Aminokislotalar arginin va lizinni tashkil qiladi. Hayvonlar oziqlanishida aminokislotalarning roli va ahamiyati. Muhim aminokislotalarning roli oltingugurt aminokislota formulalari
Turli xil aminokislotalardan faqat 20 tasi hujayra ichidagi oqsil sintezida ishtirok etadi ( proteinogen aminokislotalar). Shuningdek, inson tanasida 40 ga yaqin proteinogen bo'lmagan aminokislotalar topilgan. Barcha proteinogen aminokislotalar mavjud α- aminokislotalar va ularning misolini ko'rsatish mumkin qo'shimcha usullar tasnifi.
Yon radikalning tuzilishi bo'yicha
Ajratish
- alifatik(alanin, valin, leysin, izolösin, prolin, glisin),
- aromatik(fenilalanin, tirozin, triptofan),
- oltingugurt o'z ichiga oladi(sistein, metionin),
- o'z ichiga olgan OH guruhi(serin, treonin, yana tirozin),
- qo'shimchani o'z ichiga oladi COOH guruhi(aspartik va glutamik kislotalar),
- qo'shimcha NH 2 -guruh(lizin, arginin, histidin, shuningdek, glutamin, asparagin).
Odatda aminokislota nomlari 3 ta harfgacha qisqartiriladi. Molekulyar biologiya mutaxassislari ham har bir aminokislota uchun bitta harfli belgilardan foydalanadilar.
Proteinogen aminokislotalarning tuzilishi
Yon radikalning polaritesi bo'yicha
Mavjud qutbsiz aminokislotalar (aromatik, alifatik) va qutbli(zaryadlanmagan, manfiy va musbat zaryadlangan).
Kislota-asos xususiyatlariga ko'ra
Kislota-asos xususiyatlariga ko'ra ular bo'linadi neytral(ko'pchilik), nordon(aspartik va glutamik kislotalar) va Asosiy(lizin, arginin, histidin) aminokislotalar.
O'zgarmasligi bilan
Agar kerak bo'lsa, tanada sintezlanmagan va oziq-ovqat bilan ta'minlanishi kerak bo'lganlar tanaga ajratiladi - almashtirib bo'lmaydigan aminokislotalar (leysin, izolösin, valin, fenilalanin, triptofan, treonin, lizin, metionin). TO almashtirilishi mumkin uglerod skeleti metabolik reaktsiyalarda hosil bo'lgan va tegishli aminokislota hosil bo'lishi bilan qandaydir tarzda aminokislotalarni olishga qodir bo'lgan bunday aminokislotalarni o'z ichiga oladi. Ikkita aminokislotalar shartli ravishda almashtirib bo'lmaydigan (arginin, histidin), ya'ni. ularning sintezi, ayniqsa, bolalar uchun etarli miqdorda sodir bo'ladi.
Aminokislotalar - aminokislotalar va karboksil guruhini o'z ichiga olgan karboksilik kislotalar. Tabiiy aminokislotalar 2-aminokarboksilik kislotalar yoki a-aminokislotalardir, ammo b-alanin, taurin, g-aminobutirik kislota kabi aminokislotalar mavjud. a-aminokislotalarning umumiy formulasi quyidagicha ko'rinadi:
2-ugleroddagi a-aminokislotalar to'rt xil o'rinbosarga ega, ya'ni barcha a-aminokislotalar, glitsindan tashqari, assimetrik (xiral) uglerod atomiga ega va ikkita enantiomer - L- va D-aminokislotalar shaklida mavjud. Tabiiy aminokislotalar L seriyasiga tegishli. D-aminokislotalar bakteriyalar va peptidli antibiotiklarda mavjud.
Suvli eritmalardagi barcha aminokislotalar bipolyar ionlar shaklida mavjud bo'lishi mumkin va ularning umumiy zaryadi muhitning pH ga bog'liq. Umumiy zaryad nolga teng bo'lgan pH qiymatiga izoelektrik nuqta deyiladi. Izoelektrik nuqtada aminokislota zvitter ionidir, ya'ni uning amin guruhi protonlanadi va karboksil guruhi dissotsilanadi. Neytral pH oralig'ida ko'pchilik aminokislotalar zvitterionlardir:
Aminokislotalar spektrning ko'rinadigan hududida yorug'likni o'zlashtirmaydi, aromatik aminokislotalar spektrning UV mintaqasida yorug'likni o'zlashtiradi: triptofan va tirozin 280 nm, fenilalanin 260 nm.
Aminokislotalar ba'zilari bilan tavsiflanadi kimyoviy reaksiyalar laboratoriya amaliyoti uchun katta ahamiyatga ega: a-aminokislotalar guruhi uchun rangli ningidrin testi, aminokislotalarning sulfidril, fenolik va boshqa guruhlarga xos bo'lgan reaktsiyalari, aminokislotalar tomonidan asetalizatsiya va Shiff asoslarini hosil qilish, karboksil guruhlari bilan esterifikatsiya qilish.
Aminokislotalarning biologik roli:
Proteinogen aminokislotalar deb ataladigan peptidlar va oqsillarning strukturaviy elementlari. Proteinlar tarkibida 20 ta aminokislotalar mavjud bo'lib, ular kodlangan genetik kod va translatsiya jarayonida oqsillar tarkibiga kiradi, ularning ba'zilari fosforlangan, asillangan yoki gidroksillangan bo'lishi mumkin;
boshqa tabiiy birikmalarning strukturaviy elementlari bo'lishi mumkin - koenzimlar, safro kislotalari, antibiotiklar;
signal beruvchi molekulalardir. Aminokislotalarning bir qismi neyrotransmitterlar yoki neyrotransmitterlar, gormonlar va histogormonlarning prekursorlari;
eng muhim metabolitlardir, masalan, ba'zi aminokislotalar o'simlik alkaloidlarining prekursorlari yoki azot donorlari bo'lib xizmat qiladi yoki oziqlanishning muhim tarkibiy qismlari hisoblanadi.
Proteinogen aminokislotalarning tasnifi yon zanjirlarning tuzilishi va qutbliligiga asoslanadi:
1. Alifatik aminokislotalar:
glitsin, xursandchilik, G, Gly
alanin, ala, A, Ala
valin, mil, V, Val *
leysin, lei, L, Leu *
izolösin, loy, Men, Ile *
Ushbu aminokislotalar yon zanjirda geteroatom yoki siklik guruhlarni o'z ichiga olmaydi va aniq past qutblilik bilan tavsiflanadi.
sistein, cis, C, Cys
metionin, met, M, Met *
3. Aromatik aminokislotalar:
fenilalanin, Soch quritgich, F, Phe *
tirozin, tortishish maydoni, Y, Tyr
triptofan, uch, Vt, Trp *
gistidin, gis, H, Uning
Aromatik aminokislotalar mezomer rezonans stabillashgan tsikllarni o'z ichiga oladi. Bu guruhda faqat aminokislota fenilalanin past qutblanishni namoyon qiladi, tirozin va triptofan sezilarli, histidin esa yuqori qutblilik bilan ajralib turadi. Histidinni asosiy aminokislotalar deb ham atash mumkin.
