आर्जिनिन आणि लायसिन या अमिनो आम्ले बनतात. प्राण्यांच्या पोषणामध्ये अमीनो ऍसिडची भूमिका आणि महत्त्व. अत्यावश्यक Amino ऍसिडस् सल्फर Amino ऍसिड सूत्र भूमिका

अमीनो ऍसिडच्या विविधतेपैकी केवळ 20 इंट्रासेल्युलर प्रोटीन संश्लेषणात गुंतलेली असतात ( प्रोटीनोजेनिक अमीनो ऍसिडस्). तसेच, मानवी शरीरात सुमारे 40 नॉन-प्रोटीनोजेनिक अमीनो ऍसिड आढळले आहेत. सर्व प्रोटीनोजेनिक अमीनो ऍसिड असतात α- amino ऍसिडस् आणि त्यांचे उदाहरण दर्शविले जाऊ शकते अतिरिक्त मार्गवर्गीकरण

साइड रॅडिकलच्या संरचनेद्वारे

वाटप

• aliphatic(अलानाईन, व्हॅलिन, ल्युसीन, आयसोल्युसिन, प्रोलिन, ग्लाइसिन)
• सुगंधी(फेनिलॅलानिन, टायरोसिन, ट्रिप्टोफॅन),
• सल्फर युक्त(सिस्टीन, मेथिओनाइन),
• समाविष्टीत ओह गट(सेरीन, थ्रोनिन, पुन्हा टायरोसिन),
• अतिरिक्त असलेले COOH गट(एस्पार्टिक आणि ग्लुटामिक ऍसिडस्),
• अतिरिक्त NH 2 -समूह(लाइसिन, आर्जिनिन, हिस्टिडाइन, ग्लूटामाइन, शतावरी देखील).

सामान्यतः अमीनो ऍसिडची नावे 3 अक्षरांनी संक्षिप्त केली जातात. आण्विक जीवशास्त्रातील व्यावसायिक प्रत्येक अमीनो आम्लासाठी एकल अक्षर चिन्हे देखील वापरतात.

प्रोटीनोजेनिक अमीनो ऍसिडची रचना

बाजूला मूलगामी च्या polarity करून

अस्तित्वात नॉन-ध्रुवीय amino ऍसिडस् (सुगंधी, aliphatic) आणि ध्रुवीय(अचार्ज केलेले, नकारात्मक आणि सकारात्मक चार्ज केलेले).

ऍसिड-बेस गुणधर्मांद्वारे

आम्ल-बेस गुणधर्मांनुसार, ते उपविभाजित आहेत तटस्थ(बहुसंख्य), आंबट(एस्पार्टिक आणि ग्लुटामिक ऍसिडस्) आणि मुख्य(लाइसिन, आर्जिनिन, हिस्टिडाइन) अमीनो ऍसिड.

अपरिवर्तनीयता करून

आवश्यक असल्यास, शरीराला असे वाटप केले जाते जे शरीरात संश्लेषित होत नाहीत आणि त्यांना अन्न पुरवले पाहिजे - न बदलता येणाराअमीनो ऍसिडस् (ल्युसीन, आयसोल्युसीन, व्हॅलिन, फेनिलॅलानिन, ट्रिप्टोफॅन, थ्रोनिन, लाइसिन, मेथिओनाइन). TO बदलण्यायोग्यअशा अमीनो ऍसिडचा समावेश करा, ज्याचा कार्बन सांगाडा चयापचय प्रतिक्रियांमध्ये तयार होतो आणि संबंधित अमीनो ऍसिडच्या निर्मितीसह कसा तरी एमिनो गट प्राप्त करण्यास सक्षम आहे. दोन अमीनो ऍसिड आहेत सशर्त अपरिवर्तनीय (आर्जिनिन, हिस्टिडाइन), म्हणजे त्यांचे संश्लेषण अपर्याप्त प्रमाणात होते, विशेषतः मुलांसाठी.

एमिनो ऍसिड हे कार्बोक्झिलिक ऍसिड असतात ज्यात अमिनो ग्रुप आणि कार्बोक्झिल ग्रुप असतो. β-alanine, taurine, γ-aminobutyric ऍसिड सारखी amino ऍसिडस् असली तरी नैसर्गिक amino acids 2-amino carboxylic acids, किंवा α-amino ऍसिड असतात. α-amino acid चे सामान्यीकृत सूत्र असे दिसते:

कार्बन 2 वरील α-amino ऍसिडमध्ये चार भिन्न घटक असतात, म्हणजेच ग्लाइसिन वगळता सर्व α-amino ऍसिडमध्ये असममित (chiral) कार्बन अणू असतात आणि ते दोन enantiomers - L- आणि D-amino ऍसिड म्हणून अस्तित्वात असतात. नैसर्गिक अमीनो ऍसिड एल-श्रेणीशी संबंधित आहेत. डी-अमीनो ऍसिड हे जीवाणू आणि पेप्टाइड प्रतिजैविकांमध्ये आढळतात.

जलीय द्रावणातील सर्व अमीनो आम्ल द्विध्रुवीय आयनांच्या रूपात अस्तित्वात असू शकतात आणि त्यांचे एकूण शुल्क माध्यमाच्या pH वर अवलंबून असते. एकूण चार्ज शून्य असलेल्या pH मूल्याला समविद्युत बिंदू म्हणतात. आयसोइलेक्ट्रिक पॉईंटवर, एमिनो अॅसिड एक झ्विटर आयन आहे, म्हणजेच त्याचा अमाईन गट प्रोटोनेटेड आहे आणि कार्बोक्झिल गट विभक्त आहे. तटस्थ pH श्रेणीमध्ये, बहुतेक अमीनो ऍसिड zwitterions आहेत:

अमीनो ऍसिड स्पेक्ट्रमच्या दृश्यमान प्रदेशात प्रकाश शोषून घेत नाहीत, सुगंधित अमीनो ऍसिड स्पेक्ट्रमच्या अतिनील प्रदेशात प्रकाश शोषून घेतात: ट्रिप्टोफॅन आणि टायरोसिन 280 एनएमवर, फेनिलालानिन 260 एनएमवर.

एमिनो ऍसिड काही द्वारे दर्शविले जातात रासायनिक प्रतिक्रियाप्रयोगशाळेच्या सरावासाठी खूप महत्त्व आहे: α-amino गटासाठी रंग निनहायड्रिन चाचणी, सल्फहायड्रिल, फिनोलिक आणि अमीनो ऍसिड रॅडिकल्सच्या इतर गटांच्या वैशिष्ट्यपूर्ण प्रतिक्रिया, अॅमिनो गटांमध्ये एसिटलायझेशन आणि शिफ बेसची निर्मिती, कार्बोक्सिल गटांमध्ये एस्टरिफिकेशन.

अमीनो ऍसिडची जैविक भूमिका:

पेप्टाइड्स आणि प्रथिने, तथाकथित प्रोटीनोजेनिक अमीनो ऍसिडचे संरचनात्मक घटक आहेत. प्रथिनांच्या रचनेत 20 अमीनो ऍसिड असतात, जे एन्कोड केलेले असतात अनुवांशिक कोडआणि भाषांतरादरम्यान प्रथिनांमध्ये समाविष्ट केले जातात, त्यापैकी काही फॉस्फोरिलेटेड, अॅसिलेटेड किंवा हायड्रॉक्सिलेटेड असू शकतात;

इतर नैसर्गिक संयुगेचे संरचनात्मक घटक असू शकतात - कोएन्झाइम्स, पित्त ऍसिडस्, प्रतिजैविक;

सिग्नलिंग रेणू आहेत. काही अमीनो ऍसिड हे न्यूरोट्रांसमीटर किंवा न्यूरोट्रांसमीटर, हार्मोन्स आणि हिस्टोहार्मोन्सचे पूर्ववर्ती आहेत;

सर्वात महत्वाचे चयापचय आहेत, उदाहरणार्थ, काही अमीनो ऍसिड हे वनस्पती अल्कलॉइड्सचे अग्रदूत आहेत, किंवा नायट्रोजन दाता म्हणून काम करतात किंवा पोषणाचे महत्त्वपूर्ण घटक आहेत.

प्रोटीनोजेनिक अमीनो ऍसिडचे वर्गीकरण साइड चेनच्या संरचनेवर आणि ध्रुवीयतेवर आधारित आहे:

1. अ‍ॅलिफॅटिक अमीनो ऍसिडस्:

ग्लाइसिन, आनंद, जी, ग्लाय

अलानाइन अला, ए , आला

वेलीन, शाफ्ट, V, Val*

ल्युसीन लेई, L, Leu *

आयसोल्युसिन, गाळमी, इले*

या अमीनो ऍसिडमध्ये साइड चेनमध्ये हेटरोएटम किंवा चक्रीय गट नसतात आणि ते उच्चारित कमी ध्रुवीयतेद्वारे वैशिष्ट्यीकृत असतात.

सिस्टीन, cis, C, Cys

मेथिओनाइन, मेथ,M,Met*

3. सुगंधी अमीनो ऍसिडस्:

फेनिलॅलानिन, केस ड्रायर, फ, फे*

टायरोसिन, शूटिंग रेंज, Y, टायर

ट्रिप्टोफॅन, तीन, W, Trp *

हिस्टिडाइन gis, एच , त्याचे

सुगंधी अमीनो ऍसिडमध्ये मेसोमेरिक रेझोनान्स स्थिर चक्र असतात. या गटात, फक्त एमिनो ऍसिड फेनिलॅलानिन कमी ध्रुवीयता दर्शविते, टायरोसिन आणि ट्रिप्टोफॅन लक्षात येण्याजोगे, आणि हिस्टिडाइन - अगदी उच्च ध्रुवीयता दर्शवितात. हिस्टिडाइनला मूलभूत अमीनो ऍसिड देखील म्हटले जाऊ शकते.

