アミノ酸のアルギニンとリジンが構成されています。動物の栄養におけるアミノ酸の役割と重要性。必須アミノ酸の役割硫黄アミノ酸処方

さまざまなアミノ酸の中で、細胞内タンパク質合成に関与しているのはわずか20個です（タンパク質構成アミノ酸）。また、約40の非タンパク新生アミノ酸が人体で発見されています。すべてのタンパク質構成アミノ酸は α- アミノ酸とその例を示すことができます 追加の方法分類。

サイドラジカルの構造によって

割り当てる

脂肪族（アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシン、プロリン、グリシン）、
芳香族（フェニルアラニン、チロシン、トリプトファン）、
硫黄含有（システイン、メチオニン）、
含む OH基（セリン、スレオニン、再びチロシン）、
追加の COOHグループ（アスパラギン酸とグルタミン酸）、
追加 NH2グループ（リジン、アルギニン、ヒスチジン、グルタミン、アスパラギン）。

通常、アミノ酸名は3文字に省略されます。分子生物学の専門家も、アミノ酸ごとに1文字の記号を使用しています。

タンパク質構成アミノ酸の構造

サイドラジカルの極性により

存在する 無極性アミノ酸（芳香族、脂肪族）および極（帯電していない、負および正に帯電している）。

酸塩基特性による

酸塩基特性により、それらは細分化されます中性（多数）、 酸っぱい（アスパラギン酸とグルタミン酸）と メイン（リジン、アルギニン、ヒスチジン）アミノ酸。

かけがえのないことによって

必要に応じて、体内で合成されていないものが体に割り当てられ、食物を供給しなければなりません- かけがえのないアミノ酸（ロイシン、イソロイシン、バリン、フェニルアラニン、トリプトファン、スレオニン、リジン、メチオニン）。に 交換可能そのようなアミノ酸を含み、その炭素骨格は代謝反応で形成され、対応するアミノ酸の形成を伴うアミノ基を何らかの形で得ることができる。 2つのアミノ酸は 条件付きでかけがえのない （アルギニン、ヒスチジン）、すなわちそれらの合成は、特に子供にとって不十分な量で起こります。

アミノ酸は、アミノ基とカルボキシル基を含むカルボン酸です。天然アミノ酸は2-アミノカルボン酸またはα-アミノ酸ですが、β-アラニン、タウリン、γ-アミノ酪酸などのアミノ酸もあります。 α-アミノ酸の一般化された式は次のようになります。

炭素2のα-アミノ酸には4つの異なる置換基があります。つまり、グリシンを除くすべてのα-アミノ酸は非対称（キラル）炭素原子を持ち、2つのエナンチオマー（L-アミノ酸とD-アミノ酸）として存在します。天然アミノ酸はLシリーズに属しています。 D-アミノ酸はバクテリアやペプチド抗生物質に含まれています。

水溶液中のすべてのアミノ酸は双極イオンの形で存在する可能性があり、それらの総電荷は媒体のpHに依存します。総電荷がゼロになるpH値は等電点と呼ばれます。等電点では、アミノ酸は双性イオンです。つまり、そのアミン基がプロトン化され、カルボキシル基が解離します。中性のpH範囲では、ほとんどのアミノ酸は双性イオンです。

アミノ酸はスペクトルの可視領域の光を吸収せず、芳香族アミノ酸はスペクトルのUV領域の光を吸収します：280 nmのトリプトファンとチロシン、260nmのフェニルアラニン。

アミノ酸はいくつかの特徴があります化学反応実験室での実践にとって非常に重要なもの：α-アミノ基のカラーニンヒドリンテスト、スルフヒドリル、フェノールおよびその他のアミノ酸ラジカル基に特徴的な反応、アミノ基によるシッフ塩基のアセタール化および形成、カルボキシル基によるエステル化。

アミノ酸の生物学的役割：

ペプチドとタンパク質の構造要素、いわゆるタンパク質構成アミノ酸です。タンパク質の組成には、コード化されている20個のアミノ酸が含まれています遺伝コード翻訳中にタンパク質に含まれ、それらのいくつかはリン酸化、アシル化、またはヒドロキシル化することができます。

他の天然化合物の構造要素である可能性があります-補酵素、胆汁酸、抗生物質;

シグナル伝達分子です。アミノ酸のいくつかは、神経伝達物質または神経伝達物質、ホルモン、および組織ホルモンの前駆体です。

は最も重要な代謝物です。たとえば、一部のアミノ酸は植物アルカロイドの前駆体であるか、窒素供与体として機能するか、栄養の重要な成分です。

タンパク質構成アミノ酸の分類は、側鎖の構造と極性に基づいています。

1.脂肪族アミノ酸：

グリシン、 グリー、G、Gly

アラニン、アラ、A、アラ

バリン、軸、V、Val *

ロイシン、レイ、L、Leu *

イソロイシン、 シルト、私、イル*

これらのアミノ酸は、側鎖にヘテロ原子や環状基を含まず、極性が低いという特徴があります。

システイン、シス、C、Cys

メチオニン、 覚醒剤、M、会った*

3.芳香族アミノ酸：

フェニルアラニン、 ヘアドライヤー、F、Phe *

チロシン、 射撃練習場、Y、Tyr

トリプトファン、三つ、W、Trp *

ヒスチジン、 GIS、H、彼

芳香族アミノ酸には、メソメリー共鳴安定化サイクルが含まれています。このグループでは、アミノ酸のフェニルアラニンのみが低極性を示し、チロシンとトリプトファンは目立つことを特徴とし、ヒスチジンは高極性ですらあります。ヒスチジンは塩基性アミノ酸とも呼ばれます。

