Gli amminoacidi arginina e lisina costituiscono. Il ruolo e l'importanza degli aminoacidi nell'alimentazione animale. Il ruolo degli aminoacidi essenziali Formule di aminoacidi solforati

Tra la varietà di amminoacidi, solo 20 sono coinvolti nella sintesi proteica intracellulare ( aminoacidi proteinogenici). Inoltre, nel corpo umano sono stati trovati circa 40 aminoacidi non proteinogenici. Tutti gli aminoacidi proteinogenici sono α- gli amminoacidi e il loro esempio possono essere mostrati modi aggiuntivi classificazione.

Dalla struttura del radicale laterale

allocare

alifatico(alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, glicina),
aromatico(fenilalanina, tirosina, triptofano),
contenenti zolfo(cisteina, metionina),
contenente gruppo OH(serina, treonina, ancora tirosina),
contenente addizionale gruppo COOH(acido aspartico e glutammico),
aggiuntivo NH2 -gruppo(lisina, arginina, istidina, anche glutammina, asparagina).

Di solito i nomi degli amminoacidi sono abbreviati in 3 lettere. I professionisti della biologia molecolare usano anche simboli a lettera singola per ciascun amminoacido.

La struttura degli aminoacidi proteinogenici

Per la polarità del radicale laterale

esiste non polare aminoacidi (aromatici, alifatici) e polare(senza carica, carica negativa e positiva).

Proprietà acido-base

Per proprietà acido-base, sono suddivisi neutro(maggioranza), acido(acido aspartico e glutammico) e il principale(lisina, arginina, istidina) aminoacidi.

Per insostituibilità

Se necessario, per il corpo, sono isolati quelli che non sono sintetizzati nel corpo e devono essere riforniti di cibo - insostituibile aminoacidi (leucina, isoleucina, valina, fenilalanina, triptofano, treonina, lisina, metionina). A sostituibile includono tali amminoacidi, il cui scheletro carbonioso si forma nelle reazioni metaboliche ed è in grado di ottenere in qualche modo un gruppo amminico con la formazione del corrispondente amminoacido. I due amminoacidi sono condizionatamente insostituibile (arginina, istidina), es. la loro sintesi avviene in quantità insufficiente, soprattutto per i bambini.

Gli amminoacidi sono acidi carbossilici contenenti un gruppo amminico e un gruppo carbossilico. Gli amminoacidi naturali sono acidi 2-amminocarbossilici, o α-amminoacidi, sebbene ci siano amminoacidi come -alanina, taurina, acido γ-amminobutirrico. La formula generalizzata per un α-amminoacido si presenta così:

Gli α-amminoacidi al carbonio 2 hanno quattro diversi sostituenti, cioè tutti gli α-amminoacidi, ad eccezione della glicina, hanno un atomo di carbonio asimmetrico (chirale) ed esistono sotto forma di due enantiomeri - L- e D-amminoacidi . Gli amminoacidi naturali appartengono alla serie L. I D-amminoacidi si trovano nei batteri e negli antibiotici peptidici.

Tutti gli amminoacidi in soluzioni acquose possono esistere sotto forma di ioni bipolari e la loro carica totale dipende dal pH del mezzo. Il valore di pH al quale la carica netta è zero è chiamato punto isoelettrico. Al punto isoelettrico, un amminoacido è uno ione zwitter, cioè il suo gruppo amminico è protonato e il gruppo carbossilico è dissociato. Nell'intervallo di pH neutro, la maggior parte degli amminoacidi sono zwitterioni:

Gli amminoacidi non assorbono la luce nella regione visibile dello spettro, gli amminoacidi aromatici assorbono la luce nella regione UV dello spettro: triptofano e tirosina a 280 nm, fenilalanina a 260 nm.

Gli amminoacidi sono caratterizzati da alcuni reazioni chimiche di grande importanza per la pratica di laboratorio: test della ninidrina del colore per il gruppo α-amminico, reazioni caratteristiche di gruppi solfidrilici, fenolici e altri gruppi di radicali amminoacidici, acetalizzazione e formazione di basi di Schiff a gruppi amminici, esterificazione a gruppi carbossilici.

Il ruolo biologico degli amminoacidi:

sono gli elementi strutturali di peptidi e proteine, i cosiddetti aminoacidi proteinogenici. La composizione delle proteine contiene 20 aminoacidi, che sono codificati codice genetico e sono incluse nelle proteine durante la traduzione, alcune di esse possono essere fosforilate, acilate o idrossilate;

possono essere elementi strutturali di altri composti naturali: coenzimi, acidi biliari, antibiotici;

sono molecole segnale. Alcuni degli amminoacidi sono neurotrasmettitori o precursori di neurotrasmettitori, ormoni e isto-ormoni;

sono i metaboliti più importanti, ad esempio alcuni amminoacidi sono precursori di alcaloidi vegetali, o fungono da donatori di azoto, o sono componenti vitali della nutrizione.

La classificazione degli aminoacidi proteinogenici si basa sulla struttura e sulla polarità delle catene laterali:

1. Aminoacidi alifatici:

glicina, gioia, G, Gly

alanina, ala, A, Ala

valina, lancia, V, Vale *

leucina, lei, L, Leu *

isoleucina, limo, Io, Ile*

Questi amminoacidi non contengono eteroatomi o gruppi ciclici nella catena laterale e sono caratterizzati da una marcata bassa polarità.

cisteina, cis, C, Cis

metionina, meta, M, Incontrato *

3. Aminoacidi aromatici:

fenilalanina, asciugacapelli, F, Fe *

tirosina, poligono di tiro, Y, Tyr

triptofano, tre, W, Trp *

istidina, gis, H, His

Gli amminoacidi aromatici contengono cicli stabilizzati per risonanza mesomerica. In questo gruppo, solo l'amminoacido fenilalanina presenta una bassa polarità, la tirosina e il triptofano sono caratterizzati da un'evidente e istidina - anche un'elevata polarità. L'istidina può anche essere indicata come amminoacidi basici.

