Sono necessari venti amminoacidi per la sintesi proteica. Proprietà acido-base degli amminoacidi Amminoacidi in mezzi acidi e alcalini
Le proteine \u200b\u200bcostituiscono la base materiale dell'attività chimica della cellula. Le funzioni delle proteine \u200b\u200bin natura sono universali. Nome proteine,più accettato nella letteratura russa, corrisponde al termine proteine(dal greco. proteios- primo). Ad oggi, è stato ottenuto un grande successo nello stabilire il rapporto tra struttura e funzioni delle proteine, il meccanismo della loro partecipazione ai processi più importanti dell'attività vitale del corpo e nella comprensione delle basi molecolari della patogenesi di molte malattie.
A seconda del peso molecolare, si distinguono peptidi e proteine. I peptidi hanno un peso molecolare inferiore rispetto alle proteine. Per i peptidi, una funzione regolatrice è più caratteristica (ormoni, inibitori e attivatori di enzimi, portatori di ioni attraverso membrane, antibiotici, tossine, ecc.).
12.1. α -Aminoacidi
12.1.1. Classificazione
I peptidi e le proteine \u200b\u200bsono costruiti da residui di α-amminoacidi. Il numero totale di aminoacidi presenti in natura supera 100, ma alcuni di essi si trovano solo in una certa comunità di organismi, 20 dei più importanti α-amminoacidi si trovano costantemente in tutte le proteine \u200b\u200b(Schema 12.1).
Gli α-amminoacidi sono composti eterofunzionali, le cui molecole contengono sia un gruppo amminico che un gruppo carbossilico nello stesso atomo di carbonio.
Schema 12.1.Α-amminoacidi essenziali *
* Le abbreviazioni vengono utilizzate solo per registrare i residui di amminoacidi nelle molecole di peptidi e proteine. ** Amminoacidi essenziali.
I nomi degli α-amminoacidi possono essere costruiti secondo la nomenclatura dei sostituenti, ma i loro nomi banali sono usati più spesso.
I nomi banali per gli α-amminoacidi sono solitamente associati alla fonte dell'escrezione. La serina fa parte della fibroina di seta (dal lat. serieus- setoso); la tirosina è stata isolata per la prima volta dal formaggio (dal greco. tyros- formaggio); glutammina - dal glutine di cereali (da esso. Glutine- colla); acido aspartico - dai germogli di asparagi (dal lat. asparago- asparago).
Molti α-amminoacidi sono sintetizzati nel corpo. Alcuni amminoacidi necessari per la sintesi proteica non si formano nell'organismo e devono essere forniti dall'esterno. Questi amminoacidi sono chiamati insostituibile(vedi diagramma 12.1).
Gli α-amminoacidi essenziali includono:
valina isoleucina metionina triptofano
leucina lisina treonina fenilalanina
Gli α-amminoacidi sono classificati in diversi modi a seconda della caratteristica alla base della loro divisione in gruppi.
Una delle caratteristiche di classificazione è la natura chimica del radicale R. Secondo questa caratteristica, gli amminoacidi sono suddivisi in alifatici, aromatici ed eterociclici (vedi Schema 12.1).
Alifaticoα -aminoacidi.Questo è il gruppo più numeroso. Al suo interno, gli amminoacidi vengono suddivisi utilizzando caratteristiche di classificazione aggiuntive.
A seconda del numero di gruppi carbossilici e ammino gruppi nella molecola, ci sono:
Amminoacidi neutri - un gruppo NH ciascuno2 e COOH;
Amminoacidi essenziali - due gruppi NH2 e un gruppo
UNOO;
Amminoacidi acidi: un gruppo NH 2 e due gruppi COOH.
Si può notare che nel gruppo degli amminoacidi neutri alifatici, il numero di atomi di carbonio nella catena non supera i sei. Allo stesso tempo, non c'è amminoacido con quattro atomi di carbonio nella catena e gli amminoacidi con cinque e sei atomi di carbonio hanno solo una struttura ramificata (valina, leucina, isoleucina).
Il radicale alifatico può contenere gruppi funzionali "aggiuntivi":
Idrossile - serina, treonina;
Acidi carbossil-aspartico e glutammico;
Tiolo - cisteina;
Amide - asparagina, glutammina.
Aromaticoα -aminoacidi.Questo gruppo comprende fenilalanina e tirosina, costruite in modo tale che gli anelli benzenici in essi contenuti siano separati dal comune frammento di α-amminoacido dal gruppo metilene -CH2-.
Eterociclico α -aminoacidi.L'istidina e il triptofano appartenenti a questo gruppo contengono eterocicli, rispettivamente imidazolo e indolo. La struttura e le proprietà di questi eterocicli sono discusse di seguito (vedere 13.3.1; 13.3.2). Il principio generale di costruzione degli amminoacidi eterociclici è lo stesso di quelli aromatici.
Gli α-amminoacidi eterociclici e aromatici possono essere considerati derivati \u200b\u200bdell'alanina β-sostituiti.
Heroic include anche aminoacidi prolina,in cui il gruppo amminico secondario è incluso nella pirrolidina
Nella chimica degli α-amminoacidi viene prestata molta attenzione alla struttura e alle proprietà dei radicali "laterali" R, che svolgono un ruolo importante nella formazione della struttura delle proteine \u200b\u200be nel loro svolgimento delle funzioni biologiche. Di grande importanza sono caratteristiche come la polarità dei radicali "laterali", la presenza di gruppi funzionali nei radicali e la capacità di ionizzazione di questi gruppi funzionali.
A seconda del lato radicale, amminoacidi con non polareradicali (idrofobici) e amminoacidi c polareradicali (idrofili).
Il primo gruppo comprende amminoacidi con radicali laterali alifatici - alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina - e radicali laterali aromatici - fenilalanina, triptofano.
Il secondo gruppo comprende amminoacidi che hanno gruppi funzionali polari nel radicale che sono in grado di ionizzazione (ionico) o incapaci di passare in uno stato ionico (non ionico) nelle condizioni dell'organismo. Ad esempio, nella tirosina il gruppo idrossile è ionogeno (ha un carattere fenolico), nella serina è non ionico (ha una natura alcolica).
Gli amminoacidi polari con gruppi ionogenici nei radicali in determinate condizioni possono essere allo stato ionico (anionico o cationico).
12.1.2. Stereoisomerismo
Il tipo base di costruzione degli α-amminoacidi, cioè il legame di uno stesso atomo di carbonio con due diversi gruppi funzionali, un atomo di radicale e un atomo di idrogeno, già di per sé predetermina la chiralità dell'atomo di α-carbonio. L'eccezione è il più semplice amminoacido glicina H2 NCH 2 COOH senza un centro chirale.
La configurazione degli α-amminoacidi è determinata dallo standard di configurazione, l'aldeide glicerolica. La posizione nella formula di Fischer della proiezione standard del gruppo amminico a sinistra (come il gruppo OH nell'aldeide glicerolica l) corrisponde alla configurazione l, a destra - la configurazione d dell'atomo di carbonio chirale. Di R,Nel sistema S, l'atomo di carbonio α di tutti gli α-amminoacidi della serie l ha la S-, e la serie d ha la configurazione R (eccetto per la cisteina, vedere 7.1.2).
La maggior parte degli α-amminoacidi contiene un atomo di carbonio asimmetrico nella molecola ed esistono come due enantiomeri otticamente attivi e un racemo otticamente inattivo. Quasi tutti gli α-amminoacidi naturali appartengono alla serie L.
Gli amminoacidi isoleucina, treonina e 4-idrossiprolina contengono due centri chirali nella molecola.
Tali amminoacidi possono esistere come quattro stereoisomeri, che sono due coppie di enantiomeri, ciascuno dei quali forma un racemo. Solo uno degli enantiomeri viene utilizzato per costruire proteine \u200b\u200bnegli organismi animali.
Lo stereoisomerismo di isoleucina è analogo allo stereoisomerismo di treonina precedentemente discusso (vedere 7.1.3). Dei quattro stereoisomeri, le proteine \u200b\u200bincludono l-isoleucina con la configurazione S di entrambi gli atomi di carbonio asimmetrici C-α e C-β. Un'altra coppia di enantiomeri, che sono diastereomerici rispetto alla leucina, usa il prefisso ciao-.
Clivaggio dei racemi. La fonte per ottenere gli α-amminoacidi della serie l sono le proteine, che sono sottoposte a scissione idrolitica per questo scopo. A causa della grande necessità di singoli enantiomeri (per la sintesi di proteine, sostanze medicinali, ecc.), chimicametodi per la scissione di amminoacidi racemi sintetici. Preferito enzimaticometodo di digestione che utilizza enzimi. Attualmente, la cromatografia su assorbenti chirali viene utilizzata per separare miscele racemiche.
12.1.3. Proprietà acido-base
L'anfotericità degli amminoacidi è dovuta ad acido (COOH) e basico (NH2) gruppi funzionali nelle loro molecole. Gli amminoacidi formano sali sia con alcali che con acidi.
Nello stato cristallino, gli α-amminoacidi esistono come ioni dipolari H3N + - CHR-COO- (la notazione comunemente usata
la struttura dell'amminoacido in forma non ionizzata è solo per comodità).
In una soluzione acquosa, gli amminoacidi esistono sotto forma di una miscela di equilibrio di uno ione dipolare, forme cationiche e anioniche.
La posizione di equilibrio dipende dal pH del mezzo. Tutti gli amminoacidi sono dominati da forme cationiche in mezzi fortemente acidi (pH 1-2) e anionici - in mezzi fortemente alcalini (pH\u003e 11).
La struttura ionica determina una serie di proprietà specifiche degli amminoacidi: alto punto di fusione (superiore a 200 ° C), solubilità in acqua e insolubilità in solventi organici non polari. La capacità della maggior parte degli amminoacidi di dissolversi bene in acqua è un fattore importante per garantire il loro funzionamento biologico; è associata all'assorbimento degli amminoacidi, al loro trasporto nell'organismo, ecc.
