Sudaro aminorūgštys argininas ir lizinas. Aminorūgščių vaidmuo ir svarba gyvūnų mityboje. Esminių aminorūgščių vaidmuo Sieros aminorūgščių formulės
Tarp įvairių aminorūgščių tik 20 dalyvauja ląstelių baltymų sintezėje ( proteinogeninės aminorūgštys). Taip pat žmogaus organizme rasta apie 40 neproteinogeninių aminorūgščių. Visos proteinogeninės aminorūgštys yra α- aminorūgštys ir jų pavyzdys papildomų būdų klasifikacija.
Pagal šoninio radikalo struktūrą
Paskirstyti
- alifatinis(alaninas, valinas, leucinas, izoleucinas, prolinas, glicinas),
- aromatingas(fenilalaninas, tirozinas, triptofanas),
- sieros turinčių(cisteinas, metioninas),
- kuriuose yra OH grupė(serinas, treoninas, dar kartą tirozinas),
- kuriuose yra papildomų COOH grupė(asparto ir glutamo rūgštys),
- papildomas NH 2 -grupė(lizinas, argininas, histidinas, taip pat glutaminas, asparaginas).
Paprastai aminorūgščių pavadinimai sutrumpinami iki 3 raidžių. Molekulinės biologijos specialistai kiekvienai aminorūgščiai taip pat naudoja vienos raidės simbolius.
Proteinogeninių aminorūgščių struktūra
Pagal šoninio radikalo poliškumą
Egzistuoja nepoliarinis aminorūgštys (aromatinės, alifatinės) ir poliarinis(neįkrautas, neigiamai ir teigiamai įkrautas).
Pagal rūgščių-šarmų savybes
Pagal rūgščių-šarmų savybes jie yra suskirstyti neutralus(dauguma), rūgštus(asparto ir glutamo rūgštys) ir Pagrindinis(lizinas, argininas, histidinas) aminorūgštys.
Pagal nepakeičiamumą
Jei reikia, kūnui skiriami tie, kurie nėra sintezuojami organizme ir turi būti aprūpinti maistu - nepakeičiamas aminorūgštys (leucinas, izoleucinas, valinas, fenilalaninas, triptofanas, treoninas, lizinas, metioninas). KAM keičiamas apima tokias aminorūgštis, kurių anglies karkasas susidaro vykstant metabolinėms reakcijoms ir gali kažkaip gauti amino grupę, susidarant atitinkamai aminorūgščiai. Dvi aminorūgštys yra sąlyginai nepakeičiamas (argininas, histidinas), t.y. jų sintezė vyksta nepakankamais kiekiais, ypač vaikams.
Amino rūgštys yra karboksirūgštys, turinčios amino grupę ir karboksilo grupę. Natūralios aminorūgštys yra 2-aminokarboksirūgštys arba α-aminorūgštys, nors yra ir aminorūgščių, tokių kaip β-alaninas, taurinas, γ-aminosviesto rūgštis. Apibendrinta α-aminorūgšties formulė atrodo taip:
α-aminorūgštys prie anglies 2 turi keturis skirtingus pakaitus, tai yra, visos α-aminorūgštys, išskyrus gliciną, turi asimetrinį (chiralinį) anglies atomą ir egzistuoja kaip du enantiomerai – L- ir D-aminorūgštys. Natūralios aminorūgštys priklauso L serijai. D-amino rūgščių yra bakterijose ir peptidiniuose antibiotikuose.
Visos aminorūgštys vandeniniuose tirpaluose gali egzistuoti bipolinių jonų pavidalu, o bendras jų krūvis priklauso nuo terpės pH. PH vertė, kuriai esant bendras krūvis lygus nuliui, vadinama izoelektriniu tašku. Izoelektriniame taške aminorūgštis yra cviterinis jonas, tai yra, jos amino grupė yra protonuota, o karboksilo grupė yra disocijuota. Neutralaus pH diapazone dauguma aminorūgščių yra cviterionai:
Aminorūgštys nesugeria šviesos matomoje spektro srityje, aromatinės aminorūgštys sugeria šviesą UV spektro srityje: triptofanas ir tirozinas ties 280 nm, fenilalaninas prie 260 nm.
Amino rūgštims būdingos kai kurios cheminės reakcijos labai svarbūs laboratorinei praktikai: spalvinis ninhidrino tyrimas α-amino grupei, reakcijos, būdingos sulfhidrilo, fenolio ir kitoms aminorūgščių radikalų grupėms, acetalizacija ir Šifo bazių susidarymas amino grupėse, esterinimas prie karboksilo grupių.
Biologinis aminorūgščių vaidmuo:
yra peptidų ir baltymų struktūriniai elementai, vadinamosios proteinogeninės aminorūgštys. Baltymų sudėtyje yra 20 aminorūgščių, kurios yra užkoduotos genetinis kodas ir yra įtraukiami į baltymus transliacijos metu, kai kurie iš jų gali būti fosforilinti, acilinti arba hidroksilinti;
gali būti kitų natūralių junginių struktūriniai elementai – kofermentai, tulžies rūgštys, antibiotikai;
yra signalinės molekulės. Kai kurios aminorūgštys yra neurotransmiteriai arba neurotransmiterių, hormonų ir histohormonų pirmtakai;
yra svarbiausi metabolitai, pavyzdžiui, kai kurios aminorūgštys yra augalų alkaloidų pirmtakai arba yra azoto donorės, arba yra gyvybiškai svarbios mitybos sudedamosios dalys.
Proteinogeninių aminorūgščių klasifikacija grindžiama šoninių grandinių struktūra ir poliškumu:
1. Alifatinės aminorūgštys:
glicinas, linksmybes, G, Gly
alaninas, ala, A, Ala
valinas, velenas, V, Val *
leucinas, lei, L, lėja *
izoleucinas, dumblas, aš, Ile*
Šios aminorūgštys šoninėje grandinėje neturi heteroatomų ar ciklinių grupių ir pasižymi ryškiu mažu poliškumu.
cisteinas, cis, C, Cys
metioninas, met, M, Met *
3. Aromatinės aminorūgštys:
fenilalaninas, Plaukų džiovintuvas, F, Phe *
tirozinas, Šaudykla, Y, Tyr
triptofanas, trys, W, Trp *
histidinas, gis, H, Jo
Aromatinėse aminorūgštyse yra mezomerinio rezonanso stabilizuotų ciklų. Šioje grupėje tik aminorūgštis fenilalaninas pasižymi mažu poliškumu, tirozinui ir triptofanui būdingas pastebimas, o histidinui – net didelis poliškumas. Histidinas taip pat gali būti vadinamas bazinėmis aminorūgštimis.
