കുന്ന അമിനോ ആസിഡുകൾ അടങ്ങിയ ഉയർന്ന തന്മാത്രാ ഭാരമുള്ള പദാർത്ഥങ്ങളാണ് പ്രോട്ടീനുകൾ.

തലമുറകളിലേക്ക് കൈമാറ്റം ചെയ്യപ്പെടുന്ന ജനിതക വിവരങ്ങളുടെ ഉൽപ്പന്നമാണ് പ്രോട്ടീനുകൾ, കൂടാതെ സെല്ലിലെ എല്ലാ സുപ്രധാന പ്രക്രിയകളും നടപ്പിലാക്കുന്നു.

പ്രോട്ടീൻ പ്രവർത്തനങ്ങൾ:

കാറ്റലറ്റിക് പ്രവർത്തനം. പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഏറ്റവും കൂടുതൽ ഗ്രൂപ്പ് എൻസൈമുകളാണ് - രാസപ്രവർത്തനങ്ങളെ ത്വരിതപ്പെടുത്തുന്ന കാറ്റലറ്റിക് പ്രവർത്തനമുള്ള പ്രോട്ടീനുകൾ. പെപ്സിൻ, ആൽക്കഹോൾ ഡിഹൈഡ്രജനേസ്, ഗ്ലൂട്ടാമിൻ സിന്തറ്റേസ് എന്നിവയാണ് എൻസൈമുകളുടെ ഉദാഹരണങ്ങൾ.

ഘടനാപരമായ പ്രവർത്തനം. കോശങ്ങളുടെയും ടിഷ്യൂകളുടെയും ആകൃതിയും സ്ഥിരതയും നിലനിർത്തുന്നതിന് ഘടനാപരമായ പ്രോട്ടീനുകൾ ഉത്തരവാദികളാണ്, ഇതിൽ കെരാറ്റിൻസ്, കൊളാജൻ, ഫൈബ്രോയിൻ എന്നിവ ഉൾപ്പെടുന്നു.

ഗതാഗത പ്രവർത്തനം. ട്രാൻസ്പോർട്ട് പ്രോട്ടീനുകൾ തന്മാത്രകളോ അയോണുകളോ ഒരു അവയവത്തിൽ നിന്ന് മറ്റൊന്നിലേക്കോ ഒരു കോശത്തിനുള്ളിലെ മെംബ്രണുകളിലേക്കോ കൊണ്ടുപോകുന്നു, ഉദാഹരണത്തിന്, ഹീമോഗ്ലോബിൻ, സെറം ആൽബുമിൻ, അയോൺ ചാനലുകൾ.

സംരക്ഷണ പ്രവർത്തനം. ഹോമിയോസ്റ്റാസിസ് സിസ്റ്റത്തിന്റെ പ്രോട്ടീനുകൾ ശരീരത്തെ രോഗകാരികൾ, വിദേശ വിവരങ്ങൾ, രക്തനഷ്ടം - ഇമ്യൂണോഗ്ലോബുലിൻസ്, ഫൈബ്രിനോജൻ, ത്രോംബിൻ എന്നിവയിൽ നിന്ന് സംരക്ഷിക്കുന്നു.

റെഗുലേറ്ററി പ്രവർത്തനം. പ്രോട്ടീനുകൾ സിഗ്നലിംഗ് പദാർത്ഥങ്ങളുടെ പ്രവർത്തനങ്ങൾ നിർവ്വഹിക്കുന്നു - ചില ഹോർമോണുകൾ, ഹിസ്റ്റോഹോർമോണുകൾ, ന്യൂറോ ട്രാൻസ്മിറ്ററുകൾ, ഏത് ഘടനയുടെയും സിഗ്നലിംഗ് പദാർത്ഥങ്ങളുടെ റിസപ്റ്ററുകളാണ്, സെല്ലിന്റെ ബയോകെമിക്കൽ സിഗ്നലിംഗ് ശൃംഖലകളിൽ കൂടുതൽ സിഗ്നൽ പ്രക്ഷേപണം നൽകുന്നു. വളർച്ചാ ഹോർമോൺ സോമാറ്റോട്രോപിൻ, ഹോർമോൺ ഇൻസുലിൻ, എച്ച്-, എം-കോളിനെർജിക് റിസപ്റ്ററുകൾ എന്നിവ ഉദാഹരണങ്ങളാണ്.

മോട്ടോർ പ്രവർത്തനം. പ്രോട്ടീനുകളുടെ സഹായത്തോടെ, സങ്കോചത്തിന്റെയും മറ്റ് ജൈവിക ചലനത്തിന്റെയും പ്രക്രിയകൾ നടക്കുന്നു. ഉദാഹരണങ്ങളിൽ ട്യൂബുലിൻ, ആക്റ്റിൻ, മയോസിൻ എന്നിവ ഉൾപ്പെടുന്നു.

സ്പെയർ ഫംഗ്ഷൻ. സസ്യങ്ങളിൽ സ്റ്റോറേജ് പ്രോട്ടീനുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു, അവ വിലയേറിയ പോഷകങ്ങളാണ്; മൃഗങ്ങളിൽ, പേശി പ്രോട്ടീനുകൾ കരുതൽ പോഷകങ്ങളായി വർത്തിക്കുന്നു, അത് വളരെ ആവശ്യമുള്ളപ്പോൾ സമാഹരിക്കുന്നു.

ഘടനാപരമായ ഓർഗനൈസേഷന്റെ വിവിധ തലങ്ങളുടെ സാന്നിധ്യം പ്രോട്ടീനുകളുടെ സവിശേഷതയാണ്.

പ്രാഥമിക ഘടനപ്രോട്ടീൻ എന്നത് പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയിലെ അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങളുടെ ക്രമത്തെ സൂചിപ്പിക്കുന്നു. ഒരു അമിനോ ആസിഡിന്റെ α-കാർബോക്‌സിൽ ഗ്രൂപ്പും മറ്റൊരു അമിനോ ആസിഡിന്റെ α-അമിനോ ഗ്രൂപ്പും തമ്മിലുള്ള കാർബോക്‌സാമൈഡ് ബോണ്ടാണ് പെപ്റ്റൈഡ് ബോണ്ട്.

അലനൈൽഫെനൈലാലനിസൈസ്റ്റൈൽപ്രോലിൻ

പെപ്റ്റൈഡ് ബോണ്ടിന് നിരവധി സവിശേഷതകൾ ഉണ്ട്:

a) ഇത് അനുരണനപരമായി സ്ഥിരതയുള്ളതാണ്, അതിനാൽ പ്രായോഗികമായി ഒരേ തലത്തിലാണ് - പ്ലാനർ; C-N ബോണ്ടിന് ചുറ്റുമുള്ള ഭ്രമണത്തിന് ധാരാളം ഊർജ്ജം ആവശ്യമാണ്, ബുദ്ധിമുട്ടാണ്;

b) -CO-NH- ബോണ്ടിന് ഒരു പ്രത്യേക സ്വഭാവമുണ്ട്, ഇത് സാധാരണയേക്കാൾ കുറവാണ്, പക്ഷേ ഇരട്ടിയിലധികം, അതായത്, കെറ്റോ-എനോൾ ടോട്ടോമെറിസം ഉണ്ട്:

സി) പെപ്റ്റൈഡ് ബോണ്ടുമായി ബന്ധപ്പെട്ട് പകരക്കാരുണ്ട് ട്രാൻസ്- സ്ഥാനം;

d) പെപ്റ്റൈഡ് നട്ടെല്ലിന് ചുറ്റും വിവിധ സ്വഭാവങ്ങളുള്ള വശ ശൃംഖലകളുണ്ട്, ചുറ്റുമുള്ള ലായക തന്മാത്രകളുമായി ഇടപഴകുന്നു, സ്വതന്ത്ര കാർബോക്‌സിൽ, അമിനോ ഗ്രൂപ്പുകൾ അയോണൈസ് ചെയ്യപ്പെടുകയും പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രയുടെ കാറ്റാനിക്, അയോണിക് കേന്ദ്രങ്ങൾ രൂപപ്പെടുകയും ചെയ്യുന്നു. അവയുടെ അനുപാതത്തെ ആശ്രയിച്ച്, പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രയ്ക്ക് മൊത്തത്തിലുള്ള പോസിറ്റീവ് അല്ലെങ്കിൽ നെഗറ്റീവ് ചാർജ് ലഭിക്കുന്നു, കൂടാതെ പ്രോട്ടീന്റെ ഐസോഇലക്ട്രിക് പോയിന്റിൽ എത്തുമ്പോൾ മീഡിയത്തിന്റെ ഒരു പ്രത്യേക pH മൂല്യവും ഇതിന്റെ സവിശേഷതയാണ്. റാഡിക്കലുകൾ പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രയ്ക്കുള്ളിൽ ഉപ്പ്, ഈതർ, ഡൈസൾഫൈഡ് ബ്രിഡ്ജുകൾ ഉണ്ടാക്കുന്നു, കൂടാതെ പ്രോട്ടീനുകളിൽ അന്തർലീനമായ പ്രതിപ്രവർത്തനങ്ങളുടെ പരിധി നിർണ്ണയിക്കുന്നു.

നിലവിൽ, 100-ഓ അതിലധികമോ അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങൾ അടങ്ങിയ പോളിമറുകൾ പ്രോട്ടീനുകളായി പരിഗണിക്കാൻ ഞങ്ങൾ സമ്മതിച്ചിട്ടുണ്ട്, പോളിപെപ്റ്റൈഡുകൾ - 50-100 അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങൾ അടങ്ങുന്ന പോളിമറുകൾ, കുറഞ്ഞ തന്മാത്രാ ഭാരം പെപ്റ്റൈഡുകൾ - 50-ൽ താഴെ അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങൾ അടങ്ങിയ പോളിമറുകൾ.

ചില കുറഞ്ഞ തന്മാത്രാ ഭാരം പെപ്റ്റൈഡുകൾ ഒരു സ്വതന്ത്ര ജൈവിക പങ്ക് വഹിക്കുന്നു. ഈ പെപ്റ്റൈഡുകളിൽ ചിലതിന്റെ ഉദാഹരണങ്ങൾ:

Glutathione - γ-glu-cis-gly - ഏറ്റവും വ്യാപകമായ ഇൻട്രാ സെല്ലുലാർ പെപ്റ്റൈഡുകളിൽ ഒന്ന്, കോശങ്ങളിലെ റെഡോക്സ് പ്രക്രിയകളിലും ജൈവ സ്തരങ്ങളിലുടനീളം അമിനോ ആസിഡുകളുടെ കൈമാറ്റത്തിലും ഉൾപ്പെടുന്നു.

Carnosine - β-ala-gis - മൃഗങ്ങളുടെ പേശികളിൽ അടങ്ങിയിരിക്കുന്ന ഒരു പെപ്റ്റൈഡ്, ലിപിഡ് പെറോക്സൈഡ് തകർച്ചയുടെ ഉൽപ്പന്നങ്ങൾ ഇല്ലാതാക്കുന്നു, പേശികളിലെ കാർബോഹൈഡ്രേറ്റുകളുടെ തകർച്ചയെ ത്വരിതപ്പെടുത്തുന്നു, ഫോസ്ഫേറ്റ് രൂപത്തിൽ പേശികളിലെ ഊർജ്ജ ഉപാപചയത്തിൽ ഏർപ്പെടുന്നു.