4.中性アミノ酸：

セリン、 グレー、S、Ser

スレオニン、トレ、T、Thr *

アスパラギン、 asn、 N、Asn

グルタミン、 gln、 Q、Gln

中性アミノ酸には、ヒドロキシル基またはカルボキサミド基が含まれています。アミド基は非イオン性ですが、アスパラギンとグルタミンの分子は非常に極性があります。

5.酸性アミノ酸：

アスパラギン酸（アスパラギン酸）、 asp、D、Asp

グルタミン酸（グルタミン酸）、 深い、 E、Glu

酸性アミノ酸の側鎖のカルボキシル基は、生理学的pH範囲全体にわたって完全にイオン化されています。

6.必須アミノ酸：

リシン、l から、 K、Lys *

アルギニン、 arg、R、Arg

塩基性アミノ酸の側鎖は、中性のpH範囲で完全にプロトン化されています。強塩基性で非常に極性の高いアミノ酸は、グアニジン部分を含むアルギニンです。

7.イミノ酸：

プロリン、約、P、プロ

プロリン側鎖は、α-炭素原子とα-アミノ基を含む5員環で構成されています。したがって、厳密に言えば、プロリンはアミノ酸ではなく、イミノ酸です。環の窒素原子は弱塩基であり、生理学的pH値ではプロトン化されません。その環状構造のために、プロリンはポリペプチド鎖の屈曲を引き起こします。これはコラーゲンの構造にとって非常に重要です。

記載されているアミノ酸の中には、人体で合成できないものがあり、食物と一緒に摂取する必要があります。これらの必須アミノ酸にはアスタリスクが付いています。

上記のように、タンパク質構成アミノ酸は、いくつかの貴重な生物学的に活性な分子の前駆体です。

2つの生体アミンβ-アラニンとシステアミンは補酵素Aの一部です（補酵素は複雑な酵素の活性中心を形成する水溶性ビタミンの誘導体です）。 β-アラニンはアスパラギン酸の脱炭酸によって形成され、システアミンはシステインの脱炭酸によって形成されます。

β-アラニン
システアミン

グルタミン酸の残りは別の補酵素の一部です-テトラヒドロ葉酸、ビタミンBcの誘導体。

他の生物学的に価値のある分子は、胆汁酸とアミノ酸グリシンのコンジュゲートです。これらの抱合体は塩基性のものよりも強い酸です;それらは肝臓で形成され、塩の形で胆汁中に存在します。

グリココール酸

タンパク質構成アミノ酸は、いくつかの抗生物質の前駆体です-微生物によって合成され、細菌、ウイルス、細胞の成長を阻害する生物学的に活性な物質です。それらの中で最も有名なのはペニシリンとセファロスポリンであり、これらはβ-ラクタム系抗生物質のグループを構成し、属のカビによって生成されます ペニシリウム..。それらは、構造内に反応性のβ-ラクタム環が存在することを特徴とし、その助けを借りて、グラム陰性微生物の細胞壁の合成を阻害します。

ペニシリンの一般式

生体アミン（神経伝達物質、ホルモン、組織ホルモン）は、脱炭酸によってアミノ酸から得られます。

アミノ酸のグリシンとグルタメートは、それ自体が中枢神経系の神経伝達物質です。

ドーパミン（神経伝達物質）ノルエピネフリン（神経伝達物質）

アドレナリン（ホルモン）ヒスタミン（神経伝達物質と組織ホルモン）

セロトニン（神経伝達物質と組織ホルモン）GABA（神経伝達物質）

チロキシン（ホルモン）

アミノ酸トリプトファンの誘導体は、最も有名な天然オーキシンであるインドール酢酸です。オーキシンは植物の成長調節剤であり、成長する組織の分化、形成層、根の成長を刺激し、果実の成長と古い葉の脱落を促進します。それらの拮抗薬はアブシジン酸です。

インドール酢酸

アルカロイドはアミノ酸の誘導体でもあり、植物で形成される基本的な性質の天然窒素含有化合物です。これらの化合物は、医学で広く使用されている非常に活性な生理学的化合物です。アルカロイドの例には、フェニルアラニン誘導体パパベリン、催眠ポピーのイソキノリンアルカロイド（鎮痙薬）、およびトリプトファン誘導体フィゾスチグミン、カラバル豆由来のインドールアルカロイド（抗コリンエステラーゼ薬）が含まれます。

パパベリンフィゾスチグミン

アミノ酸は非常に人気のあるバイオテクノロジーのターゲットです。アミノ酸の化学合成には多くの選択肢がありますが、結果はアミノ酸のラセミ体です。食品産業や医薬品にはアミノ酸のL異性体のみが適しているため、ラセミ混合物をエナンチオマーに分離する必要があり、これは深刻な問題です。したがって、バイオテクノロジーによるアプローチがより一般的です。固定化酵素を使用した酵素合成と、微生物細胞全体を使用した微生物学的合成です。後者の場合の両方で、純粋なL-異性体が得られます。

アミノ酸はとして使用されます栄養補助食品コンポーネントをフィードします。グルタミン酸は肉の味を高め、バリンとロイシンは味を改善しますベーカリー製品、グリシンとシステインは缶詰の抗酸化剤として使用されます。 D-トリプトファンは何倍も甘いので砂糖の代用品として使用できます。ほとんどの植物性タンパク質には少量の必須アミノ酸であるリジンが含まれているため、リジンは家畜の飼料に添加されます。

