Valgu sünteesiks on vaja 20 aminohapet. Aminohapete happe-aluse omadused Aminohapped happelises ja aluselises keskkonnas
Valgud moodustavad raku keemilise aktiivsuse materiaalse aluse. Valkude funktsioonid looduses on universaalsed. Nimi valgud, vene kirjanduses enim aktsepteeritud, vastab terminile valgud(kreeka keelest. proteios- esimene). Praeguseks on saavutatud suurt edu valkude struktuuri ja funktsioonide vahelise seose loomisel, nende mehhanismi osalemisel organismi elutähtsate protsesside kõige olulisemates protsessides ning paljude haiguste patogeneesi molekulaarsete aluste mõistmisel.
Sõltuvalt molekulmassist eristatakse peptiide ja valke. Peptiidide molekulmass on madalam kui valkudel. Peptiidide puhul on iseloomulikum reguleeriv funktsioon (hormoonid, ensüümide inhibiitorid ja aktivaatorid, ioonide kandjad läbi membraanide, antibiootikumid, toksiinid jne).
12.1. α -Aminohapped
12.1.1. Klassifikatsioon
Peptiidid ja valgud on ehitatud a-aminohappejääkidest. Looduslikult esinevate aminohapete koguarv ületab 100, kuid mõnda neist leidub ainult teatud organismide koosluses, 20 kõige olulisemat a-aminohapet leidub pidevalt kõigis valkudes (skeem 12.1).
a-aminohapped on heterofunktsionaalsed ühendid, mille molekulid sisaldavad sama süsinikuaatomi juures samaaegselt aminorühma ja karboksüülrühma.
Skeem 12.1.Asendamatud α-aminohapped *
* Lühendeid kasutatakse ainult aminohappejääkide registreerimiseks peptiid- ja valgumolekulides. ** Asendamatud aminohapped.
Α-aminohapete nimesid saab konstrueerida vastavalt asendusnomenklatuurile, kuid sagedamini kasutatakse nende tühiseid nimesid.
Α-aminohapete tühised nimed on tavaliselt seotud eritumise allikaga. Seriin on osa siidfibroiinist (lad. serieus- siidine); türosiin eraldati esmakordselt juustust (kreeka keelest. türosid- juust); glutamiin - teraviljagluteenist (sellest. Gluteen- liim); asparagiinhape - sparglivõrsetest (lat. spargel- spargel).
Kehas sünteesitakse palju α-aminohappeid. Mõningaid valkude sünteesiks vajalikke aminohappeid kehas ei toodeta ja need tuleb väljastpoolt tarnida. Neid aminohappeid nimetatakse asendamatu(vt diagrammi 12.1).
Asendamatute a-aminohapete hulka kuuluvad:
valiin isoleutsiin metioniin trüptofaan
leutsiin lüsiin treoniin fenüülalaniin
α-aminohappeid klassifitseeritakse mitmel viisil, sõltuvalt nende rühmadesse jaotamise omadustest.
Üks klassifikatsiooni tunnustest on radikaali R keemiline olemus. Selle tunnuse järgi jagatakse aminohapped alifaatseteks, aromaatseteks ja heterotsüklilisteks (vt skeem 12.1).
Alifaatneα -aminohapped. See on suurim rühm. Selle sees on aminohapped jaotatud täiendavate klassifitseerimisfunktsioonide abil.
Sõltuvalt karboksüülrühmade ja aminorühmade arvust molekulis eristatakse järgmist:
Neutraalsed aminohapped - üks NH rühm 2 ja COOH;
Asendamatud aminohapped - kaks NH -rühma 2 ja üks rühm
UNOO;
Happelised aminohapped - üks NH2 rühm ja kaks COOH rühma.
Võib märkida, et alifaatsete neutraalsete aminohapete rühmas ei ületa süsinikuaatomite arv ahelas kuut. Samal ajal ei ole ahelas nelja süsinikuaatomiga aminohapet ning viie ja kuue süsinikuaatomiga aminohapetel on ainult hargnenud struktuur (valiin, leutsiin, isoleutsiin).
Alifaatne radikaal võib sisaldada "täiendavaid" funktsionaalseid rühmi:
Hüdroksüül - seriin, treoniin;
Karboksüül - asparagiin- ja glutamiinhapped;
Tiool - tsüsteiin;
Amiid - asparagiin, glutamiin.
Aromaatneα -aminohapped. Sellesse rühma kuuluvad fenüülalaniin ja türosiin, mis on konstrueeritud nii, et neis olevad benseenitsüklid on tavalisest a -aminohappefragmendist eraldatud metüleenrühmaga -CH 2-.
Heterotsükliline α -aminohapped. Sellesse rühma kuuluv histidiin ja trüptofaan sisaldavad heterotsükleid - vastavalt imidasooli ja indooli. Nende heterotsüklite struktuuri ja omadusi käsitletakse allpool (vt 13.3.1; 13.3.2). Heterotsükliliste aminohapete konstrueerimise üldpõhimõte on sama mis aromaatsetel.
Heterotsüklilisi ja aromaatseid a-aminohappeid võib pidada β-asendatud alaniini derivaatideks.
Aminohape kuulub ka kangelaslikku proliin, milles sekundaarne aminorühm kuulub pürrolidiini hulka
Α-aminohapete keemias pööratakse suurt tähelepanu "kõrval" radikaalide R struktuurile ja omadustele, millel on oluline roll valkude struktuuri moodustamisel ja nende bioloogiliste funktsioonide täitmisel. Väga olulised on sellised omadused nagu "kõrval" radikaalide polaarsus, funktsionaalrühmade olemasolu radikaalides ja nende funktsionaalrühmade ioniseerumisvõime.
Sõltuvalt kõrvalradikaalist, aminohapped koos mittepolaarne(hüdrofoobsed) radikaalid ja aminohapped c polaarne(hüdrofiilsed) radikaalid.
Esimesse rühma kuuluvad aminohapped koos alifaatsete kõrvalradikaalidega - alaniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin, metioniin - ja aromaatsed kõrvalradikaalid - fenüülalaniin, trüptofaan.
Teine rühm hõlmab aminohappeid, mille radikaalis on polaarsed funktsionaalsed rühmad, mis on võimelised ioniseeruma (ionogeensed) või ei suuda organismi tingimustes ioonilisse olekusse (mitteioonsesse) üle minna. Näiteks türosiinis on hüdroksüülrühm ionogeenne (omab fenoolset iseloomu), seriinis mitteioonne (on alkohoolse iseloomuga).
Polaarsed aminohapped, millel on radikaalides teatud tingimustes ionogeensed rühmad, võivad olla ioonilises (anioonses või katioonses) olekus.
12.1.2. Stereoisomerism
Α-aminohapete ehitamise põhitüüp, st ühe ja sama süsinikuaatomi side kahe erineva funktsionaalrühmaga-radikaal ja vesinikuaatom-määrab juba iseenesest a-süsinikuaatomi kiraalsuse. Erandiks on lihtsaim aminohape glütsiin H 2 NCH 2 COOH ilma kiraalse keskuseta.
Α -aminohapete konfiguratsioon määratakse vastavalt konfiguratsioonistandardile - glütseraldehüüd. Vasakul asuva aminorühma standardprojektsiooni Fischeri valemi asukoht (nagu OH-rühm l-glütseroolaldehüüdis) vastab l-konfiguratsioonile, paremal-kiraalse süsinikuaatomi d-konfiguratsioonile. Kõrval R, S-süsteemis on kõigi l-seeria α-aminohapete a-süsinikuaatomil S- ja d-seerias R-konfiguratsioon (erandiks on tsüsteiin, vt 7.1.2).
Enamik α-aminohappeid sisaldab molekulis ühte asümmeetrilist süsinikuaatomit ja eksisteerib kahe optiliselt aktiivse enantiomeeri ja ühe optiliselt mitteaktiivse ratsemaadina. Peaaegu kõik looduslikud a-aminohapped kuuluvad l-seeriasse.
Aminohapped isoleutsiin, treoniin ja 4-hüdroksüproliin sisaldavad molekulis kahte kiraalset tsentrit.
Sellised aminohapped võivad eksisteerida nelja stereoisomeerina, mis on kaks paari enantiomeere, millest igaüks moodustab ratsemaadi. Loomsete organismide valkude konstrueerimiseks kasutatakse ainult ühte enantiomeeri.
Isoleutsiini stereoisomeeria on analoogne eelnevalt käsitletud treoniini stereoisomeeriaga (vt 7.1.3). Neljast stereoisomeerist sisaldavad valgud l-isoleutsiini, millel on mõlema asümmeetrilise süsinikuaatomi C-α ja C-β S-konfiguratsioon. Teine paar enantiomeere, mis on leutsiini suhtes diastereomeersed, kasutavad eesliidet Tere-.
Rassikaatide lõhustamine. L-seeria a-aminohapete saamise allikaks on valgud, mida sel eesmärgil hüdrolüütiliselt lõhustatakse. Kuna on suur vajadus üksikute enantiomeeride järele (valkude, raviainete jne sünteesiks), keemiline sünteetiliste ratseemiliste aminohapete lõhustamise meetodid. Eelistatud ensümaatiline seedimismeetod ensüümide abil. Praegu kasutatakse ratseemiliste segude eraldamiseks kiraalsete sorbentide kromatograafiat.
12.1.3. Happe-aluse omadused
Aminohapete amfoteersus tuleneb happelisest (COOH) ja aluselisest (NH 2) funktsionaalsed rühmad oma molekulides. Aminohapped moodustavad sooli nii leeliste kui ka hapetega.
Kristallilises olekus eksisteerivad a-aminohapped dipolaarsete ioonidena H3N +- CHR-COO- (tavaliselt kasutatav märge
aminohappe struktuur ioniseerimata kujul on ainult mugavuse huvides).
Vesilahuses eksisteerivad aminohapped dipolaarse iooni, katioonse ja anioonse vormi tasakaalusegu kujul.
Tasakaalupositsioon sõltub söötme pH -st. Kõigis aminohapetes domineerivad katioonsed vormid tugevalt happelises (pH 1-2) ja anioonses - tugevalt aluselises (pH> 11) keskkonnas.
Ioonstruktuur määrab kindlaks mitmed aminohapete spetsiifilised omadused: kõrge sulamistemperatuur (üle 200 ° C), lahustuvus vees ja lahustumatus mittepolaarsetes orgaanilistes lahustites. Enamiku aminohapete võime vees hästi lahustuda on oluline tegur nende bioloogilise toimimise tagamisel, sellega on seotud aminohapete imendumine, nende transport organismis jne.