4. Neutralios aminorūgštys:
serinas, pilka, S, ser
treoninas, tre, T, Thr *
asparaginas, asn, N, Asn
glutaminas, gln, Q, Gln
Neutraliose aminorūgštyse yra hidroksilo arba karboksamido grupių. Nors amido grupės yra nejoninės, asparagino ir glutamino molekulės yra labai polinės.
5. Rūgštinės aminorūgštys:
asparto rūgštis (aspartatas), asp, D, Asp
glutamo rūgštis (glutamatas), giliai, E, Glu
Rūgščių aminorūgščių šoninių grandinių karboksilo grupės yra visiškai jonizuotos visame fiziologiniame pH diapazone.
6. Nepakeičiamos aminorūgštys:
lizinas, l iš, K, Lys*
argininas, arg, R, Arg
Bazinių aminorūgščių šoninės grandinės yra visiškai protonuotos neutraliame pH diapazone. Stipriai bazinė ir labai polinė aminorūgštis yra argininas, kuriame yra guanidino dalis.
7. Imino rūgštis:
prolinas, apie, P, Pro
Prolino šoninė grandinė susideda iš penkių narių žiedo, kuriame yra α-anglies atomas ir α-amino grupė. Todėl prolinas, griežtai tariant, yra ne amino rūgštis, o imino rūgštis. Azoto atomas žiede yra silpna bazė ir nėra protonuojamas esant fiziologinėms pH vertėms. Dėl savo ciklinės struktūros prolinas sukelia polipeptidinės grandinės vingius, o tai labai svarbu kolageno struktūrai.
Kai kurios iš išvardytų amino rūgščių negali būti susintetintos žmogaus organizme ir turi būti suvartojamos su maistu. Šios nepakeičiamos aminorūgštys pažymėtos žvaigždutėmis.
Kaip minėta aukščiau, proteinogeninės aminorūgštys yra kai kurių vertingų biologiškai aktyvių molekulių pirmtakai.
Du biogeniniai aminai β-alaninas ir cisteaminas yra kofermento A dalis (kofermentai yra vandenyje tirpių vitaminų dariniai, kurie sudaro aktyvų kompleksinių fermentų centrą). β-alaninas susidaro dekarboksilinant asparto rūgštį, o cisteaminas – cisteino dekarboksilinimo būdu:
β-alaninas 
cisteamino
Likusi glutamo rūgšties dalis yra kito kofermento – tetrahidrofolio rūgšties, vitamino B c darinio, dalis.
Kitos biologiškai vertingos molekulės yra tulžies rūgščių konjugatai su aminorūgštimi glicinu. Šie konjugatai yra stipresnės rūgštys nei bazinės; jie susidaro kepenyse ir yra tulžyje druskų pavidalu.
glikocholio rūgštis
Proteinogeninės aminorūgštys yra kai kurių antibiotikų pirmtakai – biologiškai aktyvios medžiagos, kurias sintetina mikroorganizmai ir stabdo bakterijų, virusų ir ląstelių augimą. Žymiausi iš jų yra penicilinai ir cefalosporinai, kurie sudaro β-laktaminių antibiotikų grupę ir gaminami genties pelėsio. Penicillium... Jiems būdingas reaktyvaus β-laktamo žiedo buvimas struktūroje, kurio pagalba jie slopina gramneigiamų mikroorganizmų ląstelių sienelių sintezę.
Bendroji penicilinų formulė
Biogeniniai aminai – neurotransmiteriai, hormonai ir histohormonai – gaunami iš aminorūgščių dekarboksilinimo būdu.
Aminorūgštys glicinas ir glutamatas yra centrinės nervų sistemos neurotransmiteriai.
dopaminas (neurotransmiteris) norepinefrinas (neuromediatorius)
adrenalinas (hormonas) histaminas (neuromediatorius ir histohormonas)
serotoninas (neurotransmiteris ir histohormonas) GABA (neuromediatorius)
tiroksinas (hormonas)
Aminorūgščių triptofano darinys yra žinomiausias gamtoje esantis auksinas – indolacto rūgštis. Auksinai – augalų augimo reguliatoriai, skatina augančių audinių diferenciaciją, kambio, šaknų augimą, greitina vaisių augimą ir senų lapų slinkimą, jų antagonistai – abscizo rūgštis.
indolacto rūgštis
Alkaloidai taip pat yra aminorūgščių dariniai – natūralūs azoto turintys bazinės prigimties junginiai, susidarantys augaluose. Šie junginiai yra itin aktyvūs fiziologiniai junginiai, plačiai naudojami medicinoje. Alkaloidų pavyzdžiai yra fenilalanino darinys papaverinas, migdomųjų aguonų izochinolino alkaloidas (antispazminis vaistas) ir triptofano darinys fizostigminas, indolo alkaloidas iš Calabar pupelių (anticholinesterazės vaistas):
papaverino fizostigminas
Amino rūgštys yra labai populiarūs biotechnologijų tikslai. Yra daug galimybių cheminei aminorūgščių sintezei, tačiau rezultatas yra aminorūgščių racematai. Kadangi maisto pramonei ir medicinai tinka tik aminorūgščių L-izomerai, raceminiai mišiniai turi būti skaidomi į enantiomerus, o tai yra rimta problema. Todėl populiaresnis yra biotechnologinis metodas: fermentinė sintezė naudojant imobilizuotus fermentus ir mikrobiologinė sintezė naudojant ištisas mikrobų ląsteles. Abiem pastaraisiais atvejais gaunami gryni L-izomerai.
Amino rūgštys naudojamos kaip maisto papildai ir pašarų komponentus. Glutamo rūgštis sustiprina mėsos skonį, valinas ir leucinas – skonį duonos gaminiai, glicinas ir cisteinas naudojami kaip antioksidantai konservuojant. D-triptofanas gali būti naudojamas kaip cukraus pakaitalas, nes jis daug kartų saldesnis. Lizinas dedamas į ūkinių gyvūnų pašarus, nes daugumoje augalinių baltymų yra nedidelis kiekis nepakeičiamos aminorūgšties lizino.
Aminorūgštys plačiai naudojamos medicinos praktikoje. Tai tokios aminorūgštys kaip metioninas, histidinas, glutamo ir asparto rūgštys, glicinas, cisteinas, valinas.
Pastarąjį dešimtmetį į kosmetiką, skirtą odos ir plaukų priežiūrai, pradėta dėti amino rūgštis.
