กรดอะมิโนอาร์จินีนและไลซีนประกอบขึ้นเป็น บทบาทและความสำคัญของกรดอะมิโนในอาหารสัตว์ บทบาทของกรดอะมิโนจำเป็น สูตรของกรดอะมิโนที่มีกำมะถัน

ท่ามกลางความหลากหลายของกรดอะมิโน มีเพียง 20 ชนิดเท่านั้นที่มีส่วนร่วมในการสังเคราะห์โปรตีนภายในเซลล์ ( กรดอะมิโนที่สร้างโปรตีน). นอกจากนี้ยังพบกรดอะมิโนที่ไม่ใช่โปรตีนประมาณ 40 ชนิดในร่างกายมนุษย์ กรดอะมิโนที่สร้างโปรตีนทั้งหมดคือ α- กรดอะมิโนและโดยตัวอย่างสามารถแสดงให้เห็นได้ วิธีเพิ่มเติมการจำแนกประเภท.

ตามโครงสร้างของอนุมูลด้านข้าง

จัดสรร

• อะลิฟาติก(อะลานีน, วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน, โพรลีน, ไกลซีน),
• กลิ่นหอม(ฟีนิลอะลานีน, ไทโรซีน, ทริปโตเฟน),
• ที่มีกำมะถัน(ซิสเทอีน, เมไทโอนีน),
• ประกอบด้วย OH กรุ๊ป(ซีรีน, ทรีโอนีน, อีกครั้ง ไทโรซีน),
• ที่มีเพิ่มเติม กลุ่ม COOH(กรดแอสปาร์ติกและกลูตามิก)
• เพิ่มเติม เอ็นเอช 2 กรุ๊ป(ไลซีน, อาร์จินีน, ฮิสทิดีน, กลูตามีน, แอสปาราจีนด้วย)

โดยปกติชื่อของกรดอะมิโนจะย่อมาจากตัวอักษร 3 ตัว ผู้เชี่ยวชาญด้านอณูชีววิทยายังใช้สัญลักษณ์อักษรเดี่ยวสำหรับกรดอะมิโนแต่ละตัว

โครงสร้างของกรดอะมิโนที่สร้างโปรตีน

ตามขั้วของรากด้าน

มีอยู่ ไม่มีขั้วกรดอะมิโน (อะโรมาติก อะลิฟาติก) และ ขั้วโลก(ไม่มีประจุ ประจุลบ และประจุบวก)

ตามคุณสมบัติของกรด-เบส

จำแนกตามคุณสมบัติของกรด-เบส เป็นกลาง(ข้างมาก), เปรี้ยว(กรดแอสปาร์ติกและกลูตามิก) และ หลัก(ไลซีน, อาร์จินีน, ฮิสติดีน) กรดอะมิโน

โดยขาดไม่ได้

ตามความต้องการของร่างกายผู้ที่ไม่ได้สังเคราะห์ในร่างกายจะถูกแยกออกและต้องได้รับอาหาร - ไม่สามารถถูกแทนที่ได้กรดอะมิโน (ลิวซีน ไอโซลิวซีน วาลีน ฟีนิลอะลานีน ทริปโตเฟน ทรีโอนีน ไลซีน เมไทโอนีน) ถึง เปลี่ยนได้รวมถึงกรดอะมิโนดังกล่าว โครงกระดูกคาร์บอนซึ่งก่อตัวขึ้นในปฏิกิริยาของเมแทบอลิซึมและสามารถรับหมู่อะมิโนด้วยการก่อตัวของกรดอะมิโนที่สอดคล้องกัน กรดอะมิโน 2 ชนิดคือ ไม่มีเงื่อนไข (อาร์จินีน, ฮิสติดีน) เช่น การสังเคราะห์เกิดขึ้นในปริมาณที่ไม่เพียงพอ โดยเฉพาะอย่างยิ่งสำหรับเด็ก

กรดอะมิโนเรียกว่ากรดคาร์บอกซิลิกที่มีหมู่อะมิโนและหมู่คาร์บอกซิล กรดอะมิโนธรรมชาติคือกรด 2-อะมิโนคาร์บอกซิลิกหรือกรด α-อะมิโน แม้ว่าจะมีกรดอะมิโนเช่น β-alanine, ทอรีน, กรด γ-aminobutyric สูตรทั่วไปสำหรับกรด α-amino มีลักษณะดังนี้:

กรด α-อะมิโนที่อะตอมของคาร์บอน 2 อะตอมมีหมู่แทนที่ที่แตกต่างกันสี่ตัว นั่นคือ กรด α-อะมิโนทั้งหมด ยกเว้นไกลซีน มีอะตอมของคาร์บอนที่ไม่สมมาตร (ไครัล) และมีอยู่ในรูปของอีแนนทิโอเมอร์สองตัว - L- และ D-amino กรด กรดอะมิโนธรรมชาติอยู่ใน L-series กรด D-amino พบได้ในแบคทีเรียและยาปฏิชีวนะเปปไทด์

กรดอะมิโนทั้งหมดในสารละลายในน้ำสามารถมีอยู่ในรูปของไอออนสองขั้ว และประจุทั้งหมดของพวกมันขึ้นอยู่กับ pH ของตัวกลาง ค่า pH ที่ประจุทั้งหมดเป็นศูนย์เรียกว่าจุดไอโซอิเล็กทริก ที่จุดไอโซอิเล็กทริก กรดอะมิโนคือสวิตเตอร์ไอออน กล่าวคือ หมู่เอมีนถูกโปรตอน และหมู่คาร์บอกซิลแยกออกจากกัน ในบริเวณ pH เป็นกลาง กรดอะมิโนส่วนใหญ่เป็นสวิตเตอร์ไอออน:

กรดอะมิโนไม่ดูดซับแสงในบริเวณที่มองเห็นได้ของสเปกตรัม กรดอะมิโนอะโรมาติกดูดซับแสงในบริเวณ UV ของสเปกตรัม: ทริปโตเฟนและไทโรซีนที่ 280 นาโนเมตร, ฟีนิลอะลานีนที่ 260 นาโนเมตร

กรดอะมิโนมีบ้าง ปฏิกริยาเคมีซึ่งมีความสำคัญอย่างยิ่งสำหรับการปฏิบัติในห้องปฏิบัติการ: การทดสอบสีนินไฮดรินสำหรับกลุ่ม α-อะมิโน ลักษณะปฏิกิริยาของซัลฟาไฮดริล ฟีนอลิกและกลุ่มอื่นๆ ของอนุมูลกรดอะมิโน การเร่งและการก่อตัวของเบสชิฟฟ์โดยกลุ่มอะมิโน เอสเทอริฟิเคชันโดยกลุ่มคาร์บอกซิล

บทบาททางชีวภาพของกรดอะมิโน:

เป็นองค์ประกอบโครงสร้างของเปปไทด์และโปรตีนที่เรียกว่ากรดอะมิโนที่สร้างโปรตีน โปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโน 20 ชนิดซึ่งเข้ารหัสโดย รหัสพันธุกรรมและรวมอยู่ในโปรตีนในระหว่างการแปล บางส่วนสามารถเป็น phosphorylated, acylated หรือ hydroxylated;

สามารถเป็นองค์ประกอบโครงสร้างของสารประกอบธรรมชาติอื่น ๆ - โคเอ็นไซม์, กรดน้ำดี, ยาปฏิชีวนะ;

กำลังส่งสัญญาณโมเลกุล กรดอะมิโนบางชนิดเป็นสารสื่อประสาทหรือสารตั้งต้นของสารสื่อประสาท ฮอร์โมน และฮิสโตฮอร์โมน

เป็นสารเมแทบอไลต์ที่จำเป็น ตัวอย่างเช่น กรดอะมิโนบางชนิดเป็นสารตั้งต้นของอัลคาลอยด์ในพืช หรือทำหน้าที่เป็นผู้ให้ไนโตรเจน หรือเป็นส่วนประกอบที่สำคัญของสารอาหาร

การจำแนกประเภทของกรดอะมิโนที่สร้างโปรตีนขึ้นอยู่กับโครงสร้างและขั้วของสายด้านข้าง:

1. กรดอะมิโนอะลิฟาติก:

ไกลซีน, gly,G,Gly

อะลานีน อะลา, A, อะลา

วาลีน เพลา,วี,วาล*

ลิวซีน เล่ย,แอล,หลิว*

ไอโซลิวซีน, ไอ,ฉัน อิล*

กรดอะมิโนเหล่านี้ไม่มีเฮเทอโรอะตอมหรือหมู่ไซคลิกในสายด้านข้าง และมีลักษณะเฉพาะโดยขั้วต่ำที่เด่นชัด

ซิสเทอีน, cis,C,Cys

เมไทโอนีน ปรุงยา,M,พบ*

3. กรดอะมิโนอะโรมาติก:

ฟีนิลอะลานีน, เครื่องเป่าผม,F,เพ*

ไทโรซีน, สนามยิงปืน,Y,Tyr

ทริปโตเฟน, สาม,W,Trp*

ฮิสติดีน gis,H,ของเขา

กรดอะมิโนอะโรมาติกประกอบด้วยวงจรที่มีความเสถียรด้วยเรโซแนนซ์มีโซเมอร์ ในกลุ่มนี้ มีเพียงกรดอะมิโนฟีนิลอะลานีนที่มีขั้วต่ำ ไทโรซีนและทริปโตเฟนเท่านั้นที่มีลักษณะขั้วที่เห็นได้ชัดเจน และฮิสทิดีนแม้มีขั้วสูง ฮิสติดีนยังสามารถจัดเป็นกรดอะมิโนพื้นฐานได้