Brønstedi teooria seisukohast on täielikult protoneeritud aminohape (katioonses vormis) hape,
Ühe prootoni annetamisega muutub selline kahealuseline hape nõrgaks ühealuseliseks happeks - dipolaarseks iooniks ühe happelise rühmaga NH 3 + . Dipolaarse iooni deprotoneerimine viib aminohappe anioonse vormi - karboksülaatiooni - tootmiseni, mis on Brønstedi alus. Väärtused iseloomustavad
aminohapete karboksüülrühma happelised omadused on tavaliselt vahemikus 1 kuni 3; tähendus pK a2 iseloomustades ammooniumrühma happesust - 9 kuni 10 (tabel 12.1).
Tabel 12.1.Kõige olulisemate α-aminohapete happe-aluse omadused
Tasakaalupositsioon, see tähendab erinevate aminohapete vormide suhe vesilahuses teatud pH väärtuste korral, sõltub oluliselt radikaali struktuurist, peamiselt selles sisalduvate ionogeensete rühmade olemasolust. täiendavad happelised ja aluselised keskused.
Seda pH -väärtust, mille juures dipolaarsete ioonide kontsentratsioon on maksimaalne, ning aminohappe katioonsete ja anioonsete vormide minimaalseid kontsentratsioone nimetatakse võrdseks.isoelektriline punkt (p /).
Neutraalneα -aminohapped. Need aminohapped on olulisedpIveidi madalam kui 7 (5,5–6,3) tänu suuremale võimele ioniseerida karboksüülrühma NH2 rühma - / - mõju mõjul. Näiteks on alaniini isoelektriline punkt pH 6,0 juures.
Happelineα -aminohapped. Nendel aminohapetel on radikaalis täiendav karboksüülrühm ja nad on täielikult protoneeritud kujul tugevalt happelises keskkonnas. Happelised aminohapped on kolmealuselised (Brøndsted), millel on kolm tähendustpKa,nagu võib näha asparagiinhappe näitest (p / 3,0).
Happeliste aminohapete (asparagiin- ja glutamiinhappe) puhul on isoelektriline punkt tunduvalt alla pH 7 (vt tabel 12.1). Füsioloogiliste pH väärtuste korral (näiteks vere pH 7,3-7,5) on need happed anioonilises vormis, kuna mõlemad karboksüülrühmad on neis ioniseeritud.
Peamineα -aminohapped. Aluseliste aminohapete puhul on isoelektrilised punktid pH vahemikus üle 7. Tugevalt happelises keskkonnas on need ühendid ka kolmealuselised happed, mille ionisatsiooni etapid on näidatud lüsiini näitel (p / 9,8) .
Kehas on peamised aminohapped katioonide kujul, see tähendab, et mõlemad aminorühmad on neis protoneeritud.
Üldiselt puudub α-aminohape in vivoei ole oma isoelektrilises punktis ega sisene olekusse, mis vastab madalaimale vees lahustuvusele. Kõik keha aminohapped on ioonilises vormis.
12.1.4. Analüütiliselt olulised reaktsioonid α -aminohapped
α-aminohapped heterofunktsionaalsete ühenditena alustavad reaktsioone, mis on iseloomulikud nii karboksüül- kui ka aminorühmadele. Mõned aminohapete keemilised omadused tulenevad radikaali funktsionaalsetest rühmadest. Selles osas käsitletakse reaktsioone, millel on praktiline tähtsus aminohapete tuvastamisel ja analüüsimisel.
Esterdamine.Kui aminohapped reageerivad alkoholidega happelise katalüsaatori (näiteks gaasilise vesinikkloriidi) juuresolekul, saadakse hea saagisega estrid vesinikkloriidide kujul. Vaba eetri eraldamiseks töödeldakse reaktsioonisegu gaasilise ammoniaagiga.
Aminohapete estritel puudub dipolaarne struktuur, seetõttu lahustuvad nad erinevalt algsetest hapetest orgaanilistes lahustites ja on lenduvad. Seega on glütsiin kõrge sulamistemperatuuriga (292 ° C) kristalne aine ja selle metüüleeter on vedelik, mille keemistemperatuur on 130 ° C. Aminohappe estreid saab analüüsida gaasi-vedeliku kromatograafia abil.
Reaktsioon formaldehüüdiga. Reaktsioon formaldehüüdiga, mis põhineb aminohapete kvantitatiivsel määramisel selle meetodiga formooli tiitrimine(Sorenseni meetod).
Aminohapete amfoteersus ei võimalda analüütilistel eesmärkidel otsest tiitrimist leelisega. Aminohapete interaktsioon formaldehüüdiga annab suhteliselt stabiilsed aminoalkoholid (vt 5.3) - N -hüdroksümetüülderivaadid, mille vaba karboksüülrühm tiitritakse seejärel leelisega.
Kvalitatiivsed reaktsioonid. Aminohapete ja valkude keemia eripära seisneb arvukate kvalitatiivsete (värv) reaktsioonide kasutamises, mis varem olid keemilise analüüsi aluseks. Praegu, kui uurimistööd viiakse läbi füüsikalis-keemiliste meetodite abil, kasutatakse α-aminohapete tuvastamiseks näiteks kromatograafilises analüüsis jätkuvalt paljusid kvalitatiivseid reaktsioone.
Kelaatimine. Raskmetallide katioonide puhul moodustavad a-aminohapped bifunktsionaalsete ühenditena kompleksisiseseid sooli, näiteks värskelt valmistatud vaskhüdroksiidiga (11) kergetes tingimustes, hästi kristalliseeruva kelaadiga
sinised vask (11) soolad (üks mittespetsiifilistest meetoditest a-aminohapete tuvastamiseks).
Ninhüdriini reaktsioon. Α-aminohapete üldine kvalitatiivne reaktsioon on reaktsioon ninhüdriiniga. Reaktsioonisaadusel on sinakasvioletne värv, mida kasutatakse aminohapete visuaalseks tuvastamiseks kromatogrammidel (paberil, õhukese kihina), samuti spektrofotomeetriliseks määramiseks aminohapete analüsaatoritel (toode neelab valgust 550- 570 nm piirkonnas).
Deaminatsioon. Laboratoorsetes tingimustes viiakse see reaktsioon läbi lämmastikhappe toimel a-aminohapetele (vt 4.3). Sel juhul moodustub vastav a-hüdroksühape ja eraldub gaasiline lämmastik, mille mahu järgi hinnatakse reageerinud aminohappe kogust (Van Slike meetod).
Ksantoproteiini reaktsioon. Seda reaktsiooni kasutatakse aromaatsete ja heterotsükliliste aminohapete - fenüülalaniini, türosiini, histidiini, trüptofaani - tuvastamiseks. Näiteks kontsentreeritud lämmastikhappe toimel türosiinile moodustub nitro derivaat, mis on värvitud kollane... Leeliselises keskkonnas muutub värv oranžiks fenoolhüdroksüülrühma ionisatsiooni ja aniooni panuse suurenemise tõttu konjugatsiooni.
Samuti on mitmeid konkreetseid reaktsioone, mis võimaldavad tuvastada üksikuid aminohappeid.
Trüptofaan tuvastatud reaktsioonil väävelhappe p- (dimetüülamino) bensaldehüüdiga punakasvioletse värvuse ilmnemisega (Ehrlichi reaktsioon). Seda reaktsiooni kasutatakse trüptofaani kvantitatiivseks analüüsiks valkude lagunemisproduktides.
Tsüsteiin tuvastatud mitmete kvalitatiivsete reaktsioonidega, mis põhinevad selles sisalduva merkapto rühma reaktiivsusel. Näiteks, kui pliiatsetaadiga (CH3COO) 2Pb koosnenud valgulahust kuumutatakse leeliselises keskkonnas, tekib pliisulfiidi PbS must sade, mis näitab tsüsteiini olemasolu valkudes.
12.1.5. Bioloogiliselt oluline keemilised reaktsioonid
Organismis viiakse erinevate ensüümide toimel läbi mitmeid olulisi aminohapete keemilisi muundamisi. Need muundumised hõlmavad transaminatsiooni, dekarboksüülimist, eliminatsiooni, aldooli lõhustamist, oksüdatiivset deaminatsiooni ja tioolrühmade oksüdeerimist.
Transaminatsioon on peamine tee a-aminohapete biosünteesiks a-oksohapetest. Aminorühma doonoriks on rakkudes piisavalt või üleliigselt esinev aminohape ja selle aktsepteerija on a-oksohape. Sellisel juhul muundatakse aminohape oksohappeks ja oksohape aminohappeks, millel on vastav radikaalide struktuur. Selle tulemusena on transamineerimine pöörduv amino- ja oksorühmade vahetamise protsess. Sellise reaktsiooni näiteks on l-glutamiinhappe tootmine 2-oksoglutaarhappest. Doonori aminohappeks võib olla näiteks l-asparagiinhape.
α-aminohapped sisaldavad elektroni eemaldavat aminorühma karboksüülrühma a-asendis (täpsemalt protoneeritud aminorühm NH 3 +), sellega seoses on nad võimelised dekarboksüülima.
Elimineerimineiseloomulik aminohapetele, mille külgradikaal karboksüülrühma β-asendis sisaldab elektroni eemaldavat funktsionaalrühma, näiteks hüdroksüül- või tioolrühm. Nende lõhustamine toob kaasa vahepealsed reaktiivsed a-enaminohapped, mis on kergesti muundatavad tautomeerseteks iminohapeteks (analoogia keto-enool-tautomeeriaga). α-aminohapped C = N sideme hüdratatsiooni ja sellele järgneva ammoniaagi molekuli elimineerimise tulemusena muundatakse a-oksohapeteks.
Seda tüüpi ümberkujundamist nimetatakse kõrvaldamine-niisutamine. Näitena võib tuua püruviinhappe valmistamise seriinist.
Aldoli lõhustamine esineb a-aminohapete puhul, milles β-asend sisaldab hüdroksüülrühma. Näiteks lõhustatakse seriin, moodustades glütsiini ja formaldehüüdi (viimane ei vabane vabas vormis, vaid seondub kohe koensüümiga).
