Аминокиселините аргинин и лизин съставляват. Ролята и значението на аминокиселините в храненето на животните. Ролята на есенциалните аминокиселини Формули на сяра аминокиселини
Сред разнообразието от аминокиселини, само 20 участват във вътреклетъчния протеинов синтез ( протеиногенни аминокиселини). Също така в човешкото тяло са открити около 40 непротеиногенни аминокиселини. Всички протеиногенни аминокиселини са α- аминокиселини и техният пример може да бъде показан допълнителни начиникласификация.
По структурата на страничния радикал
Разпределете
- алифатен(аланин, валин, левцин, изолевцин, пролин, глицин),
- ароматни(фенилаланин, тирозин, триптофан),
- съдържащи сяра(цистеин, метионин),
- съдържащи ОН група(отново серин, треонин, тирозин),
- съдържащи допълнителни COOH група(аспарагинова и глутаминова киселини),
- допълнителен NH 2 -група(лизин, аргинин, хистидин, също глутамин, аспарагин).
Обикновено имената на аминокиселините са съкратени до 3 букви. Професионалистите в молекулярната биология също използват еднобуквени символи за всяка аминокиселина.
Структурата на протеиногенните аминокиселини
Чрез полярността на страничния радикал
Съществува неполярниаминокиселини (ароматни, алифатни) и полярни(незаредени, отрицателно и положително заредени).
По киселинно-основни свойства
По киселинно-основни свойства те се подразделят неутрален(мнозинство), кисел(аспарагинова и глутаминова киселини) и основното(лизин, аргинин, хистидин) аминокиселини.
По незаменимост
Ако е необходимо, в тялото се разпределят тези, които не се синтезират в тялото и трябва да се доставят с храна - незаменимаминокиселини (левцин, изолевцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). ДА СЕ заменяемвключват такива аминокиселини, чийто въглероден скелет се образува в метаболитни реакции и е способен по някакъв начин да получи аминогрупа с образуването на съответната аминокиселина. Двете аминокиселини са условно незаменим (аргинин, хистидин), т.е. техният синтез се осъществява в недостатъчни количества, особено при деца.
Аминокиселините са карбоксилни киселини, съдържащи аминогрупа и карбоксилна група. Естествените аминокиселини са 2-аминокарбоксилни киселини или α-аминокиселини, въпреки че има аминокиселини като β-аланин, таурин, γ-аминомаслена киселина. Обобщената формула за α-аминокиселина изглежда така:
α-аминокиселините при въглерод 2 имат четири различни заместителя, тоест всички α-аминокиселини, с изключение на глицина, имат асиметричен (хирален) въглероден атом и съществуват като два енантиомера - L- и D-аминокиселини. Естествените аминокиселини принадлежат към L-серията. D-аминокиселините се намират в бактериите и пептидните антибиотици.
Всички аминокиселини във водните разтвори могат да съществуват под формата на биполярни йони, като общият им заряд зависи от рН на средата. Стойността на pH, при която общият заряд е нула, се нарича изоелектрична точка. В изоелектричната точка една аминокиселина е цвитер йон, тоест нейната аминна група е протонирана, а карбоксилната група е дисоциирана. В неутралния диапазон на pH повечето аминокиселини са цвитериони:
Аминокиселините не поглъщат светлина във видимата област на спектъра, ароматните аминокиселини поглъщат светлина в UV областта на спектъра: триптофан и тирозин при 280 nm, фенилаланин при 260 nm.
Аминокиселините се характеризират с някои химична реакцияот голямо значение за лабораторната практика: цветен нинхидрин тест за α-аминогрупата, реакции, характерни за сулфхидрилни, фенолни и други групи аминокиселинни радикали, ацетализиране и образуване на основи на Шиф от аминогрупи, естерификация по карбоксилни групи.
Биологичната роля на аминокиселините:
са структурните елементи на пептидите и протеините, така наречените протеиногенни аминокиселини. Съставът на протеините съдържа 20 аминокиселини, които са кодирани генетичен коди са включени в протеини по време на транслация, някои от тях могат да бъдат фосфорилирани, ацилирани или хидроксилирани;
могат да бъдат структурни елементи на други природни съединения - коензими, жлъчни киселини, антибиотици;
са сигнални молекули. Някои от аминокиселините са невротрансмитери или прекурсори на невротрансмитери, хормони и хистохормони;
са най-важните метаболити, например някои аминокиселини са предшественици на растителните алкалоиди, или служат като донори на азот, или са жизненоважни компоненти на храненето.
Класификацията на протеиногенните аминокиселини се основава на структурата и полярността на страничните вериги:
1. Алифатни аминокиселини:
глицин, ликуване, G, Gly
аланин, ала, А, Ала
валин, вал, V, Val *
левцин, леи, L, Leu *
изолевцин, тиня,аз, Иле *
Тези аминокиселини не съдържат хетероатоми или циклични групи в страничната верига и се характеризират с подчертано ниска полярност.
цистеин, цис, C, Cys
метионин, мет, M, Met *
3. Ароматни аминокиселини:
фенилаланин, сешоар, F, Phe *
тирозин, стрелбище, Y, Tyr
триптофан, три, W, Trp *
хистидин, gis, H, Неговите
Ароматните аминокиселини съдържат цикли, стабилизирани с мезомерен резонанс. В тази група само аминокиселината фенилаланин проявява ниска полярност, тирозинът и триптофанът се характеризират със забележима, а хистидинът - дори с висока полярност. Хистидинът може също да се нарече основни аминокиселини.
