Aminokyseliny arginín a lyzín tvoria. Úloha a význam aminokyselín vo výžive zvierat. Úloha esenciálnych aminokyselín Vzorce sírových aminokyselín
Spomedzi rôznych aminokyselín sa iba 20 podieľa na intracelulárnej syntéze proteínov ( proteinogénne aminokyseliny). V ľudskom tele bolo tiež nájdených asi 40 neproteinogénnych aminokyselín. Všetky proteinogénne aminokyseliny sú α- aminokyseliny a ich príklad dodatočné spôsoby klasifikácia.
Podľa štruktúry bočného radikálu
Prideliť
- alifatické(alanín, valín, leucín, izoleucín, prolín, glycín),
- aromatické(fenylalanín, tyrozín, tryptofán),
- s obsahom síry(cysteín, metionín),
- obsahujúce OH skupina(serín, treonín, opäť tyrozín),
- obsahujúce dodatočné skupina COOH(kyseliny asparágové a glutámové),
- dodatočné NH2-skupina(lyzín, arginín, histidín, tiež glutamín, asparagín).
Názvy aminokyselín sú zvyčajne skrátené na 3 písmená. Odborníci v molekulárnej biológii tiež používajú jednopísmenové symboly pre každú aminokyselinu.
Štruktúra proteinogénnych aminokyselín
Podľa polarity bočného radikálu
existuje nepolárne aminokyseliny (aromatické, alifatické) a polárny(nenabité, záporne a kladne nabité).
Podľa acidobázických vlastností
Podľa acidobázických vlastností sa ďalej delia neutrálny(väčšina), kyslé(kyseliny asparágové a glutámové) a hlavný(lyzín, arginín, histidín) aminokyseliny.
Nezameniteľnosťou
Ak je to potrebné, telu sú pridelené tie, ktoré nie sú syntetizované v tele a musia byť dodávané s jedlom - nenahraditeľný aminokyseliny (leucín, izoleucín, valín, fenylalanín, tryptofán, treonín, lyzín, metionín). TO vymeniteľné zahŕňajú také aminokyseliny, ktorých uhlíkový skelet sa tvorí v metabolických reakciách a je schopný nejakým spôsobom získať aminoskupinu za vzniku zodpovedajúcej aminokyseliny. Dve aminokyseliny sú podmienečne nenahraditeľné (arginín, histidín), t.j. ich syntéza sa vyskytuje v nedostatočnom množstve, najmä u detí.
Aminokyseliny sú karboxylové kyseliny obsahujúce aminoskupinu a karboxylovú skupinu. Prírodné aminokyseliny sú 2-aminokarboxylové kyseliny alebo α-aminokyseliny, aj keď existujú aminokyseliny ako β-alanín, taurín, kyselina γ-aminomaslová. Zovšeobecnený vzorec pre α-aminokyselinu vyzerá takto:
a-aminokyseliny na uhlíku 2 majú štyri rôzne substituenty, to znamená, že všetky a-aminokyseliny, okrem glycínu, majú asymetrický (chirálny) atóm uhlíka a existujú ako dva enantioméry - L- a D-aminokyseliny. Prírodné aminokyseliny patria do L-série. D-aminokyseliny sa nachádzajú v baktériách a peptidových antibiotikách.
Všetky aminokyseliny vo vodných roztokoch môžu existovať vo forme bipolárnych iónov a ich celkový náboj závisí od pH média. Hodnota pH, pri ktorej je celkový náboj nula, sa nazýva izoelektrický bod. V izoelektrickom bode je aminokyselina zwitterový ión, to znamená, že jej amínová skupina je protónovaná a karboxylová skupina je disociovaná. V neutrálnom rozsahu pH je väčšina aminokyselín zwitterióny:
Aminokyseliny neabsorbujú svetlo vo viditeľnej oblasti spektra, aromatické aminokyseliny absorbujú svetlo v UV oblasti spektra: tryptofán a tyrozín pri 280 nm, fenylalanín pri 260 nm.
Aminokyseliny sa vyznačujú niekt chemické reakcie veľký význam pre laboratórnu prax: farebný ninhydrínový test na α-aminoskupinu, reakcie charakteristické pre sulfhydrylové, fenolové a iné skupiny aminokyselinových radikálov, acetalizácia a tvorba Schiffových zásad na aminoskupinách, esterifikácia na karboxylových skupinách.
Biologická úloha aminokyselín:
sú štruktúrne prvky peptidov a proteínov, takzvané proteinogénne aminokyseliny. Zloženie bielkovín obsahuje 20 aminokyselín, ktoré sú kódované genetický kód a sú zahrnuté v proteínoch počas translácie, niektoré z nich môžu byť fosforylované, acylované alebo hydroxylované;
môžu byť štruktúrnymi prvkami iných prírodných zlúčenín - koenzýmy, žlčové kyseliny, antibiotiká;
sú signálne molekuly. Niektoré z aminokyselín sú neurotransmitery alebo prekurzory neurotransmiterov, hormónov a histohormónov;
sú najdôležitejšie metabolity, napríklad niektoré aminokyseliny sú prekurzormi rastlinných alkaloidov alebo slúžia ako donory dusíka alebo sú životne dôležitými zložkami výživy.
Klasifikácia proteinogénnych aminokyselín je založená na štruktúre a polarite bočných reťazcov:
1. Alifatické aminokyseliny:
glycín, radosť, G, Gly
alanín, ala, A, Ala
valín, šachta, V, Val *
leucín, lei, L, Leu *
izoleucín, bahno, Ja, Ile *
Tieto aminokyseliny neobsahujú heteroatómy alebo cyklické skupiny v bočnom reťazci a vyznačujú sa výraznou nízkou polaritou.
cysteín, cis, C, Cys
metionín, pervitín, M, splnené *
3. Aromatické aminokyseliny:
fenylalanín, fén, F, Phe *
tyrozín, strelnica, Y, Tyr
tryptofán, tri, W, Trp *
histidín, gis, H, Jeho
Aromatické aminokyseliny obsahujú mezomérne rezonančne stabilizované cykly. V tejto skupine má nízku polaritu len aminokyselina fenylalanín, tyrozín a tryptofán sa vyznačujú výraznou a histidín dokonca vysokou polaritou. Histidín môže byť tiež označovaný ako bázické aminokyseliny.