Oksüdatiivne deaminatsioon võib läbi viia ensüümide ja koensüümi NAD + või NADP + osavõtul (vt 14.3). α-aminohappeid saab muuta α-oksohapeteks mitte ainult transaminatsiooni, vaid ka oksüdatiivse deaminatsiooni teel. Näiteks α-oksoglutarhape moodustub l-glutamiinhappest. Reaktsiooni esimeses etapis viiakse läbi glutamiinhappe dehüdrogeenimine (oksüdeerimine) a-iminoglutaarhappeks.
hape. Teises etapis toimub hüdrolüüs, mille tulemusena saadakse α-oksoglutaarhape ja ammoniaak. Hüdrolüüsi etapp jätkub ilma ensüümi osaluseta.
Α-oksohapete redutseeriva amiinimise reaktsioon toimub vastupidises suunas. Rakkudes alati esinev α-oksoglutaarhape (süsivesikute metabolismi produktina) muundatakse sel viisil L-glutamiinhappeks.
Tioolrühmade oksüdeerimine aluseks on tsüsteiini ja tsüstiini jääkide vastastikune muundamine, mis tagab rakus mitmeid redoksprotsesse. Tsüsteiin, nagu kõik tioolid (vt 4.1.2), oksüdeerub kergesti, moodustades disulfiidi, tsüstiini. Tsüstiinis sisalduv disulfiidside on kergesti redutseeritav tsüsteiiniks.
Tioolrühma võime tõttu kergesti oksüdeeruda täidab tsüsteiin kaitsefunktsiooni, kui see puutub kokku kõrge oksüdeerimisvõimega ainetega. Lisaks oli see esimene ravim, millel oli kiirgusvastane toime. Tsüsteiini kasutatakse farmaatsiapraktikas ravimite stabilisaatorina.
Tsüsteiini muundamine tsüstiiniks põhjustab disulfiidsidemete teket, näiteks vähendatud glutatiooni korral
(vt 12.2.3).
12.2. Peptiidide ja valkude esmane struktuur
Tavapäraselt arvatakse, et peptiidid sisaldavad molekulis kuni 100 aminohapet (mis vastab molekulmassile kuni 10 tuhat) ja valgud - üle 100 aminohappejäägi (molekulmass 10 tuhat kuni mitu miljonit) .
Peptiidide rühmas on omakorda tavaks eristada oligopeptiidid(madala molekulmassiga peptiidid), mis sisaldavad ahelas kuni 10 aminohappejääki ja polüpeptiidid, mille ahel sisaldab kuni 100 aminohappejääki. Makromolekulid, mille aminohappejääkide arv läheneb või veidi ületab 100, ei erista polüpeptiide ja valke, neid termineid kasutatakse sageli sünonüümidena.
Formaalselt võib peptiidi ja valgu molekuli kujutada a-aminohapete polükondensatsiooni produktina, mille käigus moodustub monomeerühikute vahel peptiid (amiid) side (skeem 12.2).
Polüamiidiahela ehitus on sama paljude peptiidide ja valkude puhul. Sellel ahelal on hargnemata struktuur ja see koosneb vahelduvatest peptiid (amiid) rühmadest -CO -NH -ja fragmentidest -CH (R) -.
Ahela üks ots, mis sisaldab vaba NH -rühmaga aminohapet 2, nimega N-ots, teine-C-ots,
Skeem 12.2.Peptiidahela ehitamise põhimõte
mis sisaldab vaba COOH rühmaga aminohapet. Peptiidi- ja valguahelad registreeritakse N-otsast.
12.2.1. Peptiidirühma struktuur
Peptiidide (amiidide) rühmas -CO -NH— on süsinikuaatom sp2 hübridisatsiooni seisundis. Lämmastikuaatomi üksik elektronide paar läheb konjugatsiooni C = O kaksiksideme π-elektronidega. Elektroonilise struktuuri seisukohast on peptiidirühmaks kolmekeskne p, π-konjugeeritud süsteem (vt 2.3.1), mille elektrontihedus on nihkunud elektronegatiivsema hapniku aatomi poole. Aatomid C, O ja N, moodustades konjugeeritud süsteemi, asuvad samal tasapinnal. Elektrontiheduse jaotumist amiidrühmas saab esitada piirkonstruktsioonide (I) ja (II) abil või elektronide tiheduse nihkumise tagajärjel NH ja C = M- ja Vastavalt O rühmad (III).
Konjugeerimise tulemusena toimub sidemete pikkuste mõningane joondamine. C = O kaksikside pikeneb 0,124 nm -ni tavalise pikkusega 0,121 nm ja C -N -side muutub lühemaks - 0,132 nm võrreldes 0,147 nm -ga tavalisel juhul (joonis 12.1). Tasapinnaline konjugeeritud süsteem peptiidirühmas on põhjuseks keerdumisele C-N sideme ümber (pöörlemisbarjäär on 63–84 kJ / mol). Seega määrab elektrooniline struktuur üsna jäiga tasane peptiidrühma struktuur.
Nagu jooniselt fig. Nagu on näidatud joonisel 12.1, paiknevad aminohappejääkide a-süsinikuaatomid peptiidirühma tasapinnal CN-sideme vastaskülgedel, st soodsamas trans-asendis: sel juhul on aminohappejääkide külgradikaalid R olla üksteisest ruumis kõige kaugemal.
Polüpeptiidahelal on üllatavalt ühtlane struktuur ja seda saab kujutada iga nurga all
Riis. 12.1.Aminohappejääkide peptiidrühma -CO-NH- ja a-süsinikuaatomite tasapinnaline paigutus
teisele peptiidrühmade tasandile, mis on omavahel ühendatud a-süsinikuaatomite kaudu sidemete Сα-N ja Сα-Сsp abil 2 (joonis.12.2). Pöörlemine nende üksiksidemete ümber on väga piiratud, kuna aminohappejääkide külgradikaalide ruumiline paigutus on keeruline. Seega määrab peptiidirühma elektrooniline ja ruumiline struktuur suuresti polüpeptiidahela struktuuri tervikuna.
Riis. 12.2.Peptiidirühmade tasandite suhteline asukoht polüpeptiidahelas
12.2.2. Koostis ja aminohapete järjestus
Ühtlaselt konstrueeritud polüamiidi ahelaga määravad peptiidide ja valkude spetsiifilisuse kaks kõige olulisemat omadust - aminohapete koostis ja aminohappejärjestus.
Peptiidide ja valkude aminohapete koostis on neis sisalduvate a-aminohapete olemus ja kvantitatiivne suhe.
Aminohappe koostis määratakse peptiidi ja valgu hüdrolüsaatide analüüsimisel, peamiselt kromatograafiliste meetoditega. Praegu viiakse see analüüs läbi aminohapete analüsaatoritega.
Amiidsidemed on võimelised hüdrolüüsuma nii happelises kui ka aluselises keskkonnas (vt 8.3.3). Peptiidid ja valgud hüdrolüüsuvad kas lühemate ahelate moodustamisega - see on nn osaline hüdrolüüs, või aminohapete segu (ioonilisel kujul) - täielik hüdrolüüs. Tavaliselt viiakse hüdrolüüs läbi happelises keskkonnas, kuna paljud aminohapped on leeliselise hüdrolüüsi tingimustes ebastabiilsed. Tuleb märkida, et ka asparagiini ja glutamiini amiidrühmad läbivad hüdrolüüsi.
Peptiidide ja valkude esmane struktuur on aminohappejärjestus, see tähendab a-aminohappejääkide vaheldumise järjekord.
Esmane struktuur määratakse aminohapete järjestikuse lõhustamisega ahela mõlemast otsast ja nende identifitseerimisega.
12.2.3. Peptiidide struktuur ja nomenklatuur
Peptiidide nimed koostatakse aminohappejääkide järjestikuse loetlemise teel, alustades N-otsast, lisades sufiksi-il, välja arvatud viimane C-terminaalne aminohape, mille täielik nimi on säilinud. Teisisõnu, nimed
aminohapped, mis moodustasid peptiidsideme oma "COOH" rühma tõttu, lõpevad peptiidi nimega -il: alanyl, valyl jne (asparagiin- ja glutamiinhapete jääkide puhul kasutatakse nimetusi „aspartüül” ja „glutamüül”). Aminohapete nimed ja sümbolid näitavad nende kuuluvust l -sari, kui pole märgitud teisiti ( d või dl).
Mõnikord on lühendatud märkega koos sümbolitega H (aminorühma osana) ja OH (karboksüülrühma osana) täpsustatud terminaalsete aminohapete asendamata funktsionaalrühmad. Sel viisil on mugav kujutada peptiidide funktsionaalseid derivaate; näiteks ülaltoodud peptiidi C-terminaalse aminohappe amiid on kirjutatud H-Asn-Gly-Phe-NH2.
Peptiide leidub kõigis organismides. Erinevalt valkudest on neil aminohapete koostis heterogeensem, eriti sageli sisaldavad need aminohappeid d -sari. Struktuurselt on need ka mitmekesisemad: sisaldavad tsüklilisi fragmente, hargnenud ahelaid jne.
Üks tripeptiidide kõige tavalisemaid esindajaid - glutatioon- leidub kõigi loomade, taimede ja bakterite kehas.
Glutatioonis sisalduv tsüsteiin võimaldab glutatiooni eksisteerida nii redutseeritud kui ka oksüdeeritud kujul.
Glutatioon osaleb paljudes redoksprotsessides. See toimib valkude kaitsjana, st aine, mis kaitseb vabade SH-tioolrühmadega valke oksüdatsiooni eest, moodustades -S-S- disulfiidsidemeid. See kehtib nende valkude kohta, mille puhul selline protsess on ebasoovitav. Nendel juhtudel võtab glutatioon üle oksüdeeriva toime ja kaitseb seega valku. Glutatiooni oksüdeerimisel tekib disulfiidsideme tõttu kahe tripeptiidi fragmendi molekulidevaheline ristsidumine. Protsess on pöörduv.
12.3. Polüpeptiidide ja valkude sekundaarne struktuur
Suure molekulmassiga polüpeptiidide ja valkude puhul on koos esmase struktuuriga iseloomulik ka kõrgem organisatsiooni tase, mida nimetatakse sekundaarne, tertsiaarne ja kvaternaar struktuurid.