4. Neytral aminokislotalar:
serin, kulrang, S, Ser
treonin, tre, T, Thr *
asparagin, asn, N, Asn
glutamin, gln, Q, Gln
Neytral aminokislotalar gidroksil yoki karboksamid guruhlarini o'z ichiga oladi. Amid guruhlari noionik bo'lsa-da, asparagin va glutamin molekulalari juda qutblidir.
5. Kislotali aminokislotalar:
aspartik kislota (aspartat), asp, D, Asp
glutamik kislota (glutamat), chuqur, E, Glu
Kislotali aminokislotalarning yon zanjirlarining karboksil guruhlari butun fiziologik pH diapazonida to'liq ionlanadi.
6. Muhim aminokislotalar:
lizin, l dan, K, Lys *
arginin, arg, R, Arg
Asosiy aminokislotalarning yon zanjirlari neytral pH oralig'ida to'liq protonlanadi. Kuchli asosli va juda qutbli aminokislota arginin bo'lib, u guanidin qismini o'z ichiga oladi.
7. Imino kislotasi:
prolin, haqida, P, Pro
Prolin yon zanjiri a-uglerod atomi va a-amino guruhini o'z ichiga olgan besh a'zoli halqadan iborat. Shuning uchun prolin, aniq aytganda, aminokislota emas, balki iminokislotadir. Halqadagi azot atomi zaif asos bo'lib, fiziologik pH qiymatlarida protonlanmaydi. Tsiklik tuzilishi tufayli prolin kollagen tuzilishi uchun juda muhim bo'lgan polipeptid zanjirida egilishlarni keltirib chiqaradi.
Ro'yxatda keltirilgan aminokislotalarning ba'zilari inson tanasida sintez qilinmaydi va ularni oziq-ovqat bilan iste'mol qilish kerak. Bu muhim aminokislotalar yulduzcha bilan belgilangan.
Yuqorida aytib o'tilganidek, proteinogen aminokislotalar ba'zi qimmatli biologik faol molekulalarning prekursorlari hisoblanadi.
Ikki biogen aminlar b-alanin va sisteamin A koenzimining bir qismidir (kofermentlar murakkab fermentlarning faol markazini tashkil etuvchi suvda eriydigan vitaminlar hosilalari). b-alanin aspartik kislotaning dekarboksillanishidan, sisteamin esa sisteinning dekarboksillanishidan hosil bo'ladi:
b-alanin 
sisteamin
Glutamik kislotaning qolgan qismi boshqa koenzimning bir qismi - tetrahidrofol kislotasi, vitamin B c hosilasidir.
Boshqa biologik qimmatli molekulalar safro kislotalarining aminokislota glitsin bilan konjugatlaridir. Bu konjugatlar asosiy kislotalarga qaraganda kuchliroq kislotalar bo'lib, ular jigarda hosil bo'ladi va safroda tuzlar shaklida mavjud.
glikokol kislotasi
Proteinogen aminokislotalar ba'zi antibiotiklarning kashshoflari - mikroorganizmlar tomonidan sintez qilingan va bakteriyalar, viruslar va hujayralar o'sishini inhibe qiluvchi biologik faol moddalardir. Ulardan eng mashhurlari penitsillinlar va sefalosporinlar bo'lib, ular b-laktam antibiotiklari guruhini tashkil qiladi va jinsning mog'orlari tomonidan ishlab chiqariladi. Penitsilium... Ular strukturada reaktiv b-laktam halqasining mavjudligi bilan tavsiflanadi, ular yordamida gramm-manfiy mikroorganizmlarning hujayra devorlarining sintezini inhibe qiladi.
Penitsillinlarning umumiy formulasi
Biogen aminlar - neyrotransmitterlar, gormonlar va gistogormonlar - aminokislotalardan dekarboksillanish yo'li bilan olinadi.
Glitsin va glutamat aminokislotalarining o'zlari markaziy asab tizimidagi neyrotransmitterlardir.
dopamin (neyrotransmitter) norepinefrin (neyrotransmitter)
adrenalin (gormon) gistamin (neyrotransmitter va histogormon)
serotonin (neyrotransmitter va histogormon) GABA (neyrotransmitter)
tiroksin (gormon)
Triptofan aminokislotalarining hosilasi eng mashhur tabiiy auksin - indolasetik kislotadir. Auksinlar o'simliklarning o'sishini tartibga soluvchi moddalar bo'lib, ular o'sayotgan to'qimalarning differentsiatsiyasini, kambiy, ildizlarning o'sishini rag'batlantiradi, mevalarning o'sishini va eski barglarning to'kilishini tezlashtiradi, ularning antagonistlari abscisic kislotasi.
indolasetik kislota
Alkaloidlar, shuningdek, aminokislotalarning hosilalari - o'simliklarda hosil bo'lgan asosiy tabiatga ega tabiiy azotli birikmalardir. Ushbu birikmalar tibbiyotda keng qo'llaniladigan o'ta faol fiziologik birikmalardir. Alkaloidlarga misol sifatida fenilalanin hosilasi papaverin, gipnozli ko'knorining izokinolin alkaloidi (antispazmodik) va triptofan hosilasi fizostigmin, Calabar loviyasidan olingan indol alkaloidi (antikolinesteraza preparati) kiradi:
papaverin fizostigmin
Aminokislotalar juda mashhur biotexnologiya maqsadlari. Aminokislotalarning kimyoviy sintezi uchun ko'plab variantlar mavjud, ammo natijada aminokislotalar rasematlari paydo bo'ladi. Oziq-ovqat sanoati va tibbiyot uchun faqat aminokislotalarning L-izomerlari mos bo'lganligi sababli, rasemik aralashmalarni enantiomerlarga ajratish kerak, bu jiddiy muammodir. Shuning uchun biotexnologik yondashuv ko'proq mashhur: immobilizatsiyalangan fermentlar yordamida fermentativ sintez va butun mikrob hujayralari yordamida mikrobiologik sintez. Oxirgi ikkala holatda ham sof L-izomerlar olinadi.
Aminokislotalar sifatida ishlatiladi ozuqaviy qo'shimchalar va ozuqa komponentlari. Glutamik kislota go'shtning ta'mini yaxshilaydi, valin va leysin ta'mini yaxshilaydi non mahsulotlari, glitsin va sistein konserva tayyorlashda antioksidant sifatida ishlatiladi. D-triptofan shakar o'rnini bosuvchi sifatida ishlatilishi mumkin, chunki u ko'p marta shirinroq. Lizin qishloq xo'jaligi hayvonlarini oziqlantirish uchun qo'shiladi, chunki ko'pchilik o'simlik oqsillarida oz miqdorda muhim aminokislotalar lizin mavjud.
Aminokislotalar tibbiy amaliyotda keng qo'llaniladi. Bular metionin, histidin, glutamik va aspartik kislotalar, glitsin, sistein, valin kabi aminokislotalardir.
So'nggi o'n yillikda aminokislotalar teri va sochni parvarish qilish uchun kosmetikaga qo'shila boshlandi.
Kimyoviy modifikatsiyalangan aminokislotalar sanoatda polimer sintezida sirt faol moddalar sifatida, yuvish vositalari, emulsifikatorlar va yoqilg'i qo'shimchalarini ishlab chiqarishda ham keng qo'llaniladi.
PROTEINLAR
Proteinlar peptid bog'i bilan bog'langan aminokislotalardan tashkil topgan yuqori molekulyar og'irlikdagi moddalardir.
