タンパク質合成には20個のアミノ酸が必要です。 アミノ酸の酸塩基特性酸性およびアルカリ性媒体中のアミノ酸
タンパク質は、細胞の化学的活性の物質的基盤を形成します。 自然界のタンパク質の機能は普遍的です。 名前 タンパク質、ロシア文学で最も受け入れられている、用語に対応します タンパク質（ギリシャ語から。 タンパク質- 最初）。 これまで、タンパク質の構造と機能の関係、身体の生命活動の最も重要なプロセスへのタンパク質の関与のメカニズムの確立、および多くの疾患の病因の分子基盤の理解において大きな成功を収めてきました。
分子量に応じて、ペプチドとタンパク質が区別されます。 ペプチドはタンパク質よりも分子量が小さい。 ペプチドの場合、調節機能はより特徴的です（ホルモン、酵素の阻害剤および活性化因子、膜を介したイオンの担体、抗生物質、毒素など）。
12.1. α -アミノ酸
12.1.1。 分類
ペプチドとタンパク質は、α-アミノ酸残基から構築されています。 天然に存在するアミノ酸の総数は100を超えていますが、それらのいくつかは特定の生物群集にのみ見られ、最も重要なα-アミノ酸の20は常にすべてのタンパク質に見られます（スキーム12.1）。
α-アミノ酸はヘテロ官能性化合物であり、その分子は同じ炭素原子にアミノ基とカルボキシル基を同時に含んでいます。
スキーム12.1。必須のα-アミノ酸*
*略語は、ペプチドおよびタンパク質分子のアミノ酸残基を記録するためにのみ使用されます。 **必須アミノ酸。
α-アミノ酸の名前は、置換基の命名法に従って構成できますが、それらの慣用名がより頻繁に使用されます。
α-アミノ酸の慣用名は通常、排泄源に関連しています セリンは絹フィブロインの一部です（緯度から。 セリエウス-絹のような）; チロシンは最初にチーズから（ギリシャ語から）分離されました。 タイロ- チーズ）; グルタミン-穀物グルテンから（それから。 グルテン- のり）; アスパラギン酸-アスパラガスの芽から（緯度から。 アスパラガス- アスパラガス）。
多くのα-アミノ酸が体内で合成されます。 タンパク質合成に必要ないくつかのアミノ酸は、体内で生成されず、外部から供給される必要があります。 これらのアミノ酸は呼ばれます かけがえのない（図12.1を参照）。
必須のα-アミノ酸は次のとおりです。
バリンイソロイシンメチオニントリプトファン
ロイシンリジンスレオニンフェニルアラニン
α-アミノ酸は、グループへの分割の根底にある特性に応じて、いくつかの方法で分類されます。
分類の特徴の1つは、ラジカルRの化学的性質です。この特徴によると、アミノ酸は脂肪族、芳香族、および複素環式に分類されます（スキーム12.1を参照）。
脂肪族α -アミノ酸。これは最大のグループです。 その内部では、アミノ酸は追加の分類機能を使用して細分化されています。
分子内のカルボキシル基とアミノ基の数に応じて、次のようになります。
中性アミノ酸-それぞれ1つのNHグループ 2およびCOOH;
必須アミノ酸-2つのNHグループ 2つと1つのグループ
UNOO;
酸性アミノ酸-1つのNH2基と2つのCOOH基。
脂肪族中性アミノ酸のグループでは、鎖の炭素原子の数が6を超えないことに注意することができます。 同時に、鎖内に4つの炭素原子を持つアミノ酸はなく、5つおよび6つの炭素原子を持つアミノ酸は分岐構造（バリン、ロイシン、イソロイシン）のみを持っています。
脂肪族ラジカルには、「追加の」官能基が含まれている場合があります。
ヒドロキシル-セリン、スレオニン;
カルボキシル-アスパラギン酸およびグルタミン酸;
チオール-システイン;
アミド-アスパラギン、グルタミン。
芳香族α -アミノ酸。このグループには、フェニルアラニンとチロシンが含まれ、それらのベンゼン環がメチレン基-CHによって一般的なα-アミノ酸フラグメントから分離されるように構築されています。 2-.
複素環式 α -アミノ酸。このグループに属するヒスチジンとトリプトファンには、それぞれイミダゾールとインドールの複素環が含まれています。 これらの複素環の構造と特性については、以下で説明します（13.3.1; 13.3.2を参照）。 複素環式アミノ酸の構築の一般的な原理は、芳香族アミノ酸の場合と同じです。
複素環式および芳香族α-アミノ酸は、β-置換アラニン誘導体と見なすことができます。
ヒロイックにはアミノ酸も含まれています プロリン、二級アミノ基がピロリジンに含まれている
α-アミノ酸の化学では、タンパク質の構造の形成と生物学的機能の実行に重要な役割を果たす「サイド」ラジカルRの構造と特性に多くの注意が払われています。 非常に重要なのは、「サイド」ラジカルの極性、ラジカル内の官能基の存在、およびこれらの官能基がイオン化する能力などの特性です。
サイドラジカルに応じて、 無極性（疎水性）ラジカルとアミノ酸c 極地（親水性）ラジカル。
最初のグループには、脂肪族側ラジカル（アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシン、メチオニン）と芳香族側ラジカル（フェニルアラニン、トリプトファン）を持つアミノ酸が含まれます。
2番目のグループには、生物の条件下でイオン化（イオン生成）またはイオン状態（非イオン）に移行できないラジカルに極性官能基を持つアミノ酸が含まれます。 たとえば、チロシンではヒドロキシル基はイオン生成性（フェノール性）であり、セリンでは非イオン性（アルコール性）です。
特定の条件下でラジカルにイオン生成基を有する極性アミノ酸は、イオン性（アニオン性またはカチオン性）状態になり得る。
12.1.2。 立体異性
α-アミノ酸の基本的な構造、つまり同じ炭素原子と2つの異なる官能基、ラジカルと水素原子の結合は、すでにα-炭素原子のキラリティーを事前に決定しています。 例外は、最も単純なアミノ酸のグリシンHです。 2 NCH 2 キラル中心のないCOOH。
α-アミノ酸の構成は、構成標準であるグリセルアルデヒドに従って決定されます。 左側のアミノ基の標準投影フィッシャー式の配置（l-グリセロールアルデヒドのOH基のように）は、右側のl-配置（キラル炭素原子のd-配置）に対応します。 に NS、 Sシステムでは、lシリーズのすべてのαアミノ酸のα炭素原子はS-を持ち、d-シリーズはR-配置を持ちます（システインを除く、7.1.2を参照）。
ほとんどのα-アミノ酸は、分子内に1つの不斉炭素原子を含み、2つの光学活性エナンチオマーと1つの光学不活性ラセミ体として存在します。 ほとんどすべての天然α-アミノ酸はlシリーズに属しています。
アミノ酸のイソロイシン、スレオニン、4-ヒドロキシプロリンは、分子内に2つのキラル中心を含んでいます。
このようなアミノ酸は、それぞれがラセミ体を形成する2対のエナンチオマーである4つの立体異性体として存在する可能性があります。 動物生物のタンパク質の構築には、エナンチオマーの1つのみが使用されます。
イソロイシンの立体異性は、前述のスレオニンの立体異性に類似しています（7.1.3を参照）。 4つの立体異性体のうち、タンパク質には、不斉炭素原子C-αとC-βの両方のS配置を持つl-イソロイシンが含まれます。 ロイシンに関してジアステレオマーである別のエナンチオマーのペアは、接頭辞を使用します こんにちは-。
ラセミ体の切断。 lシリーズのα-アミノ酸を得る源はタンパク質であり、この目的のために加水分解による切断を受けます。 個々のエナンチオマー（タンパク質、医薬品などの合成）に対する大きな需要のため、 化学合成ラセミアミノ酸の開裂のための方法。 優先 酵素酵素を使った消化法。 現在、キラル吸着剤のクロマトグラフィーは、ラセミ混合物を分離するために使用されています。
12.1.3。 酸塩基の性質
アミノ酸の両性は、酸性（COOH）と塩基性（NH）によるものです 2) それらの分子の官能基。 アミノ酸はアルカリと酸の両方と塩を形成します。
結晶状態では、α-アミノ酸は双極イオンH3N + --CHR-COO-（一般的に使用される表記法）として存在します
非イオン化形態のアミノ酸の構造は便宜上のものです）。