4. Aminoacidi neutri:

serina, grigio, S, Ser

treonina, tre, T, Thr *

asparagina, asn, N, Asn

glutammina, gln, Q, Gln

Gli amminoacidi neutri contengono gruppi idrossilici o carbossammidici. Sebbene i gruppi ammidici siano non ionici, le molecole di asparagina e glutammina sono altamente polari.

5. Aminoacidi acidi:

acido aspartico (aspartato), asp, D, Asp

acido glutammico (glutammato), profondo, E, Glu

I gruppi carbossilici delle catene laterali degli amminoacidi acidi sono completamente ionizzati nell'intero intervallo di pH fisiologico.

6. Aminoacidi essenziali:

lisina, l a partire dal, K, Lys *

arginina, argomento, R, Argo

Le catene laterali degli amminoacidi basici sono completamente protonate nell'intervallo di pH neutro. Un amminoacido fortemente basico e molto polare è l'arginina, che contiene una frazione guanidina.

7. Iminoacido:

prolina, di, P, Pro

La catena laterale della prolina è costituita da un anello a cinque membri contenente un atomo di carbonio α e un gruppo amminico α. Pertanto, la prolina, in senso stretto, non è un amminoacido, ma un imminoacido. L'atomo di azoto nell'anello è una base debole e non è protonato a valori di pH fisiologici. A causa della sua struttura ciclica, la prolina provoca pieghe nella catena polipeptidica, che è molto importante per la struttura del collagene.

Alcuni degli amminoacidi elencati non possono essere sintetizzati nel corpo umano e devono essere ingeriti con il cibo. Questi amminoacidi essenziali sono contrassegnati da asterischi.

Come accennato in precedenza, gli amminoacidi proteinogenici sono precursori di alcune preziose molecole biologicamente attive.

Due ammine biogene -alanina e cisteamina fanno parte del coenzima A (i coenzimi sono derivati di vitamine idrosolubili che costituiscono il centro attivo di enzimi complessi). La β-alanina è formata dalla decarbossilazione dell'acido aspartico e la cisteamina dalla decarbossilazione della cisteina:

-alanina
cisteamina

Il resto dell'acido glutammico fa parte di un altro coenzima: l'acido tetraidrofolico, un derivato della vitamina B c.

Altre molecole biologicamente preziose sono i coniugati degli acidi biliari con l'aminoacido glicina. Questi coniugati sono acidi più forti di quelli basici, si formano nel fegato e sono presenti nella bile come sali.

acido glicocolico

Gli amminoacidi proteinogenici sono precursori di alcuni antibiotici - sostanze biologicamente attive sintetizzate da microrganismi e che inibiscono la crescita di batteri, virus e cellule. Le più famose sono le penicilline e le cefalosporine, che costituiscono il gruppo degli antibiotici β-lattamici e sono prodotte dalla muffa del genere Penicillium... Sono caratterizzati dalla presenza di un anello β-lattamico reattivo nella struttura, con l'aiuto del quale inibiscono la sintesi delle pareti cellulari dei microrganismi gram-negativi.

formula generale delle penicilline

Le ammine biogene - neurotrasmettitori, ormoni e isto-ormoni - sono ottenute dagli amminoacidi per decarbossilazione.

Gli amminoacidi glicina e glutammato sono essi stessi neurotrasmettitori nel sistema nervoso centrale.

dopamina (neurotrasmettitore) noradrenalina (neurotrasmettitore)

adrenalina (ormone) istamina (neurotrasmettitore e istoormone)

serotonina (neurotrasmettitore e istoormone) GABA (neurotrasmettitore)

tiroxina (ormone)

Il derivato dell'aminoacido triptofano è l'auxina naturale più conosciuta - acido indoleacetico. Le auxine sono regolatori della crescita delle piante, stimolano la differenziazione dei tessuti in crescita, la crescita del cambio, delle radici, accelerano la crescita dei frutti e la caduta delle foglie vecchie, i loro antagonisti sono l'acido abscissico.

acido indoleacetico

Gli alcaloidi sono anche derivati di amminoacidi - composti naturali contenenti azoto di natura basica, formati nelle piante. Questi composti sono composti fisiologici estremamente attivi ampiamente utilizzati in medicina. Esempi di alcaloidi includono la papaverina derivata della fenilalanina, l'alcaloide isochinolinico del papavero ipnotico (antispasmodico) e la fisostigmina derivata dal triptofano, un alcaloide indolo dei fagioli di Calabar (farmaco anticolinesterasico):

papaverina fisostigmina

Gli amminoacidi sono obiettivi biotecnologici estremamente popolari. Ci sono molte opzioni per la sintesi chimica degli amminoacidi, ma il risultato sono racemati di amminoacidi. Poiché solo gli isomeri L degli amminoacidi sono adatti per l'industria alimentare e la medicina, le miscele racemiche devono essere separate in enantiomeri, il che è un problema serio. Pertanto, l'approccio biotecnologico è più popolare: sintesi enzimatica utilizzando enzimi immobilizzati e sintesi microbiologica utilizzando cellule microbiche intere. In entrambi questi ultimi casi si ottengono L-isomeri puri.

Gli amminoacidi sono usati come supplementi nutrizionali e componenti di alimentazione. L'acido glutammico esalta il gusto della carne, la valina e la leucina migliorano il gusto prodotti da forno, glicina e cisteina sono usati come antiossidanti nelle conserve. Il D-triptofano può essere usato come sostituto dello zucchero poiché è molte volte più dolce. La lisina viene aggiunta all'alimentazione degli animali da fattoria, poiché la maggior parte delle proteine vegetali contiene una piccola quantità dell'aminoacido essenziale lisina.

Gli amminoacidi sono ampiamente utilizzati nella pratica medica. Questi sono amminoacidi come metionina, istidina, acidi glutammico e aspartico, glicina, cisteina, valina.