L'amminoacido completamente protonato (forma cationica) dal punto di vista della teoria di Brønsted è un diacido,
Donando un protone, un tale acido bibasico si trasforma in un acido monobasico debole - uno ione dipolare con un gruppo acido NH3 + . La deprotonazione dello ione dipolare porta alla formazione della forma anionica dell'amminoacido, lo ione carbossilato, che è la base di Brønsted. I valori caratterizzano
le proprietà acide del gruppo carbossilico degli amminoacidi sono normalmente comprese tra 1 e 3; senso pK a2 caratterizzando l'acidità del gruppo ammonio - da 9 a 10 (tabella. 12.1).
Tabella 12.1.Proprietà acido-base dei più importanti α-amminoacidi
La posizione di equilibrio, ovvero il rapporto tra varie forme di amminoacidi, in una soluzione acquosa a determinati valori di pH dipende in modo significativo dalla struttura del radicale, principalmente dalla presenza in esso di gruppi ionogenici, che svolgono il ruolo di centri acidi e basici aggiuntivi.
Viene chiamato il valore di pH al quale la concentrazione di ioni dipolari è massima e le concentrazioni minime delle forme cationica e anionica dell'amminoacido sono ugualipunto isoelettrico (p /).
Neutroα -aminoacidi.Questi amminoacidi sono importantipileggermente inferiore a 7 (5,5-6,3) per la maggiore capacità di ionizzare il gruppo carbossilico sotto l'influenza dell'effetto - / - del gruppo NH 2. Ad esempio, l'alanina ha un punto isoelettrico a pH 6.0.
Sourα -aminoacidi.Questi amminoacidi hanno un gruppo carbossilico aggiuntivo nel radicale e sono in una forma completamente protonata in un mezzo fortemente acido. Gli amminoacidi acidi sono tribasici (Brøndsted) con tre significatipK a,come si può vedere dall'esempio dell'acido aspartico (p / 3.0).
Per gli amminoacidi acidi (aspartico e glutammico), il punto isoelettrico è molto inferiore a pH 7 (vedi Tabella 12.1). Nel corpo a valori di pH fisiologici (ad esempio pH del sangue 7,3-7,5), questi acidi sono in forma anionica, poiché entrambi i gruppi carbossilici sono ionizzati in essi.
Il principaleα -aminoacidi.Nel caso degli amminoacidi basici, i punti isoelettrici sono nell'intervallo di pH superiore a 7. In un mezzo fortemente acido, questi composti sono anche acidi tribasici, le cui fasi di ionizzazione sono mostrate dall'esempio della lisina (p / 9.8) .
Nel corpo, i principali amminoacidi sono sotto forma di cationi, cioè entrambi i gruppi amminici sono protonati in essi.
In generale, nessun α-amminoacido in vivonon è al suo punto isoelettrico e non entra nello stato corrispondente alla più bassa solubilità in acqua. Tutti gli amminoacidi nel corpo sono in forma ionica.
12.1.4. Reazioni analiticamente importanti α -aminoacidi
Gli α-amminoacidi come composti eterofunzionali entrano in reazioni caratteristiche sia dei gruppi carbossilici che amminici. Alcune delle proprietà chimiche degli amminoacidi sono dovute ai gruppi funzionali nel radicale. Questa sezione discute le reazioni che sono di importanza pratica per l'identificazione e l'analisi degli amminoacidi.
Esterificazione.Quando gli amminoacidi reagiscono con gli alcoli in presenza di un catalizzatore acido (ad esempio, acido cloridrico gassoso), si ottengono esteri sotto forma di cloridrati con una buona resa. Per isolare gli esteri liberi, la miscela di reazione viene trattata con ammoniaca gassosa.
Gli esteri degli amminoacidi non hanno una struttura dipolare, quindi, a differenza degli acidi originali, si dissolvono in solventi organici e sono volatili. Pertanto, la glicina è una sostanza cristallina con un alto punto di fusione (292 ° C) e il suo etere metilico è un liquido con un punto di ebollizione di 130 ° C. Gli esteri di amminoacidi possono essere analizzati mediante cromatografia gas-liquido.
Reazione con formaldeide. La reazione con la formaldeide, che è alla base della determinazione quantitativa degli amminoacidi con il metodo titolazione in formolo(Metodo Sorensen).
L'anfotericità degli amminoacidi non consente la titolazione diretta con alcali a fini analitici. L'interazione degli amminoacidi con la formaldeide fornisce amminoalcoli relativamente stabili (vedere 5.3) - N-idrossimetil derivati, il cui gruppo carbossilico libero viene poi titolato con alcali.
Reazioni qualitative. La particolarità della chimica degli amminoacidi e delle proteine \u200b\u200bsta nell'uso di numerose reazioni qualitative (colore), che in precedenza costituivano la base dell'analisi chimica. Attualmente, quando la ricerca viene condotta utilizzando metodi fisico-chimici, molte reazioni qualitative continuano ad essere utilizzate per la rilevazione di α-amminoacidi, ad esempio, nell'analisi cromatografica.
Chelazione. Con cationi di metalli pesanti, gli α-amminoacidi come composti bifunzionali formano sali intracomplessi, ad esempio, con idrossido di rame appena preparato (11) in condizioni miti, ben cristallizzando chelato
sali di rame blu (11) (uno dei metodi non specifici per la rilevazione degli α-amminoacidi).
Reazione alla ninidrina. La reazione qualitativa generale degli α-amminoacidi è la reazione con la ninidrina. Il prodotto di reazione ha un colore blu-violetto, che viene utilizzato per la rilevazione visiva di amminoacidi su cromatogrammi (su carta, in uno strato sottile), nonché per la determinazione spettrofotometrica su analizzatori di amminoacidi (il prodotto assorbe la luce nell'intervallo di 550-570 nm).
Deaminazione. In condizioni di laboratorio, questa reazione viene eseguita dall'azione dell'acido nitroso sugli α-amminoacidi (vedere 4.3). In questo caso, si forma il corrispondente α-idrossiacido e viene rilasciato azoto gassoso, dal volume del quale si giudica la quantità di amminoacido reagito (metodo Van Slike).
Reazione della xantoproteina. Questa reazione viene utilizzata per rilevare gli amminoacidi aromatici ed eterociclici: fenilalanina, tirosina, istidina, triptofano. Ad esempio, quando l'acido nitrico concentrato agisce sulla tirosina, si forma un derivato nitro giallo. In un mezzo alcalino, il colore diventa arancione a causa della ionizzazione del gruppo idrossile fenolico e di un aumento del contributo dell'anione alla coniugazione.
Esistono anche una serie di reazioni particolari che consentono la rilevazione dei singoli amminoacidi.
Triptofanorilevato dalla reazione con p- (dimetilammino) benzaldeide in acido solforico dalla comparsa di una colorazione rosso-violetta (reazione di Ehrlich). Questa reazione viene utilizzata per l'analisi quantitativa del triptofano nei prodotti di degradazione delle proteine.
Cisteinaviene rilevato da diverse reazioni qualitative basate sulla reattività del gruppo mercapto in esso contenuto. Ad esempio, quando una soluzione proteica con acetato di piombo (CH3COO) 2Pb viene riscaldata in un mezzo alcalino, si forma un precipitato nero di solfuro di piombo PbS, che indica la presenza di cisteina nelle proteine.
12.1.5. Reazioni chimiche biologicamente importanti
Un certo numero di importanti trasformazioni chimiche degli amminoacidi vengono effettuate nel corpo sotto l'azione di vari enzimi. Tali trasformazioni includono transaminazione, decarbossilazione, eliminazione, scissione aldolica, deaminazione ossidativa e ossidazione dei gruppi tiolici.
Transaminazione è la via principale per la biosintesi degli α-amminoacidi dagli α-osso acidi. Il donatore del gruppo amminico è un amminoacido che è presente nelle cellule in quantità o eccesso sufficiente e il suo accettore è un acido α-oxo. In questo caso, l'amminoacido viene convertito in un ossoacido e l'osso acido in un amminoacido con la corrispondente struttura di radicali. Di conseguenza, la transaminazione è un processo reversibile di scambio di gruppi ammino e osso. Un esempio di tale reazione è la produzione di acido l-glutammico dall'acido 2-ossoglutarico. L'amminoacido donatore può essere, ad esempio, acido l-aspartico.
Gli α-amminoacidi contengono un gruppo amminico che ritira gli elettroni in posizione α rispetto al gruppo carbossilico (più precisamente, il gruppo amminico protonato NH3 +), in relazione al quale sono in grado di decarbossilazione.
Eliminazionecaratteristica degli amminoacidi in cui il radicale laterale in posizione β rispetto al gruppo carbossilico contiene un gruppo funzionale di ritiro di elettroni, ad esempio idrossile o tiolo. La loro scissione porta ad α-enaminoacidi reattivi intermedi, che vengono facilmente convertiti in imminoacidi tautomerici (analogia con la tautomeria cheto-enolica). Gli α-iminoacidi come risultato dell'idratazione al legame C \u003d N e la successiva eliminazione delle molecole di ammoniaca vengono convertiti in α-oxoacidi.
Questo tipo di trasformazione è chiamato eliminazione-idratazione.Un esempio è la preparazione dell'acido piruvico dalla serina.
Scollatura Aldol si verifica nel caso di α-amminoacidi in cui la posizione β contiene un gruppo idrossile. Ad esempio, la serina viene scissa per formare glicina e formaldeide (quest'ultima non viene rilasciata in forma libera, ma si lega immediatamente al coenzima).
Deaminazione ossidativa può essere effettuato con la partecipazione di enzimi e del coenzima NAD + o NADP + (vedi 14.3). Gli α-amminoacidi possono essere convertiti in α-osso acidi non solo attraverso la transaminazione, ma anche mediante deaminazione ossidativa. Ad esempio, l'acido α-ossoglutarico è formato dall'acido l-glutammico. Il primo stadio della reazione è la deidrogenazione (ossidazione) dell'acido glutammico ad acido α-iminoglutarico.
acido. Nella seconda fase si verifica l'idrolisi, a seguito della quale si ottengono acido α-ossoglutarico e ammoniaca. Lo stadio di idrolisi procede senza la partecipazione di un enzima.