Aynan oqsillar avloddan-avlodga o'tadigan genetik ma'lumotlarning mahsuli bo'lib, hujayradagi barcha hayotiy jarayonlarni amalga oshiradi.
Protein funktsiyalari:
Katalitik funktsiya. Proteinlarning eng ko'p guruhi fermentlar - kimyoviy reaktsiyalarni tezlashtiradigan katalitik faollikka ega bo'lgan oqsillardir. Fermentlarga misollar: pepsin, spirt dehidrogenaza, glutamin sintetaza.
Strukturaviy funktsiya. Strukturaviy oqsillar hujayralar va to'qimalarning shakli va barqarorligini saqlash uchun javobgardir, bularga keratinlar, kollagen, fibroin kiradi.
Transport funktsiyasi. Transport oqsillari molekulalarni yoki ionlarni bir organdan ikkinchisiga yoki hujayra ichidagi membranalar, masalan, gemoglobin, sarum albumin, ion kanallari orqali o'tkazadi.
Himoya funktsiyasi. Gomeostaz tizimining oqsillari organizmni patogenlardan, begona ma'lumotlardan, qon yo'qotishdan himoya qiladi - immunoglobulinlar, fibrinogen, trombin.
Tartibga solish funktsiyasi. Proteinlar signal beruvchi moddalar funktsiyalarini bajaradi - ba'zi gormonlar, histogormonlar va neyrotransmitterlar, har qanday tuzilishdagi signalizatsiya moddalari uchun retseptorlar bo'lib, hujayraning biokimyoviy signalizatsiya zanjirlarida keyingi signal uzatilishini ta'minlaydi. Masalan, o'sish gormoni somatotropin, gormon insulin, H- va M-xolinergik retseptorlari.
Dvigatel funktsiyasi. Proteinlar yordamida qisqarish va boshqa biologik harakat jarayonlari amalga oshiriladi. Masalan, tubulin, aktin, miyozin.
Zaxira funksiya. O'simliklarda qimmatli oziq moddalar bo'lgan saqlash oqsillari mavjud, hayvon organizmlarida mushak oqsillari zaxira oziq moddalar bo'lib xizmat qiladi, ular juda zarur bo'lganda safarbar qilinadi.
Proteinlar bir necha darajadagi strukturaviy tashkilot mavjudligi bilan tavsiflanadi.
Birlamchi tuzilma oqsil polipeptid zanjiridagi aminokislotalar qoldiqlari ketma-ketligini bildiradi. Peptid bog'i bir aminokislotaning a-karboksil guruhi va boshqa aminokislotaning a-amino guruhi o'rtasidagi karboksamid bog'idir.
alanilfenillanilsisteilprolin
Peptid aloqasi bir nechta xususiyatlarga ega:
a) u rezonans stabillashgan va shuning uchun amalda bir xil tekislikda - tekislikda; C-N aloqasi atrofida aylanish juda ko'p energiya talab qiladi va qiyin;
b) -CO-NH- aloqasi o'ziga xos xususiyatga ega, u odatdagidan kamroq, lekin ikki baravar ko'p, ya'ni keto-enol tautomeriyasi mavjud:
c) peptid bog'iga nisbatan o'rinbosarlar mavjud trans-pozitsiya;
d) peptid umurtqa pog'onasi turli tabiatdagi yon zanjirlar bilan o'ralgan bo'lib, atrofdagi erituvchi molekulalari bilan o'zaro ta'sir qiladi, erkin karboksil va aminokislotalar ionlanadi, oqsil molekulasining katyonik va anion markazlarini hosil qiladi. Ularning nisbatiga qarab, oqsil molekulasi umumiy musbat yoki manfiy zaryad oladi, shuningdek, oqsilning izoelektrik nuqtasiga etib kelganida muhitning ma'lum bir pH qiymati bilan tavsiflanadi. Radikallar oqsil molekulasida tuz, efir, disulfid ko'priklarini hosil qiladi, shuningdek, oqsillarga xos bo'lgan reaktsiyalar diapazonini aniqlaydi.
Hozirgi vaqtda 100 va undan ortiq aminokislota qoldiqlaridan tashkil topgan polimerlarni oqsillar, polipeptidlar - 50-100 aminokislota qoldig'idan iborat polimerlar, past molekulyar og'irlikdagi peptidlar - 50 dan kam aminokislotalar qoldig'idan tashkil topgan polimerlar deb qarashga kelishib oldik.
Ba'zi past molekulyar og'irlikdagi peptidlar mustaqil biologik rol o'ynaydi. Ushbu peptidlarning ba'zilariga misollar:
Glutation - g-glu-cis-gly - hujayra ichidagi eng keng tarqalgan peptidlardan biri, hujayralardagi oksidlanish-qaytarilish jarayonlarida va aminokislotalarning biologik membranalar orqali o'tishida ishtirok etadi.
Karnozin - b-ala-gis - hayvonlarning mushaklari tarkibidagi peptid, lipid peroksid parchalanish mahsulotlarini yo'q qiladi, mushaklardagi uglevodlarning parchalanishini tezlashtiradi va fosfat shaklida mushaklarda energiya almashinuvida ishtirok etadi.
Vazopressin - bu gipofiz bezining orqa bo'lagining gormoni bo'lib, u organizmdagi suv almashinuvini tartibga solishda ishtirok etadi:
Phalloidin - zaharli chivin agarik polipeptid, ahamiyatsiz kontsentratsiyalarda hujayralardan fermentlar va kaliy ionlarining chiqishi tufayli tananing o'limiga olib keladi:
Gramitsidin ko'plab gram-musbat bakteriyalarga ta'sir qiluvchi antibiotik bo'lib, past molekulyar birikmalar uchun biologik membranalarning o'tkazuvchanligini o'zgartiradi va hujayralar o'limiga olib keladi:
uchrashdi-enkefalin - tir-gli-gli-fen-met - neyronlarda sintezlangan peptid va og'riqni zaiflashtiradi.
Ikkilamchi oqsil tuzilishi Peptid magistralining funktsional guruhlari o'rtasidagi o'zaro ta'sir natijasida hosil bo'lgan fazoviy strukturadir.
Peptid zanjiri ko'plab CO va NH peptid bog'larini o'z ichiga oladi, ularning har biri potentsial ravishda vodorod aloqalarini hosil qilishda ishtirok etishga qodir. Bunga imkon beradigan ikkita asosiy turdagi tuzilmalar mavjud: zanjir telefon qabul qiluvchidan shnurga o'xshab aylanadigan a-spiral va bir yoki bir nechta zanjirning cho'zilgan qismlari yonma-yon yotqizilgan buklangan b-tuzilma. . Bu ikkala tuzilma ham juda barqaror.
a-spiral o'ralgan polipeptid zanjirining juda qattiq o'ralganligi bilan tavsiflanadi, o'ng qo'l spiralning har bir aylanishi uchun 3,6 aminokislota qoldiqlari mavjud bo'lib, ularning radikallari har doim tashqariga va bir oz orqaga, ya'ni polipeptid zanjirining boshlanishi.