4. तटस्थ अमीनो ऍसिडस्:

सेरीन, राखाडी, एस, सेर

थ्रोनिन, ट्रे, T, Thr *

शतावरी, asn N, Asn

ग्लूटामाइन, gln,प्रश्न, Gln

तटस्थ अमीनो ऍसिडमध्ये हायड्रॉक्सिल किंवा कार्बोक्सामाइड गट असतात. अमाइड गट नॉनिओनिक असले तरी, शतावरी आणि ग्लूटामाइन रेणू अत्यंत ध्रुवीय आहेत.

5. अम्लीय अमीनो ऍसिडस्:

एस्पार्टिक ऍसिड (एस्पार्टेट), asp, D, Asp

ग्लूटामिक ऍसिड (ग्लूटामेट), खोल,ई, ग्लू

अम्लीय अमीनो ऍसिडच्या बाजूच्या साखळीचे कार्बोक्सिल गट संपूर्ण शारीरिक pH श्रेणीवर पूर्णपणे आयनीकृत आहेत.

6. अत्यावश्यक अमीनो ऍसिडस्:

लिसिन, एल पासून, K, Lys *

आर्जिनिन arg, आर, अर्ग

मूलभूत अमीनो ऍसिडच्या बाजूच्या साखळ्या तटस्थ pH श्रेणीमध्ये पूर्णपणे प्रोटोनेटेड असतात. एक मजबूत मूलभूत आणि अतिशय ध्रुवीय अमीनो आम्ल आर्जिनिन आहे, ज्यामध्ये ग्वानिडाइन मोएटी असते.

7. इमिनो ऍसिड:

प्रोलिन, बद्दल, पी, प्रो

प्रोलाइन साइड चेनमध्ये α-कार्बन अणू आणि α-अमीनो गट असलेली पाच-सदस्यीय रिंग असते. म्हणून, प्रोलाइन, काटेकोरपणे बोलणे, एक अमीनो आम्ल नाही, तर एक इमिनो आम्ल आहे. रिंगमधील नायट्रोजन अणू एक कमकुवत आधार आहे आणि शारीरिक pH मूल्यांवर प्रोटोनेटेड नाही. त्याच्या चक्रीय संरचनेमुळे, प्रोलाइन पॉलीपेप्टाइड साखळीत वाकते, जे कोलेजनच्या संरचनेसाठी खूप महत्वाचे आहे.

काही सूचीबद्ध अमीनो ऍसिड मानवी शरीरात संश्लेषित केले जाऊ शकत नाहीत आणि ते अन्नाबरोबरच घेतले पाहिजेत. हे अत्यावश्यक अमीनो ऍसिड्स तारकाने चिन्हांकित केले जातात.

वर नमूद केल्याप्रमाणे, प्रोटीनोजेनिक अमीनो ऍसिड हे काही मौल्यवान जैविक दृष्ट्या सक्रिय रेणूंचे पूर्ववर्ती आहेत.

दोन बायोजेनिक अमाइन β-alanine आणि cysteamine हे coenzyme A चा भाग आहेत (कोएन्झाइम्स हे पाण्यात विरघळणाऱ्या जीवनसत्त्वांचे डेरिव्हेटिव्ह असतात जे जटिल एन्झाइमचे सक्रिय केंद्र बनवतात). β-अलानाईन हे एस्पार्टिक ऍसिडच्या डिकार्बोक्झिलेशनद्वारे आणि सिस्टीनच्या डिकार्बोक्झिलेशनद्वारे सिस्टीमाइन तयार होते:

β-अलानाइन
cysteamine

ग्लूटामिक ऍसिडचा उर्वरित भाग दुसर्या कोएन्झाइमचा भाग आहे - टेट्राहायड्रोफोलिक ऍसिड, व्हिटॅमिन बी सी चे व्युत्पन्न.

इतर जैविक दृष्ट्या मौल्यवान रेणू हे अमिनो ऍसिड ग्लाइसिनसह पित्त ऍसिडचे संयुग्मित आहेत. हे संयुग्म मूल आम्लांपेक्षा मजबूत आम्ल आहेत; ते यकृतामध्ये तयार होतात आणि क्षारांच्या स्वरूपात पित्तमध्ये असतात.

ग्लायकोकोलिक ऍसिड

प्रोटिनोजेनिक अमीनो ऍसिड हे काही प्रतिजैविकांचे पूर्ववर्ती आहेत - जैविक दृष्ट्या सक्रिय पदार्थ सूक्ष्मजीवांद्वारे संश्लेषित केले जातात आणि जीवाणू, विषाणू आणि पेशींच्या वाढीस प्रतिबंध करतात. त्यापैकी सर्वात प्रसिद्ध पेनिसिलिन आणि सेफॅलोस्पोरिन आहेत, जे β-lactam प्रतिजैविकांचा समूह बनवतात आणि जीनसच्या साच्याने तयार होतात. पेनिसिलियम... ते रचनामध्ये प्रतिक्रियाशील β-lactam रिंगच्या उपस्थितीद्वारे दर्शविले जातात, ज्याच्या मदतीने ते ग्राम-नकारात्मक सूक्ष्मजीवांच्या सेल भिंतींचे संश्लेषण रोखतात.

पेनिसिलिनचे सामान्य सूत्र

बायोजेनिक अमाईन्स - न्यूरोट्रांसमीटर, हार्मोन्स आणि हिस्टोहार्मोन्स - अमीनो ऍसिडमधून डीकार्बोक्सीलेशनद्वारे प्राप्त केले जातात.

अमीनो ऍसिडस् ग्लाइसिन आणि ग्लूटामेट हे स्वतः मध्यवर्ती मज्जासंस्थेतील न्यूरोट्रांसमीटर आहेत.

डोपामाइन (न्यूरोट्रांसमीटर) नॉरपेनेफ्रिन (न्यूरोट्रांसमीटर)

एड्रेनालाईन (हार्मोन) हिस्टामाइन (न्यूरोट्रांसमीटर आणि हिस्टोहार्मोन)

सेरोटोनिन (न्यूरोट्रांसमीटर आणि हिस्टोहार्मोन) GABA (न्यूरोट्रांसमीटर)

थायरॉक्सिन (हार्मोन)

अमीनो ऍसिड ट्रिप्टोफॅनचे व्युत्पन्न हे नैसर्गिकरित्या उद्भवणारे ऑक्सीन - इंडोलेएसेटिक ऍसिड आहे. ऑक्सिन्स हे वनस्पतींच्या वाढीचे नियामक आहेत, ते वाढत्या ऊतींचे भेदभाव, कॅंबियम, मुळे यांच्या वाढीस उत्तेजन देतात, फळांच्या वाढीस गती देतात आणि जुन्या पानांची गळती करतात, त्यांचे विरोधी ऍब्सिसिक ऍसिड असतात.

indoleacetic ऍसिड

अल्कलॉइड्स हे अमीनो ऍसिडचे डेरिव्हेटिव्ह देखील आहेत - नैसर्गिक नायट्रोजनयुक्त संयुगे मूळ निसर्गाचे, वनस्पतींमध्ये तयार होतात. ही संयुगे अत्यंत सक्रिय शारीरिक संयुगे आहेत जी औषधांमध्ये मोठ्या प्रमाणावर वापरली जातात. अल्कलॉइड्सच्या उदाहरणांमध्ये फेनिलॅलानिन डेरिव्हेटिव्ह पापावेरीन, हिप्नोटिक खसखसचे आइसोक्विनॉलिन अल्कलॉइड (अँटिस्पास्मोडिक), आणि ट्रिप्टोफॅन डेरिव्हेटिव्ह फिसोस्टिग्माइन, कॅलाबार बीन्स (अँटीकोलिनेस्टेरेस औषध) पासून एक इंडोल अल्कलॉइड यांचा समावेश होतो:

papaverine physostigmine

अमीनो ऍसिड हे अत्यंत लोकप्रिय जैवतंत्रज्ञान लक्ष्य आहेत. एमिनो ऍसिडच्या रासायनिक संश्लेषणासाठी अनेक पर्याय आहेत, परंतु परिणाम म्हणजे अमीनो ऍसिड रेसमेट्स. अमीनो ऍसिडचे फक्त एल-आयसोमर्स अन्न उद्योग आणि औषधांसाठी योग्य असल्याने, रेसमिक मिश्रणांना एन्टिओमर्समध्ये वेगळे करणे आवश्यक आहे, ही एक गंभीर समस्या आहे. म्हणून, बायोटेक्नॉलॉजिकल दृष्टीकोन अधिक लोकप्रिय आहे: अचल एंझाइम्सचा वापर करून एंजाइमॅटिक संश्लेषण आणि संपूर्ण सूक्ष्मजीव पेशी वापरून सूक्ष्मजीवशास्त्रीय संश्लेषण. नंतरच्या दोन्ही प्रकरणांमध्ये, शुद्ध एल-आयसोमर्स प्राप्त होतात.

एमिनो ऍसिड म्हणून वापरले जातात पौष्टिक पूरकआणि खाद्य घटक. ग्लुटामिक ऍसिड मांसाची चव वाढवते, व्हॅलिन आणि ल्युसीन चव सुधारते बेकरी उत्पादने, ग्लाइसिन आणि सिस्टीनचा वापर कॅनिंगमध्ये अँटिऑक्सिडंट म्हणून केला जातो. डी-ट्रिप्टोफॅनचा वापर साखरेचा पर्याय म्हणून केला जाऊ शकतो कारण ते अनेक पटींनी गोड आहे. लायसिन हे शेतातील प्राण्यांच्या खाद्यासाठी जोडले जाते, कारण बहुतेक वनस्पती प्रथिनांमध्ये अत्यावश्यक अमीनो ऍसिड लायसिनची थोडीशी मात्रा असते.