4. กรดอะมิโนเป็นกลาง:

ซีรีน, ser,เอส, เซอร์

ทรีโอนีน, ทรี,T,Th*

หน่อไม้ฝรั่ง, asn,น อัสนี

กลูตามีน, gln, Q,Gln

กรดอะมิโนเป็นกลางประกอบด้วยกลุ่มไฮดรอกซิลหรือคาร์บอกซาไมด์ แม้ว่าหมู่เอไมด์จะไม่ใช่อิออน แต่โมเลกุลของแอสพาราจีนและกลูตามีนนั้นมีขั้วสูง

5. กรดอะมิโนที่เป็นกรด:

กรดแอสปาร์ติก (แอสพาเทต) งูเห่า,D,Asp

กรดกลูตามิก (กลูตาเมต), ลึก,อี,กลู

กลุ่มคาร์บอกซิลของสายด้านข้างของกรดอะมิโนที่เป็นกรดจะถูกแตกตัวเป็นไอออนอย่างสมบูรณ์ตลอดช่วงค่า pH ทางสรีรวิทยา

6. กรดอะมิโนพื้นฐาน:

ไลซีน l จาก,เค ลิส*

อาร์จินีน, arg,อาร์,อาร์ก

สายด้านข้างของกรดอะมิโนพื้นฐานถูกโปรตอนอย่างสมบูรณ์ในบริเวณ pH ที่เป็นกลาง กรดอะมิโนที่เป็นเบสสูงและมีขั้วมากคืออาร์จินีนที่มีมอยอิตีกัวนิดีน

7. กรดอิมิโน:

โพรลีน เกี่ยวกับ,พี,โปร

สายด้านข้างของโพรลีนประกอบด้วยวงแหวนห้าส่วน ซึ่งรวมถึงอะตอม α-คาร์บอนและหมู่ α-อะมิโน ดังนั้นโพรลีนจึงไม่ใช่กรดอะมิโน แต่เป็นกรดอะมิโน อะตอมของไนโตรเจนในวงแหวนเป็นเบสที่อ่อนแอและไม่เกิดการเปลี่ยนแปลงที่ค่า pH ทางสรีรวิทยา เนื่องจากโครงสร้างเป็นวัฏจักร โพรลีนทำให้เกิดการโค้งงอในสายโซ่โพลีเปปไทด์ ซึ่งมีความสำคัญมากสำหรับโครงสร้างของคอลลาเจน

กรดอะมิโนที่ระบุบางชนิดไม่สามารถสังเคราะห์ในร่างกายมนุษย์ได้และต้องได้รับอาหาร กรดอะมิโนที่จำเป็นเหล่านี้มีเครื่องหมายดอกจัน

ดังที่ได้กล่าวไว้ข้างต้น กรดอะมิโนที่สร้างโปรตีนเป็นสารตั้งต้นของโมเลกุลที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่มีคุณค่าบางชนิด

เอมีนที่เป็นสารชีวภาพ 2 ชนิดคือ β-alanine และ cysteamine เป็นส่วนหนึ่งของโคเอ็นไซม์ A (โคเอ็นไซม์เป็นอนุพันธ์ของวิตามินที่ละลายน้ำได้ซึ่งเป็นจุดศูนย์กลางของเอ็นไซม์ที่ซับซ้อน) β-Alanine เกิดจากการดีคาร์บอกซิเลชันของกรดแอสปาร์ติก และซิสเทมีนโดยดีคาร์บอกซิเลชันของซิสเทอีน:

β-อะลานีน
ซิสเทมีน

กรดกลูตามิกตกค้างเป็นส่วนหนึ่งของโคเอ็นไซม์อีกชนิดหนึ่ง - กรดเตตระไฮโดรโฟลิก ซึ่งเป็นอนุพันธ์ของวิตามินบีซี

โมเลกุลที่มีคุณค่าทางชีวภาพอื่น ๆ คือคอนจูเกตของกรดน้ำดีกับกรดอะมิโนไกลซีน คอนจูเกตเหล่านี้เป็นกรดที่แรงกว่ากรดพื้นฐาน ก่อตัวขึ้นในตับและมีอยู่ในน้ำดีในรูปของเกลือ

กรดไกลโคโคลิค

กรดอะมิโนที่สร้างโปรตีนเป็นสารตั้งต้นของยาปฏิชีวนะบางชนิด ซึ่งเป็นสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่สังเคราะห์โดยจุลินทรีย์และยับยั้งการสืบพันธุ์ของแบคทีเรีย ไวรัส และเซลล์ ที่มีชื่อเสียงที่สุดคือ penicillins และ cephalosporins ซึ่งประกอบกันเป็นกลุ่มของยาปฏิชีวนะβ-lactam และผลิตโดยเชื้อราในสกุล เพนนิซิเลียม. มีลักษณะเด่นคือมีอยู่ในโครงสร้างของวงแหวนβ-lactam ที่มีปฏิกิริยาซึ่งช่วยยับยั้งการสังเคราะห์ผนังเซลล์ของจุลินทรีย์แกรมลบ

สูตรทั่วไปของเพนิซิลลิน

จากกรดอะมิโนโดยดีคาร์บอกซิเลชั่นจะได้รับเอมีนชีวภาพ - สารสื่อประสาท, ฮอร์โมนและฮิสโตฮอร์โมน

กรดอะมิโนไกลซีนและกลูตาเมตเป็นสารสื่อประสาทในระบบประสาทส่วนกลาง

โดปามีน (สารสื่อประสาท) นอร์เอปิเนฟริน (สารสื่อประสาท)

อะดรีนาลีน (ฮอร์โมน) ฮีสตามีน (ตัวกลางและฮิสโตฮอร์โมน)

เซโรโทนิน (สารสื่อประสาทและฮิสโตฮอร์โมน) GABA (สารสื่อประสาท)

ไทรอกซิน (ฮอร์โมน)

อนุพันธ์ของกรดอะมิโนทริปโตเฟนคือออกซินที่รู้จักกันดีที่สุดคือกรดอินโดลีอะซิติก ออกซินเป็นสารควบคุมการเจริญเติบโตของพืช กระตุ้นการสร้างความแตกต่างของเนื้อเยื่อที่กำลังเติบโต การเจริญเติบโตของแคมเบียม ราก เร่งการเจริญเติบโตของผลไม้และการร่วงของใบแก่ ศัตรูของพวกมันคือกรดแอบไซซิก

กรดอินโดลีอะซิติก

อนุพันธ์ของกรดอะมิโนยังเป็นอัลคาลอยด์ - สารประกอบไนโตรเจนตามธรรมชาติที่มีลักษณะหลักซึ่งเกิดขึ้นในพืช สารประกอบเหล่านี้เป็นสารประกอบทางสรีรวิทยาที่ใช้งานมากซึ่งใช้กันอย่างแพร่หลายในด้านการแพทย์ ตัวอย่างของอัลคาลอยด์ ได้แก่ อนุพันธ์ฟีนิลอะลานีนปาปาเวอรีน ไอโซควิโนลีนอัลคาลอยด์ของดอกป๊อปปี้ที่ถูกสะกดจิต (ยาต้านอาการกระสับกระส่าย) และอนุพันธ์ทริปโตเฟน physostigmine อินโดลอัลคาลอยด์จากถั่วคาลาบาร์ (ยา anticholinesterase):

ปาปาเวอรีน physostigmine

กรดอะมิโนเป็นวัตถุเทคโนโลยีชีวภาพที่ได้รับความนิยมอย่างมาก มีตัวเลือกมากมายสำหรับการสังเคราะห์ทางเคมีของกรดอะมิโน แต่ผลที่ได้คือราซีเมทของกรดอะมิโน เนื่องจากมีเพียงแอล-ไอโซเมอร์ของกรดอะมิโนเท่านั้นที่เหมาะสำหรับอุตสาหกรรมอาหารและยารักษาโรค ส่วนผสมของราซิมิกจึงต้องแยกออกเป็นอิแนนชิโอเมอร์ ซึ่งทำให้เกิดปัญหาร้ายแรง ดังนั้นแนวทางเทคโนโลยีชีวภาพจึงเป็นที่นิยมมากขึ้น: การสังเคราะห์ด้วยเอนไซม์โดยใช้เอนไซม์ตรึงและการสังเคราะห์ทางจุลชีววิทยาโดยใช้เซลล์จุลินทรีย์ทั้งหมด ในทั้งสองกรณีหลัง จะได้ L-isomer บริสุทธิ์

กรดอะมิโนใช้เป็น อาหารเสริมและส่วนผสมอาหาร กรดกลูตามิกช่วยเพิ่มรสชาติของเนื้อวาลีนและลิวซีนปรับปรุงรสชาติ ผลิตภัณฑ์เบเกอรี่, glycine และ cysteine ​​​​ใช้เป็นสารต้านอนุมูลอิสระในการบรรจุกระป๋อง ดี-ทริปโตเฟนสามารถใช้แทนน้ำตาลได้เนื่องจากมีความหวานมากกว่าหลายเท่า ไลซีนถูกเติมลงในอาหารสัตว์ในฟาร์ม เนื่องจากโปรตีนจากพืชส่วนใหญ่มีไลซีนกรดอะมิโนที่จำเป็นจำนวนเล็กน้อย