Chemiškai modifikuotos aminorūgštys taip pat plačiai naudojamos pramonėje kaip paviršinio aktyvumo medžiagos polimerų sintezėje, ploviklių, emulsiklių, kuro priedų gamyboje.
BALTYMAI
Baltymai yra didelės molekulinės masės medžiagos, sudarytos iš aminorūgščių, susietų peptidiniu ryšiu.
Būtent baltymai yra genetinės informacijos, perduodamos iš kartos į kartą, produktas ir ląstelėje vykdo visus gyvybinius procesus.
Baltymų funkcijos:
Katalizinė funkcija. Gausiausia baltymų grupė yra fermentai – katalizinio aktyvumo baltymai, greitinantys chemines reakcijas. Fermentų pavyzdžiai yra pepsinas, alkoholio dehidrogenazė, glutamino sintetazė.
Struktūrinė funkcija. Struktūriniai baltymai yra atsakingi už ląstelių ir audinių formos ir stabilumo palaikymą, tai yra keratinas, kolagenas, fibroinas.
Transporto funkcija. Transporto baltymai perneša molekules ar jonus iš vieno organo į kitą arba per ląstelės membranas, pavyzdžiui, hemoglobiną, serumo albuminą, jonų kanalus.
Apsauginė funkcija. Homeostazės sistemos baltymai saugo organizmą nuo ligų sukėlėjų, svetimos informacijos, kraujo netekimo – imunoglobulinų, fibrinogeno, trombino.
Reguliavimo funkcija. Baltymai atlieka signalinių medžiagų funkcijas – kai kurie hormonai, histohormonai ir neurotransmiteriai, yra bet kokios struktūros signalinių medžiagų receptoriai, užtikrina tolesnį signalo perdavimą ląstelės biocheminėse signalinėse grandinėse. Pavyzdžiui, augimo hormonas somatotropinas, hormonas insulinas, H- ir M-cholinerginiai receptoriai.
Variklio funkcija. Baltymų pagalba atliekami susitraukimo ir kitokio biologinio judėjimo procesai. Pavyzdžiui, tubulinas, aktinas, miozinas.
Atsarginė funkcija. Augaluose yra kaupiamųjų baltymų, kurie yra vertingos maistinės medžiagos, o gyvūnų organizmuose raumenų baltymai yra atsarginės maistinės medžiagos, kurios mobilizuojamos, kai būtina.
Baltymai pasižymi kelių struktūrinės organizacijos lygių buvimu.
Pirminė struktūra baltymas reiškia aminorūgščių liekanų seką polipeptidinėje grandinėje. Peptidinė jungtis yra karboksamidinė jungtis tarp vienos aminorūgšties α-karboksilo grupės ir kitos aminorūgšties α-amino grupės.
alanilfenilalanilcisteilprolinas
Peptidinė jungtis turi keletą savybių:
a) jis yra rezonansiškai stabilizuotas ir todėl yra praktiškai toje pačioje plokštumoje – plokštumoje; sukimasis aplink C-N ryšį reikalauja daug energijos ir yra sunkus;
b) -CO-NH- jungtis turi ypatingą pobūdį, ji yra mažesnė nei įprasta, bet daugiau nei dvigubai, tai yra, yra keto-enolio tautomerijos:
c) peptidinės jungties atžvilgiu yra pakaitų transas-pozicija;
d) peptido stuburą supa įvairaus pobūdžio šoninės grandinės, sąveikaudamos su aplinkinėmis tirpiklio molekulėmis, jonizuojasi laisvosios karboksilo ir amino grupės, sudarydamos katijoninius ir anijoninius baltymo molekulės centrus. Priklausomai nuo jų santykio, baltymo molekulė gauna bendrą teigiamą arba neigiamą krūvį, o pasiekus baltymo izoelektrinį tašką, jai taip pat būdinga tam tikra terpės pH vertė. Radikalai sudaro druskos, eterio, disulfidinius tiltelius baltymo molekulėje, taip pat nustato baltymams būdingų reakcijų diapazoną.
Šiuo metu sutarėme polimerus, susidedančius iš 100 ir daugiau aminorūgščių liekanų, laikyti baltymais, polipeptidus – polimerus, susidedančius iš 50-100 aminorūgščių liekanų, mažos molekulinės masės peptidus – polimerus, susidedančius iš mažiau nei 50 aminorūgščių liekanų.
Kai kurie mažos molekulinės masės peptidai atlieka nepriklausomą biologinį vaidmenį. Kai kurių šių peptidų pavyzdžiai:
Glutationas – γ-glu-cis-gly – vienas iš labiausiai paplitusių tarpląstelinių peptidų, dalyvauja redokso procesuose ląstelėse ir aminorūgščių pernešime per biologines membranas.
Karnozinas - β-ala-gis - peptidas, esantis gyvūnų raumenyse, pašalina lipidų peroksido skilimo produktus, pagreitina angliavandenių skaidymąsi raumenyse ir dalyvauja energijos apykaitoje raumenyse fosfato pavidalu.
Vazopresinas yra hipofizės užpakalinės skilties hormonas, dalyvaujantis reguliuojant vandens apykaitą organizme:
Faloidinas yra nuodingas musmirės polipeptidas, kurio koncentracija nedidelė, sukelia organizmo mirtį dėl fermentų ir kalio jonų išsiskyrimo iš ląstelių:
Gramicidinas yra antibiotikas, kuris veikia daugelį gramteigiamų bakterijų, keičia biologinių membranų pralaidumą mažos molekulinės masės junginiams ir sukelia ląstelių mirtį:
Met-enkefalinas - tyr-gli-gli-phen-meth - peptidas, sintetinamas neuronuose ir silpninantis skausmą.
Antrinė baltymų struktūra Erdvinė struktūra, susidaranti dėl sąveikos tarp peptido pagrindo funkcinių grupių.
Peptidinėje grandinėje yra daug peptidinių jungčių CO ir NH grupių, kurių kiekviena potencialiai gali dalyvauti formuojant vandenilio ryšius. Yra du pagrindiniai konstrukcijų tipai, leidžiantys tai padaryti: α-spiralė, kurioje grandinė vyniojasi kaip laidas iš telefono imtuvo, ir sulankstyta β konstrukcija, kurioje ištemptos vienos ar kelių grandinių dalys yra išdėstytos viena šalia kitos. . Abi šios konstrukcijos yra labai stabilios.