4. Neutrálne aminokyseliny:
serín, sivá, S, Ser
treonín, tre, T, Thr *
asparagín, asn, N, Asn
glutamín, gln, Q, Gln
Neutrálne aminokyseliny obsahujú hydroxylové alebo karboxamidové skupiny. Hoci sú amidové skupiny neiónové, molekuly asparagínu a glutamínu sú vysoko polárne.
5. Kyslé aminokyseliny:
kyselina asparágová (aspartát), asp, D, Asp
kyselina glutámová (glutamát), hlboký, E, Glu
Karboxylové skupiny bočných reťazcov kyslých aminokyselín sú plne ionizované v celom fyziologickom rozsahu pH.
6. Esenciálne aminokyseliny:
lyzín, l od, K, Lys *
arginín, arg, R, Arg
Bočné reťazce bázických aminokyselín sú plne protónované v neutrálnom rozsahu pH. Silne zásaditá a veľmi polárna aminokyselina je arginín, ktorý obsahuje guanidínovú časť.
7. Iminokyseliny:
prolín, o, P, Pro
Prolínový bočný reťazec pozostáva z päťčlenného kruhu obsahujúceho a-uhlíkový atóm a a-aminoskupinu. Preto prolín, prísne vzaté, nie je aminokyselina, ale iminokyselina. Atóm dusíka v kruhu je slabá zásada a pri fyziologických hodnotách pH nie je protónovaný. Vďaka svojej cyklickej štruktúre spôsobuje prolín ohyby v polypeptidovom reťazci, čo je veľmi dôležité pre štruktúru kolagénu.
Niektoré z uvedených aminokyselín si ľudské telo nedokáže syntetizovať a musia sa prijímať v potrave. Tieto esenciálne aminokyseliny sú označené hviezdičkami.
Ako bolo uvedené vyššie, proteinogénne aminokyseliny sú prekurzormi niektorých cenných biologicky aktívnych molekúl.
Dva biogénne amíny β-alanín a cysteamín sú súčasťou koenzýmu A (koenzýmy sú deriváty vitamínov rozpustných vo vode, ktoré tvoria aktívne centrum komplexných enzýmov). β-alanín vzniká dekarboxyláciou kyseliny asparágovej a cysteamín dekarboxyláciou cysteínu:
β-alanín 
cysteamín
Zvyšok kyseliny glutámovej je súčasťou iného koenzýmu – kyseliny tetrahydrolistovej, derivátu vitamínu B c.
Ďalšie biologicky hodnotné molekuly sú konjugáty žlčových kyselín s aminokyselinou glycínom. Tieto konjugáty sú silnejšie kyseliny ako zásadité, tvoria sa v pečeni a sú prítomné v žlči vo forme solí.
kyselina glykocholová
Proteinogénne aminokyseliny sú prekurzormi niektorých antibiotík – biologicky aktívnych látok syntetizovaných mikroorganizmami a inhibujúcich rast baktérií, vírusov a buniek. Najznámejšie z nich sú penicilíny a cefalosporíny, ktoré tvoria skupinu β-laktámových antibiotík a sú produkované plesňou rodu Penicillium... Vyznačujú sa prítomnosťou reaktívneho β-laktámového kruhu v štruktúre, pomocou ktorého inhibujú syntézu bunkových stien gramnegatívnych mikroorganizmov.
všeobecný vzorec penicilínov
Z aminokyselín sa dekarboxyláciou získavajú biogénne amíny – neurotransmitery, hormóny a histohormóny.
Aminokyseliny glycín a glutamát sú samotné neurotransmitery v centrálnom nervovom systéme.
dopamín (neurotransmiter) norepinefrín (neurotransmiter)
adrenalín (hormón) histamín (neurotransmiter a histohormón)
serotonín (neurotransmiter a histohormón) GABA (neurotransmiter)
tyroxín (hormón)
Derivát aminokyseliny tryptofán je najznámejší prirodzene sa vyskytujúci auxín – kyselina indoloctová. Auxíny sú regulátory rastu rastlín, stimulujú diferenciáciu rastových pletív, rast kambia, koreňov, urýchľujú rast plodov a opadávanie starých listov, ich antagonistami sú kyselina abscisová.
kyselina indoloctová
Alkaloidy sú tiež deriváty aminokyselín - prírodných zlúčenín zásaditého charakteru s obsahom dusíka, vznikajúcich v rastlinách. Tieto zlúčeniny sú mimoriadne aktívne fyziologické zlúčeniny široko používané v medicíne. Príklady alkaloidov zahŕňajú fenylalanínový derivát papaverín, izochinolínový alkaloid hypnotického maku (proti kŕčom) a tryptofánový derivát fyzostigmín, indolový alkaloid z fazule Calabar (anticholínesteráza):
papaverín fyzostigmín
Aminokyseliny sú mimoriadne obľúbené biotechnologické ciele. Existuje veľa možností chemickej syntézy aminokyselín, ale výsledkom sú racemáty aminokyselín. Pretože len L-izoméry aminokyselín sú vhodné pre potravinársky priemysel a medicínu, racemické zmesi sa musia separovať na enantioméry, čo je vážny problém. Preto je viac populárny biotechnologický prístup: enzymatická syntéza s použitím imobilizovaných enzýmov a mikrobiologická syntéza s použitím celých mikrobiálnych buniek. V oboch posledných prípadoch sa získajú čisté L-izoméry.
Aminokyseliny sa používajú ako výživové doplnky a zložky krmiva. Kyselina glutámová zvýrazňuje chuť mäsa, valín a leucín zlepšujú chuť pekárenské výrobky glycín a cysteín sa používajú ako antioxidanty pri konzervovaní. D-tryptofán môže byť použitý ako náhrada cukru, pretože je mnohokrát sladší. Lyzín sa pridáva do krmiva pre hospodárske zvieratá, pretože väčšina rastlinných bielkovín obsahuje malé množstvo esenciálnej aminokyseliny lyzínu.
Aminokyseliny sú široko používané v lekárskej praxi. Sú to aminokyseliny ako metionín, histidín, glutámová a asparágová kyselina, glycín, cysteín, valín.
V poslednom desaťročí sa aminokyseliny začali pridávať do kozmetiky na starostlivosť o pleť a vlasy.
Chemicky modifikované aminokyseliny sú tiež široko používané v priemysle ako povrchovo aktívne látky pri syntéze polymérov, pri výrobe detergentov, emulgátorov a prísad do palív.