アミノ酸は医療現場で広く使われています。これらは、メチオニン、ヒスチジン、グルタミン酸、アスパラギン酸、グリシン、システイン、バリンなどのアミノ酸です。

過去10年間で、アミノ酸がスキンケアやヘアケア用の化粧品に追加され始めました。

化学的に修飾されたアミノ酸は、ポリマー合成の界面活性剤として、洗剤、乳化剤、および燃料添加剤の製造においても、産業で広く使用されています。

タンパク質

たんぱく質は、ペプチド結合で結合したアミノ酸からなる高分子量の物質です。

世代から世代へと伝達される遺伝情報の産物であり、細胞内のすべての重要なプロセスを実行するのはタンパク質です。

タンパク質の機能：

触媒機能。タンパク質の最も多くのグループは酵素です-化学反応を加速する触媒活性を持つタンパク質。酵素の例は、ペプシン、アルコールデヒドロゲナーゼ、グルタミンシンテターゼです。

構造機能。構造タンパク質は、細胞や組織の形状と安定性を維持する役割を果たします。これらには、ケラチン、コラーゲン、フィブロインが含まれます。

トランスポート機能。輸送タンパク質は、分子またはイオンをある器官から別の器官に、または細胞内の膜を越えて輸送します（例えば、ヘモグロビン、血清アルブミン、イオンチャネル）。

保護機能。ホメオスタシスシステムのタンパク質は、病原体、外来情報、失血（免疫グロブリン、フィブリノーゲン、トロンビン）から体を保護します。

規制機能。タンパク質はシグナル伝達物質の機能を実行します-いくつかのホルモン、組織ホルモン、神経伝達物質は、あらゆる構造のシグナル伝達物質の受容体であり、細胞の生化学的シグナル伝達鎖でさらなるシグナル伝達を提供します。例としては、成長ホルモンのソマトトロピン、ホルモンのインスリン、H-およびM-コリン作動性受容体があります。

モーター機能。タンパク質の助けを借りて、収縮や他の生物学的運動のプロセスが実行されます。例としては、チューブリン、アクチン、ミオシンなどがあります。

スペア機能。植物には貴重な栄養素である貯蔵タンパク質が含まれています。動物の有機体では、筋肉タンパク質は絶対に必要なときに動員される予備の栄養素として機能します。

タンパク質は、いくつかのレベルの構造組織の存在によって特徴付けられます。

一次構造タンパク質とは、ポリペプチド鎖のアミノ酸残基の配列を指します。ペプチド結合は、あるアミノ酸のα-カルボキシル基と別のアミノ酸のα-アミノ基の間のカルボキサミド結合です。

アラニルフェニルアラニルシステイルプロリン

ペプチド結合にはいくつかの特徴があります。

a）それは共鳴的に安定しているので、実質的に同じ平面にあります-平面です。 C-N結合の周りの回転は多くのエネルギーを必要とし、困難です。

b）-CO-NH-結合には特殊な性質があり、通常よりは少ないですが、2倍以上です。つまり、ケトエノール互変異性があります。

c）ペプチド結合に関連する置換基は トランス-ポジション;

d）ペプチド骨格はさまざまな性質の側鎖に囲まれ、周囲の溶媒分子と相互作用し、遊離のカルボキシル基とアミノ基がイオン化され、タンパク質分子のカチオン中心とアニオン中心を形成します。それらの比率に応じて、タンパク質分子は完全に正または負の電荷を受け取り、タンパク質の等電点に達したときの培地の特定のpH値によっても特徴付けられます。ラジカルは、タンパク質分子内で塩、エーテル、ジスルフィド架橋を形成し、タンパク質に固有の反応の範囲も決定します。

現在、100個以上のアミノ酸残基からなるポリマー、ポリペプチド-50〜100個のアミノ酸残基からなるポリマー、低分子量ペプチド-50個未満のアミノ酸残基からなるポリマーを検討することに同意しています。

一部の低分子量ペプチドは、独立した生物学的役割を果たします。これらのペプチドのいくつかの例：

グルタチオン-γ-glu-cis-gly-最も普及している細胞内ペプチドの1つは、細胞内の酸化還元プロセスと生体膜を通過するアミノ酸の移動に関与します。

カルノシン-β-アラニン-動物の筋肉に含まれるペプチドであり、過酸化脂質の分解生成物を排除し、筋肉内の炭水化物の分解を促進し、リン酸塩の形で筋肉内のエネルギー代謝に関与します。

バソプレッシンは下垂体の後葉のホルモンであり、体内の水分代謝の調節に関与しています。

ファロイジンは有毒なベニテングタケのポリペプチドであり、ごくわずかな濃度で、細胞からの酵素とカリウムイオンの放出により体を死に至らしめます。

グラミシジンは、多くのグラム陽性菌に作用し、低分子量化合物の生体膜の透過性を変化させ、細胞死を引き起こす抗生物質です。

会った-エンケファリン-tyr-gli-gli-phen-meth-ニューロンで合成され、痛みを和らげるペプチド。

二次タンパク質構造ペプチド骨格の官能基間の相互作用の結果として形成される空間構造です。

ペプチド鎖には、ペプチド結合の多くのCOおよびNH基が含まれており、それぞれが水素結合の形成に関与できる可能性があります。これを可能にする構造には、主に2つのタイプがあります。電話の受話器からのコードのようにチェーンが巻かれるαヘリックスと、1つまたは複数のチェーンの引き伸ばされた部分が並んで配置される折り畳まれたβ構造です。。これらの構造は両方とも非常に安定しています。