a-spiralning asosiy xususiyatlari:
a-spiral peptid guruhining azotidagi vodorod atomi va qoldiqning karbonil kislorodi o'rtasidagi vodorod aloqalari bilan barqarorlashtiriladi, bu zanjir bo'ylab berilgan joydan to'rtta pozitsiyada joylashgan;
barcha peptid guruhlari vodorod aloqasini shakllantirishda ishtirok etadi, bu a-spiralning maksimal barqarorligini ta'minlaydi;
peptid guruhlarining barcha azot va kislorod atomlari vodorod aloqalarini hosil qilishda ishtirok etadi, bu a-spiral hududlarning gidrofilligini sezilarli darajada kamaytiradi va ularning hidrofobikligini oshiradi;
a-spiral o'z-o'zidan hosil bo'ladi va polipeptid zanjirining eng barqaror konformatsiyasi bo'lib, u minimal erkin energiyaga to'g'ri keladi;
L-aminokislotalarning polipeptid zanjirida odatda oqsillarda joylashgan o'ng spiral chapga qaraganda ancha barqarordir.
a-spiral hosil bo'lish imkoniyati oqsilning birlamchi tuzilishi bilan bog'liq. Ba'zi aminokislotalar peptid magistralining kıvrılmasına xalaqit beradi. Masalan, glutamat va aspartatning qo'shni karboksil guruhlari o'zaro bir-birini itaradi, bu esa a-spiralda vodorod bog'larining shakllanishiga to'sqinlik qiladi. Xuddi shu sababga ko'ra, zanjirning spirallanishi yaqin masofada joylashgan musbat zaryadlangan lizin va arginin qoldiqlari joylarida to'sqinlik qiladi. Biroq, prolin a-spiralning buzilishida eng katta rol o'ynaydi. Birinchidan, prolinda azot atomi qattiq halqaning bir qismi bo'lib, N-C bog'i atrofida aylanishga to'sqinlik qiladi, ikkinchidan, azot atomida vodorod yo'qligi sababli prolin vodorod bog'ini hosil qilmaydi.
b-katlama - chiziqli joylashgan peptid fragmentlari orasidagi vodorod aloqalari natijasida hosil bo'lgan qatlamli struktura. Ikkala zanjir ham mustaqil bo'lishi yoki bir xil polipeptid molekulasiga tegishli bo'lishi mumkin. Agar zanjirlar bir yo'nalishda yo'naltirilgan bo'lsa, unda bunday b-tuzilma parallel deyiladi. Zanjirlarning qarama-qarshi yo'nalishida, ya'ni bir zanjirning N uchi ikkinchi zanjirning C uchiga to'g'ri kelganda, b-tuzilma antiparallel deyiladi. Energetik jihatdan deyarli chiziqli vodorod ko'prigi bilan antiparallel b-katlama ko'proq afzalroqdir.
parallel b-katlama anti-parallel b-katlama
Vodorod bog'lari bilan to'yingan a-spiraldan farqli o'laroq, b-katlama zanjirining har bir bo'limi qo'shimcha vodorod bog'larini hosil qilish uchun ochiqdir. Lateral aminokislota radikallari navbatma-navbat yuqoriga va pastga varaq tekisligiga deyarli perpendikulyar yo'naltirilgan.
Peptid zanjiri keskin egilgan hududlarda ko'pincha b-halqa mavjud. Bu qisqa parcha bo'lib, unda 4 ta aminokislota qoldig'i 180 ° ga egilib, birinchi va to'rtinchi qoldiqlar orasidagi bitta vodorod ko'prigi bilan barqarorlashadi. Katta aminokislota radikallari b-halqa hosil bo'lishiga xalaqit beradi, shuning uchun uning tarkibiga eng kichik aminokislota glitsin kiradi.
Proteinning supersekondar tuzilishi- bu ikkilamchi tuzilmalarni almashtirishning o'ziga xos tartibi. Domen deganda ma'lum darajada strukturaviy va funksional avtonomiyaga ega bo'lgan oqsil molekulasining alohida qismi tushuniladi. Endi domenlar oqsil molekulalari tuzilishining asosiy elementlari hisoblanadi va a-spirallar va b-qatlamlar joylashuvining nisbati va tabiati birlamchi tuzilmalarni solishtirishdan ko'ra oqsil molekulalari evolyutsiyasi va filogenetik munosabatlarni tushunish uchun ko'proq yordam beradi. Evolyutsiyaning asosiy vazifasi barcha yangi oqsillarni qurishdir. Qadoqlash shartlarini qondiradigan va funktsional vazifalarning bajarilishini ta'minlaydigan aminokislotalar ketma-ketligini tasodifan sintez qilish imkoniyati cheksizdir. Shuning uchun, turli funktsiyalarga ega bo'lgan oqsillar ko'pincha topiladi, ammo tuzilishi shu qadar o'xshashki, ular bitta umumiy ajdodga ega yoki bir-biridan kelib chiqqanga o'xshaydi. Aftidan, ma'lum bir muammoni hal qilish zarurati bilan duch kelgan evolyutsiya, avvalambor, buning uchun oqsillarni loyihalashni emas, balki allaqachon yaxshi yog'langan tuzilmalarni yangi maqsadlarga moslashtirishni afzal ko'radi.
Tez-tez takrorlanadigan ikkinchi darajali tuzilmalarning ba'zi misollari:
a '- faqat a-spirallarni o'z ichiga olgan oqsillar (miyoglobin, gemoglobin);
b '- faqat b-tuzilmalarni o'z ichiga olgan oqsillar (immunoglobulinlar, superoksid dismutaza);
b '- b-barrelning tuzilishi, har bir b-qatlam bochka ichida joylashgan va molekula yuzasida joylashgan a-spiral bilan bog'liq (triozfosfoizomeraz, laktat dehidrogenaza);
"Sink barmog'i" - 20 ta aminokislota qoldig'idan tashkil topgan oqsil bo'lagi, sink atomi ikkita sistein va ikkita gistidin qoldiqlari bilan bog'langan, natijada taxminan 12 aminokislota qoldig'ining "barmog'i" ning tartibga soluvchi hududlari bilan bog'lanishi mumkin. DNK molekulasi;
"Lysin fermuarı" - o'zaro ta'sir qiluvchi oqsillar kamida 4 ta leysin qoldiqlarini o'z ichiga olgan a-spiral hududga ega, ular bir-biridan 6 aminokislota masofada joylashgan, ya'ni ular har ikkinchi halqa yuzasida joylashgan va boshqasining leysin qoldiqlari bilan hidrofobik aloqalar hosil qilishi mumkin. protein ... Leysin biriktirgichlar yordamida, masalan, gistonlarning yuqori asosli oqsillari molekulalari musbat zaryadni yengib, komplekslarga birlashishi mumkin.
Proteinning uchinchi darajali tuzilishi Aminokislota yon radikallari orasidagi bog'lanishlar bilan barqarorlashtirilgan oqsil molekulasining fazoviy joylashuvi.
Proteinning uchinchi darajali tuzilishini barqarorlashtiruvchi bog'lanish turlari:
elektrostatik vodorod hidrofobik disulfidi
aloqa aloqa aloqa aloqa
Uchinchi darajali strukturaning burmalanishiga qarab, oqsillarni ikkita asosiy turga bo'lish mumkin - fibrillar va globulyar.