Nell'ultimo decennio, gli aminoacidi hanno iniziato ad essere aggiunti ai cosmetici per la cura della pelle e dei capelli.

Gli amminoacidi chimicamente modificati sono anche ampiamente utilizzati nell'industria come tensioattivi nella sintesi di polimeri, nella produzione di detergenti, emulsionanti e additivi per carburanti.

PROTEINE

Le proteine sono sostanze ad alto peso molecolare composte da amminoacidi legati da un legame peptidico.

Sono le proteine che sono il prodotto dell'informazione genetica trasmessa di generazione in generazione e svolgono tutti i processi vitali nella cellula.

Funzioni proteiche:

Funzione catalitica. Il gruppo più numeroso di proteine sono enzimi - proteine con attività catalitica che accelerano le reazioni chimiche. Esempi di enzimi sono la pepsina, l'alcol deidrogenasi, la glutammina sintetasi.

Funzione strutturale. Le proteine strutturali sono responsabili del mantenimento della forma e della stabilità di cellule e tessuti, tra cui cheratina, collagene, fibroina.

Funzione di trasporto. Le proteine di trasporto trasportano molecole o ioni da un organo all'altro o attraverso le membrane all'interno di una cellula, ad esempio emoglobina, albumina sierica, canali ionici.

Funzione protettiva. Le proteine del sistema di omeostasi proteggono il corpo da agenti patogeni, informazioni estranee, perdite di sangue - immunoglobuline, fibrinogeno, trombina.

Funzione di regolamentazione. Le proteine svolgono le funzioni di sostanze di segnalazione: alcuni ormoni, istoormoni e neurotrasmettitori, sono recettori per sostanze di segnalazione di qualsiasi struttura, forniscono un'ulteriore trasmissione del segnale nelle catene di segnalazione biochimiche della cellula. Gli esempi includono la somatotropina dell'ormone della crescita, l'insulina ormonale, i recettori H- e M-colinergici.

Funzione motoria. Con l'aiuto delle proteine, vengono eseguiti i processi di contrazione e altri movimenti biologici. Gli esempi includono tubulina, actina, miosina.

Funzione di riserva. Le piante contengono proteine di riserva, che sono nutrienti preziosi; negli organismi animali, le proteine muscolari fungono da nutrienti di riserva che vengono mobilitati quando assolutamente necessario.

Le proteine sono caratterizzate dalla presenza di diversi livelli di organizzazione strutturale.

struttura primaria la proteina si riferisce alla sequenza dei residui di amminoacidi nella catena polipeptidica. Un legame peptidico è un legame carbossammidico tra il gruppo α-carbossilico di un amminoacido e il gruppo α-amminico di un altro amminoacido.

alanilfenillanilcisteinlprolina

Il legame peptidico ha diverse caratteristiche:

a) è stabilizzato in modo risonante e quindi è praticamente sullo stesso piano - planare; la rotazione attorno al legame C-N richiede molta energia ed è difficile;

b) il legame -CO-NH- ha un carattere speciale, è meno del solito, ma più del doppio, cioè c'è tautomeria cheto-enolica:

c) i sostituenti in relazione al legame peptidico sono in trance-posizione;

d) lo scheletro peptidico è circondato da catene laterali di varia natura, interagendo con le molecole di solvente circostanti, i gruppi carbossilici e amminici liberi vengono ionizzati, formando centri cationici e anionici della molecola proteica. A seconda del loro rapporto, la molecola proteica riceve una carica totale positiva o negativa ed è anche caratterizzata dall'uno o dall'altro valore di pH del mezzo al raggiungimento del punto isoelettrico della proteina. I radicali formano sale, etere, ponti disolfuro all'interno della molecola proteica e determinano anche la gamma di reazioni inerenti alle proteine.

Allo stato attuale, abbiamo convenuto di considerare come proteine i polimeri costituiti da 100 o più residui amminoacidici, polipeptidi - polimeri costituiti da 50-100 residui amminoacidici, peptidi a basso peso molecolare - polimeri costituiti da meno di 50 residui amminoacidici.

Alcuni peptidi a basso peso molecolare svolgono un ruolo biologico indipendente. Esempi di alcuni di questi peptidi:

Il glutatione - γ-glu-cis-gly - uno dei peptidi intracellulari più diffusi, partecipa ai processi redox nelle cellule e al trasferimento degli amminoacidi attraverso le membrane biologiche.

Carnosina - β-ala-gis - un peptide contenuto nei muscoli degli animali, elimina i prodotti della degradazione del perossido di lipidi, accelera la scomposizione dei carboidrati nei muscoli ed è coinvolto nel metabolismo energetico nei muscoli sotto forma di fosfato.

La vasopressina è un ormone del lobo posteriore della ghiandola pituitaria, che è coinvolto nella regolazione del metabolismo dell'acqua nel corpo:

La falloidina è un polipeptide velenoso dell'agarico di mosca, in concentrazioni trascurabili, provoca la morte dell'organismo a causa del rilascio di enzimi e ioni potassio dalle cellule:

La gramicidina è un antibiotico che agisce su molti batteri gram-positivi, modifica la permeabilità delle membrane biologiche per i composti a basso peso molecolare e provoca la morte cellulare:

Incontrato-encefalina - tyr-gli-gli-phen-meth - un peptide sintetizzato nei neuroni e indebolendo il dolore.

Struttura delle proteine secondarieÈ una struttura spaziale formata come risultato di interazioni tra gruppi funzionali della spina dorsale peptidica.

La catena peptidica contiene molti gruppi CO e NH di legami peptidici, ognuno dei quali è potenzialmente in grado di partecipare alla formazione di legami idrogeno. Ci sono due tipi principali di strutture che consentono di farlo: l'α-elica, in cui la catena si avvolge come un cavo proveniente da un ricevitore telefonico, e la -struttura piegata, in cui sono posati tratti tesi di una o più catene fianco a fianco. Entrambe queste strutture sono molto stabili.