水溶液中で、アミノ酸は、双極イオン、陽イオンおよび陰イオンの形態の平衡混合物の形で存在します。
平衡位置は培地のpHに依存します。 すべてのアミノ酸は、強酸性（pH 1〜2）のカチオン型と強アルカリ性（pH> 11）の媒体のアニオン型が支配的です。
イオン構造は、アミノ酸の多くの特定の特性を決定します：高融点（200°C以上）、水への溶解性、および非極性有機溶媒への不溶性。 ほとんどのアミノ酸が水によく溶ける能力は、それらの生物学的機能を確保する上で重要な要素です。アミノ酸の吸収、体内での輸送などはそれに関連しています。
ブレンステッドの理論の観点から完全にプロトン化されたアミノ酸（カチオン型）は二酸であり、
1つのプロトンを供与することにより、そのような二塩基酸は弱い一塩基酸に変わります-1つの酸性基NHを持つ双極イオン 3 + . 双極イオンの脱プロトン化は、アミノ酸の陰イオン型、つまりブレンステッド塩基であるカルボン酸イオンの形成につながります。 値は
アミノ酸のカルボキシル基の酸性特性は通常1から3の範囲です。 意味 pK a2アンモニウム基の酸性度を特徴づける-9から10まで（表12.1）。
表12.1最も重要なα-アミノ酸の酸塩基特性
特定のpH値の水溶液中の平衡位置、つまりさまざまな形態のアミノ酸の比率は、ラジカルの構造、主にその中のイオン生成基の存在に大きく依存します。追加の酸性および塩基性中心。
双極イオンの濃度が最大になり、アミノ酸の陽イオン型と陰イオン型の最小濃度が等しくなるpH値は、と呼ばれます。等電点 （NS /）。
中性α -アミノ酸。これらのアミノ酸は重要ですpINH 2基の-/-効果の影響下でカルボキシル基をイオン化する能力が高いため、7（5.5-6.3）よりわずかに低くなります。 たとえば、アラニンはpH6.0に等電点を持っています。
酸性α -アミノ酸。これらのアミノ酸は、ラジカルに追加のカルボキシル基を持ち、強酸性媒体中で完全にプロトン化された形になっています。 酸性アミノ酸は3つの意味を持つ三塩基性（Brøndsted）ですpK a、アスパラギン酸の例からわかるように（p / 3.0）。
酸性アミノ酸（アスパラギン酸およびグルタミン酸）の場合、等電点はpH 7よりもはるかに低くなります（表12.1を参照）。 生理的pH値（たとえば、血液のpH 7.3〜7.5）の体内では、両方のカルボキシル基がイオン化されているため、これらの酸は陰イオンの形になっています。
メインα -アミノ酸。塩基性アミノ酸の場合、等電点は7を超えるpH範囲にあります。強酸性媒体では、これらの化合物も三塩基酸であり、そのイオン化の段階はリジンの例で示されています（p / 9.8） 。
体内では、主要なアミノ酸は陽イオンの形をしています。つまり、両方のアミノ基がプロトン化されています。
一般的に、α-アミノ酸はありません インビボは等電点になく、水への溶解度が最も低い状態になりません。 体内のすべてのアミノ酸はイオンの形をしています。
12.1.4。 分析的に重要な反応 α -アミノ酸
ヘテロ官能性化合物としてのα-アミノ酸は、カルボキシル基とアミノ基の両方に特徴的な反応に入ります。 アミノ酸の化学的性質のいくつかは、ラジカルの官能基によるものです。 このセクションでは、アミノ酸の同定と分析に実際に重要な反応について説明します。
エステル化。酸触媒（例えば、ガス状塩化水素）の存在下でアミノ酸がアルコールと反応すると、塩酸塩の形のエステルが良好な収率で得られます。 遊離エーテルを単離するために、反応混合物をガス状アンモニアで処理する。
アミノ酸のエステルは双極構造を持たないため、元の酸とは異なり、有機溶媒に溶解し、揮発性です。 したがって、グリシンは融点が高い（292°C）結晶性物質であり、そのメチルエーテルは沸点が130°Cの液体です。 アミノ酸エステルは気液クロマトグラフィーで分析できます。
ホルムアルデヒドとの反応。 この方法によるアミノ酸の定量の基礎となるホルムアルデヒドとの反応 フォルモル滴定（ソレンセン法）。
アミノ酸の両性により、分析目的でアルカリを直接滴定することはできません。 アミノ酸とホルムアルデヒドの相互作用により、比較的安定したアミノアルコールが得られます（5.3を参照）-N-ヒドロキシメチル誘導体。次に、その遊離カルボキシル基がアルカリで滴定されます。
定性的反応。 アミノ酸とタンパク質の化学の特異性は、以前は化学分析の基礎を形成していた多数の定性的（呈色）反応の使用にあります。 現在、物理化学的手法を用いて研究を行っている場合、クロマトグラフィー分析などでα-アミノ酸を検出するために多くの定性的反応が使用され続けています。
キレート化。 重金属のカチオンでは、二官能性化合物としてのα-アミノ酸は、例えば、穏やかな条件下で新たに調製された水酸化銅（11）と複合体内塩を形成し、キレートを十分に結晶化します。
青い銅（11）塩（α-アミノ酸を検出するための非特異的な方法の1つ）。
ニンヒドリン反応。 α-アミノ酸の一般的な定性的反応は、ニンヒドリンとの反応です。 反応生成物は青紫色をしており、クロマトグラム（紙、薄層）でのアミノ酸の視覚的検出、およびアミノ酸分析装置での分光光度測定（製品は550-で光を吸収します）に使用されます。 570 nm領域）。
脱アミノ化。 実験室の条件下では、この反応はα-アミノ酸に対する亜硝酸の作用によって実行されます（4.3を参照）。 この場合、対応するα-ヒドロキシ酸が形成され、ガス状窒素が放出され、それによって反応したアミノ酸の量が判断されます（VanSlike法）。
キサントプロテイン反応。 この反応は、芳香族および複素環式アミノ酸（フェニルアラニン、チロシン、ヒスチジン、トリプトファン）を検出するために使用されます。 たとえば、チロシンに対する濃硝酸の作用下で、ニトロ誘導体が形成され、 黄..。 アルカリ性媒体では、フェノール性ヒドロキシル基のイオン化と共役への陰イオンの寄与の増加により、色がオレンジ色に変わります。
個々のアミノ酸の検出を可能にする特定の反応もいくつかあります。
トリプトファン硫酸媒体中でのp-（ジメチルアミノ）ベンズアルデヒドとの反応により、赤紫色に見えることにより検出されます（エールリッヒ反応）。 この反応は、タンパク質分解産物中のトリプトファンの定量分析に使用されます。
システインそこに含まれるメルカプト基の反応性に基づくいくつかの定性的反応によって検出されます。 たとえば、酢酸鉛（CH3COO）2Pbを含むタンパク質溶液をアルカリ性媒体で加熱すると、硫化鉛PbSの黒い沈殿物が形成されます。これは、タンパク質にシステインが存在することを示しています。
12.1.5。 生物学的に重要 化学反応
体内では、さまざまな酵素の作用により、アミノ酸の重要な化学変換が数多く行われています。 このような変換には、アミノ基転移、脱炭酸、脱離、アルドール開裂、酸化的脱アミノ化、およびチオール基の酸化が含まれます。
アミノ基転移 α-オキソ酸からα-アミノ酸を生合成するための主な経路です。 アミノ基の供与体は細胞内に十分または過剰な量で存在するアミノ酸であり、その受容体はα-オキソ酸です。 この場合、アミノ酸はオキソ酸に変換され、オキソ酸は対応するラジカル構造を持つアミノ酸に変換されます。 結果として、アミノ基転移は、アミノ基とオキソ基の交換の可逆的プロセスです。 このような反応の例は、2-オキソグルタル酸からの1-グルタミン酸の生成です。 ドナーアミノ酸は、例えば、1-アスパラギン酸であり得る。
α-アミノ酸は、カルボキシル基のα位に電子求引性アミノ基（より正確には、プロトン化されたアミノ基NH）を含みます。 3 +), これに関連して、それらは脱炭酸することができる。
排除カルボキシル基のβ位のサイドラジカルが電子求引性官能基、例えばヒドロキシルまたはチオールを含むアミノ酸の特徴。 それらの開裂は中間反応性α-エナアミノ酸につながり、これは互変異性イミノ酸に容易に変換されます（ケト-エノール互変異性のアナロジー）。 α-イミノ酸は、C = N結合での水和と、それに続くアンモニア分子の脱離の結果として、α-オキソ酸に変換されます。
このタイプの変換はと呼ばれます 除去-水和。一例は、セリンからのピルビン酸の調製です。