α-spiralei būdingas itin sandarus susuktos polipeptidinės grandinės sandarumas, kiekvienam dešiniosios spiralės posūkiui tenka 3,6 aminorūgščių liekanų, kurių radikalai visada yra nukreipti į išorę ir šiek tiek atgal, t.y. polipeptidinės grandinės pradžia.
Pagrindinės α-spiralės savybės:
α-spiralę stabilizuoja vandenilio ryšiai tarp vandenilio atomo prie peptidinės grupės azoto ir liekanos karbonilo deguonies, kuri yra keturiose padėtyse nuo nurodytos grandinėje;
visos peptidinės grupės dalyvauja formuojant vandenilinę jungtį, tai užtikrina maksimalų α-spiralės stabilumą;
visi peptidinių grupių azoto ir deguonies atomai dalyvauja formuojant vandenilinius ryšius, o tai žymiai sumažina α-spiralinių sričių hidrofiliškumą ir padidina jų hidrofobiškumą;
α-spiralė susidaro spontaniškai ir yra stabiliausia polipeptidinės grandinės konformacija, atitinkanti laisvos energijos minimumą;
L-amino rūgščių polipeptidinėje grandinėje dešinioji spiralė, dažniausiai randama baltymuose, yra daug stabilesnė nei kairioji.
α-spiralės susidarymo galimybę lemia pirminė baltymo struktūra. Kai kurios amino rūgštys trukdo peptidų stuburo garbanojimui. Pavyzdžiui, gretimos glutamato ir aspartato karboksilo grupės viena kitą atstumia, o tai neleidžia susidaryti vandeniliniams ryšiams α-spirale. Dėl tos pačios priežasties grandinės spiralizacija trukdo glaudžiai išdėstytose teigiamai įkrautų lizino ir arginino liekanų vietose. Tačiau prolinas vaidina didžiausią vaidmenį sutrikdant α-spiralę. Pirma, proline azoto atomas yra standaus žiedo dalis, kuri neleidžia suktis aplink N-C jungtį, antra, prolinas nesudaro vandenilio jungties, nes azoto atome nėra vandenilio.
β-lankstymas yra sluoksniuota struktūra, kurią sudaro vandeniliniai ryšiai tarp tiesiškai išsidėsčiusių peptidų fragmentų. Abi grandinės gali būti nepriklausomos arba priklausyti tai pačiai polipeptido molekulei. Jeigu grandinės orientuotos viena kryptimi, tai tokia β struktūra vadinama lygiagrečia. Priešingos grandinių krypties atveju, ty kai vienos grandinės N galas sutampa su kitos grandinės C galu, β struktūra vadinama antilygiagrečia. Energetiškai labiau pageidautina antilygiagretus β lankstymas su beveik linijiniais vandenilio tilteliais.
lygiagretus β lankstymas anti-lygiagretus β lankstymas
Skirtingai nuo α-spiralės, prisotintos vandenilinėmis jungtimis, kiekviena β sulankstomos grandinės dalis yra atvira papildomoms vandenilio jungtims susidaryti. Šoniniai aminorūgščių radikalai yra orientuoti beveik statmenai lapo plokštumai, pakaitomis aukštyn ir žemyn.
Tuose regionuose, kur peptidinė grandinė lenkiasi gana staigiai, dažnai yra β-kilpa. Tai trumpas fragmentas, kuriame 4 aminorūgščių liekanos sulenktos 180° ir stabilizuotos vienu vandenilio tilteliu tarp pirmosios ir ketvirtosios liekanų. Dideli aminorūgščių radikalai trukdo formuotis β-kilpai, todėl į ją dažniausiai įtraukiama mažiausia aminorūgštis glicinas.
Baltymų antrinė struktūra- tai yra tam tikra antrinių struktūrų kaitos tvarka. Domenas suprantamas kaip atskira baltymo molekulės dalis, turinti tam tikrą struktūrinį ir funkcinį savarankiškumą. Dabar domenai laikomi pagrindiniais baltymų molekulių struktūros elementais, o α-spiralių ir β-sluoksnių išsidėstymo santykis ir pobūdis leidžia geriau suprasti baltymų molekulių evoliuciją ir filogenetinius ryšius nei lyginant pirmines struktūras. Pagrindinis evoliucijos uždavinys yra visų naujų baltymų konstravimas. Tikimybė be galo maža netyčia susintetinti aminorūgščių seką, kuri atitiktų pakavimo sąlygas ir užtikrintų funkcinių užduočių atlikimą. Todėl dažnai randami skirtingų funkcijų baltymai, tačiau savo struktūra tiek panašūs, kad atrodo, kad jie turėjo vieną bendrą protėvį arba kilę vienas iš kito. Panašu, kad evoliucija, susidūrusi su poreikiu išspręsti tam tikrą problemą, pirmenybę teikia ne tam, kad iš pradžių suprojektuotų baltymus, o tam, kad prisitaikytų prie jau gerai suteptų struktūrų, pritaikant jas naujiems tikslams.
Kai kurie dažnai pasikartojančių antrinių struktūrų pavyzdžiai:
αα – baltymai, kuriuose yra tik α-spiralės (mioglobinas, hemoglobinas);
ββ '- baltymai, turintys tik β-struktūras (imunoglobulinai, superoksido dismutazė);
βαβ '- β statinės struktūra, kiekvienas β sluoksnis yra statinės viduje ir yra susijęs su α-spirale, esančia molekulės paviršiuje (triozės fosfoizomerazė, laktato dehidrogenazė);
"Cinko pirštas" - baltymo fragmentas, susidedantis iš 20 aminorūgščių liekanų, cinko atomas yra susietas su dviem cisteino ir dviem histidino liekanomis, todėl susidaro maždaug 12 aminorūgščių liekanų "pirštas", gali prisijungti prie reguliuojamųjų regionų. DNR molekulė;
„Leucino užtrauktukas“ – sąveikaujantys baltymai turi α-spiralinę sritį, kurioje yra ne mažiau kaip 4 leucino liekanos, jie yra 6 aminorūgščių atstumu vienas nuo kito, tai yra, jie yra kas antros kilpos paviršiuje ir gali sudaryti hidrofobines jungtis su kitos kilpos leucino liekanomis. baltymai... Pavyzdžiui, naudojant leucino tvirtinimo detales, labai bazinių histonų baltymų molekulės gali susijungti į kompleksus, įveikdamos teigiamą krūvį.
Baltymų tretinė struktūra Erdvinis baltymo molekulės išsidėstymas, stabilizuotas ryšiais tarp aminorūgščių šoninių radikalų.