अमीनो ऍसिडचा मोठ्या प्रमाणावर वैद्यकीय व्यवहारात वापर केला जातो. हे मेथिओनाइन, हिस्टिडाइन, ग्लूटामिक आणि एस्पार्टिक ऍसिड, ग्लाइसिन, सिस्टीन, व्हॅलिन सारख्या अमीनो ऍसिड आहेत.

गेल्या दशकात, त्वचा आणि केसांची काळजी घेण्यासाठी सौंदर्यप्रसाधनांमध्ये अमीनो ऍसिड जोडले जाऊ लागले आहेत.

पॉलिमर संश्लेषणात, डिटर्जंट्स, इमल्सीफायर्स आणि इंधन मिश्रित पदार्थांच्या निर्मितीमध्ये सर्फॅक्टंट म्हणून रासायनिक सुधारित अमीनो ऍसिडचा वापर उद्योगात मोठ्या प्रमाणावर केला जातो.

प्रथिने

प्रथिने हे उच्च आण्विक वजनाचे पदार्थ असतात जे पेप्टाइड बॉण्डने जोडलेले अमीनो ऍसिडचे बनलेले असतात.

हे प्रथिने आहेत जे जनुकीय माहितीचे उत्पादन आहेत जे पिढ्यानपिढ्या प्रसारित केले जातात आणि सेलमधील सर्व महत्त्वपूर्ण प्रक्रिया पार पाडतात.

प्रथिने कार्ये:

उत्प्रेरक कार्य. प्रथिनांचे सर्वात असंख्य गट म्हणजे एन्झाईम्स - उत्प्रेरक क्रियाकलाप असलेले प्रथिने जे रासायनिक अभिक्रियांना गती देतात. पेप्सिन, अल्कोहोल डिहायड्रोजनेज, ग्लूटामाइन सिंथेटेस ही एन्झाइमची उदाहरणे आहेत.

स्ट्रक्चरल फंक्शन. स्ट्रक्चरल प्रथिने पेशी आणि ऊतींचे आकार आणि स्थिरता राखण्यासाठी जबाबदार असतात, यामध्ये केराटिन, कोलेजन, फायब्रोइन यांचा समावेश होतो.

वाहतूक कार्य. ट्रान्सपोर्ट प्रथिने रेणू किंवा आयन एका अवयवातून दुसर्‍या अवयवापर्यंत किंवा सेलमधील पडद्यामध्ये वाहून नेतात, उदाहरणार्थ, हिमोग्लोबिन, सीरम अल्ब्युमिन, आयन चॅनेल.

संरक्षणात्मक कार्य. होमिओस्टॅसिस सिस्टीमचे प्रथिने शरीराला रोगजनक, परदेशी माहिती, रक्त कमी होणे - इम्युनोग्लोबुलिन, फायब्रिनोजेन, थ्रोम्बिनपासून संरक्षण करतात.

नियामक कार्य. प्रथिने सिग्नलिंग पदार्थांची कार्ये पार पाडतात - काही संप्रेरक, हिस्टोहार्मोन्स आणि न्यूरोट्रांसमीटर, कोणत्याही संरचनेच्या सिग्नलिंग पदार्थांसाठी रिसेप्टर्स असतात, सेलच्या जैवरासायनिक सिग्नलिंग साखळ्यांमध्ये पुढील सिग्नल ट्रान्समिशन प्रदान करतात. उदाहरणांमध्ये ग्रोथ हार्मोन सोमाटोट्रोपिन, हार्मोन इन्सुलिन, एच- आणि एम-कोलिनर्जिक रिसेप्टर्स समाविष्ट आहेत.

मोटर फंक्शन. प्रथिनांच्या साहाय्याने, आकुंचन आणि इतर जैविक हालचालींची प्रक्रिया पार पाडली जाते. उदाहरणांमध्ये ट्युब्युलिन, ऍक्टिन, मायोसिन यांचा समावेश होतो.

सुटे कार्य. वनस्पतींमध्ये साठवण प्रथिने असतात, जी मौल्यवान पोषक असतात; प्राणी जीवांमध्ये, स्नायू प्रथिने राखीव पोषक द्रव्ये म्हणून काम करतात जे अगदी आवश्यक असताना एकत्रित केले जातात.

प्रथिने संरचनात्मक संस्थेच्या अनेक स्तरांच्या उपस्थितीद्वारे दर्शविले जातात.

प्राथमिक रचनाप्रथिने पॉलीपेप्टाइड साखळीतील अमीनो आम्ल अवशेषांच्या क्रमाचा संदर्भ देते. पेप्टाइड बाँड हा एका अमिनो आम्लाचा α-carboxyl गट आणि दुसर्‍या अमिनो आम्लाचा α-amino गट यांच्यातील कार्बोक्सामाइड बंध आहे.

alanylphenylalanylcysteylproline

पेप्टाइड बाँडमध्ये अनेक वैशिष्ट्ये आहेत:

अ) ते प्रतिध्वनीनुसार स्थिर आहे आणि म्हणूनच व्यावहारिकपणे त्याच विमानात आहे - प्लॅनर; C-N बाँडभोवती फिरण्यासाठी भरपूर ऊर्जा लागते आणि ते अवघड आहे;

b) -CO-NH- बाँडमध्ये एक विशेष वर्ण आहे, तो नेहमीपेक्षा कमी आहे, परंतु दुप्पट आहे, म्हणजेच, केटो-एनॉल टॉटोमेरिझम आहे:

c) पेप्टाइड बाँडच्या संबंधात पर्याय आहेत ट्रान्स- स्थिती;

d) पेप्टाइड पाठीचा कणा विविध निसर्गाच्या बाजूच्या साखळ्यांनी वेढलेला असतो, आजूबाजूच्या सॉल्व्हेंट रेणूंशी संवाद साधतो, मुक्त कार्बोक्सिल आणि एमिनो गट आयनीकृत केले जातात, ज्यामुळे प्रथिने रेणूचे कॅशनिक आणि एनिओनिक केंद्र बनतात. त्यांच्या गुणोत्तरानुसार, प्रथिने रेणूला एकूण सकारात्मक किंवा नकारात्मक शुल्क प्राप्त होते आणि प्रथिनांच्या समविद्युत बिंदूवर पोहोचल्यावर माध्यमाच्या विशिष्ट pH मूल्याने देखील वैशिष्ट्यीकृत केले जाते. रॅडिकल्स प्रोटीन रेणूमध्ये मीठ, इथर, डायसल्फाइड पूल तयार करतात आणि प्रथिनांमध्ये अंतर्निहित प्रतिक्रियांची श्रेणी देखील निर्धारित करतात.

सध्या, आम्ही प्रथिने, पॉलीपेप्टाइड्स - 50-100 अमिनो अॅसिड अवशेष असलेले पॉलिमर, कमी आण्विक वजन पेप्टाइड्स - 50 पेक्षा कमी अमीनो अॅसिड अवशेष असलेले पॉलिमर म्हणून 100 किंवा अधिक अमिनो अॅसिड अवशेष असलेल्या पॉलिमरचा विचार करण्यास सहमती दर्शवली आहे.

काही कमी आण्विक वजन पेप्टाइड्स स्वतंत्र जैविक भूमिका बजावतात. यापैकी काही पेप्टाइड्सची उदाहरणे:

ग्लूटाथिओन - γ-glu-cis-gly - सर्वात व्यापक इंट्रासेल्युलर पेप्टाइड्सपैकी एक, पेशींमधील रेडॉक्स प्रक्रियेत आणि जैविक झिल्ली ओलांडून अमीनो ऍसिडच्या हस्तांतरणामध्ये भाग घेते.

कार्नोसिन - β-ala-gis - प्राण्यांच्या स्नायूंमध्ये असलेले पेप्टाइड, लिपिड पेरोक्साइड ब्रेकडाउनची उत्पादने काढून टाकते, स्नायूंमध्ये कार्बोहायड्रेट्सचे विघटन गतिमान करते आणि फॉस्फेटच्या स्वरूपात स्नायूंमध्ये ऊर्जा चयापचयमध्ये सामील आहे.

व्हॅसोप्रेसिन हा पिट्यूटरी ग्रंथीच्या मागील भागाचा एक संप्रेरक आहे, जो शरीरातील पाण्याच्या चयापचयच्या नियमनात गुंतलेला आहे:

फॅलोइडिन एक विषारी माशी एगेरिक पॉलीपेप्टाइड आहे, नगण्य एकाग्रतेमध्ये, पेशींमधून एंजाइम आणि पोटॅशियम आयन सोडल्यामुळे शरीराचा मृत्यू होतो:

ग्रॅमिसिडिन हे एक प्रतिजैविक आहे जे अनेक ग्राम-पॉझिटिव्ह जीवाणूंवर कार्य करते, कमी आण्विक वजन संयुगांसाठी जैविक झिल्लीची पारगम्यता बदलते आणि पेशींच्या मृत्यूस कारणीभूत ठरते:

भेटले-एन्केफॅलिन - टायर-ग्ली-ग्ली-फेन-मेथ - न्यूरॉन्स आणि कमकुवत वेदनांमध्ये संश्लेषित पेप्टाइड.

दुय्यम प्रथिने रचनापेप्टाइड बॅकबोनच्या कार्यात्मक गटांमधील परस्परसंवादाच्या परिणामी तयार केलेली एक अवकाशीय रचना आहे.

पेप्टाइड साखळीमध्ये पेप्टाइड बाँडचे अनेक CO आणि NH गट असतात, ज्यापैकी प्रत्येक हायड्रोजन बाँड्सच्या निर्मितीमध्ये सहभागी होण्यास सक्षम आहे. यास परवानगी देणार्‍या दोन मुख्य प्रकारच्या रचना आहेत: α-हेलिक्स, ज्यामध्ये टेलिफोन रिसीव्हरच्या कॉर्डप्रमाणे साखळी कॉइल आणि दुमडलेला β-स्ट्रक्चर, ज्यामध्ये एक किंवा अधिक साखळ्यांचे ताणलेले भाग शेजारी ठेवलेले असतात. . या दोन्ही रचना अतिशय स्थिर आहेत.