アルドール開裂 β位にヒドロキシル基が含まれるα-アミノ酸の場合に発生します。 たとえば、セリンは切断されてグリシンとホルムアルデヒドを形成します（後者は遊離型では放出されませんが、すぐに補酵素に結合します）。
酸化的脱アミノ化 酵素と補酵素NAD +またはNADP +を使用して実行できます（14.3を参照）。 α-アミノ酸は、アミノ基転移だけでなく、酸化的脱アミノ化によってもα-オキソ酸に変換することができます。 例えば、α-オキソグルタル酸はl-グルタミン酸から形成されます。 反応の第一段階では、グルタミン酸のα-イミノグルタル酸への脱水素（酸化）が行われます。
酸。 第二段階では、加水分解が起こり、その結果、α-オキソグルタル酸とアンモニアが得られます。 加水分解の段階は、酵素の関与なしに進行します。
α-オキソ酸の還元的アミノ化の反応は反対方向に進行します。 （炭水化物代謝の産物として）細胞内に常に存在するα-オキソグルタル酸は、この方法でL-グルタミン酸に変換されます。
チオール基の酸化 システインとシスチン残基の相互変換の根底にあり、細胞内で多くの酸化還元プロセスを提供します。 システインは、すべてのチオール（4.1.2を参照）と同様に、容易に酸化してジスルフィドであるシスチンを形成します。 シスチンのジスルフィド結合は容易に還元されてシステインを形成します。
チオール基は容易に酸化する能力があるため、システインは高い酸化能力を持つ物質にさらされたときに保護機能を果たします。 また、対レーダー効果を発揮した最初の薬剤でした。 システインは、製薬業界で薬物安定剤として使用されています。
システインのシスチンへの変換は、例えば、還元型グルタチオンにおいて、ジスルフィド結合の形成につながります
（12.2.3を参照）。
12.2。 ペプチドとタンパク質の一次構造
従来、ペプチドは分子内に最大100個のアミノ酸（最大1万個の分子量に相当）を含み、タンパク質は100個を超えるアミノ酸残基（分子量1万個から数百万個）を含むと考えられています。
次に、ペプチドのグループでは、区別するのが通例です オリゴペプチド（低分子量ペプチド）鎖に10個以下のアミノ酸残基を含み、 ポリペプチド、その鎖には最大100個のアミノ酸残基が含まれます。 アミノ酸残基の数が100に近いか、わずかに超える高分子は、ポリペプチドとタンパク質を区別しません。これらの用語は、しばしば同義語として使用されます。
正式には、ペプチドとタンパク質分子は、α-アミノ酸の重縮合の生成物として表すことができます。これは、モノマー単位間のペプチド（アミド）結合の形成を伴います（スキーム12.2）。
ポリアミド鎖の構造は、さまざまなペプチドやタンパク質で同じです。 この鎖は分岐していない構造を持ち、交互のペプチド（アミド）基-CO-NH-とフラグメント-CH（R）-で構成されています。
鎖の一端には、遊離NH基を持つアミノ酸が含まれています 2, Nエンドと呼ばれ、もう1つはCエンドと呼ばれます。
スキーム12.2。ペプチド鎖を構築する原理
これは、遊離のCOOH基を持つアミノ酸を含んでいます。 ペプチドとタンパク質の鎖はN末端から記録されます。
12.2.1。 ペプチド基の構造
ペプチド（アミド）基-CO-NH-では、炭素原子はsp2混成状態にあります。 窒素原子の孤立電子対は、C = O二重結合のπ電子と共役になります。 電子構造の観点から、ペプチドグループは3中心のp、π共役系（2.3.1を参照）であり、電子密度はより電気陰性度の高い酸素原子に向かってシフトします。 共役系を形成する原子C、O、およびNは、同じ平面にあります。 アミド基の電子密度の分布は、境界構造（I）と（II）、またはNHとC =の+ M-および-M-効果の結果としての電子密度のシフトを使用して表すことができます。それぞれO基（III）。
共役の結果として、結合長のいくらかの整列が起こります。 C = O二重結合は通常の長さ0.121nmに対して0.124nmに拡張され、C-N結合は通常の場合の0.147nmと比較して短くなります-0.132nm（図12.1）。 ペプチドグループの平面共役系が、C-N結合の周りの回転が困難な理由です（回転障壁は63-84 kJ / molです）。 したがって、電子構造はかなり堅いものを事前に決定します 平らなペプチドグループの構造。
図からわかるように。 12.1、アミノ酸残基のα炭素原子は、CN結合の反対側のペプチドグループの平面にあります。つまり、より好ましい転位にあります。この場合、アミノ酸残基のサイドラジカルRは次のようになります。宇宙でお互いから最も離れていること。
ポリペプチド鎖は驚くほど均一な構造をしており、それぞれが角度を付けた一連の鎖として表すことができます
米。 12.1。ペプチド基の平面配列-アミノ酸残基のCO-NH-およびα-炭素原子
結合Сα-NおよびСα-Сspによってα炭素原子を介して互いに接続されたペプチド基の別の平面に 2 （図12.2）。 これらの単結合の周りの回転は、アミノ酸残基のサイドラジカルの空間配置が難しいため、非常に制限されています。 したがって、ペプチドグループの電子的および空間的構造は、全体としてのポリペプチド鎖の構造を主に決定する。
米。 12.2。ポリペプチド鎖におけるペプチド基の平面の相対位置
12.2.2。 組成とアミノ酸配列
均一に構築されたポリアミド鎖では、ペプチドとタンパク質の特異性は、アミノ酸組成とアミノ酸配列という2つの最も重要な特性によって決定されます。
ペプチドとタンパク質のアミノ酸組成は、それらに含まれるα-アミノ酸の性質と量的比率です。
アミノ酸組成は、主にクロマトグラフィー法によってペプチドおよびタンパク質加水分解物を分析することによって確立されます。 現在、この分析はアミノ酸分析装置を使用して実行されています。
アミド結合は、酸性媒体とアルカリ性媒体の両方で加水分解することができます（8.3.3を参照）。 ペプチドとタンパク質は加水分解され、どちらかの短い鎖が形成されます-これはいわゆる 部分加水分解、またはアミノ酸の混合物（イオン形態）- 完全な加水分解。多くのアミノ酸はアルカリ加水分解の条件下では不安定であるため、通常、加水分解は酸性媒体中で行われます。 アスパラギンとグルタミンのアミド基も加水分解を受けることに注意する必要があります。
ペプチドとタンパク質の一次構造はアミノ酸配列、つまりα-アミノ酸残基の交互の順序です。
一次構造は、鎖の両端からのアミノ酸の連続的な切断とそれらの同定によって決定されます。
12.2.3。 ペプチドの構造と命名法
ペプチド名は、N末端から始まり、接尾辞を追加してアミノ酸残基を順番にリストすることによって構築されます-il、 そのフルネームが保持されている最後のC末端アミノ酸を除いて。 言い換えれば、名前
「独自の」COOH基のためにペプチド結合の形成に入ったアミノ酸は、ペプチドの名前で終わります。 -il： アラニル、バリルなど（「アスパラギン酸」および「グルタミル」という名前は、それぞれアスパラギン酸およびグルタミン酸の残基に使用されます）。 アミノ酸の名前と記号は、それらが属することを示しています l -特に明記されていない限り、シリーズ（ dまたはdl）。
記号H（アミノ基の一部として）およびOH（カルボキシル基の一部として）の省略表記では、末端アミノ酸の非置換官能基が指定される場合があります。 このように、ペプチドの機能的誘導体を描写することは便利です。 たとえば、上記のペプチドのC末端アミノ酸アミドはH-Asn-Gly-Phe-NH2と表記されます。
ペプチドはすべての生物に見られます。 タンパク質とは異なり、それらはより不均一なアミノ酸組成を持っており、特に、それらはかなり頻繁にアミノ酸を含んでいます NS -シリーズ。 構造的にも、それらはより多様です：それらは環状フラグメント、分岐鎖などを含みます。
トリペプチドの最も一般的な代表の1つ- グルタチオン-すべての動物、植物、バクテリアの体内に見られます。
グルタチオンのシステインは、グルタチオンが還元型と酸化型の両方で存在することを可能にします。