Fibrillyar oqsillar suvda erimaydigan uzun filamentli molekulalar bo'lib, ularning polipeptid zanjirlari bir o'q bo'ylab cho'zilgan. Bular asosan strukturaviy va kontraktil oqsillardir. Eng keng tarqalgan fibrillyar oqsillarga bir nechta misollar:
a-keratinlar. Epidermis hujayralari tomonidan sintezlanadi. Ular sochlar, mo'ynalar, patlar, shoxlar, tirnoqlar, tirnoqlar, ignalar, tarozilar, tuyoqlar va toshbaqa qobig'ining deyarli barcha quruq vaznini, shuningdek terining tashqi qatlami og'irligining muhim qismini tashkil qiladi. Bu oqsillarning butun oilasi bo'lib, ular aminokislotalar tarkibida o'xshash, ko'plab sistein qoldiqlarini o'z ichiga oladi va polipeptid zanjirlarining bir xil fazoviy joylashuviga ega. Soch hujayralarida keratin polipeptid zanjirlari birinchi navbatda tolalarga bo'linadi, shundan so'ng arqon yoki o'ralgan kabel kabi tuzilmalar hosil bo'ladi, ular oxir-oqibat hujayraning butun maydonini to'ldiradi. Soch hujayralari tekislanadi va nihoyat o'ladi va hujayra devorlari har bir soch atrofida kesikula deb ataladigan quvurli qobiq hosil qiladi. A-keratinda polipeptid zanjirlari a-spiral shakliga ega bo'lib, ular bir-birining atrofida uch yadroli kabelga o'ralgan holda ko'ndalang disulfid bog'lanishlari hosil bo'ladi. N-terminal qoldiqlari bir tomonda (parallel) joylashgan. Keratinlar suvda erimaydi, chunki ularning tarkibida qutbsiz yon radikallarga ega bo'lgan aminokislotalar ustunlik qiladi, ular suvli faza tomon yo'naltiriladi. Da perm quyidagi jarayonlar sodir bo'ladi: birinchi navbatda tiollar bilan qaytarilganda disulfid ko'priklar buziladi, so'ngra sochga kerakli shakl berilganda, ular qizdirilganda quritiladi, havo kislorodi bilan oksidlanish natijasida yangi disulfid ko'priklar hosil bo'ladi. soch turmagi shaklini saqlang.
b-keratinlar. Bularga ipak va to'r fibroin kiradi. Ular tarkibida glitsin, alanin va serin ustun bo'lgan antiparallel b-katlama qatlamlari.
Kollagen. Yuqori hayvonlarda eng ko'p protein va biriktiruvchi to'qimalarning asosiy fibrillyar oqsili. Kollagen fibroblastlar va xondrositlarda sintezlanadi - biriktiruvchi to'qimalarning ixtisoslashgan hujayralari, keyinchalik u tashqariga chiqariladi. Kollagen tolalari teri, tendonlar, xaftaga va suyaklarda joylashgan. Ular cho'zilmaydi, mustahkamligi bo'yicha po'lat simdan oshib ketadi, kollagen fibrillalari ko'ndalang chiziq bilan ajralib turadi. Suvda qaynatilganda tolali, erimaydigan va hazm bo'lmaydigan kollagen ba'zi kovalent bog'larning gidrolizlanishi natijasida jelatinga aylanadi. Kollagen tarkibida 35% glitsin, 11% alanin, 21% prolin va 4-gidroksiprolin (faqat kollagen va elastin tarkibida bo'lgan aminokislota) mavjud. Ushbu kompozitsiya oziq-ovqat oqsili sifatida jelatinning nisbatan past ozuqaviy qiymatini hisobga oladi. Kollagen fibrillalari tropokollagen deb ataladigan takrorlanuvchi polipeptid bo'linmalaridan iborat. Ushbu bo'linmalar fibrilla bo'ylab parallel ravishda boshdan dumga to'plamlarda joylashgan. Boshlarning siljishi xarakterli ko'ndalang chiziqni beradi. Ushbu tuzilishdagi bo'shliqlar, agar kerak bo'lsa, suyak mineralizatsiyasida muhim rol o'ynaydigan gidroksiapatit Ca 5 (OH) (PO 4) 3 kristallarini cho'ktirish uchun joy bo'lib xizmat qilishi mumkin.
Tropokollagen bo'linmalari a- va b-keratinlardan farqli ravishda uch ipli arqon shaklida mahkam o'ralgan uchta polipeptid zanjiridan iborat. Ba'zi kollagenlarda barcha uchta zanjir bir xil aminokislotalar ketma-ketligiga ega, boshqalarda esa faqat ikkita zanjir bir xil, uchinchisi esa ulardan farq qiladi. Tropokollagen polipeptid zanjiri prolin va gidroksiprolin ta'sirida zanjirning egilishi tufayli bir navbatda faqat uchta aminokislota qoldig'i bo'lgan chap spiral hosil qiladi. Vodorod aloqalariga qo'shimcha ravishda, uchta zanjir qo'shni zanjirlarda joylashgan ikkita lizin qoldig'i o'rtasida hosil bo'lgan kovalent bog' bilan bog'langan:
Yoshimiz ulg‘aygan sari tropokollagen bo‘linmalari ichida va o‘rtasida ko‘proq o‘zaro bog‘lanishlar hosil bo‘ladi, bu esa kollagen fibrillalarini qattiqroq va mo‘rt qiladi va bu xaftaga va tendonlarning mexanik xususiyatlarini o‘zgartiradi, suyaklarni yanada mo‘rt qiladi va shox pardaning shaffofligini pasaytiradi. ko'z.
Elastin. U ligamentlarning sariq elastik to'qimasida va yirik arteriyalar devoridagi biriktiruvchi to'qimalarning elastik qatlamida joylashgan. Elastin fibrillalarining asosiy bo'linmasi tropoelastindir. Elastin glitsin va alaninga boy, lizin yuqori va prolin miqdori past. Elastinning spiral qismlari kuchlanish ostida cho'ziladi, lekin yuk olib tashlangandan keyin asl uzunligiga qaytadi. To'rt xil zanjirdagi lizin qoldiqlari bir-biri bilan kovalent bog'lanish hosil qiladi va elastinning barcha yo'nalishlarda teskari cho'zilishiga imkon beradi.
Globulyar oqsillar - polipeptid zanjiri ixcham globulaga o'ralgan, turli xil funktsiyalarni bajarishga qodir bo'lgan oqsillar.
Misol tariqasida miyoglobin yordamida globulyar oqsillarning uchinchi darajali tuzilishini ko'rib chiqish eng qulaydir. Mioglobin mushak hujayralarida joylashgan nisbatan kichik kislorodni bog'laydigan oqsildir. U bog'langan kislorodni saqlaydi va uning mitoxondriyalarga o'tishiga yordam beradi. Mioglobin molekulasida bitta polipeptid zanjiri va bitta gemogruppa (gem) - temir bilan protoporfirin kompleksi mavjud. Miyoglobinning asosiy xususiyatlari:
a) miyoglobin molekulasi shunchalik ixchamki, uning ichiga faqat 4 ta suv molekulasi sig'adi;
b) barcha qutbli aminokislota qoldiqlari, ikkitadan tashqari, molekulaning tashqi yuzasida joylashgan bo'lib, ularning barchasi gidratlangan holatda bo'ladi;
c) hidrofobik aminokislota qoldiqlarining ko'p qismi miyoglobin molekulasi ichida joylashgan va shuning uchun suv bilan aloqa qilishdan himoyalangan;
d) miyoglobin molekulasidagi to'rtta prolin qoldig'ining har biri polipeptid zanjirining egilish joyida joylashgan bo'lib, bukilishning boshqa joylarida serin, treonin va asparagin qoldiqlari mavjud, chunki bunday aminokislotalarning shakllanishiga to'sqinlik qiladi. a-spiral, agar ular bir-biri bilan bo'lsa;
e) tekis gemogruppa molekula yuzasiga yaqin bo'shliqda (cho'ntakda) yotadi, temir atomi gem tekisligiga perpendikulyar yo'naltirilgan ikkita koordinatsion bog'ga ega bo'lib, ulardan biri gistidin qoldig'i 93 bilan bog'langan, ikkinchisi esa bog'lanish uchun xizmat qiladi. kislorod molekulasi.