α-हेलिक्स ट्विस्टेड पॉलीपेप्टाइड साखळीच्या अत्यंत घट्ट पॅकिंगद्वारे वैशिष्ट्यीकृत आहे, उजव्या हाताच्या हेलिक्सच्या प्रत्येक वळणासाठी 3.6 एमिनो अॅसिड अवशेष आहेत, ज्याचे रॅडिकल्स नेहमी बाहेरून आणि किंचित मागे निर्देशित केले जातात, म्हणजे, पॉलीपेप्टाइड साखळीची सुरुवात.

α-हेलिक्सची मुख्य वैशिष्ट्ये:

α-हेलिक्स पेप्टाइड ग्रुपच्या नायट्रोजनमधील हायड्रोजन अणू आणि अवशेषांच्या कार्बोनिल ऑक्सिजनमधील हायड्रोजन बंधांद्वारे स्थिर केले जाते, जे साखळीच्या बाजूने दिलेल्या चार स्थानांव्यतिरिक्त आहे;

सर्व पेप्टाइड गट हायड्रोजन बाँडच्या निर्मितीमध्ये गुंतलेले आहेत, हे α-हेलिक्सची जास्तीत जास्त स्थिरता सुनिश्चित करते;

पेप्टाइड गटांचे सर्व नायट्रोजन आणि ऑक्सिजन अणू हायड्रोजन बंधांच्या निर्मितीमध्ये गुंतलेले आहेत, जे α-हेलिकल प्रदेशांची हायड्रोफिलिसिटी लक्षणीयरीत्या कमी करते आणि त्यांची हायड्रोफोबिसिटी वाढवते;

α-हेलिक्स उत्स्फूर्तपणे तयार होतो आणि पॉलीपेप्टाइड साखळीची सर्वात स्थिर रचना आहे, जी किमान मुक्त उर्जेशी संबंधित आहे;

एल-अमीनो ऍसिडच्या पॉलीपेप्टाइड साखळीमध्ये, उजवा हेलिक्स, सामान्यतः प्रथिनांमध्ये आढळतो, डाव्या पेक्षा जास्त स्थिर असतो.

α-हेलिक्स निर्मितीची शक्यता प्रथिनांच्या प्राथमिक संरचनेमुळे आहे. काही अमीनो ऍसिड पेप्टाइड पाठीच्या कणामध्ये व्यत्यय आणतात. उदाहरणार्थ, ग्लूटामेट आणि एस्पार्टेटचे समीप कार्बोक्झिल गट एकमेकांना मागे टाकतात, ज्यामुळे α-हेलिक्समध्ये हायड्रोजन बंध तयार होण्यास प्रतिबंध होतो. त्याच कारणास्तव, जवळच्या अंतरावर असलेल्या पॉझिटिव्ह चार्ज्ड लाइसिन आणि आर्जिनिन अवशेषांच्या ठिकाणी साखळीच्या सर्पिलीकरणास अडथळा येतो. तथापि, α-हेलिक्सच्या व्यत्ययामध्ये प्रोलिन सर्वात मोठी भूमिका बजावते. प्रथम, प्रोलाइनमध्ये, नायट्रोजन अणू एक कठोर रिंगचा भाग आहे, जो एन-सी बॉण्डभोवती फिरण्यास प्रतिबंध करतो आणि दुसरे म्हणजे, नायट्रोजन अणूमध्ये हायड्रोजन नसल्यामुळे प्रोलाइन हायड्रोजन बंध तयार करत नाही.

β-फोल्डिंग ही रेखीय स्थित पेप्टाइड तुकड्यांमधील हायड्रोजन बाँडद्वारे तयार केलेली एक स्तरित रचना आहे. दोन्ही साखळ्या स्वतंत्र असू शकतात किंवा त्याच पॉलीपेप्टाइड रेणूशी संबंधित असू शकतात. जर साखळ्या एका दिशेने केंद्रित असतील तर अशा β-संरचनेला समांतर म्हणतात. साखळींच्या विरुद्ध दिशेच्या बाबतीत, म्हणजे, जेव्हा एका साखळीचा N-एंड दुसर्‍या साखळीच्या C-एंडशी एकरूप होतो, तेव्हा β-संरचनाला समांतर असे म्हणतात. उर्जापूर्वक, जवळजवळ रेषीय हायड्रोजन पुलांसह अँटी-पॅरलल β-फोल्डिंग अधिक श्रेयस्कर आहे.

समांतर β-फोल्डिंग अँटी-पॅरलल β-फोल्डिंग

हायड्रोजन बंधांसह संतृप्त α-हेलिक्सच्या विपरीत, β-फोल्डिंग साखळीचा प्रत्येक विभाग अतिरिक्त हायड्रोजन बंधांच्या निर्मितीसाठी खुला असतो. पार्श्व अमीनो आम्ल रॅडिकल्स शीटच्या समतलाला जवळजवळ लंब असतात, वैकल्पिकरित्या वर आणि खाली.

ज्या प्रदेशांमध्ये पेप्टाइड साखळी अचानक वाकते, तेथे अनेकदा β-लूप असतो. हा एक छोटा तुकडा आहे ज्यामध्ये 4 अमिनो आम्ल अवशेष 180 ° ने वाकलेले आहेत आणि पहिल्या आणि चौथ्या अवशेषांमधील एका हायड्रोजन पुलाद्वारे स्थिर आहेत. मोठे अमीनो ऍसिड रॅडिकल्स β-लूपच्या निर्मितीमध्ये व्यत्यय आणतात; म्हणून, सर्वात लहान अमीनो ऍसिड ग्लाइसिन बहुतेकदा त्यात समाविष्ट केले जाते.

प्रथिने सुपरसेकंडरी रचना- हा दुय्यम संरचनांच्या बदलाचा काही विशिष्ट क्रम आहे. डोमेन हे प्रोटीन रेणूचा एक वेगळा भाग म्हणून समजले जाते ज्यामध्ये विशिष्ट प्रमाणात संरचनात्मक आणि कार्यात्मक स्वायत्तता असते. डोमेन्सना आता प्रोटीन रेणूंच्या संरचनेचे मूलभूत घटक मानले जाते आणि α-helices आणि β-स्तरांच्या व्यवस्थेचे गुणोत्तर आणि स्वरूप प्राथमिक संरचनांची तुलना करण्यापेक्षा प्रथिने रेणू आणि फायलोजेनेटिक संबंधांची उत्क्रांती समजून घेण्यासाठी अधिक प्रदान करते. उत्क्रांतीचे मुख्य कार्य म्हणजे सर्व नवीन प्रथिने तयार करणे. पॅकेजिंग अटी पूर्ण करणार्‍या आणि कार्यात्मक कार्यांची कामगिरी सुनिश्चित करणार्‍या एमिनो ऍसिड अनुक्रमाचे चुकून संश्लेषण करण्याची संधी खूप कमी आहे. म्हणून, भिन्न कार्ये असलेली प्रथिने बहुतेक वेळा आढळतात, परंतु संरचनेत इतकी समान असतात की असे दिसते की त्यांचा एक सामान्य पूर्वज होता किंवा ते एकमेकांपासून आले होते. असे दिसते की उत्क्रांती, एखाद्या विशिष्ट समस्येचे निराकरण करण्याची आवश्यकता असताना, प्रथम यासाठी प्रथिने डिझाइन करणे पसंत करत नाही, परंतु या आधीच चांगल्या तेलाने युक्त रचनांसाठी अनुकूल करणे, त्यांना नवीन हेतूंसाठी अनुकूल करणे.

वारंवार पुनरावृत्ती होणाऱ्या सुपरसेकंडरी स्ट्रक्चर्सची काही उदाहरणे:

αα’ - केवळ α-helices (मायोग्लोबिन, हिमोग्लोबिन) असलेली प्रथिने;

ββ' - केवळ β-संरचना असलेले प्रथिने (इम्युनोग्लोबुलिन, सुपरऑक्साइड डिसम्युटेस);

βαβ' - β-बॅरलची रचना, प्रत्येक β-थर बॅरलच्या आत स्थित आहे आणि रेणूच्या पृष्ठभागावर स्थित α-हेलिक्सशी संबंधित आहे (ट्रायोज फॉस्फोइसोमेरेस, लैक्टेट डिहायड्रोजनेज);

"झिंक फिंगर" - एक प्रोटीन तुकडा ज्यामध्ये 20 अमीनो ऍसिड अवशेष असतात, जस्त अणू दोन सिस्टीन आणि दोन हिस्टिडाइन अवशेषांशी जोडलेले असते, परिणामी सुमारे 12 एमिनो ऍसिड अवशेषांचे "बोट" बनते, जे नियामक क्षेत्रांना बांधू शकते. डीएनए रेणू;

"ल्यूसीन झिपर" - परस्परसंवाद करणार्‍या प्रथिनांमध्ये एक α-हेलिकल प्रदेश असतो ज्यामध्ये कमीतकमी 4 ल्युसीन अवशेष असतात, ते 6 अमीनो ऍसिडच्या अंतरावर असतात, म्हणजेच ते प्रत्येक दुसऱ्या लूपच्या पृष्ठभागावर असतात आणि दुसर्याच्या ल्युसीन अवशेषांसह हायड्रोफोबिक बंध तयार करू शकतात. प्रथिने... ल्युसीन फास्टनर्सच्या मदतीने, उदाहरणार्थ, हिस्टोनच्या अत्यंत मूलभूत प्रथिनांचे रेणू सकारात्मक चार्जवर मात करून कॉम्प्लेक्समध्ये एकत्र होऊ शकतात.

प्रथिने तृतीयक रचनाप्रथिन रेणूची अवकाशीय व्यवस्था आहे, अमीनो ऍसिड साइड रॅडिकल्समधील बंधांद्वारे स्थिर होते.