പിറ്റ്യൂട്ടറി ഗ്രന്ഥിയുടെ പിൻഭാഗത്തെ ഹോർമോണാണ് വാസോപ്രെസിൻ, ഇത് ശരീരത്തിലെ ജല ഉപാപചയത്തിന്റെ നിയന്ത്രണത്തിൽ ഉൾപ്പെടുന്നു:

ഫാലോയ്ഡിൻ ഒരു വിഷമുള്ള ഫ്ലൈ അഗറിക് പോളിപെപ്റ്റൈഡാണ്, നിസ്സാരമായ സാന്ദ്രതയിൽ, കോശങ്ങളിൽ നിന്ന് എൻസൈമുകളുടെയും പൊട്ടാസ്യം അയോണുകളുടെയും പ്രകാശനം കാരണം ശരീരത്തിന്റെ മരണത്തിന് കാരണമാകുന്നു:

ഗ്രാം പോസിറ്റീവ് ബാക്ടീരിയകളിൽ പ്രവർത്തിക്കുന്ന ഒരു ആൻറിബയോട്ടിക്കാണ് ഗ്രാമിസിഡിൻ, കുറഞ്ഞ തന്മാത്രാ ഭാരമുള്ള സംയുക്തങ്ങൾക്കുള്ള ജൈവ സ്തരങ്ങളുടെ പ്രവേശനക്ഷമത മാറ്റുകയും കോശങ്ങളുടെ മരണത്തിന് കാരണമാകുകയും ചെയ്യുന്നു:

കണ്ടുമുട്ടി-enkephalin - tyr-gli-gli-phen-meth - ഒരു പെപ്റ്റൈഡ് ന്യൂറോണുകളിൽ സമന്വയിപ്പിച്ച് വേദനയെ ദുർബലപ്പെടുത്തുന്നു.

ദ്വിതീയ പ്രോട്ടീൻ ഘടനപെപ്റ്റൈഡ് നട്ടെല്ലിന്റെ പ്രവർത്തന ഗ്രൂപ്പുകൾ തമ്മിലുള്ള പ്രതിപ്രവർത്തനത്തിന്റെ ഫലമായി രൂപപ്പെട്ട ഒരു സ്പേഷ്യൽ ഘടനയാണ്.

പെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയിൽ പെപ്റ്റൈഡ് ബോണ്ടുകളുടെ നിരവധി CO, NH ഗ്രൂപ്പുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു, അവയിൽ ഓരോന്നിനും ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകളുടെ രൂപീകരണത്തിൽ പങ്കെടുക്കാൻ കഴിയും. ഇത് അനുവദിക്കുന്ന രണ്ട് പ്രധാന തരം ഘടനകളുണ്ട്: α-ഹെലിക്സ്, അതിൽ ഒരു ടെലിഫോൺ റിസീവറിൽ നിന്ന് ഒരു ചരട് പോലെ ചങ്ങല ചുരുളുന്നു, ഒന്നോ അതിലധികമോ ചങ്ങലകളുടെ വലിച്ചുനീട്ടുന്ന ഭാഗങ്ങൾ വശങ്ങളിലായി വെച്ചിരിക്കുന്ന മടക്കിയ β-ഘടന. . ഈ രണ്ട് ഘടനകളും വളരെ സ്ഥിരതയുള്ളതാണ്.

വളച്ചൊടിച്ച പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയുടെ വളരെ ഇറുകിയ പാക്കിംഗാണ് α-ഹെലിക്‌സിന്റെ സവിശേഷത, വലതുകൈയ്യൻ ഹെലിക്‌സിന്റെ ഓരോ തിരിവിലും 3.6 അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങളുണ്ട്, ഇവയുടെ റാഡിക്കലുകൾ എല്ലായ്പ്പോഴും പുറത്തേക്കും ചെറുതായി പിന്നോട്ടും നയിക്കപ്പെടുന്നു, അതായത്, പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയുടെ തുടക്കം.

α-ഹെലിക്സിന്റെ പ്രധാന സവിശേഷതകൾ:

പെപ്റ്റൈഡ് ഗ്രൂപ്പിലെ നൈട്രജനിലെ ഹൈഡ്രജൻ ആറ്റവും അവശിഷ്ടത്തിന്റെ കാർബണൈൽ ഓക്സിജനും തമ്മിലുള്ള ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകളാൽ α-ഹെലിക്സ് സ്ഥിരത കൈവരിക്കുന്നു, ഇത് ശൃംഖലയിൽ നൽകിയിരിക്കുന്നതിൽ നിന്ന് നാല് സ്ഥാനങ്ങളിൽ നിന്ന് വ്യത്യസ്തമാണ്;

എല്ലാ പെപ്റ്റൈഡ് ഗ്രൂപ്പുകളും ഒരു ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടിന്റെ രൂപീകരണത്തിൽ ഉൾപ്പെടുന്നു, ഇത് α-ഹെലിക്സിന്റെ പരമാവധി സ്ഥിരത ഉറപ്പാക്കുന്നു;

പെപ്റ്റൈഡ് ഗ്രൂപ്പുകളുടെ എല്ലാ നൈട്രജൻ, ഓക്സിജൻ ആറ്റങ്ങളും ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകളുടെ രൂപീകരണത്തിൽ ഉൾപ്പെടുന്നു, ഇത് α- ഹെലിക്കൽ മേഖലകളുടെ ഹൈഡ്രോഫിലിസിറ്റി ഗണ്യമായി കുറയ്ക്കുകയും അവയുടെ ഹൈഡ്രോഫോബിസിറ്റി വർദ്ധിപ്പിക്കുകയും ചെയ്യുന്നു;

α-ഹെലിക്സ് സ്വയമേവ രൂപപ്പെട്ടതാണ്, ഇത് പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയുടെ ഏറ്റവും സ്ഥിരതയുള്ള രൂപീകരണമാണ്, ഇത് ഏറ്റവും കുറഞ്ഞ സ്വതന്ത്ര ഊർജ്ജവുമായി യോജിക്കുന്നു;

എൽ-അമിനോ ആസിഡുകളുടെ പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയിൽ, സാധാരണയായി പ്രോട്ടീനുകളിൽ കാണപ്പെടുന്ന വലത് ഹെലിക്സ്, ഇടത്തേതിനേക്കാൾ വളരെ സ്ഥിരതയുള്ളതാണ്.

α-ഹെലിക്സ് രൂപീകരണത്തിന്റെ സാധ്യത പ്രോട്ടീന്റെ പ്രാഥമിക ഘടനയാണ്. ചില അമിനോ ആസിഡുകൾ പെപ്റ്റൈഡ് നട്ടെല്ലിന്റെ ചുരുളലിൽ ഇടപെടുന്നു. ഉദാഹരണത്തിന്, ഗ്ലൂട്ടാമേറ്റിന്റെയും അസ്പാർട്ടേറ്റിന്റെയും അടുത്തുള്ള കാർബോക്‌സിൽ ഗ്രൂപ്പുകൾ പരസ്പരം അകറ്റുന്നു, ഇത് α-ഹെലിക്സിൽ ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകൾ ഉണ്ടാകുന്നത് തടയുന്നു. ഇതേ കാരണത്താൽ, അടുത്തടുത്തുള്ള പോസിറ്റീവ് ചാർജുള്ള ലൈസിൻ, അർജിനൈൻ അവശിഷ്ടങ്ങളുടെ സൈറ്റുകളിൽ ശൃംഖലയുടെ സർപ്പിളവൽക്കരണം തടസ്സപ്പെടുന്നു. എന്നിരുന്നാലും, α-ഹെലിക്‌സിന്റെ തടസ്സത്തിൽ പ്രോലിൻ ഏറ്റവും വലിയ പങ്ക് വഹിക്കുന്നു. ഒന്നാമതായി, പ്രോലിനിൽ, നൈട്രജൻ ആറ്റം ഒരു കർക്കശമായ വളയത്തിന്റെ ഭാഗമാണ്, ഇത് N-C ബോണ്ടിന് ചുറ്റുമുള്ള ഭ്രമണം തടയുന്നു, രണ്ടാമതായി, നൈട്രജൻ ആറ്റത്തിൽ ഹൈഡ്രജന്റെ അഭാവം മൂലം പ്രോലിൻ ഒരു ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ട് ഉണ്ടാക്കുന്നില്ല.

രേഖീയമായി സ്ഥിതിചെയ്യുന്ന പെപ്റ്റൈഡ് ശകലങ്ങൾക്കിടയിലുള്ള ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകളാൽ രൂപം കൊള്ളുന്ന ഒരു ലേയേർഡ് ഘടനയാണ് β-ഫോൾഡിംഗ്. രണ്ട് ശൃംഖലകളും സ്വതന്ത്രമോ ഒരേ പോളിപെപ്റ്റൈഡ് തന്മാത്രയോ ആകാം. ചങ്ങലകൾ ഒരു ദിശയിലാണെങ്കിൽ, അത്തരമൊരു β- ഘടനയെ സമാന്തരമായി വിളിക്കുന്നു. ചങ്ങലകളുടെ വിപരീത ദിശയിൽ, അതായത്, ഒരു ശൃംഖലയുടെ N-അറ്റം മറ്റേ ശൃംഖലയുടെ C-അറ്റവുമായി ഒത്തുപോകുമ്പോൾ, β-ഘടനയെ ആന്റിപാരലൽ എന്ന് വിളിക്കുന്നു. ഊർജ്ജസ്വലമായി, ഏതാണ്ട് ലീനിയർ ഹൈഡ്രജൻ പാലങ്ങളുള്ള ആന്റിപാരലൽ β-ഫോൾഡിംഗ് കൂടുതൽ അഭികാമ്യമാണ്.

പാരലൽ β-ഫോൾഡിംഗ് ആന്റി-പാരലൽ β-ഫോൾഡിംഗ്

ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകളാൽ പൂരിതമാക്കിയ α-ഹെലിക്‌സിൽ നിന്ന് വ്യത്യസ്തമായി, അധിക ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകളുടെ രൂപീകരണത്തിനായി β- മടക്കാവുന്ന ശൃംഖലയുടെ ഓരോ വിഭാഗവും തുറന്നിരിക്കുന്നു. ലാറ്ററൽ അമിനോ ആസിഡ് റാഡിക്കലുകൾ ഷീറ്റിന്റെ തലത്തിന് ഏതാണ്ട് ലംബമായി, മാറിമാറി മുകളിലേക്കും താഴേക്കും ആണ്.

പെപ്റ്റൈഡ് ചെയിൻ പെട്ടെന്ന് വളയുന്ന പ്രദേശങ്ങളിൽ, പലപ്പോഴും ഒരു β-ലൂപ്പ് ഉണ്ട്. 4 അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങൾ 180 ° വളയുകയും ആദ്യത്തെ നാലാമത്തെ അവശിഷ്ടങ്ങൾക്കിടയിൽ ഒരു ഹൈഡ്രജൻ പാലം ഉപയോഗിച്ച് സ്ഥിരപ്പെടുത്തുകയും ചെയ്യുന്ന ഒരു ചെറിയ ശകലമാണിത്. വലിയ അമിനോ ആസിഡ് റാഡിക്കലുകൾ β-ലൂപ്പിന്റെ രൂപീകരണത്തെ തടസ്സപ്പെടുത്തുന്നു; അതിനാൽ, ഏറ്റവും ചെറിയ അമിനോ ആസിഡ് ഗ്ലൈസിൻ മിക്കപ്പോഴും അതിൽ ഉൾപ്പെടുത്തിയിട്ടുണ്ട്.