La reazione di amminazione riduttiva degli α-oxoacidi procede nella direzione opposta. L'acido α-ossoglutarico sempre presente nelle cellule (come prodotto del metabolismo dei carboidrati) viene convertito in questo modo in acido L-glutammico.
Ossidazione dei gruppi tiolici è alla base dell'interconversione di cisteina e residui di cistina, che forniscono una serie di processi redox nella cellula. La cisteina, come tutti i tioli (vedere 4.1.2), si ossida rapidamente per formare un disolfuro, la cistina. Il legame disolfuro nella cistina si riduce facilmente per formare la cisteina.
Grazie alla capacità del gruppo tiolico di una facile ossidazione, la cisteina svolge una funzione protettiva quando esposta a sostanze con un'elevata capacità ossidante. Inoltre, è stato il primo farmaco a mostrare effetti anti-radiazioni. La cisteina è utilizzata nella pratica farmaceutica come stabilizzante per farmaci.
La conversione della cisteina in cistina porta alla formazione di legami disolfuro, ad esempio, nel glutatione ridotto
(vedi 12.2.3).
12.2. Struttura primaria di peptidi e proteine
Si ritiene convenzionalmente che i peptidi contengano fino a 100 amminoacidi in una molecola (che corrisponde a un peso molecolare fino a 10 mila) e proteine \u200b\u200b- più di 100 residui di amminoacidi (un peso molecolare da 10 mila a diversi milioni).
A sua volta, nel gruppo dei peptidi, è consuetudine distinguere oligopeptidi(peptidi a basso peso molecolare) contenenti non più di 10 residui di amminoacidi nella catena, e polipeptidi,la cui catena comprende fino a 100 residui di amminoacidi. Le macromolecole con un numero di residui amminoacidici vicino o leggermente superiore a 100 non distinguono tra polipeptidi e proteine; questi termini sono spesso usati in modo intercambiabile.
Formalmente, il peptide e la molecola proteica possono essere rappresentati come il prodotto della policondensazione di α-amminoacidi, che procede con la formazione di un legame peptidico (ammide) tra unità monomeriche (Schema 12.2).
La struttura della catena poliammidica è la stessa per l'intera varietà di peptidi e proteine. Questa catena ha una struttura non ramificata ed è costituita da gruppi peptidici (ammidi) alternati —CO - NH— e frammenti —CH (R) -.
Un'estremità della catena, che contiene un amminoacido con un gruppo NH libero2, chiamato N-end, l'altro - C-end,
Schema 12.2.Il principio di costruire una catena peptidica
che contiene un amminoacido con un gruppo COOH libero. Le catene peptidiche e proteiche sono registrate dall'N-terminale.
12.2.1. La struttura del gruppo peptidico
Nel gruppo peptidico (ammide) —CO - NH—, l'atomo di carbonio si trova nello stato di ibridazione sp2. La coppia solitaria di elettroni dell'atomo di azoto entra in coniugazione con gli elettroni π del doppio legame C \u003d O. Dal punto di vista della struttura elettronica, il gruppo peptidico è un sistema p, π-coniugato a tre centri (vedi 2.3.1), la cui densità elettronica è spostata verso l'atomo di ossigeno più elettronegativo. Gli atomi C, O e N, che formano un sistema coniugato, sono sullo stesso piano. La distribuzione della densità elettronica nel gruppo ammidico può essere rappresentata utilizzando le strutture di confine (I) e (II) o lo spostamento della densità elettronica come risultato degli effetti + M- e - M di NH e C \u003d O gruppi, rispettivamente (III).
Come risultato della coniugazione, si verifica un certo allineamento delle lunghezze dei legami. Il doppio legame C \u003d O è esteso a 0,124 nm contro la lunghezza usuale di 0,121 nm, e il legame C-N diventa più corto - 0,132 nm rispetto a 0,147 nm nel caso normale (Fig. 12.1). Il sistema coniugato planare nel gruppo peptidico è la ragione della difficoltà di rotazione attorno al legame C-N (la barriera di rotazione è 63-84 kJ / mol). Pertanto, la struttura elettronica predetermina una struttura piuttosto rigida piattola struttura del gruppo peptidico.
Come si vede dalla Fig. 12.1, gli atomi di carbonio α dei residui amminoacidici si trovano nel piano del gruppo peptidico sui lati opposti del legame CN, cioè in una trasposizione più favorevole: i radicali laterali R dei residui amminoacidici in questo caso saranno essere i più distanti gli uni dagli altri nello spazio.
La catena polipeptidica ha una struttura sorprendentemente uniforme e può essere rappresentata come una serie di angoli ciascuna
Figura: 12.1.Disposizione planare degli atomi del gruppo peptidico -CO-NH- e α-carbonio dei residui amminoacidici
all'altro dei piani di gruppi peptidici collegati tra loro tramite atomi di carbonio α da legami Сα-N e Сα-Сsp2 (figura 12.2). La rotazione attorno a questi singoli legami è molto limitata a causa delle difficoltà nella disposizione spaziale dei radicali laterali dei residui amminoacidici. Pertanto, la struttura elettronica e spaziale del gruppo peptidico determina in gran parte la struttura della catena polipeptidica nel suo insieme.
Figura: 12.2.Posizione reciproca dei piani di gruppi peptidici in una catena polipeptidica
12.2.2. Composizione e sequenza amminoacidica
Con una catena poliammidica costruita in modo uniforme, la specificità di peptidi e proteine \u200b\u200bè determinata da due caratteristiche più importanti: composizione amminoacidica e sequenza amminoacidica.
La composizione amminoacidica di peptidi e proteine \u200b\u200bè la natura e il rapporto quantitativo degli α-amminoacidi inclusi in essi.
La composizione degli amminoacidi viene stabilita analizzando peptidi e idrolizzati proteici, principalmente mediante metodi cromatografici. Attualmente, questa analisi viene eseguita utilizzando analizzatori di amminoacidi.
I legami ammidici sono in grado di idrolisi sia in mezzi acidi che alcalini (vedere 8.3.3). I peptidi e le proteine \u200b\u200bvengono idrolizzati con la formazione di entrambe le catene più corte: questo è il cosiddetto idrolisi parziale,o una miscela di amminoacidi (in forma ionica) - idrolisi completa.Di solito, l'idrolisi viene eseguita in un mezzo acido, poiché molti amminoacidi sono instabili nelle condizioni di idrolisi alcalina. Va notato che anche i gruppi ammidici dell'asparagina e della glutammina subiscono idrolisi.
La struttura primaria di peptidi e proteine \u200b\u200bè la sequenza amminoacidica, ovvero l'ordine di alternanza dei residui di α-amminoacidi.
La struttura primaria è determinata dalla scissione sequenziale degli amminoacidi da entrambe le estremità della catena e dalla loro identificazione.
12.2.3. Struttura e nomenclatura dei peptidi
I nomi dei peptidi sono costruiti elencando in sequenza i residui di amminoacidi a partire dall'N-terminale, con l'aggiunta di un suffisso-I l, ad eccezione dell'ultimo amminoacido C-terminale, per il quale viene mantenuto il nome completo. In altre parole, i nomi
amminoacidi che sono entrati nella formazione di un legame peptidico a causa della fine del loro gruppo COOH nel nome del peptide con -I l: alanil, valile, ecc. (i nomi "aspartile" e "glutamile" sono usati rispettivamente per i residui degli acidi aspartico e glutammico). I nomi e i simboli degli amminoacidi indicano la loro appartenenzal -serie, se non diversamente indicato (do dl).
A volte nella notazione abbreviata con i simboli H (come parte del gruppo amminico) e OH (come parte del gruppo carbossilico) sono specificati i gruppi funzionali non sostituiti degli amminoacidi terminali. È conveniente rappresentare derivati \u200b\u200bpeptidici funzionali in questo modo; per esempio, l'amminoacido C-terminale ammide del suddetto peptide è scritto H-Asn-Gly-Phe-NH2.
I peptidi si trovano in tutti gli organismi. A differenza delle proteine, hanno una composizione di amminoacidi più eterogenea, in particolare, molto spesso includono amminoacidid -serie. Strutturalmente, sono anche più diversi: contengono frammenti ciclici, catene ramificate, ecc.
Uno dei rappresentanti più comuni dei tripeptidi - glutatione- si trova nel corpo di tutti gli animali, piante e batteri.
La cisteina nel glutatione consente al glutatione di esistere sia in forma ridotta che ossidata.
Il glutatione è coinvolto in una serie di processi redox. Agisce come protettore delle proteine, cioè una sostanza che protegge le proteine \u200b\u200bcon gruppi tiolici SH liberi dall'ossidazione con formazione di legami -S-S- disolfuro. Questo vale per quelle proteine \u200b\u200bper le quali un tale processo è indesiderabile. Il glutatione in questi casi assume l'azione di un agente ossidante e quindi “protegge” la proteina. Durante l'ossidazione del glutatione, si verifica la reticolazione intermolecolare di due frammenti tripeptidici a causa di un legame disolfuro. Il processo è reversibile.
12.3. Struttura secondaria di polipeptidi e proteine
Per i polipeptidi e le proteine \u200b\u200bad alto peso molecolare, insieme alla struttura primaria, sono anche caratteristici livelli di organizzazione più elevati, chiamati secondario, terziarioe quaternariostrutture.
La struttura secondaria è descritta dall'orientamento spaziale della catena polipeptidica principale, mentre la struttura terziaria è descritta dall'architettura tridimensionale dell'intera molecola proteica. Sia le strutture secondarie che quelle terziarie sono associate alla disposizione ordinata della catena macromolecolare nello spazio. La struttura terziaria e quaternaria delle proteine \u200b\u200bè considerata nel corso della biochimica.