प्रथिनांची तृतीयक रचना स्थिर करणारे बंधांचे प्रकार:

इलेक्ट्रोस्टॅटिक हायड्रोजन हायड्रोफोबिक डायसल्फाइड

संप्रेषण संप्रेषण संप्रेषण संप्रेषण

तृतीयक संरचनेच्या फोल्डिंगवर अवलंबून, प्रथिनांचे दोन मुख्य प्रकारांमध्ये वर्गीकरण केले जाऊ शकते - फायब्रिलर आणि ग्लोब्युलर.

फायब्रिलर प्रथिने हे पाण्यात अघुलनशील लांब फिलामेंटस रेणू असतात, ज्याच्या पॉलीपेप्टाइड साखळ्या एका अक्षावर विस्तारलेल्या असतात. हे प्रामुख्याने संरचनात्मक आणि संकुचित प्रथिने आहेत. सर्वात सामान्य फायब्रिलर प्रोटीनची काही उदाहरणे:

α-केराटिन्स. एपिडर्मिसच्या पेशींद्वारे संश्लेषित. ते केस, फर, पंख, शिंगे, नखे, नखे, सुया, खवले, खुर आणि कासवाच्या कवचाचे जवळजवळ सर्व कोरडे वजन तसेच त्वचेच्या बाहेरील थराच्या वजनाचा महत्त्वपूर्ण भाग करतात. हे प्रथिनांचे संपूर्ण कुटुंब आहे, ते अमीनो ऍसिडच्या रचनेत समान आहेत, त्यात अनेक सिस्टीन अवशेष आहेत आणि पॉलीपेप्टाइड साखळ्यांची समान स्थानिक व्यवस्था आहे. केसांच्या पेशींमध्ये, केराटीन पॉलीपेप्टाइड साखळ्या प्रथम तंतूंमध्ये व्यवस्थित केल्या जातात, ज्यातून नंतर दोरी किंवा वळणा-या केबलसारखी रचना तयार केली जाते, जी शेवटी सेलची संपूर्ण जागा भरते. केसांच्या पेशी सपाट होतात आणि शेवटी मरतात, आणि पेशींच्या भिंती प्रत्येक केसभोवती नळीच्या आकाराचे आवरण तयार करतात ज्याला क्यूटिकल म्हणतात. α-केराटिनमध्ये, पॉलीपेप्टाइड साखळ्यांना α-हेलिक्सचा आकार असतो, एकाला वळसा घालून तीन-कोर केबलमध्ये ट्रान्सव्हर्स डायसल्फाइड बॉन्ड तयार होतो. एन-टर्मिनल अवशेष एका बाजूला (समांतर) स्थित आहेत. केराटिन्स पाण्यामध्ये अघुलनशील असतात कारण त्यांच्या रचनामध्ये नॉन-ध्रुवीय साइड रॅडिकल्स असलेल्या अमीनो ऍसिडचे प्राबल्य असते, जे जलीय अवस्थेकडे निर्देशित केले जाते. येथे permखालील प्रक्रिया घडतात: प्रथम, थिओल्ससह कमी करून, डायसल्फाइड पूल नष्ट केले जातात, आणि नंतर, केसांना आवश्यक आकार दिल्यास, ते गरम करून वाळवले जातात, तर हवेच्या ऑक्सिजनसह ऑक्सिडेशनमुळे नवीन डायसल्फाइड पूल तयार होतात, जे केशरचनाचा आकार टिकवून ठेवा.

β-केराटिन्स. यामध्ये रेशीम आणि वेब फायब्रोइनचा समावेश आहे. ते समांतर β- दुमडलेले स्तर आहेत ज्यात ग्लाइसिन, अॅलानाइन आणि सेरीनचे प्राबल्य आहे.

कोलेजन. उच्च प्राण्यांमध्ये सर्वाधिक मुबलक प्रथिने आणि संयोजी ऊतींचे मुख्य फायब्रिलर प्रथिने. कोलेजेन फायब्रोब्लास्ट्स आणि कॉन्ड्रोसाइट्समध्ये संश्लेषित केले जाते - संयोजी ऊतकांच्या विशेष पेशी, ज्यामधून ते नंतर निष्कासित केले जाते. कोलेजन तंतू त्वचा, कंडरा, उपास्थि आणि हाडांमध्ये आढळतात. ते ताणत नाहीत, स्टील वायरला ताकदीत मागे टाकतात, कोलेजन फायब्रिल्स ट्रान्सव्हर्स स्ट्रायशन द्वारे दर्शविले जातात. पाण्यात उकळल्यावर तंतुमय, अघुलनशील आणि अपचनीय कोलेजन काही सहसंयोजक बंधांच्या हायड्रोलिसिसच्या परिणामी जिलेटिनमध्ये बदलते. कोलेजनमध्ये 35% ग्लाइसिन, 11% अॅलानाइन, 21% प्रोलाइन आणि 4-हायड्रॉक्सीप्रोलिन (केवळ कोलेजन आणि इलास्टिनमध्ये आढळणारे अमिनो अॅसिड) असते. ही रचना अन्न प्रथिने म्हणून जिलेटिनच्या तुलनेने कमी पौष्टिक मूल्यासाठी जबाबदार आहे. कोलेजन फायब्रिल्स ट्रोपोकोलेजन नावाच्या पॉलीपेप्टाइड सबयुनिट्सपासून बनलेले असतात. हे उपयुनिट्स फायब्रिलच्या बाजूने समांतर हेड-टू-टेल बंडलमध्ये स्टॅक केलेले आहेत. डोके विस्थापन वैशिष्ट्यपूर्ण आडवा striation देते. या संरचनेतील व्हॉईड्स, आवश्यक असल्यास, हायड्रॉक्सीपॅटाइट Ca 5 (OH) (PO 4) 3 चे क्रिस्टल्स जमा करण्यासाठी एक स्थान म्हणून काम करू शकतात, जे हाडांच्या खनिजीकरणात महत्त्वपूर्ण भूमिका बजावते.

ट्रोपोकोलेजेन सबयुनिट्समध्ये तीन पॉलीपेप्टाइड साखळ्या असतात ज्यात α- आणि β-केराटिन्सपेक्षा भिन्न, तीन-स्ट्रँड दोरीच्या स्वरूपात घट्ट वळवले जाते. काही कोलेजनमध्ये, तीनही साखळ्यांमध्ये समान अमिनो आम्लाचा क्रम असतो, तर इतरांमध्ये फक्त दोन साखळ्या एकसारख्या असतात आणि तिसरी त्यांच्यापासून वेगळी असते. प्रोलाइन आणि हायड्रॉक्सीप्रोलिनमुळे होणाऱ्या साखळी वाकल्यामुळे ट्रोपोकोलेजन पॉलीपेप्टाइड साखळी डाव्या हेलिक्समध्ये प्रति वळण फक्त तीन अमीनो ऍसिड अवशेषांसह बनते. हायड्रोजन बंधाव्यतिरिक्त, समीप साखळ्यांमध्ये स्थित दोन लाइसिन अवशेषांमध्ये तयार झालेल्या सहसंयोजक बंधाद्वारे तीन साखळ्या एकत्र जोडल्या जातात:

जसजसे आपण मोठे होत जातो तसतसे ट्रपोकोलेजन सबयुनिट्समध्ये आणि त्यामध्ये अधिकाधिक क्रॉस-लिंक तयार होतात, ज्यामुळे कोलेजन फायब्रिल्स अधिक कठोर आणि नाजूक बनतात आणि यामुळे कूर्चा आणि टेंडन्सचे यांत्रिक गुणधर्म बदलतात, हाडे अधिक नाजूक होतात आणि कॉर्नियाची पारदर्शकता कमी होते. डोळा

इलास्टिन. हे अस्थिबंधनांच्या पिवळ्या लवचिक ऊतकांमध्ये आणि मोठ्या धमन्यांच्या भिंतींमधील संयोजी ऊतकांच्या लवचिक थरामध्ये समाविष्ट आहे. इलास्टिन फायब्रिल्सचे मुख्य उपयुनिट म्हणजे ट्रोपोएलास्टिन. इलॅस्टिनमध्ये ग्लाइसिन आणि अॅलानाईन भरपूर प्रमाणात असते, लायसिनचे प्रमाण जास्त असते आणि प्रोलाइनचे प्रमाण कमी असते. इलास्टिनचे सर्पिल विभाग तणावाखाली पसरतात, परंतु भार काढून टाकल्यावर त्यांच्या मूळ लांबीवर परत येतात. चार वेगवेगळ्या साखळ्यांमधील लायसिन अवशेष एकमेकांशी सहसंयोजक बंध तयार करतात आणि इलास्टिनला सर्व दिशांना उलटे पसरू देतात.

ग्लोब्युलर प्रथिने - प्रथिने, ज्याची पॉलीपेप्टाइड साखळी कॉम्पॅक्ट ग्लोब्यूलमध्ये दुमडलेली असते, विविध प्रकारची कार्ये करण्यास सक्षम असते.