グルタチオンは多くの酸化還元プロセスに関与しています。 これは、タンパク質の保護剤として機能します。つまり、遊離のSHチオール基を持つタンパク質を-S-S-ジスルフィド結合の形成による酸化から保護する物質です。 これは、そのようなプロセスが望ましくないタンパク質に適用されます。 これらの場合のグルタチオンは酸化剤の作用を引き受け、したがってタンパク質を「保護」します。 グルタチオンの酸化中に、2つのトリペプチドフラグメントの分子間架橋がジスルフィド結合のために発生します。 プロセスは可逆的です。
12.3。 ポリペプチドとタンパク質の二次構造
高分子量のポリペプチドおよびタンパク質の場合、一次構造とともに、より高いレベルの組織化も特徴的であり、これは次のように呼ばれます。 二次、三次と 第四紀構造。
二次構造は主なポリペプチド鎖の空間的配向によって記述され、三次構造はタンパク質分子全体の三次元構造によって記述されます。 二次構造と三次構造の両方が、空間内の高分子鎖の規則正しい配置に関連付けられています。 タンパク質の三次および四次構造は、生化学の過程で考慮されます。
計算により、ポリペプチド鎖の場合、最も好ましいコンフォメーションの1つは、右巻きのらせんの形での空間内の配置であることが示されました。 αヘリックス（図12.3、a）。
αヘリックスポリペプチド鎖の空間的配置は、それが特定の周りを包むことを想像することによって想像することができます
米。 12.3。ポリペプチド鎖のα-ヘリックスコンフォメーション
シリンダー（図12.3、bを参照）。 平均して、らせんの1回転あたり3.6アミノ酸残基があり、らせんピッチは0.54 nm、直径は0.5nmです。 この場合、2つの隣接するペプチドグループの平面は108°の角度で配置され、アミノ酸のサイドラジカルはらせんの外側に配置されます。つまり、それらは、いわば表面から向けられます。シリンダーの。
この鎖の立体配座を固定する主な役割は、水素結合によって果たされます。水素結合は、α-ヘリックスにおいて、各第1アミノ酸残基のカルボニル酸素原子と5つおきのアミノ酸残基のNH基の水素原子との間に形成されます。
水素結合は、α-ヘリックスの軸にほぼ平行に向けられています。 彼らはチェーンをねじり続けます。
通常、タンパク質鎖は完全にらせん状ではなく、部分的にしからせん状になっていない。 ミオグロビンやヘモグロビンなどのタンパク質には、ミオグロビン鎖などのかなり長いαヘリックス領域が含まれています
75％スパイラル。 他の多くのタンパク質では、鎖のらせん領域の割合が小さい場合があります。
ポリペプチドとタンパク質の別のタイプの二次構造は β構造、とも呼ばれている 折り畳まれたシート、また 折りたたまれた層。細長いポリペプチド鎖は折りたたまれたシートに配置され、これらの鎖のペプチドグループ間の多くの水素結合によってリンクされています（図12.4）。 多くのタンパク質は同時にα-ヘリックスとβ-シート構造を含んでいます。
米。 12.4。折りたたまれたシートの形のポリペプチド鎖の二次構造（β構造）
講義番号1
トピック：「アミノ酸」。
講義計画：
1.アミノ酸の特徴
2.ペプチド。
アミノ酸の特徴。
アミノ酸は炭化水素に由来する有機化合物であり、その分子にはカルボキシル基とアミノ基が含まれています。
タンパク質は、ペプチド結合によって連結されたアミノ酸残基で構成されています。 アミノ酸組成を分析するために、タンパク質の加水分解が行われ、続いてアミノ酸が単離されます。 タンパク質のアミノ酸に特徴的な主なパターンを考えてみましょう。
現在、タンパク質には頻繁に発生するアミノ酸のセットが含まれていることが確立されています。 それらの18がありますこれらに加えて、さらに2つのアミノ酸アミドが発見されました-アスパラギンとグルタミン。 それらはすべて名前を得ました 選考科目（一般的な）アミノ酸。 彼らはしばしば比喩的に呼ばれます "魔法"アミノ酸。 主要なアミノ酸に加えて、天然タンパク質の組成にはあまり見られない珍しいアミノ酸もあります。 という マイナー。
タンパク質のほぼすべてのアミノ酸はに属します α-アミノ酸（アミノ基は、カルボキシル基の後の最初の炭素原子にあります）。 上記に基づいて、一般式はほとんどのアミノ酸に有効です。
NH 2 -CH-COOH
ここで、R-異なる構造を持つラジカル。
タンパク質アミノ酸の式、表を検討してください。 2.2。
すべての α -アミノ酸は、アミノ酢酸（グリシン）に加えて、非対称性を持っています α -炭素原子であり、2つのエナンチオマーの形で存在します。 まれな例外を除いて、天然アミノ酸はLシリーズに属しています。 細菌の細胞壁の組成と抗生物質にのみ、遺伝子系列のDアミノ酸が見つかりました。 回転角の値は20〜300度です。 回転は右（7アミノ酸）と左（10アミノ酸）にすることができます。
H― * ―NH 2 H 2 N-*-H
D-構成L-構成
（天然アミノ酸）
アミノ基またはカルボキシル基の優位性に応じて、アミノ酸は3つのサブクラスに分類されます。
酸性アミノ酸。カルボキシル（酸）基は、アミノ（塩基性）基、例えば、アスパラギン酸、グルタミン酸よりも優勢です。
中性アミノ酸グループの数は同じです。 グリシン、アラニンなど。
必須アミノ酸。塩基性（アミノ）基は、カルボキシル（酸性）、たとえばリジンよりも優勢です。
物理的および多くの化学的性質の点で、アミノ酸は対応する酸および塩基とは大きく異なります。 それらは有機溶媒よりも水によく溶解します。 よく結晶化します。 密度が高く、融点が非常に高い。 これらの特性は、アミン基と酸基の相互作用を示しており、その結果、固体状態および溶液中（広いpH範囲）のアミノ酸が双性イオン型（つまり、内部塩として）になります。 グループの相互影響は、両方のグループが近接しているα-アミノ酸で特に顕著です。
H 2N-CH2COOH↔H3N+ -CH 2COO-
双性イオン
双性イオン-アミノ酸のイオン構造は、それらの大きな双極子モーメント（5010-30Cm以上）、および固体アミノ酸またはその溶液のIRスペクトルの吸収帯によって確認されます。
アミノ酸は、ポリペプチドの形成につながる重縮合反応に入ることができます 異なる長さ、タンパク質分子の一次構造を構成します。
H 2 N – CH（R 1）-COOH + H 2 N– CH（R 2）-COOH→H 2 N-CH（R 1）- CO-NH-CH（R 2）-COOH
ジペプチド
C-N結合は ペプチドコミュニケーション。
上記の20の最も一般的なアミノ酸に加えて、いくつかの他のアミノ酸がいくつかの特殊なタンパク質の加水分解物から単離されています。 それらのすべては、原則として、一般的なアミノ酸の誘導体です。 修飾アミノ酸。
4-ヒドロキシプロリン 、繊維状タンパク質コラーゲンといくつかの植物タンパク質に見られます。 コラーゲン加水分解物に含まれる5-ヒドロキシリシン、 デスモジ nと イソデスモシン 繊維状タンパク質エラスチンの加水分解物から単離された。 これらのアミノ酸はこのタンパク質にのみ含まれているようです。 それらの構造は異常です：それらのR基によって接続された4つのリジン分子は、置換されたピリジン環を形成します。 まさにそのような構造のために、これらのアミノ酸は4つの放射状に発散するペプチド鎖を形成することができる可能性があります。 その結果、エラスチンは他のフィブリルタンパク質とは異なり、相互に垂直な2つの方向に変形（伸長）することができます。 NS。
生物は、記載されているタンパク質アミノ酸から膨大な数のさまざまなタンパク質化合物を合成します。 多くの植物やバクテリアは、単純な無機化合物から必要なすべてのアミノ酸を合成することができます。 人間や動物の体内では、アミノ酸の約半分も合成されています。アミノ酸の別の部分は、食物タンパク質によってのみ人体に入ることができます。
-必須アミノ酸 -人体で合成されるのではなく、食物だけが含まれています。 必須アミノ酸には8つのアミノ酸が含まれます： バリン、フェニルアラニン、イソロイシン、ロイシン、リジン、メチオニン、スレオニン、トリプトファン、フェニルアラニン.