Sekundaarset struktuuri kirjeldab peamise polüpeptiidahela ruumiline orientatsioon, tertsiaarset struktuuri aga kogu valgumolekuli kolmemõõtmeline arhitektuur. Nii sekundaarsed kui ka tertsiaarsed struktuurid on seotud makromolekulaarse ahela korrastatud paigutusega ruumis. Biokeemia käigus käsitletakse valkude tertsiaarset ja kvaternaarset struktuuri.
Arvutusega näidati, et polüpeptiidahela jaoks on üks soodsamaid konformatsioone parempoolse heeliksi kujul paiknev paigutus ruumis. α-heeliks(Joonis 12.3, a).
Α-spiraalse polüpeptiidahela ruumilist paigutust võib ette kujutada, kujutades ette, et see ümbritseb teatud
Riis. 12.3.Polüpeptiidahela a-spiraalne konformatsioon
silinder (vt joonis 12.3, b). Spiraali ühe pöörde kohta on keskmiselt 3,6 aminohappejääki, heeliksi samm on 0,54 nm ja läbimõõt 0,5 nm. Sel juhul paiknevad kahe naaberpeptiidirühma tasapinnad 108 ° nurga all ja aminohapete külgradikaalid paiknevad heeliksi välisküljel, st need on suunatud justkui pinnalt silindrist.
Selle ahela konformatsiooni fikseerimisel mängivad peamist rolli vesiniksidemed, mis α-heeliksis moodustuvad iga esimese karbonüülhapniku aatomi ja iga viienda aminohappejäägi NH-rühma vesinikuaatomi vahel.
Vesiniksidemed on suunatud peaaegu paralleelselt a-heeliksi teljega. Nad hoiavad keti keerdus.
Tavaliselt ei ole valguahelad täielikult spiraalsed, vaid ainult osaliselt. Valgud nagu müoglobiin ja hemoglobiin sisaldavad üsna pikki a-spiraalseid piirkondi, näiteks müoglobiini ahelat
spiraalitud 75%. Paljudes teistes valkudes võib spiraalsete piirkondade osakaal ahelas olla väike.
Teine polüpeptiidide ja valkude sekundaarse struktuuri tüüp on β-struktuur, nimetatud ka volditud leht, või volditud kiht. Piklikud polüpeptiidahelad asetatakse volditud lehtedeks, mis on nende ahelate peptiidrühmade vahel ühendatud paljude vesiniksidemetega (joonis 12.4). Paljud valgud sisaldavad samaaegselt a-spiraalseid ja β-lehe struktuure.
Riis. 12.4.Polüpeptiidahela sekundaarne struktuur volditud lehe kujul (β-struktuur)
Loeng number 1
TEEMA: "Aminohapped".
Loengu kava:
1. Aminohapete omadused
2. Peptiidid.
Aminohapete omadused.
Aminohapped on süsivesinikest saadud orgaanilised ühendid, mille molekulide hulka kuuluvad karboksüül- ja aminorühmad.
Valgud koosnevad peptiidsidemetega ühendatud aminohappejääkidest. Aminohapete koostise analüüsimiseks viiakse läbi valkude hüdrolüüs, millele järgneb aminohapete eraldamine. Vaatleme peamisi mustreid, mis on iseloomulikud valkude aminohapetele.
Nüüd on kindlaks tehtud, et valgud sisaldavad sageli esinevaid aminohappeid. Neid on 18. Lisaks ülaltoodule leiti veel 2 aminohappe amiidi - asparagiin ja glutamiin. Kõik said selle nime major(tavalised) aminohapped. Neid nimetatakse sageli piltlikult "Maagia" aminohapped. Lisaks peamistele aminohapetele leidub ka haruldasi, neid, mida looduslike valkude koostises sageli ei leidu. Neid nimetatakse alaealine.
Peaaegu kõik valkude aminohapped kuuluvad α - aminohapped(aminorühm asub karboksüülrühma järel esimese süsinikuaatomi juures). Eelnevast lähtuvalt kehtib üldvalem enamiku aminohapete kohta:
NH 2 -CH-COOH
Kus R - erineva struktuuriga radikaalid.
Mõelge valgu aminohapete valemitele, tabel. 2.
Kõik α - aminohapetel on lisaks aminoäädikale (glütsiin) asümmeetriline α - süsinikuaatom ja eksisteerivad kahe enantiomeeri kujul. Erandlike eranditega kuuluvad looduslikud aminohapped L -seeriasse. Ainult bakterite rakuseinte koostises ja antibiootikumides leiti geneetilise seeria D -aminohapped. Pöördenurga väärtus on 20-30 0 kraadi. Pöörlemine võib toimuda paremale (7 aminohapet) ja vasakule (10 aminohapet).
H * * NH2H2N - * - H
D - konfiguratsioon L -konfiguratsioon
(looduslikud aminohapped)
Sõltuvalt amino- või karboksüülrühmade ülekaalust jagatakse aminohapped 3 alamklassi:
Happelised aminohapped. Karboksüül- (happe) rühmad domineerivad amino- (aluseliste) rühmade üle, näiteks asparagiin-, glutamiinhapped.
Neutraalsed aminohapped Rühmade arv on võrdne. Glütsiin, alaniin jne.
Asendamatud aminohapped Aluselised (amino) rühmad domineerivad karboksüülrühma (happeline) üle, näiteks lüsiin.
Füüsikaliste ja mitmete keemiliste omaduste poolest erinevad aminohapped järsult vastavatest hapetest ja alustest. Need lahustuvad vees paremini kui orgaanilistes lahustites; hästi kristalliseeruda; on suure tihedusega ja äärmiselt kõrge sulamistemperatuuriga. Need omadused viitavad amiini- ja happerühmade koostoimele, mille tagajärjel on tahkes olekus ja lahuses (laias pH -vahemikus) aminohapped tsvitterioonilisel kujul (s.t sisesooladena). Rühmade vastastikune mõju on eriti väljendunud α -aminohapetes, kus mõlemad rühmad on vahetus läheduses.
H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -
kahenemine
Zwitter - aminohapete ioonstruktuuri kinnitab nende suur dipoolmoment (mitte vähem kui 5010 -30 C m), samuti tahke aminohappe või selle lahuse IR -spektri neeldumisriba.
Aminohapped on võimelised osalema polükondensatsioonireaktsioonides, mille tulemuseks on polüpeptiidide moodustumine erinevad pikkused, mis moodustab valgumolekuli esmase struktuuri.
H 2 N - CH (R 1) -COOH + H 2 N - CH (R 2) - COOH → H 2 N - CH (R 1) - CO-NH- CH (R2) - COOH
Dipeptiid
C -N sidet nimetatakse peptiid suhtlemine.
Lisaks 20 kõige tavalisemale aminohappele, mida eespool arutati, on teatud spetsialiseeritud valkude hüdrolüsaatidest eraldatud veel mõned aminohapped. Kõik need on reeglina tavaliste aminohapete derivaadid, s.t. modifitseeritud aminohapped.
4-hüdroksüproliin , leidub fibrillaarse valgu kollageenis ja mõnedes taimsetes valkudes; 5-hüdroksülüsiini leidub kollageeni hüdrolüsaatides, desmozi n ja isodesmosiin eraldatud fibrillaarse valgu elastiini hüdrolüsaatidest. Tundub, et neid aminohappeid leidub ainult selles valgus. Nende struktuur on ebatavaline: 4 lüsiinimolekuli, mis on omavahel ühendatud R-rühmadega, moodustavad asendatud püridiinitsükli. Võimalik, et just sellise struktuuri tõttu võivad need aminohapped moodustada 4 radiaalselt erinevat peptiidahelat. Tulemuseks on see, et elastiin, erinevalt teistest fibrillaarsetest valkudest, on võimeline deformeeruma (venima) kahes vastastikku risti olevas suunas. Jne.
Loetletud valgu aminohapetest sünteesivad elusorganismid tohutul hulgal erinevaid valguühendeid. Paljud taimed ja bakterid suudavad lihtsatest anorgaanilistest ühenditest sünteesida kõik vajalikud aminohapped. Inimeste ja loomade kehas sünteesitakse ka umbes pooled aminohapetest.Teine osa aminohapetest võib inimkehasse siseneda ainult koos toiduvalkudega.
- asendamatud aminohapped - ei sünteesita inimkehas, vaid tulevad ainult toiduga. Asendamatud aminohapped hõlmavad 8 aminohapet: valiin, fenüülalaniin, isoleutsiin, leutsiin, lüsiin, metioniin, treoniin, trüptofaan, fenüülalaniin.
- asendamatud aminohapped - saab inimkehas sünteesida muudest komponentidest. Asendamatute aminohapete hulka kuulub 12 aminohapet.
Inimeste jaoks on mõlemat tüüpi aminohapped võrdselt olulised: ebaolulised ja asendamatud. Enamikku aminohapetest kasutatakse keha enda valkude ehitamiseks, kuid keha ei saa eksisteerida ilma asendamatute aminohapeteta. Valke, mis sisaldavad asendamatuid aminohappeid, peaks täiskasvanute toidus olema umbes 16–20% (20–30 g, valgu päevane tarbimine 80–100 g). Laste toitumises tõuseb valgu osakaal koolilaste puhul 30% -ni ja koolieelikute puhul kuni 40% -ni. See on tingitud asjaolust, et lapse keha kasvab pidevalt ja vajab seetõttu suures koguses aminohappeid plastmaterjalina lihaste, veresoonte, närvisüsteemi, naha ja kõigi teiste kudede ja elundite valkude ehitamiseks.
Meie kiirtoidu päevil ja üldises kirglikus kiirtoidus on toitumises väga sageli ülekaalus toidud, milles on palju kergesti seeditavaid süsivesikuid ja rasvu ning valgutoodete osakaal on märgatavalt vähenenud. Kuna toidus või lühikese aja jooksul inimkehas nälgimise ajal puuduvad aminohapped, võivad sidekoe, vere, maksa ja lihaste valgud hävida ning neist saadud ehitusmaterjal - aminohapped tähtsamate organite - südame ja aju - normaalseks toimimiseks. Inimese kehas võivad puududa nii asendamatud kui ka asendamatud aminohapped. Aminohapete, eriti asendamatute puudus põhjustab söögiisu halvenemist, kasvu ja arengu hilinemist, maksa rasvade degeneratsiooni ja muid tõsiseid häireid. Aminohapete puuduse esimesed "sõnumitoojad" võivad olla isu vähenemine, naha halvenemine, juuste väljalangemine, lihasnõrkus, väsimus, immuunsuse vähenemine, aneemia. Sellised ilmingud võivad ilmneda inimestel, kes kehakaalu langetamiseks järgivad madala kalorsusega tasakaalustamata dieeti koos proteiinitoodete järsu piiramisega.