αヘリックスは、ねじれたポリペプチド鎖の非常に密なパッキングによって特徴付けられ、右巻きヘリックスの各ターンには3.6アミノ酸残基があり、そのラジカルは常に外側に向けられ、わずかに後方に向けられています。ポリペプチド鎖の始まり。

αヘリックスの主な特徴：

αヘリックスは、ペプチドグループの窒素の水素原子と残基のカルボニル酸素の間の水素結合によって安定化されます。これは、鎖に沿って特定の位置から4つの位置にあります。

すべてのペプチドグループが水素結合の形成に関与しており、これによりα-ヘリックスの最大の安定性が保証されます。

ペプチドグループのすべての窒素および酸素原子は水素結合の形成に関与しており、これによりα-ヘリックス領域の親水性が大幅に低下し、疎水性が増加します。

αヘリックスは自発的に形成され、ポリペプチド鎖の最も安定したコンフォメーションであり、これは最小の自由エネルギーに対応します。

L-アミノ酸のポリペプチド鎖では、通常タンパク質に見られる右のらせんは、左のらせんよりもはるかに安定しています。

αヘリックス形成の可能性は、タンパク質の一次構造によるものです。一部のアミノ酸は、ペプチド骨格のカールを妨げます。たとえば、グルタミン酸とアスパラギン酸の隣接するカルボキシル基は相互に反発し合い、α-ヘリックスでの水素結合の形成を防ぎます。同じ理由で、鎖のらせん状化は、近接して配置された正に帯電したリジンおよびアルギニン残基の部位で妨げられます。しかし、プロリンはα-ヘリックスの破壊に最も大きな役割を果たします。第一に、プロリンでは、窒素原子は堅い環の一部であり、N-C結合の周りの回転を防ぎます。第二に、プロリンは、窒素原子に水素がないため、水素結合を形成しません。

βフォールディングは、直線的に配置されたペプチドフラグメント間の水素結合によって形成される層状構造です。両方の鎖は独立しているか、同じポリペプチド分子に属している可能性があります。鎖が一方向に向いている場合、そのようなβ構造は平行と呼ばれます。チェーンの方向が逆の場合、つまり、一方のチェーンのN端がもう一方のチェーンのC端と一致する場合、β構造は逆平行と呼ばれます。エネルギー的には、ほぼ線形の水素ブリッジを備えた逆平行βフォールディングがより好ましい。

平行β折り反平行β折り

水素結合で飽和したα-ヘリックスとは異なり、β-フォールディング鎖の各セクションは、追加の水素結合の形成のために開いています。横方向のアミノ酸ラジカルは、シートの平面に対してほぼ垂直に、交互に上下に配向しています。

ペプチド鎖がかなり急激に曲がる領域では、βループがしばしば存在します。これは、4つのアミノ酸残基が180°曲がっており、1番目と4番目の残基の間の1つの水素結合によって安定化されている短いフラグメントです。大きなアミノ酸ラジカルはβループの形成を妨害します。したがって、最小のアミノ酸グリシンが最も頻繁に含まれます。

タンパク質の超二次構造-これは、二次構造の交代の特定の順序です。ドメインは、ある程度の構造的および機能的な自律性を持つタンパク質分子の別個の部分として理解されます。ドメインは現在、タンパク質分子の構造の基本要素と見なされており、α-ヘリックスとβ-層の配置の比率と性質は、一次構造を比較するよりも、タンパク質分子の進化と系統発生的関係を理解するのに役立ちます。進化の主な仕事は、すべての新しいタンパク質の構築です。パッケージング条件を満たすアミノ酸配列を誤って合成し、機能的なタスクの実行を保証する可能性は無限にあります。そのため、機能の異なるタンパク質がよく見られますが、構造が非常に似ているため、共通の祖先を持っているか、互いに子孫であるように見えます。特定の問題を解決する必要性に直面した進化論は、最初にタンパク質を設計するのではなく、このすでに十分に油を塗った構造に適応し、新しい目的に適応させることを好むようです。

頻繁に繰り返される超二次構造のいくつかの例：

αα'-α-ヘリックス（ミオグロビン、ヘモグロビン）のみを含むタンパク質。

ββ'-β構造のみを含むタンパク質（免疫グロブリン、スーパーオキシドジスムターゼ）;

βαβ'-βバレルの構造。各β層はバレルの内側にあり、分子の表面にあるα-ヘリックス（トリオースホスホイソメラーゼ、乳酸デヒドロゲナーゼ）と結合しています。

「ジンクフィンガー」-20アミノ酸残基からなるタンパク質フラグメント、亜鉛原子は2つのシステインと2つのヒスチジン残基に結合し、約12アミノ酸残基の「フィンガー」をもたらし、の調節領域に結合することができますDNA分子;

「ロイシンジッパー」-相互作用するタンパク質は、少なくとも4つのロイシン残基を含むα-ヘリックス領域を持ち、6アミノ酸離れて配置されています。つまり、2つおきのループの表面にあり、別のロイシン残基と疎水性結合を形成できます。タンパク質..。たとえば、ロイシンファスナーの助けを借りて、ヒストンの非常に塩基性のタンパク質の分子が複合体に結合し、正電荷を克服することができます。