BIELKOVINY
Proteíny sú látky s vysokou molekulovou hmotnosťou zložené z aminokyselín spojených peptidovou väzbou.
Sú to bielkoviny, ktoré sú produktom genetickej informácie prenášanej z generácie na generáciu a vykonávajú všetky životne dôležité procesy v bunke.
Funkcie bielkovín:
Katalytická funkcia. Najpočetnejšiu skupinu bielkovín tvoria enzýmy – bielkoviny s katalytickou aktivitou, ktoré urýchľujú chemické reakcie. Príklady enzýmov sú pepsín, alkoholdehydrogenáza, glutamínsyntetáza.
Štrukturálna funkcia. Štrukturálne proteíny sú zodpovedné za udržiavanie tvaru a stability buniek a tkanív, patria sem keratín, kolagén, fibroín.
Transportná funkcia. Transportné proteíny transportujú molekuly alebo ióny z jedného orgánu do druhého alebo cez membrány v bunke, napríklad hemoglobín, sérový albumín, iónové kanály.
Ochranná funkcia. Proteíny systému homeostázy chránia telo pred patogénmi, cudzími informáciami, stratou krvi – imunoglobulíny, fibrinogén, trombín.
Regulačná funkcia. Proteíny plnia funkcie signálnych látok – niektorých hormónov, histohormónov a neurotransmiterov, sú receptormi pre signálne látky akejkoľvek štruktúry, zabezpečujú ďalší prenos signálu v biochemických signálnych reťazcoch bunky. Príklady zahŕňajú somatotropín rastového hormónu, hormón inzulín, H- a M-cholinergné receptory.
Funkcia motora. Pomocou bielkovín sa uskutočňujú procesy kontrakcie a iného biologického pohybu. Príklady zahŕňajú tubulín, aktín, myozín.
Náhradná funkcia. Rastliny obsahujú zásobné bielkoviny, ktoré sú cennými živinami, v živočíšnych organizmoch slúžia svalové bielkoviny ako rezervné živiny, ktoré sa mobilizujú, keď je to absolútne nevyhnutné.
Proteíny sú charakterizované prítomnosťou niekoľkých úrovní štrukturálnej organizácie.
Primárna štruktúra"Proteín" označuje sekvenciu aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci. Peptidová väzba je karboxamidová väzba medzi a-karboxylovou skupinou jednej aminokyseliny a a-aminoskupinou inej aminokyseliny.
alanylfenylalanylcysteylprolín
Peptidová väzba má niekoľko vlastností:
a) je rezonančne stabilizovaný a preto je prakticky v rovnakej rovine - rovinnej; rotácia okolo väzby C-N vyžaduje veľa energie a je náročná;
b) väzba -CO-NH- má špeciálny charakter, je menšia ako zvyčajne, ale viac ako dvojnásobná, to znamená, že existuje keto-enol tautoméria:
c) substituenty vo vzťahu k peptidovej väzbe sú v tranz-pozícia;
d) peptidová kostra je obklopená bočnými reťazcami rôznej povahy, interagujú s okolitými molekulami rozpúšťadla, voľné karboxylové a aminoskupiny sú ionizované, čím sa vytvárajú katiónové a aniónové centrá proteínovej molekuly. V závislosti od ich pomeru dostáva molekula proteínu celkový kladný alebo záporný náboj a je tiež charakterizovaná konkrétnou hodnotou pH média pri dosiahnutí izoelektrického bodu proteínu. Radikály tvoria soľ, éter, disulfidové mostíky v molekule proteínu a tiež určujú rozsah reakcií, ktoré sú proteínom vlastné.
V súčasnosti sme sa dohodli, že budeme považovať polyméry pozostávajúce zo 100 alebo viacerých aminokyselinových zvyškov za proteíny, polypeptidy - polyméry pozostávajúce z 50-100 aminokyselinových zvyškov, peptidy s nízkou molekulovou hmotnosťou - polyméry pozostávajúce z menej ako 50 aminokyselinových zvyškov.
Niektoré peptidy s nízkou molekulovou hmotnosťou hrajú nezávislú biologickú úlohu. Príklady niektorých z týchto peptidov:
Glutatión - γ-glu-cis-gly - jeden z najrozšírenejších intracelulárnych peptidov, zúčastňuje sa redoxných procesov v bunkách a prenosu aminokyselín cez biologické membrány.
Karnozín - β-ala-gis - peptid obsiahnutý vo svaloch zvierat, eliminuje produkty rozkladu peroxidu lipidov, urýchľuje rozklad sacharidov vo svaloch a vo forme fosfátov sa podieľa na energetickom metabolizme vo svaloch.
Vasopresín je hormón zadného laloku hypofýzy, ktorý sa podieľa na regulácii metabolizmu vody v tele:
Faloidín je jedovatý polypeptid muchovníka, ktorý v zanedbateľných koncentráciách spôsobuje smrť tela v dôsledku uvoľnenia enzýmov a iónov draslíka z buniek:
Gramicidín je antibiotikum, ktoré pôsobí na mnohé grampozitívne baktérie, mení permeabilitu biologických membrán pre zlúčeniny s nízkou molekulovou hmotnosťou a spôsobuje bunkovú smrť:
Met-enkefalín - tyr-gli-gli-fen-met - peptid syntetizovaný v neurónoch a oslabujúci bolesť.
Sekundárna proteínová štruktúra Je to priestorová štruktúra vytvorená ako výsledok interakcií medzi funkčnými skupinami peptidového hlavného reťazca.
Peptidový reťazec obsahuje veľa skupín CO a NH peptidových väzieb, z ktorých každá je potenciálne schopná podieľať sa na tvorbe vodíkových väzieb. Existujú dva hlavné typy štruktúr, ktoré to umožňujú: α-závitnica, do ktorej sa reťaz vinie ako šnúra z telefónneho slúchadla, a skladaná β-štruktúra, v ktorej sú natiahnuté časti jednej alebo viacerých reťazí položené vedľa seba. . Obe tieto konštrukcie sú veľmi stabilné.
α-helix sa vyznačuje extrémne tesným zabalením skrúteného polypeptidového reťazca, na každé otočenie pravotočivej špirály pripadá 3,6 aminokyselinových zvyškov, ktorých radikály sú vždy nasmerované smerom von a mierne dozadu, tj. začiatok polypeptidového reťazca.