È stato dimostrato dal calcolo che per la catena polipeptidica una delle conformazioni più favorevoli è la disposizione nello spazio sotto forma di un'elica destrorsa, chiamata α-elica(Figura 12.3, a).
La disposizione spaziale della catena polipeptidica α-elicoidale può essere immaginata immaginando che si avvolga attorno a un certo
Figura: 12.3.conformazione α-elicoidale della catena polipeptidica
cilindro (vedere Fig. 12.3, b). In media, ci sono 3,6 residui di amminoacidi per giro dell'elica, il passo dell'elica è 0,54 nm e il diametro è 0,5 nm. In questo caso, i piani di due gruppi peptidici vicini si trovano a un angolo di 108 ° ei radicali laterali degli amminoacidi si trovano sul lato esterno dell'elica, cioè diretti, per così dire, dalla superficie del cilindro.
Il ruolo principale nel fissare questa conformazione della catena è svolto dai legami idrogeno, che nell'α-elica si formano tra l'atomo di ossigeno carbonilico di ciascun primo e l'atomo di idrogeno del gruppo NH di ogni quinto residuo amminoacidico.
I legami idrogeno sono diretti quasi paralleli all'asse dell'α-elica. Mantengono la catena attorcigliata.
Di solito, le catene proteiche non sono completamente a spirale, ma solo parzialmente. Le proteine \u200b\u200bcome la mioglobina e l'emoglobina contengono regioni α-elicoidali piuttosto lunghe, come una catena della mioglobina
spirale del 75%. In molte altre proteine, la proporzione di regioni elicoidali nella catena può essere piccola.
Un altro tipo di struttura secondaria di polipeptidi e proteine \u200b\u200bè β-struttura,chiamato anche foglio piegato,o strato piegato.Le catene polipeptidiche allungate sono disposte in fogli piegati, collegati da una moltitudine di legami idrogeno tra i gruppi peptidici di queste catene (Fig. 12.4). Molte proteine \u200b\u200bcontengono simultaneamente strutture α-elicoidali e β-fogli.
Figura: 12.4.Struttura secondaria della catena polipeptidica sotto forma di un foglio piegato (struttura β)
Lezione numero 1
ARGOMENTO: "Amminoacidi".
Piano della lezione:
1. Caratteristiche degli amminoacidi
2. Peptidi.
Caratteristiche degli amminoacidi.
Gli amminoacidi sono composti organici, derivati \u200b\u200bdegli idrocarburi, le cui molecole includono gruppi carbossilici e amminici.
Le proteine \u200b\u200bsono costituite da residui amminoacidici legati da legami peptidici. Per analizzare la composizione degli amminoacidi, viene eseguita l'idrolisi delle proteine, seguita dall'isolamento degli amminoacidi. Consideriamo i modelli principali caratteristici degli amminoacidi delle proteine.
È stato ora stabilito che le proteine \u200b\u200bcontengono un insieme frequente di amminoacidi. Ce ne sono 18. Oltre a quanto sopra, sono state trovate altre 2 ammidi di amminoacidi: asparagina e glutammina. Hanno tutti il \u200b\u200bnome maggiore amminoacidi (comuni). Sono spesso chiamati figurativamente "Magia" aminoacidi. Oltre ai principali amminoacidi, ce ne sono anche di rari, quelli che non si trovano spesso nelle proteine \u200b\u200bnaturali. Sono chiamati minore.
Quasi tutti gli amminoacidi di proteine \u200b\u200bappartengono a α - amminoacidi (il gruppo amminico si trova nel primo atomo di carbonio dopo il gruppo carbossilico). Sulla base di quanto precede, per la maggior parte degli amminoacidi è valida la formula generale:
NH 2 -CH-COOH
Dove R - radicali con strutture diverse.
Considera le formule degli amminoacidi proteici, tabella. 2.
Tutti α - gli amminoacidi, ad eccezione dell'amminoacetico (glicina), hanno un'asimmetria α è un atomo di carbonio ed esiste come due enantiomeri. Con rare eccezioni, gli amminoacidi naturali appartengono alla serie L. Solo nella composizione delle pareti cellulari dei batteri e negli antibiotici sono stati trovati amminoacidi D della serie genetica. Il valore dell'angolo di rotazione è 20-30 0 gradi. La rotazione può essere a destra (7 amminoacidi) e a sinistra (10 amminoacidi).
H― * ―NH 2 H 2 N - * - H
D - configurazione L-configurazione
(aminoacidi naturali)
A seconda della predominanza dei gruppi ammino o carbossilici, gli amminoacidi sono suddivisi in 3 sottoclassi:
Amminoacidi acidi. I gruppi carbossilici (acidi) prevalgono sui gruppi ammino (basici), ad esempio gli acidi aspartico, glutammico.
Amminoacidi neutri Il numero di gruppi è uguale. Glicina, Alanina, ecc.
Amminoacidi essenziali.Basici (gruppi amminici) prevalgono sul carbossile (acido), ad esempio, la lisina.
In termini di proprietà fisiche e parecchie chimiche, gli amminoacidi differiscono nettamente dagli acidi e dalle basi corrispondenti. Si dissolvono meglio in acqua che in solventi organici; cristallizzare bene; hanno un'elevata densità e punti di fusione estremamente elevati. Queste proprietà indicano l'interazione tra ammina e gruppi acidi, a seguito della quale gli amminoacidi allo stato solido e in soluzione (in un ampio intervallo di pH) sono nella forma zwitterionica (cioè come sali interni). L'influenza reciproca dei gruppi è particolarmente pronunciata negli α - amminoacidi, dove entrambi i gruppi sono molto vicini.
H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -
zwitterion
Zwitter: la struttura ionica degli amminoacidi è confermata dal loro grande momento di dipolo (non inferiore a 50-10-30 C m), nonché da una banda di assorbimento nello spettro IR di un amminoacido solido o della sua soluzione.
Gli amminoacidi sono in grado di entrare in reazioni di policondensazione, portando alla formazione di polipeptidi di diversa lunghezza, che costituiscono la struttura primaria della molecola proteica.
H 2 N - CH (R 1) -COOH + H 2 N– CH (R 2) - COOH → H 2 N - CH (R 1) - CO-NH- CH (R 2) - COOH
Dipeptide
Viene chiamato il legame C - N peptide comunicazione.
Oltre ai 20 amminoacidi più comuni discussi sopra, alcuni altri amminoacidi sono stati isolati dagli idrolizzati di alcune proteine \u200b\u200bspecializzate. Tutti loro sono, di regola, derivati \u200b\u200bdi amminoacidi comuni, ad es. amminoacidi modificati.
4-idrossiprolina , si trova nella proteina fibrillare collagene e in alcune proteine \u200b\u200bvegetali; 5-idrossilisina presente negli idrolizzati di collagene, desmosy n e isodesmosine isolato da idrolizzati di elastina proteica fibrillare. Sembra che questi amminoacidi si trovino solo in questa proteina. La loro struttura è insolita: 4 molecole di lisina, collegate dai loro gruppi R, formano un anello piridinico sostituito. È possibile che proprio a causa di una tale struttura, questi amminoacidi possano formare 4 catene peptidiche radialmente divergenti. Il risultato è che l'elastina, a differenza di altre proteine \u200b\u200bfibrillari, è in grado di deformarsi (allungarsi) in due direzioni reciprocamente perpendicolari. Eccetera.
Gli organismi viventi sintetizzano un numero enorme di vari composti proteici dagli amminoacidi proteici elencati. Molte piante e batteri possono sintetizzare tutti gli amminoacidi di cui hanno bisogno da semplici composti inorganici. Anche nel corpo umano e negli animali viene sintetizzata circa la metà degli amminoacidi Un'altra parte degli amminoacidi può entrare nel corpo umano solo con proteine \u200b\u200balimentari.
- amminoacidi essenziali - non sono sintetizzati nel corpo umano, ma vengono solo con il cibo. Gli amminoacidi essenziali includono 8 amminoacidi: valina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, fenilalanina.
- amminoacidi non essenziali - può essere sintetizzato nel corpo umano da altri componenti. Gli amminoacidi non essenziali includono 12 amminoacidi.
Entrambi i tipi di amminoacidi sono ugualmente importanti per l'uomo: non essenziali e insostituibili. La maggior parte degli amminoacidi viene utilizzata per costruire le proteine \u200b\u200bdel corpo, ma il corpo non può esistere senza gli amminoacidi essenziali. Le proteine, che contengono aminoacidi essenziali, dovrebbero essere circa il 16-20% nella dieta degli adulti (20-30 g con un apporto proteico giornaliero di 80-100 g). Nell'alimentazione dei bambini, la percentuale di proteine \u200b\u200bsale al 30% per gli scolari e fino al 40% per i bambini in età prescolare. Ciò è dovuto al fatto che il corpo del bambino è in costante crescita e, quindi, necessita di una grande quantità di aminoacidi come materiale plastico per la costruzione di proteine \u200b\u200bdi muscoli, vasi sanguigni, sistema nervoso, pelle e tutti gli altri tessuti e organi.
Ai nostri giorni del fast food e della passione generale per il fast food, la dieta è molto spesso dominata da cibi ad alto contenuto di carboidrati e grassi facilmente digeribili e la proporzione di prodotti proteici è notevolmente ridotta. Con una mancanza di amminoacidi nella dieta o durante la fame nel corpo umano per un breve periodo, le proteine \u200b\u200bdel tessuto connettivo, del sangue, del fegato e dei muscoli possono essere distrutte e il "materiale da costruzione" ottenuto da loro - vengono utilizzati gli amminoacidi per mantenere il normale funzionamento degli organi più importanti: il cuore e il cervello. Il corpo umano può sperimentare una mancanza di amminoacidi sia essenziali che non essenziali. Una carenza di aminoacidi, soprattutto quelli essenziali, porta a un deterioramento dell'appetito, crescita e sviluppo ritardati, degenerazione grassa del fegato e altri gravi disturbi. I primi "messaggeri" di una carenza di aminoacidi possono essere diminuzione dell'appetito, deterioramento della pelle, perdita di capelli, debolezza muscolare, affaticamento, diminuzione dell'immunità, anemia. Tali manifestazioni possono verificarsi nelle persone che, per dimagrire, seguono una dieta squilibrata ipocalorica con forte restrizione dei prodotti proteici.