Uchinchi darajali tuzilishdan boshlab, oqsil o'ziga xos biologik funktsiyalarni bajarishga qodir bo'ladi. Oqsillarning ishlashi shundan iboratki, uchinchi darajali struktura oqsil yuzasida buklanganda, ligandlar deb ataladigan boshqa molekulalarni o'ziga biriktira oladigan mintaqalar hosil bo'ladi. Oqsilning ligand bilan o'zaro ta'sirining yuqori o'ziga xosligi faol markaz tuzilishining ligand tuzilishiga to'ldirilishi bilan ta'minlanadi. To'ldiruvchilik - bu o'zaro ta'sir qiluvchi sirtlarning fazoviy va kimyoviy muvofiqligi. Aksariyat oqsillar uchun uchinchi darajali struktura buklanishning maksimal darajasi hisoblanadi.
To'rtlamchi oqsil tuzilishi- faqat kovalent bo'lmagan, asosan elektrostatik va vodorod bilan bog'langan ikki yoki undan ortiq polipeptid zanjirlaridan tashkil topgan oqsillar uchun xosdir. Ko'pincha oqsillar ikki yoki to'rtta bo'linmani o'z ichiga oladi, to'rtdan ortiq bo'linma odatda tartibga soluvchi oqsillarni o'z ichiga oladi.
To'rtlamchi tuzilishga ega bo'lgan oqsillar ko'pincha oligomerik deb ataladi. Gomomerik va geteromer oqsillarni farqlang. Gomomerik oqsillarga barcha subbirliklari bir xil tuzilishga ega bo'lgan oqsillar kiradi, masalan, katalaza fermenti to'rtta mutlaqo bir xil subbirlikdan iborat. Geteromerik oqsillar turli xil subbirliklarga ega, masalan, RNK polimeraza fermenti turli funktsiyalarni bajaradigan beshta strukturaviy farqli subbirlikdan iborat.
Bir bo'linmaning ma'lum bir ligand bilan o'zaro ta'siri butun oligomerik oqsilda konformatsion o'zgarishlarga olib keladi va boshqa subbirliklarning ligandlarga yaqinligini o'zgartiradi; bu xususiyat oligomerik oqsillarning allosterik tartibga solish qobiliyatiga asoslanadi.
Oqsilning to'rtlamchi tuzilishini gemoglobin misolida ko'rib chiqish mumkin. To'rtta polipeptid zanjiri va to'rtta protez gem guruhini o'z ichiga oladi, ularda temir atomlari Fe 2+ temir shaklida bo'ladi. Molekulaning oqsil qismi - globin ikkita a-zanjir va ikkita b-zanjirdan iborat bo'lib, 70% gacha a-spirallarni o'z ichiga oladi. To'rtta zanjirning har biri o'ziga xos uchinchi tuzilishga ega, har bir zanjir bilan bitta gemogruppa bog'langan. Turli xil zanjirlarning gemlari bir-biridan nisbatan uzoqda joylashgan va turli xil moyillik burchagiga ega. Ikki a-zanjir va ikkita b-zanjir oʻrtasida kam sonli toʻgʻridan-toʻgʻri kontaktlar hosil boʻladi, a va b zanjirlar orasida esa gidrofobik radikallar hosil qilgan a 1 b 1 va a 2 b 2 tipidagi koʻp sonli kontaktlar paydo boʻladi. Kanal a 1 b 1 va a 2 b 2 orasida qoladi.
Mioglobindan farqli o'laroq, gemoglobin kislorodga nisbatan sezilarli darajada past yaqinlik bilan tavsiflanadi, bu esa to'qimalarda mavjud bo'lgan kislorodning past qisman bosimida bog'langan kislorodning muhim qismini ularga berishga imkon beradi. Kislorod o'pka alveolalariga xos bo'lgan yuqori pH qiymatlarida va past CO 2 kontsentratsiyasida gemoglobin temir bilan osonroq bog'lanadi; gemoglobindan kislorodning chiqishi past pH qiymatlari va to'qimalarga xos bo'lgan yuqori CO 2 konsentratsiyasi bilan yaxshilanadi.
Kisloroddan tashqari, gemoglobin vodorod ionlarini olib yuradi, ular zanjirlardagi histidin qoldiqlari bilan bog'lanadi. Gemoglobin shuningdek, karbonat angidridni ham olib yuradi, u to'rtta polipeptid zanjirining har birining terminal aminokislotalariga yopishadi va natijada karbaminohemoglobin hosil bo'ladi:
Eritrotsitlarda 2,3-difosfogliserat (DPG) moddasi etarlicha yuqori konsentratsiyalarda mavjud bo'lib, uning miqdori ko'payishi bilan ortadi. katta balandlik va gipoksiya paytida, to'qimalarda gemoglobindan kislorodning chiqarilishini osonlashtiradi. DPG a 1 b 1 va a 2 b 2 o'rtasidagi kanalda joylashgan bo'lib, b-zanjirlarning ijobiy infektsiyalangan guruhlari bilan o'zaro ta'sir qiladi. Gemoglobin kislorodni bog'laganda, DPG bo'shliqdan chiqariladi. Ba'zi qushlarning eritrotsitlarida DPG yo'q, ammo gemoglobinning kislorodga yaqinligini yanada pasaytiradigan inositol geksa-fosfat mavjud.
2,3-difosfogliserat (DPG)
HbA - normal kattalar gemoglobini, HbF - xomilalik gemoglobin, O 2, HbS - o'roqsimon hujayrali anemiyada gemoglobinga ko'proq yaqinlikka ega. O'roqsimon hujayrali anemiya gemoglobindagi genetik anormallik bilan bog'liq jiddiy irsiy kasallikdir. Kasal odamlarning qonida g'ayrioddiy ko'p miqdordagi o'roqsimon eritrotsitlar kuzatiladi, ular birinchidan, oson yorilib ketadi, ikkinchidan, qon kapillyarlarini yopishadi. Molekulyar darajada gemoglobin S gemoglobin A dan b-zanjirlarning 6-o'rnida bitta aminokislota qoldig'i bilan farqlanadi, bu erda glutamik kislota qoldig'i o'rniga valin topiladi. Shunday qilib, gemoglobin S ikkita manfiy zaryadni kamroq o'z ichiga oladi, valinning paydo bo'lishi molekula yuzasida "yopishqoq" hidrofobik kontaktning paydo bo'lishiga olib keladi, natijada deoksigenatsiya paytida dezoksigemoglobin S molekulalari bir-biriga yopishadi va erimaydigan anormal uzunlikni hosil qiladi. eritrotsitlarning deformatsiyasiga olib keladigan filamentli agregatlar.