4. Неутрални аминокиселини:
серин, сиво, S, Ser
треонин, тре, T, Thr *
аспарагин, asn, N, Asn
глутамин, gln, Q, Gln
Неутралните аминокиселини съдържат хидроксилни или карбоксамидни групи. Въпреки че амидните групи са нейонни, молекулите на аспарагина и глутамина са силно полярни.
5. Киселинни аминокиселини:
аспарагинова киселина (аспартат), asp, D, Asp
глутаминова киселина (глутамат), Дълбок,Е, Глу
Карбоксилните групи на страничните вериги на киселинните аминокиселини са напълно йонизирани в целия физиологичен диапазон на рН.
6. Незаменими аминокиселини:
лизин, л от,К, Лис *
аргинин, арг, R, Arg
Страничните вериги на основните аминокиселини са напълно протонирани в неутралния диапазон на рН. Силно основна и много полярна аминокиселина е аргининът, който съдържа гуанидинова част.
7. Иминокиселина:
пролин, относно, P, Pro
Страничната верига на пролин се състои от петчленен пръстен, съдържащ α-въглероден атом и α-амино група. Следователно пролинът, строго погледнато, не е аминокиселина, а иминокиселина. Азотният атом в пръстена е слаба основа и не се протонира при физиологични стойности на рН. Поради своята циклична структура, пролинът причинява извивки в полипептидната верига, което е много важно за структурата на колагена.
Някои от изброените аминокиселини не могат да се синтезират в човешкото тяло и трябва да се приемат с храната. Тези незаменими аминокиселини са маркирани със звездички.
Както бе споменато по-горе, протеиногенните аминокиселини са предшественици на някои ценни биологично активни молекули.
Два биогенни амина β-аланин и цистеамин са част от коензим А (коензимите са производни на водоразтворими витамини, които образуват активния център на комплексните ензими). β-аланинът се образува чрез декарбоксилиране на аспарагинова киселина, а цистеаминът чрез декарбоксилиране на цистеин:
β-аланин 
цистеамин
Остатъкът от глутаминова киселина е част от друг коензим - тетрахидрофолиева киселина, производно на витамин В с.
Други биологично ценни молекули са конюгати на жлъчни киселини с аминокиселината глицин. Тези конюгати са по-силни киселини от основните, образуват се в черния дроб и присъстват в жлъчката под формата на соли.
гликохолова киселина
Протеиногенните аминокиселини са предшественици на някои антибиотици - биологично активни вещества, синтезирани от микроорганизми и инхибиращи растежа на бактерии, вируси и клетки. Най-известните от тях са пеницилините и цефалоспорините, които съставляват групата на β-лактамните антибиотици и се произвеждат от плесента от рода Пеницил... Характеризират се с наличието на реактивен β-лактамен пръстен в структурата, с помощта на който инхибират синтеза на клетъчните стени на грам-отрицателни микроорганизми.
обща формула на пеницилините
Биогенните амини - невротрансмитери, хормони и хистохормони - се получават от аминокиселини чрез декарбоксилиране.
Аминокиселините глицин и глутамат сами по себе си са невротрансмитери в централната нервна система.
допамин (невротрансмитер) норепинефрин (невротрансмитер)
адреналин (хормон) хистамин (невротрансмитер и хистохормон)
серотонин (невротрансмитер и хистохормон) GABA (невротрансмитер)
тироксин (хормон)
Производното на аминокиселината триптофан е най-известният естествено срещащ се ауксин - индолоцетна киселина. Ауксините са регулатори на растежа на растенията, те стимулират диференциацията на растящите тъкани, растежа на камбий, корени, ускоряват растежа на плодовете и опадането на старите листа, техни антагонисти са абсцицинова киселина.
индолоцетна киселина
Алкалоидите са и производни на аминокиселини - естествени азотсъдържащи съединения с основен характер, образувани в растенията. Тези съединения са изключително активни физиологични съединения, широко използвани в медицината. Примерите за алкалоиди включват производното на фенилаланин папаверин, изохинолиновия алкалоид на хипнотичния мак (антиспазматичен) и производното на триптофана физостигмин, индолов алкалоид от калабарски боб (антихолинестеразно лекарство):
папаверин физостигмин
Аминокиселините са изключително популярни биотехнологични цели. Има много възможности за химичен синтез на аминокиселини, но резултатът са рацемати на аминокиселини. Тъй като само L-изомерите на аминокиселините са подходящи за хранително-вкусовата промишленост и медицината, рацемичните смеси трябва да се разделят на енантиомери, което е сериозен проблем. Следователно биотехнологичният подход е по-популярен: ензимен синтез с помощта на имобилизирани ензими и микробиологичен синтез с използване на цели микробни клетки. И в двата случая се получават чисти L-изомери.
Аминокиселините се използват като хранителни добавкии фуражни компоненти. Глутаминовата киселина подобрява вкуса на месото, валинът и левцинът подобряват вкуса хлебни изделия, глицинът и цистеинът се използват като антиоксиданти при консервирането. D-триптофанът може да се използва като заместител на захарта, тъй като е многократно по-сладък. Лизинът се добавя към храната за селскостопански животни, тъй като повечето растителни протеини съдържат малко количество от есенциалната аминокиселина лизин.
Аминокиселините се използват широко в медицинската практика. Това са аминокиселини като метионин, хистидин, глутаминова и аспарагинова киселини, глицин, цистеин, валин.