Ryšių tipai, stabilizuojantys tretinę baltymo struktūrą:
elektrostatinis vandenilio hidrofobinis disulfidas
komunikacija komunikacija komunikacija komunikacija
Priklausomai nuo tretinės struktūros sulankstymo, baltymus galima suskirstyti į du pagrindinius tipus – fibrilinius ir rutulinius.
Fibriliniai baltymai – tai vandenyje netirpios ilgos gijinės molekulės, kurių polipeptidinės grandinės ištįsusios išilgai vienos ašies. Tai daugiausia struktūriniai ir susitraukiantys baltymai. Keletas labiausiai paplitusių fibrilinių baltymų pavyzdžių:
α-keratinas. Sintetina epidermio ląstelių. Jie sudaro beveik visą sausą plaukų, kailio, plunksnų, ragų, nagų, nagų, spyglių, žvynų, kanopų ir vėžlio kiautų svorį, taip pat nemažą dalį išorinio odos sluoksnio svorio. Tai visa baltymų šeima, jie yra panašios aminorūgščių sudėties, turi daug cisteino liekanų ir turi tą patį erdvinį polipeptidinių grandinių išdėstymą. Plaukų ląstelėse keratino polipeptidinės grandinės pirmiausia suskirstomos į skaidulas, iš kurių vėliau susidaro struktūros kaip virvė ar susuktas kabelis, kuris ilgainiui užpildo visą ląstelės erdvę. Plaukų ląstelės suplokštėja ir galiausiai miršta, o ląstelių sienelės aplink kiekvieną plauką sudaro vamzdinį apvalkalą, vadinamą kutikule. α-keratino polipeptidinės grandinės turi α-spiralės formą, viena aplink kitą susuktos į trijų gyslų kabelį, susidarant skersinėms disulfidinėms jungtims. N-galų likučiai yra vienoje pusėje (lygiagrečiai). Keratinai netirpsta vandenyje, nes jų sudėtyje vyrauja aminorūgštys, kurių sudėtyje yra nepolinių šoninių radikalų, nukreiptų į vandeninę fazę. At perm vyksta šie procesai: pirmiausia, redukuojant tioliais, sunaikinami disulfidiniai tilteliai, o vėliau, plaukams suteikiant reikiamą formą, kaitinant jie džiovinami, o oksiduojant oro deguonimi susidaro nauji disulfidiniai tilteliai, kurie išlaikyti šukuosenos formą.
β-keratinas. Tai apima šilką ir tinklinį fibroiną. Jie yra antiparaleliniai β sulankstyti sluoksniai, kurių sudėtyje vyrauja glicinas, alaninas ir serinas.
Kolagenas. Gausiausias aukštesniųjų gyvūnų baltymas ir pagrindinis jungiamojo audinio fibrilinis baltymas. Kolagenas sintetinamas fibroblastuose ir chondrocituose – specializuotose jungiamojo audinio ląstelėse, iš kurių vėliau pašalinamas. Kolageno skaidulų yra odoje, sausgyslėse, kremzlėse ir kauluose. Jos neišsitampo, savo stiprumu lenkia plieninę vielą, kolageno fibrilės pasižymi skersiniu dryžuotumu. Virinamas vandenyje skaidulinis, netirpus ir nevirškinamas kolagenas dėl kai kurių kovalentinių jungčių hidrolizės virsta želatina. Kolagene yra 35% glicino, 11% alanino, 21% prolino ir 4-hidroksiprolino (aminorūgštis, randama tik kolagene ir elastine). Ši sudėtis lemia santykinai mažą želatinos, kaip maisto baltymo, maistinę vertę. Kolageno fibrilės susideda iš pasikartojančių polipeptidų subvienetų, vadinamų tropokolagenu. Šie subvienetai yra sukrauti išilgai fibrilės lygiagrečiais ryšuliais nuo galvos iki uodegos. Galvų poslinkis suteikia būdingą skersinį dryžumą. Šios struktūros tuštumos, jei reikia, gali būti hidroksiapatito Ca 5 (OH) (PO 4) 3 kristalų nusodinimo vieta, kuri atlieka svarbų vaidmenį kaulų mineralizacijoje.
Tropokolageno subvienetai susideda iš trijų polipeptidinių grandinių, tvirtai susuktų trijų grandžių virvės pavidalu, skiriasi nuo α- ir β-keratinų. Kai kuriuose kolagenuose visos trys grandinės turi tą pačią aminorūgščių seką, o kituose tik dvi grandinės yra identiškos, o trečioji nuo jų skiriasi. Tropokolageno polipeptidinė grandinė sudaro kairiąją spiralę, kurios viename posūkyje yra tik trys aminorūgščių liekanos dėl prolino ir hidroksiprolino sukeltų grandinės vingių. Be vandenilio jungčių, trys grandinės yra sujungtos kovalentine jungtimi, susidariusia tarp dviejų lizino liekanų, esančių gretimose grandinėse:
Senstant, tropokolageno subvienetuose ir tarp jų susidaro vis daugiau kryžminių jungčių, dėl kurių kolageno fibrilės tampa standesnės ir trapesnės, o dėl to keičiasi kremzlių ir sausgyslių mechaninės savybės, kaulai tampa trapesni ir sumažėja ragenos skaidrumas. akis.
Elastinas. Jis yra geltoname elastiniame raiščių audinyje ir elastiniame jungiamojo audinio sluoksnyje didelių arterijų sienelėse. Pagrindinis elastino fibrilių subvienetas yra tropoelastinas. Elastine gausu glicino ir alanino, daug lizino ir mažai prolino. Spiralinės elastino dalys įsitempia įtemptos, tačiau, pašalinus apkrovą, grįžta į pradinį ilgį. Lizino likučiai iš keturių skirtingų grandinių sudaro kovalentinius ryšius tarpusavyje ir leidžia elastinui grįžtamai temptis visomis kryptimis.
Rutuliniai baltymai – baltymai, kurių polipeptidinė grandinė yra sulankstyta į kompaktišką rutuliuką, galintį atlikti pačias įvairiausias funkcijas.