กรดอะมิโนมีการใช้กันอย่างแพร่หลายในทางการแพทย์ เหล่านี้คือกรดอะมิโนเช่นเมไทโอนีน, ฮิสทิดีน, กรดกลูตามิกและแอสปาร์ติก, ไกลซีน, ซิสเทอีน, วาลีน

ในทศวรรษที่ผ่านมา มีการเพิ่มกรดอะมิโนลงในผลิตภัณฑ์ดูแลผิวและเส้นผม

กรดอะมิโนดัดแปลงทางเคมียังใช้กันอย่างแพร่หลายในอุตสาหกรรมในฐานะสารลดแรงตึงผิวในการสังเคราะห์พอลิเมอร์ ในการผลิตสารซักฟอก อิมัลซิไฟเออร์ และสารเติมแต่งเชื้อเพลิง

โปรตีน

โปรตีนเป็นสารโมเลกุลขนาดใหญ่ที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนที่เชื่อมโยงกันด้วยพันธะเปปไทด์

เป็นโปรตีนที่เป็นผลิตภัณฑ์ของข้อมูลทางพันธุกรรมที่ถ่ายทอดจากรุ่นสู่รุ่นและดำเนินกระบวนการชีวิตทั้งหมดในเซลล์

หน้าที่ของโปรตีน:

ฟังก์ชันตัวเร่งปฏิกิริยา โปรตีนกลุ่มมากที่สุดคือเอ็นไซม์ - โปรตีนที่มีฤทธิ์เร่งปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาเคมี ตัวอย่างของเอนไซม์ ได้แก่ เปปซิน แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนส กลูตามีนซินธิเทส

ฟังก์ชันโครงสร้าง โปรตีนโครงสร้างมีหน้าที่ในการรักษารูปร่างและความเสถียรของเซลล์และเนื้อเยื่อ ซึ่งรวมถึงเคราติน คอลลาเจน ไฟโบรอิน

ฟังก์ชั่นการขนส่ง โปรตีนขนส่งนำพาโมเลกุลหรือไอออนจากอวัยวะหนึ่งไปยังอีกอวัยวะหนึ่งหรือข้ามเยื่อหุ้มภายในเซลล์ เช่น เฮโมโกลบิน อัลบูมินในซีรัม ช่องไอออน

ฟังก์ชั่นป้องกัน โปรตีนของระบบสภาวะสมดุลปกป้องร่างกายจากเชื้อโรค, ข้อมูลต่างประเทศ, การสูญเสียเลือด - อิมมูโนโกลบูลิน, ไฟบริน, ทรอมบิน

ฟังก์ชั่นการกำกับดูแล โปรตีนทำหน้าที่ของสารส่งสัญญาณ - ฮอร์โมนบางชนิด ฮิสโตฮอร์โมนและสารสื่อประสาท เป็นตัวรับสารส่งสัญญาณของโครงสร้างใดๆ ให้ส่งสัญญาณเพิ่มเติมในสายสัญญาณทางชีวเคมีของเซลล์ ตัวอย่าง ได้แก่ ฮอร์โมนการเจริญเติบโต somatotropin ฮอร์โมนอินซูลิน ตัวรับ H- และ M-cholinergic

ฟังก์ชั่นมอเตอร์ ด้วยความช่วยเหลือของโปรตีนกระบวนการของการหดตัวและการเคลื่อนไหวทางชีวภาพอื่น ๆ จะดำเนินการ ตัวอย่าง ได้แก่ ทูบูลิน แอกติน ไมโอซิน

ฟังก์ชั่นสำรอง พืชมีโปรตีนสะสมซึ่งเป็นสารอาหารที่มีคุณค่า ในสัตว์ โปรตีนจากกล้ามเนื้อทำหน้าที่เป็นสารอาหารสำรองที่เคลื่อนย้ายได้ในกรณีฉุกเฉิน

โปรตีนมีลักษณะการมีอยู่ของโครงสร้างองค์กรหลายระดับ

โครงสร้างหลักโปรตีนคือลำดับของกรดอะมิโนตกค้างในสายพอลิเปปไทด์ พันธะเปปไทด์คือพันธะคาร์บอกซาไมด์ระหว่างหมู่ α-คาร์บอกซิลของกรดอะมิโนหนึ่งตัวกับกลุ่ม α-อะมิโนของกรดอะมิโนอีกตัวหนึ่ง

alanylphenylalanylcysteylproline

พันธะเปปไทด์มีคุณสมบัติหลายประการ:

ก) มีความเสถียรในจังหวะและดังนั้นจึงตั้งอยู่ในระนาบเดียวกัน - เป็นระนาบ การหมุนรอบพันธะ C-N ต้องใช้พลังงานมากและยาก

b) พันธะ -CO-NH- มีลักษณะพิเศษน้อยกว่าปกติ แต่มากกว่าสองเท่านั่นคือมี keto-enol เทาโทเมอร์:

c) หมู่แทนที่ที่สัมพันธ์กับพันธะเปปไทด์อยู่ใน ภวังค์-ตำแหน่ง;

d) แกนหลักของเปปไทด์ถูกล้อมรอบด้วยสายโซ่ด้านข้างของธรรมชาติที่หลากหลาย ซึ่งทำปฏิกิริยากับโมเลกุลตัวทำละลายโดยรอบ หมู่คาร์บอกซิลอิสระและอะมิโนถูกทำให้แตกตัวเป็นไอออน ก่อรูปศูนย์กลางของประจุบวกและประจุลบของโมเลกุลโปรตีน ขึ้นอยู่กับอัตราส่วน โมเลกุลโปรตีนจะได้รับประจุบวกหรือลบทั้งหมด และยังมีลักษณะเฉพาะด้วยค่า pH ของตัวกลางอย่างน้อยหนึ่งค่าเมื่อถึงจุดไอโซอิเล็กทริกของโปรตีน สารอนุมูลอิสระก่อตัวเป็นเกลือ อีเธอร์ สะพานไดซัลไฟด์ภายในโมเลกุลโปรตีน และยังกำหนดช่วงของปฏิกิริยาที่มีอยู่ในโปรตีน

ปัจจุบันได้มีการตกลงให้พิจารณาพอลิเมอร์ที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้างตั้งแต่ 100 ตัวขึ้นไปเป็นโปรตีน โพลีเมอร์ที่ประกอบด้วยเรซิดิวกรดอะมิโน 50-100 ตัวเป็นพอลิเปปไทด์ และโพลีเมอร์ที่ประกอบด้วยเรซิดิวกรดอะมิโนน้อยกว่า 50 ตัวเป็นเปปไทด์น้ำหนักโมเลกุลต่ำ

เปปไทด์ที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำบางชนิดมีบทบาททางชีววิทยาที่เป็นอิสระ ตัวอย่างของเปปไทด์เหล่านี้บางส่วน:

กลูตาไธโอน γ-glu-cis-gly เป็นหนึ่งในเปปไทด์ภายในเซลล์ที่แพร่หลายที่สุดที่เกี่ยวข้องกับกระบวนการรีดอกซ์ในเซลล์และการขนส่งกรดอะมิโนผ่านเยื่อหุ้มชีวภาพ

Carnosine - β-ala-gis - เปปไทด์ที่มีอยู่ในกล้ามเนื้อของสัตว์กำจัดผลิตภัณฑ์ของ lipid peroxidation เร่งการสลายตัวของคาร์โบไฮเดรตในกล้ามเนื้อและเกี่ยวข้องกับการเผาผลาญพลังงานในกล้ามเนื้อในรูปของฟอสเฟต

Vasopressin เป็นฮอร์โมนของต่อมใต้สมองส่วนหลังที่เกี่ยวข้องกับการควบคุมการเผาผลาญน้ำในร่างกาย:

Phalloidin เป็นโพลีเปปไทด์เห็ดหลินจือที่มีพิษในระดับความเข้มข้นเล็กน้อยทำให้ร่างกายเสียชีวิตเนื่องจากการปลดปล่อยเอนไซม์และโพแทสเซียมไอออนจากเซลล์:

Gramicidin เป็นยาปฏิชีวนะที่ออกฤทธิ์กับแบคทีเรียแกรมบวกหลายชนิด เปลี่ยนการซึมผ่านของเยื่อหุ้มชีวภาพสำหรับสารประกอบที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำ และทำให้เซลล์ตาย:

พบ-enkephalin - thyr-gli-gli-fen-met - เปปไทด์สังเคราะห์ในเซลล์ประสาทและบรรเทาอาการปวด

โครงสร้างรองของโปรตีนเป็นโครงสร้างเชิงพื้นที่ที่เกิดขึ้นจากการทำงานร่วมกันระหว่างกลุ่มการทำงานของกระดูกสันหลังเปปไทด์

สายเปปไทด์ประกอบด้วยพันธะเปปไทด์ของกลุ่ม CO และ NH จำนวนมาก ซึ่งแต่ละกลุ่มอาจมีความสามารถในการมีส่วนร่วมในการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจน โครงสร้างมีสองประเภทหลักที่ยอมให้สิ่งนี้เกิดขึ้น: α-helix ซึ่งคอยล์โซ่เหมือนสายโทรศัพท์ และโครงสร้าง β-pleated ซึ่งส่วนที่ยาวของโซ่หนึ่งเส้นขึ้นไปจะเรียงซ้อนกัน โครงสร้างทั้งสองนี้มีความเสถียรมาก