Hlavné charakteristiky α-helixu:
α-helix je stabilizovaný vodíkovými väzbami medzi atómom vodíka na dusíku peptidovej skupiny a karbonylovým kyslíkom zvyšku, ktorý je v reťazci vzdialený štyri polohy od danej polohy;
všetky peptidové skupiny sa podieľajú na tvorbe vodíkovej väzby, čo zaisťuje maximálnu stabilitu α-helixu;
všetky atómy dusíka a kyslíka peptidových skupín sa podieľajú na tvorbe vodíkových väzieb, čo výrazne znižuje hydrofilitu α-helikálnych oblastí a zvyšuje ich hydrofóbnosť;
α-helix sa tvorí spontánne a je najstabilnejšou konformáciou polypeptidového reťazca, ktorá zodpovedá minimu voľnej energie;
v polypeptidovom reťazci L-aminokyselín je pravá špirála, ktorá sa zvyčajne nachádza v proteínoch, oveľa stabilnejšia ako ľavá.
Možnosť tvorby a-helixu je spôsobená primárnou štruktúrou proteínu. Niektoré aminokyseliny zasahujú do zvlnenia peptidovej kostry. Napríklad susedné karboxylové skupiny glutamátu a aspartátu sa navzájom odpudzujú, čo zabraňuje tvorbe vodíkových väzieb v α-helixe. Z rovnakého dôvodu je špirálovito bránené v miestach tesne umiestnených kladne nabitých zvyškov lyzínu a arginínu. Najväčšiu úlohu pri narušení α-helixu však zohráva prolín. Po prvé, v prolíne je atóm dusíka súčasťou tuhého kruhu, ktorý bráni rotácii okolo väzby N-C, a po druhé, prolín netvorí vodíkovú väzbu v dôsledku absencie vodíka na atóme dusíka.
β-skladanie je vrstvená štruktúra tvorená vodíkovými väzbami medzi lineárne umiestnenými peptidovými fragmentmi. Oba reťazce môžu byť nezávislé alebo môžu patriť k rovnakej molekule polypeptidu. Ak sú reťazce orientované jedným smerom, potom sa takáto β-štruktúra nazýva paralelná. V prípade opačného smeru reťazcov, teda keď sa N-koniec jedného reťazca zhoduje s C-koncom druhého reťazca, sa β-štruktúra nazýva antiparalelná. Energeticky je výhodnejšie antiparalelné β-skladanie s takmer lineárnymi vodíkovými mostíkmi.
paralelné β-skladanie anti-paralelné β-skladanie
Na rozdiel od α-helixu nasýteného vodíkovými väzbami je každá časť β-skladacieho reťazca otvorená pre tvorbu ďalších vodíkových väzieb. Laterálne aminokyselinové radikály sú orientované takmer kolmo na rovinu listu, striedavo hore a dole.
V tých oblastiach, kde sa peptidový reťazec ohýba dosť náhle, je často β-slučka. Toto je krátky fragment, v ktorom sú 4 aminokyselinové zvyšky ohnuté o 180° a stabilizované jedným vodíkovým mostíkom medzi prvým a štvrtým zvyškom. Veľké aminokyselinové radikály interferujú s tvorbou β-slučky, preto je v nej najčastejšie obsiahnutá najmenšia aminokyselina glycín.
Proteínová supersekundárna štruktúra- ide o nejaké špecifické poradie striedania sekundárnych štruktúr. Doména sa chápe ako samostatná časť molekuly proteínu, ktorá má určitý stupeň štrukturálnej a funkčnej autonómie. Domény sú teraz považované za základné prvky štruktúry proteínových molekúl a pomer a povaha usporiadania α-helixov a β-vrstiev poskytuje viac na pochopenie vývoja proteínových molekúl a fylogenetických vzťahov ako porovnávanie primárnych štruktúr. Hlavnou úlohou evolúcie je konštrukcia všetkých nových proteínov. Šanca na náhodnú syntézu aminokyselinovej sekvencie, ktorá by vyhovovala podmienkam balenia a zabezpečila plnenie funkčných úloh, je nekonečne malá. Preto sa často nachádzajú proteíny s rôznymi funkciami, ktoré sú však štruktúrou natoľko podobné, že sa zdá, že mali jedného spoločného predka alebo pochádzali jeden od druhého. Zdá sa, že evolúcia, ktorá čelí potrebe vyriešiť určitý problém, uprednostňuje najskôr nenavrhnúť proteíny na tento účel, ale prispôsobiť sa týmto už dobre naolejovaným štruktúram a prispôsobiť ich novým účelom.
Niekoľko príkladov často sa opakujúcich supersekundárnych štruktúr:
αα ’- proteíny obsahujúce iba α-helixy (myoglobín, hemoglobín);
ββ '- proteíny obsahujúce iba β-štruktúry (imunoglobulíny, superoxiddismutáza);
βαβ '- štruktúra β-hlavne, každá β-vrstva sa nachádza vo vnútri valca a je spojená s α-helixom umiestneným na povrchu molekuly (trióza fosfoizomeráza, laktát dehydrogenáza);
"Zinkový prst" - proteínový fragment pozostávajúci z 20 aminokyselinových zvyškov, atóm zinku je spojený s dvoma cysteínovými a dvoma histidínovými zvyškami, výsledkom čoho je "prst" s približne 12 aminokyselinovými zvyškami, ktorý sa môže viazať na regulačné oblasti molekula DNA;
"Leucínový zips" - interagujúce proteíny majú α-helikálnu oblasť obsahujúcu aspoň 4 leucínové zvyšky, sú od seba vzdialené 6 aminokyselín, to znamená, že sú na povrchu každej druhej slučky a môžu vytvárať hydrofóbne väzby s leucínovými zvyškami inej proteín... Pomocou leucínových spojovacích prostriedkov sa môžu napríklad molekuly vysoko zásaditých proteínov histónov spájať do komplexov, čím prekonávajú kladný náboj.
Terciárna štruktúra proteínu Ide o priestorové usporiadanie molekuly proteínu, stabilizované väzbami medzi postrannými aminokyselinovými radikálmi.
Typy väzieb, ktoré stabilizujú terciárnu štruktúru proteínu:
elektrostatický hydrofóbny disulfid vodíka
komunikácia komunikácia komunikácia komunikácia
V závislosti od zloženia terciárnej štruktúry možno proteíny rozdeliť do dvoch hlavných typov - fibrilárne a globulárne.