उदाहरण म्हणून मायोग्लोबिनचा वापर करून ग्लोब्युलर प्रथिनांची तृतीयक रचना विचारात घेणे सर्वात सोयीचे आहे. मायोग्लोबिन हे स्नायूंच्या पेशींमध्ये आढळणारे तुलनेने लहान ऑक्सिजन-बाइंडिंग प्रोटीन आहे. ते बंधनकारक ऑक्सिजन साठवते आणि मायटोकॉन्ड्रियामध्ये त्याचे हस्तांतरण करण्यास प्रोत्साहन देते. मायोग्लोबिन रेणूमध्ये एक पॉलीपेप्टाइड साखळी आणि एक हेमोग्रुप (हेम) असतो - लोहासह प्रोटोपोर्फिरिनचे एक कॉम्प्लेक्स. मायोग्लोबिनचे मुख्य गुणधर्म:

अ) मायोग्लोबिन रेणू इतका कॉम्पॅक्ट आहे की त्याच्या आत फक्त 4 पाण्याचे रेणू बसू शकतात;

b) सर्व ध्रुवीय अमीनो आम्ल अवशेष, दोन अपवाद वगळता, रेणूच्या बाह्य पृष्ठभागावर स्थित आहेत आणि ते सर्व हायड्रेटेड स्थितीत आहेत;

c) बहुतेक हायड्रोफोबिक अमीनो ऍसिडचे अवशेष मायोग्लोबिन रेणूच्या आत असतात आणि त्यामुळे पाण्याच्या संपर्कापासून संरक्षित असतात;

d) मायोग्लोबिन रेणूमधील चार प्रोलाइन अवशेषांपैकी प्रत्येक पॉलीपेप्टाइड साखळीच्या बेंडच्या ठिकाणी स्थित आहे, बेंडच्या इतर ठिकाणी सेरीन, थ्रोनिन आणि एस्पॅरॅजिनचे अवशेष आहेत, कारण अशा अमीनो ऍसिड तयार होण्यास प्रतिबंध करतात. α-हेलिक्स जर ते एकमेकांसोबत असतील तर;

e) प्लॅनर हेमोग्रुप रेणूच्या पृष्ठभागाजवळ असलेल्या पोकळीत (खिशात) असतो, लोखंडी अणूला हेम प्लेनला लंब दिग्दर्शित दोन समन्वय बंध असतात, त्यापैकी एक हिस्टिडाइन अवशेष 93 शी संबंधित असतो आणि दुसरा बांधण्याचे काम करतो. ऑक्सिजन रेणू.

तृतीयक संरचनेपासून सुरुवात करून, प्रथिने त्याच्या जन्मजात जैविक कार्ये करण्यास सक्षम होतात. प्रथिनांचे कार्य या वस्तुस्थितीवर आधारित आहे की जेव्हा तृतीयक रचना प्रथिनांच्या पृष्ठभागावर दुमडली जाते तेव्हा असे क्षेत्र तयार होतात जे इतर रेणूंना स्वतःशी जोडू शकतात, ज्याला लिगँड्स म्हणतात. लिगँडसह प्रथिनांच्या परस्परसंवादाची उच्च विशिष्टता लिगँडच्या संरचनेच्या सक्रिय केंद्राच्या संरचनेच्या पूरकतेद्वारे प्रदान केली जाते. पूरकता म्हणजे परस्परसंवादी पृष्ठभागांची स्थानिक आणि रासायनिक अनुरूपता. बहुतेक प्रथिनांसाठी, तृतीयक रचना ही फोल्डिंगची कमाल पातळी असते.

चतुर्थांश प्रथिने रचना- दोन किंवा अधिक पॉलीपेप्टाइड चेन असलेल्या प्रथिनांसाठी वैशिष्ट्यपूर्ण, विशेषत: नॉन-कॉव्हॅलेंट बॉन्डद्वारे, प्रामुख्याने इलेक्ट्रोस्टॅटिक आणि हायड्रोजनने एकत्र जोडलेले. बहुतेकदा, प्रथिनांमध्ये दोन किंवा चार उपयुनिट असतात, चार पेक्षा जास्त उपयुनिट्समध्ये सामान्यतः नियामक प्रथिने असतात.

चतुर्थांश रचना असलेल्या प्रथिनांना बहुधा ऑलिगोमेरिक म्हणतात. होमोमेरिक आणि हेटरोमेरिक प्रथिनांमध्ये फरक करा. होमोमेरिक प्रथिनांमध्ये प्रथिनांचा समावेश होतो ज्यामध्ये सर्व उपयुनिट्सची रचना समान असते, उदाहरणार्थ, कॅटालेस एंझाइममध्ये चार पूर्णपणे एकसारखे उपयुनिट असतात. हेटरोमेरिक प्रथिनांमध्ये भिन्न उपयुनिट्स असतात, उदाहरणार्थ, आरएनए पॉलिमरेझ एंझाइममध्ये पाच संरचनात्मकदृष्ट्या भिन्न उपयुनिट्स असतात जे भिन्न कार्य करतात.

एका विशिष्ट लिगँडसह एका सबयुनिटच्या परस्परसंवादामुळे संपूर्ण ऑलिगोमेरिक प्रथिनांमध्ये रचनात्मक बदल होतात आणि लिगँड्ससाठी इतर सबयुनिट्सची आत्मीयता बदलते; या गुणधर्मामुळे ऑलिगोमेरिक प्रथिनांची अॅलोस्टेरिक नियमन क्षमता अधोरेखित होते.

हिमोग्लोबिनचे उदाहरण वापरून प्रोटीनची चतुर्थांश रचना विचारात घेतली जाऊ शकते. चार पॉलीपेप्टाइड चेन आणि चार प्रोस्थेटिक हेम गट असतात, ज्यामध्ये लोहाचे अणू फेरस स्वरूपात फे 2+ असतात. रेणूचा प्रथिने भाग - ग्लोबिन - दोन α-साखळ्या आणि दोन β-साखळ्यांचा समावेश होतो, ज्यामध्ये 70% α-हेलिसेस असतात. चार साखळ्यांपैकी प्रत्येकामध्ये एक वैशिष्ट्यपूर्ण तृतीयक रचना असते, ज्यामध्ये प्रत्येक साखळीशी संबंधित एक हेमोग्रुप असतो. वेगवेगळ्या साखळ्यांचे हेम्स तुलनेने खूप दूर असतात आणि त्यांच्याकडे झुकण्याचा कोन वेगळा असतो. दोन α-साखळ्या आणि दोन β-साखळ्यांमध्ये काही थेट संपर्क तयार होतात, तर α आणि β साखळ्यांमध्ये हायड्रोफोबिक रॅडिकल्सद्वारे तयार झालेले α 1 β 1 आणि α 2 β 2 प्रकारचे असंख्य संपर्क तयार होतात. एक चॅनेल α 1 β 1 आणि α 2 β 2 दरम्यान राहते.

मायोग्लोबिनच्या विपरीत, हिमोग्लोबिन ऑक्सिजनसाठी लक्षणीय कमी आत्मीयतेद्वारे वैशिष्ट्यीकृत आहे, ज्यामुळे ते ऊतकांमध्ये अस्तित्त्वात असलेल्या ऑक्सिजनच्या कमी आंशिक दाबाने त्यांना बद्ध ऑक्सिजनचा महत्त्वपूर्ण भाग देऊ देते. ऑक्सिजन अधिक सहजपणे हिमोग्लोबिनच्या लोहाने उच्च पीएच मूल्यांवर आणि कमी CO 2 एकाग्रतेने बांधला जातो, फुफ्फुसांच्या अल्व्होलीचे वैशिष्ट्य; हिमोग्लोबिनमधून ऑक्सिजन सोडणे कमी pH मूल्ये आणि ऊतींमध्ये अंतर्निहित उच्च CO 2 एकाग्रतामुळे अनुकूल आहे.

ऑक्सिजन व्यतिरिक्त, हिमोग्लोबिनमध्ये हायड्रोजन आयन असतात, जे साखळीतील हिस्टिडाइनच्या अवशेषांना बांधतात. हिमोग्लोबिनमध्ये कार्बन डायऑक्साइड देखील असतो, जो प्रत्येक चार पॉलीपेप्टाइड चेनच्या टर्मिनल एमिनो ग्रुपला जोडतो, परिणामी कार्बामिनोहेमोग्लोबिनची निर्मिती होते:

एरिथ्रोसाइट्समध्ये, पदार्थ 2,3-डिफॉस्फोग्लिसरेट (डीपीजी) पुरेशा उच्च एकाग्रतेमध्ये असतो, त्याची सामग्री वाढीसह वाढते. मोठी उंचीआणि हायपोक्सिया दरम्यान, ऊतींमधील हिमोग्लोबिनमधून ऑक्सिजन सोडणे सुलभ होते. डीपीजी चॅनेलमध्ये α 1 β 1 आणि α 2 β 2 दरम्यान स्थित आहे, β-चेनच्या सकारात्मक संक्रमित गटांशी संवाद साधते. जेव्हा हिमोग्लोबिन ऑक्सिजनला बांधतो तेव्हा डीपीजी पोकळीतून विस्थापित होते. काही पक्ष्यांच्या एरिथ्रोसाइट्समध्ये डीपीजी नसतो, परंतु इनॉसिटॉल हेक्सा-फॉस्फेट असतो, ज्यामुळे ऑक्सिजनसाठी हिमोग्लोबिनची आत्मीयता कमी होते.

2,3-डिफॉस्फोग्लिसरेट (DPG)

HbA - सामान्य प्रौढ हिमोग्लोबिन, HbF - गर्भातील हिमोग्लोबिन, सिकल सेल अॅनिमियामध्ये O 2, HbS - हिमोग्लोबिनसाठी जास्त आत्मीयता आहे. सिकल सेल अॅनिमिया हा हिमोग्लोबिनमधील अनुवांशिक विकृतीशी संबंधित एक गंभीर आनुवंशिक विकार आहे. आजारी लोकांच्या रक्तामध्ये, विलक्षण मोठ्या प्रमाणात पातळ सिकल-आकाराचे एरिथ्रोसाइट्स आढळतात, जे प्रथम, सहजपणे फाटतात आणि दुसरे म्हणजे, रक्त केशिका बंद करतात. आण्विक स्तरावर, हिमोग्लोबिन एस हे हिमोग्लोबिन A पेक्षा एका अमिनो आम्ल अवशेषाने β-साखळींच्या स्थान 6 वर वेगळे आहे, जेथे ग्लूटामिक ऍसिड अवशेषांऐवजी व्हॅलिन आढळते. अशाप्रकारे, हिमोग्लोबिन एस मध्ये दोन नकारात्मक शुल्क कमी असतात, व्हॅलाइन दिसल्याने रेणूच्या पृष्ठभागावर "चिकट" हायड्रोफोबिक संपर्क दिसू लागतो, परिणामी, डीऑक्सीजनेशन दरम्यान, डीऑक्सीहेमोग्लोबिन एस रेणू एकत्र चिकटतात आणि अघुलनशील असाधारणपणे लांब बनतात. फिलामेंटस एग्रीगेट्स ज्यामुळे एरिथ्रोसाइट्सचे विकृतीकरण होते.