Più spesso di altri, i vegetariani si trovano ad affrontare manifestazioni di carenza di aminoacidi, soprattutto quelli essenziali, che evitano deliberatamente l'inclusione di proteine \u200b\u200banimali complete nella loro dieta.
Un eccesso di aminoacidi è piuttosto raro in questi giorni, ma può causare lo sviluppo di gravi malattie, soprattutto nei bambini e nell'adolescenza. Le più tossiche sono la metionina (provoca il rischio di infarto e ictus), la tirosina (può provocare lo sviluppo di ipertensione arteriosa, portare alla rottura della ghiandola tiroidea) e l'istidina (può contribuire a una carenza di rame nel corpo e portare alla sviluppo di aneurisma aortico, malattie articolari, ingrigimento precoce, anemia grave). In condizioni normali di funzionamento del corpo, quando c'è una quantità sufficiente di vitamine (B 6, B 12, acido folico) e antiossidanti (vitamine A, E, C e selenio), l'eccesso di aminoacidi si trasforma rapidamente in componenti utili e non ha tempo per "danneggiare" il corpo. Con una dieta squilibrata, c'è una carenza di vitamine e oligoelementi e un eccesso di aminoacidi può disturbare il funzionamento di sistemi e organi. Questa opzione è possibile con l'adesione a lungo termine a diete proteiche o a basso contenuto di carboidrati, nonché con l'assunzione incontrollata di prodotti proteico-energetici (cocktail di aminoacidi e vitamine) da parte degli atleti per aumentare il peso e sviluppare i muscoli.
Tra i metodi chimici, il metodo più comune è punteggio degli amminoacidi (punteggio - conteggio, conteggio). Si basa sul confronto della composizione amminoacidica della proteina del prodotto valutato con la composizione amminoacidica proteina standard (ideale). Dopo la determinazione quantitativa con mezzi chimici del contenuto di ciascuno degli amminoacidi essenziali nella proteina in esame, il tasso di amminoacidi (AS) per ciascuno di essi è determinato dalla formula
AC \u003d (m ak . ricerca / m ak . perfetto ) 100
mac. ricerca - il contenuto di amminoacidi essenziali (in mg) in 1 g della proteina in studio.
mac. ideale: il contenuto di amminoacidi essenziali (in mg) in 1 g di proteine \u200b\u200bstandard (ideali).
Campione di aminoacidi FAO / OMS
Contemporaneamente alla determinazione del tasso di amminoacidi, limitando l'amminoacido essenziale per una data proteina , cioè quello per cui la velocità è minore.
Peptidi.
Due amminoacidi possono essere legati covalentemente da peptide connessione con la formazione di un dipeptide.
Tre amminoacidi possono essere collegati tramite due legami peptidici per formare un tripeptide. Diversi amminoacidi formano oligopeptidi, un gran numero di amminoacidi forma polipeptidi. I peptidi contengono solo un gruppo -ammino e un gruppo -carbossile. Questi gruppi possono essere ionizzati a determinati valori di pH. Come gli amminoacidi, hanno curve di titolazione caratteristiche e punti isoelettrici in cui non si muovono in un campo elettrico.
Come altri composti organici, i peptidi sono coinvolti nelle reazioni chimiche, che sono determinate dalla presenza di gruppi funzionali: gruppo amminico libero, gruppo carbossilico libero e gruppi R. I legami peptidici sono suscettibili all'idrolisi con un acido forte (es. 6M HC1) o una base forte per formare amminoacidi. L'idrolisi dei legami peptidici è un passaggio necessario per determinare la composizione aminoacidica delle proteine. I legami peptidici possono essere distrutti dagli enzimi proteasi.
Molti peptidi presenti in natura hanno attività biologica a concentrazioni molto basse.
I peptidi sono farmaci potenzialmente attivi, ci sono tre modi ottenerli:
1) escrezione da organi e tessuti;
2) ingegneria genetica;
3) sintesi chimica diretta.
In quest'ultimo caso, vengono imposti requisiti elevati sulla resa dei prodotti in tutte le fasi intermedie.
Caratteristiche generali (struttura, classificazione, nomenclatura, isomeria).
La principale unità strutturale delle proteine \u200b\u200bè a-amminoacidi. Ci sono circa 300 amminoacidi in natura. Le proteine \u200b\u200bcontengono 20 diversi a-amminoacidi (uno di loro, la prolina, non lo è ammino-, a iminoacido). Tutti gli altri amminoacidi esistono allo stato libero o come parte di brevi peptidi o complessi con altre sostanze organiche.
gli a-amminoacidi sono derivati \u200b\u200bdegli acidi carbossilici, in cui un atomo di idrogeno, in corrispondenza dell'atomo di carbonio a, è sostituito da un gruppo amminico (–NH 2), ad esempio:
Gli amminoacidi si differenziano per struttura e proprietà del radicale R. Il radicale può rappresentare residui di acidi grassi, anelli aromatici, eterocicli. Per questo motivo ogni amminoacido è dotato di proprietà specifiche che determinano le proprietà chimiche, fisiche e le funzioni fisiologiche delle proteine \u200b\u200bnell'organismo.
È grazie ai radicali amminoacidici che le proteine \u200b\u200bhanno una serie di funzioni uniche che non sono caratteristiche di altri biopolimeri e hanno un'identità chimica.
Molto meno spesso negli organismi viventi sono gli amminoacidi con la posizione b o g del gruppo amminico, ad esempio:
Classificazione e nomenclatura degli amminoacidi.
Esistono diversi tipi di classificazioni di amminoacidi che compongono una proteina.
A) Una delle classificazioni si basa sulla struttura chimica dei radicali amminoacidici. Ci sono amminoacidi:
1. Alifatico - glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina:
2. contenente idrossile - serina, treonina:
4. Aromatico - fenilalanina, tirosina, triptofano:
5.Con gruppi formanti anioni nelle catene laterali - acidi aspartico e glutammico:
6. e ammidi - acido aspartico e glutammico - asparagina, glutammina.
7. I principali sono arginina, istidina, lisina.
8. Iminoacido - prolina
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B) Il secondo tipo di classificazione si basa sulla polarità dei gruppi R degli amminoacidi.
Distinguere polare e non polare aminoacidi. I radicali non polari hanno legami C - C, C - H non polari, ci sono otto di questi amminoacidi: alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano, prolina.
Tutti gli altri amminoacidi lo sono a polare (nel gruppo R ci sono legami polari C - O, C - N, –OH, S - H). Più amminoacidi con gruppi polari in una proteina, maggiore è la sua reattività. Le funzioni delle proteine \u200b\u200bdipendono in gran parte dalla reattività. Gli enzimi sono caratterizzati da un numero particolarmente elevato di gruppi polari. Al contrario, ce ne sono pochissimi in una proteina come la cheratina (capelli, unghie).
B) Gli amminoacidi sono classificati in base alle proprietà ioniche dei gruppi R.(Tabella 1).
Sour (a pH \u003d 7, il gruppo R può portare una carica negativa) si tratta di acido aspartico, acido glutammico, cisteina e tirosina.
Il principale (a pH \u003d 7, il gruppo R può trasportare una carica positiva) è arginina, lisina, istidina.
Tutti gli altri amminoacidi appartengono a neutro (il gruppo R è scarico).
Tabella 1 - Classificazione degli amminoacidi in base alla polarità
Gruppi R.
Gruppi R.
Acido aspartico
Acido glutammico
4. Carica positiva
Gruppi R.
Istidina
D) In base al numero di ammine e gruppi carbossilici, gli amminoacidi sono suddivisi:
– per monoammina monocarbossilicacontenente un gruppo carbossilico e un gruppo amminico;
- monoaminodicarbossilici (due gruppi carbossilici e un gruppo amminico);
- diamminomonocarbossilico (due ammine e un gruppo carbossilico).
E) In base alla capacità di essere sintetizzati nel corpo umano e animale, tutti gli amminoacidi sono suddivisi:
– sostituibile,
- insostituibile,
- parzialmente insostituibile.
Gli amminoacidi essenziali non possono essere sintetizzati nell'uomo e negli animali, devono essere forniti con il cibo. Esistono otto amminoacidi assolutamente essenziali: valina, leucina, isoleucina, treonina, triptofano, metionina, lisina, fenilalanina.
Parzialmente insostituibili: sono sintetizzati nel corpo, ma in quantità insufficienti, quindi, devono provenire parzialmente dal cibo. Questi amminoacidi lo sono arganina, istidina, tirosina.
Gli amminoacidi essenziali sono sintetizzati nel corpo umano in quantità sufficienti da altri composti. Le piante possono sintetizzare tutti gli amminoacidi.
Isomeria
Nelle molecole di tutti gli amminoacidi naturali (ad eccezione della glicina) all'atomo di carbonio a, tutti e quattro i legami di valenza sono occupati da vari sostituenti, un tale atomo di carbonio è asimmetrico ed è chiamato atomo chirale... Di conseguenza, le soluzioni di amminoacidi hanno attività ottica: ruotano il piano della luce polarizzata nel piano. Il numero di stereoisomeri possibili è esattamente 2 n, dove n è il numero di atomi di carbonio asimmetrici. Per la glicina, n \u003d 0, per la treonina, n \u003d 2. Tutti i rimanenti 17 aminoacidi proteici contengono ciascuno un atomo di carbonio asimmetrico e possono esistere sotto forma di due isomeri ottici.
Come standard nella determinazione L e D-configurazioni degli amminoacidi utilizzano la configurazione degli stereoisomeri della gliceraldeide.