Fibrilárne proteíny sú dlhé vláknité molekuly nerozpustné vo vode, ktorých polypeptidové reťazce sú predĺžené pozdĺž jednej osi. Ide najmä o štrukturálne a kontraktilné proteíny. Niekoľko príkladov najbežnejších fibrilárnych proteínov:
a-Keratíny. Syntetizované bunkami epidermis. Tvoria takmer všetku suchú hmotnosť vlasov, srsti, peria, rohov, nechtov, pazúrov, ihiel, šupín, kopýt a korytnačieho panciera, ako aj významnú časť hmotnosti vonkajšej vrstvy kože. Ide o celú rodinu proteínov, majú podobné zloženie aminokyselín, obsahujú veľa cysteínových zvyškov a majú rovnaké priestorové usporiadanie polypeptidových reťazcov. Vo vlasových bunkách sa keratínové polypeptidové reťazce najskôr organizujú do vlákien, z ktorých sa potom vytvoria štruktúry ako lano alebo skrútený kábel, ktorý nakoniec vyplní celý priestor bunky. Vlasové bunky sa sploštia a nakoniec odumierajú a bunkové steny tvoria okolo každého vlasu rúrkovitý obal nazývaný kutikula. V α-keratíne majú polypeptidové reťazce tvar α-helixu, stočené jeden okolo druhého do trojžilového kábla s tvorbou priečnych disulfidových väzieb. N-koncové zvyšky sú umiestnené na jednej strane (paralelné). Keratíny sú nerozpustné vo vode kvôli prevahe aminokyselín s nepolárnymi vedľajšími radikálmi v ich zložení, ktoré smerujú do vodnej fázy. o perm Prebiehajú tieto procesy: najprv redukciou tiolmi dochádza k deštrukcii disulfidových mostíkov a potom, keď vlasy dostanú požadovaný tvar, sú vysušené zahrievaním, pričom oxidáciou vzdušným kyslíkom vznikajú nové disulfidové mostíky, ktoré zachovať tvar účesu.
β-keratíny. Patria sem hodvábny a sieťový fibroín. Sú to antiparalelné β-zložené vrstvy s prevahou glycínu, alanínu a serínu v kompozícii.
Kolagén. Najrozšírenejší proteín u vyšších živočíchov a hlavný fibrilárny proteín spojivových tkanív. Kolagén sa syntetizuje vo fibroblastoch a chondrocytoch – špecializovaných bunkách spojivového tkaniva, z ktorých je následne vypudený. Kolagénové vlákna sa nachádzajú v koži, šľachách, chrupavkách a kostiach. Neťahajú sa, pevnosťou prevyšujú oceľový drôt, kolagénové fibrily sa vyznačujú priečnym ryhovaním. Vláknitý, nerozpustný a nestráviteľný kolagén sa pri varení vo vode mení v dôsledku hydrolýzy niektorých kovalentných väzieb na želatínu. Kolagén obsahuje 35 % glycínu, 11 % alanínu, 21 % prolínu a 4-hydroxyprolínu (aminokyselina nachádzajúca sa iba v kolagéne a elastíne). Toto zloženie zodpovedá za relatívne nízku nutričnú hodnotu želatíny ako potravinového proteínu. Kolagénové vlákna sú zložené z opakujúcich sa polypeptidových podjednotiek nazývaných tropokolagén. Tieto podjednotky sú naskladané pozdĺž vlákna v paralelných zväzkoch hlava-chvost. Posun hláv dáva charakteristické priečne ryhovanie. Dutiny v tejto štruktúre môžu v prípade potreby slúžiť ako miesto pre ukladanie kryštálov hydroxyapatitu Ca 5 (OH) (PO 4) 3, ktorý hrá dôležitú úlohu pri mineralizácii kostí.
Tropokolagénové podjednotky pozostávajú z troch polypeptidových reťazcov pevne skrútených vo forme trojvláknového povrazu, odlišného od α- a β-keratínov. V niektorých kolagénoch majú všetky tri reťazce rovnakú sekvenciu aminokyselín, zatiaľ čo v iných sú iba dva reťazce identické a tretí sa od nich líši. Polypeptidový reťazec tropokolagénu tvorí ľavú špirálu s iba tromi aminokyselinovými zvyškami na otáčku v dôsledku ohybov reťazca spôsobených prolínom a hydroxyprolínom. Okrem vodíkových väzieb sú tri reťazce spojené kovalentnou väzbou vytvorenou medzi dvoma lyzínovými zvyškami umiestnenými v susedných reťazcoch:
S pribúdajúcim vekom sa medzi tropokolagénovými podjednotkami a medzi nimi vytvára stále viac krížových väzieb, čo spôsobuje, že kolagénové fibrily sú pevnejšie a krehkejšie, čo mení mechanické vlastnosti chrupaviek a šliach, robí kosti krehkejšími a znižuje priehľadnosť rohovky. oko.
Elastín. Je obsiahnutý v žltom elastickom tkanive väzov a elastickej vrstve spojivového tkaniva v stenách veľkých tepien. Hlavnou podjednotkou elastínových fibríl je tropoelastín. Elastín je bohatý na glycín a alanín, vysoký obsah lyzínu a nízky obsah prolínu. Špirálové časti elastínu sa pod napätím natiahnu, ale po odstránení záťaže sa vrátia na svoju pôvodnú dĺžku. Lyzínové zvyšky zo štyroch rôznych reťazcov tvoria medzi sebou kovalentné väzby a umožňujú elastínu reverzibilne sa rozťahovať vo všetkých smeroch.
Globulárne proteíny - proteíny, ktorých polypeptidový reťazec je zložený do kompaktnej globule, ktorá je schopná vykonávať širokú škálu funkcií.