タンパク質の三次構造アミノ酸側ラジカル間の結合によって安定化されたタンパク質分子の空間配置です。

タンパク質の三次構造を安定させる結合の種類：

静電水素疎水性ジスルフィド

コミュニケーションコミュニケーションコミュニケーションコミュニケーション

三次構造の折り畳みに応じて、タンパク質は2つの主要なタイプに分類できます-繊維状と球状。

繊維状タンパク質は、水に不溶性の長い糸状分子であり、そのポリペプチド鎖は1つの軸に沿って伸びています。これらは主に構造タンパク質と収縮タンパク質です。最も一般的な繊維状タンパク質のいくつかの例：

α-ケラチン。表皮の細胞によって合成されます。それらは、髪、毛皮、羽毛、角、爪、爪、針、鱗、ひづめ、亀の甲羅のほぼすべての乾燥重量、および皮膚の外層の重量のかなりの部分を占めています。これはタンパク質のファミリー全体であり、アミノ酸組成が類似しており、多くのシステイン残基を含み、ポリペプチド鎖の同じ空間配置を持っています。有毛細胞では、ケラチンポリペプチド鎖が最初に繊維に組織化され、そこからロープやツイストケーブルのように構造が形成され、最終的に細胞の空間全体を満たします。有毛細胞は平らになり、最終的には死滅し、細胞壁はキューティクルと呼ばれる各毛の周りに管状の鞘を形成します。 α-ケラチンでは、ポリペプチド鎖はα-ヘリックスの形をしており、互いにねじれて3芯ケーブルになり、横方向のジスルフィド結合が形成されます。 N末端残基は片側（平行）にあります。ケラチンは、水相に向けられた非極性サイドラジカルを組成に含むアミノ酸が優勢であるため、水に不溶性です。でパーマ次のプロセスが行われます：最初にチオールで還元することにより、ジスルフィド架橋が破壊され、次に髪が必要な形状になったら、加熱によって乾燥され、空気酸素による酸化によって新しいジスルフィド架橋が形成されます。髪型の形を保ちます。

β-ケラチン。これらには、シルクとウェブフィブロインが含まれます。それらは逆平行のβ折り層であり、組成物中にグリシン、アラニン、およびセリンが優勢です。

コラーゲン。高等動物で最も豊富なタンパク質であり、結合組織の主要な線維性タンパク質です。コラーゲンは、線維芽細胞と軟骨細胞（結合組織の特殊な細胞）で合成され、そこから排出されます。コラーゲン繊維は、皮膚、腱、軟骨、骨に含まれています。それらは伸びず、鋼線の強度を上回り、コラーゲン原線維は横縞が特徴です。水中で煮沸すると、いくつかの共有結合の加水分解の結果として、繊維状で不溶性で難消化性のコラーゲンがゼラチンに変わります。コラーゲンには、35％のグリシン、11％のアラニン、21％のプロリン、4-ヒドロキシプロリン（コラーゲンとエラスチンにのみ含まれるアミノ酸）が含まれています。この組成物は、食品タンパク質としてのゼラチンの比較的低い栄養価を説明しています。コラーゲン原線維は、トロポコラーゲンと呼ばれる繰り返しのポリペプチドサブユニットで構成されています。これらのサブユニットは、フィブリルに沿って平行な頭から尾の束に積み重ねられています。頭の変位は特徴的な横縞を与えます。この構造のボイドは、必要に応じて、骨の石灰化に重要な役割を果たすヒドロキシアパタイトCa 5（OH）（PO 4）3の結晶の堆積場所として機能します。

Tropocollagenサブユニットは、α-およびβ-ケラチンとは異なり、3本のストランドロープの形でしっかりとねじれた3つのポリペプチド鎖で構成されています。一部のコラーゲンでは、3つの鎖すべてが同じアミノ酸配列を持っていますが、他のコラーゲンでは2つの鎖だけが同一であり、3つ目はそれらとは異なります。トロポコラーゲンポリペプチド鎖は、プロリンとヒドロキシプロリンによって引き起こされる鎖の曲がりのために、1ターンあたりわずか3つのアミノ酸残基を持つ左らせんを形成します。水素結合に加えて、3つの鎖は、隣接する鎖にある2つのリジン残基間に形成された共有結合によって結合されます。

私たちが年をとるにつれて、トロポコラーゲンサブユニット内およびサブユニット間でますます多くの架橋が形成され、コラーゲン原線維がより硬くて壊れやすくなり、これにより軟骨と腱の機械的特性が変化し、骨がより壊れやすくなり、角膜の透明度が低下します目。

エラスチン。それは靭帯の黄色の弾性組織と大きな動脈の壁の結合組織の弾性層に含まれています。エラスチン原線維の主なサブユニットはトロポエラスチンです。エラスチンはグリシンとアラニンが豊富で、リジンが多く、プロリンが少ないです。エラスチンのらせん状の部分は張力がかかると伸びますが、負荷を取り除くと元の長さに戻ります。 4つの異なる鎖からのリジン残基は互いに共有結合を形成し、エラスチンがすべての方向に可逆的に伸びることを可能にします。