α-helix มีลักษณะเฉพาะโดยการบรรจุที่หนาแน่นมากของสายโซ่โพลีเปปไทด์บิดเบี้ยว การหมุนของเกลียวขวาแต่ละรอบจะมีกรดอะมิโนตกค้าง 3.6 ตัว ซึ่งอนุมูลจะพุ่งออกไปด้านนอกเสมอและถอยหลังเล็กน้อย กล่าวคือ จนถึงจุดเริ่มต้น ของสายโซ่โพลีเปปไทด์

ลักษณะสำคัญของ α-helix:

α-helix นั้นเสถียรโดยพันธะไฮโดรเจนระหว่างอะตอมของไฮโดรเจนที่ไนโตรเจนของกลุ่มเปปไทด์และคาร์บอนิลออกซิเจนของสารตกค้างสี่ตำแหน่งจากตำแหน่งที่กำหนดตามสายโซ่

กลุ่มเปปไทด์ทั้งหมดมีส่วนร่วมในการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจน สิ่งนี้ทำให้มั่นใจถึงความเสถียรสูงสุดของ α-helix

อะตอมของไนโตรเจนและออกซิเจนทั้งหมดของกลุ่มเปปไทด์มีส่วนร่วมในการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนซึ่งช่วยลดความเป็นน้ำของบริเวณα-helical อย่างมีนัยสำคัญและเพิ่มความสามารถในการไม่ชอบน้ำ

α-helix ​​เกิดขึ้นเองตามธรรมชาติและเป็นรูปแบบที่เสถียรที่สุดของสายโซ่โพลีเปปไทด์ซึ่งสอดคล้องกับพลังงานอิสระขั้นต่ำ

ในสายโซ่โพลีเปปไทด์ของกรดแอล-อะมิโน เกลียวขวา ซึ่งพบได้ทั่วไปในโปรตีน มีความเสถียรมากกว่าแบบถนัดซ้ายมาก

ความเป็นไปได้ในการสร้าง α-helix นั้นเกิดจากโครงสร้างหลักของโปรตีน กรดอะมิโนบางชนิดป้องกันไม่ให้กระดูกสันหลังเปปไทด์บิดตัว ตัวอย่างเช่น กลุ่มคาร์บอกซิลที่อยู่ติดกันของกลูตาเมตและแอสปาเตตจะผลักกัน ซึ่งป้องกันการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนในเกลียว α ด้วยเหตุผลเดียวกัน การพันลูกโซ่ทำได้ยากในบริเวณที่มีไลซีนประจุบวกและอาร์จินีนตกค้างที่อยู่ใกล้กัน อย่างไรก็ตาม โพรลีนมีบทบาทสำคัญในการทำลาย α-helix ประการแรก ในโพรลีน อะตอมไนโตรเจนเป็นส่วนหนึ่งของวงแหวนแข็ง ซึ่งป้องกันการหมุนรอบพันธะ NC และประการที่สอง โพรลีนไม่สร้างพันธะไฮโดรเจนเนื่องจากไม่มีไฮโดรเจนที่อะตอมไนโตรเจน

พับ β เป็นโครงสร้างชั้นที่เกิดจากพันธะไฮโดรเจนระหว่างชิ้นส่วนเปปไทด์ที่จัดเรียงเป็นเส้นตรง สายทั้งสองอาจเป็นอิสระหรืออยู่ในโมเลกุลโพลีเปปไทด์เดียวกัน หากโซ่อยู่ในทิศทางเดียวกันโครงสร้าง β ดังกล่าวจะเรียกว่าขนาน ในกรณีของทิศทางตรงกันข้ามของสายโซ่ กล่าวคือ เมื่อปลาย N ของสายโซ่หนึ่งประจวบกับปลาย C ของอีกสายหนึ่ง โครงสร้าง β จะเรียกว่าแบบขนานกัน การพับ β แบบต้านขนานด้วยสะพานไฮโดรเจนแบบเส้นตรงเกือบเป็นที่นิยมมากกว่า

ขนาน β-พับ ขนาน β-พับ

ต่างจาก α-helix ซึ่งอิ่มตัวด้วยพันธะไฮโดรเจน แต่ละส่วนของสายพับ β จะเปิดให้สร้างพันธะไฮโดรเจนเพิ่มเติม เรดิคัลด้านกรดอะมิโนจะตั้งฉากเกือบตั้งฉากกับระนาบใบ สลับกันขึ้นและลง

ในพื้นที่เหล่านั้นที่สายโซ่เปปไทด์โค้งค่อนข้างสูง มักจะมี β-loop นี่คือชิ้นส่วนสั้น ๆ ที่เรซิดิวของกรดอะมิโน 4 ตัวงอ 180 o และทำให้เสถียรโดยสะพานไฮโดรเจนหนึ่งตัวระหว่างเรซิดิวที่หนึ่งและที่สี่ อนุมูลของกรดอะมิโนขนาดใหญ่รบกวนการก่อตัวของ β-loop ดังนั้นจึงมักประกอบด้วยกรดอะมิโนที่เล็กที่สุด ไกลซีน

โครงสร้างโปรตีนรองเป็นลำดับเฉพาะของการสลับโครงสร้างทุติยภูมิ โดเมนเป็นที่เข้าใจกันว่าเป็นส่วนที่แยกจากกันของโมเลกุลโปรตีน ซึ่งมีระดับความเป็นอิสระทางโครงสร้างและหน้าที่ระดับหนึ่ง ตอนนี้โดเมนถือเป็นองค์ประกอบพื้นฐานของโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน และอัตราส่วนและธรรมชาติของเลย์เอาต์ของ α-helices และ β-layers ช่วยให้เข้าใจวิวัฒนาการของโมเลกุลโปรตีนและความสัมพันธ์ทางสายวิวัฒนาการมากกว่าการเปรียบเทียบโครงสร้างหลัก งานหลักของวิวัฒนาการคือการสร้างโปรตีนใหม่ มีโอกาสน้อยมากที่จะสังเคราะห์ลำดับกรดอะมิโนดังกล่าวโดยบังเอิญที่จะตอบสนองเงื่อนไขการบรรจุหีบห่อและรับรองการปฏิบัติตามหน้าที่การใช้งาน ดังนั้นจึงมักมีโปรตีนที่มีหน้าที่ต่างกัน แต่มีโครงสร้างคล้ายคลึงกันจนดูเหมือนว่ามีบรรพบุรุษร่วมกันหรือวิวัฒนาการมาจากกันและกัน ดูเหมือนว่าวิวัฒนาการที่ต้องเผชิญกับความจำเป็นในการแก้ปัญหาบางอย่าง ไม่ต้องการออกแบบโปรตีนสำหรับสิ่งนี้ก่อน แต่เพื่อปรับโครงสร้างที่มั่นคงอยู่แล้วสำหรับสิ่งนี้ ดัดแปลงเพื่อจุดประสงค์ใหม่

ตัวอย่างบางส่วนของโครงสร้างเหนือรองที่ทำซ้ำบ่อยๆ:

αα' - โปรตีนที่มีเพียง α-helices (myoglobin, hemoglobin);

ββ' – โปรตีนที่มีเพียงโครงสร้าง β (immunoglobulins, superoxide dismutase);

βαβ’ คือโครงสร้างของ β-barrel โดยแต่ละ β-layer จะอยู่ภายในถังและสัมพันธ์กับ α-helix ที่อยู่บนผิวของโมเลกุล (triose phosphoisomerase, lactate dehydrogenase);

"นิ้วสังกะสี" - ชิ้นส่วนโปรตีนที่ประกอบด้วยกรดอะมิโน 20 ตัวที่ตกค้างอะตอมของสังกะสีเกี่ยวข้องกับซิสเทอีนสองตัวและสารตกค้างฮิสทิดีนสองตัวส่งผลให้ "นิ้ว" ของกรดอะมิโนประมาณ 12 ตัวสามารถจับกับบริเวณที่ควบคุมของ โมเลกุลดีเอ็นเอ

"leucine zipper" - โปรตีนที่ทำปฏิกิริยามีบริเวณα-helical ที่มีสารตกค้างของ leucine อย่างน้อย 4 ตัวซึ่งอยู่แยกจากกรดอะมิโน 6 ตัวซึ่งอยู่บนพื้นผิวของเทิร์นทุก ๆ วินาทีและสามารถสร้างพันธะที่ไม่ชอบน้ำด้วย ลิวซีนตกค้างของโปรตีนอื่น ด้วยความช่วยเหลือของลิวซีนซิป ตัวอย่างเช่น โมเลกุลของโปรตีนฮิสโตนพื้นฐานอย่างยิ่งสามารถรวมกันเป็นสารประกอบเชิงซ้อนเพื่อเอาชนะประจุบวก

โครงสร้างตติยภูมิของโปรตีน- นี่คือการจัดเรียงเชิงพื้นที่ของโมเลกุลโปรตีน ทำให้เสถียรโดยพันธะระหว่างอนุมูลด้านข้างของกรดอะมิโน

ประเภทของพันธะที่ทำให้โครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีนมีเสถียรภาพ:

ไฟฟ้าสถิตไฮโดรเจนไฮโดรโฟบิกไดซัลไฟด์

การสื่อสารแบบโต้ตอบ การสื่อสารแบบโต้ตอบ

ขึ้นอยู่กับการพับของโครงสร้างตติยภูมิ โปรตีนสามารถแบ่งออกเป็นสองประเภทหลัก - ไฟบริลลาร์และทรงกลม