La posizione nella formula di proiezione di Fischer del gruppo NH 2 a sinistra corrisponde a L-configurazione, e sulla destra - D-configurazioni.
Va notato che le lettere L e D denotano l'appartenenza di una particolare sostanza alla sua configurazione stereochimica L o D fila, indipendentemente dal senso di rotazione.
Oltre ai 20 amminoacidi standard presenti in quasi tutte le proteine, ci sono anche amminoacidi non standard che sono componenti solo di alcuni tipi di proteine \u200b\u200b- questi amminoacidi sono anche chiamati modificati (idrossiprolina e idrossilisina).
Metodi di ricezione
- Gli aminoacidi sono di estrema importanza fisiologica. Proteine \u200b\u200be polipeptidi sono costituiti da residui di amminoacidi.
Con l'idrolisi di sostanze proteiche organismi animali e vegetali si formano amminoacidi.
Metodi sintetici per la produzione di amminoacidi:
– Azione dell'ammoniaca sugli acidi alogenati
- Si ottengono α-amminoacidi l'azione dell'ammoniaca sugli ossinitrili
Lezione numero 3Argomento: "Amminoacidi - struttura, classificazione, proprietà, ruolo biologico"
Gli amminoacidi sono composti organici contenenti azoto, le cui molecole contengono un gruppo amminico -NH2 e un gruppo carbossilico -COOH
Il rappresentante più semplice è l'acido amminoetanico H2N - CH2 - COOH
Classificazione degli amminoacidi
Esistono 3 classificazioni principali degli amminoacidi:
Fisico-chimico - basato sulle differenze nelle proprietà fisiche e chimiche degli amminoacidi
Amminoacidi idrofobici (non polari). I componenti radicali di solito contengono gruppi idrocarburici, dove la densità elettronica è distribuita uniformemente e non ci sono cariche o poli. Possono anche contenere elementi elettronegativi, ma sono tutti in un ambiente idrocarburico.
Amminoacidi idrofili non caricati (polari) ... I radicali di tali amminoacidi contengono gruppi polari: -OH, -SH, -CONH2
Amminoacidi caricati negativamente... Questi includono acido aspartico e glutammico. Hanno un gruppo COOH aggiuntivo nel radicale: acquisiscono una carica negativa in un mezzo neutro.
Amminoacidi a carica positiva : arginina, lisina e istidina. Hanno un ulteriore gruppo NH 2 (o anello imidazolico, come l'istidina) nel radicale - in un mezzo neutro acquisiscono una carica positiva.
Insostituibile aminoacidi, vengono anche chiamati "essenziali". Non possono essere sintetizzati nel corpo umano e devono essere forniti con il cibo. I loro 8 e altri 2 amminoacidi sono in parte essenziali.
Parzialmente insostituibile: arginina, istidina.
Sostituibile (può essere sintetizzato nel corpo umano). Ce ne sono 10: acido glutammico, glutammina, prolina, alanina, acido aspartico, asparagina, tirosina, cisteina, serina e glicina.
Gli amminoacidi sono classificati in base alle caratteristiche strutturali.
1. A seconda della posizione relativa dei gruppi ammino e carbossile, gli amminoacidi sono suddivisi in α-, β-, γ-, δ-, ε- eccetera.
La necessità di amminoacidi diminuisce:
Con disturbi congeniti associati all'assorbimento di aminoacidi. In questo caso, alcune sostanze proteiche possono causare reazioni allergiche nel corpo, inclusa la comparsa di problemi nel lavoro del tratto gastrointestinale, prurito e nausea.
Assimilazione degli aminoacidi
La velocità e la completezza di assimilazione degli amminoacidi dipende dal tipo di alimento che li contiene. Gli aminoacidi contenuti negli albumi, nella ricotta a basso contenuto di grassi, nella carne magra e nel pesce sono ben assorbiti dall'organismo.
Gli amminoacidi vengono anche assorbiti rapidamente con la giusta combinazione di prodotti: il latte è combinato porridge di grano saraceno e pane bianco, tutti i tipi di prodotti a base di farina con carne e ricotta.
Proprietà utili degli amminoacidi, il loro effetto sul corpo
Ogni amminoacido ha il suo effetto sul corpo. Quindi la metionina è particolarmente importante per migliorare il metabolismo dei grassi nel corpo, viene utilizzata come prevenzione di aterosclerosi, cirrosi e degenerazione grassa del fegato.
Per alcune malattie neuropsichiatriche vengono utilizzati glutammina, acidi aminobutirrici. L'acido glutammico è anche usato in cucina come agente aromatizzante. La cisteina è indicata per le malattie degli occhi.
I tre principali aminoacidi, triptofano, lisina e metionina, sono particolarmente necessari al nostro corpo. Il triptofano viene utilizzato per accelerare la crescita e lo sviluppo del corpo e mantiene anche l'equilibrio dell'azoto nel corpo.
La lisina garantisce la normale crescita del corpo, partecipa ai processi di formazione del sangue.
Le principali fonti di lisina e metionina sono la ricotta, il manzo e alcuni tipi di pesce (merluzzo, lucioperca, aringa). Il triptofano si trova in quantità ottimali nelle carni degli organi, vitello e infarto di gioco.
Aminoacidi per salute, vitalità e bellezza
Per costruire con successo la massa muscolare nel bodybuilding, vengono spesso utilizzati complessi di aminoacidi costituiti da leucina, isoleucina e valina.
Gli atleti usano metionina, glicina e arginina, o alimenti che li contengono, come integratori alimentari per mantenere l'energia durante l'esercizio.
Chi conduce uno stile di vita attivo e sano ha bisogno di cibi speciali che contengano una serie di aminoacidi essenziali per mantenere un'eccellente forma fisica, recuperare rapidamente, bruciare i grassi in eccesso o costruire massa muscolare.
LIPIDI
I lipidi sono sostanze oleose o grasse insolubili in acqua che possono essere estratte dalle cellule con solventi non polari. È un gruppo eterogeneo di composti direttamente o indirettamente associati agli acidi grassi.
Funzioni biologiche dei lipidi:
1) una fonte di energia che può essere immagazzinata a lungo;
2) partecipazione alla formazione delle membrane cellulari;
3) una fonte di vitamine liposolubili, molecole di segnalazione e acidi grassi essenziali;
4) isolamento termico;
5) i lipidi non polari fungono da isolanti elettrici, fornendo una rapida propagazione delle onde di depolarizzazione lungo le fibre nervose mielinizzate;
6) partecipazione alla formazione di lipoproteine.
Gli acidi grassi sono i componenti strutturali della maggior parte dei lipidi. Questi sono acidi organici a catena lunga contenenti da 4 a 24 atomi di carbonio, contengono un gruppo carbossilico e una lunga coda di idrocarburi non polari. Nelle celle, non si trovano in uno stato libero, ma solo in una forma legata in modo covalente. I grassi naturali di solito contengono acidi grassi con un numero pari di atomi di carbonio, poiché sono sintetizzati da unità di bicarbonato che formano una catena non ramificata di atomi di carbonio. Molti acidi grassi hanno uno o più doppi legami: acidi grassi insaturi.
Gli acidi grassi più importanti (dopo la formula sono il numero di atomi di carbonio, il nome, il punto di fusione):
12, laurico, 44,2 o C
14, miristico, 53,9 o C
16, palmitico, 63,1 o \u200b\u200bC
18, stearico, 69,6 o C
18, oleico, 13,5 circa C
18, linoleico, -5 o C
18, linolenico, -11 o C
20, arachidonico, -49,5 o C
Proprietà generali degli acidi grassi;
Quasi tutti contengono un numero pari di atomi di carbonio,
Gli acidi saturi negli animali e nelle piante si trovano il doppio di quelli insaturi,
Gli acidi grassi saturi non hanno una struttura lineare rigida, sono molto flessibili e possono assumere una varietà di conformazioni,
Nella maggior parte degli acidi grassi, il doppio legame esistente si trova tra il 9 ° e il 10 ° atomo di carbonio (Δ 9),
Ulteriori doppi legami si trovano solitamente tra il doppio legame Δ 9 e l'estremità metilica della catena,
Due doppi legami negli acidi grassi non sono coniugati, c'è sempre un gruppo metilene tra di loro,
Si trovano doppi legami di quasi tutti gli acidi grassi naturali cis-conformazione, che porta ad una forte flessione della catena alifatica e ad una struttura più rigida,
A temperatura corporea, gli acidi grassi saturi sono in uno stato ceroso solido e gli acidi grassi insaturi sono liquidi,
I saponi di acido grasso di sodio e potassio sono in grado di emulsionare oli e grassi insolubili in acqua, i saponi di calcio e magnesio degli acidi grassi si dissolvono molto male e non emulsionano i grassi.
Insoliti acidi grassi e alcoli si trovano nei lipidi di membrana dei batteri. Molti dei ceppi batterici contenenti questi lipidi (termofili, acidofili e galofili) sono adattati a condizioni estreme.
iso-ramificato
anti-ramificato
contenente ciclopropano
ω-cicloesile contenente
isopranica
fitanile ciclopentano
La composizione dei lipidi batterici è molto varia e lo spettro degli acidi grassi di diverse specie è diventato un criterio tassonomico per l'identificazione degli organismi.