Patogiausia nagrinėti tretinę rutulinių baltymų struktūrą, kaip pavyzdį naudojant mioglobiną. Mioglobinas yra palyginti mažas deguonį surišantis baltymas, randamas raumenų ląstelėse. Jis kaupia surištą deguonį ir skatina jo pernešimą į mitochondrijas. Mioglobino molekulėje yra viena polipeptidinė grandinė ir viena hemogrupė (hemas) – protoporfirino ir geležies kompleksas. Pagrindinės mioglobino savybės:
a) mioglobino molekulė yra tokia kompaktiška, kad joje telpa tik 4 vandens molekulės;
b) visos polinės aminorūgščių liekanos, išskyrus dvi, yra išoriniame molekulės paviršiuje ir visos jos yra hidratuotos;
c) dauguma hidrofobinių aminorūgščių liekanų yra mioglobino molekulės viduje ir tokiu būdu apsaugotos nuo sąlyčio su vandeniu;
d) kiekviena iš keturių prolino liekanų mioglobino molekulėje yra polipeptidinės grandinės vingio vietoje, kitose vingio vietose yra serino, treonino ir asparagino likučių, nes tokios aminorūgštys neleidžia susidaryti α-spiralė, jei jie yra vienas su kitu;
e) plokštuminė hemogrupė yra ertmėje (kišenėje) šalia molekulės paviršiaus, geležies atomas turi dvi koordinacines jungtis, nukreiptas statmenai hemo plokštumai, viena iš jų yra susijusi su histidino liekana 93, o kita skirta surišti deguonies molekulė.
Pradedant nuo tretinės struktūros, baltymas tampa pajėgus atlikti jam būdingas biologines funkcijas. Baltymų funkcionavimas pagrįstas tuo, kad baltymo paviršiuje susilanksčius tretinei struktūrai, susidaro sritys, galinčios prie savęs prisirišti kitas molekules, vadinamos ligandais. Didelį baltymo sąveikos su ligandu specifiškumą užtikrina aktyvaus centro struktūros komplementarumas ligando struktūrai. Komplementarumas yra sąveikaujančių paviršių erdvinė ir cheminė atitiktis. Daugumos baltymų tretinė struktūra yra didžiausias sulankstymo lygis.
Ketvirtinė baltymų struktūra- būdingas baltymams, sudarytiems iš dviejų ar daugiau polipeptidinių grandinių, sujungtų tik nekovalentiniais ryšiais, daugiausia elektrostatiniais ir vandenilio ryšiais. Dažniausiai baltymuose yra du ar keturi subvienetai, daugiau nei keturiuose subvienetuose paprastai yra reguliuojančių baltymų.
Baltymai, turintys ketvirtinę struktūrą, dažnai vadinami oligomeriniais. Atskirkite homomerinius ir heteromerinius baltymus. Homomeriniams baltymams priskiriami baltymai, kurių visi subvienetai turi vienodą struktūrą, pavyzdžiui, katalazės fermentas susideda iš keturių visiškai identiškų subvienetų. Heteromeriniai baltymai turi skirtingus subvienetus, pavyzdžiui, RNR polimerazės fermentas susideda iš penkių struktūriškai skirtingų subvienetų, kurie atlieka skirtingas funkcijas.
Vieno subvieneto sąveika su konkrečiu ligandu sukelia viso oligomerinio baltymo konformacinius pokyčius ir keičia kitų subvienetų afinitetą ligandams; ši savybė yra oligomerinių baltymų gebėjimo allosteriniam reguliavimui pagrindas.
Baltymų ketvirtinė struktūra gali būti nagrinėjama naudojant hemoglobino pavyzdį. Sudėtyje yra keturios polipeptidinės grandinės ir keturios protezinės hemo grupės, kuriose geležies atomai yra geležies pavidalo Fe 2+. Molekulės baltyminė dalis – globinas – susideda iš dviejų α grandinių ir dviejų β grandinių, kuriose yra iki 70 % α spiralių. Kiekviena iš keturių grandinių turi būdingą tretinę struktūrą, su kiekviena grandine susieta viena hemogrupė. Skirtingų grandinių hemos yra gana toli viena nuo kitos ir turi skirtingą pasvirimo kampą. Tarp dviejų α grandinių ir dviejų β grandinių susidaro nedaug tiesioginių kontaktų, o tarp α ir β grandinių atsiranda daug α 1 β 1 ir α 2 β 2 tipo kontaktų, kuriuos sudaro hidrofobiniai radikalai. Kanalas lieka tarp α 1 β 1 ir α 2 β 2.
Skirtingai nuo mioglobino, hemoglobinui būdingas žymiai mažesnis afinitetas deguoniui, todėl jis gali suteikti jiems didelę dalį surišto deguonies esant žemam daliniam deguonies slėgiui audiniuose. Esant aukštesnėms pH vertėms ir žemai CO 2 koncentracijai, būdinga plaučių alveolėms, hemoglobino geležis lengviau suriša deguonį; deguonies išsiskyrimą iš hemoglobino skatina žemesnės pH vertės ir didelė audiniuose būdinga CO 2 koncentracija.
Be deguonies, hemoglobinas neša vandenilio jonus, kurie grandinėse jungiasi su histidino likučiais. Hemoglobinas taip pat turi anglies dioksido, kuris prisijungia prie kiekvienos iš keturių polipeptidinių grandinių galinės amino grupės, todėl susidaro karbaminohemoglobinas:
Eritrocituose medžiagos 2,3-difosfoglicerato (DPG) yra pakankamai didelėmis koncentracijomis, jos kiekis didėja didėjant didelis aukštis o hipoksijos metu palengvina deguonies išsiskyrimą iš hemoglobino audiniuose. DPG yra kanale tarp α 1 β 1 ir α 2 β 2, sąveikaujant su teigiamai užkrėstomis β grandinių grupėmis. Kai hemoglobinas suriša deguonį, DPG išstumiamas iš ertmės. Kai kurių paukščių eritrocituose yra ne DPG, o inozitolio heksafosfatas, kuris dar labiau sumažina hemoglobino afinitetą deguoniui.
2,3-difosfogliceratas (DPG)
HbA – normalus suaugusiųjų hemoglobinas, HbF – vaisiaus hemoglobinas, turi didesnį afinitetą O 2, HbS – hemoglobinui sergant pjautuvine anemija. Pjautuvinė anemija yra rimtas paveldimas sutrikimas, susijęs su genetine hemoglobino anomalija. Sergančių žmonių kraujyje stebimas neįprastai daug plonų pjautuvo formos eritrocitų, kurie, pirma, lengvai plyšta, antra, užkemša kraujo kapiliarus. Molekuliniu lygmeniu hemoglobinas S nuo hemoglobino A skiriasi viena aminorūgšties liekana 6-oje β grandinių padėtyje, kur vietoj glutamo rūgšties liekanos randamas valinas. Taigi hemoglobino S yra dviem neigiamais krūviais mažiau, valino atsiradimas sukelia „lipnų“ hidrofobinį kontaktą ant molekulės paviršiaus, todėl deoksigenacijos metu deoksihemoglobino S molekulės sulimpa ir susidaro netirpios neįprastai ilgai. gijiniai agregatai, sukeliantys eritrocitų deformaciją.