โปรตีนไฟบริลลาร์เป็นโมเลกุลเส้นใยยาวที่ไม่ละลายน้ำ ซึ่งเป็นสายโซ่โพลีเปปไทด์ซึ่งขยายออกไปตามแกนเดียว เหล่านี้ส่วนใหญ่เป็นโปรตีนที่มีโครงสร้างและหดตัว ตัวอย่างบางส่วนของโปรตีนไฟบริลลาร์ที่พบบ่อยที่สุดคือ:

แอลฟา-เคราติน สังเคราะห์โดยเซลล์ผิวหนังชั้นนอก คิดเป็นน้ำหนักแห้งเกือบทั้งหมดของขน ขนสัตว์ ขนนก เขา เล็บ กรงเล็บ เข็ม ตาชั่ง กีบ และกระดองเต่า รวมทั้งส่วนสำคัญของน้ำหนักของชั้นนอกของผิวหนัง นี่คือโปรตีนทั้งครอบครัวซึ่งมีลักษณะคล้ายกันในองค์ประกอบของกรดอะมิโนประกอบด้วยซิสเทอีนตกค้างจำนวนมากและมีการจัดเรียงเชิงพื้นที่ของโซ่พอลิเปปไทด์เหมือนกัน ในเซลล์ของเส้นผม เส้นใยโพลีเปปไทด์ของเคราตินจะถูกจัดเป็นเส้นใยก่อน จากนั้นจึงสร้างโครงสร้างเหมือนเชือกหรือสายเคเบิลแบบบิดเกลียว ซึ่งจะเติมเต็มพื้นที่ทั้งหมดของเซลล์ในที่สุด ในเวลาเดียวกัน เซลล์ขนจะแบนและตายในที่สุด และผนังเซลล์สร้างปลอกหุ้มท่อรอบๆ เส้นขนแต่ละเส้น เรียกว่าหนังกำพร้า ใน α-keratin สายโพลีเปปไทด์จะอยู่ในรูปของ α-helix บิดเกลียวหนึ่งรอบอีกด้านหนึ่งเป็นสายเคเบิลแบบสามแกนที่มีการก่อตัวของพันธะครอสไดซัลไฟด์ เรซิดิวของขั้ว N อยู่ที่ด้านเดียวกัน (ขนาน) Keratins ไม่ละลายในน้ำเนื่องจากความเด่นของกรดอะมิโนที่มีอนุมูลด้านข้างที่ไม่มีขั้วในองค์ประกอบซึ่งหันไปทางเฟสน้ำ ที่ ดัดกระบวนการต่อไปนี้เกิดขึ้น: ขั้นแรก สะพานไดซัลไฟด์จะถูกทำลายโดยการลดขนาดด้วยไทออล จากนั้น เมื่อผมได้รับรูปทรงที่จำเป็น เส้นผมจะถูกทำให้แห้งด้วยความร้อน ในขณะที่เนื่องจากการเกิดออกซิเดชันด้วยออกซิเจนในอากาศ สะพานไดซัลไฟด์ใหม่จะถูกสร้างขึ้นซึ่งคงไว้ซึ่ง รูปร่างของทรงผม

เบต้า-เคราติน เหล่านี้รวมถึงไหมและใยแมงมุมใยแมงมุม พวกเขาเป็นชั้นพับβคู่ขนานกันโดยมีความโดดเด่นของไกลซีน, อะลานีนและซีรีนในองค์ประกอบ

คอลลาเจน. โปรตีนที่พบมากที่สุดในสัตว์ชั้นสูงและโปรตีนไฟบริลลาร์หลักของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน คอลลาเจนถูกสังเคราะห์ขึ้นในไฟโบรบลาสต์และคอนโดรไซต์ ซึ่งเป็นเซลล์เนื้อเยื่อเกี่ยวพันแบบพิเศษ จากนั้นจึงผลักออก เส้นใยคอลลาเจนพบได้ในผิวหนัง เอ็น กระดูกอ่อน และกระดูก พวกเขาไม่ยืด, เกินลวดเหล็กในความแข็งแรง, เส้นใยคอลลาเจนมีลักษณะเป็นเส้นขวาง เมื่อต้มในน้ำ คอลลาเจนที่มีเส้นใย ไม่ละลายน้ำ และย่อยไม่ได้จะถูกแปลงเป็นเจลาตินโดยการไฮโดรไลซิสของพันธะโควาเลนต์บางส่วน คอลลาเจนประกอบด้วยไกลซีน 35%, อะลานีน 11%, โพรลีน 21% และ 4-ไฮดรอกซีโพรลีน (กรดอะมิโนที่พบในคอลลาเจนและอีลาสตินเท่านั้น) องค์ประกอบนี้กำหนดคุณค่าทางโภชนาการที่ค่อนข้างต่ำของเจลาตินในฐานะโปรตีนในอาหาร เส้นใยคอลลาเจนประกอบด้วยหน่วยย่อยของโพลีเปปไทด์ที่เรียกว่าโทรโพคอลลาเจน หน่วยย่อยเหล่านี้ถูกจัดเรียงตามแนวเส้นใยในรูปแบบของการรวมกลุ่มขนานกันแบบตัวต่อตัว การเปลี่ยนหัวทำให้เกิดลายขวางตามขวาง ช่องว่างในโครงสร้างนี้ ถ้าจำเป็น สามารถทำหน้าที่เป็นแหล่งสะสมของผลึกของไฮดรอกซีอะพาไทต์ Ca 5 (OH)(PO 4) 3 ซึ่งมีบทบาทสำคัญในการทำให้เป็นแร่ของกระดูก

หน่วยย่อยทรอโพคอลลาเจนประกอบด้วยสายโซ่โพลีเปปไทด์สามสายที่บิดเกลียวแน่นเป็นเชือกสามเกลียว ซึ่งแตกต่างจาก α- และ β-เคราติน ในคอลลาเจนบางประเภท ทั้งสามสายมีลำดับกรดอะมิโนเหมือนกัน ในขณะที่สายอื่นๆ มีเพียงสองสายเท่านั้นที่เหมือนกัน และสายที่สามแตกต่างจากพวกมัน สายโซ่โพลีเปปไทด์โทรโพคอลลาเจนสร้างเกลียวทางซ้าย โดยมีกรดอะมิโนตกค้างเพียงสามตัวต่อเทิร์นเนื่องจากการโค้งงอของสายโซ่ที่เกิดจากโพรลีนและไฮดรอกซีโพรลีน มีสายโซ่สามสายเชื่อมต่อถึงกัน นอกเหนือจากพันธะไฮโดรเจน โดยพันธะประเภทโควาเลนต์ที่เกิดขึ้นระหว่างสารตกค้างไลซีนสองตัวที่อยู่ในสายที่อยู่ติดกัน:

เมื่อเราอายุมากขึ้น การเชื่อมโยงข้ามจะเกิดขึ้นในและระหว่างหน่วยย่อยโทรโปคอลลาเจนมากขึ้นเรื่อยๆ ซึ่งทำให้เส้นใยคอลลาเจนแข็งขึ้นและเปราะมากขึ้น ซึ่งจะเปลี่ยนคุณสมบัติทางกลของกระดูกอ่อนและเส้นเอ็น ทำให้กระดูกเปราะมากขึ้น และลดความโปร่งใส ของกระจกตา

อีลาสติน. มีอยู่ในเนื้อเยื่อยืดหยุ่นสีเหลืองของเอ็นและชั้นยืดหยุ่นของเนื้อเยื่อเกี่ยวพันในผนังของหลอดเลือดแดงขนาดใหญ่ หน่วยย่อยหลักของอีลาสตินไฟบริลคือโทรโพอีลาสติน อีลาสตินอุดมไปด้วยไกลซีนและอะลานีน ประกอบด้วยไลซีนจำนวนมากและโพรลีนเพียงเล็กน้อย ส่วนเกลียวของอีลาสตินจะยืดเมื่อยืดออก แต่จะกลับสู่ความยาวเดิมเมื่อถอดโหลด ไลซีนตกค้างของสายโซ่ที่แตกต่างกันสี่สายก่อให้เกิดพันธะโควาเลนต์ซึ่งกันและกัน และยอมให้อีลาสตินสามารถยืดกลับได้ในทุกทิศทาง

โปรตีนทรงกลมคือโปรตีนที่มีสายโซ่โพลีเปปไทด์พับเป็นทรงกลมกะทัดรัด ซึ่งสามารถทำหน้าที่ได้หลากหลาย

โครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีนทรงกลมพิจารณาอย่างสะดวกที่สุดโดยใช้ตัวอย่างของ myoglobin Myoglobin เป็นโปรตีนจับออกซิเจนที่มีขนาดค่อนข้างเล็กที่พบในเซลล์กล้ามเนื้อ มันเก็บออกซิเจนที่ถูกผูกไว้และส่งเสริมการถ่ายโอนไปยังไมโตคอนเดรีย โมเลกุลของ myoglobin ประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์หนึ่งสายและกลุ่มฮีโมกรุ๊ป (heme) หนึ่งตัว - คอมเพล็กซ์ของโปรโตพอร์ไฟรินที่มีธาตุเหล็ก คุณสมบัติหลักของ myoglobin:

ก) โมเลกุลไมโอโกลบินมีขนาดเล็กมากจนสามารถบรรจุโมเลกุลของน้ำได้เพียง 4 โมเลกุลเท่านั้น

ข) ส่วนที่เหลือของกรดอะมิโนขั้ว ยกเว้นสอง อยู่ที่พื้นผิวด้านนอกของโมเลกุล และทั้งหมดอยู่ในสถานะไฮเดรต

c) ส่วนที่เหลือของกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำส่วนใหญ่อยู่ภายในโมเลกุลของ myoglobin และด้วยเหตุนี้จึงได้รับการปกป้องจากการสัมผัสกับน้ำ