प्राथमिक वरील प्रथिने संरचनात्मक संघटनेच्या स्तरांच्या निर्मितीवर स्वतंत्र अनुवांशिक नियंत्रण आहे असे समजण्याचे कारण नाही, कारण प्राथमिक संरचना दुय्यम, आणि तृतीयक आणि चतुर्थांश (असल्यास) दोन्ही निर्धारित करते. या परिस्थितीत प्रथिनांची मूळ रचना ही थर्मोडायनामिकली सर्वात स्थिर रचना आहे.

प्रकरण २.१. प्रथिने

1. एक तटस्थ अमीनो आम्ल आहे:

1) आर्जिनिन 4) एस्पार्टिक ऍसिड

2) लाइसिन 5) हिस्टिडाइन

2. मोनोअमिनोमोनोकार्बोक्झिलिक अमिनो आम्लाचा द्विध्रुवीय आयन चार्ज केला जातो:

1) नकारात्मक

2) विद्युतदृष्ट्या तटस्थ

3) सकारात्मक

अमीनो ऍसिड कमी केले

H 2 N-CH 2 - (CH 2) 3 -CHNH 2 -COOH

अमीनो ऍसिडच्या गटाशी संबंधित आहे:

1) हायड्रोफोबिक

2) ध्रुवीय, परंतु चार्ज नसलेले

3) सकारात्मक चार्ज

4) ऋण चार्ज

4. पत्रव्यवहार सेट करा:

अमीनो ऍसिड रॅडिकल्स

अ) हिस्टिडाइन

अ) हिस्टिडाइन

c) फेनिलॅलानिन

ई) ट्रायप्टोफॅन

5. एक इमिनो ऍसिड आहे:

1) ग्लाइसिन 4) सेरीन

२) सिस्टीन ५) प्रोलिन

3) आर्जिनिन

6. प्रथिने बनवणारे अमीनो ऍसिड आहेत:

1) कार्बोक्झिलिक ऍसिडचे α-अमीनो डेरिव्हेटिव्ह्ज

2) कार्बोक्झिलिक ऍसिडचे β-अमीनो डेरिव्हेटिव्ह्ज

3) असंतृप्त कार्बोक्झिलिक ऍसिडचे α-अमीनो डेरिव्हेटिव्ह

7. अमीनो आम्लाचे नाव सांगा:

1. अमीनो आम्लाचे नाव सांगा:

9.पत्रव्यवहार सेट करा:

एमिनो ऍसिड गट

4.सिट्रुलिन मोनोअमिनोमोनोकार्बोक्झिलिक

5.सिस्टीन डायमिनोमोनोकार्बोक्सीलिक

6.थ्रेओनाइन मोनोअमिनोडिकार्बोक्सीलिक

7.ग्लुटामिक डायमिनोडिकार्बोक्सीलिक

10. सल्फरयुक्त अमीनो आम्ल आहे:

8. थ्रेओनाइन 4) ट्रिप्टोफॅन

9. टायरोसिन 5) मेथिओनाइन

10. सिस्टीन

11. प्रथिनांच्या रचनेत अमीनो ऍसिडचा समावेश नाही:

1) ग्लूटामाइन 3) आर्जिनिन

2) γ-aminobutyric 4) β-alanine

ऍसिड 4) थ्रोनिन

12. हायड्रॉक्सी ग्रुपमध्ये अमीनो ऍसिड असतात:

1) अॅलनाइन 4) मेथिओनाइन

2) सेरीन 5) थ्रोनिन

3) सिस्टीन

13. अनुपालन स्थापित करा:

मूलभूत रासायनिक सामग्री

टक्केवारी म्हणून प्रथिने रचना

1) कार्बन अ) 21-23

2) ऑक्सिजन ब) 0-3

3) नायट्रोजन क) 6-7

4) हायड्रोजन 5) 50-55

5) सल्फर ड) 15-17

14. कनेक्शन प्रथिनांच्या तृतीयक संरचनेच्या निर्मितीमध्ये भाग घेत नाही:

1) हायड्रोजन

2) पेप्टाइड

3) डायसल्फाइड

4) हायड्रोफोबिक संवाद

15. प्रथिनांचे आण्विक वजन यामध्ये बदलते:

१) ०.५-१.० २) १.०-५ ३) ६-१० हजार केडीए

16. जेव्हा प्रथिने विकृत होत नाहीत:

1) तृतीयक संरचनेचे उल्लंघन

3) दुय्यम संरचनेचे उल्लंघन

2) पेप्टाइड बाँडचे हायड्रोलिसिस

4) उपयुनिट्सचे पृथक्करण

परिमाणवाचक स्पेक्ट्रोफोटोमेट्रिक पद्धत

प्रथिनांची व्याख्या अतिनील प्रदेशात प्रकाश शोषण्याच्या त्यांच्या क्षमतेवर आधारित आहे जेव्हा:

1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm

आर्जिनिन आणि लायसिन या अमिनो आम्ले बनतात

प्रथिनांच्या 20-30% एमिनो ऍसिड रचना:

1) अल्ब्युमिन 4) हिस्टोन्स

2) प्रोलामिन 5) प्रोटीनॉइड्स

3) ग्लोब्युलिन

19. केसांची प्रथिने केराटीन्स गटाशी संबंधित आहेत:

1) प्रोलामिन 4) ग्लुटेलिन

2) प्रोटामाइन्स 5) ग्लोब्युलिन

3) प्रोटीनॉइड

20.50% रक्त प्लाझ्मा प्रथिने आहेत:

1) α-globulins 4) अल्ब्युमिन

2) β-globulins 5) prealbumin

3) γ-ग्लोब्युलिन

21. युकेरियोटिक पेशींच्या केंद्रकांमध्ये प्रामुख्याने उपस्थित असतात:

1) प्रोटामाइन्स 3) अल्ब्युमिन

2) हिस्टोन्स 4) ग्लोब्युलिन

22. प्रोटीनॉइड्समध्ये हे समाविष्ट आहे:

1) झीन - कॉर्न सीड प्रोटीन 4) फायब्रोइन - रेशीम प्रोटीन

2) अल्ब्युमिन - अंड्याचा पांढरा 5) कोलेजन - प्रथिने जोडतात

3) हॉर्डीन - बार्ली बियाण्यांच्या ऊतींचे प्रथिने

अमीनो ऍसिडस्, प्रथिने आणि पेप्टाइड्सखाली वर्णन केलेल्या संयुगांची उदाहरणे आहेत. अनेक जैविक दृष्ट्या सक्रिय रेणूंमध्ये अनेक रासायनिकदृष्ट्या भिन्न कार्यात्मक गट समाविष्ट असतात जे एकमेकांशी आणि एकमेकांच्या कार्यात्मक गटांशी संवाद साधू शकतात.

अमिनो आम्ल.

अमिनो आम्ल- सेंद्रिय द्विकार्यात्मक संयुगे, ज्यात कार्बोक्सिल गट समाविष्ट आहे - UNSD, आणि अमीनो गट - NH 2 .

शेअर करा α आणि β - अमिनो आम्ल:

मुख्यतः निसर्गात आढळतात α - ऍसिडस्. प्रथिनांमध्ये 19 एमिनो अॅसिड आणि एक ओड इमिनो अॅसिड असते ( C 5 H 9नाही 2 ):

सर्वात सोपा अमिनो आम्ल- ग्लाइसिन. उर्वरित अमीनो ऍसिड खालील मुख्य गटांमध्ये विभागले जाऊ शकतात:

1) ग्लाइसिन होमोलोग्स - अॅलानाइन, व्हॅलिन, ल्युसीन, आयसोल्युसिन.

अमीनो ऍसिड मिळवणे.

अमीनो ऍसिडचे रासायनिक गुणधर्म.

अमिनो आम्ल- हे एम्फोटेरिक संयुगे आहेत, कारण त्यांच्या रचनामध्ये 2 विरुद्ध कार्यात्मक गट आहेत - एक अमीनो गट आणि एक हायड्रॉक्सिल गट. म्हणून, ते ऍसिड आणि अल्कलीसह प्रतिक्रिया देतात:

ऍसिड-बेस रूपांतरण असे दर्शविले जाऊ शकते:

वैयक्तिक अमीनो ऍसिडची भूमिका विचारात घेतल्याशिवाय आधुनिक प्रथिने पोषणाची कल्पना केली जाऊ शकत नाही. एकूण सकारात्मक प्रथिने शिल्लक असतानाही, प्राण्याच्या शरीरात प्रथिनांची कमतरता असू शकते. हे या वस्तुस्थितीमुळे आहे की वैयक्तिक अमीनो ऍसिडचे एकत्रीकरण एकमेकांशी जोडलेले आहे, एका अमीनो ऍसिडची कमतरता किंवा जास्तीमुळे दुसर्याची कमतरता होऊ शकते.
काही अमीनो ऍसिड मानव आणि प्राण्यांमध्ये संश्लेषित होत नाहीत. त्यांना अपरिवर्तनीय म्हणतात. अशी फक्त दहा अमिनो आम्ल आहेत. त्यापैकी चार गंभीर (मर्यादित) आहेत - ते बहुतेकदा प्राण्यांची वाढ आणि विकास मर्यादित करतात.
पोल्ट्री आहारामध्ये, मेथिओनाइन आणि सिस्टिन हे मुख्य मर्यादित अमीनो ऍसिड असतात आणि डुक्करांच्या आहारात लाइसिन. शरीराला अन्नामध्ये पुरेशा प्रमाणात मुख्य मर्यादित आम्ल मिळणे आवश्यक आहे जेणेकरून इतर अमीनो आम्ल प्रथिने संश्लेषणासाठी प्रभावीपणे वापरता येतील.