През последното десетилетие в козметиката за грижа за кожата и косата започнаха да се добавят аминокиселини.
Химически модифицираните аминокиселини също намират широко приложение в индустрията като повърхностно активни вещества при синтеза на полимери, в производството на детергенти, емулгатори и добавки към горивата.
ПРОТЕИНИ
Протеините са високомолекулни вещества, съставени от аминокиселини, свързани с пептидна връзка.
Именно протеините са продукт на генетична информация, предавана от поколение на поколение, и осъществяват всички жизненоважни процеси в клетката.
Функции на протеина:
Каталитична функция. Най-многобройната група протеини са ензимите - протеини с каталитична активност, които ускоряват химичните реакции. Примери за ензими са пепсин, алкохол дехидрогеназа, глутамин синтетаза.
Структурна функция. Структурните протеини са отговорни за поддържането на формата и стабилността на клетките и тъканите, те включват кератини, колаген, фиброин.
Транспортна функция. Транспортните протеини транспортират молекули или йони от един орган към друг или през мембрани в клетката, например хемоглобин, серумен албумин, йонни канали.
Защитна функция. Протеините на хомеостазната система предпазват организма от патогени, чужда информация, загуба на кръв - имуноглобулини, фибриноген, тромбин.
Регулаторна функция. Протеините изпълняват функциите на сигнални вещества - някои хормони, хистохормони и невротрансмитери, са рецептори за сигнални вещества от всякаква структура, осигуряват по-нататъшно предаване на сигнала в биохимичните сигнални вериги на клетката. Примерите включват растежен хормон соматотропин, хормон инсулин, Н- и М-холинергични рецептори.
Функция на двигателя. С помощта на протеини се осъществяват процесите на свиване и други биологични движения. Примерите включват тубулин, актин, миозин.
Резервна функция. Растенията съдържат протеини за съхранение, които са ценни хранителни вещества; в животинските организми мускулните протеини служат като резервни хранителни вещества, които се мобилизират, когато е абсолютно необходимо.
Протеините се характеризират с наличието на няколко нива на структурна организация.
Първична структурапротеинът се отнася до последователността на аминокиселинните остатъци в полипептидната верига. Пептидната връзка е карбоксамидна връзка между α-карбоксиловата група на една аминокиселина и α-амино групата на друга аминокиселина.
аланилфенилаланилцистеилпролин
Пептидната връзка има няколко характеристики:
а) той е резонансно стабилизиран и затова е практически в една и съща равнина - равнинна; въртенето около C-N връзката изисква много енергия и е трудно;
б) връзката -CO-NH- има специален характер, тя е по-малка от обикновено, но повече от два пъти, тоест има кето-енол тавтомерия:
в) заместителите по отношение на пептидната връзка са в транс-позиция;
г) пептидният гръбнак е заобиколен от странични вериги с различно естество, взаимодействащи с околните молекули на разтворителя, свободните карбоксилни и аминогрупи се йонизират, образувайки катионни и анионни центрове на протеиновата молекула. В зависимост от тяхното съотношение, протеиновата молекула получава общ положителен или отрицателен заряд и също така се характеризира с определена стойност на pH на средата при достигане на изоелектричната точка на протеина. Радикалите образуват солеви, етерни, дисулфидни мостове в протеиновата молекула и също така определят обхвата от реакции, присъщи на протеините.
Понастоящем се споразумяхме да разглеждаме полимери, състоящи се от 100 или повече аминокиселинни остатъка, като протеини, полипептиди - полимери, състоящи се от 50-100 аминокиселинни остатъка, нискомолекулни пептиди - полимери, състоящи се от по-малко от 50 аминокиселинни остатъка.
Някои пептиди с ниско молекулно тегло играят независима биологична роля. Примери за някои от тези пептиди:
Глутатион - γ-glu-cis-gly - един от най-разпространените вътреклетъчни пептиди, участва в окислително-редукционните процеси в клетките и преноса на аминокиселини през биологичните мембрани.
Карнозин - β-ala-gis - пептид, съдържащ се в мускулите на животните, елиминира продуктите от разграждането на липидния пероксид, ускорява разграждането на въглехидратите в мускулите и участва в енергийния метаболизъм в мускулите под формата на фосфат.
Вазопресинът е хормон на задния дял на хипофизната жлеза, който участва в регулирането на водния метаболизъм в тялото:
Фалоидинът е отровен полипептид от мухоморка, в незначителни концентрации, причинява смърт на тялото поради освобождаването на ензими и калиеви йони от клетките:
Грамицидинът е антибиотик, който действа върху много грам-положителни бактерии, променя пропускливостта на биологичните мембрани за съединения с ниско молекулно тегло и причинява клетъчна смърт:
Met-енкефалин - tyr-gli-gli-phen-meth - пептид, синтезиран в неврони и отслабващ болката.
Вторична протеинова структураТова е пространствена структура, образувана в резултат на взаимодействия между функционалните групи на пептидния гръбнак.
Пептидната верига съдържа много CO и NH групи пептидни връзки, всяка от които е потенциално способна да участва в образуването на водородни връзки. Има два основни типа структури, които позволяват това: α-спирала, в която веригата се навива като кабел от телефонна слушалка, и сгъната β-структура, в която опънати секции от една или повече вериги са положени една до друга . И двете тези структури са много стабилни.