ง) โพรลีนเรซิดิวสี่ตัวแต่ละตัวในโมเลกุลไมโอโกลบินตั้งอยู่ที่ส่วนโค้งของสายโซ่พอลิเปปไทด์ สารตกค้างซีรีน ทรีโอนีนและแอสพาราจีนจะอยู่ที่ตำแหน่งอื่นของการโค้งงอ เนื่องจากกรดอะมิโนดังกล่าวป้องกันการก่อตัวของเกลียว α ถ้า พวกเขาอยู่ด้วยกัน

e) กลุ่มฮีโมกรุ๊ปแบบแบนอยู่ในโพรง (กระเป๋า) ใกล้กับพื้นผิวของโมเลกุลอะตอมของเหล็กมีพันธะประสานงานสองพันธะซึ่งตั้งฉากกับระนาบ heme หนึ่งในนั้นเชื่อมต่อกับฮิสทิดีนเรซิดิว 93 และอีกอันทำหน้าที่ผูก โมเลกุลของออกซิเจน

เริ่มจากโครงสร้างระดับตติยภูมิ โปรตีนสามารถทำหน้าที่ทางชีวภาพได้ การทำงานของโปรตีนขึ้นอยู่กับข้อเท็จจริงที่ว่าเมื่อโครงสร้างระดับตติยภูมิวางบนพื้นผิวของโปรตีน ไซต์ต่างๆ จะก่อตัวขึ้นซึ่งสามารถยึดโมเลกุลอื่นๆ ที่เรียกว่าลิแกนด์เข้ากับตัวเองได้ ความจำเพาะสูงของการทำงานร่วมกันของโปรตีนกับลิแกนด์นั้นมาจากการเสริมโครงสร้างของศูนย์แอคทีฟที่มีโครงสร้างของลิแกนด์ Complementarity คือความสอดคล้องเชิงพื้นที่และทางเคมีของพื้นผิวที่มีปฏิสัมพันธ์กัน สำหรับโปรตีนส่วนใหญ่ โครงสร้างระดับอุดมศึกษาเป็นระดับสูงสุดของการพับ

โครงสร้างโปรตีนควอเทอร์นารี- ลักษณะของโปรตีนที่ประกอบด้วยสายพอลิเปปไทด์ตั้งแต่สองสายขึ้นไปเชื่อมต่อกันโดยพันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์โดยเฉพาะ ส่วนใหญ่เป็นไฟฟ้าสถิตและไฮโดรเจน โปรตีนส่วนใหญ่มักจะมีหน่วยย่อยสองหรือสี่หน่วย มากกว่าสี่หน่วยย่อยมักจะมีโปรตีนควบคุม

โปรตีนที่มีโครงสร้างสี่ส่วนมักเรียกว่าโอลิโกเมอร์ แยกแยะระหว่างโปรตีนโฮโมเมอร์และเฮเทอโรเมอร์ โปรตีน Homeric คือโปรตีนที่หน่วยย่อยทั้งหมดมีโครงสร้างเหมือนกัน ตัวอย่างเช่น เอนไซม์ catalase ประกอบด้วยหน่วยย่อยที่เหมือนกันทุกประการสี่หน่วย โปรตีนเฮเทอโรเมอร์มีหน่วยย่อยต่างกัน ตัวอย่างเช่น เอ็นไซม์ RNA polymerase ประกอบด้วยหน่วยย่อยห้าหน่วยที่มีโครงสร้างต่างกันซึ่งทำหน้าที่ต่างกัน

อันตรกิริยาระหว่างหน่วยย่อยหนึ่งกับลิแกนด์จำเพาะทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงเชิงโครงสร้างในโปรตีนโอลิโกเมอริกทั้งหมดและเปลี่ยนสัมพรรคภาพของหน่วยย่อยอื่นๆ สำหรับลิแกนด์ คุณสมบัตินี้รองรับความสามารถของโปรตีนโอลิโกเมอริกในการควบคุมอัลโลสเตอริก

โครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีนสามารถพิจารณาได้โดยใช้ตัวอย่างของเฮโมโกลบิน ประกอบด้วยสายโซ่โพลีเปปไทด์สี่สายและกลุ่มเทียมสี่กลุ่ม ซึ่งอะตอมของเหล็กอยู่ในรูปแบบเหล็ก Fe 2+ ส่วนโปรตีนของโมเลกุล - โกลบิน - ประกอบด้วย α-chains สองสายและ β-chains สองสาย ซึ่งประกอบด้วย α-helices มากถึง 70% แต่ละสายโซ่สี่สายมีโครงสร้างระดับตติยภูมิที่มีลักษณะเฉพาะ และกลุ่มฮีโมกรุ๊ปหนึ่งกลุ่มสัมพันธ์กับแต่ละสายโซ่ ชายเสื้อของโซ่ที่แตกต่างกันนั้นค่อนข้างห่างกันและมีมุมเอียงต่างกัน มีการสัมผัสโดยตรงเพียงเล็กน้อยระหว่างสายโซ่ α สองสายและสายโซ่ β สองสาย ในขณะที่หน้าสัมผัสจำนวนมากของประเภท α 1 β 1 และ α 2 β 2 ก่อตัวขึ้นโดยอนุมูลที่ไม่ชอบน้ำก่อตัวขึ้นระหว่างสายโซ่ α- และ β แชนเนลยังคงอยู่ระหว่าง α 1 β 1 และ α 2 β 2

ฮีโมโกลบินแตกต่างจากไมโอโกลบินตรงที่มีความสัมพันธ์ใกล้ชิดกับออกซิเจนต่ำกว่ามาก ซึ่งช่วยให้ออกซิเจนในเนื้อเยื่อมีแรงกดดันเพียงบางส่วนต่ำ เพื่อให้ออกซิเจนส่วนนี้มีส่วนสำคัญ ออกซิเจนถูกผูกมัดโดยเหล็กเฮโมโกลบินได้ง่ายขึ้นที่ค่า pH ที่สูงขึ้นและความเข้มข้นของ CO 2 ต่ำซึ่งเป็นลักษณะของถุงลมปอด การปล่อยออกซิเจนจากเฮโมโกลบินนั้นได้รับการสนับสนุนโดยค่า pH ที่ต่ำกว่าและความเข้มข้นสูงของ CO 2 ที่มีอยู่ในเนื้อเยื่อ

นอกจากออกซิเจนแล้ว เฮโมโกลบินยังมีไฮโดรเจนไอออน ซึ่งจับกับฮิสติดีนที่ตกค้างอยู่ในสายโซ่ เฮโมโกลบินยังนำคาร์บอนไดออกไซด์ซึ่งยึดติดกับกลุ่มอะมิโนปลายทางของสายโซ่โพลีเปปไทด์ทั้งสี่สายซึ่งส่งผลให้เกิดการก่อตัวของคาร์บามิโนเฮโมโกลบิน:

ในเม็ดเลือดแดง สาร 2,3-diphosphoglycerate (DFG) มีความเข้มข้นสูงเพียงพอ ปริมาณเพิ่มขึ้นตามการเพิ่มขึ้นของ สูงใหญ่และในช่วงขาดออกซิเจน จะช่วยอำนวยความสะดวกในการปล่อยออกซิเจนจากเฮโมโกลบินในเนื้อเยื่อ DFG ตั้งอยู่ในช่องทางระหว่าง α 1 β 1 และ α 2 β 2 ซึ่งมีปฏิสัมพันธ์กับกลุ่ม β-chains ที่ติดเชื้อในทางบวก เมื่อออกซิเจนถูกผูกมัดโดยเฮโมโกลบิน DPG จะถูกขับออกจากโพรง เม็ดเลือดแดงของนกบางตัวไม่มี DPG แต่มีอิโนซิทอลเฮกซาฟอสเฟตซึ่งช่วยลดความสัมพันธ์ของเฮโมโกลบินต่อออกซิเจน

2,3-ไดฟอสโฟกลีเซอเรต (DPG)

HbA - ฮีโมโกลบินในผู้ใหญ่ปกติ HbF - เฮโมโกลบินของทารกในครรภ์มีความสัมพันธ์ใกล้ชิดกับ O 2, HbS - ฮีโมโกลบินในโรคโลหิตจางชนิดเคียว โรคโลหิตจางเซลล์เคียวเป็นโรคทางพันธุกรรมที่ร้ายแรงที่เกี่ยวข้องกับความผิดปกติทางพันธุกรรมของฮีโมโกลบิน ในเลือดของผู้ป่วย มีเซลล์เม็ดเลือดแดงรูปเคียวบาง ๆ จำนวนมากผิดปกติ ซึ่งประการแรก ขาดง่าย และประการที่สอง อุดตันเส้นเลือดฝอย ในระดับโมเลกุล เฮโมโกลบิน S แตกต่างจากเฮโมโกลบิน A ในกรดอะมิโนหนึ่งตัวที่อยู่ในตำแหน่งที่ 6 ของสาย β ซึ่งวาลีนตั้งอยู่แทนกรดกลูตามิกตกค้าง ดังนั้นฮีโมโกลบิน S จึงมีประจุลบน้อยกว่าสองประจุ การปรากฏตัวของวาลีนทำให้เกิดการสัมผัสที่ไม่ชอบน้ำ "เหนียว" บนพื้นผิวของโมเลกุล ส่งผลให้ในระหว่างการออกซิเจเนชัน โมเลกุลดีออกซีเฮโมโกลบิน S จะเกาะติดกันและก่อตัวเป็นเส้นใยยาวผิดปกติที่ไม่ละลายน้ำ มวลรวมนำไปสู่ความผิดปกติของเม็ดเลือดแดง