-非必須アミノ酸 -他の成分から人体で合成することができます。 非必須アミノ酸には12個のアミノ酸が含まれます。
人間にとって、両方のタイプのアミノ酸は等しく重要です：必須ではなく、かけがえのないものです。 ほとんどのアミノ酸は体自身のタンパク質を構築するために使用されますが、体は必須アミノ酸なしでは存在できません。 必須アミノ酸を含むタンパク質は、成人の食事で約16〜20％である必要があります（1日あたりのタンパク質摂取量が80〜100 gの場合は20〜30 g）。 子供の栄養では、タンパク質の割合は、学童では30％、未就学児では最大40％に上昇します。 これは、子供の体が絶えず成長しているため、筋肉、血管、神経系、皮膚、その他すべての組織や臓器のタンパク質を構築するためのプラスチック材料として大量のアミノ酸を必要とするためです。
ファーストフードやファーストフードの一般的な流行の時代では、食事は消化しやすい炭水化物や脂肪を多く含む食品が主流であり、タンパク質製品の割合は著しく減少しています。 食事中または人体の短時間の飢餓中にアミノ酸が不足すると、結合組織、血液、肝臓、筋肉のタンパク質が破壊される可能性があり、それらから得られる「建築材料」-アミノ酸が使用されます最も重要な器官である心臓と脳の正常な機能を維持するため。 人体は必須アミノ酸と非必須アミノ酸の両方を欠いている可能性があります。 アミノ酸、特に必須アミノ酸の欠乏は、食欲の低下、成長と発達の遅延、肝臓の脂肪変性、その他の深刻な障害につながります。 アミノ酸不足の最初の「メッセンジャー」は、食欲不振、皮膚の劣化、脱毛、筋力低下、倦怠感、免疫力の低下、貧血を減らすことができます。 このような症状は、タンパク質製品が大幅に制限された低カロリーの不均衡な食事に続いて、体重を減らすために人に発生する可能性があります。
多くの場合、菜食主義者はアミノ酸の不足の兆候に直面しています。特に必須のアミノ酸は、食事に完全な動物性タンパク質を含めることを意図的に避けています。
最近ではアミノ酸の過剰摂取は非常にまれですが、特に子供や青年期に深刻な病気を発症する可能性があります。 最も有毒なのは、メチオニン（心臓発作や脳卒中のリスクを引き起こす）、チロシン（動脈性高血圧の発症を引き起こし、甲状腺の破壊を引き起こす可能性がある）、およびヒスチジン（体内の銅欠乏に寄与し、発症を引き起こす可能性がある）です。大動脈瘤、関節疾患、初期の白髪、重度の貧血の）。 体の通常の機能状態では、十分な量のビタミン（B 6、B 12、葉酸）と抗酸化物質（ビタミンA、E、C、セレン）があると、過剰なアミノ酸はすぐに有用な成分に変わります体に「ダメージを与える」時間がありません。 バランスの取れていない食事では、ビタミンや微量元素の不足が発生し、アミノ酸が過剰になると、システムや臓器の機能が損なわれる可能性があります。 このオプションは、タンパク質または低炭水化物ダイエットを長期間順守し、アスリートがタンパク質エネルギー製品（アミノ酸-ビタミンカクテル）を制御せずに摂取して体重を増やし、筋肉を発達させることで可能になります。
化学的方法の中で、最も一般的な方法は アミノ酸スコアリング （スコア-カウント、カウント）。 これは、評価された製品のタンパク質のアミノ酸組成とアミノ酸組成の比較に基づいています。 標準（理想的な）タンパク質。 研究中のタンパク質中の各必須アミノ酸の含有量を化学的手段で定量した後、それぞれのアミノ酸率（AS）を式に従って決定します。
AC =（NS ak . リサーチ / NS ak . 完全 ) 100
マック。 研究-コンテンツ 必須アミノ酸（mg）調査したタンパク質1g中。
マック。 理想-1gの標準（理想）タンパク質中の必須アミノ酸の含有量（mg）。
FAO / WHOアミノ酸サンプル
アミノ酸レートの決定と同時に、 与えられたタンパク質の必須アミノ酸制限 、 NS 速度が最も遅いもの。
ペプチド。
2つのアミノ酸は共有結合することができます ペプチドジペプチドの形成との関連。
3つのアミノ酸は2つのペプチド結合を介して結合し、トリペプチドを形成します。 いくつかのアミノ酸はオリゴペプチドを形成し、多数のアミノ酸はポリペプチドを形成します。 ペプチドには、1つの-アミノ基と1つの-カルボキシル基しか含まれていません。 これらのグループは、特定のpH値でイオン化できます。 アミノ酸と同様に、それらは電場内で移動しない特徴的な滴定曲線と等電点を持っています。
他の有機化合物と同様に、ペプチドは化学反応に関与します。化学反応は、遊離アミノ基、遊離カルボキシ基、R基などの官能基の存在によって決定されます。 ペプチド結合は、強酸（6M HClなど）または強塩基による加水分解を受けやすく、アミノ酸を形成します。 ペプチド結合の加水分解は、タンパク質のアミノ酸組成を決定する上で必要なステップです。 ペプチド結合は酵素によって破壊される可能性があります プロテアーゼ.
多くの天然に存在するペプチドは、非常に低濃度で生物活性を持っています。
ペプチドは潜在的に活性な医薬品であり、 3つの方法それらを取得する：
1）臓器および組織からの排泄;
2）遺伝子工学;
3）直接化学合成。
後者の場合、すべての中間段階で製品の歩留まりに高い要件が課せられます。
一般的な特性（構造、分類、命名法、異性）。
タンパク質の主な構造単位はα-アミノ酸です。 自然界には約300個のアミノ酸があります。 タンパク質の組成には、20種類のα-アミノ酸が含まれています（そのうちの1つであるプロリンは検出されていません）。 アミノ-、 しかし イミノ酸）。 他のすべてのアミノ酸は、遊離状態で、または短いペプチドまたは他の有機物質との複合体で存在します。
a-アミノ酸はカルボン酸の誘導体であり、a-炭素原子の1つの水素原子がアミノ基（-NH 2）に置き換えられています。例：
アミノ酸は、ラジカルRの構造と特性が異なります。ラジカルは、脂肪酸、芳香環、複素環の残基を表すことができます。 このため、各アミノ酸には、化学物質を決定する特定の特性があります。 物理的特性と 生理学的機能体内のタンパク質。
タンパク質が他の生体高分子の特徴ではない多くのユニークな機能を持ち、化学的同一性を持っているのはアミノ酸ラジカルのおかげです。
アミノ基のb位またはg位を持つアミノ酸は、生物ではあまり一般的ではありません。たとえば、次のようになります。
アミノ酸の分類と命名法。
タンパク質を構成するアミノ酸の分類にはいくつかの種類があります。
A）分類の1つは、アミノ酸ラジカルの化学構造に基づいています。アミノ酸があります：
1.脂肪族-グリシン、アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシン：
2.ヒドロキシル含有-セリン、スレオニン：
4.芳香族-フェニルアラニン、チロシン、トリプトファン：
5.側鎖に陰イオン形成基がある場合-アスパラギン酸とグルタミン酸：
6.およびアミド-アスパラギン酸およびグルタミン酸-アスパラギン、グルタミン。
7.主なものはアルギニン、ヒスチジン、リジンです。
8.イミノ酸-プロリン
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NS） 2番目のタイプの分類は、アミノ酸のRグループの極性に基づいています。
区別 極性および非極性アミノ酸。 非極性ラジカルには非極性C– C、C – H結合があり、そのようなアミノ酸は8つあります。 アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシン、メチオニン、フェニルアラニン、トリプトファン、プロリン。
他のすべてのアミノ酸は 極に（Rグループには極性結合C – O、C – N、–OH、S – Hがあります）。 タンパク質に極性基を持つアミノ酸が多いほど、その反応性は高くなります。 から 反応性タンパク質の機能は大きく依存しています。 酵素は、特に多数の極性基によって特徴付けられます。 逆に、ケラチン（髪、爪）などのタンパク質にはほとんど含まれていません。
B）アミノ酸もR基のイオン特性に基づいて分類されます（表1）。
酸性（pH = 7では、Rグループは負の電荷を帯びることがあります）これらはアスパラギン酸、グルタミン酸、システイン、およびチロシンです。
メイン（pH = 7では、R基は正電荷を帯びることができます）は、アルギニン、リジン、ヒスチジンです。
他のすべてのアミノ酸はに属します 中性 （Rグループは充電されていません）。
表1-極性に基づくアミノ酸の分類
Rグループ。
Rグループ
アスパラギン酸
グルタミン酸
4.正に帯電
Rグループ
ヒスチジン
NS） アミノ酸は、アミン基とカルボキシル基の数に応じて分類されます。
– モノアミンモノカルボン酸 1つのカルボキシル基と1つのアミン基を含む;
-モノアミノジカルボン酸（2つのカルボキシル基と1つのアミン基）;
-ジアミノモノカルボン酸（2つのアミンと1つのカルボキシル基）。
E）人体と動物の体内で合成される能力に応じて、すべてのアミノ酸は次のように分けられます。
– 交換可能、
- かけがえのない、
-部分的にかけがえのない.