球状タンパク質-ポリペプチド鎖がコンパクトな小球に折りたたまれ、さまざまな機能を実行できるタンパク質。

ミオグロビンを例にとると、球状タンパク質の三次構造を考えるのが最も便利です。ミオグロビンは、筋細胞に見られる比較的小さな酸素結合タンパク質です。結合した酸素を貯蔵し、ミトコンドリアへの移動を促進します。ミオグロビン分子には、1つのポリペプチド鎖と1つのヘムグループ（ヘム）が含まれています。これは、プロトポルフィリンと鉄の複合体です。ミオグロビンの主な特性：

a）ミオグロビン分子は非常にコンパクトであるため、その中には4つの水分子しか収まりません。

b）2つを除いて、すべての極性アミノ酸残基は分子の外表面にあり、それらはすべて水和状態にあります。

c）疎水性アミノ酸残基のほとんどはミオグロビン分子の内部に位置しているため、水との接触から保護されています。

d）ミオグロビン分子の4つのプロリン残基のそれぞれは、ポリペプチド鎖の屈曲部の部位に位置し、屈曲部の他の場所には、セリン、スレオニン、およびアスパラギンの残基があります。それらが互いにある場合、α-ヘリックス;

e）平面ヘムグループは分子の表面近くの空洞（ポケット）にあり、鉄原子はヘム平面に垂直に向けられた2つの配位結合を持ち、そのうちの1つはヒスチジン残基93に結合し、もう1つは結合する働きをします酸素分子。

三次構造から始めて、タンパク質はその固有の生物学的機能を実行することができるようになります。タンパク質の機能は、タンパク質の表面で三次構造が折りたたまれると、リガンドと呼ばれる他の分子をそれ自体に付着させることができる領域が形成されるという事実に基づいています。タンパク質とリガンドとの相互作用の高い特異性は、リガンドの構造に対する活性中心の構造の相補性によって提供されます。相補性は、相互作用する表面の空間的および化学的適合性です。ほとんどのタンパク質では、三次構造が最大レベルの折り畳みです。

四次タンパク質構造-非共有結合、主に静電結合と水素によって排他的に結合された、2つ以上のポリペプチド鎖からなるタンパク質に典型的です。ほとんどの場合、タンパク質には2つまたは4つのサブユニットが含まれ、4つ以上のサブユニットには通常調節タンパク質が含まれています。

四次構造を持つタンパク質は、しばしばオリゴマーと呼ばれます。ホモマータンパク質とヘテロマータンパク質を区別します。ホモメリックタンパク質には、すべてのサブユニットが同じ構造を持つタンパク質が含まれます。たとえば、カタラーゼ酵素は4つの完全に同一のサブユニットで構成されます。ヘテロマータンパク質には異なるサブユニットがあります。たとえば、RNAポリメラーゼ酵素は、異なる機能を実行する5つの構造的に異なるサブユニットで構成されています。

1つのサブユニットと特定のリガンドとの相互作用は、オリゴマータンパク質全体のコンフォメーション変化を引き起こし、リガンドに対する他のサブユニットの親和性を変化させます。この特性は、アロステリック調節のためのオリゴマータンパク質の能力の根底にあります。

タンパク質の四次構造は、ヘモグロビンの例を使用して考えることができます。 4つのポリペプチド鎖と4つの人工ヘムグループが含まれており、鉄原子は鉄の形でFe2 +になっています。分子のタンパク質部分であるグロビンは、2本のα鎖と2本のβ鎖で構成されており、最大70％のαヘリックスを含んでいます。 4つの鎖のそれぞれは、特徴的な三次構造を持ち、各鎖に1つのヘモグループが関連付けられています。異なるチェーンのヘムは比較的離れており、異なる傾斜角度を持っています。 2つのα鎖と2つのβ鎖の間に直接接触はほとんど形成されませんが、疎水性ラジカルによって形成されるα1β1およびα2β2タイプの多数の接触がα鎖とβ鎖の間に発生します。チャネルはα1β1とα2β2の間に残ります。

ミオグロビンとは異なり、ヘモグロビンは酸素に対する親和性が大幅に低いという特徴があり、組織内に存在する酸素分圧が低い場合に、結合した酸素のかなりの部分をヘモグロビンに与えることができます。酸素は、肺胞の特徴である、より高いpH値と低いCO2濃度でヘモグロビンの鉄によってより簡単に結合されます; ヘモグロビンからの酸素の放出は、組織に固有の低いpH値と高いCO2濃度によって促進されます。

ヘモグロビンは、酸素に加えて、鎖のヒスチジン残基に結合する水素イオンを運びます。ヘモグロビンは二酸化炭素も運びます。二酸化炭素は4つのポリペプチド鎖のそれぞれの末端アミノ基に結合し、カルバミノヘモグロビンを形成します。

赤血球では、物質2,3-ジホスホグリセリン酸（DPG）が十分に高濃度で存在し、その含有量は素晴らしい高さ低酸素中は、組織内のヘモグロビンからの酸素の放出を促進します。 DPGはα1β1とα2β2の間のチャネルに位置し、β鎖の陽性感染グループと相互作用します。ヘモグロビンが酸素と結合すると、DPGは空洞から移動します。一部の鳥の赤血球にはDPGは含まれていませんが、酸素に対するヘモグロビンの親和性をさらに低下させるイノシトール六リン酸が含まれています。

2,3-ジホスホグリセリン酸（DPG）

HbA-正常な成人ヘモグロビン、HbF-胎児ヘモグロビンは、鎌状赤血球貧血においてO 2、HbS-ヘモグロビンに対してより高い親和性を持っています。鎌状赤血球貧血は、ヘモグロビンの遺伝的異常に関連する深刻な遺伝性疾患です。病気の人の血液には、異常に多くの薄い鎌形の赤血球が観察されます。これは、第一に、容易に破裂し、第二に、毛細血管を詰まらせます。分子レベルでは、ヘモグロビンSはヘモグロビンAとはβ鎖の6位にある1つのアミノ酸残基が異なり、グルタミン酸残基の代わりにバリンが見られます。したがって、ヘモグロビンSには2つの負電荷が少なく、バリンの出現により分子の表面に「粘着性のある」疎水性接触が出現します。その結果、脱酸素中に、デオキシヘモグロビンS分子がくっつき、異常に長く不溶性を形成します。赤血球の変形につながる糸状の凝集体。