α-спирала се характеризира с изключително плътно опаковане на усуканата полипептидна верига, за всеки завой на дясната спирала има 3,6 аминокиселинни остатъка, радикалите на които винаги са насочени навън и леко назад, т.е. началото на полипептидната верига.
Основните характеристики на α-спирала:
α-спирала се стабилизира чрез водородни връзки между водородния атом при азота на пептидната група и карбонилния кислород на остатъка, който е на четири позиции от дадената по веригата;
всички пептидни групи участват в образуването на водородна връзка, което осигурява максимална стабилност на α-спирала;
всички азотни и кислородни атоми на пептидните групи участват в образуването на водородни връзки, което значително намалява хидрофилността на α-спиралните области и повишава тяхната хидрофобност;
α-спирала се образува спонтанно и е най-стабилната конформация на полипептидната верига, която съответства на минимума свободна енергия;
в полипептидна верига от L-аминокиселини, дясната спирала, обикновено намираща се в протеините, е много по-стабилна от лявата.
Възможността за образуване на α-спирала се дължи на първичната структура на протеина. Някои аминокиселини пречат на извиването на пептидния гръбнак. Например, съседните карбоксилни групи на глутамат и аспартат взаимно се отблъскват, което предотвратява образуването на водородни връзки в α-спирала. По същата причина спирализацията на веригата е възпрепятствана в местата на близко разположени положително заредени остатъци от лизин и аргинин. Въпреки това, пролинът играе най-голяма роля в разрушаването на α-спирала. Първо, в пролина азотният атом е част от твърд пръстен, който предотвратява въртенето около N-C връзката, и второ, пролинът не образува водородна връзка поради отсъствието на водород при азотния атом.
β-сгъването е слоеста структура, образувана от водородни връзки между линейно разположени пептидни фрагменти. И двете вериги могат да бъдат независими или да принадлежат на една и съща полипептидна молекула. Ако веригите са ориентирани в една посока, тогава такава β-структура се нарича паралелна. В случай на обратна посока на веригите, тоест когато N-краят на едната верига съвпада с C-края на другата верига, β-структурата се нарича антипаралелна. Енергийно, антипаралелното β-сгъване с почти линейни водородни мостове е по-предпочитано.
успоредно β-сгъване анти-паралелно β-сгъване
За разлика от α-спирала, наситена с водородни връзки, всеки участък от β-сгъващата верига е отворен за образуване на допълнителни водородни връзки. Страничните аминокиселинни радикали са ориентирани почти перпендикулярно на равнината на листа, последователно нагоре и надолу.
В тези региони, където пептидната верига се огъва доста рязко, често има β-примка. Това е кратък фрагмент, в който 4 аминокиселинни остатъка са огънати на 180 ° и стабилизирани от един водороден мост между първия и четвъртия остатък. Големите аминокиселинни радикали пречат на образуването на β-примката, поради което най-малката аминокиселина глицин най-често се включва в нея.
Белтъчна свръхвторична структура- това е някакъв специфичен ред на редуване на вторични структури. Под домейн се разбира отделна част от протеинова молекула, която има определена степен на структурна и функционална автономия. Понастоящем домейните се считат за основни елементи от структурата на протеиновите молекули, а съотношението и естеството на подреждането на α-спирали и β-слоеве осигуряват повече за разбиране на еволюцията на протеиновите молекули и филогенетичните връзки, отколкото сравняването на първичните структури. Основната задача на еволюцията е изграждането на всички нови протеини. Шансът е безкрайно малък случайно да се синтезира аминокиселинна последователност, която да удовлетвори условията на опаковката и да осигури изпълнението на функционални задачи. Поради това често се срещат протеини с различни функции, но подобни по структура толкова много, че изглежда, че имат един общ прародител или произхождат един от друг. Изглежда, че еволюцията, изправена пред необходимостта да реши определен проблем, предпочита да не проектира първо протеини за това, а да се адаптира към това вече добре смазани структури, като ги адаптира за нови цели.
Някои примери за често повтарящи се супервторични структури:
αα ’- протеини, съдържащи само α-спирали (миоглобин, хемоглобин);
ββ '- протеини, съдържащи само β-структури (имуноглобулини, супероксид дисмутаза);
βαβ '- структурата на β-цевта, всеки β-слой се намира вътре в цевта и е свързан с α-спирала, разположена на повърхността на молекулата (триоза фосфоизомераза, лактат дехидрогеназа);
"Цинков пръст" - протеинов фрагмент, състоящ се от 20 аминокиселинни остатъка, цинковият атом е свързан с два цистеинови и два хистидинови остатъка, което води до "пръст" от около 12 аминокиселинни остатъка, може да се свърже с регулаторни области на ДНК молекула;
"Левцинов цип" - взаимодействащите протеини имат α-спирална област, съдържаща най-малко 4 левцинови остатъка, разположени са на 6 аминокиселини една от друга, тоест те са на повърхността на всеки втори контур и могат да образуват хидрофобни връзки с левцинови остатъци от друг протеин... С помощта на левцинови крепежни елементи, например, молекулите на високоосновните протеини на хистоните могат да се комбинират в комплекси, преодолявайки положителния заряд.
Третична структура на протеинаТова е пространственото подреждане на протеинова молекула, стабилизирано чрез връзки между страничните радикали на аминокиселините.
Видове връзки, които стабилизират третичната структура на протеина:
електростатичен водороден хидрофобен дисулфид
комуникация комуникация комуникация комуникация комуникация
В зависимост от нагъването на третичната структура, протеините могат да бъдат класифицирани в два основни типа - фибриларни и глобуларни.