L'α-elica è caratterizzata da un impaccamento estremamente stretto della catena polipeptidica attorcigliata, per ogni giro dell'elica destrorsa ci sono 3,6 residui di amminoacidi, i cui radicali sono sempre diretti verso l'esterno e leggermente indietro, cioè verso l'inizio della catena polipeptidica.

Le principali caratteristiche dell'α-elica:

L'α-elica è stabilizzata da legami idrogeno tra l'atomo di idrogeno all'azoto del gruppo peptidico e l'ossigeno carbonilico del residuo quattro posizioni oltre a quella data lungo la catena;

tutti i gruppi peptidici sono coinvolti nella formazione di un legame idrogeno, questo garantisce la massima stabilità dell'α-elica;

tutti gli atomi di azoto e ossigeno dei gruppi peptidici sono coinvolti nella formazione di legami idrogeno, che riduce significativamente l'idrofilia delle regioni α-elicoidali e aumenta la loro idrofobicità;

L'α-elica si forma spontaneamente ed è la conformazione più stabile della catena polipeptidica, che corrisponde al minimo di energia libera;

in una catena polipeptidica di L-amminoacidi, l'elica destra, solitamente presente nelle proteine, è molto più stabile di quella sinistra.

La possibilità di formazione di α-elica è dovuta alla struttura primaria della proteina. Alcuni amminoacidi impediscono l'arricciamento della spina dorsale del peptide. Ad esempio, i gruppi carbossilici adiacenti di glutammato e aspartato si respingono a vicenda, il che impedisce la formazione di legami idrogeno nell'α-elica. Per lo stesso motivo, la spiralizzazione della catena è ostacolata nei siti dei residui di lisina e arginina carichi positivamente situati vicini l'uno all'altro. Tuttavia, la prolina svolge il ruolo più importante nell'interruzione dell'α-elica. In primo luogo, nella prolina, l'atomo di azoto fa parte di un anello rigido, che impedisce la rotazione attorno al legame NC, e in secondo luogo, la prolina non forma un legame idrogeno a causa dell'assenza di idrogeno nell'atomo di azoto.

Il -folding è una struttura a strati formata da legami idrogeno tra frammenti peptidici posizionati linearmente. Entrambe le catene possono essere indipendenti o appartenere alla stessa molecola polipeptidica. Se le catene sono orientate in una direzione, una tale struttura viene chiamata parallela. Nel caso della direzione opposta delle catene, cioè quando l'estremità N di una catena coincide con l'estremità C dell'altra catena, la struttura è detta antiparallela. Dal punto di vista energetico, è preferibile il -folding antiparallelo con ponti a idrogeno quasi lineari.

parallela -piegatura anti-parallela -piegatura

In contrasto con l'α-elica satura di legami idrogeno, ogni sezione della catena -folding è aperta per la formazione di ulteriori legami idrogeno. I radicali amminoacidici laterali sono orientati quasi perpendicolarmente al piano del foglio, alternativamente verso l'alto e verso il basso.

In quelle regioni in cui la catena peptidica si piega piuttosto bruscamente, c'è spesso un -loop. Questo è un breve frammento in cui 4 residui di amminoacidi sono piegati di 180 ° e stabilizzati da un ponte a idrogeno tra il primo e il quarto residuo. I grandi radicali amminoacidici interferiscono con la formazione del ciclo , quindi la più piccola glicina amminoacidica è spesso inclusa in essa.

Struttura supersecondaria delle proteine- questo è un ordine specifico di alternanza delle strutture secondarie. Un dominio è inteso come una parte separata di una molecola proteica che ha un certo grado di autonomia strutturale e funzionale. I domini sono ora considerati elementi fondamentali della struttura delle molecole proteiche e il rapporto e la natura della disposizione delle α-eliche e degli strati forniscono più informazioni per comprendere l'evoluzione delle molecole proteiche e le relazioni filogenetiche rispetto al confronto delle strutture primarie. Il compito principale dell'evoluzione è la costruzione di tutte le nuove proteine. La possibilità è infinitamente piccola di sintetizzare accidentalmente una sequenza di amminoacidi che soddisfi le condizioni di confezionamento e assicuri l'esecuzione di compiti funzionali. Pertanto, si trovano spesso proteine con funzioni diverse, ma strutturalmente simili tanto che sembra che avessero un antenato comune o discendessero l'una dall'altra. Sembra che l'evoluzione, di fronte alla necessità di risolvere un certo problema, preferisca non progettare prima le proteine per questo, ma adeguarsi a queste strutture già ben oliate, adattandole per nuovi scopi.

Alcuni esempi di strutture supersecondarie frequentemente ripetute:

αα '- proteine contenenti solo α-eliche (mioglobina, emoglobina);

ββ '- proteine contenenti solo strutture β (immunoglobuline, superossido dismutasi);

βαβ '- la struttura del -barile, ogni -strato si trova all'interno del barile ed è associato all'α-elica situata sulla superficie della molecola (trioso fosfoisomerasi, lattato deidrogenasi);

"Zinc finger" - un frammento proteico costituito da 20 residui di amminoacidi, l'atomo di zinco è legato a due residui di cisteina e due di istidina, determinando la formazione di un "dito" di circa 12 residui di amminoacidi, in grado di legarsi al regioni regolatorie della molecola del DNA;

"Lampo leucina" - le proteine interagenti hanno una regione α-elica contenente almeno 4 residui di leucina, si trovano a 6 amminoacidi l'una dall'altra, cioè sono sulla superficie di ogni secondo ciclo e possono formare legami idrofobici con i residui di leucina di un altro proteine... Con l'aiuto dei dispositivi di fissaggio della leucina, ad esempio, le molecole di proteine altamente basiche degli istoni possono combinarsi in complessi, superando la carica positiva.

Struttura terziaria delle proteineÈ la disposizione spaziale di una molecola proteica, stabilizzata dai legami tra i radicali laterali degli amminoacidi.