പ്രോട്ടീൻ സൂപ്പർസെക്കൻഡറി ഘടന- ഇത് ദ്വിതീയ ഘടനകളുടെ ചില പ്രത്യേക ക്രമമാണ്. ഒരു നിശ്ചിത അളവിലുള്ള ഘടനാപരവും പ്രവർത്തനപരവുമായ സ്വയംഭരണാധികാരമുള്ള ഒരു പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രയുടെ ഒരു പ്രത്യേക ഭാഗമായാണ് ഒരു ഡൊമെയ്ൻ മനസ്സിലാക്കുന്നത്. പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകളുടെ ഘടനയുടെ അടിസ്ഥാന ഘടകങ്ങളായി ഇപ്പോൾ ഡൊമെയ്‌നുകൾ കണക്കാക്കപ്പെടുന്നു, കൂടാതെ α-ഹെലിസുകളുടെയും β-പാളികളുടെയും ക്രമീകരണത്തിന്റെ അനുപാതവും സ്വഭാവവും പ്രാഥമിക ഘടനകളെ താരതമ്യം ചെയ്യുന്നതിനേക്കാൾ പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രകളുടെയും ഫൈലോജെനെറ്റിക് ബന്ധങ്ങളുടെയും പരിണാമം മനസ്സിലാക്കാൻ കൂടുതൽ നൽകുന്നു. എല്ലാ പുതിയ പ്രോട്ടീനുകളുടെയും നിർമ്മാണമാണ് പരിണാമത്തിന്റെ പ്രധാന ദൌത്യം. പാക്കേജിംഗ് വ്യവസ്ഥകൾ തൃപ്തിപ്പെടുത്തുകയും ഫങ്ഷണൽ ടാസ്ക്കുകളുടെ പ്രകടനം ഉറപ്പാക്കുകയും ചെയ്യുന്ന ഒരു അമിനോ ആസിഡ് സീക്വൻസ് ആകസ്മികമായി സമന്വയിപ്പിക്കാനുള്ള അവസരം അനന്തമാണ്. അതിനാൽ, വ്യത്യസ്ത പ്രവർത്തനങ്ങളുള്ള പ്രോട്ടീനുകൾ പലപ്പോഴും കാണപ്പെടുന്നു, പക്ഷേ ഘടനയിൽ സമാനമാണ്, അവയ്ക്ക് ഒരു പൊതു പൂർവ്വികനുണ്ടെന്നോ അല്ലെങ്കിൽ പരസ്പരം പിൻഗാമികളാണെന്നോ തോന്നുന്നു. ഒരു പ്രത്യേക പ്രശ്നം പരിഹരിക്കേണ്ടതിന്റെ ആവശ്യകതയെ അഭിമുഖീകരിക്കുന്ന പരിണാമം, ഇതിനായി ആദ്യം പ്രോട്ടീനുകൾ രൂപകൽപ്പന ചെയ്യാനല്ല, മറിച്ച് ഇതിനകം തന്നെ നന്നായി എണ്ണയിട്ട ഘടനകളുമായി പൊരുത്തപ്പെടാനും പുതിയ ആവശ്യങ്ങൾക്കായി അവയെ പൊരുത്തപ്പെടുത്താനും ഇഷ്ടപ്പെടുന്നതായി തോന്നുന്നു.

പതിവായി ആവർത്തിക്കുന്ന സൂപ്പർസെക്കൻഡറി ഘടനകളുടെ ചില ഉദാഹരണങ്ങൾ:

αα ’- α-ഹെലിസുകൾ (മയോഗ്ലോബിൻ, ഹീമോഗ്ലോബിൻ) മാത്രം അടങ്ങിയിരിക്കുന്ന പ്രോട്ടീനുകൾ;

ββ '- β-ഘടനകൾ മാത്രമുള്ള പ്രോട്ടീനുകൾ (ഇമ്യൂണോഗ്ലോബുലിൻസ്, സൂപ്പർഓക്സൈഡ് ഡിസ്മുട്ടേസ്);

βαβ '- β-ബാരലിന്റെ ഘടന, ഓരോ β-പാളിയും ബാരലിനുള്ളിൽ സ്ഥിതിചെയ്യുന്നു, തന്മാത്രയുടെ ഉപരിതലത്തിൽ സ്ഥിതി ചെയ്യുന്ന α-ഹെലിക്സുമായി ബന്ധപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു (ട്രയോസ് ഫോസ്ഫോയ്സോമറേസ്, ലാക്റ്റേറ്റ് ഡീഹൈഡ്രജനേസ്);

"സിങ്ക് വിരൽ" - 20 അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങൾ അടങ്ങിയ ഒരു പ്രോട്ടീൻ ശകലം, സിങ്ക് ആറ്റം രണ്ട് സിസ്റ്റൈൻ, രണ്ട് ഹിസ്റ്റിഡിൻ അവശിഷ്ടങ്ങൾ എന്നിവയുമായി ബന്ധിപ്പിച്ചിരിക്കുന്നു, അതിന്റെ ഫലമായി ഏകദേശം 12 അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങളുടെ "വിരല്" ഉണ്ടാകുന്നു, ഇത് നിയന്ത്രണ മേഖലകളുമായി ബന്ധിപ്പിക്കാൻ കഴിയും. ഡിഎൻഎ തന്മാത്ര;

"ല്യൂസിൻ സിപ്പർ" - സംവദിക്കുന്ന പ്രോട്ടീനുകൾക്ക് കുറഞ്ഞത് 4 ല്യൂസിൻ അവശിഷ്ടങ്ങൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്ന α- ഹെലിക്കൽ മേഖലയുണ്ട്, അവ 6 അമിനോ ആസിഡുകൾ അകലത്തിൽ സ്ഥിതിചെയ്യുന്നു, അതായത്, അവ ഓരോ രണ്ടാമത്തെ ലൂപ്പിന്റെയും ഉപരിതലത്തിലാണ്, മറ്റൊന്നിന്റെ ല്യൂസിൻ അവശിഷ്ടങ്ങളുമായി ഹൈഡ്രോഫോബിക് ബോണ്ടുകൾ ഉണ്ടാക്കാം. പ്രോട്ടീൻ ... ല്യൂസിൻ ഫാസ്റ്റനറുകളുടെ സഹായത്തോടെ, ഉദാഹരണത്തിന്, ഹിസ്റ്റോണുകളുടെ ഉയർന്ന അടിസ്ഥാന പ്രോട്ടീനുകളുടെ തന്മാത്രകൾ കോംപ്ലക്സുകളായി സംയോജിപ്പിച്ച് പോസിറ്റീവ് ചാർജിനെ മറികടക്കും.

പ്രോട്ടീൻ ത്രിതീയ ഘടനഅമിനോ ആസിഡ് സൈഡ് റാഡിക്കലുകൾ തമ്മിലുള്ള ബോണ്ടുകളാൽ സ്ഥിരത കൈവരിക്കുന്ന ഒരു പ്രോട്ടീൻ തന്മാത്രയുടെ സ്പേഷ്യൽ ക്രമീകരണമാണ്.

ഒരു പ്രോട്ടീന്റെ ത്രിതീയ ഘടനയെ സ്ഥിരപ്പെടുത്തുന്ന ബോണ്ടുകളുടെ തരങ്ങൾ:

ഇലക്ട്രോസ്റ്റാറ്റിക് ഹൈഡ്രജൻ ഹൈഡ്രോഫോബിക് ഡൈസൾഫൈഡ്

ആശയവിനിമയ ആശയവിനിമയ ആശയവിനിമയ ആശയവിനിമയം

ത്രിതീയ ഘടനയുടെ മടക്കിനെ ആശ്രയിച്ച്, പ്രോട്ടീനുകളെ രണ്ട് പ്രധാന തരങ്ങളായി തിരിക്കാം - ഫൈബ്രിലർ, ഗ്ലോബുലാർ.

ഫൈബ്രില്ലാർ പ്രോട്ടീനുകൾ വെള്ളത്തിൽ ലയിക്കാത്ത നീളമുള്ള ഫിലമെന്റസ് തന്മാത്രകളാണ്, ഇവയുടെ പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലകൾ ഒരു അക്ഷത്തിൽ നീളുന്നു. ഇവ പ്രധാനമായും ഘടനാപരവും സങ്കോചപരവുമായ പ്രോട്ടീനുകളാണ്. ഏറ്റവും സാധാരണമായ ഫൈബ്രിലർ പ്രോട്ടീനുകളുടെ ചില ഉദാഹരണങ്ങൾ:

α-കെരാറ്റിൻസ്. പുറംതൊലിയിലെ കോശങ്ങളാൽ സമന്വയിപ്പിക്കപ്പെടുന്നു. മുടി, രോമങ്ങൾ, തൂവലുകൾ, കൊമ്പുകൾ, നഖങ്ങൾ, നഖങ്ങൾ, സൂചികൾ, ചെതുമ്പലുകൾ, കുളമ്പുകൾ, ആമയുടെ പുറംതൊലി എന്നിവയുടെ മിക്കവാറും എല്ലാ വരണ്ട ഭാരവും ചർമ്മത്തിന്റെ പുറം പാളിയുടെ ഭാരത്തിന്റെ ഗണ്യമായ ഭാഗവും അവ കണക്കിലെടുക്കുന്നു. ഇത് പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഒരു മുഴുവൻ കുടുംബമാണ്, അവ അമിനോ ആസിഡ് ഘടനയിൽ സമാനമാണ്, ധാരാളം സിസ്റ്റൈൻ അവശിഷ്ടങ്ങൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു, കൂടാതെ പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലകളുടെ അതേ സ്പേഷ്യൽ ക്രമീകരണവുമുണ്ട്. രോമകോശങ്ങളിൽ, കെരാറ്റിൻ പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലകൾ ആദ്യം നാരുകളായി ക്രമീകരിച്ചിരിക്കുന്നു, അതിൽ നിന്ന് ഒരു കയർ അല്ലെങ്കിൽ വളച്ചൊടിച്ച കേബിൾ പോലെ ഘടനകൾ രൂപം കൊള്ളുന്നു, ഇത് ഒടുവിൽ സെല്ലിന്റെ മുഴുവൻ സ്ഥലവും നിറയ്ക്കുന്നു. രോമകോശങ്ങൾ പരന്നതും ഒടുവിൽ നശിക്കുന്നതും, കോശഭിത്തികൾ ഓരോ രോമത്തിനും ചുറ്റും ക്യൂട്ടിക്കിൾ എന്ന് വിളിക്കപ്പെടുന്ന ഒരു ട്യൂബുലാർ കവചം ഉണ്ടാക്കുന്നു. α-കെരാറ്റിനിൽ, പോളിപെപ്‌റ്റൈഡ് ശൃംഖലകൾക്ക് α-ഹെലിക്‌സിന്റെ ആകൃതിയുണ്ട്, തിരശ്ചീനമായ ഡൈസൾഫൈഡ് ബോണ്ടുകളുടെ രൂപീകരണത്തോടെ മൂന്ന്-കോർ കേബിളായി പരസ്പരം വളച്ചൊടിക്കുന്നു. എൻ-ടെർമിനൽ അവശിഷ്ടങ്ങൾ ഒരു വശത്ത് (സമാന്തരമായി) സ്ഥിതി ചെയ്യുന്നു. അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ഘടനയിൽ നോൺ-പോളാർ സൈഡ് റാഡിക്കലുകളുള്ളതിനാൽ കെരാറ്റിനുകൾ വെള്ളത്തിൽ ലയിക്കില്ല, അവ ജലീയ ഘട്ടത്തിലേക്ക് നയിക്കപ്പെടുന്നു. ചെയ്തത് പെർംഇനിപ്പറയുന്ന പ്രക്രിയകൾ നടക്കുന്നു: ആദ്യം, തയോളുകൾ കുറയ്ക്കുന്നതിലൂടെ, ഡൈസൾഫൈഡ് പാലങ്ങൾ നശിപ്പിക്കപ്പെടുന്നു, തുടർന്ന്, മുടിക്ക് ആവശ്യമായ രൂപം നൽകുമ്പോൾ, അവ ചൂടാക്കി ഉണങ്ങുന്നു, അതേസമയം വായു ഓക്സിജനുമായുള്ള ഓക്സിഡേഷൻ കാരണം പുതിയ ഡൈസൾഫൈഡ് പാലങ്ങൾ രൂപം കൊള്ളുന്നു. ഹെയർസ്റ്റൈലിന്റെ ആകൃതി നിലനിർത്തുക.