Фибриларните протеини са дълги нишковидни молекули, неразтворими във вода, чиито полипептидни вериги са удължени по една ос. Това са основно структурни и контрактилни протеини. Няколко примера за най-често срещаните фибриларни протеини:
α-кератини. Синтезирано от клетките на епидермиса. Те представляват почти цялото сухо тегло на косата, козината, перата, рогата, ноктите, ноктите, иглите, люспите, копита и черупката на костенурки, както и значителна част от теглото на външния слой на кожата. Това е цяло семейство протеини, те са сходни по състав на аминокиселини, съдържат много цистеинови остатъци и имат еднакво пространствено разположение на полипептидните вериги. В клетките на косата кератиновите полипептидни вериги първо се организират във влакна, от които след това се образуват структури като въже или усукан кабел, който в крайна сметка запълва цялото пространство на клетката. Космичните клетки се сплескат и накрая умират, а клетъчните стени образуват тръбна обвивка около всеки косъм, наречена кутикула. В α-кератина полипептидните вериги имат формата на α-спирала, усукани една около друга в трижилен кабел с образуване на напречни дисулфидни връзки. N-крайните остатъци са разположени от едната страна (успоредно). Кератините са неразтворими във вода поради преобладаването на аминокиселини с неполярни странични радикали в състава им, които са насочени към водната фаза. В пермпротичат следните процеси: първо, чрез редукция с тиоли, дисулфидните мостове се разрушават и след това, когато косата придобие необходимата форма, те се изсушават чрез нагряване, докато се образуват нови дисулфидни мостове поради окисляване с кислород от въздуха, което запазват формата на прическата.
β-кератини. Те включват коприна и уеб фиброин. Те са антипаралелни β-сгънати слоеве с преобладаване на глицин, аланин и серин в състава.
Колаген. Най-разпространеният протеин във висшите животни и основният фибриларен протеин на съединителната тъкан. Колагенът се синтезира във фибробласти и хондроцити – специализирани клетки от съединителна тъкан, от които след това се изхвърля. Колагеновите влакна се намират в кожата, сухожилията, хрущялите и костите. Те не се разтягат, превъзхождат стоманената тел по здравина, колагеновите фибрили се характеризират с напречно набраздяване. Когато се вари във вода, влакнестият, неразтворим и несмилаем колаген се превръща в желатин в резултат на хидролиза на някои ковалентни връзки. Колагенът съдържа 35% глицин, 11% аланин, 21% пролин и 4-хидроксипролин (аминокиселина, намираща се само в колагена и еластина). Този състав обяснява относително ниската хранителна стойност на желатина като хранителен протеин. Колагеновите фибрили са съставени от повтарящи се полипептидни субединици, наречени тропоколаген. Тези субединици са подредени по протежение на фибрила в успоредни снопове глава до опашка. Изместването на главите дава характерната напречна напречност. Кухините в тази структура, ако е необходимо, могат да служат като място за отлагане на кристали хидроксиапатит Ca 5 (OH) (PO 4) 3, който играе важна роля в минерализацията на костите.
Тропоколагеновите субединици се състоят от три полипептидни вериги, плътно усукани под формата на тринишково въже, различни от α- и β-кератините. При някои колагени и трите вериги имат една и съща аминокиселинна последователност, докато при други само две вериги са идентични, а третата се различава от тях. Тропоколагеновата полипептидна верига образува лява спирала само с три аминокиселинни остатъка на завой поради извивките на веригата, причинени от пролин и хидроксипролин. В допълнение към водородните връзки, три вериги са свързани заедно чрез ковалентна връзка, образувана между два лизинови остатъка, разположени в съседни вериги:
С напредване на възрастта се образуват все повече и повече кръстосани връзки във и между тропоколагеновите субединици, което прави колагеновите фибрили по-твърди и крехки и това променя механичните свойства на хрущяла и сухожилията, прави костите по-крехки и намалява прозрачността на роговицата на окото.
Еластин. Съдържа се в жълтата еластична тъкан на лигаментите и еластичния слой съединителна тъкан в стените на големите артерии. Основната субединица на еластиновите фибрили е тропоеластин. Еластинът е богат на глицин и аланин, с високо съдържание на лизин и ниско съдържание на пролин. Спиралните участъци от еластин се разтягат при напрежение, но се връщат към първоначалната си дължина, когато натоварването се отстрани. Лизиновите остатъци от четири различни вериги образуват ковалентни връзки помежду си и позволяват на еластин да се разтяга обратимо във всички посоки.
Глобуларни протеини - протеини, чиято полипептидна верига е сгъната в компактна глобула, способна да изпълнява голямо разнообразие от функции.
Най-удобно е да се разгледа третичната структура на глобуларните протеини, като се използва миоглобин като пример. Миоглобинът е сравнително малък протеин, свързващ кислорода, намиращ се в мускулните клетки. Той съхранява свързания кислород и насърчава пренасянето му в митохондриите. Молекулата на миоглобина съдържа една полипептидна верига и една хемогрупа (хем) - комплекс от протопорфирин с желязо. Основните свойства на миоглобина:
а) молекулата на миоглобина е толкова компактна, че вътре в нея могат да се поберат само 4 водни молекули;
б) всички полярни аминокиселинни остатъци, с изключение на два, са разположени на външната повърхност на молекулата и всички те са в хидратирано състояние;
в) повечето от хидрофобните аминокиселинни остатъци са разположени вътре в молекулата на миоглобина и по този начин са защитени от контакт с вода;
г) всеки от четирите пролинови остатъка в миоглобиновата молекула се намира на мястото на огъването на полипептидната верига, на други места на завоя има остатъци от серин, треонин и аспарагин, тъй като такива аминокиселини предотвратяват образуването на α-спирала, ако са един с друг;
д) планарната хемогрупа лежи в кухината (джоба) близо до повърхността на молекулата, железният атом има две координационни връзки, насочени перпендикулярно на равнината на хема, едната от тях е свързана с хистидиновия остатък 93, а другата служи за свързване кислородната молекула.