Taimetoitlased seisavad sagedamini kui teised silmitsi aminohapete puuduse ilmingutega, eriti asendamatutega, kes tahtlikult väldivad täieliku loomse valgu lisamist oma dieeti.
Aminohapete liig on tänapäeval üsna haruldane, kuid see võib põhjustada tõsiste haiguste arengut, eriti lastel ja noorukieas. Kõige mürgisemad on metioniin (provotseerib südameataki ja insuldi riski), türosiin (võib provotseerida arteriaalse hüpertensiooni teket, põhjustada kilpnäärme häireid) ja histidiin (võib aidata kaasa vase defitsiidile organismis ja põhjustada arengut) aordi aneurüsm, liigesehaigused, hallid juuksed, raske aneemia). Keha normaalsetes toimimistingimustes, kui on piisavalt vitamiine (B 6, B 12, foolhape) ja antioksüdante (vitamiinid A, E, C ja seleen), muutub aminohapete ülejääk kiiresti kasulikeks komponentideks ja tal pole aega keha "kahjustada". Tasakaalustamata toitumise korral tekib vitamiinide ja mikroelementide puudus ning aminohapete liig võib häirida süsteemide ja elundite tööd. See valik on võimalik pikaajalise proteiini- või süsivesikutevaese dieedi järgimisega, samuti sportlaste kontrollimatu valguenergiatoodete (aminohapete-vitamiinikokteilide) tarbimisega kehakaalu suurendamiseks ja lihaste arendamiseks.
Keemiliste meetodite hulgas on kõige levinum meetod aminohapete hindamine (skoor - loendamine, loendamine). See põhineb hinnatud toote valgu aminohapete koostise võrdlemisel aminohapete koostisega standardne (ideaalne) valk. Pärast uuritava valgu kõigi asendamatute aminohapete sisalduse kvantitatiivset määramist keemiliselt määratakse nende aminohapete määr (AS) vastavalt valemile
AC = (m ak . uurimistöö / m ak . täiuslik ) 100
m ac. uurimistöö - sisu asendamatu aminohape(mg) 1 g uuritud valgu kohta.
m ac. ideaalne - asendamatute aminohapete sisaldus (mg) 1 g standardse (ideaalse) valgu puhul.
FAO / WHO aminohappe proov
Samaaegselt aminohapete määra määramisega, teatud valgu asendamatute aminohapete piiramine st see, mille kiirus on väikseim.
Peptiidid.
Kaks aminohapet võivad olla kovalentselt seotud peptiid seos dipeptiidi moodustumisega.
Kolme aminohapet saab siduda kahe peptiidsideme kaudu, moodustades tripeptiidi. Mitmed aminohapped moodustavad oligopeptiide, suur hulk aminohappeid polüpeptiide. Peptiidid sisaldavad ainult ühte -aminorühma ja ühte -karboksüülrühma. Neid rühmi saab teatud pH väärtuste korral ioniseerida. Nagu aminohapetel, on neil ka iseloomulikud tiitrimiskõverad ja isoelektrilised punktid, kus nad elektriväljas ei liigu.
Sarnaselt teistele orgaanilistele ühenditele osalevad peptiidid keemilistes reaktsioonides, mis määratakse kindlaks funktsionaalrühmade olemasolu järgi: vaba aminorühm, vaba karboksürühm ja R-rühmad. Peptiidsidemed on vastuvõtlikud hüdrolüüsile tugeva happe (nt 6M HC1) või tugeva alusega, moodustades aminohappeid. Peptiidsidemete hüdrolüüs on vajalik samm valkude aminohapete koostise määramiseks. Ensüümid võivad peptiidsidemeid hävitada proteaasid.
Paljudel looduslikult esinevatel peptiididel on bioloogiline aktiivsus väga madalal kontsentratsioonil.
Peptiidid on potentsiaalselt aktiivsed ravimid kolm teed nende hankimine:
1) eritumine elunditest ja kudedest;
2) geenitehnoloogia;
3) otsene keemiline süntees.
Viimasel juhul kehtestatakse toodete saagikusele kõik vaheetapid kõrged nõuded.
Üldised omadused (struktuur, klassifikatsioon, nomenklatuur, isomeeria).
Valkude peamine struktuuriüksus on a-aminohapped. Looduses on umbes 300 aminohapet. Valkude koostises on leitud 20 erinevat a-aminohapet (üks neist, proliin, mitte amino-, aga imino hape). Kõik muud aminohapped eksisteerivad vabas olekus või lühikestes peptiidides või kompleksides teiste orgaaniliste ainetega.
a-aminohapped on karboksüülhapete derivaadid, milles üks vesinikuaatom a-süsinikuaatomi juures on asendatud aminorühmaga (–NH2), näiteks:
Aminohapped erinevad radikaali R struktuuri ja omaduste poolest. Radikaal võib kujutada rasvhapete jääke, aromaatseid rõngaid, heterotsükleid. Seetõttu on igal aminohappel teatud omadused, mis määravad selle kemikaali. füüsikalised omadused ja füsioloogilised funktsioonid valgud kehas.
Tänu aminohapperadikaalidele on valkudel mitmeid unikaalseid funktsioone, mis ei ole iseloomulikud teistele biopolümeeridele ja millel on keemiline identiteet.
Aminorühma b- või g-positsiooniga aminohappeid on elusorganismides palju vähem, näiteks:
Aminohapete klassifikatsioon ja nomenklatuur.
Valku moodustavate aminohapete klassifikatsioone on mitut tüüpi.
A) Üks klassifikatsioonidest põhineb aminohapperadikaalide keemilisel struktuuril. On aminohappeid:
1. Alifaatne - glütsiin, alaniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin:
2. Hüdroksüüli sisaldavad - seriin, treoniin:
4. Aromaatne - fenüülalaniin, türosiin, trüptofaan:
5. Anioonide moodustavate rühmadega külgahelates - asparagiin- ja glutamiinhapped:
6. ja amiidid - asparagiin- ja glutamiinhapped - asparagiin, glutamiin.
7. Peamised neist on arginiin, histidiin, lüsiin.
8. Iminohape - proliin
 |
B) Teine klassifikatsioonitüüp põhineb aminohapete R-rühmade polaarsusel.
Eristama polaarne ja mittepolaarne aminohapped. Mittepolaarsetel radikaalidel on mittepolaarsed C -C, C -H sidemed, selliseid aminohappeid on kaheksa: alaniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin, metioniin, fenüülalaniin, trüptofaan, proliin.
Kõik muud aminohapped on polaarseks(R-rühmas on polaarsidemed C-O, C-N, –OH, S-H). Mida rohkem on polaarsete rühmadega aminohappeid valkus, seda suurem on selle reaktsioonivõime. Alates reaktiivsus Valgu funktsioon sõltub suuresti. Ensüüme iseloomustab eriti suur hulk polaarrühmi. Ja vastupidi, selliseid valke nagu keratiin (juuksed, küüned) on väga vähe.
B) Aminohapped klassifitseeritakse ka R-rühmade iooniliste omaduste alusel(Tabel 1).
Happeline(pH = 7 korral võib R-rühmal olla negatiivne laeng) need on asparagiin-, glutamiinhapped, tsüsteiin ja türosiin.
Peamine(pH = 7 korral võib R-rühm kanda positiivset laengut) on arginiin, lüsiin, histidiin.
Kõik muud aminohapped kuuluvad neutraalne (R -rühm on laetud).
Tabel 1 - Aminohapete klassifikatsioon polaarsuse alusel
R-rühmad.
R-rühmad
Asparagiinhape
Glutamiinhape
4. Positiivselt laetud
R-rühmad
Histidiin
G) Aminohapped jagunevad amiini- ja karboksüülrühmade arvu järgi:
– monoamiini monokarboksüülrühma jaoks sisaldab ühte karboksüül- ja ühte amiinrühma;
- monoaminodikarboksüül(kaks karboksüül- ja üks amiinrühm);
- diaminomonokarboksüülrühm(kaks amiini ja üks karboksüülrühm).
E) Vastavalt võimele sünteesida inimeste ja loomade kehas jagatakse kõik aminohapped:
– vahetatav,
- asendamatu,
- osaliselt asendamatu.
Inimestel ja loomadel ei saa asendamatuid aminohappeid sünteesida; need tuleb toiduga varustada. Seal on kaheksa absoluutselt asendamatut aminohapet: valiin, leutsiin, isoleutsiin, treoniin, trüptofaan, metioniin, lüsiin, fenüülalaniin.
Osaliselt asendamatu - sünteesitakse organismis, kuid ebapiisavates kogustes, seetõttu peavad need osaliselt tulema toidust. Need aminohapped on arganiin, histidiin, türosiin.
Asendamatud aminohapped sünteesitakse inimkehas piisavas koguses teistest ühenditest. Taimed suudavad sünteesida kõiki aminohappeid.
Isomeeria
Kõigi looduslike aminohapete (välja arvatud glütsiin) molekulides a-süsinikuaatomi juures on kõik neli valentsisidet hõivatud erinevate asendajatega, selline süsinikuaatom on asümmeetriline ja seda nimetatakse kiraalne aatom... Selle tulemusena on aminohapete lahustel optiline aktiivsus - need pöörlevad tasapinnalise polariseeritud valguse tasapinda. Võimalike stereoisomeeride arv on täpselt 2 n, kus n on asümmeetriliste süsinikuaatomite arv. Glütsiini puhul n = 0, treoniini puhul n = 2. Kõik ülejäänud 17 valgu aminohapet sisaldavad ühte asümmeetrilist süsinikuaatomit; need võivad eksisteerida kahe optilise isomeeri kujul.
Standardina määramisel L ja D-aminohapete konfiguratsioonides kasutatakse glütseraldehüüdi stereoisomeeride konfiguratsiooni.
Asukoht NH 2 -rühma Fischeri projektsioonivalemis vasakul vastab L-konfiguratsioon ja paremal - D-konfiguratsioonid.
Tuleb märkida, et kirjad L ja D tähistab konkreetse aine kuuluvust selle stereokeemilise konfiguratsiooni järgi L või D rida, olenemata pöörlemissuunast.