β-കെരാറ്റിൻസ്. സിൽക്ക്, വെബ് ഫൈബ്രോയിൻ എന്നിവ ഇതിൽ ഉൾപ്പെടുന്നു. രചനയിൽ ഗ്ലൈസിൻ, അലനൈൻ, സെറിൻ എന്നിവയുടെ ആധിപത്യമുള്ള സമാന്തര β- മടക്കിയ പാളികളാണ് അവ.

കൊളാജൻ. ഉയർന്ന മൃഗങ്ങളിൽ ഏറ്റവും സമൃദ്ധമായ പ്രോട്ടീനും ബന്ധിത ടിഷ്യൂകളുടെ പ്രധാന ഫൈബ്രില്ലർ പ്രോട്ടീനും. ഫൈബ്രോബ്ലാസ്റ്റുകളിലും കോണ്ട്രോസൈറ്റുകളിലും കൊളാജൻ സമന്വയിപ്പിക്കപ്പെടുന്നു - ബന്ധിത ടിഷ്യുവിന്റെ പ്രത്യേക കോശങ്ങൾ, അതിൽ നിന്ന് അത് പുറന്തള്ളപ്പെടുന്നു. ചർമ്മം, ടെൻഡോണുകൾ, തരുണാസ്ഥി, അസ്ഥികൾ എന്നിവയിൽ കൊളാജൻ നാരുകൾ കാണപ്പെടുന്നു. അവ വലിച്ചുനീട്ടുന്നില്ല, സ്റ്റീൽ വയർ ശക്തിയിൽ മറികടക്കുന്നു, കൊളാജൻ ഫൈബ്രിലുകൾ തിരശ്ചീന സ്‌ട്രൈയേഷന്റെ സവിശേഷതയാണ്. വെള്ളത്തിൽ തിളപ്പിക്കുമ്പോൾ, ചില കോവാലന്റ് ബോണ്ടുകളുടെ ജലവിശ്ലേഷണത്തിന്റെ ഫലമായി നാരുകളുള്ളതും ലയിക്കാത്തതും ദഹിക്കാത്തതുമായ കൊളാജൻ ജെലാറ്റിൻ ആയി മാറുന്നു. കൊളാജനിൽ 35% ഗ്ലൈസിൻ, 11% അലനൈൻ, 21% പ്രോലിൻ, 4-ഹൈഡ്രോക്സിപ്രോലിൻ (കൊളാജൻ, എലാസ്റ്റിൻ എന്നിവയിൽ മാത്രം കാണപ്പെടുന്ന ഒരു അമിനോ ആസിഡ്) അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു. ഭക്ഷണ പ്രോട്ടീൻ എന്ന നിലയിൽ ജെലാറ്റിൻ താരതമ്യേന കുറഞ്ഞ പോഷകമൂല്യത്തിന് ഈ ഘടന കാരണമാകുന്നു. കൊളാജൻ ഫൈബ്രിലുകൾ ട്രോപോകോളജൻ എന്ന് വിളിക്കപ്പെടുന്ന പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ഉപയൂണിറ്റുകളാണ്. ഈ ഉപയൂണിറ്റുകൾ ഫൈബ്രിലിനൊപ്പം സമാന്തരമായി തല മുതൽ വാൽ വരെ കെട്ടുകളായി അടുക്കിയിരിക്കുന്നു. തലകളുടെ സ്ഥാനചലനം സ്വഭാവമായ തിരശ്ചീന സ്ട്രൈയേഷൻ നൽകുന്നു. ഈ ഘടനയിലെ ശൂന്യത, ആവശ്യമെങ്കിൽ, അസ്ഥി ധാതുവൽക്കരണത്തിൽ ഒരു പ്രധാന പങ്ക് വഹിക്കുന്ന ഹൈഡ്രോക്സിപാറ്റൈറ്റ് Ca 5 (OH) (PO 4) 3 ന്റെ പരലുകൾ നിക്ഷേപിക്കുന്നതിനുള്ള ഒരു സ്ഥലമായി വർത്തിക്കും.

ട്രോപോകോളജൻ ഉപയൂണിറ്റുകളിൽ α-, β-കെരാറ്റിനുകളിൽ നിന്ന് വ്യത്യസ്തമായ മൂന്ന്-സ്ട്രാൻഡ് കയറിന്റെ രൂപത്തിൽ മൂന്ന് പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു. ചില കൊളാജനുകളിൽ, മൂന്ന് ശൃംഖലകൾക്കും ഒരേ അമിനോ ആസിഡ് സീക്വൻസ് ഉണ്ട്, മറ്റുള്ളവയിൽ രണ്ട് ശൃംഖലകൾ മാത്രം സമാനമാണ്, മൂന്നാമത്തേത് അവയിൽ നിന്ന് വ്യത്യസ്തമാണ്. പ്രോലിൻ, ഹൈഡ്രോക്സിപ്രോലിൻ എന്നിവ മൂലമുണ്ടാകുന്ന ചെയിൻ ബെൻഡുകൾ കാരണം ട്രോപോകോളജൻ പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖല ഒരു ഇടത് ഹെലിക്സ് ഉണ്ടാക്കുന്നു. ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകൾക്ക് പുറമേ, അടുത്തുള്ള ചങ്ങലകളിൽ സ്ഥിതി ചെയ്യുന്ന രണ്ട് ലൈസിൻ അവശിഷ്ടങ്ങൾക്കിടയിൽ രൂപംകൊണ്ട ഒരു കോവാലന്റ് ബോണ്ട് ഉപയോഗിച്ച് മൂന്ന് ശൃംഖലകൾ പരസ്പരം ബന്ധിപ്പിച്ചിരിക്കുന്നു:

നമുക്ക് പ്രായമാകുമ്പോൾ, ട്രോപ്പോകോളജൻ ഉപയൂണിറ്റുകളിലും അതിനിടയിലും കൂടുതൽ ക്രോസ്-ലിങ്കുകൾ രൂപം കൊള്ളുന്നു, ഇത് കൊളാജൻ ഫൈബ്രിലുകളെ കൂടുതൽ കർക്കശവും ദുർബലവുമാക്കുന്നു, ഇത് തരുണാസ്ഥികളുടെയും ടെൻഡോണുകളുടെയും മെക്കാനിക്കൽ ഗുണങ്ങളെ മാറ്റുകയും എല്ലുകളെ കൂടുതൽ ദുർബലമാക്കുകയും കോർണിയയുടെ സുതാര്യത കുറയ്ക്കുകയും ചെയ്യുന്നു. കണ്ണ്.

എലാസ്റ്റിൻ. ലിഗമെന്റുകളുടെ മഞ്ഞ ഇലാസ്റ്റിക് ടിഷ്യുവിലും വലിയ ധമനികളുടെ മതിലുകളിൽ ബന്ധിത ടിഷ്യുവിന്റെ ഇലാസ്റ്റിക് പാളിയിലും ഇത് അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു. എലാസ്റ്റിൻ ഫൈബ്രിലുകളുടെ പ്രധാന ഉപഘടകം ട്രോപോലാസ്റ്റിൻ ആണ്. എലാസ്റ്റിൻ ഗ്ലൈസിൻ, അലനൈൻ എന്നിവയാൽ സമ്പുഷ്ടമാണ്, ഉയർന്ന ലൈസിൻ, കുറഞ്ഞ പ്രോലൈൻ. എലാസ്റ്റിന്റെ സർപ്പിള വിഭാഗങ്ങൾ പിരിമുറുക്കത്തിൽ നീട്ടുന്നു, പക്ഷേ ലോഡ് നീക്കം ചെയ്യുമ്പോൾ അവയുടെ യഥാർത്ഥ നീളത്തിലേക്ക് മടങ്ങുന്നു. നാല് വ്യത്യസ്ത ശൃംഖലകളിൽ നിന്നുള്ള ലൈസിൻ അവശിഷ്ടങ്ങൾ പരസ്പരം കോവാലന്റ് ബോണ്ടുകൾ ഉണ്ടാക്കുകയും എലാസ്റ്റിൻ എല്ലാ ദിശകളിലേക്കും വിപരീതമായി നീട്ടാൻ അനുവദിക്കുകയും ചെയ്യുന്നു.

ഗ്ലോബുലാർ പ്രോട്ടീനുകൾ - പ്രോട്ടീനുകൾ, ഇതിന്റെ പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖല ഒരു കോംപാക്റ്റ് ഗ്ലോബ്യൂളിലേക്ക് മടക്കിക്കളയുന്നു, വൈവിധ്യമാർന്ന പ്രവർത്തനങ്ങൾ നടത്താൻ കഴിയും.

മയോഗ്ലോബിൻ ഒരു ഉദാഹരണമായി ഉപയോഗിച്ച് ഗ്ലോബുലാർ പ്രോട്ടീനുകളുടെ ത്രിതീയ ഘടന പരിഗണിക്കുന്നത് ഏറ്റവും സൗകര്യപ്രദമാണ്. പേശി കോശങ്ങളിൽ കാണപ്പെടുന്ന താരതമ്യേന ചെറിയ ഓക്സിജൻ-ബൈൻഡിംഗ് പ്രോട്ടീനാണ് മയോഗ്ലോബിൻ. ഇത് ബന്ധിത ഓക്സിജൻ സംഭരിക്കുകയും മൈറ്റോകോണ്ട്രിയയിലേക്കുള്ള കൈമാറ്റം പ്രോത്സാഹിപ്പിക്കുകയും ചെയ്യുന്നു. മയോഗ്ലോബിൻ തന്മാത്രയിൽ ഒരു പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയും ഒരു ഹീമോഗ്രൂപ്പും (ഹേം) അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു - ഇരുമ്പിനൊപ്പം പ്രോട്ടോപോർഫിറിൻ സമുച്ചയം. മയോഗ്ലോബിന്റെ പ്രധാന ഗുണങ്ങൾ:

a) മയോഗ്ലോബിൻ തന്മാത്ര വളരെ ഒതുക്കമുള്ളതാണ്, അതിനുള്ളിൽ 4 ജല തന്മാത്രകൾ മാത്രമേ ഉൾക്കൊള്ളാൻ കഴിയൂ;

ബി) രണ്ട് ഒഴികെയുള്ള എല്ലാ ധ്രുവീയ അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങളും തന്മാത്രയുടെ പുറം ഉപരിതലത്തിലാണ് സ്ഥിതി ചെയ്യുന്നത്, അവയെല്ലാം ജലാംശമുള്ള അവസ്ഥയിലാണ്;

സി) ഹൈഡ്രോഫോബിക് അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങളിൽ ഭൂരിഭാഗവും മയോഗ്ലോബിൻ തന്മാത്രയ്ക്കുള്ളിലാണ് സ്ഥിതി ചെയ്യുന്നത്, അതിനാൽ ജലവുമായുള്ള സമ്പർക്കത്തിൽ നിന്ന് സംരക്ഷിക്കപ്പെടുന്നു;

d) മയോഗ്ലോബിൻ തന്മാത്രയിലെ നാല് പ്രോലൈൻ അവശിഷ്ടങ്ങളിൽ ഓരോന്നും പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയുടെ വളവുള്ള സ്ഥലത്ത് സ്ഥിതിചെയ്യുന്നു, വളവിന്റെ മറ്റ് സ്ഥലങ്ങളിൽ സെറിൻ, ത്രിയോണിൻ, ശതാവരി എന്നിവയുടെ അവശിഷ്ടങ്ങൾ ഉണ്ട്, കാരണം അത്തരം അമിനോ ആസിഡുകൾ ഒരു രൂപവത്കരണത്തെ തടയുന്നു. അവർ പരസ്പരം ആണെങ്കിൽ α-ഹെലിക്സ്;

ഇ) പ്ലാനർ ഹീമോഗ്രൂപ്പ് തന്മാത്രയുടെ ഉപരിതലത്തിനടുത്തുള്ള ഒരു അറയിൽ (പോക്കറ്റ്) കിടക്കുന്നു, ഇരുമ്പ് ആറ്റത്തിന് ഹീം തലത്തിന് ലംബമായി രണ്ട് ഏകോപന ബോണ്ടുകൾ ഉണ്ട്, അവയിലൊന്ന് ഹിസ്റ്റിഡിൻ അവശിഷ്ടം 93 മായി ബന്ധപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു, മറ്റൊന്ന് ബന്ധിപ്പിക്കാൻ സഹായിക്കുന്നു. ഓക്സിജൻ തന്മാത്ര.