Birlamchi tuzilishdan yuqori bo'lgan protein strukturaviy tashkilot darajalarining shakllanishi ustidan mustaqil genetik nazorat mavjud deb o'ylash uchun hech qanday asos yo'q, chunki birlamchi tuzilma ikkilamchi, uchinchi darajali va to'rtlamchi (agar mavjud bo'lsa) ni belgilaydi. Proteinning tabiiy konformatsiyasi bu sharoitda termodinamik jihatdan eng barqaror tuzilma hisoblanadi.
2.1-BOB. PROTEINLAR
1. Neytral aminokislota bu:
1) arginin 4) aspartik kislota
2) lizin 5) histidin
2. Monoaminomonokarboksilik aminokislotaning bipolyar ioni zaryadlangan:
1) salbiy
2) elektr neytral
3) ijobiy
Kamaytirilgan aminokislota
H 2 N-CH 2 - (CH 2) 3 -CHNH 2 -COOH
aminokislotalar guruhiga kiradi:
1) hidrofobik
2) qutbli, lekin zaryadsiz
3) musbat zaryadlangan
4) manfiy zaryadlangan
4. Murojaatlarni o'rnating:
aminokislotalar radikallari
a) histidin
a) histidin
c) fenilalanin
e) triptofan
5. Iminokislota bu:
1) glitsin 4) serin
2) sistein 5) prolin
3) arginin
6. Oqsillarni tashkil etuvchi aminokislotalar:
1) karboksilik kislotalarning a-amino hosilalari
2) karboksilik kislotalarning b-aminokislotalari
3) to'yinmagan karboksilik kislotalarning a-amino hosilalari
7. Aminokislotalarni ayting:
1. Aminokislotalarni ayting:
9.Muloqotlarni o'rnatish:
Aminokislotalar guruhlari
4.sitrulin monoaminomonokarboksilik
5.sistin diaminomonokarboksilik
6.Treonin monoaminodikarboksilik
7.glutamik diaminodikarboksilik
10. Tarkibida oltingugurt bor aminokislota:
8. Treonin 4) triptofan
9. Tirozin 5) metionin
10. Sistein
11. Oqsillar tarkibiga aminokislotalar kirmaydi:
1) glutamin 3) arginin
2) g-aminobutirik 4) b-alanin
kislota 4) treonin
12. Gidroksiguruh tarkibida aminokislotalar mavjud:
1) alanin 4) metionin
2) serin 5) treonin
3) sistein
13. Muvofiqlikni belgilang:
elementar kimyoviy tarkib
protein tarkibi foiz sifatida
1) uglerod a) 21-23
2) kislorod b) 0-3
3) azot c) 6-7
4) vodorod 5) 50-55
5) oltingugurt d) 15-17
14. Oqsilning uchlamchi tuzilishini hosil qilishda bog`lanish qatnashmaydi:
1) vodorod
2) peptid
3) disulfid
4) hidrofobik o'zaro ta'sir
15. Oqsilning molekulyar og'irligi quyidagilar doirasida o'zgaradi:
1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 ming kDa
16. Protein denaturatsiyasi sodir bo'lmaganda:
1) uchinchi darajali tuzilmaning buzilishi
3) ikkilamchi tuzilmaning buzilishi
2) peptid bog'larning gidrolizlanishi
4) sub birliklarning dissotsiatsiyasi
Miqdorning spektrofotometrik usuli
Protein ta'rifi ularning ultrabinafsha nurlanish zonasida yorug'likni yutish qobiliyatiga asoslanadi:
1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm
Aminokislotalar arginin va lizinni tashkil qiladi
Oqsillarning aminokislotalar tarkibining 20-30%:
1) albuminlar 4) gistonlar
2) prolaminlar 5) proteinoidlar
3) globulinlar
19. Soch oqsillari keratinlari quyidagi guruhga kiradi:
1) prolaminlar 4) glutelinlar
2) protaminlar 5) globulinlar
3) proteinoid
Qon plazmasi oqsillarining 20,50% ni tashkil qiladi:
1) a-globulinlar 4) albuminlar
2) b-globulinlar 5) prealbumin
3) g-globulinlar
21. Eukariot hujayralar yadrolarida asosan mavjud:
1) protaminlar 3) albumin
2) gistonlar 4) globulinlar
22. Proteinoidlarga quyidagilar kiradi:
1) zein - makkajo'xori urug'i oqsili 4) fibroin - ipak oqsili
2) albumin - tuxum oqi 5) kollagen - oqsil bog'lanadi
3) hordein - arpa urug'i to'qimalarining oqsili
Aminokislotalar, oqsillar va peptidlar quyida tavsiflangan birikmalarga misollardir. Ko'pgina biologik faol molekulalar bir-biri bilan va bir-birining funktsional guruhlari bilan o'zaro ta'sir qilishi mumkin bo'lgan kimyoviy jihatdan farq qiladigan bir necha funktsional guruhlarni o'z ichiga oladi.
Aminokislotalar.
Aminokislotalar- karboksil guruhini o'z ichiga olgan organik bifunksional birikmalar - UNSD, va amino guruhi - NH 2 .
Ulashish α va β - aminokislotalar:
Ko'pincha tabiatda uchraydi α - kislotalar. Proteinlar tarkibida 19 ta aminokislotalar va bir aminokislotalar mavjud ( C 5 H 9YO'Q 2 ):
Eng oddiy aminokislota- glitsin. Qolgan aminokislotalarni quyidagi asosiy guruhlarga bo'lish mumkin:
1) glitsin gomologlari - alanin, valin, leysin, izolösin.
Aminokislotalarni olish.
Aminokislotalarning kimyoviy xossalari.
Aminokislotalar- bular amfoter birikmalar, chunki ularning tarkibida ikkita qarama-qarshi funktsional guruh - aminokislota va gidroksil guruhi mavjud. Shuning uchun ular kislotalar va ishqorlar bilan reaksiyaga kirishadilar:
Kislota-asos konversiyasi quyidagicha ifodalanishi mumkin:
Zamonaviy protein ovqatlanishini individual aminokislotalarning rolini hisobga olmasdan tasavvur qilib bo'lmaydi. Umumiy ijobiy protein balansi bilan ham, hayvonning tanasida protein etishmasligi mumkin. Buning sababi shundaki, individual aminokislotalarning assimilyatsiyasi bir-biri bilan o'zaro bog'liq bo'lib, bir aminokislotaning etishmasligi yoki ko'pligi boshqasining etishmasligiga olib kelishi mumkin.
Ba'zi aminokislotalar odamlarda va hayvonlarda sintez qilinmaydi. Ular almashtirib bo'lmaydigan deb nomlanadi. Faqat o'nta aminokislotalar mavjud. Ulardan to'rttasi tanqidiy (cheklovchi) - ular ko'pincha hayvonlarning o'sishi va rivojlanishini cheklaydi.
Parrandalar parhezida metionin va sistin asosiy cheklovchi aminokislotalar, cho'chqalar dietasida esa lizin hisoblanadi. Boshqa aminokislotalar oqsil sintezi uchun samarali ishlatilishi uchun organizm oziq-ovqatda asosiy cheklovchi kislotaning etarli miqdorini olishi kerak.