हे तत्त्व लाइबिग बॅरलद्वारे स्पष्ट केले आहे, जेथे बॅरलची भरण पातळी प्राण्यांच्या शरीरातील प्रथिने संश्लेषणाची पातळी दर्शवते. बॅरलमधील सर्वात लहान बोर्ड द्रव टिकवून ठेवण्याची क्षमता "मर्यादा" करते. जर हा बोर्ड लांब केला असेल, तर बॅरलमध्ये ठेवलेल्या द्रवाचे प्रमाण दुसऱ्या मर्यादित बोर्डच्या पातळीपर्यंत वाढेल.
प्राण्यांची उत्पादकता ठरवणारा सर्वात महत्त्वाचा घटक म्हणजे शारीरिक गरजांनुसार त्यात असलेल्या अमिनो आम्लांचे संतुलन. असंख्य अभ्यासातून असे दिसून आले आहे की डुकरांमध्ये, जाती आणि लिंग यावर अवलंबून, अमीनो ऍसिडची आवश्यकता परिमाणानुसार भिन्न असते. परंतु 1 ग्रॅम प्रथिनांच्या संश्लेषणासाठी आवश्यक अमीनो ऍसिडचे प्रमाण समान आहे. अत्यावश्यक अमीनो आम्ल आणि लाइसिनचे हे गुणोत्तर, मुख्य मर्यादित अमीनो आम्ल म्हणून, "आदर्श प्रथिने" किंवा "आदर्श अमीनो आम्ल प्रोफाइल" असे म्हणतात. (

लिसिन

प्राणी, वनस्पती आणि सूक्ष्मजीव उत्पत्तीच्या जवळजवळ सर्व प्रथिनांचा एक भाग आहे, तथापि, तृणधान्यांमधील प्रथिने लाइसिनमध्ये कमी आहेत.

• लाइसिन पुनरुत्पादक कार्याचे नियमन करते, त्याच्या कमतरतेमुळे, शुक्राणू आणि अंड्यांची निर्मिती बिघडते.
• तरुण प्राण्यांच्या वाढीसाठी, ऊतक प्रथिने तयार करण्यासाठी हे आवश्यक आहे. लाइसिन न्यूक्लियोप्रोटीन्स, क्रोमोप्रोटीन्स (हिमोग्लोबिन) च्या संश्लेषणात भाग घेते, ज्यामुळे प्राण्यांच्या केसांच्या रंगद्रव्याचे नियमन होते. ऊतक आणि अवयवांमध्ये प्रथिने विघटन उत्पादनांचे प्रमाण नियंत्रित करते.
• कॅल्शियम शोषण प्रोत्साहन देते
• चिंताग्रस्त आणि कार्यात्मक क्रियाकलापांमध्ये भाग घेते अंतःस्रावी प्रणाली, प्रथिने आणि कर्बोदकांमधे चयापचय नियंत्रित करते, तथापि, कर्बोदकांमधे प्रतिक्रिया केल्याने, लाइसिन शोषणासाठी अगम्य बनते.
• लाइसिन हे कार्निटिनच्या निर्मितीमध्ये एक अग्रदूत आहे, जे चरबीच्या चयापचयात महत्वाची भूमिका बजावते.

मेथिओनाइन आणि सिस्टिनसल्फर-युक्त अमीनो ऍसिडस्. या प्रकरणात, मेथिओनाइनचे सिस्टिनमध्ये रूपांतर केले जाऊ शकते, म्हणून, हे अमीनो ऍसिड एकत्र सामान्य केले जातात आणि कमतरतेच्या बाबतीत, मेथिओनाइन पूरक आहारात समाविष्ट केले जातात. हे दोन्ही अमीनो ऍसिड त्वचेच्या डेरिव्हेटिव्ह्जच्या निर्मितीमध्ये गुंतलेले आहेत - केस, पंख; व्हिटॅमिन ई सह, ते यकृतातून अतिरिक्त चरबी काढून टाकण्याचे नियमन करतात, पेशी, एरिथ्रोसाइट्सच्या वाढीसाठी आणि गुणाकारासाठी आवश्यक असतात. मेथिओनाइनच्या कमतरतेसह, सिस्टिन निष्क्रिय आहे. तथापि, आहारात मेथिओनाइनचे महत्त्वपूर्ण प्रमाण सहन केले जाऊ नये.

मेथिओनिन

स्नायूंमध्ये चरबी जमा करण्यास प्रोत्साहन देते, कोलीन (व्हिटॅमिन बी 4), क्रिएटिन, एड्रेनालाईन, नियासिन (व्हिटॅमिन बी 5) इत्यादींच्या नवीन सेंद्रिय संयुगे तयार करण्यासाठी आवश्यक आहे.
आहारातील मेथिओनाइनच्या कमतरतेमुळे प्लाझ्मा प्रथिने (अल्ब्युमिन) ची पातळी कमी होते, अशक्तपणा होतो (रक्तातील हिमोग्लोबिनची पातळी कमी होते), व्हिटॅमिन ई आणि सेलेनियमच्या एकाच वेळी अभावामुळे मस्क्यूलर डिस्ट्रोफीच्या विकासास हातभार लागतो. आहारात मेथिओनिनची अपुरी मात्रा तरुण प्राण्यांच्या वाढीस मंदावते, भूक मंदावते, उत्पादकता कमी होते, खाद्य खर्चात वाढ होते. फॅटी र्‍हासयकृत, मूत्रपिंड कमजोरी, अशक्तपणा आणि अपव्यय.
मेथिओनाइनच्या अतिरेकीमुळे नायट्रोजनचा वापर कमी होतो, यकृत, मूत्रपिंड, स्वादुपिंडात झीज होऊन बदल होतात आणि आर्जिनिन आणि ग्लाइसिनची गरज वाढते. मेथिओनाइनच्या मोठ्या प्रमाणासह, असंतुलन दिसून येते (अमीनो ऍसिडचे संतुलन विस्कळीत होते, जे आहारातील अत्यावश्यक अमीनो ऍसिडच्या इष्टतम गुणोत्तराच्या तीव्र विचलनावर आधारित आहे), जे चयापचय विकारांसह आणि वाढीस प्रतिबंध करते. तरुण प्राण्यांमध्ये दर.
सिस्टिन - एक सल्फर-युक्त अमीनो ऍसिड, मेथिओनिनसह अदलाबदल करण्यायोग्य, रेडॉक्स प्रक्रियेत भाग घेते, प्रथिने, कार्बोहायड्रेट्स आणि पित्त ऍसिडचे चयापचय, आतड्यांसंबंधी विष निष्प्रभावी करणारे पदार्थ तयार करण्यास प्रोत्साहन देते, इन्सुलिन सक्रिय करते, ट्रिप्टोफॅनसह सिस्टिन सिंथेसिसमध्ये भाग घेते. ग्लूटाथिओनच्या संश्लेषणासाठी वापरल्या जाणार्‍या आतड्यांमधून चरबीच्या पचनासाठी आवश्यक असलेल्या यकृतातील पित्त ऍसिडचे प्रमाण. सिस्टिनमध्ये अल्ट्राव्हायोलेट किरण शोषण्याची क्षमता असते. सिस्टिनच्या कमतरतेसह, यकृताचा सिरोसिस, तरुण प्राण्यांमध्ये पंख आणि पंख वाढण्यास विलंब, प्रौढ पक्ष्यांमध्ये पिसांची नाजूकपणा आणि तोटा (तोडणे) आणि संसर्गजन्य रोगांच्या प्रतिकारात घट लक्षात येते.

ट्रिप्टोफॅन

पाचक मुलूख एंजाइम, पेशींमधील ऑक्सिडेटिव्ह एन्झाईम्स आणि अनेक हार्मोन्सची शारीरिक क्रियाकलाप निर्धारित करते, रक्त प्लाझ्मा प्रोटीनच्या नूतनीकरणात भाग घेते, अंतःस्रावी आणि हेमॅटोपोएटिक उपकरणांचे सामान्य कार्य, प्रजनन प्रणाली, गॅमा - ग्लोब्युलिनचे संश्लेषण निर्धारित करते. ट्रिप्टोफॅन आहारातील हिमोग्लोबिन, निकोटिनिक ऍसिड, डोळ्याची जांभळा इत्यादी, तरुण प्राण्यांची वाढ मंदावते, थरांचे अंडी उत्पादन कमी होते, उत्पादनासाठी खाद्याची किंमत वाढते, अंतःस्रावी आणि गोनाड शोष, अंधत्व येते, अशक्तपणा विकसित होतो ( एरिथ्रोसाइट्सची संख्या आणि रक्तातील हिमोग्लोबिनची पातळी कमी होते), शरीराची प्रतिकारशक्ती आणि रोगप्रतिकारक गुणधर्म कमी होतात, गर्भाधान आणि अंडी उबवण्याची क्षमता ... डुकरांना ट्रिप्टोफॅन कमी प्रमाणात दिलेला आहार कमी होतो, भूक विकृत होते, खरखरीत बरगडे आणि क्षीणता दिसून येते आणि फॅटी लिव्हर लक्षात येते. या अमिनो आम्लाच्या कमतरतेमुळे वंध्यत्व, उत्तेजना वाढणे, आकुंचन, मोतीबिंदू तयार होणे, नकारात्मक नायट्रोजन शिल्लक आणि शरीराचे वजन कमी होणे देखील होते. ट्रिप्टोफॅन, नियासिनचा पूर्ववर्ती (प्रोविटामिन) असल्याने, पेलाग्राच्या विकासास प्रतिबंध करते.