ไม่มีเหตุผลที่จะคิดว่ามีการควบคุมทางพันธุกรรมที่เป็นอิสระเกี่ยวกับการก่อตัวของระดับของการจัดระเบียบโครงสร้างโปรตีนที่อยู่เหนือระดับปฐมภูมิ เนื่องจากโครงสร้างหลักกำหนดทั้งระดับทุติยภูมิ ระดับอุดมศึกษา และควอเทอร์นารี (ถ้ามี) โครงสร้างดั้งเดิมของโปรตีนเป็นโครงสร้างที่มีความเสถียรทางอุณหพลศาสตร์มากที่สุดภายใต้สภาวะที่กำหนด

บทที่ 2 2.1. โปรตีน

1. กรดอะมิโนเป็นกลางคือ:

1) อาร์จินีน 4) กรดแอสปาร์ติก

2) ไลซีน 5) ฮิสติดีน

2. ไอออนสองขั้วของกรดอะมิโนโมโนอะมิโนโมโนคาร์บอกซิลิกมีประจุ:

1) เชิงลบ

2) เป็นกลางทางไฟฟ้า

3) บวก

ลดกรดอะมิโน

H 2 N-CH 2 -(CH 2) 3 -CHNH 2 -COOH

เป็นของกลุ่มกรดอะมิโน:

1) ไม่ชอบน้ำ

2) ขั้ว แต่ไม่มีประจุ

3) ประจุบวก

4) ประจุลบ

4.ตั้งแมตช์:

กรดอะมิโน อนุมูลอิสระ กรดอะมิโน

ก) ฮิสติดีน

ก) ฮิสติดีน

ค) ฟีนิลอะลานีน

จ) ทริปโตเฟน

5. กรดอะมิโนคือ:

1) ไกลซีน 4) ซีรีน

2) ซิสเทอีน 5) โพรลีน

3) อาร์จินีน

6. กรดอะมิโนที่ประกอบเป็นโปรตีน ได้แก่

1) อนุพันธ์ α-amino ของกรดคาร์บอกซิลิก

2) อนุพันธ์β-อะมิโนของกรดคาร์บอกซิลิก

3) อนุพันธ์ α-amino ของกรดคาร์บอกซิลิกไม่อิ่มตัว

7. ตั้งชื่อกรดอะมิโน:

1. ตั้งชื่อกรดอะมิโน:

9.ตั้งค่าการแข่งขัน:

กลุ่มกรดอะมิโน

4. ซิทรูลลีน โมโนอะมิโน โมโนคาร์บอกซิลิก

5. ซีสตีน ไดอะมิโนโมโนคาร์บอกซิลิก

6. ทรีโอนีนโมโนอะมิโนไดคาร์บอกซิลิก

7. กลูตามิกไดอะมิโนไดคาร์บอกซิลิก

10. กรดอะมิโนที่มีกำมะถันคือ:

8. ธรีโอนีน 4) ทริปโตเฟน

9. ไทโรซีน 5) เมไทโอนีน

10. ซีสเตอีน

11. โปรตีนไม่รวมกรดอะมิโน:

1) กลูตามีน 3) อาร์จินีน

2) γ-aminobutyric 4) β-อะลานีน

กรด 4) ทรีโอนีน

12. กลุ่มไฮดรอกซีประกอบด้วยกรดอะมิโน:

1) อะลานีน 4) เมไทโอนีน

2) ซีรีน 5) ทรีโอนีน

3) ซิสเทอีน

13. ตั้งแมตช์:

องค์ประกอบทางเคมีของธาตุ

องค์ประกอบโปรตีนเป็นเปอร์เซ็นต์

1) คาร์บอน ก) 21-23

2) ออกซิเจน b) 0-3

3) ไนโตรเจน ค) 6-7

4) ไฮโดรเจน 5) 50-55

5) กำมะถัน จ) 15-17

14. พันธะไม่มีส่วนร่วมในการก่อตัวของโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีน:

1) ไฮโดรเจน

2) เปปไทด์

3) ซัลไฟด์

4) ปฏิกิริยาไม่ชอบน้ำ

15. น้ำหนักโมเลกุลของโปรตีนแตกต่างกันไปภายใน:

1) 0.5-1.0 2) 1.0-5 3) 6-10,000 kDa

16. ในระหว่างการเปลี่ยนสภาพของโปรตีน สิ่งต่อไปนี้จะไม่เกิดขึ้น:

1) การละเมิดโครงสร้างตติยภูมิ

3) การละเมิดโครงสร้างรอง

2) การไฮโดรไลซิสของพันธะเปปไทด์

4) ความแตกแยกของหน่วยย่อย

วิธีการสเปกโตรโฟโตเมตริกเชิงปริมาณ

คำจำกัดความของโปรตีนขึ้นอยู่กับความสามารถในการดูดซับแสงในบริเวณ UV ที่:

1) 280 นาโนเมตร 2) 190 นาโนเมตร 3) 210 นาโนเมตร

กรดอะมิโนอาร์จินีนและไลซีนคือ

องค์ประกอบกรดอะมิโน 20-30% ของโปรตีน:

1) อัลบูมิน 4) ฮิสโตน

2) โพรลามีน 5) โปรตีนอยด์

3) โกลบูลิน

19. โปรตีนผมเคราตินอยู่ในกลุ่ม:

1) โพรลามีน 4) กลูเตลิน

2) โปรทามีน 5) โกลบูลิน

3) โปรตีน

20. 50% ของโปรตีนในเลือดคือ:

1) α-โกลบูลิน 4) อัลบูมิน

2) β-โกลบูลิน 5) พรีอัลบูมิน

3) γ-โกลบูลิน

21. ในนิวเคลียสของเซลล์ยูคาริโอตส่วนใหญ่มี:

1) โปรทามีน 3) อัลบูมิน

2) histones 4) โกลบูลิน

22. โปรตีนรวมถึง:

1) zein - โปรตีนจากเมล็ดข้าวโพด 4) ไฟโบรอิน - โปรตีนไหม

2) อัลบูมิน - โปรตีนจากไข่ 5) คอลลาเจน - สารประกอบโปรตีน

3) hordein - โปรตีนของเนื้อเยื่อเมล็ดข้าวบาร์เลย์

กรดอะมิโน โปรตีน และเปปไทด์เป็นตัวอย่างของสารประกอบที่บรรยายไว้ด้านล่าง โมเลกุลที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพจำนวนมากรวมถึงกลุ่มหน้าที่ที่แตกต่างกันทางเคมีหลายกลุ่มที่สามารถโต้ตอบซึ่งกันและกันและกับกลุ่มหน้าที่ของกันและกัน

กรดอะมิโน.

กรดอะมิโน- สารประกอบอินทรีย์สองฟังก์ชัน ซึ่งรวมถึงหมู่คาร์บอกซิล - UNSDและหมู่อะมิโน - NH 2 .

แบ่งปัน α และ β - กรดอะมิโน:

ส่วนใหญ่พบในธรรมชาติ α - กรด โปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโน 19 ชนิดและกรดอิมิโน 1 ชนิด ( C 5 H 9ไม่ 2 ):

ง่ายที่สุด กรดอะมิโน- ไกลซีน กรดอะมิโนที่เหลือสามารถแบ่งออกเป็นกลุ่มหลักดังต่อไปนี้:

1) ไกลซีนคล้ายคลึงกัน - อะลานีน, วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน

ได้รับกรดอะมิโน

คุณสมบัติทางเคมีของกรดอะมิโน

กรดอะมิโน- เหล่านี้เป็นสารประกอบ amphoteric, tk ประกอบด้วยหมู่ฟังก์ชันที่ตรงกันข้าม 2 กลุ่มคือหมู่อะมิโนและหมู่ไฮดรอกซิล ดังนั้นพวกมันจึงทำปฏิกิริยากับทั้งกรดและด่าง:

การแปลงกรดเบสสามารถแสดงเป็น:

โภชนาการโปรตีนสมัยใหม่เป็นไปไม่ได้ที่จะจินตนาการโดยไม่คำนึงถึงบทบาทของกรดอะมิโนแต่ละตัว แม้ว่าจะมีความสมดุลของโปรตีนในเชิงบวกโดยรวม แต่ร่างกายของสัตว์ก็อาจขาดโปรตีน นี่เป็นเพราะความจริงที่ว่าการดูดซึมของกรดอะมิโนแต่ละชนิดเชื่อมโยงถึงกัน การขาดหรือมากเกินไปของกรดอะมิโนหนึ่งตัวอาจทำให้ขาดกรดอะมิโนอีกตัวหนึ่งได้
กรดอะมิโนบางชนิดไม่ได้สังเคราะห์ในร่างกายมนุษย์และสัตว์ เรียกว่าขาดไม่ได้ มีกรดอะมิโนเพียงสิบชนิดเท่านั้น สี่คนมีความสำคัญ (จำกัด) - ส่วนใหญ่มักจำกัดการเจริญเติบโตและการพัฒนาของสัตว์
เมไทโอนีนและซิสทีนเป็นกรดอะมิโนที่จำกัดหลักในอาหารสัตว์ปีก และไลซีนในอาหารสุกร สิ่งมีชีวิตจะต้องได้รับกรดลิมิเต็ดหลักในปริมาณที่เพียงพอในอาหารเพื่อให้กรดอะมิโนอื่น ๆ สามารถใช้สำหรับการสังเคราะห์โปรตีนได้อย่างมีประสิทธิภาพ