必須アミノ酸は人間や動物では合成できません。食物と一緒に供給されなければなりません。 8つの絶対必須アミノ酸があります： バリン、ロイシン、イソロイシン、スレオニン、トリプトファン、メチオニン、リジン、フェニルアラニン。
部分的にかけがえのない-体内で合成されますが、量が不十分であるため、部分的に食物に由来する必要があります。 これらのアミノ酸は アルギニン、ヒスチジン、チロシン。
必須アミノ酸は、他の化合物から十分な量で人体で合成されます。 植物はすべてのアミノ酸を合成することができます。
異性
a-炭素原子のすべての天然アミノ酸（グリシンを除く）の分子では、4つの原子価結合すべてがさまざまな置換基によって占められています。このような炭素原子は非対称であり、 キラル原子..。 その結果、アミノ酸溶液には光学活性があり、平面偏光の平面を回転させます。 可能な立体異性体の数は正確に2nです。ここで、nは不斉炭素原子の数です。 グリシンの場合、n = 0、スレオニンの場合、n =2。残りの17個のタンパク質アミノ酸はすべて、それぞれ1つの非対称炭素原子を含み、2つの光学異性体の形で存在する可能性があります。
決定の基準として Lと NS-アミノ酸の構成は、グリセルアルデヒドの立体異性体の構成を使用します。
左側のNH2グループのフィッシャー投影式の位置は次のようになります。 L-構成、および右側- NS-構成。
文字は注意する必要があります Lと NS特定の物質の帰属をその立体化学的構成によって示します。 Lまた NS回転方向に関係なく、行。
ほとんどすべてのタンパク質に見られる20の標準アミノ酸に加えて、一部の種類のタンパク質のみの成分である非標準アミノ酸もあります-これらのアミノ酸は、 変更（ヒドロキシプロリンおよびヒドロキシリジン）。
入手方法
-アミノ酸は生理学的に非常に重要です。 タンパク質とポリペプチドはアミノ酸残基から作られています。
タンパク質物質の加水分解を伴う動物や植物の有機体はアミノ酸を形成しています。
アミノ酸を生産するための合成方法：
– ハロゲン化酸に対するアンモニアの作用
-α-アミノ酸が得られます オキシニトリルに対するアンモニアの作用
講義番号3トピック：「アミノ酸-構造、分類、特性、生物学的役割」
アミノ酸は窒素を含む有機化合物であり、その分子にはアミノ基-NH2とカルボキシル基-COOHが含まれています。
最も単純な代表はアミノエタン酸H2N-CH2-COOHです
アミノ酸分類
アミノ酸には主に3つの分類があります。
物理化学 -アミノ酸の物理化学的性質の違いに基づく
疎水性アミノ酸（非極性）。 ラジカルの成分には通常、炭化水素基が含まれており、電子密度は均一に分布しており、電荷や極はありません。 それらは電気陰性元素を含むこともありますが、それらはすべて炭化水素環境にあります。
親水性の非荷電（極性）アミノ酸 ..。 このようなアミノ酸のラジカルには極性基が含まれています：-OH、-SH、-CONH2
負に帯電したアミノ酸..。 これらには、アスパラギン酸とグルタミン酸が含まれます。 それらはラジカルに追加のCOOH基を持っています-それらは中性媒体で負電荷を獲得します。
正に帯電したアミノ酸 ：アルギニン、リジン、ヒスチジン。 それらはラジカルに追加のNH2基（またはヒスチジンのようなイミダゾール環）を持っています-中性媒体ではそれらは正電荷を獲得します。
かけがえのないアミノ酸、それらは「必須」とも呼ばれます。 それらは人体で合成することはできず、食物と一緒に供給されなければなりません。 それらの8つがあり、さらに2つのアミノ酸が部分的に不可欠です。
部分的にかけがえのない：アルギニン、ヒスチジン。
交換可能（人体で合成することができます）。 グルタミン酸、グルタミン、プロリン、アラニン、アスパラギン酸、アスパラギン、チロシン、システイン、セリン、グリシンの10種類があります。
アミノ酸は構造的特徴によって分類されます。
1.アミノ基とカルボキシル基の相互配置に応じて、アミノ酸は次のように細分化されます。 α-, β-, γ-, δ-, ε- NS。
アミノ酸の必要性は減少します：
アミノ酸の吸収に関連する先天性障害を伴う。 この場合、いくつかのタンパク質物質は、胃腸管の働きに問題があるように見えるなど、体内でアレルギー反応を引き起こす可能性があります。 かゆみと吐き気。
アミノ酸消化率
アミノ酸の同化の速度と完全性は、それらを含む製品の種類によって異なります。 卵白、低脂肪カッテージチーズ、赤身の肉、魚に含まれるアミノ酸は、体によく吸収されます。
アミノ酸はまた、製品の適切な組み合わせですばやく吸収されます：ミルクは そば粥白パン、肉とカッテージチーズを使ったあらゆる種類の小麦粉製品。
アミノ酸の有用な特性、体への影響
それぞれのアミノ酸は体に独自の影響を及ぼします。 したがって、メチオニンは体内の脂肪代謝を改善するために特に重要であり、アテローム性動脈硬化症、肝硬変、肝臓の脂肪変性の予防として使用されます。
特定の神経精神疾患では、グルタミン、アミノ酪酸が使用されます。 グルタミン酸は、香料として料理にも使用されます。 システインは眼疾患に適応されます。
トリプトファン、リジン、メチオニンの3つの主要なアミノ酸は、私たちの体に特に必要です。 トリプトファンは、体の成長と発達を促進するために使用され、また、体内の窒素バランスを維持します。
リジンは体の正常な成長を保証し、血液形成のプロセスに参加します。
リジンとメチオニンの主な供給源は、カッテージチーズ、牛肉、およびいくつかの種類の魚（タラ、パイクパーチ、ニシン）です。 トリプトファンは内臓肉に最適な量で含まれていますが、 子牛の肉とゲーム梗塞。
健康、活力、美容のためのアミノ酸
ボディービルで筋肉量をうまく構築するために、ロイシン、イソロイシン、バリンからなるアミノ酸複合体がよく使用されます。
アスリートは、運動中のエネルギーを維持するための栄養補助食品として、メチオニン、グリシン、アルギニン、またはそれらを含む食品を使用します。
アクティブで健康的なライフスタイルを送る人は誰でも、優れた体型を維持し、素早く回復し、余分な脂肪を燃焼し、筋肉量を増やすために、多くの必須アミノ酸を含む特別な食品を必要としています。
脂質
脂質は、無極性溶媒で細胞から抽出できる水不溶性の油性または脂肪性物質です。 これは、脂肪酸に直接または間接的に関連する化合物の不均一なグループです。
脂質の生物学的機能：
1）長期間貯蔵できるエネルギー源。
2）細胞膜の形成への参加。
3）脂溶性ビタミン、シグナル伝達分子、必須脂肪酸の供給源。
4）断熱;
5）非極性脂質は電気絶縁体として機能し、有髄神経線維に沿って脱分極波の急速な伝播を提供します。
6）リポタンパク質の形成への参加。
脂肪酸はほとんどの脂質の構造成分です。 これらは4〜24個の炭素原子を含む長鎖有機酸であり、1つのカルボキシル基と長い非極性炭化水素「テール」を含みます。 細胞内では、それらは遊離状態ではなく、共有結合した形でのみ見られます。 天然脂肪は通常、炭素原子の非分岐鎖を形成する二炭素単位から合成されるため、偶数の炭素原子を持つ脂肪酸を含みます。 多くの脂肪酸には、1つまたは複数の二重結合（不飽和脂肪酸）があります。
最も重要な脂肪酸（式の後は炭素原子の数、名前、融点です）：
12、ラウリン酸、44.2 o C
14、ミリスチン酸、53.9 o C
16、パルミチン酸、63.1 o C
18、ステアリン酸、69.6 o C
18、オレイン酸、Cについて13.5
18、リノール酸、-5 o C
18、リノレン酸、-11 o C
20、アラキドン酸、-49.5 o C
脂肪酸の一般的な特性;
ほとんどすべてに偶数の炭素原子が含まれていますが、
動物や植物の飽和酸は、不飽和酸の2倍の頻度で見られます。
飽和脂肪酸は堅固な線形構造を持たず、非常に柔軟性があり、さまざまなコンフォメーションをとることができます。
ほとんどの脂肪酸では、既存の二重結合は9番目と10番目の炭素原子（Δ9）の間にあります。
追加の二重結合は通常、Δ9二重結合と鎖のメチル末端の間に位置します。
脂肪酸の2つの二重結合は共役しておらず、それらの間には常にメチレン基があります。
ほとんどすべての天然脂肪酸の二重結合は、 シス-脂肪族鎖の強い曲げとより堅い構造につながる立体配座、
体温では、飽和脂肪酸は固体のワックス状の状態にあり、不飽和脂肪酸は液体です。
脂肪酸のナトリウムおよびカリウム石鹸は水不溶性の油脂を乳化することができますが、脂肪酸のカルシウムおよびマグネシウム石鹸は溶解が非常に悪く、脂肪を乳化しません。
異常な脂肪酸とアルコールは、細菌の膜脂質に含まれています。 これらの脂質を含む細菌株の多く（好熱菌、好酸性菌、および好熱菌）は、極端な条件に適応しています。
等分岐
反分岐
シクロプロパン含有
ω-シクロヘキシル含有
等頭蓋
シクロペンタンフィタニル
細菌の脂質の組成は非常に多様であり、脂肪酸のスペクトル 他の種類生物の識別のための分類学的基準の値を取得しました。