Lisaks 20 standardsele aminohappele, mida leidub peaaegu kõigis valkudes, leidub ka mittestandardseid aminohappeid, mis on vaid teatud tüüpi valkude komponendid - neid aminohappeid nimetatakse ka muudetud(hüdroksüproliin ja hüdroksülüsiin).
Saamise meetodid
- Aminohapetel on äärmiselt suur füsioloogiline tähtsus. Valgud ja polüpeptiidid on ehitatud aminohappejääkidest.
Valguainete hüdrolüüsiga loomsed ja taimsed organismid moodustavad aminohappeid.
Sünteetilised meetodid aminohapete tootmiseks:
– Ammoniaagi toime halogeenitud hapetele
- Saadakse α-aminohapped ammoniaagi toime oksünitriilidele
Loengu number 3Teema: "Aminohapped - struktuur, klassifikatsioon, omadused, bioloogiline roll"
Aminohapped on lämmastikku sisaldavad orgaanilised ühendid, mille molekulid sisaldavad aminorühma -NH2 ja karboksüülrühma -COOH
Lihtsaim esindaja on aminoetaanhape H2N - CH2 - COOH
Aminohapete klassifikatsioon
Aminohappeid on kolm peamist klassifikatsiooni:
Füüsikalis -keemiline - põhineb aminohapete füüsikalis -keemiliste omaduste erinevustel
Hüdrofoobsed aminohapped (mittepolaarsed). Radikaalide komponendid sisaldavad tavaliselt süsivesinikrühmi, kus elektronide tihedus on ühtlaselt jaotunud ning puuduvad laengud ja poolused. Need võivad sisaldada ka elektronegatiivseid elemente, kuid need kõik asuvad süsivesinike keskkonnas.
Hüdrofiilsed laenguta (polaarsed) aminohapped ... Selliste aminohapete radikaalid sisaldavad polaarseid rühmi: -OH, -SH, -CONH2
Negatiivselt laetud aminohapped... Nende hulka kuuluvad asparagiin- ja glutamiinhapped. Neil on radikaalis täiendav COOH rühm - nad omandavad negatiivse laengu neutraalses keskkonnas.
Positiivselt laetud aminohapped : arginiin, lüsiin ja histidiin. Neil on radikaalis täiendav NH2 -rühm (või imidasoolitsükkel, nagu histidiin) - neutraalses keskkonnas omandavad nad positiivse laengu.
Asendamatu aminohapped, neid nimetatakse ka "asendamatuteks". Neid ei saa inimkehas sünteesida ja need tuleb toiduga varustada. Neid on 8 ja veel 2 aminohapet on osaliselt asendamatud.
Osaliselt asendamatu: arginiin, histidiin.
Vahetatav(saab sünteesida inimkehas). Neid on 10: glutamiinhape, glutamiin, proliin, alaniin, asparagiinhape, asparagiin, türosiin, tsüsteiin, seriin ja glütsiin.
Aminohapped klassifitseeritakse struktuuriomaduste järgi.
1. Sõltuvalt amino- ja karboksüülrühmade omavahelisest paigutusest jagunevad aminohapped alamrühmadeks α-, β-, γ-, δ-, ε- jne.
Vajadus aminohapete järele väheneb:
Kaasasündinud häiretega, mis on seotud aminohapete imendumisega. Sel juhul võivad mõned valgulised ained põhjustada organismis allergilisi reaktsioone, sealhulgas probleeme seedetrakti töös, sügelus ja iiveldus.
Aminohapete seeduvus
Aminohapete assimilatsiooni kiirus ja täielikkus sõltub neid sisaldavate toodete tüübist. Munavalgetes, madala rasvasisaldusega kodujuustus, tailihas ja kalas sisalduvad aminohapped imenduvad organismi hästi.
Aminohapped imenduvad kiiresti ka õige toodete kombinatsiooniga: piim on kombineeritud tatrapuder ja saia, igasuguseid jahutooteid liha ja kodujuustuga.
Aminohapete kasulikud omadused, nende mõju kehale
Igal aminohappel on kehale oma mõju. Nii et metioniin on eriti oluline rasvade ainevahetuse parandamiseks organismis, seda kasutatakse ateroskleroosi, tsirroosi ja rasvade degeneratsiooni ennetamiseks.
Teatud neuropsühhiaatriliste haiguste korral kasutatakse glutamiini, aminovõihappeid. Glutamiinhapet kasutatakse toiduvalmistamisel ka maitseainena. Tsüsteiin on näidustatud silmahaiguste korral.
Kolm peamist aminohapet, trüptofaan, lüsiin ja metioniin, on meie organismile eriti vajalikud. Trüptofaani kasutatakse keha kasvu ja arengu kiirendamiseks, samuti säilitab see kehas lämmastiku tasakaalu.
Lüsiin tagab keha normaalse kasvu, osaleb vereloome protsessides.
Lüsiini ja metioniini peamised allikad on kodujuust, veiseliha, mõned kalaliigid (tursk, koha, heeringas). Trüptofaani leidub optimaalsetes kogustes elundilihas, vasikaliha ja mänguinfarkt.
Aminohapped tervise, elujõu ja ilu jaoks
Lihasmassi edukaks kasvatamiseks kulturismis kasutatakse sageli aminohapete komplekse, mis koosnevad leutsiinist, isoleutsiinist ja valiinist.
Sportlased kasutavad metioniini, glütsiini ja arginiini või neid sisaldavaid toite toidulisanditena, et säilitada treeningu ajal energiat.
Igaüks, kes juhib aktiivset ja tervislikku eluviisi, vajab suurepärase füüsilise vormi säilitamiseks, kiireks taastumiseks, liigse rasva põletamiseks või lihaste ehitamiseks spetsiaalset toitu, mis sisaldab mitmeid asendamatuid aminohappeid.
LIPIDID
Lipiidid on vees lahustumatud õlised või rasvased ained, mida saab rakkudest ekstraheerida mittepolaarsete lahustitega. See on heterogeenne ühendite rühm, mis on otseselt või kaudselt seotud rasvhapetega.
Lipiidide bioloogilised funktsioonid:
1) energiaallikas, mida saab pikka aega salvestada;
2) osalemine rakumembraanide moodustamisel;
3) rasvlahustuvate vitamiinide, signaalmolekulide ja asendamatute rasvhapete allikas;
4) soojusisolatsioon;
5) mittepolaarsed lipiidid toimivad elektriisolaatoritena, pakkudes depolarisatsioonilainete kiiret levikut piki müeliniseeritud närvikiude;
6) osalemine lipoproteiinide moodustamisel.
Rasvhapped on enamiku lipiidide struktuurilised komponendid. Need on pika ahelaga orgaanilised happed, mis sisaldavad 4 kuni 24 süsinikuaatomit, need sisaldavad ühte karboksüülrühma ja pikka mittepolaarset süsivesiniku "saba". Rakkudes ei leidu neid vabas olekus, vaid ainult kovalentselt seotud kujul. Looduslikud rasvad sisaldavad tavaliselt paarisarvuliste süsinikuaatomitega rasvhappeid, kuna need sünteesitakse vesinikusüsinikuühikutest, mis moodustavad hargnemata süsinikuaatomite ahela. Paljudel rasvhapetel on üks või mitu kaksiksidet - küllastumata rasvhapped.
Kõige olulisemad rasvhapped (valemi järel on süsinikuaatomite arv, nimi, sulamistemperatuur):
12, lauric, 44,2 ° C
14, müristiline, 53,9 o C
16, palmitiin, 63,1 ° C
18, steariin, 69,6 o C
18, oleiinhape, 13,5 umbes C
18, linoolne, -5 o C
18, linoleen, -11 o C
20, arahhidooniline, -49,5 o C
Rasvhapete üldised omadused;
Peaaegu kõik sisaldavad paarisarvulisi süsinikuaatomeid,
Loomade ja taimede küllastunud happeid leidub kaks korda sagedamini kui küllastumata happeid,
Küllastunud rasvhapetel ei ole jäika lineaarset struktuuri, nad on väga paindlikud ja võivad omandada mitmesuguseid kehaehitusi,
Enamikus rasvhapetes asub olemasolev kaksikside 9. ja 10. süsinikuaatomi vahel (Δ 9),
Täiendavad kaksiksidemed asuvad tavaliselt Δ 9 kaksiksideme ja ahela metüülotsa vahel,
Kaks kaksiksidet rasvhapetes ei ole konjugeeritud, nende vahel on alati metüleenrühm,
Peaaegu kõigi looduslike rasvhapete kaksiksidemeid leidub cis-kuju, mis viib alifaatse ahela tugeva paindeni ja jäigema struktuurini,
Kehatemperatuuril on küllastunud rasvhapped tahke vahajas olekus ja küllastumata rasvhapped on vedelikud,
Rasvhapete naatrium- ja kaaliumseebid suudavad emulgeerida vees lahustumatuid õlisid ja rasvu, rasvhapete kaltsiumi- ja magneesiumseepid lahustuvad väga halvasti ega emulgeeri rasvu.
Ebatavalisi rasvhappeid ja alkohole leidub bakterite membraanlipiidides. Paljud neid lipiide sisaldavad bakteritüved (termofiilid, atsidofiilid ja gallofiilid) on kohandatud äärmuslikele tingimustele.
iso-hargnenud
hargnemisvastane
tsüklopropaani sisaldav
ω-tsükloheksüüli sisaldav
isopraniaalne
tsüklopentaanfütanüül
Bakteriaalsete lipiidide koostis on väga mitmekesine ja rasvhapete spekter erinevad tüübid omandas organismide identifitseerimise taksonoomilise kriteeriumi väärtuse.