തൃതീയ ഘടനയിൽ നിന്ന് ആരംഭിച്ച്, പ്രോട്ടീൻ അതിന്റെ അന്തർലീനമായ ജൈവ പ്രവർത്തനങ്ങൾ നിർവഹിക്കാൻ പ്രാപ്തമാകുന്നു. പ്രോട്ടീന്റെ ഉപരിതലത്തിൽ ത്രിതീയ ഘടന മടക്കിക്കഴിയുമ്പോൾ, ലിഗാൻഡുകൾ എന്ന് വിളിക്കപ്പെടുന്ന മറ്റ് തന്മാത്രകളെ തങ്ങളുമായി ബന്ധിപ്പിക്കാൻ കഴിയുന്ന മേഖലകൾ രൂപം കൊള്ളുന്നു എന്ന വസ്തുതയെ അടിസ്ഥാനമാക്കിയാണ് പ്രോട്ടീനുകളുടെ പ്രവർത്തനം. ലിഗാൻഡുമായുള്ള പ്രോട്ടീന്റെ പ്രതിപ്രവർത്തനത്തിന്റെ ഉയർന്ന പ്രത്യേകത, സജീവ കേന്ദ്രത്തിന്റെ ഘടനയുടെ ഘടനയ്ക്ക് ലിഗാൻഡിന്റെ ഘടനയുടെ പൂരകതയാണ് നൽകുന്നത്. പരസ്പര പൂരകമായ പ്രതലങ്ങളുടെ സ്പേഷ്യൽ, കെമിക്കൽ അനുരൂപതയാണ് കോംപ്ലിമെന്ററിറ്റി. ഒട്ടുമിക്ക പ്രോട്ടീനുകൾക്കും, ത്രിതീയ ഘടനയാണ് മടക്കാനുള്ള പരമാവധി തലം.

ക്വാട്ടേണറി പ്രോട്ടീൻ ഘടന- രണ്ടോ അതിലധികമോ പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലകൾ അടങ്ങുന്ന പ്രോട്ടീനുകൾക്ക് സാധാരണ, നോൺ-കോവാലന്റ് ബോണ്ടുകൾ, പ്രധാനമായും ഇലക്ട്രോസ്റ്റാറ്റിക്, ഹൈഡ്രജൻ എന്നിവയാൽ പരസ്പരം ബന്ധിപ്പിച്ചിരിക്കുന്നു. മിക്കപ്പോഴും, പ്രോട്ടീനുകളിൽ രണ്ടോ നാലോ ഉപഘടകങ്ങൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു, നാലിൽ കൂടുതൽ ഉപയൂണിറ്റുകളിൽ സാധാരണയായി റെഗുലേറ്ററി പ്രോട്ടീനുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു.

ക്വാട്ടേണറി ഘടനയുള്ള പ്രോട്ടീനുകളെ പലപ്പോഴും ഒലിഗോമെറിക് എന്ന് വിളിക്കുന്നു. ഹോമോമെറിക്, ഹെറ്ററോമെറിക് പ്രോട്ടീനുകൾ തമ്മിൽ വേർതിരിക്കുക. ഹോമോമെറിക് പ്രോട്ടീനുകളിൽ പ്രോട്ടീനുകൾ ഉൾപ്പെടുന്നു, അതിൽ എല്ലാ ഉപഘടകങ്ങൾക്കും ഒരേ ഘടനയുണ്ട്, ഉദാഹരണത്തിന്, കാറ്റലേസ് എൻസൈമിൽ തികച്ചും സമാനമായ നാല് ഉപയൂണിറ്റുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു. ഹെറ്ററോമെറിക് പ്രോട്ടീനുകൾക്ക് വ്യത്യസ്ത ഉപഘടകങ്ങളുണ്ട്, ഉദാഹരണത്തിന്, ആർഎൻഎ പോളിമറേസ് എൻസൈമിൽ ഘടനാപരമായി വ്യത്യസ്തമായ അഞ്ച് ഉപയൂണിറ്റുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു, അത് വ്യത്യസ്ത പ്രവർത്തനങ്ങൾ ചെയ്യുന്നു.

ഒരു പ്രത്യേക ലിഗാൻഡുമായുള്ള ഒരു ഉപയൂണിറ്റിന്റെ പ്രതിപ്രവർത്തനം മുഴുവൻ ഒലിഗോമെറിക് പ്രോട്ടീനിലും അനുരൂപമായ മാറ്റങ്ങൾക്ക് കാരണമാകുകയും മറ്റ് ഉപയൂണിറ്റുകളുടെ ലിഗാൻഡുകളോടുള്ള അടുപ്പം മാറ്റുകയും ചെയ്യുന്നു; അലോസ്റ്റെറിക് നിയന്ത്രണത്തിനുള്ള ഒലിഗോമെറിക് പ്രോട്ടീനുകളുടെ കഴിവിന് ഈ ഗുണം അടിവരയിടുന്നു.

ഹീമോഗ്ലോബിന്റെ ഉദാഹരണം ഉപയോഗിച്ച് പ്രോട്ടീന്റെ ചതുരാകൃതിയിലുള്ള ഘടന പരിഗണിക്കാം. നാല് പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലകളും നാല് പ്രോസ്റ്റെറ്റിക് ഹീം ഗ്രൂപ്പുകളും അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു, അതിൽ ഇരുമ്പ് ആറ്റങ്ങൾ Fe 2+ എന്ന ഫെറസ് രൂപത്തിലാണ്. തന്മാത്രയുടെ പ്രോട്ടീൻ ഭാഗം - ഗ്ലോബിൻ - രണ്ട് α-ചെയിനുകളും രണ്ട് β-ചെയിനുകളും ഉൾക്കൊള്ളുന്നു, അതിൽ 70% വരെ α-ഹെലിസുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു. നാല് ശൃംഖലകളിൽ ഓരോന്നിനും ഒരു ത്രിതീയ ഘടനയുണ്ട്, ഓരോ ചെയിനുമായി ഒരു ഹീമോഗ്രൂപ്പ് ബന്ധപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു. വ്യത്യസ്‌ത ശൃംഖലകളുടെ ഹേമുകൾ താരതമ്യേന വളരെ അകലെയാണ്, കൂടാതെ ചെരിവിന്റെ മറ്റൊരു കോണുമുണ്ട്. രണ്ട് α-ചെയിനുകൾക്കും രണ്ട് β-ചെയിനുകൾക്കുമിടയിൽ കുറച്ച് നേരിട്ടുള്ള കോൺടാക്റ്റുകൾ രൂപം കൊള്ളുന്നു, അതേസമയം ഹൈഡ്രോഫോബിക് റാഡിക്കലുകളാൽ രൂപം കൊള്ളുന്ന α 1 β 1, α 2 β 2 തരത്തിലുള്ള നിരവധി കോൺടാക്റ്റുകൾ α, β ശൃംഖലകൾക്കിടയിൽ ഉണ്ടാകുന്നു. ഒരു ചാനൽ α 1 β 1 നും α 2 β 2 നും ഇടയിൽ നിലനിൽക്കുന്നു.

മയോഗ്ലോബിനിൽ നിന്ന് വ്യത്യസ്തമായി, ഹീമോഗ്ലോബിൻ ഓക്സിജനുമായി വളരെ കുറഞ്ഞ അടുപ്പം കാണിക്കുന്നു, ഇത് ടിഷ്യൂകളിൽ നിലവിലുള്ള ഓക്സിജന്റെ കുറഞ്ഞ ഭാഗിക മർദ്ദത്തിൽ ബന്ധിപ്പിച്ച ഓക്സിജന്റെ ഒരു പ്രധാന ഭാഗം അവർക്ക് നൽകാൻ അനുവദിക്കുന്നു. ഉയർന്ന പിഎച്ച് മൂല്യങ്ങളിലും കുറഞ്ഞ CO 2 സാന്ദ്രതയിലും ഹീമോഗ്ലോബിന്റെ ഇരുമ്പുമായി ഓക്സിജൻ കൂടുതൽ എളുപ്പത്തിൽ ബന്ധിക്കപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു, ഇത് ശ്വാസകോശത്തിലെ അൽവിയോളിയുടെ സവിശേഷതയാണ്; ഹീമോഗ്ലോബിനിൽ നിന്നുള്ള ഓക്സിജന്റെ പ്രകാശനം കുറഞ്ഞ പിഎച്ച് മൂല്യങ്ങളും ടിഷ്യൂകളിൽ അന്തർലീനമായ ഉയർന്ന CO 2 സാന്ദ്രതയും അനുകൂലമാണ്.

ഓക്സിജൻ കൂടാതെ, ഹീമോഗ്ലോബിൻ ഹൈഡ്രജൻ അയോണുകൾ വഹിക്കുന്നു, ഇത് ചങ്ങലകളിലെ ഹിസ്റ്റിഡിൻ അവശിഷ്ടങ്ങളുമായി ബന്ധിപ്പിക്കുന്നു. ഹീമോഗ്ലോബിൻ കാർബൺ ഡൈ ഓക്സൈഡും വഹിക്കുന്നു, ഇത് നാല് പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലകളിൽ ഓരോന്നിന്റെയും ടെർമിനൽ അമിനോ ഗ്രൂപ്പുമായി ബന്ധിപ്പിക്കുന്നു, ഇത് കാർബമിനോഹെമോഗ്ലോബിൻ രൂപപ്പെടുന്നതിന് കാരണമാകുന്നു:

ചുവന്ന രക്താണുക്കളിൽ, 2,3-ഡിഫോസ്ഫോഗ്ലിസറേറ്റ് (ഡിപിജി) എന്ന പദാർത്ഥം ആവശ്യത്തിന് ഉയർന്ന സാന്ദ്രതയിൽ ഉണ്ട്, അതിന്റെ ഉള്ളടക്കം വർദ്ധിക്കുന്നതിനനുസരിച്ച് വർദ്ധിക്കുന്നു. വലിയ ഉയരംകൂടാതെ ഹൈപ്പോക്സിയ സമയത്ത്, ടിഷ്യൂകളിലെ ഹീമോഗ്ലോബിനിൽ നിന്ന് ഓക്സിജന്റെ പ്രകാശനം സുഗമമാക്കുന്നു. ഡിപിജി α 1 β 1 നും α 2 β 2 നും ഇടയിലുള്ള ചാനലിൽ സ്ഥിതി ചെയ്യുന്നു, β-ചെയിനുകളുടെ പോസിറ്റീവ് രോഗബാധിതരായ ഗ്രൂപ്പുകളുമായി ഇടപഴകുന്നു. ഹീമോഗ്ലോബിൻ ഓക്സിജനെ ബന്ധിപ്പിക്കുമ്പോൾ, ഡിപിജി അറയിൽ നിന്ന് സ്ഥാനഭ്രംശം സംഭവിക്കുന്നു. ചില പക്ഷികളുടെ എറിത്രോസൈറ്റുകളിൽ ഡിപിജി അടങ്ങിയിട്ടില്ല, എന്നാൽ ഇനോസിറ്റോൾ ഹെക്സ-ഫോസ്ഫേറ്റ്, ഇത് ഓക്സിജനുമായി ഹീമോഗ്ലോബിന്റെ അടുപ്പം കുറയ്ക്കുന്നു.