Ushbu tamoyil Liebig barrelida tasvirlangan, bu erda barrelning to'ldirish darajasi hayvonning tanasida oqsil sintezi darajasini ifodalaydi. Barreldagi eng qisqa taxta suyuqlikni ushlab turish qobiliyatini "cheklaydi". Agar bu taxta uzaytirilsa, u holda barrelda saqlanadigan suyuqlik hajmi ikkinchi cheklov taxtasi darajasiga ko'tariladi.
Hayvonlarning mahsuldorligini belgilovchi eng muhim omil - bu uning tarkibidagi aminokislotalarning fiziologik ehtiyojlarga muvofiq muvozanatidir. Ko'pgina tadqiqotlar shuni ko'rsatdiki, cho'chqalarda zot va jinsga qarab, aminokislotalarga bo'lgan ehtiyoj miqdoriy jihatdan farq qiladi. Ammo 1 g oqsil sintezi uchun muhim aminokislotalarning nisbati bir xil. Muhim aminokislotalarning lizinga nisbati asosiy cheklovchi aminokislota sifatida "ideal oqsil" yoki "ideal aminokislota profili" deb ataladi. (
Lizin
hayvon, o'simlik va mikrobial kelib chiqadigan deyarli barcha oqsillarning bir qismidir, ammo donli oqsillar lizinda kam.
- Lizin reproduktiv funktsiyani tartibga soladi, uning etishmasligi bilan sperma va tuxumlarning shakllanishi buziladi.
- Bu yosh hayvonlarning o'sishi, to'qima oqsillarini shakllantirish uchun zarurdir. Lizin nukleoproteinlar, xromoproteinlar (gemoglobin) sintezida ishtirok etadi va shu bilan hayvonlarning sochlari pigmentatsiyasini tartibga soladi. To'qimalar va organlarda oqsil parchalanish mahsulotlari miqdorini tartibga soladi.
- Kaltsiyning so'rilishini rag'batlantiradi
- Nerv va funktsional faoliyatida ishtirok etadi endokrin tizimlar, oqsillar va uglevodlar almashinuvini tartibga soladi, ammo uglevodlar bilan reaksiyaga kirishib, lizin assimilyatsiya qilish uchun imkonsiz bo'lib qoladi.
- Lizin yog 'almashinuvida muhim rol o'ynaydigan karnitin hosil bo'lishida kashshof hisoblanadi.
Metionin va sistin oltingugurt o'z ichiga olgan aminokislotalar. Bunday holda, metionin sistinga aylanishi mumkin, shuning uchun bu aminokislotalar birgalikda normallashadi va etishmovchilik bo'lsa, dietaga metionin qo'shimchalari kiritiladi. Bu aminokislotalarning ikkalasi ham teri hosilalari - soch, tuklar hosil bo'lishida ishtirok etadi; E vitamini bilan birgalikda ular jigardan ortiqcha yog'larni olib tashlashni tartibga soladi, hujayralar, eritrotsitlar o'sishi va ko'payishi uchun zarurdir. Metionin etishmasligi bilan sistin faol emas. Biroq, dietada metioninning sezilarli darajada ko'p bo'lishiga yo'l qo'ymaslik kerak.
Metionin
mushaklardagi yog'larning cho'kishiga yordam beradi, xolin (vitamin B4), kreatin, adrenalin, niatsin (vitamin B5) va boshqalarning yangi organik birikmalarini hosil qilish uchun zarurdir.
Ratsionda metionin etishmovchiligi plazma oqsillari (albumin) darajasining pasayishiga olib keladi, anemiya (qondagi gemoglobin darajasining pasayishi), E vitamini va selenning bir vaqtning o'zida etishmasligi mushak distrofiyasining rivojlanishiga yordam beradi. Ratsionda metioninning etarli emasligi yosh hayvonlarning o'sishida kechikish, ishtahani yo'qotish, mahsuldorlikning pasayishi, em-xashak narxining oshishiga olib keladi; yog 'degeneratsiyasi jigar, buyrak etishmovchiligi, anemiya va zaiflik.
Metioninning ortiqcha miqdori azotdan foydalanishni susaytiradi, jigar, buyraklar, oshqozon osti bezida degenerativ o'zgarishlarni keltirib chiqaradi, arginin va glitsinga bo'lgan ehtiyojni oshiradi. Metioninning ko'pligi bilan nomutanosiblik kuzatiladi (aminokislotalarning muvozanati buzilgan, bu dietadagi muhim aminokislotalarning optimal nisbatidan keskin og'ishlarga asoslangan), bu metabolik kasalliklar va o'sishni inhibe qilish bilan birga keladi. yosh hayvonlarda ko'rsatkich.
Sistin - oltingugurt o'z ichiga olgan aminokislota, metionin bilan almashtirilishi mumkin, oksidlanish-qaytarilish jarayonlarida, oqsillar, uglevodlar va o't kislotalarining metabolizmida ishtirok etadi, ichak zaharlarini zararsizlantiradigan moddalarning shakllanishiga yordam beradi, insulinni faollashtiradi, triptofan bilan birga sistin sintezda ishtirok etadi. glutation sintezi uchun ishlatiladigan ichakdagi yog'larni hazm qilish mahsulotlarini so'rish uchun zarur bo'lgan jigarda safro kislotalari. Sistin ultrabinafsha nurlarini yutish qobiliyatiga ega. Sistin etishmovchiligi bilan jigar sirrozi, yosh hayvonlarda patlar va patlarning o'sishi kechikishi, kattalar qushlarida patlarning mo'rtligi va yo'qolishi (yurishi), yuqumli kasalliklarga chidamliligining pasayishi qayd etiladi.
Triptofan
ovqat hazm qilish trakti fermentlari, hujayralardagi oksidlovchi fermentlar va bir qator gormonlarning fiziologik faolligini aniqlaydi, qon plazmasi oqsillarini yangilashda ishtirok etadi, endokrin va gematopoetik apparatlarning, reproduktiv tizimning normal ishlashini, gamma-globulinlarning sintezini, triptofan ratsionida gemoglobin, nikotin kislotasi, ko'zning purpurasi va boshqalar, yosh hayvonlarning o'sishi sekinlashadi, qatlamlarning tuxum ishlab chiqarishi kamayadi, ishlab chiqarish uchun yem narxi oshadi, endokrin va jinsiy bezlar atrofiyasi, ko'rlik paydo bo'ladi, anemiya rivojlanadi ( eritrotsitlar soni va qondagi gemoglobin darajasi pasayadi), tananing qarshiligi va immunitet xususiyatlari pasayadi, tuxumlarning urug'lantirilishi va tug'ilishi ... Triptofan bilan kam ovqatlanish bilan oziqlangan cho'chqalarda ozuqa iste'moli kamayadi, ishtahaning buzilishi, qo'pol tuklar va ozg'inlik paydo bo'ladi, jigarning yog'lanishi qayd etiladi. Ushbu aminokislota etishmovchiligi, shuningdek, bepushtlik, qo'zg'aluvchanlikning oshishi, konvulsiyalar, katarakt shakllanishi, salbiy azot balansi va tana vaznining yo'qolishiga olib keladi. Triptofan, niatsinning kashshofi (provitamin) bo'lib, pellagra rivojlanishiga to'sqinlik qiladi.