Loomadel on arahhidoonhappe olulised derivaadid histohormoonid prostaglandiinid, tromboksaanid ja leukotrieenid, mis on ühendatud eikosanoidide rühma ja millel on äärmiselt lai bioloogiline aktiivsus.
prostaglandiin H2
Lipiidide klassifikatsioon:
1. Triatsüülglütseriidid(rasvad) on glütserooli alkoholi ja kolme rasvhappe molekuli estrid. Need moodustavad taime- ja loomarakkude rasvavarude põhikomponendi. Neid ei ole membraanides. Lihtsad triatsüülglütseriidid sisaldavad samade rasvhapete jääke kõigis kolmes asendis (tristeariin, tripalmitiin, trioleiin). Segatud sisaldab erinevaid rasvhappeid. Erikaaluga on see kergem kui vesi, lahustub hästi kloroformis, benseenis, eetris. Hüdrolüüsitakse keetmisel hapete või alustega või lipaasi toimel. Rakkudes on normaalsetes tingimustes küllastumata rasvade iseoksüdatsioon täielikult pärsitud E-vitamiini, erinevate ensüümide ja askorbiinhappe olemasolu tõttu. Loomade adipotsüütide sidekoe spetsiaalsetes rakkudes saab ladustada tohutul hulgal triatsüülglütseriide rasvatilkade kujul, mis täidavad peaaegu kogu raku mahu. Glükogeeni kujul suudab keha energiat talletada mitte rohkem kui ööpäeva. Triatsüülglütseriidid võivad energiat salvestada kuude kaupa, kuna neid saab säilitada väga suurtes kogustes peaaegu puhtal, veevabal kujul ja kaaluühiku kohta salvestavad nad kaks korda rohkem energiat kui süsivesikud. Lisaks moodustavad naha all olevad triatsüülglütseriidid isoleerkihi, mis kaitseb keha väga madalate temperatuuride mõju eest.
neutraalne rasv
Rasva omaduste iseloomustamiseks kasutatakse järgmisi konstante:
Happearv - neutraliseerimiseks vajalik kogus mg KOH
1 g rasvas sisalduvad vabad rasvhapped;
Seebistamisarv - hüdrolüüsiks vajalik kogus KOH mg
neutraalsed lipiidid ja kõigi rasvhapete neutraliseerimine,
Joodiarv - joodi grammide arv, mis on seotud 100 g rasvaga,
iseloomustab antud rasva küllastumatuse astet.
2. Vaha Kas estrid on moodustatud pika ahelaga rasvhapetest ja pika ahelaga alkoholidest. Selgroogsetel toimivad naha näärmete eritatavad vahad kaitsekattena, mis määrib ja pehmendab nahka ning kaitseb seda vee eest. Vahakihiga kaetakse juuksed, vill, karusnahk, loomade suled, aga ka paljude taimede lehed. Vahasid toodavad ja kasutavad väga suurtes kogustes mereorganismid, eriti plankton, milles nad on kõrge kalorsusega rakukütuse kogunemise peamine vorm.
spermaceti, mis saadakse kašelottide ajust
mesilasvaha
3. Fosfoglütserolipiidid- toimivad membraanide peamiste struktuurikomponentidena ja neid ei ladustata kunagi suurtes kogustes. Sisaldab tingimata mitmehüdroksüülset alkoholi glütseriini, fosforhapet ja rasvhapete jääke.
Fosfoglütserolipiidid poolt keemiline struktuur võib veel jagada mitut tüüpi:
1) fosfolipiidid - koosnevad glütseroolist, kahest rasvhappejäägist glütserooli 1. ja 2. positsioonis ning fosforhappejäägist, millega on seotud ülejäänud alkohol (etanoolamiin, koliin, seriin, inositool). Reeglina on 1. positsiooni rasvhape küllastunud ja 2. küllastumata.
fosfatiidhape - teiste fosfolipiidide sünteesi eelkäija, sisaldub kudedes väikestes kogustes
fosfatidüületanoolamiin (tsefaliin)
fosfatidüülkoliini (letsitiin), seda bakterites praktiliselt ei esine
fosfatidüülseriin
fosfatidüülinositool on kahe olulise diasüülglütserooli ja inositool-1,4,5-trifosfaadi sekundaarse käskjala (vahendaja) eelkäija
2) plasmalogeenid - fosfoglütserolipiidid, milles üheks süsivesinikuahelaks on vinüüleeter. Plasmalogeene taimedes ei leidu. Etanoolamiini plasmalogeene leidub laialdaselt müeliinis ja südame sarkoplasmaatilises retikulumis.
etanoolamiini plasma
3) lüsofosfolipiidid - moodustuvad fosfolipiididest ühe atsüüljäägi ensümaatilise lõhustamise käigus. Madu mürk sisaldab fosfolipaasi A 2, mis moodustab hemolüütilise toimega lüsofosfatiide;
4) kardiolipiinid - bakterite ja mitokondrite sisemembraanide fosfolipiidid, mis moodustuvad kahe fosfatiidhappe jäägi koostoimel glütserooliga:
kardiolipiin
4. Fosfingolipiidid- glütseriini funktsioone neis täidab sfingosiin, pika alifaatse ahelaga aminoalkohol. Ei sisalda glütseriini. Neid leidub suurtes kogustes närvikoe ja aju rakkude membraanides. Taimede ja bakterite rakkude membraanides on fosfosfingolipiide harva. Sfingosiini derivaate, mis on atsüülitud rasvhapete jääkidega aminorühmas, nimetatakse keramiidideks. Selle rühma kõige olulisem esindaja on sfingomüeliin (tseramiid-1-fosfokoliin). Seda leidub enamikus loomarakkude membraanides, eriti teatud tüüpi närvirakkude müeliini ümbristes.
sfingomüeliin
sfingosiin
5. Glükoglütserolipiidid - lipiidid, milles glütserooli positsioonis 3 on glükosiidsideme kaudu seotud süsivesik, ei sisalda fosfaatrühma. Glükoglütserolipiide leidub laialdaselt kloroplastide membraanides, samuti sinivetikates ja bakterites. Monogalaktosüüldiatsüülglütserool on looduses kõige levinum polaarne lipiid, kuna see moodustab pooled kloroplastide tülakoidmembraani lipiididest:
monogalaktosüüldiasüülglütserool
6. Glükosfingolipiidid- on valmistatud sfingosiinist, rasvhappejäägist ja oligosahhariidist. Sisaldub kõigis kudedes, peamiselt plasmamembraanide välises lipiidikihis. Neil puudub fosfaatrühm ja nad ei kanna elektrilaengut. Glükosfingolipiide saab jagada veel kahte tüüpi:
1) tserebrosiidid on selle rühma lihtsamad esindajad. Galaktocerebrosiide leidub peamiselt ajurakkude membraanides, glükotserebrosiide aga teiste rakkude membraanides. Tserebrosiidid, mis sisaldavad kahte, kolme või nelja suhkrujääki, paiknevad peamiselt rakumembraanide väliskihis.
galaktocerebrosiid
2) gangliosiidid on kõige keerukamad glükosfingolipiidid. Nende väga suured polaarpead moodustavad mitmed suhkrujäägid. Neid iseloomustab N-atsetüülneuramiinhappe (siaalhape) ühe või mitme jäägi olemasolu äärmises asendis, mis kannab negatiivset laengut pH 7 juures. Aju hallis aines moodustavad gangliosiidid umbes 6% membraani lipiididest. Gangliosiidid on rakumembraanide pinnal asuvate spetsiifiliste retseptorikohtade olulised komponendid. Seega asuvad need närvilõpmete spetsiifilistes piirkondades, kus neurotransmitterite molekulid seonduvad impulsi keemilise edastamise käigus ühest närvirakust teise.
7. Isoprenoidid- isopreeni derivaadid (aktiivne vorm- 5-isopente-nyldifosfaat), mis täidavad mitmesuguseid funktsioone.
isopreen 5-isopentenüüldifosfaat
Võime sünteesida spetsiifilisi isoprenoide on iseloomulik vaid mõnele loomaliigile ja taimeliigile.
1) kumm - sünteesitakse mitut tüüpi taimi, peamiselt Brasiilia Hevea:
kummist fragment
2) rasvlahustuvad vitamiinid A, D, E, K (struktuurse ja funktsionaalse afiinsuse tõttu steroidhormoonidega nimetatakse D-vitamiini nüüd hormoonideks):
A -vitamiin
E -vitamiin
vitamiin K
3) loomade kasvuhormoonid - retinoehape selgroogsetel ja neoteiniinid putukatel:
retinoehape
neoteniin
Retinoehape on A -vitamiini hormonaalne derivaat, stimuleerib rakkude kasvu ja diferentseerumist, neoteniinid on putukahormoonid, stimuleerivad vastsete kasvu ja pärsivad sulamist, on ekdüsooni antagonistid;
4) taimehormoonid - abstsiinhape, on stressi sisaldav fütohormoon, mis käivitab taimede süsteemse immuunvastuse, mis avaldub resistentsuses mitmesuguste patogeenide suhtes:
abstsiinhape
5) terpeenid - arvukad lõhnaained ja eeterlikud õlid bakteritsiidse ja fungitsiidse toimega taimed; kahe isopreenühiku ühendeid nimetatakse monoterpeenideks, kolmest seskviterpeenist ja kuuest triterpeenist:
kamper -tümool
6) steroidid on keerulised rasvlahustuvad ained, mille molekulid sisaldavad põhiliselt tsüklopentaanperhüdrofenantreeni (sisuliselt triterpeeni). Peamine sterool loomsetes kudedes on alkohol, kolesterool (kolesterool). Kolesterool ja selle pika ahelaga rasvhapetega estrid on plasma lipoproteiinide ja ka rakumembraani olulised komponendid. Kuna neli kondenseerunud rõngast loovad jäiga struktuuri, reguleerib kolesterooli olemasolu membraanides membraani voolavust äärmuslikel temperatuuridel. Taimed ja mikroorganismid sisaldavad sarnaseid ühendeid - ergosterooli, stigmasterooli ja β -sitosterooli.
kolesterool
ergosterool
häbimärk
β-sitosterool
Sapihapped moodustuvad organismis kolesteroolist. Need tagavad kolesterooli lahustuvuse sapis ja aitavad kaasa lipiidide seedimisele soolestikus.
koolhape
Kolesterool toodab ka steroidhormoone - lipofiilsed signaalmolekulid, mis reguleerivad ainevahetust, kasvu ja paljunemist. Inimkehas on kuus peamist steroidhormooni:
kortisool aldosteroon
testosterooni östradiool
progesterooni kaltsitriool
Kaltsitriool on hormonaalne D -vitamiin, mis erineb selgroogsete hormoonidest, kuid põhineb ka kolesteroolil. Rõngas B avaneb valgusest sõltuva reaktsiooni tõttu.
Kolesterooli derivaat on putukate, ämblike ja koorikloomade peletav hormoon - ekdüsoon. Signaali andvaid steroidhormoone leidub ka taimedes.