2,3-ഡിഫോസ്ഫോഗ്ലിസറേറ്റ് (ഡിപിജി)

HbA - സാധാരണ പ്രായപൂർത്തിയായ ഹീമോഗ്ലോബിൻ, HbF - ഗര്ഭപിണ്ഡത്തിന്റെ ഹീമോഗ്ലോബിന്, സിക്കിള് സെല് അനീമിയയില് O 2, HbS - ഹീമോഗ്ലോബിന് എന്നിവയോട് വലിയ അടുപ്പമുണ്ട്. ഹീമോഗ്ലോബിനിലെ ജനിതക വൈകല്യവുമായി ബന്ധപ്പെട്ട ഗുരുതരമായ പാരമ്പര്യരോഗമാണ് സിക്കിൾ സെൽ അനീമിയ. രോഗികളുടെ രക്തത്തിൽ, അസാധാരണമാംവിധം ധാരാളം നേർത്ത അരിവാൾ ആകൃതിയിലുള്ള ചുവന്ന രക്താണുക്കൾ നിരീക്ഷിക്കപ്പെടുന്നു, ഇത് ആദ്യം, എളുപ്പത്തിൽ പൊട്ടുന്നു, രണ്ടാമതായി, രക്ത കാപ്പിലറികൾ അടഞ്ഞുപോകുന്നു. തന്മാത്രാ തലത്തിൽ, ഹീമോഗ്ലോബിൻ എസ് ഹീമോഗ്ലോബിൻ എയിൽ നിന്ന് β-ചെയിനുകളുടെ 6-ാം സ്ഥാനത്ത് ഒരു അമിനോ ആസിഡ് അവശിഷ്ടം കൊണ്ട് വ്യത്യാസപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു, ഇവിടെ ഗ്ലൂട്ടാമിക് ആസിഡിന്റെ അവശിഷ്ടത്തിന് പകരം വാലൈൻ കാണപ്പെടുന്നു. അതിനാൽ, ഹീമോഗ്ലോബിൻ എസ്-ൽ രണ്ട് നെഗറ്റീവ് ചാർജുകൾ കുറവാണ്, വാലിനിന്റെ രൂപം തന്മാത്രയുടെ ഉപരിതലത്തിൽ ഒരു "സ്റ്റിക്കി" ഹൈഡ്രോഫോബിക് കോൺടാക്റ്റ് പ്രത്യക്ഷപ്പെടുന്നതിലേക്ക് നയിക്കുന്നു, തൽഫലമായി, ഡീഓക്സിജനേഷൻ സമയത്ത്, ഡിയോക്സിഹെമോഗ്ലോബിൻ എസ് തന്മാത്രകൾ ഒരുമിച്ച് പറ്റിനിൽക്കുകയും ലയിക്കാത്ത അസാധാരണമായി നീണ്ടുനിൽക്കുകയും ചെയ്യുന്നു. എറിത്രോസൈറ്റുകളുടെ രൂപഭേദം വരുത്തുന്ന ഫിലമെന്റസ് അഗ്രഗേറ്റുകൾ.

പ്രാഥമിക ഘടനയ്ക്ക് മുകളിലുള്ള പ്രോട്ടീൻ ഘടനാപരമായ ഓർഗനൈസേഷന്റെ അളവ് രൂപപ്പെടുന്നതിന് സ്വതന്ത്ര ജനിതക നിയന്ത്രണം ഉണ്ടെന്ന് വിശ്വസിക്കാൻ കാരണമില്ല, കാരണം പ്രാഥമിക ഘടന ദ്വിതീയവും തൃതീയവും ക്വാട്ടേണറിയും (എന്തെങ്കിലും ഉണ്ടെങ്കിൽ) നിർണ്ണയിക്കുന്നു. പ്രോട്ടീന്റെ നേറ്റീവ് കോൺഫോർമേഷൻ ഈ അവസ്ഥകളിൽ തെർമോഡൈനാമിക് ആയി ഏറ്റവും സ്ഥിരതയുള്ള ഘടനയാണ്.

അധ്യായം 2.1. പ്രോട്ടീനുകൾ

1. ഒരു ന്യൂട്രൽ അമിനോ ആസിഡ്:

1) അർജിനൈൻ 4) അസ്പാർട്ടിക് ആസിഡ്

2) ലൈസിൻ 5) ഹിസ്റ്റിഡിൻ

2. മോണോഅമിനോമോണോകാർബോക്‌സിലിക് അമിനോ ആസിഡിന്റെ ബൈപോളാർ അയോൺ ചാർജ്ജ് ചെയ്യപ്പെടുന്നു:

1) നെഗറ്റീവ്

2) വൈദ്യുത ന്യൂട്രൽ

3) പോസിറ്റീവ്

കുറഞ്ഞ അമിനോ ആസിഡ്

H 2 N-CH 2 - (CH 2) 3 -CHNH 2 -COOH

അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ഗ്രൂപ്പിൽ പെടുന്നു:

1) ഹൈഡ്രോഫോബിക്

2) ധ്രുവം, എന്നാൽ ചാർജ് ചെയ്യാത്തത്

3) പോസിറ്റീവ് ചാർജ്ജ്

4) നെഗറ്റീവ് ചാർജ്ജ്

4. കത്തിടപാടുകൾ സജ്ജമാക്കുക:

അമിനോ ആസിഡ് റാഡിക്കലുകൾ

a) ഹിസ്റ്റിഡിൻ

a) ഹിസ്റ്റിഡിൻ

സി) ഫെനിലലാനൈൻ

ഇ) ട്രിപ്റ്റോഫാൻ

5. ഒരു ഇമിനോ ആസിഡ് ഇതാണ്:

1) ഗ്ലൈസിൻ 4) സെറിൻ

2) സിസ്റ്റൈൻ 5) പ്രോലൈൻ

3) അർജിനൈൻ

6. പ്രോട്ടീനുകൾ നിർമ്മിക്കുന്ന അമിനോ ആസിഡുകൾ ഇവയാണ്:

1) കാർബോക്സിലിക് ആസിഡുകളുടെ α-അമിനോ ഡെറിവേറ്റീവുകൾ

2) കാർബോക്‌സിലിക് ആസിഡുകളുടെ β-അമിനോ ഡെറിവേറ്റീവുകൾ

3) അപൂരിത കാർബോക്സിലിക് ആസിഡുകളുടെ α-അമിനോ ഡെറിവേറ്റീവുകൾ

7. അമിനോ ആസിഡിന്റെ പേര്:

1. അമിനോ ആസിഡിന്റെ പേര്:

9.കത്തിടപാടുകൾ സജ്ജമാക്കുക:

അമിനോ ആസിഡ് ഗ്രൂപ്പുകൾ

4.citrulline monoaminomonocarboxylic

5.സിസ്റ്റീൻ ഡയമിനോമോണോകാർബോക്‌സിലിക്

6.ത്രിയോണിൻ മോണോഅമിനോഡികാർബോക്‌സിലിക്

7.ഗ്ലൂട്ടമിക് ഡയമിനോഡികാർബോക്‌സിലിക്

10. സൾഫർ അടങ്ങിയ അമിനോ ആസിഡ്:

8. ത്രിയോണിൻ 4) ട്രിപ്റ്റോഫാൻ

9. ടൈറോസിൻ 5) മെഥിയോണിൻ

10. സിസ്റ്റൈൻ

11. പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഘടനയിൽ അമിനോ ആസിഡുകൾ ഉൾപ്പെടുന്നില്ല:

1) ഗ്ലൂട്ടാമിൻ 3) അർജിനൈൻ

2) γ-അമിനോബ്യൂട്ടിക് 4) β-അലനൈൻ

ആസിഡ് 4) ത്രിയോണിൻ

12. ഹൈഡ്രോക്സി ഗ്രൂപ്പിൽ അമിനോ ആസിഡുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു:

1) അലനൈൻ 4) മെഥിയോണിൻ

2) സെറിൻ 5) ത്രിയോണിൻ

3) സിസ്റ്റൈൻ

13. പാലിക്കൽ സ്ഥാപിക്കുക:

മൂലക രാസ ഉള്ളടക്കം

ഒരു ശതമാനമായി പ്രോട്ടീൻ ഘടന

1) കാർബൺ a) 21-23

2) ഓക്സിജൻ b) 0-3

3) നൈട്രജൻ സി) 6-7

4) ഹൈഡ്രജൻ 5) 50-55

5) സൾഫർ d) 15-17

14. പ്രോട്ടീന്റെ ത്രിതീയ ഘടനയുടെ രൂപീകരണത്തിൽ കണക്ഷൻ പങ്കെടുക്കുന്നില്ല:

1) ഹൈഡ്രജൻ

2) പെപ്റ്റൈഡ്

3) ഡൈസൾഫൈഡ്

4) ഹൈഡ്രോഫോബിക് ഇടപെടൽ

15. പ്രോട്ടീന്റെ തന്മാത്രാ ഭാരം ഇതിൽ വ്യത്യാസപ്പെടുന്നു:

1) 0.5-1.0 2) 1.0-5 3) 6-10 ആയിരം kDa

16. പ്രോട്ടീൻ ഡീനാറ്ററേഷൻ സംഭവിക്കാത്തപ്പോൾ:

1) തൃതീയ ഘടനയുടെ ലംഘനങ്ങൾ

3) ദ്വിതീയ ഘടനയുടെ ലംഘനങ്ങൾ

2) പെപ്റ്റൈഡ് ബോണ്ടുകളുടെ ജലവിശ്ലേഷണം

4) ഉപയൂണിറ്റുകളുടെ വിഘടനം

സ്പെക്ട്രോഫോട്ടോമെട്രിക് മെത്തേഡ് ഓഫ് ക്വാണ്ടിറ്റേറ്റീവ്

അൾട്രാവയലറ്റ് മേഖലയിൽ പ്രകാശം ആഗിരണം ചെയ്യാനുള്ള അവയുടെ കഴിവിനെ അടിസ്ഥാനമാക്കിയാണ് പ്രോട്ടീൻ നിർവചനം:

1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm

അർജിനൈൻ, ലൈസിൻ എന്നീ അമിനോ ആസിഡുകൾ ഉണ്ടാക്കുന്നു

പ്രോട്ടീനുകളുടെ അമിനോ ആസിഡ് ഘടനയുടെ 20-30%:

1) ആൽബുമിൻ 4) ഹിസ്റ്റോണുകൾ

2) പ്രോലാമിനുകൾ 5) പ്രോട്ടീനോയിഡുകൾ

3) ഗ്ലോബുലിൻസ്

19. ഹെയർ പ്രോട്ടീനുകൾ കെരാറ്റിനുകൾ ഗ്രൂപ്പിൽ പെടുന്നു:

1) പ്രോലാമിനുകൾ 4) ഗ്ലൂട്ടെലിൻസ്

2) പ്രോട്ടാമൈൻസ് 5) ഗ്ലോബുലിൻസ്

3) പ്രോട്ടീനോയിഡ്

20.50% രക്ത പ്ലാസ്മ പ്രോട്ടീനുകൾ ഇവയാണ്:

1) α-ഗ്ലോബുലിൻസ് 4) ആൽബുമിൻ

2) β-ഗ്ലോബുലിൻസ് 5) പ്രീഅൽബുമിൻ

3) γ-ഗ്ലോബുലിൻസ്

21. യൂക്കറിയോട്ടിക് കോശങ്ങളുടെ അണുകേന്ദ്രങ്ങളിൽ പ്രധാനമായും കാണപ്പെടുന്നു:

1) പ്രോട്ടാമൈൻസ് 3) ആൽബുമിൻ

2) ഹിസ്റ്റോണുകൾ 4) ഗ്ലോബുലിൻസ്

22. പ്രോട്ടീനോയിഡുകൾ ഉൾപ്പെടുന്നു:

1) സീൻ - കോൺ സീഡ് പ്രോട്ടീൻ 4) ഫൈബ്രോയിൻ - സിൽക്ക് പ്രോട്ടീൻ

2) ആൽബുമിൻ - മുട്ടയുടെ വെള്ള 5) കൊളാജൻ - പ്രോട്ടീൻ ബന്ധിപ്പിക്കുന്നു

3) ഹോർഡിൻ - ബാർലി വിത്ത് ടിഷ്യുവിന്റെ ഒരു പ്രോട്ടീൻ

അമിനോ ആസിഡുകൾ, പ്രോട്ടീനുകൾ, പെപ്റ്റൈഡുകൾതാഴെ വിവരിച്ചിരിക്കുന്ന സംയുക്തങ്ങളുടെ ഉദാഹരണങ്ങളാണ്. ജൈവശാസ്ത്രപരമായി സജീവമായ പല തന്മാത്രകളിലും രാസപരമായി വ്യത്യസ്തമായ നിരവധി ഫങ്ഷണൽ ഗ്രൂപ്പുകൾ ഉൾപ്പെടുന്നു, അവ പരസ്പരം സംവദിക്കാനും പരസ്പരം പ്രവർത്തന ഗ്രൂപ്പുകളുമായി സംവദിക്കാനും കഴിയും.

അമിനോ ആസിഡുകൾ.

അമിനോ ആസിഡുകൾ- കാർബോക്‌സിൽ ഗ്രൂപ്പ് ഉൾപ്പെടുന്ന ഓർഗാനിക് ബൈഫങ്ഷണൽ സംയുക്തങ്ങൾ - UNSD, അമിനോ ഗ്രൂപ്പ് - NH 2 .

പങ്കിടുക α ഒപ്പം β - അമിനോ ആസിഡുകൾ:

കൂടുതലും പ്രകൃതിയിൽ കാണപ്പെടുന്നു α - ആസിഡുകൾ. പ്രോട്ടീനുകളിൽ 19 അമിനോ ആസിഡുകളും ഒരു ഓഡ് ഇമിനോ ആസിഡും അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു ( C 5 H 9ഇല്ല 2 ):

ഏറ്റവും ലളിതമായത് അമിനോ അമ്ലം- ഗ്ലൈസിൻ. ബാക്കിയുള്ള അമിനോ ആസിഡുകളെ ഇനിപ്പറയുന്ന പ്രധാന ഗ്രൂപ്പുകളായി തിരിക്കാം:

1) ഗ്ലൈസിൻ ഹോമോലോഗുകൾ - അലനൈൻ, വാലൈൻ, ല്യൂസിൻ, ഐസോലൂസിൻ.

അമിനോ ആസിഡുകൾ ലഭിക്കുന്നു.

അമിനോ ആസിഡുകളുടെ രാസ ഗുണങ്ങൾ.

അമിനോ ആസിഡുകൾ- ഇവ ആംഫോട്ടെറിക് സംയുക്തങ്ങളാണ്, കാരണം അവയുടെ ഘടനയിൽ 2 വിപരീത ഫംഗ്ഷണൽ ഗ്രൂപ്പുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു - ഒരു അമിനോ ഗ്രൂപ്പും ഒരു ഹൈഡ്രോക്സൈൽ ഗ്രൂപ്പും. അതിനാൽ, അവ ആസിഡുകളുമായും ക്ഷാരങ്ങളുമായും പ്രതിപ്രവർത്തിക്കുന്നു:

ആസിഡ്-ബേസ് പരിവർത്തനം ഇനിപ്പറയുന്ന രീതിയിൽ പ്രതിനിധീകരിക്കാം:

വ്യക്തിഗത അമിനോ ആസിഡുകളുടെ പങ്ക് പരിഗണിക്കാതെ ആധുനിക പ്രോട്ടീൻ പോഷകാഹാരം സങ്കൽപ്പിക്കാൻ കഴിയില്ല. മൊത്തത്തിൽ പോസിറ്റീവ് പ്രോട്ടീൻ ബാലൻസ് ഉണ്ടെങ്കിലും, മൃഗത്തിന്റെ ശരീരത്തിൽ പ്രോട്ടീൻ കുറവായിരിക്കാം. വ്യക്തിഗത അമിനോ ആസിഡുകളുടെ സ്വാംശീകരണം പരസ്പരം ബന്ധപ്പെട്ടിരിക്കുന്നതാണ് ഇതിന് കാരണം, ഒരു അമിനോ ആസിഡിന്റെ കുറവോ അധികമോ മറ്റൊന്നിന്റെ കുറവിലേക്ക് നയിച്ചേക്കാം.
ചില അമിനോ ആസിഡുകൾ മനുഷ്യരിലും മൃഗങ്ങളിലും സമന്വയിപ്പിക്കപ്പെടുന്നില്ല. അവയെ മാറ്റാനാകാത്തത് എന്ന് വിളിക്കുന്നു. അത്തരം പത്ത് അമിനോ ആസിഡുകൾ മാത്രമേ ഉള്ളൂ. അവയിൽ നാലെണ്ണം നിർണായകമാണ് (പരിമിതപ്പെടുത്തുന്നത്) - അവ മിക്കപ്പോഴും മൃഗങ്ങളുടെ വളർച്ചയും വികാസവും പരിമിതപ്പെടുത്തുന്നു.
കോഴി ഭക്ഷണത്തിൽ, മെഥിയോണിൻ, സിസ്റ്റൈൻ എന്നിവ പ്രധാന പരിമിതപ്പെടുത്തുന്ന അമിനോ ആസിഡുകളും പന്നി ഭക്ഷണത്തിൽ ലൈസിനും ആണ്. മറ്റ് അമിനോ ആസിഡുകൾ പ്രോട്ടീൻ സമന്വയത്തിനായി ഫലപ്രദമായി ഉപയോഗിക്കുന്നതിന് ശരീരത്തിന് ഭക്ഷണത്തിലെ പ്രധാന പരിമിതപ്പെടുത്തുന്ന ആസിഡിന്റെ മതിയായ അളവ് ലഭിക്കണം.

ഈ തത്വം ലീബിഗ് ബാരൽ ചിത്രീകരിച്ചിരിക്കുന്നു, അവിടെ ബാരലിന്റെ ഫിൽ ലെവൽ മൃഗത്തിന്റെ ശരീരത്തിലെ പ്രോട്ടീൻ സമന്വയത്തിന്റെ നിലവാരത്തെ പ്രതിനിധീകരിക്കുന്നു. ബാരലിലെ ഏറ്റവും ചെറിയ ബോർഡ് ദ്രാവകം നിലനിർത്താനുള്ള കഴിവ് "പരിമിതപ്പെടുത്തുന്നു". ഈ ബോർഡ് നീളമേറിയതാണെങ്കിൽ, ബാരലിൽ സൂക്ഷിച്ചിരിക്കുന്ന ദ്രാവകത്തിന്റെ അളവ് രണ്ടാമത്തെ പരിമിത ബോർഡിന്റെ തലത്തിലേക്ക് വർദ്ധിക്കും.
മൃഗങ്ങളുടെ ഉൽപാദനക്ഷമത നിർണ്ണയിക്കുന്ന ഏറ്റവും പ്രധാനപ്പെട്ട ഘടകം ഫിസിയോളജിക്കൽ ആവശ്യങ്ങൾക്കനുസൃതമായി അതിൽ അടങ്ങിയിരിക്കുന്ന അമിനോ ആസിഡുകളുടെ സന്തുലിതാവസ്ഥയാണ്. പന്നികളിൽ, ഇനത്തെയും ലിംഗത്തെയും ആശ്രയിച്ച്, അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ആവശ്യകത അളവിൽ വ്യത്യാസമുണ്ടെന്ന് നിരവധി പഠനങ്ങൾ തെളിയിച്ചിട്ടുണ്ട്. എന്നാൽ 1 ഗ്രാം പ്രോട്ടീന്റെ സമന്വയത്തിന് ആവശ്യമായ അമിനോ ആസിഡുകളുടെ അനുപാതം ഒന്നുതന്നെയാണ്. പ്രധാന പരിമിതപ്പെടുത്തുന്ന അമിനോ ആസിഡ് എന്ന നിലയിൽ അവശ്യ അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ലൈസിൻ അനുപാതത്തെ "ഐഡിയൽ പ്രോട്ടീൻ" അല്ലെങ്കിൽ "ഐഡിയൽ അമിനോ ആസിഡ് പ്രൊഫൈൽ" എന്ന് വിളിക്കുന്നു. (

ലൈസിൻ

മൃഗങ്ങൾ, സസ്യങ്ങൾ, സൂക്ഷ്മജീവികൾ എന്നിവയുടെ മിക്കവാറും എല്ലാ പ്രോട്ടീനുകളുടെയും ഭാഗമാണ്, എന്നിരുന്നാലും, ധാന്യങ്ങളുടെ പ്രോട്ടീനുകൾ ലൈസിനിൽ കുറവാണ്.

• ലൈസിൻ പ്രത്യുൽപാദന പ്രവർത്തനത്തെ നിയന്ത്രിക്കുന്നു, അതിന്റെ അഭാവം മൂലം ബീജത്തിന്റെയും മുട്ടയുടെയും രൂപീകരണം തകരാറിലാകുന്നു.
• യുവ മൃഗങ്ങളുടെ വളർച്ചയ്ക്കും ടിഷ്യു പ്രോട്ടീനുകളുടെ രൂപീകരണത്തിനും ഇത് ആവശ്യമാണ്. ന്യൂക്ലിയോപ്രോട്ടീനുകൾ, ക്രോമോപ്രോട്ടീൻ (ഹീമോഗ്ലോബിൻ) എന്നിവയുടെ സമന്വയത്തിൽ ലൈസിൻ പങ്കെടുക്കുന്നു, അതുവഴി മൃഗങ്ങളുടെ മുടിയുടെ പിഗ്മെന്റേഷൻ നിയന്ത്രിക്കുന്നു. ടിഷ്യൂകളിലും അവയവങ്ങളിലും പ്രോട്ടീൻ ബ്രേക്ക്ഡൌൺ ഉൽപ്പന്നങ്ങളുടെ അളവ് നിയന്ത്രിക്കുന്നു.
• കാൽസ്യം ആഗിരണം പ്രോത്സാഹിപ്പിക്കുന്നു
• നാഡീവ്യൂഹത്തിന്റെയും പ്രവർത്തനപരമായ പ്രവർത്തനത്തിലും പങ്കെടുക്കുന്നു എൻഡോക്രൈൻ സിസ്റ്റങ്ങൾ, പ്രോട്ടീനുകളുടെയും കാർബോഹൈഡ്രേറ്റുകളുടെയും മെറ്റബോളിസത്തെ നിയന്ത്രിക്കുന്നു, എന്നിരുന്നാലും, കാർബോഹൈഡ്രേറ്റുകളുമായി പ്രതിപ്രവർത്തിക്കുമ്പോൾ, ലൈസിൻ സ്വാംശീകരണത്തിന് അപ്രാപ്യമാകുന്നു.
• കൊഴുപ്പ് രാസവിനിമയത്തിൽ ഒരു പ്രധാന പങ്ക് വഹിക്കുന്ന കാർനിറ്റൈനിന്റെ രൂപീകരണത്തിന്റെ മുൻഗാമിയാണ് ലൈസിൻ.