Najvhodnejšie je zvážiť terciárnu štruktúru globulárnych proteínov s použitím myoglobínu ako príkladu. Myoglobín je relatívne malý proteín viažuci kyslík nachádzajúci sa vo svalových bunkách. Ukladá viazaný kyslík a podporuje jeho prenos do mitochondrií. Molekula myoglobínu obsahuje jeden polypeptidový reťazec a jednu hemoskupinu (hém) - komplex protoporfyrínu so železom. Hlavné vlastnosti myoglobínu:
a) molekula myoglobínu je taká kompaktná, že sa do nej zmestia iba 4 molekuly vody;
b) všetky polárne aminokyselinové zvyšky, s výnimkou dvoch, sú umiestnené na vonkajšom povrchu molekuly a všetky sú v hydratovanom stave;
c) väčšina hydrofóbnych aminokyselinových zvyškov sa nachádza vo vnútri molekuly myoglobínu, a teda je chránená pred kontaktom s vodou;
d) každý zo štyroch prolínových zvyškov v molekule myoglobínu sa nachádza v mieste ohybu polypeptidového reťazca, na iných miestach ohybu sú zvyšky serínu, treonínu a asparagínu, keďže takéto aminokyseliny bránia tvorbe α-helix, ak sú navzájom;
e) planárna hemoskupina leží v dutine (vrecku) blízko povrchu molekuly, atóm železa má dve koordinačné väzby smerujúce kolmo na rovinu hemu, jedna z nich je spojená s histidínovým zvyškom 93 a druhá slúži na väzbu molekula kyslíka.
Vychádzajúc z terciárnej štruktúry sa proteín stáva schopným vykonávať svoje prirodzené biologické funkcie. Fungovanie proteínov je založené na skutočnosti, že keď sa terciárna štruktúra poskladá na povrchu proteínu, vytvoria sa oblasti, ktoré môžu na seba naviazať ďalšie molekuly, nazývané ligandy. Vysoká špecifickosť interakcie proteínu s ligandom je zabezpečená komplementaritou štruktúry aktívneho centra so štruktúrou ligandu. Komplementárnosť je priestorová a chemická zhoda interagujúcich povrchov. Pre väčšinu proteínov je maximálnou úrovňou skladania terciárna štruktúra.
Štruktúra kvartérneho proteínu- typické pre bielkoviny pozostávajúce z dvoch alebo viacerých polypeptidových reťazcov, spojených výlučne nekovalentnými väzbami, najmä elektrostatickými a vodíkovými. Proteíny najčastejšie obsahujú dve alebo štyri podjednotky, viac ako štyri podjednotky zvyčajne obsahujú regulačné proteíny.
Proteíny s kvartérnou štruktúrou sa často nazývajú oligomérne. Rozlišujte medzi homomérnymi a heteromérnymi proteínmi. Homérne proteíny zahŕňajú proteíny, v ktorých majú všetky podjednotky rovnakú štruktúru, napríklad enzým kataláza pozostáva zo štyroch absolútne identických podjednotiek. Heteromérne proteíny majú rôzne podjednotky, napríklad enzým RNA polymeráza pozostáva z piatich štruktúrne odlišných podjednotiek, ktoré vykonávajú rôzne funkcie.
Interakcia jednej podjednotky so špecifickým ligandom spôsobuje konformačné zmeny v celom oligomérnom proteíne a mení afinitu ostatných podjednotiek k ligandom, táto vlastnosť je základom schopnosti oligomérnych proteínov alosterickej regulácie.
Kvartérnu štruktúru proteínu možno zvážiť pomocou príkladu hemoglobínu. Obsahuje štyri polypeptidové reťazce a štyri protetické hemové skupiny, v ktorých sú atómy železa vo železnatej forme Fe 2+. Proteínová časť molekuly – globín – pozostáva z dvoch α-reťazcov a dvoch β-reťazcov, obsahujúcich až 70 % α-helixov. Každý zo štyroch reťazcov má charakteristickú terciárnu štruktúru s jednou hemoskupinou spojenou s každým reťazcom. Hemy rôznych reťazcov sú od seba relatívne vzdialené a majú rôzny uhol sklonu. Medzi dvoma α-reťazcami a dvoma β-reťazcami vzniká málo priamych kontaktov, pričom medzi α a β reťazcami vznikajú početné kontakty typu α 1 β 1 a α 2 β 2 tvorené hydrofóbnymi radikálmi. Kanál zostáva medzi α 1 β 1 a α 2 β 2.
Na rozdiel od myoglobínu sa hemoglobín vyznačuje výrazne nižšou afinitou ku kyslíku, čo mu umožňuje poskytnúť im významnú časť viazaného kyslíka pri nízkych parciálnych tlakoch kyslíka, ktoré existujú v tkanivách. Kyslík sa ľahšie viaže na železo hemoglobínu pri vyšších hodnotách pH a nízkej koncentrácii CO2, charakteristickej pre pľúcne alveoly; uvoľňovanie kyslíka z hemoglobínu je podporované nižšími hodnotami pH a vysokými koncentráciami CO2, ktoré sú tkanivám vlastné.
Okrem kyslíka nesie hemoglobín vodíkové ióny, ktoré sa viažu na histidínové zvyšky v reťazcoch. Hemoglobín tiež nesie oxid uhličitý, ktorý sa viaže na koncovú aminoskupinu každého zo štyroch polypeptidových reťazcov, čo vedie k tvorbe karbaminohemoglobínu:
V erytrocytoch je látka 2,3-difosfoglycerát (DPG) prítomná v dostatočne vysokých koncentráciách, jej obsah stúpa so stúpaním do veľkej výšky a pri hypoxii, čím sa uľahčuje uvoľňovanie kyslíka z hemoglobínu v tkanivách. DPG sa nachádza v kanáli medzi α 1 β 1 a α 2 β 2 a interaguje s pozitívne infikovanými skupinami β-reťazcov. Keď hemoglobín viaže kyslík, DPG sa vytlačí z dutiny. Erytrocyty niektorých vtákov neobsahujú DPG, ale inozitolhexafosfát, ktorý ďalej znižuje afinitu hemoglobínu ku kyslíku.
2,3-difosfoglycerát (DPG)
HbA - normálny hemoglobín dospelých, HbF - fetálny hemoglobín, má väčšiu afinitu k O 2, HbS - hemoglobín pri kosáčikovitej anémii. Kosáčikovitá anémia je vážna dedičná porucha spojená s genetickou abnormalitou hemoglobínu. V krvi chorých ľudí sa pozoruje nezvyčajne veľké množstvo tenkých kosáčikovitých erytrocytov, ktoré po prvé ľahko prasknú a po druhé upchajú krvné vlásočnice. Na molekulárnej úrovni sa hemoglobín S líši od hemoglobínu A jedným aminokyselinovým zvyškom v polohe 6 β-reťazcov, kde sa namiesto zvyšku kyseliny glutámovej nachádza valín. Hemoglobín S teda obsahuje o dva záporné náboje menej, výskyt valínu vedie k vzniku „lepkavého“ hydrofóbneho kontaktu na povrchu molekuly, v dôsledku čoho sa molekuly deoxyhemoglobínu S počas deoxygenácie zlepia a vytvoria nerozpustné abnormálne dlhé filamentózne agregáty vedúce k deformácii erytrocytov.