หลักการนี้แสดงให้เห็นโดยกระบอกน้ำ Liebig ซึ่งระดับการเติมของถังน้ำมันแสดงถึงระดับการสังเคราะห์โปรตีนในร่างกายของสัตว์ กระดานที่สั้นที่สุดในถัง "จำกัด" ความสามารถในการเก็บของเหลวไว้ หากกระดานนี้ขยายออกไป ปริมาตรของของเหลวที่อยู่ในถังจะเพิ่มขึ้นจนถึงระดับของกระดานจำกัดที่สอง
ปัจจัยที่สำคัญที่สุดที่กำหนดผลผลิตของสัตว์คือความสมดุลของกรดอะมิโนที่มีอยู่ในนั้นตามความต้องการทางสรีรวิทยา จากการศึกษาจำนวนมากแสดงให้เห็นว่าในสุกร ความต้องการกรดอะมิโนจะแตกต่างกันในเชิงปริมาณ ขึ้นอยู่กับสายพันธุ์และเพศ แต่อัตราส่วนของกรดอะมิโนที่จำเป็นต่อการสังเคราะห์โปรตีน 1 กรัมจะเท่ากัน อัตราส่วนของกรดอะมิโนที่จำเป็นต่อไลซีนในฐานะที่เป็นกรดอะมิโนจำกัดหลักนี้เรียกว่า "โปรตีนในอุดมคติ" หรือ "โปรไฟล์กรดอะมิโนในอุดมคติ" (

ไลซีน

เป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนเกือบทั้งหมดจากสัตว์ พืช และจุลินทรีย์ อย่างไรก็ตาม โปรตีนจากพืชธัญพืชมีไลซีนต่ำ

• ไลซีนควบคุมการทำงานของระบบสืบพันธุ์ โดยขาดมัน การก่อตัวของสเปิร์มและไข่จะหยุดชะงัก
• จำเป็นสำหรับการเจริญเติบโตของสัตว์เล็กการก่อตัวของโปรตีนในเนื้อเยื่อ ไลซีนมีส่วนร่วมในการสังเคราะห์นิวคลีโอโปรตีน โครโมโปรตีน (เฮโมโกลบิน) ซึ่งควบคุมการสร้างเม็ดสีของขนของสัตว์ ควบคุมปริมาณของผลิตภัณฑ์สลายโปรตีนในเนื้อเยื่อและอวัยวะ
• ส่งเสริมการดูดซึมแคลเซียม
• มีส่วนร่วมในกิจกรรมการทำงานของระบบประสาทและ ระบบต่อมไร้ท่อควบคุมการเผาผลาญของโปรตีนและคาร์โบไฮเดรต อย่างไรก็ตาม เมื่อทำปฏิกิริยากับคาร์โบไฮเดรต ไลซีนจะผ่านเข้าสู่รูปแบบการดูดซึมที่ไม่สามารถเข้าถึงได้
• ไลซีนเป็นสารตั้งต้นในการก่อตัวของคาร์นิทีน ซึ่งมีบทบาทสำคัญในการเผาผลาญไขมัน

เมไทโอนีนและซิสทีนกรดอะมิโนที่มีกำมะถัน ในเวลาเดียวกัน เมไทโอนีนสามารถเปลี่ยนเป็นซิสทีนได้ ดังนั้นกรดอะมิโนเหล่านี้จะถูกทำให้เป็นมาตรฐานร่วมกัน และในกรณีที่ขาดสารอาหาร อาหารเสริมเมไทโอนีนจะถูกนำมาใช้ในอาหาร กรดอะมิโนทั้งสองนี้เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของอนุพันธ์ของผิวหนัง - ผม, ขนนก; ร่วมกับวิตามินอี ควบคุมการกำจัดไขมันส่วนเกินออกจากตับ และจำเป็นสำหรับการเจริญเติบโตและการสืบพันธุ์ของเซลล์ เซลล์เม็ดเลือดแดง เนื่องจากขาดเมไทโอนีน ซีสทีนจึงไม่ทำงาน อย่างไรก็ตาม ไม่ควรอนุญาตให้มีเมไทโอนีนมากเกินไปในอาหาร

เมไทโอนีน

ส่งเสริมการสะสมของไขมันในกล้ามเนื้อซึ่งจำเป็นสำหรับการก่อตัวของสารประกอบอินทรีย์ใหม่ของโคลีน (วิตามินบี 4) ครีเอทีนอะดรีนาลีนไนอาซิน (วิตามินบี 5) เป็นต้น
การขาดเมไทโอนีนในอาหารทำให้ระดับโปรตีนในพลาสมาลดลง (อัลบูมิน) ทำให้เกิดภาวะโลหิตจาง (ระดับฮีโมโกลบินในเลือดลดลง) ในขณะที่การขาดวิตามินอีและซีลีเนียมก่อให้เกิดการพัฒนาของกล้ามเนื้อเสื่อม ปริมาณเมไทโอนีนที่ไม่เพียงพอในอาหารทำให้สัตว์เล็กแคระแกร็น เบื่ออาหาร ผลผลิตลดลง ต้นทุนอาหารเพิ่มขึ้น การเสื่อมสภาพของไขมันตับ, ไตทำงานผิดปกติ, โรคโลหิตจางและภาวะทุพโภชนาการ.
เมไทโอนีนที่มากเกินไปบั่นทอนการใช้ไนโตรเจนทำให้เกิดความเสื่อมในตับ, ไต, ตับอ่อน, เพิ่มความต้องการอาร์จินีน, ไกลซีน ด้วยเมไทโอนีนที่มากเกินไปทำให้เกิดความไม่สมดุล (ความสมดุลของกรดอะมิโนถูกรบกวนซึ่งขึ้นอยู่กับการเบี่ยงเบนที่คมชัดจากอัตราส่วนที่เหมาะสมของกรดอะมิโนที่จำเป็นในอาหาร) ซึ่งมาพร้อมกับความผิดปกติของการเผาผลาญและการยับยั้งการเจริญเติบโต อัตราในสัตว์เล็ก
ซีสตีนเป็นกรดอะมิโนที่ประกอบด้วยกำมะถัน สามารถใช้แทนกันได้กับเมไทโอนีน มีส่วนร่วมในกระบวนการรีดอกซ์ เมแทบอลิซึมของโปรตีน คาร์โบไฮเดรต และกรดน้ำดี ส่งเสริมการก่อตัวของสารที่ต่อต้านสารพิษในลำไส้ กระตุ้นอินซูลิน ร่วมกับทริปโตเฟน ซีสตีนมีส่วนร่วมในการสังเคราะห์ ตับของกรดน้ำดีที่จำเป็นสำหรับผลิตภัณฑ์การดูดซึมของการย่อยไขมันจากลำไส้จะใช้สำหรับการสังเคราะห์กลูตาไธโอน Cystine มีความสามารถในการดูดซับรังสีอัลตราไวโอเลต ด้วยการขาด cystine, โรคตับแข็งของตับ, ความล่าช้าในขนและการเจริญเติบโตของขนในสัตว์เล็ก, ความเปราะบางและการสูญเสีย (ถอน) ของขนในนกที่โตเต็มวัยและความต้านทานต่อโรคติดเชื้อลดลง

ทริปโตเฟน

กำหนดกิจกรรมทางสรีรวิทยาของเอนไซม์ในทางเดินอาหาร, เอนไซม์ออกซิเดชันในเซลล์และฮอร์โมนจำนวนหนึ่ง, มีส่วนร่วมในการต่ออายุโปรตีนในพลาสมาในเลือด, กำหนดการทำงานปกติของอุปกรณ์ต่อมไร้ท่อและเม็ดเลือด, ระบบสืบพันธุ์, การสังเคราะห์แกมมาโกลบูลิน, เฮโมโกลบิน , กรดนิโคตินิก, จ้ำตา, ฯลฯ ในอาหารของทริปโตเฟน, การเจริญเติบโตของสัตว์เล็กช้าลง, การผลิตไข่ของไก่ไข่ลดลง, ค่าอาหารสำหรับผลิตภัณฑ์เพิ่มขึ้น, ต่อมไร้ท่อและต่อมเพศฝ่อ, ตาบอดเกิดขึ้น, โรคโลหิตจางพัฒนา (จำนวน ของเซลล์เม็ดเลือดแดงและระดับฮีโมโกลบินในเลือดลดลง) ความต้านทานและคุณสมบัติภูมิคุ้มกันของร่างกายลดลง การปฏิสนธิและความสามารถในการฟักไข่ ในสุกรที่เลี้ยงด้วยอาหารที่มีทริปโตเฟนไม่ดีการกินอาหารจะลดลงความอยากอาหารในทางที่ผิดความหยาบกร้านของขนแปรงและความผอมแห้งปรากฏขึ้นตับไขมันจะถูกบันทึกไว้ การขาดกรดอะมิโนนี้ยังนำไปสู่การเป็นหมัน, หงุดหงิด, ชัก, ต้อกระจก, ความสมดุลของไนโตรเจนในเชิงลบและการลดน้ำหนัก ทริปโตเฟนซึ่งเป็นสารตั้งต้น (โปรวิตามิน) ของกรดนิโคตินิกช่วยป้องกันการเกิด pellagra