7) lipiidankrud, mis hoiavad membraanil valkude või muude ühendite molekule:
ubikinoon
Nagu näeme, ei ole lipiidid selle sõna otseses tähenduses polümeerid, kuid nii metaboolse kui ka struktuurse aspekti poolest on nad lähedased bakterites leiduvale polüoksüvõihappele, mis on oluline säilitusaine. See kõrgelt redutseeritud polümeer koosneb eranditult estritega seotud D-β-hüdroksüvõihappe ühikutest. Iga ahel sisaldab umbes 1500 jääki. Struktuur on kompaktne parempoolne heeliks, umbes 90 sellist ahelat on virnastatud, et moodustada bakterirakkudes õhuke kiht.
polü-D-β-hüdroksüvõihape
Aminohapped on karboksüülhapped, mis sisaldavad aminorühma ja karboksüülrühma. Looduslikud aminohapped on 2-aminokarboksüülhapped või a-aminohapped, kuigi on olemas selliseid aminohappeid nagu β-alaniin, tauriin, y-aminovõihape. Α-aminohappe üldistatud valem näeb välja selline:
Süsiniku 2 a-aminohapetel on neli erinevat asendajat, see tähendab, et kõigil a-aminohapetel, välja arvatud glütsiin, on asümmeetriline (kiraalne) süsinikuaatom ja need esinevad kahe enantiomeeri kujul-L- ja D-aminohapped . Looduslikud aminohapped kuuluvad L-seeriasse. D-aminohappeid leidub bakterites ja peptiidantibiootikumides.
Kõik aminohapped vesilahustes võivad eksisteerida bipolaarsete ioonide kujul ja nende kogulaeng sõltub söötme pH -st. PH väärtust, mille juures netolaeng on null, nimetatakse isoelektriliseks punktiks. Isoelektrilises punktis on aminohape kahesuunaline ioon, see tähendab, et selle amiinrühm on protoneeritud ja karboksüülrühm dissotsieerunud. Neutraalses pH -vahemikus on enamik aminohappeid kahekordsed:
Aminohapped ei ima valgust spektri nähtavas piirkonnas, aromaatsed aminohapped neelavad valgust spektri UV -piirkonnas: trüptofaan ja türosiin 280 nm juures, fenüülalaniin 260 nm juures.
Aminohappeid iseloomustavad mõned keemilised reaktsioonid, millel on laboripraktikas suur tähtsus: värviline ninhüdriini test a-aminorühmale, sulfhüdrüül-, fenool- ja muudele aminohapperadikaalide rühmadele iseloomulikud reaktsioonid, atsetaliseerimine ja Schiffi aluste moodustumine aminohapete abil rühmad, esterdamine karboksüülrühmade abil.
Aminohapete bioloogiline roll:
1) on peptiidide ja valkude, nn proteinogeensete aminohapete struktuurielemendid. Valkude koostis sisaldab 20 aminohapet, mida kodeerib geneetiline kood ja mis sisalduvad valkudes translatsiooni ajal, mõned neist võivad olla fosforüülitud, atsüülitud või hüdroksüülitud;
2) võivad olla teiste looduslike ühendite - koensüümide, sapphapete, antibiootikumide - struktuurielemendid;
3) on signaalmolekulid. Mõned aminohapped on neurotransmitterid või neurotransmitterite, hormoonide ja histohormoonide eelkäijad;
4) on kõige olulisemad metaboliidid, näiteks mõned aminohapped on taimede alkaloidide eelkäijad või toimivad lämmastiku doonoritena või on toitumise olulised komponendid.
Proteinogeensete aminohapete klassifikatsioon põhineb külgahelate struktuuril ja polaarsusel:
1. Alifaatsed aminohapped:
glütsiin, rõõmu, G, Gly
alaniin, ala, A, Ala
valiin, võll, V, Val *
Leutsiin, lei, L, Leu *
isoleutsiin, muda, Mina, Ile *
Need aminohapped ei sisalda külgahelas heteroaatomeid ega tsüklilisi rühmi ning neid iseloomustab väljendunud madal polaarsus.
tsüsteiin, cis, C, Cys
metioniin, met, M, Met *
3. Aromaatsed aminohapped:
fenüülalaniin, föön, F, Phe *
türosiin, lasketiir, Y, Tyr
trüptofaan, kolm, W, Trp *
histidiin, gis, H, Tema
Aromaatsed aminohapped sisaldavad mesomeerse resonantsiga stabiliseeritud tsükleid. Selles rühmas on ainult aminohappe fenüülalaniini polaarsus madal, türosiini ja trüptofaani iseloomustab märgatav ja histidiini - isegi kõrge polaarsus. Histidiini võib nimetada ka aluselisteks aminohapeteks.
4. Neutraalsed aminohapped:
seriin, hall, S, Ser
treoniin, tre, T, Thr *
asparagiin, asn, N, Asn
glutamiin, gln, Q, Gln
Neutraalsed aminohapped sisaldavad hüdroksüül- või karboksamiidrühmi. Kuigi amiidrühmad on mitteioonsed, on asparagiini ja glutamiini molekulid väga polaarsed.
5. Happelised aminohapped:
asparagiinhape (aspartaat), asp, D, Asp
glutamiinhape (glutamaat), sügav, E, Glu
Happeliste aminohapete kõrvalahelate karboksüülrühmad on täielikult ioniseeritud kogu füsioloogilise pH vahemikus.
6. Asendamatud aminohapped:
lüsiin, l alates, K, Lys *
arginiin, vaidlema, R, Arg
Aluseliste aminohapete külgahelad on täielikult protoneeritud neutraalses pH vahemikus. Tugevalt aluseline ja väga polaarne aminohape on arginiin, mis sisaldab guanidiiniosa.
7. Iminohape:
proliin, umbes, P, Pro
Proliini külgahel koosneb viieliikmelisest tsüklist, mis sisaldab a-süsinikuaatomit ja a-aminorühma. Seetõttu pole proliin rangelt võttes aminohape, vaid iminohape. Tsüklis olev lämmastikuaatom on nõrk alus ega ole protoneeritud füsioloogiliste pH väärtuste juures. Tsüklilise struktuuri tõttu põhjustab proliin polüpeptiidahela painutusi, mis on kollageeni struktuuri jaoks väga oluline.
Mõnda loetletud aminohapet ei saa inimkehas sünteesida ja need tuleb toiduga alla neelata. Need asendamatud aminohapped on tähistatud tärnidega.
Nagu eespool mainitud, on proteinogeensed aminohapped mõnede väärtuslike bioloogiliselt aktiivsete molekulide eelkäijad.
Kaks biogeenset amiini β-alaniin ja tsüsteamiin on osa koensüümist A (koensüümid on vees lahustuvate vitamiinide derivaadid, mis moodustavad kompleksensüümide aktiivse keskuse). β-alaniin moodustub asparagiinhappe dekarboksüülimisel ja tsüsteamiin tsüsteiini dekarboksüülimisel:
β-alaniin tsüsteamiin
Ülejäänud glutamiinhape on osa teisest koensüümist - tetrahüdrofoolhappest, mis on Bc -vitamiini derivaat.
Teised bioloogiliselt väärtuslikud molekulid on sapphapete konjugaadid aminohappe glütsiiniga. Need konjugaadid on tugevamad happed kui aluselised, moodustuvad maksas ja esinevad sapis soolade kujul.
glükokoolhape
Proteinogeensed aminohapped on mõnede antibiootikumide eelkäijad - bioloogiliselt toimeained sünteesivad mikroorganismid ja pärsivad bakterite, viiruste ja rakkude paljunemist. Tuntumad neist on penitsilliinid ja tsefalosporiinid, mis moodustavad beeta-laktaamantibiootikumide rühma ja mida toodab perekonna hallitus. Penicillium... Neid iseloomustab reaktiivse β-laktaamitsükli olemasolu struktuuris, mille abil nad pärsivad gramnegatiivsete mikroorganismide rakuseinte sünteesi.
penitsilliinide üldvalem
Biogeensed amiinid - neurotransmitterid, hormoonid ja histohormoonid - saadakse aminohapetest dekarboksüülimise teel.
Aminohapped glütsiin ja glutamaat on kesknärvisüsteemi neurotransmitterid.
Alkaloidid on samuti aminohapete derivaadid - looduslikud lämmastikku sisaldavad põhilist laadi ühendid, mis moodustuvad taimedes. Need ühendid on äärmiselt aktiivsed füsioloogilised ühendid, mida kasutatakse laialdaselt meditsiinis. Alkaloidide näited hõlmavad fenüülalaniini derivaati papaveriini, hüpnootilise mooni isokinoliini alkaloidi (spasmolüütiline) ja trüptofaani derivaati füsostigmiini, Calabari ubade indoolalkaloidi (antikoliinesteraasi ravim):
papaveriin -füüsostigmiin
Aminohapped on äärmiselt populaarsed biotehnoloogia sihtmärgid. Aminohapete keemiliseks sünteesiks on palju võimalusi, kuid tulemuseks on aminohapete ratsemaadid. Kuna toiduainetööstusele ja meditsiinile sobivad ainult aminohapete L-isomeerid, tuleb ratseemilised segud eraldada enantiomeerideks, mis on tõsine probleem. Seetõttu on populaarsem biotehnoloogiline lähenemine: ensümaatiline süntees immobiliseeritud ensüümide abil ja mikrobioloogiline süntees tervete mikroobirakkude abil. Mõlemal viimasel juhul saadakse puhtad L-isomeerid.
Aminohappeid kasutatakse toidulisandid ja sööda komponendid. Glutamiinhape parandab liha maitset, valiin ja leutsiin parandavad maitset pagaritooted, glütsiini ja tsüsteiini kasutatakse konservides antioksüdantidena. D-trüptofaani võib kasutada suhkruasendajana, kuna see on kordades magusam. Põllumajandusloomade söödaks lisatakse lüsiini, kuna enamik taimseid valke sisaldab väikest kogust asendamatut aminohapet lüsiini.
Aminohappeid kasutatakse laialdaselt meditsiinipraktika... Need on sellised aminohapped nagu metioniin, histidiin, glutamiin- ja asparagiinhape, glütsiin, tsüsteiin, valiin.
Viimasel kümnendil on hakatud aminohappeid lisama kosmeetikasse naha- ja juuksehoolduseks.
Keemiliselt modifitseeritud aminohappeid kasutatakse laialdaselt ka tööstuses pindaktiivsete ainetena polümeeride sünteesis, detergentide, emulgaatorite ja kütuselisandite tootmisel.