Negli animali, i derivati \u200b\u200bimportanti dell'acido arachidonico sono gli istoormoni, prostaglandine, trombossani e leucotrieni, che sono combinati nel gruppo eicosanoide e hanno un'attività biologica estremamente ampia.
prostaglandina H 2
Classificazione dei lipidi:
1. Triacilgliceridi (i grassi) sono esteri di un alcol di glicerolo e tre molecole di acidi grassi. Costituiscono il componente principale dei depositi di grasso delle cellule vegetali e animali. Non contenuto nelle membrane. I triacilgliceridi semplici contengono residui degli stessi acidi grassi in tutte e tre le posizioni (tristearina, tripalmitina, trioleina). Misto contiene diversi acidi grassi. Per gravità specifica è più leggero dell'acqua, ben solubile in cloroformio, benzene, etere. Idrolizzato dall'ebollizione con acidi o basi, o dall'azione della lipasi. Nelle cellule, in condizioni normali, l'auto-ossidazione dei grassi insaturi è completamente inibita per la presenza di vitamina E, vari enzimi e acido ascorbico. Nelle cellule specializzate del tessuto connettivo degli adipociti animali, un'enorme quantità di triacilgliceridi può essere immagazzinata sotto forma di gocce di grasso che riempiono quasi l'intero volume della cellula. Sotto forma di glicogeno, il corpo può immagazzinare energia per non più di un giorno. I triacilgliceridi possono immagazzinare energia per mesi perché possono essere immagazzinati in quantità molto grandi in una forma quasi pura, disidratata e, per unità di peso, immagazzinano il doppio dell'energia dei carboidrati. Inoltre, i triacilgliceridi sotto la pelle formano uno strato isolante che protegge il corpo da temperature molto basse.
grasso neutro
Le seguenti costanti vengono utilizzate per caratterizzare le proprietà del grasso:
Numero di acidità: la quantità di mg KOH richiesta per la neutralizzazione
acidi grassi liberi contenuti in 1 g di grasso;
Numero di saponificazione: la quantità di mg KOH richiesta per l'idrolisi
lipidi neutri e neutralizzazione di tutti gli acidi grassi,
Numero di iodio - il numero di grammi di iodio associati a 100 g di grasso,
caratterizza il grado di insaturazione di un dato grasso.
2. Cera Sono esteri formati da acidi grassi a catena lunga e alcoli a catena lunga. Nei vertebrati, le cere secrete dalle ghiandole cutanee agiscono come un rivestimento protettivo che lubrifica e ammorbidisce la pelle e la protegge dall'acqua. Capelli, lana, pelliccia, piume di animali e foglie di molte piante sono ricoperti da uno strato di cera. Le cere sono prodotte e utilizzate in quantità molto elevate da organismi marini, in particolare il plancton, in cui servono come principale forma di accumulo di combustibile cellulare ipercalorico.
spermaceti, ottenuto dal cervello dei capodogli
cera d'api
3. Fosfoglicerolipidi - fungono da principali componenti strutturali delle membrane e non vengono mai immagazzinati in grandi quantità. Necessariamente contengono nella sua composizione alcool poliidrato glicerina, acido fosforico e residui di acidi grassi.
I fosfoglicerolipidi possono essere suddivisi in diversi tipi in base alla struttura chimica:
1) fosfolipidi - sono costituiti da glicerolo, due residui di acidi grassi in 1a e 2a posizione di glicerolo e un residuo di acido fosforico, a cui è legato il resto di un altro alcol (etanolamina, colina, serina, inositolo). Di regola, l'acido grasso nella 1a posizione è saturo e nella 2a è insaturo.
acido fosfatidico - un precursore per la sintesi di altri fosfolipidi, è contenuto nei tessuti in piccole quantità
fosfatidiletanolamina (cefalina)
fosfatidilcolina (lecitina), è praticamente assente nei batteri
fosfatidilserina
il fosfatidilinositolo è un precursore di due importanti messaggeri secondari (intermediari) di diacilglicerolo e inositolo-1,4,5-trifosfato
2) plasmalogeni - fosfoglicerolipidi, in cui una delle catene di idrocarburi è un etere vinilico. I plasmalogeni non si trovano nelle piante. I plasmalogeni dell'etanolamina sono ampiamente presenti nella mielina e nel reticolo sarcoplasmatico del cuore.
etanolammina plasmalogeno
3) lisofosfolipidi - si formano dai fosfolipidi durante la scissione enzimatica di uno dei residui acilici. Il veleno di serpente contiene fosfolipasi A 2, che forma lisofosfatidi ad azione emolitica;
4) cardiolipine - fosfolipidi delle membrane interne di batteri e mitocondri, si formano per interazione con il glicerolo di due residui di acido fosfatidico:
cardiolipina
4. Fosfingolipidi - le funzioni della glicerina in esse contenute sono svolte dalla sfingosina, un ammino alcol con una lunga catena alifatica. Non contiene glicerina. Sono presenti in grandi quantità nelle membrane delle cellule del tessuto nervoso e del cervello. I fosfosfingolipidi sono rari nelle membrane delle cellule vegetali e batteriche. I derivati \u200b\u200bdella sfingosina acilata al gruppo amminico con residui di acidi grassi sono chiamati ceramidi. Il rappresentante più importante di questo gruppo è la sfingomielina (ceramide-1-fosfocolina). È presente nella maggior parte delle membrane delle cellule animali, specialmente nelle guaine mieliniche di alcuni tipi di cellule nervose.
sfingomielina
sfingosina
5. Glicoglicerolipidi -i lipidi in cui nella posizione 3 del glicerolo è presente un carboidrato attaccato tramite un legame glicosidico non contengono un gruppo fosfato. I glicoglicerolipidi si trovano ampiamente nelle membrane dei cloroplasti, nonché nelle alghe e nei batteri blu-verdi. Il monogalattosildiacilglicerolo è il lipide polare più comune in natura, poiché rappresenta la metà di tutti i lipidi della membrana tilacoide dei cloroplasti:
monogalattosildiacilglicerolo
6. Glicosfingolipidi- costruito dalla sfingosina, un residuo di acido grasso e un oligosaccaride. Contenuto in tutti i tessuti, principalmente nello strato lipidico esterno delle membrane plasmatiche. Mancano di un gruppo fosfato e non portano una carica elettrica. I glicosfingolipidi possono essere suddivisi in altri due tipi:
1) i cerebrosides sono rappresentanti più semplici di questo gruppo. I galattocerebrosidi si trovano principalmente nelle membrane delle cellule cerebrali, mentre i glucocerebrosidi sono presenti nelle membrane di altre cellule. I cerebrosidi, contenenti due, tre o quattro residui di zucchero, sono localizzati principalmente nello strato esterno delle membrane cellulari.
galactocerebroside
2) i gangliosidi sono i glicosfingolipidi più complessi. Le loro teste polari molto grandi sono formate da diversi residui di zucchero. Sono caratterizzati dalla presenza in posizione estrema di uno o più residui di acido N-acetilneuraminico (sialico), che trasporta una carica negativa a pH 7. Nella materia grigia del cervello, i gangliosidi costituiscono circa il 6% dei lipidi di membrana. I gangliosidi sono componenti importanti di specifici siti recettoriali situati sulla superficie delle membrane cellulari. Quindi sono in quelle aree specifiche delle terminazioni nervose in cui il legame delle molecole dei neurotrasmettitori avviene nel processo di trasmissione chimica degli impulsi da una cellula nervosa all'altra.
7. Isoprenoidi - derivati \u200b\u200bdell'isoprene (forma attiva - 5-isopente-nildifosfato), che svolgono un'ampia varietà di funzioni.
isoprene 5-isopentenil difosfato
La capacità di sintetizzare isoprenoidi specifici è caratteristica solo di alcune specie di animali e piante.
1) gomma: vengono sintetizzati diversi tipi di piante, principalmente Hevea brasiliana:
frammento di gomma
2) vitamine liposolubili A, D, E, K (a causa dell'affinità strutturale e funzionale con gli ormoni steroidei, la vitamina D è ora denominata ormoni):
vitamina A
vitamina E
vitamina K
3) ormoni della crescita animale - acido retinoico nei vertebrati e neotenine negli insetti:
acido retinoico
neotenina
L'acido retinoico è un derivato ormonale della vitamina A, stimola la crescita e il differenziamento delle cellule, le neotenine sono ormoni degli insetti, stimolano la crescita delle larve e inibiscono la muta, sono antagonisti dell'ecdisone;
4) ormoni vegetali - l'acido abscissico, è un fitormone dello stress che innesca la risposta immunitaria sistemica delle piante, manifestata nella resistenza a una varietà di agenti patogeni:
acido abscissico
5) terpeni - numerose sostanze aromatiche e oli essenziali di piante con azione battericida e fungicida; i composti di due unità isoprene sono chiamati monoterpeni, di tre - sesquiterpeni, di sei - triterpeni:
timolo di canfora
6) gli steroidi sono sostanze liposolubili complesse, le cui molecole contengono fondamentalmente ciclopentanoperidrofenantrene (in sostanza, triterpene). Il principale sterolo nei tessuti animali è l'alcol, il colesterolo (colesterolo). Il colesterolo e i suoi esteri con acidi grassi a catena lunga sono componenti importanti delle lipoproteine \u200b\u200bplasmatiche e della membrana cellulare esterna. A causa del fatto che i quattro anelli condensati creano una struttura rigida, la presenza di colesterolo nelle membrane regola la fluidità della membrana a temperature estreme. Piante e microrganismi contengono composti correlati: ergosterolo, stigmasterolo e β-sitosterolo.
colesterolo
ergosterolo
stigmaster
β-sitosterolo
Gli acidi biliari sono formati dal colesterolo nel corpo. Garantiscono la solubilità del colesterolo nella bile e aiutano la digestione dei lipidi nell'intestino.
acido colico
Il colesterolo produce anche ormoni steroidei, molecole di segnalazione lipofile che regolano il metabolismo, la crescita e la riproduzione. Nel corpo umano ci sono sei principali ormoni steroidei:
cortisolo aldosterone
testosterone estradiolo
calcitriolo di progesterone
Il calcitriolo è una vitamina D ormonale che differisce dagli ormoni dei vertebrati, ma si basa anche sul colesterolo. L'anello B si apre a causa di una reazione dipendente dalla luce.
Un derivato del colesterolo è l'ormone della muta di insetti, ragni e crostacei - ecdysone. Gli ormoni steroidei di segnalazione si trovano anche nelle piante.