Започвайки от третичната структура, протеинът става способен да изпълнява присъщите си биологични функции. Функционирането на протеините се основава на факта, че когато третичната структура е нагъната на повърхността на протеина, се образуват области, които могат да прикрепят други молекули към себе си, наречени лиганди. Високата специфичност на взаимодействието на протеина с лиганда се осигурява от комплементарността на структурата на активния център към структурата на лиганда. Допълняемостта е пространственото и химическото съответствие на взаимодействащите повърхности. За повечето протеини третичната структура е максималното ниво на сгъване.
Кватернерна протеинова структура- типично за протеини, състоящи се от две или повече полипептидни вериги, свързани помежду си изключително чрез нековалентни връзки, главно електростатични и водородни. Най-често протеините съдържат две или четири субединици, повече от четири субединици обикновено съдържат регулаторни протеини.
Протеините с кватернерна структура често се наричат олигомерни. Правете разлика между хомомерни и хетеромерни протеини. Хомомерните протеини включват протеини, в които всички субединици имат една и съща структура, например ензимът каталаза се състои от четири абсолютно идентични субединици. Хетеромерните протеини имат различни субединици, например ензимът РНК полимераза се състои от пет структурно различни субединици, които изпълняват различни функции.
Взаимодействието на една субединица със специфичен лиганд причинява конформационни промени в целия олигомерен протеин и променя афинитета на други субединици към лигандите; това свойство е в основата на способността на олигомерните протеини за алостерична регулация.
Четвъртичната структура на протеина може да бъде разгледана с помощта на примера на хемоглобина. Съдържа четири полипептидни вериги и четири простетични хемови групи, в които железните атоми са в желязна форма Fe 2+. Белтъчната част на молекулата - глобин - се състои от две α-вериги и две β-вериги, съдържащи до 70% α-спирали. Всяка от четирите вериги има характерна третична структура, с една хемогрупа, свързана с всяка верига. Хемовете на различните вериги са относително далеч един от друг и имат различен ъгъл на наклон. Между две α-вериги и две β-вериги се образуват малко директни контакти, докато между α и β веригите възникват множество контакти от типа α 1 β 1 и α 2 β 2, образувани от хидрофобни радикали. Между α 1 β 1 и α 2 β 2 остава канал.
За разлика от миоглобина, хемоглобинът се характеризира със значително по-нисък афинитет към кислорода, което му позволява да им дава значителна част от свързания кислород при ниските парциални налягания на кислорода, съществуващи в тъканите. Кислородът се свързва по-лесно от желязото на хемоглобина при по-високи стойности на pH и ниска концентрация на CO 2, характерни за алвеолите на белите дробове; освобождаването на кислород от хемоглобина се благоприятства от по-ниските стойности на pH и високите концентрации на CO 2, присъщи на тъканите.
В допълнение към кислорода, хемоглобинът носи водородни йони, които се свързват с хистидиновите остатъци във веригите. Хемоглобинът също носи въглероден диоксид, който се прикрепя към крайната аминогрупа на всяка от четирите полипептидни вериги, което води до образуването на карбаминохемоглобин:
В еритроцитите веществото 2,3-дифосфоглицерат (DPG) присъства в достатъчно високи концентрации, съдържанието му се увеличава с увеличаване на голяма височинаи по време на хипоксия, улесняване на освобождаването на кислород от хемоглобина в тъканите. DPG се намира в канала между α 1 β 1 и α 2 β 2, взаимодействайки с положително инфектирани групи от β-вериги. Когато хемоглобинът свързва кислорода, DPG се измества от кухината. Еритроцитите на някои птици не съдържат DPG, а инозитол хекса-фосфат, който допълнително намалява афинитета на хемоглобина към кислорода.
2,3-дифосфоглицерат (DPG)
HbA - нормален хемоглобин за възрастни, HbF - фетален хемоглобин, има по-голям афинитет към O 2, HbS - хемоглобин при сърповидно-клетъчна анемия. Сърповидно-клетъчната анемия е сериозно наследствено заболяване, свързано с генетична аномалия в хемоглобина. В кръвта на болни хора се наблюдава необичайно голям брой тънки сърповидни еритроцити, които, първо, лесно се разкъсват и второ, запушват кръвоносните капиляри. На молекулярно ниво хемоглобин S се различава от хемоглобин А с един аминокиселинен остатък на позиция 6 на β-веригите, където се намира валин вместо остатъка на глутаминова киселина. По този начин хемоглобинът S съдържа два отрицателни заряда по-малко, появата на валин води до появата на "лепкав" хидрофобен контакт върху повърхността на молекулата, в резултат на което по време на деоксигенирането, молекулите на дезоксихемоглобин S се слепват заедно и образуват неразтворими необичайно дълго филаментозни агрегати, водещи до деформация на еритроцитите.