動物では、アラキドン酸の重要な誘導体は、エイコサノイドグループに結合され、非常に幅広い生物活性を有する、組織ホルモンのプロスタグランジン、トロンボキサン、およびロイコトリエンです。
プロスタグランジンH2
脂質分類：
1. トリアシルグリセリド（脂肪）は、グリセロールのアルコールと3つの脂肪酸分子のエステルです。 それらは、植物および動物細胞の脂肪貯蔵庫の主成分を構成します。 それらは膜に含まれていません。 単純なトリアシルグリセリドには、3つの位置すべてに同じ脂肪酸の残基が含まれています（ステアリン、トリパルミチン、トリオレイン）。 混合にはさまざまな脂肪酸が含まれています。 比重により、水よりも軽く、クロロホルム、ベンゼン、エーテルによく溶けます。 酸または塩基との煮沸、またはリパーゼの作用により加水分解されます。 細胞では、通常の条件下では、ビタミンE、さまざまな酵素、アスコルビン酸の存在により、不飽和脂肪の自己酸化が完全に抑制されます。 動物の脂肪細胞の結合組織の特殊な細胞では、細胞のほぼ全体の体積を満たす脂肪滴の形で大量のトリアシルグリセリドを保存することができます。 グリコーゲンの形で、体は1日以内にエネルギーを蓄えることができます。 トリアシルグリセリドは、ほぼ純粋な非水和形態で非常に大量に貯蔵でき、単位重量あたり、炭水化物の2倍のエネルギーを貯蔵できるため、数か月間エネルギーを貯蔵できます。 さらに、皮膚の下のトリアシルグリセリドは、非常に低い温度の影響から体を保護する絶縁層を形成します。
中性脂肪
次の定数は、脂肪の特性を特徴づけるために使用されます。
酸価-中和に必要なmgKOHの量
1gの脂肪に含まれる遊離脂肪酸;
鹸化数-加水分解に必要なmgKOHの量
中性脂質とすべての脂肪酸の中和、
ヨウ素価-100gの脂肪に関連するヨウ素のグラム数、
与えられた脂肪の不飽和度を特徴づけます。
2. ワックス長鎖脂肪酸と長鎖アルコールによって形成されるエステルです。 脊椎動物では、皮脂腺から分泌されるワックスが、皮膚を滑らかにして柔らかくし、水から保護する保護コーティングとして機能します。 髪の毛、羊毛、毛皮、動物の羽、そして多くの植物の葉はワックス層で覆われています。 ワックスは、海洋生物、特にプランクトンによって非常に大量に生産および使用され、高カロリーの細胞燃料の主な蓄積形態として機能します。
マッコウクジラの脳から得られる鯨蝋
蜜蝋
3. ホスホグリセロ脂質-膜の主要な構造成分として機能し、大量に保管されることはありません。 その組成物には、必然的に多価アルコールグリセリン、リン酸、および脂肪酸の残留物が含まれています。
によるホスホグリセロ脂質 化学構造さらにいくつかのタイプに分けることができます：
1）リン脂質-グリセロール、グリセロールの1番目と2番目の位置にある2つの脂肪酸残基、およびリン酸残基で構成され、残りのアルコール（エタノールアミン、コリン、セリン、イノシトール）が結合します。 原則として、1位の脂肪酸は飽和しており、2位の脂肪酸は不飽和です。
ホスファチジン酸-他のリン脂質の合成の前駆体であり、組織に少量含まれています
ホスファチジルエタノールアミン（セファリン）
ホスファチジルコリン（レシチン）、それは細菌には事実上存在しません
ホスファチジルセリン
ホスファチジルイノシトールは、ジアシルグリセロールとイノシトール-1,4,5-三リン酸の2つの重要な二次メッセンジャー（中間体）の前駆体です。
2）プラズマローゲン-炭化水素鎖の1つがビニルエーテルであるホスホグリセロ脂質。 プラズマローゲンは植物には見られません。 エタノールアミンプラズマローゲンは、ミエリンと心臓の筋小胞体に広く存在します。
エタノールアミン血漿
3）リゾリン脂質-アシル残基の1つの酵素的切断中にリン脂質から形成されます。 ヘビ毒には、溶血作用を持つリゾホスファチドを形成するホスホリパーゼA2が含まれています。
4）カルジオリピン-細菌とミトコンドリアの内膜のリン脂質は、ホスファチジン酸の2つの残基のグリセロールとの相互作用によって形成されます。
カルジオリピン
4. リン脂質-それらの中のグリセリンの機能は、長い脂肪族鎖を持つアミノアルコールであるスフィンゴシンによって実行されます。 グリセリンは含まれていません。 それらは神経組織や脳の細胞膜に大量に存在します。 リン脂質は、植物や細菌の細胞膜ではまれです。 脂肪酸残基でアミノ基がアシル化されたスフィンゴシンの誘導体は、セラミドと呼ばれます。 このグループの最も重要な代表はスフィンゴミエリン（セラミド-1-ホスホコリン）です。 動物細胞のほとんどの膜、特に特定の種類の神経細胞のミエリン鞘に存在します。
スフィンゴミエリン
スフィンゴシン
5. グリコグリセロ脂質-グリセロールの3位にグリコシド結合を介して結合した炭水化物が存在する脂質には、リン酸基が含まれていません。 グリコグリセロ脂質は、葉緑体膜だけでなく、藍藻やバクテリアにも広く見られます。 モノガラクトシルジアシルグリセロールは、葉緑体のチラコイド膜のすべての脂質の半分を占めるため、自然界で最も普及している極性脂質です。
モノガラクトシルジアシルグリセロール
6.スフィンゴ糖脂質-スフィンゴシン、脂肪酸残基、オリゴ糖から作られています。 すべての組織、主に原形質膜の外側の脂質層に含まれています。 それらはリン酸基を欠いており、電荷を運びません。 スフィンゴ糖脂質は、さらに2つのタイプに分けることができます。
1）セレブロシドはこのグループのより単純な代表です。 ガラクトセレブロシドは主に脳細胞の膜に見られますが、グルコセレブロシドは他の細胞の膜に見られます。 2、3、または4つの糖残基を含むセレブロシドは、主に細胞膜の外層に局在しています。
ガラクトシルセラミド
2）ガングリオシドは最も複雑なスフィンゴ糖脂質です。 それらの非常に大きな極性頭部は、いくつかの糖残基によって形成されています。 それらは、pH 7で負電荷を帯びるN-アセチルノイラミン（シアル）酸の1つまたはいくつかの残基が極端な位置に存在することを特徴としています。 脳の灰白質では、ガングリオシドが膜脂質の約6％を占めています。 ガングリオシドは、細胞膜の表面にある特定の受容体部位の重要な成分です。 したがって、それらは、ある神経細胞から別の神経細胞へのインパルスの化学的伝達の過程で神経伝達物質分子の結合が起こる神経終末の特定の領域に位置しています。
7.イソプレノイド-イソプレン誘導体（活性型-5-イソペンテ-ニルジホスフェート）、さまざまな機能を実行します。
イソプレン5-イソペンテニル二リン酸
特定のイソプレノイドを合成する能力は、動物や植物のいくつかの種にのみ特徴的です。
1）ゴム-いくつかの種類の植物が合成されます。主にブラジルのパラゴムノキです。
ゴム片
2）脂溶性ビタミンA、D、E、K（ステロイドホルモンとの構造的および機能的親和性のため、ビタミンDは現在ホルモンと呼ばれています）：
ビタミンA
ビタミンE
ビタミンK
3）動物成長ホルモン-脊椎動物のレチノイン酸と昆虫のネオテイニン：
レチノイン酸
ネオテニン
レチノイン酸はビタミンAのホルモン誘導体であり、細胞の成長と分化を刺激します。ネオテニンは昆虫ホルモンであり、幼虫の成長を刺激し、脱皮を阻害し、エクジソンの拮抗薬です。
4）植物ホルモン-アブシジン酸は、植物の全身性免疫応答を引き起こすストレス植物ホルモンであり、さまざまな病原体に対する耐性を示します。
アブシジン酸
5）テルペン-多数のフレグランスと エッセンシャルオイル殺菌および殺菌作用のある植物; 2つのイソプレン単位の化合物はモノテルペンと呼ばれ、3つはセスキテルペン、6つはトリテルペンと呼ばれます。
樟脳チモール
6）ステロイドは複雑な脂溶性物質であり、その分子は基本的にシクロペンタンペルヒドロフェナントレン（本質的にはトリテルペン）を含んでいます。 動物組織の主なステロールはアルコール、コレステロール（コレステロール）です。 コレステロールとその長鎖脂肪酸とのエステルは、血漿リポタンパク質の重要な成分であり、細胞外膜でもあります。 4つの凝縮したリングが堅い構造を作るので、膜のコレステロールの存在は極端な温度で膜流動性を調節します。 植物や微生物には、エルゴステロール、スチグマステロール、β-シトステロールなどの関連化合物が含まれています。
コレステロール
エルゴステロール
stigmaster
β-シトステロール
胆汁酸は体内のコレステロールから形成されます。 それらは胆汁へのコレステロールの溶解性を保証し、腸内の脂質の消化を助けます。
コール酸
コレステロールはステロイドホルモンも生成します。これは、代謝、成長、生殖を調節する親油性シグナル伝達分子です。 人体には、6つの主要なステロイドホルモンがあります：
コルチゾールアルドステロン
テストステロンエストラジオール
プロゲステロンカルシトリオール
カルシトリオールは脊椎動物のホルモンとは異なるホルモン性ビタミンDですが、コレステロールにも基づいています。 光依存反応によりリングBが開きます。