一次構造が二次、三次、および四次（存在する場合）の両方を決定するため、一次上のタンパク質構造組織のレベルの形成に対して独立した遺伝的制御があると考える理由はありません。タンパク質の本来のコンフォメーションは、これらの条件下で熱力学的に最も安定した構造です。

2.1章。タンパク質

1.中性アミノ酸は次のとおりです。

1）アルギニン4）アスパラギン酸

2）リジン5）ヒスチジン

2.モノアミノモノカルボン酸アミノ酸の双極イオンは帯電しています。

1）ネガティブ

2）電気的に中性

3）ポジティブ

還元アミノ酸

H 2 N-CH 2-（CH 2）3 -CHNH 2-COOH

アミノ酸のグループに属します：

1）疎水性

2）極性がありますが、帯電していません

3）正に帯電

4）負に帯電

4.対応を設定します。

アミノ酸ラジカル

a）ヒスチジン

c）フェニルアラニン

e）トリプトファン

5.イミノ酸は次のとおりです。

1）グリシン4）セリン

2）システイン5）プロリン

3）アルギニン

6.タンパク質を構成するアミノ酸は次のとおりです。

1）カルボン酸のα-アミノ誘導体

2）カルボン酸のβ-アミノ誘導体

3）不飽和カルボン酸のα-アミノ誘導体

7.アミノ酸に名前を付けます。

1.アミノ酸に名前を付けます。

9.対応を設定します。

アミノ酸基

4.シトルリンモノアミノモノカルボン酸

5.シスチンジアミノモノカルボン酸

6.スレオニンモノアミノジカルボン酸

7.グルタミン酸ジアミノジカルボン酸

10.硫黄含有アミノ酸は次のとおりです。

8.スレオニン4）トリプトファン

9.チロシン5）メチオニン

10.システイン

11.タンパク質の組成には、アミノ酸は含まれていません。

1）グルタミン3）アルギニン

2）γ-アミノ酪酸4）β-アラニン

酸4）スレオニン

12.ヒドロキシ基にはアミノ酸が含まれています。

1）アラニン4）メチオニン

2）セリン5）スレオニン

3）システイン

13.コンプライアンスを確立します。

元素化学物質含有量

パーセンテージとしてのタンパク質組成

1）カーボンa）21-23

2）酸素b）0-3

3）窒素c）6-7

4）水素5）50-55

5）硫黄d）15-17

14.接続は、タンパク質の三次構造の形成には関与しません。

1）水素

2）ペプチド

3）ジスルフィド

4）疎水性相互作用

15.タンパク質の分子量は次の範囲内で変化します。

1）0.5-1.0 2）1.0-5 3）6-10千kDa

16.タンパク質の変性が起こらない場合：

1）三次構造の違反

3）二次構造の違反

2）ペプチド結合の加水分解

4）サブユニットの解離

定量的分光光度法

タンパク質の定義は、次の場合にUV領域の光を吸収する能力に基づいています。

1）280 nm 2）190 nm 3）210 nm

アミノ酸のアルギニンとリジンが構成されています

タンパク質のアミノ酸組成の20-30％：

1）アルブミン4）ヒストン

2）プロラミン5）プロテイノイド

3）グロブリン

19.毛髪タンパク質ケラチンはグループに属します：

1）プロラミン4）グルテリン

2）プロタミン5）グロブリン

3）プロテイノイド

血漿タンパク質の20.50％は次のとおりです。

1）α-グロブリン4）アルブミン

2）β-グロブリン5）プレアルブミン

3）γ-グロブリン

21.真核細胞の核には、主に次のものが存在します。

1）プロタミン3）アルブミン

2）ヒストン4）グロブリン

22.プロテイノイドには次のものが含まれます。

1）ゼイン-トウモロコシ種子タンパク質4）フィブロイン-絹タンパク質

2）アルブミン-卵白5）コラーゲン-タンパク質がつながる

3）ホルデイン-オオムギ種子組織のタンパク質

アミノ酸、タンパク質、ペプチド以下に記載する化合物の例である。多くの生物学的に活性な分子は、互いにおよび互いの官能基と相互作用することができるいくつかの化学的に異なる官能基を含む。

アミノ酸。

アミノ酸-カルボキシル基を含む有機二官能性化合物- UNSD、およびアミノ基- NH 2 .

シェア α と β - アミノ酸：

主に自然界に見られる α -酸。タンパク質には19個のアミノ酸と1つのイミノ酸が含まれています（ C 5 H 9いいえ 2 ):

最も簡単な アミノ酸-グリシン。残りのアミノ酸は、次の主要なグループに分けることができます。

1）グリシン同族体-アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシン。

アミノ酸を取得します。

アミノ酸の化学的性質。

アミノ酸-これらは両性化合物です。それらの組成に2つの反対の官能基-アミノ基とヒドロキシル基を含みます。したがって、それらは酸およびアルカリと反応します。

酸塩基変換は次のように表すことができます。

現代のタンパク質栄養は、個々のアミノ酸の役割を考慮せずに想像することはできません。全体的に正のタンパク質バランスがあっても、動物の体はタンパク質を欠いている可能性があります。これは、個々のアミノ酸の同化が互いに相互に関連しているという事実によるものであり、あるアミノ酸の不足または過剰は、別のアミノ酸の不足につながる可能性があります。
一部のアミノ酸は、人間や動物では合成されません。それらはかけがえのないものと呼ばれます。そのようなアミノ酸は10個しかありません。それらのうちの4つは重要です（制限）-それらはほとんどの場合動物の成長と発達を制限します。
家禽用飼料では、メチオニンとシスチンが主な制限アミノ酸であり、豚用飼料ではリジンです。他のアミノ酸がタンパク質合成に効果的に使用されることができるように、体は食物中の十分な量の主な制限酸を受け取らなければなりません。