Няма причина да се смята, че има независим генетичен контрол върху образуването на нива на протеинова структурна организация над първичната, тъй като първичната структура определя както вторичната, така и третичната, и кватернерната (ако има такава). Нативната конформация на протеина е термодинамично най-стабилната структура при тези условия.
ГЛАВА 2.1. ПРОТЕИНИ
1. Неутрална аминокиселина е:
1) аргинин 4) аспарагинова киселина
2) лизин 5) хистидин
2. Биполярният йон на моноаминомонокарбоксилната аминокиселина е зареден:
1) отрицателен
2) електрически неутрален
3) положителен
Намалена аминокиселина
H2N-CH2-(CH2)3-CHNH2-COOH
принадлежи към групата на аминокиселините:
1) хидрофобни
2) полярен, но незареден
3) положително заредени
4) отрицателно заредени
4. Задайте кореспонденция:
аминокиселинни радикали
а) хистидин
а) хистидин
в) фенилаланин
д) триптофан
5. Иминокиселината е:
1) глицин 4) серин
2) цистеин 5) пролин
3) аргинин
6. Аминокиселините, които изграждат протеините са:
1) α-амино производни на карбоксилни киселини
2) β-амино производни на карбоксилни киселини
3) α-амино производни на ненаситени карбоксилни киселини
7. Назовете аминокиселината:
1. Назовете аминокиселината:
9.Задайте кореспонденция:
Групи на аминокиселини
4.цитрулин моноаминомонокарбоксилна
5.цистин диаминомонокарбоксилова киселина
6. Треонин моноаминодикарбоксил
7.глутамин диаминодикарбоксил
10. Съдържащата сяра аминокиселина е:
8. Треонин 4) триптофан
9. Тирозин 5) метионин
10. Цистеин
11. Съставът на протеините не включва аминокиселини:
1) глутамин 3) аргинин
2) γ-аминомаслена 4) β-аланин
киселина 4) треонин
12. Хидрокси групата съдържа аминокиселини:
1) аланин 4) метионин
2) серин 5) треонин
3) цистеин
13. Установете съответствие:
елементарно химично съдържание
протеинов състав като процент
1) въглерод а) 21-23
2) кислород б) 0-3
3) азот в) 6-7
4) водород 5) 50-55
5) сяра г) 15-17
14. Връзката не участва във формирането на третичната структура на протеина:
1) водород
2) пептид
3) дисулфид
4) хидрофобно взаимодействие
15. Молекулното тегло на протеина варира в рамките на:
1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 хиляди kDa
16. Когато не настъпи белтъчна денатурация:
1) нарушения на третичната структура
3) нарушения на вторичната структура
2) хидролиза на пептидни връзки
4) дисоциация на субединици
Спектрофотометричен метод за количествен анализ
Дефиницията на протеин се основава на тяхната способност да абсорбират светлина в UV областта, когато:
1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm
Аминокиселините аргинин и лизин съставляват
20-30% от аминокиселинния състав на протеините:
1) албумини 4) хистони
2) проламини 5) протеиноиди
3) глобулини
19. Протеините за коса кератините принадлежат към групата:
1) проламини 4) глутелини
2) протамини 5) глобулини
3) протеиноид
20,50% от протеините в кръвната плазма са:
1) α-глобулини 4) албумин
2) β-глобулини 5) преалбумин
3) γ-глобулини
21. В ядрата на еукариотните клетки присъстват главно:
1) протамини 3) албумин
2) хистони 4) глобулини
22. Протеиноидите включват:
1) зеин - протеин от царевично семе 4) фиброин - протеин от коприна
2) албумин - яйчен белтък 5) колаген - протеин се свързва
3) хордеин - протеин от тъканта на ечемиченото семе
Аминокиселини, протеини и пептидиса примери за съединенията, описани по-долу. Много биологично активни молекули включват няколко химически различни функционални групи, които могат да взаимодействат помежду си и с функционалните групи на другия.
Аминокиселини.
Аминокиселини- органични бифункционални съединения, които включват карбоксилна група - UNSDи аминогрупата - NH 2 .
Дял α и β - аминокиселини:
Среща се предимно в природата α -киселини. Протеините съдържат 19 аминокиселини и една иминокиселина ( C 5 H 9НЕ 2 ):
Най-простият аминокиселина- глицин. Останалите аминокиселини могат да бъдат разделени на следните основни групи:
1) глицинови хомолози - аланин, валин, левцин, изолевцин.
Получаване на аминокиселини.
Химични свойства на аминокиселините.
Аминокиселини- това са амфотерни съединения, т.к съдържат в състава си 2 противоположни функционални групи - аминогрупа и хидроксилна група. Следователно те реагират с киселини и основи:
Киселинно-основното преобразуване може да бъде представено като:
Съвременното протеиново хранене не може да се представи без да се вземе предвид ролята на отделните аминокиселини. Дори при цялостен положителен протеинов баланс, в тялото на животното може да липсва протеин. Това се дължи на факта, че асимилацията на отделните аминокиселини е взаимосвързана помежду си, дефицит или излишък на една аминокиселина може да доведе до дефицит на друга.
Някои аминокиселини не се синтезират при хора и животни. Те се наричат незаменими. Има само десет такива аминокиселини. Четири от тях са критични (ограничаващи) – те най-често ограничават растежа и развитието на животните.
В диетите за домашни птици метионинът и цистинът са основните ограничаващи аминокиселини, а лизинът в диетите за свине. Тялото трябва да получава достатъчно количество от основната ограничаваща киселина в храната, за да могат другите аминокиселини да се използват ефективно за протеиновия синтез.