Tipi di legami che stabilizzano la struttura terziaria di una proteina:

elettrostatico idrogeno idrofobo disolfuro

comunicazione comunicazione comunicazione comunicazione

A seconda del ripiegamento della struttura terziaria, le proteine possono essere classificate in due tipi principali: fibrillari e globulari.

Le proteine fibrillari sono lunghe molecole filamentose insolubili in acqua, le cui catene polipeptidiche sono estese lungo un asse. Si tratta principalmente di proteine strutturali e contrattili. Alcuni esempi delle proteine fibrillari più comuni:

α-cheratine. Sintetizzato dalle cellule dell'epidermide. Rappresentano quasi tutto il peso secco di capelli, pelliccia, piume, corna, unghie, artigli, aghi, scaglie, zoccoli e guscio di tartaruga, nonché una parte significativa del peso dello strato esterno della pelle. Questa è un'intera famiglia di proteine, sono simili nella composizione degli amminoacidi, contengono molti residui di cisteina e hanno la stessa disposizione spaziale delle catene polipeptidiche. Nelle cellule ciliate, le catene polipeptidiche della cheratina sono prima organizzate in fibre, dalle quali si formano poi strutture come una corda o un cavo attorcigliato, che alla fine riempie l'intero spazio della cellula. Allo stesso tempo, le cellule ciliate si appiattiscono e infine muoiono, e le pareti cellulari formano una guaina tubolare attorno a ciascun capello, chiamata cuticola. Nell'α-cheratina, le catene polipeptidiche hanno la forma di un'α-elica, attorcigliate l'una intorno all'altra in un cavo tripolare con formazione di legami disolfuro trasversali. I residui N-terminali si trovano su un lato (parallelo). Le cheratine sono insolubili in acqua a causa della predominanza di amminoacidi con radicali laterali non polari nella loro composizione, che sono diretti verso la fase acquosa. In permanente Avvengono i seguenti processi: prima, per riduzione con tioli, si distruggono i ponti disolfuro, poi, quando al capello viene data la forma richiesta, si asciugano mediante riscaldamento, mentre si formano nuovi ponti disolfuro per ossidazione con ossigeno dell'aria, che mantenere la forma dell'acconciatura.

β-cheratine. Questi includono la fibroina della seta e del web. Sono strati -piegati antiparalleli con una predominanza di glicina, alanina e serina nella composizione.

Collagene. La proteina più abbondante negli animali superiori e la principale proteina fibrillare dei tessuti connettivi. Il collagene viene sintetizzato nei fibroblasti e nei condrociti, cellule specializzate del tessuto connettivo, dalle quali viene poi espulso. Le fibre di collagene si trovano nella pelle, nei tendini, nella cartilagine e nelle ossa. Non si allungano, superano il filo di acciaio in forza, le fibrille di collagene sono caratterizzate da striature trasversali. Quando viene bollito in acqua, il collagene fibroso, insolubile e indigeribile si trasforma in gelatina a causa dell'idrolisi di alcuni legami covalenti. Il collagene contiene il 35% di glicina, l'11% di alanina, il 21% di prolina e 4-idrossiprolina (un amminoacido che si trova solo nel collagene e nell'elastina). Questa composizione determina il valore nutritivo relativamente basso della gelatina come proteina alimentare. Le fibrille di collagene sono composte da subunità polipeptidiche ripetute chiamate tropocollagene. Queste subunità sono impilate lungo la fibrilla in fasci paralleli testa-coda. Lo spostamento delle teste conferisce la caratteristica striatura trasversale. I vuoti in questa struttura, se necessario, possono servire come luogo per la deposizione di cristalli di idrossiapatite Ca 5 (OH) (PO 4) 3, che svolge un ruolo importante nella mineralizzazione ossea.

Le subunità del tropocollagene sono costituite da tre catene polipeptidiche strettamente intrecciate sotto forma di una corda a tre fili, distinte dalle α- e β-cheratine. In alcuni collageni tutte e tre le catene hanno la stessa sequenza amminoacidica, mentre in altri solo due catene sono identiche e la terza differisce da esse. La catena polipeptidica del tropocollagene forma un'elica sinistra con solo tre residui di amminoacidi per giro a causa delle pieghe della catena causate da prolina e idrossiprolina. Oltre ai legami idrogeno, le tre catene sono collegate tra loro da un legame covalente formato tra due residui di lisina situati in catene adiacenti:

Con l'avanzare dell'età, si formano sempre più legami crociati all'interno e tra le subunità del tropocollagene, il che rende le fibrille di collagene più rigide e fragili, e questo modifica le proprietà meccaniche della cartilagine e dei tendini, rende le ossa più fragili e riduce la trasparenza della cornea dell'occhio.

elastina. È contenuto nel tessuto elastico giallo dei legamenti e nello strato elastico del tessuto connettivo nelle pareti delle grandi arterie. La subunità principale delle fibrille di elastina è la tropoelastina. L'elastina è ricca di glicina e alanina, ricca di lisina e povera di prolina. Le sezioni a spirale di elastina si allungano sotto tensione, ma tornano alla loro lunghezza originale quando il carico viene rimosso. I residui di lisina di quattro diverse catene formano legami covalenti tra loro e consentono all'elastina di allungarsi in modo reversibile in tutte le direzioni.

Le proteine globulari sono proteine la cui catena polipeptidica è ripiegata in un globulo compatto, in grado di svolgere un'ampia varietà di funzioni.