Nie je dôvod si myslieť, že existuje nezávislá genetická kontrola nad tvorbou úrovní štrukturálnej organizácie proteínov nad primárnou, pretože primárna štruktúra určuje tak sekundárnu, ako aj terciárnu a kvartérnu (ak existuje). Natívna konformácia proteínu je za týchto podmienok termodynamicky najstabilnejšia štruktúra.
KAPITOLA 2.1. BIELKOVINY
1. Neutrálna aminokyselina je:
1) arginín 4) kyselina asparágová
2) lyzín 5) histidín
2. Bipolárny ión monoaminomonokarboxylovej aminokyseliny je nabitý:
1) negatívny
2) elektricky neutrálny
3) pozitívne
Znížená aminokyselina
H2N-CH2-(CH2)3-CHNH2-COOH
patrí do skupiny aminokyselín:
1) hydrofóbne
2) polárne, ale nenabité
3) kladne nabitý
4) záporne nabitý
4. Nastavte korešpondenciu:
aminokyselinové radikály
a) histidín
a) histidín
c) fenylalanín
e) tryptofán
5. Iminokyselina je:
1) glycín 4) serín
2) cysteín 5) prolín
3) arginín
6. Aminokyseliny, ktoré tvoria proteíny, sú:
1) α-aminoderiváty karboxylových kyselín
2) β-aminoderiváty karboxylových kyselín
3) a-aminoderiváty nenasýtených karboxylových kyselín
7. Pomenujte aminokyselinu:
1. Pomenujte aminokyselinu:
9.Nastaviť korešpondenciu:
Aminokyselinové skupiny
4.citrulín monoaminomonokarboxyl
5.cystín diaminomonokarboxyl
6.Treonín monoaminodikarboxylová
7.glutámová diaminodikarboxylová
10. Aminokyselina obsahujúca síru je:
8. Treonín 4) tryptofán
9. Tyrozín 5) metionín
10. Cysteín
11. Zloženie bielkovín nezahŕňa aminokyseliny:
1) glutamín 3) arginín
2) γ-aminomaslovej 4) β-alanínu
kyselina 4) treonín
12. Hydroxylová skupina obsahuje aminokyseliny:
1) alanín 4) metionín
2) serín 5) treonín
3) cysteín
13. Vytvorte súlad:
elementárny chemický obsah
zloženie bielkovín v percentách
1) uhlík a) 21-23
2) kyslík b) 0-3
3) dusík c) 6-7
4) vodík 5) 50-55
5) síra d) 15-17
14. Spojenie sa nezúčastňuje na tvorbe terciárnej štruktúry proteínu:
1) vodík
2) peptid
3) disulfid
4) hydrofóbna interakcia
15. Molekulová hmotnosť proteínu sa mení v rámci:
1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 tisíc kDa
16. Keď nedôjde k denaturácii bielkovín:
1) porušenie terciárnej štruktúry
3) porušenie sekundárnej štruktúry
2) hydrolýza peptidových väzieb
4) disociácia podjednotiek
Spektrofotometrická kvantitatívna metóda
definícia proteínov je založená na ich schopnosti absorbovať svetlo v UV oblasti, keď:
1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm
Aminokyseliny arginín a lyzín tvoria
20-30% aminokyselinového zloženia bielkovín:
1) albumíny 4) históny
2) prolamíny 5) proteinoidy
3) globulíny
19. Vlasové proteíny keratíny patria do skupiny:
1) prolamíny 4) glutelíny
2) protamíny 5) globulíny
3) proteinoid
20,50 % bielkovín krvnej plazmy sú:
1) a-globulíny 4) albumín
2) β-globulíny 5) prealbumín
3) y-globulíny
21. V jadrách eukaryotických buniek sú prítomné najmä:
1) protamíny 3) albumín
2) históny 4) globulíny
22. Medzi proteíny patria:
1) zeín - proteín z kukuričných semien 4) fibroín - proteín hodvábu
2) albumín - vaječný bielok 5) kolagén - proteín spája
3) hordeín - proteín tkaniva jačmenného semena
Aminokyseliny, proteíny a peptidy sú príklady zlúčenín opísaných nižšie. Mnoho biologicky aktívnych molekúl zahŕňa niekoľko chemicky odlišných funkčných skupín, ktoré môžu interagovať navzájom a navzájom so svojimi funkčnými skupinami.
Aminokyseliny.
Aminokyseliny- organické bifunkčné zlúčeniny, ktoré obsahujú karboxylovú skupinu - UNSD a aminoskupina - NH 2 .
zdieľam α a β - aminokyseliny:
Väčšinou sa vyskytuje v prírode α -kyseliny. Proteíny obsahujú 19 aminokyselín a jednu iminokyselinu ( C5H9NIE 2 ):
Najjednoduchšie aminokyselina- glycín. Zvyšok aminokyselín možno rozdeliť do nasledujúcich hlavných skupín:
1) homológy glycínu - alanín, valín, leucín, izoleucín.
Získanie aminokyselín.
Chemické vlastnosti aminokyselín.
Aminokyseliny- ide o amfotérne zlúčeniny, pretože obsahujú vo svojom zložení 2 opačné funkčné skupiny - aminoskupinu a hydroxylovú skupinu. Preto reagujú s kyselinami a zásadami:
Acidobázická konverzia môže byť vyjadrená ako:
Modernú bielkovinovú výživu si nemožno predstaviť bez zohľadnenia úlohy jednotlivých aminokyselín. Dokonca aj pri celkovo pozitívnej bilancii bielkovín môžu telu zvieraťa chýbať bielkoviny. Je to spôsobené tým, že asimilácia jednotlivých aminokyselín je navzájom prepojená, nedostatok alebo nadbytok jednej aminokyseliny môže viesť k nedostatku inej.
Niektoré aminokyseliny nie sú syntetizované u ľudí a zvierat. Nazývajú sa nenahraditeľné. Takýchto aminokyselín je len desať. Štyri z nich sú kritické (obmedzujúce) - najčastejšie obmedzujú rast a vývoj zvierat.