Този принцип е илюстриран от цевта на Либих, където нивото на пълнене на цевта представлява нивото на протеинов синтез в тялото на животното. Най-късата дъска в цевта "ограничава" способността за задържане на течност. Ако тази дъска се удължи, тогава обемът на течността, задържана в цевта, ще се увеличи до нивото на втората ограничителна дъска.
Най-важният фактор, определящ продуктивността на животните, е балансът на съдържащите се в него аминокиселини в съответствие с физиологичните нужди. Многобройни проучвания показват, че при прасетата, в зависимост от породата и пола, нуждата от аминокиселини се различава количествено. Но съотношението на незаменимите аминокиселини за синтеза на 1 g протеин е същото. Това съотношение на незаменими аминокиселини към лизин, като основна ограничаваща аминокиселина, се нарича „идеален протеин“ или „профил на идеални аминокиселини“. (
лизин
е част от почти всички протеини от животински, растителен и микробен произход, но протеините на зърнените култури са бедни на лизин.
- Лизинът регулира репродуктивната функция, при липсата му се нарушава образуването на сперматозоиди и яйцеклетки.
- Той е необходим за растежа на младите животни, образуването на тъканни протеини. Лизинът участва в синтеза на нуклеопротеини, хромопротеини (хемоглобин), като по този начин регулира пигментацията на животинските косми. Регулира количеството на продуктите от разпадането на протеини в тъканите и органите.
- Насърчава усвояването на калций
- Участва във функционалната дейност на нервната и ендокринни системи, регулира метаболизма на протеини и въглехидрати, но, реагирайки с въглехидратите, лизинът става недостъпен за асимилация.
- Лизинът е предшественик в образуването на карнитин, който играе важна роля в метаболизма на мазнините.
Метионин и цистинаминокиселини, съдържащи сяра. В този случай метионинът може да се трансформира в цистин, следователно тези аминокиселини се нормализират заедно, а в случай на дефицит в диетата се въвеждат добавки с метионин. И двете тези аминокиселини участват в образуването на кожни производни – коса, перо; заедно с витамин Е, те регулират отстраняването на излишните мазнини от черния дроб, необходими са за растежа и размножаването на клетките, еритроцитите. При липса на метионин цистинът е неактивен. Въпреки това, значителен излишък на метионин в диетата не трябва да се толерира.
Метионин
насърчава отлагането на мазнини в мускулите, необходим е за образуването на нови органични съединения холин (витамин B4), креатин, адреналин, ниацин (витамин B5) и др.
Дефицитът на метионин в диетите води до намаляване на нивото на плазмените протеини (албумин), причинява анемия (понижаване на нивото на хемоглобина в кръвта), с едновременна липса на витамин Е и селен допринася за развитието на мускулна дистрофия. Недостатъчното количество метионин в храната причинява изоставане в растежа на младите животни, загуба на апетит, намаляване на производителността, увеличаване на разходите за фураж, мастна дегенерациячернодробно, бъбречно увреждане, анемия и изтощаване.
Излишъкът от метионин нарушава използването на азот, причинява дегенеративни промени в черния дроб, бъбреците, панкреаса и увеличава нуждата от аргинин и глицин. При голям излишък на метионин се наблюдава дисбаланс (нарушава се балансът на аминокиселините, който се основава на резки отклонения от оптималното съотношение на незаменими аминокиселини в диетата), което е придружено от метаболитни нарушения и инхибиране на растежа процент при млади животни.
Цистин - съдържаща сяра аминокиселина, взаимозаменяема с метионин, участва в редокс процесите, метаболизма на протеини, въглехидрати и жлъчни киселини, насърчава образуването на вещества, които неутрализират чревните отрови, активира инсулина, заедно с триптофан, цистинът участва в синтеза на жлъчните киселини в черния дроб, необходими за усвояването на продуктите от смилането на мазнините от червата, използвани за синтеза на глутатион. Цистинът има способността да абсорбира ултравиолетовите лъчи. При липса на цистин се отбелязва цироза на черния дроб, забавяне на оперението и растежа на перата при млади животни, чупливост и загуба (скубане) на пера при възрастна птица и намаляване на устойчивостта към инфекциозни заболявания.
Триптофан
определя физиологичната активност на ензимите на храносмилателния тракт, оксидативните ензими в клетките и редица хормони, участва в обновяването на протеините на кръвната плазма, определя нормалното функциониране на ендокринния и хемопоетичния апарат, репродуктивната система, синтеза на гама-глобулини, хемоглобин, никотинова киселина, пурпура на очите и др. в диетата с триптофан, растежът на младите животни се забавя, производството на яйца на слоеве намалява, разходите за фураж за производство се увеличават, ендокринната и половите жлези атрофират, настъпва слепота, развива се анемия ( броят на еритроцитите и нивото на хемоглобина в кръвта намалява), съпротивлението и имунните свойства на организма намаляват, оплождането и люпимостта на яйцата ... При прасета, хранени с диета, бедна на триптофан, приемът на фураж намалява, извратен апетит, появяват се груби косми и измършавяване и се забелязва омазняване на черния дроб. Дефицитът на тази аминокиселина също води до стерилитет, повишена възбудимост, гърчове, образуване на катаракта, отрицателен азотен баланс и загуба на телесно тегло. Триптофанът, като предшественик (провитамин) на ниацин, предотвратява развитието на пелагра.