この原理は、Liebigバレルによって示されます。ここで、バレルの充填レベルは、動物の体内でのタンパク質合成のレベルを表します。バレル内の最短のボードは、液体を保持する能力を「制限」します。このボードを長くすると、バレルに保持される液体の量が2番目の制限ボードのレベルまで増加します。
動物の生産性を決定する最も重要な要素は、生理学的ニーズに応じて動物に含まれるアミノ酸のバランスです。多くの研究は、ブタでは、品種と性別によって、アミノ酸の必要性が量的に異なることを示しています。しかし、1gのタンパク質を合成するための必須アミノ酸の比率は同じです。主な制限アミノ酸としての必須アミノ酸とリジンのこの比率は、「理想的なタンパク質」または「理想的なアミノ酸プロファイル」と呼ばれます。（（

リジン

は動物、植物、微生物由来のほとんどすべてのタンパク質の一部ですが、穀物のタンパク質はリジンが不足しています。

リジンは生殖機能を調節しますが、その欠如により、精子と卵子の形成が損なわれます。
若い動物の成長、組織タンパク質の形成に必要です。リジンは核タンパク質、色素タンパク質（ヘモグロビン）の合成に関与し、それによって動物の毛の色素沈着を調節します。組織や臓器のタンパク質分解産物の量を調節します。
カルシウム吸収を促進します
神経との機能的活動に参加します内分泌系、タンパク質と炭水化物の代謝を調節しますが、炭水化物と反応すると、リジンは同化にアクセスできなくなります。
リジンは、脂肪代謝に重要な役割を果たすカルニチンの形成における前駆体です。

メチオニンとシスチン硫黄含有アミノ酸。この場合、メチオニンはシスチンに変換される可能性があるため、これらのアミノ酸は一緒に正規化され、不足している場合は、メチオニンサプリメントが食事に導入されます。これらのアミノ酸は両方とも、皮膚の派生物（髪、羽毛）の形成に関与しています。ビタミンEと一緒に、それらは肝臓からの余分な脂肪の除去を調節し、細胞、赤血球の成長と増殖に必要です。メチオニンが不足しているため、シスチンは不活性です。ただし、食事中のメチオニンの大幅な過剰は許容されるべきではありません。

メチオニン

筋肉への脂肪の沈着を促進し、コリン（ビタミンB4）、クレアチン、アドレナリン、ニコチン（ビタミンB5）などの新しい有機化合物の形成に必要です。
食事中のメチオニンの欠乏は、血漿タンパク質（アルブミン）のレベルの低下につながり、貧血（血中のヘモグロビンのレベルの低下）を引き起こし、同時にビタミンEとセレンの不足が筋ジストロフィーの発症に寄与します。食事中のメチオニンの量が不十分であると、若い動物の成長の遅れ、食欲不振、生産性の低下、飼料コストの増加を引き起こします。脂肪変性肝臓、腎機能障害、貧血および消耗。
過剰なメチオニンは窒素の使用を損ない、肝臓、腎臓、膵臓に変性変化を引き起こし、アルギニンとグリシンの必要性を高めます。メチオニンが大量に過剰になると、代謝障害と成長の阻害を伴う不均衡が観察されます（アミノ酸のバランスが乱れます。これは、食事中の必須アミノ酸の最適な比率からの急激な逸脱に基づいています）。若い動物の割合。
シスチン-メチオニンと交換可能な硫黄含有アミノ酸は、レドックスプロセス、タンパク質、炭水化物、胆汁酸の代謝に関与し、腸の毒を中和する物質の形成を促進し、インスリンを活性化し、トリプトファンと一緒に、シスチンは合成に関与しますグルタチオンの合成に使用される、腸からの脂肪の消化の吸収生成物に必要な肝臓の胆汁酸の量。シスチンには紫外線を吸収する能力があります。シスチンの不足、肝臓の肝硬変、若い動物の羽毛と羽毛の成長の遅れ、成鳥の羽毛の脆弱性と喪失（摘採）、および感染症に対する抵抗性の低下が見られます。

トリプトファン

消化管酵素、細胞内の酸化酵素および多くのホルモンの生理学的活性を決定し、血漿タンパク質の再生に関与し、内分泌および造血装置、生殖器系、ガンマ-グロブリンの合成の正常な機能を決定します、トリプトファン食中のヘモグロビン、ニコチン酸、眼紫斑など、若い動物の成長が遅くなり、層の産卵が減少し、生産のための飼料のコストが増加し、内分泌および性腺の萎縮、失明が発生し、貧血が発症します（赤血球の数と血中のヘモグロビンのレベルが低下します）、体の抵抗性と免疫特性が低下し、卵の受精と孵化率が低下します... トリプトファンの少ない食餌を与えられたブタでは、飼料摂取量が減少し、食欲不振、粗い剛毛および衰弱が現れ、脂肪肝が認められます。このアミノ酸の欠乏はまた、不妊、興奮性の増加、けいれん、白内障の形成、負の窒素バランスおよび体重の減少につながります。ニコチン酸の前駆体（プロビタミン）であるトリプトファンは、ペラグラの発生を防ぎます。