Nėra jokios priežasties manyti, kad egzistuoja nepriklausoma genetinė baltymų struktūros organizavimo lygių, viršijančių pirminį, formavimosi kontrolė, nes pirminė struktūra lemia ir antrinę, ir tretinę, ir ketvirtinę (jei yra). Natūrali baltymo konformacija yra termodinamiškai stabiliausia struktūra tokiomis sąlygomis.
2.1 SKYRIUS. BALTYMAI
1. Neutrali aminorūgštis yra:
1) argininas 4) asparto rūgštis
2) lizinas 5) histidinas
2. Monoaminomonokarboksirūgšties bipolinis jonas yra įkrautas:
1) neigiamas
2) elektra neutrali
3) teigiamas
Sumažėjusi amino rūgštis
H2N-CH2-(CH2)3-CHNH2-COOH
priklauso aminorūgščių grupei:
1) hidrofobinis
2) poliarinis, bet neįkrautas
3) teigiamai įkrautas
4) neigiamo krūvio
4. Nustatyti korespondenciją:
aminorūgščių radikalai
a) histidinas
a) histidinas
c) fenilalaninas
e) triptofanas
5. Imino rūgštis yra:
1) glicinas 4) serinas
2) cisteinas 5) prolinas
3) argininas
6. Baltymus sudarančios aminorūgštys yra:
1) karboksirūgščių α-amino dariniai
2) karboksirūgščių β-amino dariniai
3) nesočiųjų karboksirūgščių α-amino dariniai
7. Pavadinkite aminorūgštį:
1. Pavadinkite aminorūgštį:
9.Nustatyti korespondenciją:
Amino rūgščių grupės
4.citrulino monoaminomonokarboksirūgštis
5.cistino diaminomonokarboksirūgštis
6.Treonino monoaminodikarboksirūgštis
7.glutamo diaminodikarboksirūgštis
10. Sieros turinčios aminorūgštys yra:
8. Treoninas 4) triptofanas
9. Tirozinas 5) metioninas
10. Cisteinas
11. Baltymų sudėtis neapima aminorūgščių:
1) glutaminas 3) argininas
2) γ-aminosviestas 4) β-alaninas
rūgštis 4) treoninas
12. Hidroksi grupėje yra aminorūgščių:
1) alaninas 4) metioninas
2) serinas 5) treoninas
3) cisteinas
13. Užtikrinti atitiktį:
elementinė cheminė sudėtis
baltymų sudėtis procentais
1) anglis a) 21-23
2) deguonis b) 0-3
3) azotas c) 6-7
4) vandenilis 5) 50-55
5) siera d) 15-17
14. Ryšys nedalyvauja formuojant tretinę baltymo struktūrą:
1) vandenilis
2) peptidas
3) disulfidas
4) hidrofobinė sąveika
15. Baltymų molekulinė masė skiriasi:
1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 tūkst. kDa
16. Kai nevyksta baltymų denatūracija:
1) tretinės struktūros pažeidimai
3) antrinės struktūros pažeidimai
2) peptidinių jungčių hidrolizė
4) subvienetų disociacija
Spektrofotometrinis kiekybinis metodas
Baltymų apibrėžimas pagrįstas jų gebėjimu sugerti šviesą UV srityje, kai:
1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm
Sudaro aminorūgštys argininas ir lizinas
20-30% baltymų aminorūgščių sudėties:
1) albuminai 4) histonai
2) prolaminai 5) proteinoidai
3) globulinai
19. Plaukų baltymai keratinai priklauso grupei:
1) prolaminai 4) gliutelinai
2) protaminai 5) globulinai
3) proteinoidas
20,50% kraujo plazmos baltymų yra:
1) α-globulinai 4) albuminas
2) β-globulinai 5) prealbuminas
3) γ-globulinai
21. Eukariotinių ląstelių branduoliuose daugiausia yra:
1) protaminai 3) albuminas
2) histonai 4) globulinai
22. Proteinoidai apima:
1) zeinas – kukurūzų sėklų baltymas 4) fibroinas – šilko baltymas
2) albuminas – kiaušinio baltymas 5) kolagenas – baltymas jungiasi
3) hordeinas – miežių sėklų audinio baltymas
Amino rūgštys, baltymai ir peptidai yra toliau aprašytų junginių pavyzdžiai. Daugelis biologiškai aktyvių molekulių apima keletą chemiškai skirtingų funkcinių grupių, kurios gali sąveikauti viena su kita ir viena su kita funkcinėmis grupėmis.
Amino rūgštys.
Amino rūgštys- organiniai bifunkciniai junginiai, kuriuose yra karboksilo grupė, UNSD ir amino grupė - NH 2 .
Dalintis α ir β - amino rūgštys:
Dažniausiai randama gamtoje α - rūgštys. Baltymuose yra 19 aminorūgščių ir odės imino rūgšties ( C 5 H 9NE 2 ):
Paprasčiausias amino rūgštis- glicinas. Likusias aminorūgštis galima suskirstyti į šias pagrindines grupes:
1) glicino homologai – alaninas, valinas, leucinas, izoleucinas.
Aminorūgščių gavimas.
Aminorūgščių cheminės savybės.
Amino rūgštys- tai amfoteriniai junginiai, nes jų sudėtyje yra 2 priešingos funkcinės grupės - amino grupė ir hidroksilo grupė. Todėl jie reaguoja su rūgštimis ir šarmais:
Rūgščių ir šarmų konversija gali būti pavaizduota taip:
Šiuolaikinė baltyminė mityba neįsivaizduojama neįvertinus atskirų aminorūgščių vaidmens. Net ir esant teigiamam baltymų balansui, gyvūno organizme gali trūkti baltymų. Taip yra dėl to, kad atskirų aminorūgščių asimiliacija yra tarpusavyje susijusi, vienos aminorūgšties trūkumas ar perteklius gali sukelti kitos trūkumą.
Kai kurios aminorūgštys nėra sintetinamos žmonėms ir gyvūnams. Jie vadinami nepakeičiamais. Tokių aminorūgščių yra tik dešimt. Keturios iš jų yra kritinės (ribojančios) – dažniausiai riboja gyvūnų augimą ir vystymąsi.