È più conveniente considerare la struttura terziaria delle proteine globulari usando la mioglobina come esempio. La mioglobina è una proteina legante l'ossigeno relativamente piccola che si trova nelle cellule muscolari. Immagazzina ossigeno legato e ne favorisce il trasferimento ai mitocondri. La molecola di mioglobina contiene una catena polipeptidica e un emogruppo (eme) - un complesso di protoporfirina con ferro. Le principali proprietà della mioglobina:

a) la molecola di mioglobina è così compatta che solo 4 molecole d'acqua possono stare al suo interno;

b) tutti i residui di amminoacidi polari, ad eccezione di due, si trovano sulla superficie esterna della molecola e sono tutti allo stato idratato;

c) la maggior parte dei residui amminoacidici idrofobici si trova all'interno della molecola di mioglobina e, quindi, protetta dal contatto con l'acqua;

d) ciascuno dei quattro residui di prolina nella molecola di mioglobina si trova in corrispondenza dell'ansa della catena polipeptidica, in altri punti dell'ansa vi sono residui di serina, treonina e asparagina, poiché tali amminoacidi impediscono la formazione di un'α-elica se sono l'uno con l'altro;

e) l'emogruppo planare si trova nella cavità (tasca) vicino alla superficie della molecola, l'atomo di ferro ha due legami di coordinazione diretti perpendicolarmente al piano dell'eme, uno dei quali è associato al residuo istidina 93 e l'altro serve a legare la molecola di ossigeno.

A partire dalla struttura terziaria, la proteina diventa capace di svolgere le sue intrinseche funzioni biologiche. Il funzionamento delle proteine si basa sul fatto che quando la struttura terziaria si ripiega sulla superficie della proteina si formano delle regioni in grado di legare a se stesse altre molecole, chiamate ligandi. L'elevata specificità dell'interazione della proteina con il ligando è fornita dalla complementarietà della struttura del centro attivo alla struttura del ligando. La complementarità è la conformità spaziale e chimica delle superfici interagenti. Per la maggior parte delle proteine, la struttura terziaria è il livello massimo di ripiegamento.

Struttura delle proteine quaternarie- è tipico delle proteine costituite da due o più catene polipeptidiche legate da legami esclusivamente non covalenti, principalmente elettrostatici e idrogeno. Molto spesso, le proteine contengono due o quattro subunità, più di quattro subunità di solito contengono proteine regolatrici.

Le proteine con una struttura quaternaria sono spesso chiamate oligomeriche. Distinguere tra proteine omomeriche ed eteromeriche. Le proteine omomeriche includono proteine in cui tutte le subunità hanno la stessa struttura, ad esempio l'enzima catalasi è costituito da quattro subunità assolutamente identiche. Le proteine eteromeriche hanno subunità diverse, ad esempio l'enzima RNA polimerasi è costituito da cinque subunità strutturalmente diverse che svolgono funzioni diverse.

L'interazione di una subunità con uno specifico ligando provoca cambiamenti conformazionali nell'intera proteina oligomerica e modifica l'affinità di altre subunità per i ligandi; questa proprietà è alla base della capacità delle proteine oligomeriche di regolazione allosterica.

La struttura quaternaria di una proteina può essere considerata usando l'esempio dell'emoglobina. Contiene quattro catene polipeptidiche e quattro gruppi eme prostetici, in cui gli atomi di ferro sono in forma ferrosa Fe 2+. La parte proteica della molecola - globina - è costituita da due catene α e due catene , contenenti fino al 70% di α-eliche. Ognuna delle quattro catene ha una caratteristica struttura terziaria, con ciascuna catena associata a un emogruppo. Gli emi di diverse catene sono relativamente distanti e hanno un diverso angolo di inclinazione. Sono pochi i contatti diretti tra le due catene α e le due catene β, mentre tra le catene α e sono numerosi i contatti del tipo α 1 β 1 e α 2 β 2 formati da radicali idrofobici. Un canale rimane tra α 1 β 1 e α 2 β 2.

A differenza della mioglobina, l'emoglobina è caratterizzata da un'affinità significativamente inferiore per l'ossigeno, che le consente di cedere loro una parte significativa dell'ossigeno legato alle basse pressioni parziali di ossigeno esistenti nei tessuti. L'ossigeno è più facilmente legato dal ferro dell'emoglobina a valori di pH più elevati ea bassa concentrazione di CO 2, caratteristica degli alveoli dei polmoni; il rilascio di ossigeno dall'emoglobina è favorito da valori di pH più bassi e da elevate concentrazioni di CO 2 insite nei tessuti.

Oltre all'ossigeno, l'emoglobina trasporta ioni idrogeno, che si legano ai residui di istidina nelle catene. L'emoglobina trasporta anche anidride carbonica, che si lega al gruppo amminico terminale di ciascuna delle quattro catene polipeptidiche, determinando la formazione di carbaminoemoglobina:

Negli eritrociti, la sostanza 2,3-difosfoglicerato (DPG) è presente in concentrazioni sufficientemente elevate, il suo contenuto aumenta quando sale a grande altezza e durante l'ipossia, facilitando il rilascio di ossigeno dall'emoglobina nei tessuti. Il DPG si trova nel canale tra α 1 β 1 e α 2 β 2, interagendo con gruppi di catene β infettati positivamente. Quando l'emoglobina si lega all'ossigeno, il DPG viene spostato dalla cavità. Gli eritrociti di alcuni uccelli non contengono DPG, ma inositolo esafosfato, che riduce ulteriormente l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno.

2,3-difosfoglicerato (DPG)

HbA - normale emoglobina adulta, HbF - emoglobina fetale, ha una maggiore affinità per O 2, HbS - emoglobina nell'anemia falciforme. L'anemia falciforme è una grave malattia ereditaria associata a un'anomalia genetica dell'emoglobina. Nel sangue delle persone malate si osserva un numero insolitamente elevato di eritrociti sottili a forma di falce, che, in primo luogo, si rompono facilmente e, in secondo luogo, ostruiscono i capillari sanguigni. A livello molecolare, l'emoglobina S differisce dall'emoglobina A per un residuo amminoacidico in posizione 6 delle catene , dove si trova la valina al posto del residuo dell'acido glutammico. Pertanto, l'emoglobina S contiene due cariche negative in meno, l'aspetto della valina porta alla comparsa di un contatto idrofobico "appiccicoso" sulla superficie della molecola, di conseguenza, durante la deossigenazione, le molecole di deossiemoglobina S si uniscono e formano filamentosi insolubili anormalmente lunghi aggregati che portano alla deformazione degli eritrociti.