V krmivách pre hydinu sú metionín a cystín hlavnými limitujúcimi aminokyselinami a lyzín v krmivách ošípaných. Telo musí prijímať dostatočné množstvo hlavnej limitujúcej kyseliny v potrave, aby sa ostatné aminokyseliny mohli efektívne využiť na syntézu bielkovín.
Tento princíp ilustruje sud Liebig, kde hladina naplnenia suda predstavuje úroveň syntézy bielkovín v tele zvieraťa. Najkratšia doska v sude "obmedzuje" schopnosť zadržať kvapalinu. Ak sa táto doska predĺži, potom sa objem kvapaliny zadržanej v sude zvýši na úroveň druhej obmedzovacej dosky.
Najdôležitejším faktorom, ktorý určuje produktivitu zvierat, je rovnováha aminokyselín v nej obsiahnutých v súlade s fyziologickými potrebami. Početné štúdie ukázali, že u ošípaných sa potreba aminokyselín kvantitatívne líši v závislosti od plemena a pohlavia. Ale pomer esenciálnych aminokyselín na syntézu 1 g bielkovín je rovnaký. Tento pomer esenciálnych aminokyselín k lyzínu, ako hlavnej limitujúcej aminokyseline, sa nazýva „ideálny proteín“ alebo „ideálny profil aminokyselín“. (
lyzín
je súčasťou takmer všetkých bielkovín živočíšneho, rastlinného a mikrobiálneho pôvodu, avšak bielkoviny obilnín sú chudobné na lyzín.
- Lyzín reguluje reprodukčnú funkciu, pri jeho nedostatku je narušená tvorba spermií a vajíčok.
- Je nevyhnutný pre rast mladých zvierat, tvorbu tkanivových bielkovín. Lyzín sa podieľa na syntéze nukleoproteínov, chromoproteínov (hemoglobínu), čím reguluje pigmentáciu zvieracej srsti. Reguluje množstvo produktov rozkladu bielkovín v tkanivách a orgánoch.
- Podporuje vstrebávanie vápnika
- Podieľa sa na funkčnej činnosti nervovej a endokrinné systémy, reguluje metabolizmus bielkovín a uhľohydrátov, avšak pri reakcii so sacharidmi sa lyzín stáva neprístupným pre asimiláciu.
- Lyzín je prekurzorom pri tvorbe karnitínu, ktorý hrá dôležitú úlohu v metabolizme tukov.
Metionín a cystín aminokyseliny obsahujúce síru. V tomto prípade sa metionín môže premeniť na cystín, preto sa tieto aminokyseliny spolu normalizujú a v prípade nedostatku sa do stravy zavádzajú suplementy metionínu. Obe tieto aminokyseliny sa podieľajú na tvorbe kožných derivátov – vlasy, perie; spolu s vitamínom E regulujú odstraňovanie prebytočného tuku z pečene, sú nevyhnutné pre rast a množenie buniek, erytrocytov. Pri nedostatku metionínu je cystín neaktívny. Výrazný nadbytok metionínu v strave by sa však nemal tolerovať.
metionín
podporuje ukladanie tuku vo svaloch, je nevyhnutný pre tvorbu nových organických zlúčenín cholínu (vitamín B4), kreatínu, adrenalínu, niacínu (vitamín B5) atď.
Nedostatok metionínu v diétach vedie k zníženiu hladiny plazmatických bielkovín (albumínu), spôsobuje anémiu (pokles hladiny hemoglobínu v krvi), pri súčasnom nedostatku vitamínu E a selénu prispieva k rozvoju svalovej dystrofie. Nedostatočné množstvo metionínu v potrave spôsobuje spomalený rast mláďat, stratu chuti do jedla, zníženú úžitkovosť, zvýšené náklady na krmivo, stukovatenie pečene, poškodenie obličiek, anémiu a chradnutie.
Nadbytok metionínu zhoršuje využitie dusíka, spôsobuje degeneratívne zmeny v pečeni, obličkách, pankrease a zvyšuje potrebu arginínu a glycínu. Pri veľkom nadbytku metionínu sa pozoruje nerovnováha (narušená rovnováha aminokyselín, ktorá je založená na prudkých odchýlkach od optimálneho pomeru esenciálnych aminokyselín v strave), ktorá je sprevádzaná metabolickými poruchami a inhibíciou rastu miera u mladých zvierat.
Cystín - aminokyselina obsahujúca síru, zameniteľná s metionínom, podieľa sa na redoxných procesoch, metabolizme bielkovín, sacharidov a žlčových kyselín, podporuje tvorbu látok, ktoré neutralizujú črevné jedy, aktivuje inzulín, spolu s tryptofánom sa cystín podieľa na syntéze žlčových kyselín v pečeni potrebných na vstrebávanie produktov trávenia tukov z čriev, používaných na syntézu glutatiónu. Cystín má schopnosť absorbovať ultrafialové lúče. Pri nedostatku cystínu sa zaznamenáva cirhóza pečene, oneskorenie operenia a rastu peria u mladých zvierat, krehkosť a strata (vytrhávanie) peria u dospelých vtákov a znížená odolnosť voči infekčným chorobám.
tryptofán
určuje fyziologickú aktivitu enzýmov tráviaceho traktu, oxidačných enzýmov v bunkách a radu hormónov, podieľa sa na obnove bielkovín krvnej plazmy, podmieňuje normálnu činnosť endokrinného a krvotvorného aparátu, reprodukčného systému, syntézu gama - globulínov, hemoglobín, kyselina nikotínová, očná purpura atď. pri tryptofánovej diéte sa spomaľuje rast mláďat, znižuje sa produkcia vajec nosnicami, zvyšujú sa náklady na produkciu krmiva, dochádza k atrofii endokrinných a pohlavných žliaz, slepote, vzniká anémia ( znižuje sa počet erytrocytov a hladina hemoglobínu v krvi), znižuje sa odolnosť a imunitné vlastnosti organizmu, oplodnenie a liahnivosť vajíčok ... U ošípaných kŕmených stravou chudobnou na tryptofán sa znižuje príjem krmiva, objavuje sa zvrátená chuť do jedla, hrubé štetiny a vychudnutosť a zaznamenáva sa stukovatenie pečene. Nedostatok tejto aminokyseliny tiež vedie k sterilite, zvýšenej excitabilite, kŕčom, vzniku šedého zákalu, negatívnej dusíkovej bilancii a strate telesnej hmotnosti. Tryptofán, ktorý je prekurzorom (provitamínom) niacínu, zabraňuje rozvoju pelagry.