Paukštienos racione metioninas ir cistinas yra pagrindinės ribojančios aminorūgštys, o kiaulių racione – lizinas. Organizmas turi gauti pakankamą kiekį pagrindinės ribojančios rūgšties su maistu, kad kitos aminorūgštys būtų efektyviai panaudotos baltymų sintezei.
Šį principą iliustruoja Liebig statinė, kur statinės užpildymo lygis parodo baltymų sintezės lygį gyvūno organizme. Trumpiausia lenta statinėje „riboja“ galimybę sulaikyti skystį. Jei ši lenta pailginama, statinėje laikomo skysčio tūris padidės iki antrosios ribojančios plokštės lygio.
Svarbiausias veiksnys, lemiantis gyvūnų produktyvumą, yra jame esančių aminorūgščių balansas pagal fiziologinius poreikius. Daugybė tyrimų parodė, kad kiaulėms, priklausomai nuo veislės ir lyties, aminorūgščių poreikis skiriasi kiekybiškai. Tačiau nepakeičiamų aminorūgščių santykis 1 g baltymų sintezei yra toks pat. Šis nepakeičiamų aminorūgščių ir lizino, kaip pagrindinės ribojančios aminorūgšties, santykis vadinamas „idealiu baltymu“ arba „idealiu aminorūgščių profiliu“. (
Lizinas
yra beveik visų gyvulinės, augalinės ir mikrobinės kilmės baltymų dalis, tačiau javų baltymuose skursta lizino.
- Lizinas reguliuoja reprodukcinę funkciją, jo trūkumas sutrinka spermatozoidų ir kiaušialąsčių formavimasis.
- Jis reikalingas jaunų gyvūnų augimui, audinių baltymų susidarymui. Lizinas dalyvauja nukleoproteinų, chromoproteinų (hemoglobino) sintezėje, taip reguliuojant gyvūnų plaukų pigmentaciją. Reguliuoja baltymų skilimo produktų kiekį audiniuose ir organuose.
- Skatina kalcio absorbciją
- Dalyvauja funkcinėje nervų ir endokrininės sistemos, reguliuoja baltymų ir angliavandenių apykaitą, tačiau reaguodamas su angliavandeniais lizinas tampa neprieinamas asimiliacijai.
- Lizinas yra karnitino, kuris atlieka svarbų vaidmenį riebalų apykaitoje, susidarymo pirmtakas.
Metioninas ir cistinas sieros turinčios aminorūgštys. Tokiu atveju metioninas gali virsti cistinu, todėl šios aminorūgštys normalizuojamos kartu, o esant trūkumui į racioną įvedami metionino papildai. Abi šios aminorūgštys dalyvauja formuojantis odos dariniams – plaukams, plunksnoms; kartu su vitaminu E reguliuoja riebalų pertekliaus pašalinimą iš kepenų, yra būtini ląstelių, eritrocitų augimui ir dauginimuisi. Trūkstant metionino, cistinas yra neaktyvus. Tačiau didelis metionino perteklius maiste neturėtų būti toleruojamas.
metioninas
skatina riebalų nusėdimą raumenyse, būtinas naujiems organiniams cholino (vitamino B4), kreatino, adrenalino, niacino (vitamino B5) ir kt.
Dėl metionino trūkumo dietoje sumažėja plazmos baltymų (albumino) kiekis, atsiranda anemija (sumažėja hemoglobino kiekis kraujyje), o vitamino E ir seleno trūkumas kartu prisideda prie raumenų distrofijos vystymosi. Nepakankamas metionino kiekis racione sukelia jaunų gyvūnų augimo atsilikimą, apetito praradimą, produktyvumo sumažėjimą, pašarų sąnaudų padidėjimą, riebalinė degeneracija kepenų, inkstų funkcijos sutrikimas, anemija ir išsekimas.
Metionino perteklius blogina azoto panaudojimą, sukelia degeneracinius pokyčius kepenyse, inkstuose, kasoje, didina arginino ir glicino poreikį. Esant dideliam metionino pertekliui, pastebimas disbalansas (sutrinka aminorūgščių pusiausvyra, kuri pagrįsta staigiais nukrypimais nuo optimalaus nepakeičiamų aminorūgščių santykio maiste), kurį lydi medžiagų apykaitos sutrikimai ir augimo slopinimas. norma jauniems gyvūnams.
Cistinas - sieros turinti aminorūgštis, keičiama su metioninu, dalyvauja redokso procesuose, baltymų, angliavandenių ir tulžies rūgščių apykaitoje, skatina medžiagų, neutralizuojančių žarnyno nuodus, susidarymą, aktyvina insuliną, kartu su triptofanu cistinas dalyvauja sintezėje. tulžies rūgščių kepenyse, reikalingų riebalų virškinimo produktams pasisavinti iš žarnyno, naudojamas glutationo sintezei. Cistinas turi savybę sugerti ultravioletinius spindulius. Trūkstant cistino, pastebima kepenų cirozė, jaunų gyvūnų plunksnų ir plunksnų augimo vėlavimas, suaugusio paukščio plunksnų trapumas ir praradimas (nupešimas), atsparumo infekcinėms ligoms sumažėjimas.
Triptofanas
lemia virškinimo trakto fermentų, ląstelių oksidacinių fermentų ir daugelio hormonų fiziologinį aktyvumą, dalyvauja kraujo plazmos baltymų atsinaujinime, lemia normalų endokrininės ir kraujodaros aparato, reprodukcinės sistemos funkcionavimą, gama globulinų sintezę, hemoglobino, nikotino rūgšties, akių purpuros ir kt. triptofano dietoje sulėtėja jaunų gyvulių augimas, mažėja sluoksnių kiaušinėlių gamyba, didėja pašarų sąnaudos gamybai, atrofuojasi endokrininė ir lytinės liaukos, atsiranda aklumas, anemija ( mažėja eritrocitų skaičius ir hemoglobino kiekis kraujyje), mažėja organizmo atsparumas ir imuninės savybės, apvaisinimas ir kiaušinėlių perėjimas ... Kiaulių, šeriamų mažai triptofano pašaru, sumažėja pašaro suvartojimas, iškreiptas apetitas, atsiranda šiurkštūs šeriai ir išsekimas, pastebimas kepenų riebumas. Šios aminorūgšties trūkumas taip pat lemia sterilumą, padidėjusį jaudrumą, traukulius, kataraktos formavimąsi, neigiamą azoto balansą ir kūno svorio mažėjimą. Triptofanas, kaip niacino pirmtakas (provitaminas), neleidžia vystytis pellagrai.