Non c'è motivo di credere che vi sia un controllo genetico indipendente sulla formazione di livelli di organizzazione strutturale proteica al di sopra del primario, poiché la struttura primaria determina sia il secondario, sia il terziario e il quaternario (se presente). La conformazione nativa della proteina è la struttura termodinamicamente più stabile in queste condizioni.

CAPITOLO 2.1. PROTEINE

1. Un amminoacido neutro è:

1) arginina 4) acido aspartico

2) lisina 5) istidina

2. Lo ione bipolare dell'amminoacido monoaminomonocarbossilico è caricato:

1) negativo

2) elettricamente neutro

3) positivo

Aminoacidi ridotti

H 2 N-CH 2 - (CH 2) 3 -CHNH 2 -COOH

appartiene al gruppo degli amminoacidi:

1) idrofobo

2) polare, ma senza carica

3) carica positiva

4) carica negativamente

4.Imposta corrispondenza:

radicali aminoacidi

a) istidina

c) fenilalanina

e) triptofano

5. Un imminoacido è:

1) glicina 4) serina

2) cisteina 5) prolina

3) arginina

6. Gli amminoacidi che compongono le proteine sono:

1) α-ammino derivati degli acidi carbossilici

2) β-ammino derivati degli acidi carbossilici

3) α-ammino derivati di acidi carbossilici insaturi

7. Dai un nome all'amminoacido:

1. Dai un nome all'amminoacido:

9.Imposta corrispondenza:

Gruppi di aminoacidi

4.citrullina monoaminomonocarbossilico

5.cistina diamminomonocarbossilico

6. Treonina monoaminodicarbossilico

7.glutammico diamminodicarbossilico

10. L'amminoacido contenente zolfo è:

8. Treonina 4) triptofano

9. Tirosina 5) metionina

10. Cisteina

11. La composizione delle proteine non include gli amminoacidi:

1) glutammina 3) arginina

2) γ-amminobutirrico 4) -alanina

acido 4) treonina

12. Il gruppo idrossi contiene amminoacidi:

1) alanina 4) metionina

2) serina 5) treonina

3) cisteina

13. Stabilire la conformità:

contenuto chimico elementare

composizione proteica in percentuale

1) carbonio a) 21-23

2) ossigeno b) 0-3

3) azoto c) 6-7

4) idrogeno 5) 50-55

5) zolfo d) 15-17

14. La connessione non partecipa alla formazione della struttura terziaria della proteina:

1) idrogeno

2) peptide

3) disolfuro

4) interazione idrofobica

15. Il peso molecolare della proteina varia entro:

1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 mila kDa

16. Quando non si verifica la denaturazione delle proteine:

1) violazioni della struttura terziaria

3) violazioni della struttura secondaria

2) idrolisi dei legami peptidici

4) dissociazione delle subunità

Metodo spettrofotometrico del quantitativo

la definizione delle proteine si basa sulla loro capacità di assorbire la luce nella regione UV quando:

1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm

Gli amminoacidi arginina e lisina costituiscono

20-30% della composizione aminoacidica delle proteine:

1) albumine 4) istoni

2) prolamine 5) proteinoidi

3) globuline

19. Le cheratine delle proteine dei capelli appartengono al gruppo:

1) prolamine 4) gluteline

2) protamine 5) globuline

3) proteinoide

20. Il 50% delle proteine del plasma sanguigno sono:

1) α-globuline 4) albumina

2) β-globuline 5) prealbumina

3) γ-globuline

21. Nei nuclei delle cellule eucariotiche sono principalmente presenti:

1) protamine 3) albumine

2) istoni 4) globuline

22. I proteinoidi includono:

1) zeina - proteine dei semi di mais 4) fibroina - proteine della seta

2) albumina - albume d'uovo 5) collagene - proteine collega

3) ordeina - proteina del tessuto dei semi d'orzo

Aminoacidi, proteine e peptidi sono esempi dei composti descritti di seguito. Molte molecole biologicamente attive includono diversi gruppi funzionali chimicamente differenti che possono interagire tra loro e con i reciproci gruppi funzionali.

Aminoacidi.

Aminoacidi- composti organici bifunzionali, che includono un gruppo carbossilico - UNSD, e il gruppo amminico - NH 2 .

Condividere α e β - aminoacidi:

Si trova principalmente in natura α -acidi. La composizione delle proteine comprende 19 amminoacidi e un ode iminoacido ( C 5 H 9NO 2 ):

Il più semplice amminoacido- glicina. Il resto degli amminoacidi può essere suddiviso nei seguenti gruppi principali:

1) omologhi della glicina - alanina, valina, leucina, isoleucina.

Ottenere aminoacidi.

Proprietà chimiche degli amminoacidi.

Aminoacidi- questi sono composti anfoteri, perché contengono nella loro composizione 2 gruppi funzionali opposti: un gruppo amminico e un gruppo ossidrile. Pertanto, reagiscono con acidi e alcali:

La conversione acido-base può essere rappresentata come:

La moderna nutrizione proteica non può essere immaginata senza considerare il ruolo dei singoli amminoacidi. Anche con un bilancio proteico complessivamente positivo, il corpo dell'animale può mancare di proteine. Ciò è dovuto al fatto che l'assimilazione dei singoli amminoacidi è interconnessa tra loro, una carenza o un eccesso di un amminoacido può portare a una carenza di un altro.
Alcuni amminoacidi non sono sintetizzati nell'uomo e negli animali. Sono chiamati insostituibili. Ci sono solo dieci di questi amminoacidi. Quattro di questi sono critici (limitanti): molto spesso limitano la crescita e lo sviluppo degli animali.
Nelle diete del pollame, la metionina e la cistina sono i principali amminoacidi limitanti e la lisina nelle diete dei suini. Il corpo deve ricevere una quantità sufficiente del principale acido limitante negli alimenti in modo che altri aminoacidi possano essere utilizzati efficacemente per la sintesi proteica.