7) ancoraggi lipidici che trattengono molecole proteiche o altri composti sulla membrana:
ubichinone
Come possiamo vedere, i lipidi non sono polimeri nel senso letterale del termine, tuttavia, sia dal punto di vista metabolico che strutturale, sono vicini all'acido poliossibutirrico presente nei batteri - un'importante sostanza di stoccaggio. Questo polimero altamente ridotto è costituito esclusivamente da unità di acido D-β-idrossibutirrico legate a estere. Ogni catena contiene circa 1500 residui. La struttura è un'elica destrorsa compatta, circa 90 di tali catene sono impilate per formare uno strato sottile nelle cellule batteriche.
acido poli-D-β-idrossibutirrico
Gli amminoacidi sono acidi carbossilici contenenti un gruppo amminico e un gruppo carbossilico. Gli amminoacidi naturali sono 2-aminoacidi carbossilici o α-amminoacidi, sebbene ci siano aminoacidi come β-alanina, taurina, acido γ-amminobutirrico. La formula generalizzata per un α-amminoacido è simile a questa:
Gli α-amminoacidi al carbonio 2 hanno quattro diversi sostituenti, cioè tutti gli α-amminoacidi, eccetto la glicina, hanno un atomo di carbonio asimmetrico (chirale) ed esistono come due enantiomeri - L- e D-amminoacidi. Gli amminoacidi naturali appartengono alla serie L. Gli amminoacidi D si trovano nei batteri e negli antibiotici peptidici.
Tutti gli amminoacidi in soluzioni acquose possono esistere sotto forma di ioni bipolari e la loro carica totale dipende dal pH del mezzo. Il valore di pH al quale la carica totale è zero è chiamato punto isoelettrico. Al punto isoelettrico, un amminoacido è uno ione zwitter, cioè il suo gruppo amminico è protonato e il gruppo carbossilico è dissociato. Nell'intervallo di pH neutro, la maggior parte degli amminoacidi sono zwitterioni:
Gli amminoacidi non assorbono la luce nella regione visibile dello spettro, gli amminoacidi aromatici assorbono la luce nella regione UV dello spettro: triptofano e tirosina a 280 nm, fenilalanina a 260 nm.
Gli amminoacidi sono caratterizzati da alcune reazioni chimiche che sono di grande importanza per la pratica di laboratorio: un test alla ninidrina colorata per il gruppo α-ammino, reazioni caratteristiche di sulfidrile, fenolico e altri gruppi di radicali amminoacidici, acetalizzazione e formazione di basi di Schiff per ammino gruppi, esterificazione da gruppi carbossilici.
Il ruolo biologico degli amminoacidi:
1) sono gli elementi strutturali dei peptidi e delle proteine, i cosiddetti amminoacidi proteinogenici. Le proteine \u200b\u200bcontengono 20 aminoacidi, che sono codificati dal codice genetico e sono inclusi nelle proteine \u200b\u200bdurante la traduzione, alcuni di essi possono essere fosforilati, acilati o idrossilati;
2) possono essere elementi strutturali di altri composti naturali: coenzimi, acidi biliari, antibiotici;
3) sono molecole di segnalazione. Alcuni degli amminoacidi sono neurotrasmettitori o precursori di neurotrasmettitori, ormoni e istoormoni;
4) sono i metaboliti più importanti, ad esempio alcuni amminoacidi sono precursori di alcaloidi vegetali, o servono come donatori di azoto, o sono componenti vitali della nutrizione.
La classificazione degli amminoacidi proteinogenici si basa sulla struttura e polarità delle catene laterali:
1. Amminoacidi alifatici:
glicina, gli, G, Gly
alanina, ala, A, Ala
valina, albero, V, Val *
Leucina, lei, L, Leu *
isoleucina, limo, Io, Ile *
Questi amminoacidi non contengono eteroatomi o gruppi ciclici nella catena laterale e sono caratterizzati da una marcata bassa polarità.
cisteina, cis, C, Cys
metionina, meth, M, incontrato *
3. Amminoacidi aromatici:
fenilalanina, asciugacapelli, F, Phe *
tirosina, poligono di tiro, Y, Tyr
triptofano, tre, W, Trp *
istidina, gis, H, Sua
Gli amminoacidi aromatici contengono cicli stabilizzati dalla risonanza mesomerica. In questo gruppo, solo l'amminoacido fenilalanina mostra una bassa polarità, la tirosina e il triptofano sono caratterizzati da una notevole polarità e dall'istidina, anche alta. L'istidina può anche essere definita amminoacidi di base.
4. Amminoacidi neutri:
serina, grigio, S, Ser
treonina, tre, T, Thr *
asparagina, asn, N, Asn
glutammina, gln,Q, Gln
Gli amminoacidi neutri contengono gruppi idrossilici o carbossammide. Sebbene i gruppi ammidici siano non ionici, le molecole di asparagina e glutammina sono altamente polari.
5. Amminoacidi acidi:
acido aspartico (aspartato), asp, D, Asp
acido glutammico (glutammato), in profondità, E, Glu
I gruppi carbossilici delle catene laterali degli amminoacidi acidi sono completamente ionizzati sull'intero intervallo di pH fisiologico.
6. Amminoacidi essenziali:
lisina, l di, K, Lys *
arginina, arg, R, Arg
Le catene laterali degli amminoacidi basici sono completamente protonate nell'intervallo di pH neutro. Un amminoacido fortemente basico e molto polare è l'arginina, che contiene una porzione guanidina.
7. Iminoacido:
prolina, di, P, Pro
La catena laterale prolina è costituita da un anello a cinque membri contenente un atomo di carbonio α e un gruppo α-ammino. Pertanto, la prolina, in senso stretto, non è un amminoacido, ma un imminoacido. L'atomo di azoto nell'anello è una base debole e non è protonato a valori di pH fisiologici. A causa della sua struttura ciclica, la prolina induce la flessione della catena polipeptidica, che è molto importante per la struttura del collagene.
Alcuni degli amminoacidi elencati non possono essere sintetizzati nel corpo umano e devono essere ingeriti con il cibo. Si tratta di amminoacidi essenziali contrassegnati da asterischi.
Come accennato in precedenza, gli amminoacidi proteinogenici sono precursori di alcune preziose molecole biologicamente attive.
Due ammine biogene β-alanina e cisteamina fanno parte del coenzima A (i coenzimi sono derivati \u200b\u200bdi vitamine idrosolubili che costituiscono il centro attivo di enzimi complessi). La β-alanina è formata dalla decarbossilazione dell'acido aspartico e la cisteamina dalla decarbossilazione della cisteina:
β-alanina cisteamina
Il resto dell'acido glutammico fa parte di un altro coenzima: l'acido tetraidrofolico, un derivato della vitamina B c.
Altre molecole biologicamente preziose sono i coniugati degli acidi biliari con l'aminoacido glicina. Questi coniugati sono acidi più forti di quelli basici; si formano nel fegato e sono presenti nella bile come sali.
acido glicolico
Gli amminoacidi proteinogenici sono precursori di alcuni antibiotici - sostanze biologicamente attive sintetizzate da microrganismi e che inibiscono la crescita di batteri, virus e cellule. Le più famose sono le penicilline e le cefalosporine, che costituiscono il gruppo degli antibiotici β-lattamici e sono prodotte dalla muffa del genere Penicillium... Sono caratterizzati dalla presenza di un anello reattivo β-lattamico nella struttura, con l'aiuto del quale inibiscono la sintesi delle pareti cellulari dei microrganismi gram-negativi.
formula generale delle penicilline
Le ammine biogene - neurotrasmettitori, ormoni e istoormoni - sono ottenute dagli amminoacidi mediante decarbossilazione.
Gli amminoacidi glicina e glutammato sono essi stessi neurotrasmettitori nel sistema nervoso centrale.
Gli alcaloidi sono anche derivati \u200b\u200bdi amminoacidi - composti naturali contenenti azoto di natura basica, formati nelle piante. Questi composti sono composti fisiologici estremamente attivi ampiamente utilizzati in medicina. Esempi di alcaloidi includono la papaverina derivata della fenilalanina, l'alcaloide isochinolina del papavero ipnotico (antispasmodico) e la fisostigmina derivata del triptofano, un alcaloide indolo dai fagioli di calabar (farmaco anticolinesterasico):
papaverina fisostigmina
Gli amminoacidi sono bersagli biotecnologici estremamente popolari. Ci sono molte opzioni per la sintesi chimica degli amminoacidi, ma il risultato sono racemati di amminoacidi. Poiché solo gli isomeri L degli amminoacidi sono adatti per l'industria alimentare e la medicina, le miscele racemiche devono essere separate in enantiomeri, il che è un problema serio. Pertanto, l'approccio biotecnologico è più popolare: sintesi enzimatica utilizzando enzimi immobilizzati e sintesi microbiologica utilizzando cellule microbiche intere. In entrambi gli ultimi casi si ottengono L-isomeri puri.
Gli amminoacidi sono usati come additivi alimentari e ingredienti per mangimi. L'acido glutammico esalta il gusto della carne, la valina e la leucina migliorano il gusto dei prodotti da forno, la glicina e la cisteina sono usate come antiossidanti nelle conserve. Il D-triptofano può essere usato come sostituto dello zucchero poiché è molte volte più dolce. La lisina viene aggiunta all'alimentazione degli animali da allevamento, poiché la maggior parte delle proteine \u200b\u200bvegetali contiene una piccola quantità dell'amminoacido essenziale lisina.
Gli amminoacidi sono ampiamente usati nella pratica medica. Questi sono amminoacidi come metionina, istidina, acido glutammico e aspartico, glicina, cisteina, valina.
Nell'ultimo decennio, gli aminoacidi hanno iniziato ad essere aggiunti ai prodotti cosmetici per la cura della pelle e dei capelli.
Gli amminoacidi modificati chimicamente sono anche ampiamente utilizzati nell'industria come tensioattivi nella sintesi di polimeri, nella produzione di detergenti, emulsionanti e additivi per carburanti.