മെഥിയോണിൻ, സിസ്റ്റൈൻസൾഫർ അടങ്ങിയ അമിനോ ആസിഡുകൾ. ഈ സാഹചര്യത്തിൽ, മെഥിയോണിൻ സിസ്റ്റൈനാക്കി മാറ്റാം, അതിനാൽ, ഈ അമിനോ ആസിഡുകൾ ഒരുമിച്ച് സാധാരണ നിലയിലാക്കുന്നു, കൂടാതെ ഒരു കുറവുണ്ടെങ്കിൽ, മെഥിയോണിൻ സപ്ലിമെന്റുകൾ ഭക്ഷണത്തിൽ അവതരിപ്പിക്കുന്നു. ഈ രണ്ട് അമിനോ ആസിഡുകളും ചർമ്മത്തിന്റെ ഡെറിവേറ്റീവുകളുടെ രൂപീകരണത്തിൽ ഉൾപ്പെടുന്നു - മുടി, തൂവൽ; വിറ്റാമിൻ ഇക്കൊപ്പം, കരളിൽ നിന്ന് അധിക കൊഴുപ്പ് നീക്കം ചെയ്യുന്നത് നിയന്ത്രിക്കുന്നു, കോശങ്ങളുടെയും എറിത്രോസൈറ്റുകളുടെയും വളർച്ചയ്ക്കും ഗുണനത്തിനും ആവശ്യമാണ്. മെഥിയോണിന്റെ അഭാവം മൂലം സിസ്റ്റിൻ നിഷ്ക്രിയമാണ്. എന്നിരുന്നാലും, ഭക്ഷണത്തിൽ മെഥിയോണിൻ ഗണ്യമായി അധികമാകുന്നത് സഹിക്കാൻ പാടില്ല.

മെഥിയോണിൻ

പേശികളിലെ കൊഴുപ്പ് അടിഞ്ഞുകൂടുന്നത് പ്രോത്സാഹിപ്പിക്കുന്നു, കോളിൻ (വിറ്റാമിൻ ബി 4), ക്രിയേറ്റിൻ, അഡ്രിനാലിൻ, നിയാസിൻ (വിറ്റാമിൻ ബി 5) മുതലായവയുടെ പുതിയ ജൈവ സംയുക്തങ്ങളുടെ രൂപീകരണത്തിന് ആവശ്യമാണ്.
ഭക്ഷണത്തിലെ മെഥിയോണിന്റെ കുറവ് പ്ലാസ്മ പ്രോട്ടീനുകളുടെ (ആൽബുമിൻ) അളവ് കുറയുന്നതിലേക്ക് നയിക്കുന്നു, വിളർച്ചയ്ക്ക് കാരണമാകുന്നു (രക്തത്തിലെ ഹീമോഗ്ലോബിന്റെ അളവ് കുറയുന്നു), വിറ്റാമിൻ ഇയുടെയും സെലിനിയത്തിന്റെയും ഒരേസമയം അഭാവം മസ്കുലർ ഡിസ്ട്രോഫിയുടെ വികാസത്തിന് കാരണമാകുന്നു. ഭക്ഷണത്തിലെ മെഥിയോണിന്റെ അപര്യാപ്തമായ അളവ് ഇളം മൃഗങ്ങളുടെ വളർച്ചയിൽ കാലതാമസമുണ്ടാക്കുന്നു, വിശപ്പ് കുറയുന്നു, ഉൽപാദനക്ഷമത കുറയുന്നു, തീറ്റച്ചെലവിൽ വർദ്ധനവ്, ഫാറ്റി ഡീജനറേഷൻകരൾ, വൃക്കസംബന്ധമായ തകരാറുകൾ, വിളർച്ച, ക്ഷയം.
മെഥിയോണിന്റെ അധികഭാഗം നൈട്രജന്റെ ഉപയോഗത്തെ തടസ്സപ്പെടുത്തുന്നു, കരൾ, വൃക്കകൾ, പാൻക്രിയാസ് എന്നിവയിൽ അപചയകരമായ മാറ്റങ്ങൾക്ക് കാരണമാകുന്നു, കൂടാതെ അർജിനൈൻ, ഗ്ലൈസിൻ എന്നിവയുടെ ആവശ്യകത വർദ്ധിപ്പിക്കുന്നു. മെഥിയോണിന്റെ വലിയ അളവിൽ, ഒരു അസന്തുലിതാവസ്ഥ നിരീക്ഷിക്കപ്പെടുന്നു (അമിനോ ആസിഡുകളുടെ സന്തുലിതാവസ്ഥ തകരാറിലാകുന്നു, ഇത് ഭക്ഷണത്തിലെ അവശ്യ അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ഒപ്റ്റിമൽ അനുപാതത്തിൽ നിന്നുള്ള മൂർച്ചയുള്ള വ്യതിയാനങ്ങളെ അടിസ്ഥാനമാക്കിയുള്ളതാണ്), ഇത് ഉപാപചയ വൈകല്യങ്ങളും വളർച്ചയെ തടയുകയും ചെയ്യുന്നു. യുവ മൃഗങ്ങളിൽ നിരക്ക്.
സിസ്റ്റൈൻ - സൾഫർ അടങ്ങിയ അമിനോ ആസിഡ്, മെഥിയോണിനുമായി പരസ്പരം മാറ്റാവുന്ന, റെഡോക്സ് പ്രക്രിയകളിൽ പങ്കെടുക്കുന്നു, പ്രോട്ടീൻ, കാർബോഹൈഡ്രേറ്റ്, പിത്തരസം ആസിഡുകൾ എന്നിവയുടെ മെറ്റബോളിസം, കുടൽ വിഷങ്ങളെ നിർവീര്യമാക്കുകയും ഇൻസുലിൻ സജീവമാക്കുകയും ചെയ്യുന്ന പദാർത്ഥങ്ങളുടെ രൂപീകരണം പ്രോത്സാഹിപ്പിക്കുന്നു, ട്രിപ്റ്റോഫാൻ, സിസ്റ്റൈൻ സിന്തസിസ് എന്നിവയിൽ പങ്കെടുക്കുന്നു. ഗ്ലൂട്ടത്തയോണിന്റെ സമന്വയത്തിനായി ഉപയോഗിക്കുന്ന കുടലിൽ നിന്നുള്ള കൊഴുപ്പ് ദഹനത്തിന്റെ ഉൽപ്പന്നങ്ങൾ ആഗിരണം ചെയ്യുന്നതിന് ആവശ്യമായ കരളിലെ പിത്തരസം ആസിഡുകൾ. അൾട്രാവയലറ്റ് രശ്മികളെ ആഗിരണം ചെയ്യാനുള്ള കഴിവ് സിസ്റ്റിന് ഉണ്ട്. സിസ്റ്റിന്റെ അഭാവം, കരളിന്റെ സിറോസിസ്, ഇളം മൃഗങ്ങളിൽ തൂവലുകളുടെയും തൂവലുകളുടെ വളർച്ചയുടെയും കാലതാമസം, പ്രായപൂർത്തിയായ ഒരു പക്ഷിയിലെ തൂവലുകളുടെ ദുർബലതയും നഷ്ടവും (പറിച്ചെടുക്കൽ), പകർച്ചവ്യാധികൾക്കുള്ള പ്രതിരോധം കുറയുന്നു.

ട്രിപ്റ്റോഫാൻ

ദഹനനാളത്തിന്റെ എൻസൈമുകൾ, കോശങ്ങളിലെ ഓക്സിഡേറ്റീവ് എൻസൈമുകൾ, നിരവധി ഹോർമോണുകൾ എന്നിവയുടെ ഫിസിയോളജിക്കൽ പ്രവർത്തനം നിർണ്ണയിക്കുന്നു, രക്ത പ്ലാസ്മ പ്രോട്ടീനുകളുടെ പുതുക്കലിൽ പങ്കെടുക്കുന്നു, എൻഡോക്രൈൻ, ഹെമറ്റോപോയിറ്റിക് ഉപകരണങ്ങളുടെ സാധാരണ പ്രവർത്തനം നിർണ്ണയിക്കുന്നു, പ്രത്യുൽപാദന വ്യവസ്ഥ, ഗാമാ - ഗ്ലോബുലിൻസ്, സിന്തസിസ്, ട്രിപ്റ്റോഫാൻ ഭക്ഷണത്തിലെ ഹീമോഗ്ലോബിൻ, നിക്കോട്ടിനിക് ആസിഡ്, കണ്ണ് പർപുര മുതലായവ, ഇളം മൃഗങ്ങളുടെ വളർച്ച മന്ദഗതിയിലാകുന്നു, പാളികളുടെ മുട്ട ഉത്പാദനം കുറയുന്നു, ഉൽപാദനത്തിനുള്ള തീറ്റയുടെ വില വർദ്ധിക്കുന്നു, എൻഡോക്രൈൻ, ഗോണാഡ്സ് അട്രോഫി, അന്ധത സംഭവിക്കുന്നു, വിളർച്ച വികസിക്കുന്നു ( ചുവന്ന രക്താണുക്കളുടെ എണ്ണവും രക്തത്തിലെ ഹീമോഗ്ലോബിന്റെ അളവും കുറയുന്നു), ശരീരത്തിന്റെ പ്രതിരോധവും പ്രതിരോധശേഷിയും കുറയുന്നു, മുട്ടകളുടെ ബീജസങ്കലനവും വിരിയിക്കലും ... ട്രിപ്റ്റോഫാൻ കുറവുള്ള ഭക്ഷണം നൽകുന്ന പന്നികളിൽ, തീറ്റയുടെ അളവ് കുറയുന്നു, വിശപ്പ് വികൃതമാകുന്നു, പരുക്കൻ കുറ്റിരോമങ്ങളും ശോഷണവും പ്രത്യക്ഷപ്പെടുന്നു, ഫാറ്റി ലിവർ കാണപ്പെടുന്നു. ഈ അമിനോ ആസിഡിന്റെ കുറവ് വന്ധ്യത, വർദ്ധിച്ച ആവേശം, ഹൃദയാഘാതം, തിമിരം രൂപീകരണം, നെഗറ്റീവ് നൈട്രജൻ ബാലൻസ്, ശരീരഭാരം കുറയൽ എന്നിവയ്ക്കും കാരണമാകുന്നു. ട്രിപ്റ്റോഫാൻ, നിയാസിൻ മുൻഗാമി (പ്രൊവിറ്റമിൻ) ആയതിനാൽ പെല്ലഗ്രയുടെ വികസനം തടയുന്നു.