Questo principio è illustrato dalla botte Liebig, dove il livello di riempimento della canna rappresenta il livello di sintesi proteica nel corpo dell'animale. La tavola più corta nella canna "limita" la capacità di trattenere il liquido. Se questa scheda viene allungata, il volume di liquido trattenuto nella canna aumenterà al livello della seconda scheda limitatrice.
Il fattore più importante che determina la produttività degli animali è l'equilibrio degli amminoacidi in esso contenuti secondo le esigenze fisiologiche. Numerosi studi hanno dimostrato che nei suini, a seconda della razza e del sesso, il fabbisogno di aminoacidi differisce quantitativamente. Ma il rapporto degli amminoacidi essenziali per la sintesi di 1 g di proteine è lo stesso. Questo rapporto tra amminoacidi essenziali e lisina come principale amminoacido limitante è chiamato "proteina ideale" o "profilo amminoacidico ideale". (

lisina

fa parte di quasi tutte le proteine di origine animale, vegetale e microbica, tuttavia le proteine dei cereali sono povere di lisina.

La lisina regola la funzione riproduttiva, con la sua mancanza, la formazione di spermatozoi e uova è compromessa.
È necessario per la crescita di animali giovani, la formazione di proteine tissutali. La lisina partecipa alla sintesi di nucleoproteine, cromoproteine (emoglobina), regolando così la pigmentazione dei peli animali. Regola la quantità di prodotti di degradazione proteica nei tessuti e negli organi.
Promuove l'assorbimento del calcio
Partecipa all'attività funzionale del sistema nervoso e sistemi endocrini, regola il metabolismo delle proteine e dei carboidrati, tuttavia, reagendo con i carboidrati, la lisina diventa inaccessibile per l'assimilazione.
La lisina è un precursore nella formazione della carnitina, che svolge un ruolo importante nel metabolismo dei grassi.

Metionina e cistina aminoacidi contenenti zolfo. In questo caso, la metionina può essere trasformata in cistina, quindi questi amminoacidi vengono normalizzati insieme e, in caso di carenza, vengono introdotti integratori di metionina nella dieta. Entrambi questi amminoacidi sono coinvolti nella formazione dei derivati della pelle: capelli, piume; insieme alla vitamina E, regolano la rimozione del grasso in eccesso dal fegato, sono necessari per la crescita e la moltiplicazione delle cellule, gli eritrociti. Con una mancanza di metionina, la cistina è inattiva. Tuttavia, non dovrebbe essere consentito un eccesso significativo di metionina nella dieta.

metionina

favorisce la deposizione di grasso nei muscoli, è necessario per la formazione di nuovi composti organici di colina (vitamina B4), creatina, adrenalina, niacina (vitamina B5), ecc.
La carenza di metionina nelle diete porta ad una diminuzione del livello delle proteine plasmatiche (albumina), provoca anemia (diminuzione del livello di emoglobina nel sangue), con una contemporanea mancanza di vitamina E e selenio contribuisce allo sviluppo della distrofia muscolare. Metionina insufficiente nella dieta provoca crescita stentata degli animali giovani, perdita di appetito, diminuzione della produttività, aumento dei costi di alimentazione, fegato grasso, insufficienza renale, anemia e deperimento.
Un eccesso di metionina compromette l'uso dell'azoto, provoca alterazioni degenerative del fegato, dei reni, del pancreas e aumenta il fabbisogno di arginina e glicina. Con un grande eccesso di metionina, si osserva uno squilibrio (l'equilibrio degli aminoacidi è disturbato, che si basa su forti deviazioni dal rapporto ottimale di aminoacidi essenziali nella dieta), che è accompagnato da disordini metabolici e inibizione della crescita tasso negli animali giovani.
Cistina - un amminoacido contenente zolfo, intercambiabile con la metionina, partecipa ai processi redox, al metabolismo di proteine, carboidrati e acidi biliari, favorisce la formazione di sostanze che neutralizzano i veleni intestinali, attiva l'insulina, insieme al triptofano, la cistina partecipa alla sintesi di acidi biliari nel fegato necessari per l'assorbimento dei prodotti della digestione dei grassi dall'intestino, utilizzati per la sintesi del glutatione. La cistina ha la capacità di assorbire i raggi ultravioletti. Con una mancanza di cistina, si notano cirrosi epatica, un ritardo nel piumaggio e nella crescita delle piume negli animali giovani, fragilità e perdita (spiumatura) delle piume in un uccello adulto e una diminuzione della resistenza alle malattie infettive.

Triptofano

determina l'attività fisiologica degli enzimi dell'apparato digerente, degli enzimi ossidativi nelle cellule e di una serie di ormoni, partecipa al rinnovamento delle proteine del plasma sanguigno, determina il normale funzionamento dell'apparato endocrino ed ematopoietico, il sistema riproduttivo, la sintesi di gamma - globuline, emoglobina, acido nicotinico, porpora oculare, ecc. nella dieta del triptofano, la crescita degli animali giovani rallenta, la produzione di uova delle galline ovaiole diminuisce, il costo dell'alimentazione per la produzione aumenta, l'endocrino e le gonadi si atrofizzano, si verifica la cecità, si sviluppa l'anemia (il numero di globuli rossi e il livello di emoglobina nel sangue diminuiscono), la resistenza e le proprietà immunitarie del corpo diminuiscono, la fecondazione e la schiudibilità delle uova ... Nei suini alimentati con una dieta povera di triptofano, l'assunzione di mangime diminuisce, si manifestano appetito perverso, setole grossolane e dimagrimento e si nota fegato grasso. La carenza di questo amminoacido porta anche a sterilità, aumento dell'eccitabilità, convulsioni, formazione di cataratta, bilancio azotato negativo e perdita di peso corporeo. Il triptofano, essendo un precursore (provitamina) della niacina, impedisce lo sviluppo della pellagra.