コレステロール誘導体は、昆虫、クモ、甲殻類の脱皮ホルモンであるエクジソンです。 シグナル伝達ステロイドホルモンは植物にも見られます。
7）タンパク質または他の化合物の分子を膜上に保持する脂質アンカー：
ユビキノン
ご覧のとおり、脂質は文字通りの意味でのポリマーではありませんが、代謝と構造の両方の点で、重要な貯蔵物質である細菌に存在するポリオキシ酪酸に近いものです。 この高度に還元されたポリマーは、エステル結合したD-β-ヒドロキシ酪酸ユニットのみで構成されています。 各鎖には約1500残基が含まれています。 構造はコンパクトな右側のらせんであり、約90本のそのような鎖が積み重ねられて細菌細胞内に薄い層を形成します。
ポリ-D-β-ヒドロキシ酪酸
アミノ酸は、アミノ基とカルボキシル基を含むカルボン酸です。 天然アミノ酸は2-アミノカルボン酸またはα-アミノ酸ですが、β-アラニン、タウリン、γ-アミノ酪酸などのアミノ酸もあります。 α-アミノ酸の一般化された式は次のようになります。
炭素2のα-アミノ酸には4つの異なる置換基があります。つまり、グリシンを除くすべてのα-アミノ酸は非対称（キラル）炭素原子を持ち、2つのエナンチオマー（L-アミノ酸とD-アミノ酸）の形で存在します。 。 天然アミノ酸はLシリーズに属しています。 D-アミノ酸はバクテリアやペプチド抗生物質に含まれています。
水溶液中のすべてのアミノ酸は双極イオンの形で存在する可能性があり、それらの総電荷は媒体のpHに依存します。 正味電荷がゼロになるpH値は等電点と呼ばれます。 等電点では、アミノ酸は双性イオンです。つまり、そのアミン基はプロトン化され、カルボキシル基は解離します。 中性のpH範囲では、ほとんどのアミノ酸は双性イオンです。
アミノ酸はスペクトルの可視領域の光を吸収しません。芳香族アミノ酸はスペクトルのUV領域の光を吸収します：280 nmのトリプトファンとチロシン、260nmのフェニルアラニン。
アミノ酸は、実験室での実践にとって非常に重要ないくつかの化学反応によって特徴付けられます：α-アミノ基の着色ニンヒドリンテスト、スルフヒドリル、フェノールおよび他のアミノ酸ラジカルのグループに特徴的な反応、アセタール化およびアミノによるシフ塩基の形成基、カルボキシル基によるエステル化。
アミノ酸の生物学的役割：
1）ペプチドとタンパク質の構造要素、いわゆるタンパク新生アミノ酸です。 タンパク質の組成には、遺伝暗号によってコードされ、翻訳中にタンパク質に含まれる20のアミノ酸が含まれ、それらのいくつかはリン酸化、アシル化、またはヒドロキシル化することができます。
2）他の天然化合物の構造要素である可能性があります-補酵素、胆汁酸、抗生物質。
3）シグナル伝達分子です。 アミノ酸のいくつかは、神経伝達物質または神経伝達物質、ホルモン、および組織ホルモンの前駆体です。
4）は最も重要な代謝物です。たとえば、一部のアミノ酸は植物アルカロイドの前駆体であるか、窒素供与体として機能するか、栄養の重要な成分です。
タンパク新生アミノ酸の分類は、側鎖の構造と極性に基づいています。
1.脂肪族アミノ酸：
グリシン、 グリー、G、Gly
アラニン、 アラ、A、アラ
バリン、 軸、V、Val *
ロイシン、 レイ、L、Leu *
イソロイシン、 シルト、私、イル*
これらのアミノ酸は、側鎖にヘテロ原子または環状基を含まず、顕著な低極性を特徴としています。
システイン、 シス、C、Cys
メチオニン、 覚醒剤、M、会った*
3.芳香族アミノ酸：
フェニルアラニン、 ヘアドライヤー、F、Phe *
チロシン、 射撃練習場、Y、Tyr
トリプトファン、 三つ、W、Trp *
ヒスチジン、 GIS、H、彼
芳香族アミノ酸には、メソメリー共鳴安定化サイクルが含まれています。 このグループでは、アミノ酸のフェニルアラニンのみが低極性を示し、チロシンとトリプトファンは目立つことを特徴とし、ヒスチジンは高極性ですらあります。 ヒスチジンは、塩基性アミノ酸とも呼ばれます。
4.中性アミノ酸：
セリン、 グレー、S、Ser
スレオニン、 トレ、T、Thr *
アスパラギン、 asn、 N、Asn
グルタミン、 gln、 Q、Gln
中性アミノ酸には、ヒドロキシル基またはカルボキサミド基が含まれています。 アミド基は非イオン性ですが、アスパラギンとグルタミンの分子は非常に極性があります。
5.酸性アミノ酸：
アスパラギン酸（アスパラギン酸）、 asp、D、Asp
グルタミン酸（グルタミン酸）、 深い、 E、Glu
酸性アミノ酸の側鎖のカルボキシル基は、生理学的pH範囲全体にわたって完全にイオン化されています。
6.必須アミノ酸：
リシン、l から、 K、Lys *
アルギニン、 arg、R、Arg
塩基性アミノ酸の側鎖は、中性のpH範囲で完全にプロトン化されます。 強塩基性で非常に極性の高いアミノ酸は、グアニジン部分を含むアルギニンです。
7.イミノ酸：
プロリン、 約、P、プロ
プロリン側鎖は、α-炭素原子とα-アミノ基を含む5員環で構成されています。 したがって、厳密に言えば、プロリンはアミノ酸ではなく、イミノ酸です。 環の窒素原子は弱塩基であり、生理学的pH値ではプロトン化されません。 その環状構造のために、プロリンはポリペプチド鎖の屈曲を引き起こします。これはコラーゲンの構造にとって非常に重要です。
記載されているアミノ酸の中には、人体で合成できないものがあり、食物と一緒に摂取する必要があります。 これらの必須アミノ酸にはアスタリスクが付いています。
上記のように、タンパク新生アミノ酸はいくつかの貴重な生物学的に活性な分子の前駆体です。
2つの生体アミンβ-アラニンとシステアミンは補酵素Aの一部です（補酵素は複雑な酵素の活性中心を形成する水溶性ビタミンの誘導体です）。 β-アラニンはアスパラギン酸の脱炭酸によって形成され、システアミンはシステインの脱炭酸によって形成されます。
β-アラニンシステアミン
グルタミン酸の残りは別の補酵素の一部です-テトラヒドロ葉酸、ビタミンBcの誘導体。
他の生物学的に価値のある分子は、胆汁酸とアミノ酸グリシンのコンジュゲートです。 これらの抱合体は、塩基性のものよりも強い酸であり、肝臓で形成され、胆汁中に塩として存在します。
グリココール酸
タンパク質構成アミノ酸は、いくつかの抗生物質の前駆体です-生物学的に 有効成分微生物によって合成され、バクテリア、ウイルス、細胞の繁殖を抑制します。 それらの中で最も有名なのはペニシリンとセファロスポリンであり、これらはβ-ラクタム系抗生物質のグループを構成し、属のカビによって生成されます ペニシリウム..。 それらは、構造内に反応性のβ-ラクタム環が存在することを特徴とし、その助けを借りて、グラム陰性微生物の細胞壁の合成を阻害します。
ペニシリンの一般式
生体アミン（神経伝達物質、ホルモン、組織ホルモン）は、脱炭酸によってアミノ酸から得られます。
アミノ酸のグリシンとグルタメートは、それ自体が中枢神経系の神経伝達物質です。
アルカロイドはアミノ酸の誘導体でもあり、植物で形成される基本的な性質の天然窒素含有化合物です。 これらの化合物は、医学で広く使用されている非常に活性な生理学的化合物です。 アルカロイドの例には、フェニルアラニン誘導体パパベリン、催眠ポピーのイソキノリンアルカロイド（鎮痙薬）、およびトリプトファン誘導体フィゾスチグミン、カラバル豆由来のインドールアルカロイド（抗コリンエステラーゼ薬）が含まれます。
パパベリンフィゾスチグミン
アミノ酸は非常に人気のあるバイオテクノロジーのターゲットです。 アミノ酸の化学合成には多くの選択肢がありますが、結果はアミノ酸のラセミ体です。 食品産業や医薬品にはアミノ酸のL-異性体のみが適しているため、ラセミ混合物をエナンチオマーに分離する必要があり、これは深刻な問題です。 したがって、バイオテクノロジーによるアプローチがより一般的です。固定化酵素を使用した酵素合成と、微生物細胞全体を使用した微生物学的合成です。 後者の場合の両方で、純粋なL-異性体が得られます。
アミノ酸はとして使用されます 栄養補助食品およびフィードコンポーネント。 グルタミン酸は肉の味を高め、バリンとロイシンは味を改善します ベーカリー製品、グリシンとシステインは缶詰の抗酸化剤として使用されています。 D-トリプトファンは何倍も甘いので、砂糖の代用品として使用できます。 ほとんどの植物性タンパク質には少量の必須アミノ酸であるリジンが含まれているため、リジンは家畜の飼料に追加されます。
アミノ酸はで広く使用されています 医療行為..。 これらは、メチオニン、ヒスチジン、グルタミン酸、アスパラギン酸、グリシン、システイン、バリンなどのアミノ酸です。
過去10年間で、スキンケアやヘアケア用の化粧品にアミノ酸が追加され始めました。
化学的に修飾されたアミノ酸は、ポリマーの合成、洗剤、乳化剤、および燃料添加剤の製造における界面活性剤としても業界で広く使用されています。