Aminokiseline arginin i lizin čine. Uloga i značaj aminokiselina u ishrani životinja. Uloga esencijalnih aminokiselina Formule sumpornih aminokiselina
Među raznim aminokiselinama, samo 20 sudjeluje u sintezi unutarstaničnih proteina ( proteinogene aminokiseline). Također, u ljudskom tijelu pronađeno je oko 40 neproteinogenih aminokiselina. Sve proteinogene aminokiseline su α- mogu se prikazati aminokiseline i njihov primjer dodatni načini klasifikacija.
Po strukturi bočnog radikala
Dodijeliti
- alifatski(alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin, glicin),
- aromatična(fenilalanin, tirozin, triptofan),
- koji sadrže sumpor(cistein, metionin),
- koji sadrži OH skupina(opet serin, treonin, tirozin),
- koji sadrže dodatne COOH skupina(asparaginska i glutaminska kiselina),
- dodatni NH 2 -skupina(lizin, arginin, histidin, također glutamin, asparagin).
Obično su nazivi aminokiselina skraćeni na 3 slova. Profesionalci u molekularnoj biologiji također koriste jednoslovne simbole za svaku aminokiselinu.
Struktura proteinogenih aminokiselina
Po polaritetu bočnog radikala
Postoji nepolarni aminokiseline (aromatske, alifatske) i polarni(nenabijeni, negativno i pozitivno nabijeni).
Po kiselinsko-baznim svojstvima
Po kiselinsko-baznim svojstvima dijele se neutralan(većina), kiselo(asparaginska i glutaminska kiselina) i glavni(lizin, arginin, histidin) aminokiseline.
Po nezamjenjivosti
Ako je potrebno, tijelu se dodjeljuju oni koji se ne sintetiziraju u tijelu i moraju biti opskrbljeni hranom - nezamjenjiv aminokiseline (leucin, izoleucin, valin, fenilalanin, triptofan, treonin, lizin, metionin). DO zamjenjiv uključuju takve aminokiseline, čiji ugljični kostur nastaje u metaboličkim reakcijama i sposoban je nekako dobiti amino skupinu s formiranjem odgovarajuće aminokiseline. Dvije aminokiseline su uvjetno nezamjenjiv (arginin, histidin), t.j. njihova se sinteza događa u nedovoljnim količinama, osobito za djecu.
Aminokiseline su karboksilne kiseline koje sadrže amino skupinu i karboksilnu skupinu. Prirodne aminokiseline su 2-amino karboksilne kiseline, odnosno α-aminokiseline, iako postoje aminokiseline kao što su β-alanin, taurin, γ-aminomaslačna kiselina. Generalizirana formula za α-amino kiselinu izgleda ovako:
α-aminokiseline na ugljiku 2 imaju četiri različita supstituenta, odnosno sve α-amino kiseline, osim glicina, imaju asimetrični (kiralni) ugljikov atom i postoje kao dva enantiomera - L- i D-aminokiseline. Prirodne aminokiseline pripadaju L-seriji. D-aminokiseline se nalaze u bakterijama i peptidnim antibioticima.
Sve aminokiseline u vodenim otopinama mogu postojati u obliku bipolarnih iona, a njihov ukupni naboj ovisi o pH medija. pH vrijednost pri kojoj je ukupni naboj jednak nuli naziva se izoelektrična točka. U izoelektričnoj točki, aminokiselina je zwitter ion, odnosno njezina je aminska skupina protonirana, a karboksilna skupina je disocirana. U neutralnom pH rasponu većina aminokiselina su zwitterioni:
Aminokiseline ne apsorbiraju svjetlost u vidljivom dijelu spektra, aromatične aminokiseline apsorbiraju svjetlost u UV području spektra: triptofan i tirozin na 280 nm, fenilalanin na 260 nm.
Aminokiseline karakteriziraju neke kemijske reakcije od velike važnosti za laboratorijsku praksu: kolor ninhidrinski test za α-amino skupinu, reakcije karakteristične za sulfhidrilne, fenolne i druge skupine radikala aminokiselina, acetalizacija i stvaranje Schiffovih baza na amino skupinama, esterifikacija na karboksilnim skupinama.
Biološka uloga aminokiselina:
su strukturni elementi peptida i proteina, takozvanih proteinogenih aminokiselina. Sastav proteina sadrži 20 aminokiselina koje su kodirane genetski kod i uključeni su u proteine tijekom translacije, neki od njih mogu biti fosforilirani, acilirani ili hidroksilirani;
mogu biti strukturni elementi drugih prirodnih spojeva - koenzima, žučnih kiselina, antibiotika;
su signalne molekule. Neke od aminokiselina su neurotransmiteri ili prekursori neurotransmitera, hormona i histohormona;
su najvažniji metaboliti, na primjer, neke aminokiseline su prekursori biljnih alkaloida, ili služe kao donori dušika, ili su vitalne komponente prehrane.
Klasifikacija proteinogenih aminokiselina temelji se na strukturi i polaritetu bočnih lanaca:
1. Alifatske aminokiseline:
glicin, veselje, G, Gly
alanin, ala, A, Ala
valin, vratilo, V, Val *
leucin, lei, L, Leu *
izoleucin, mulj, ja, Ile *
Ove aminokiseline ne sadrže heteroatome ili cikličke skupine u bočnom lancu i karakteriziraju ih izrazito niskim polaritetom.
cistein, cis, C, Cys
metionin, met, M, Met *
3. Aromatične aminokiseline:
fenilalanin, sušilo za kosu, F, Phe *
tirozin, streljana, Y, Tyr
triptofan, tri, W, Trp *
histidin, gis, H, Njegov
Aromatične aminokiseline sadrže cikluse stabilizirane mezomernom rezonancom. U ovoj skupini samo aminokiselina fenilalanin pokazuje niski polaritet, tirozin i triptofan karakterizira primjetan, a histidin - čak visok polaritet. Histidin se također može nazvati bazičnim aminokiselinama.
4. Neutralne aminokiseline:
serin, siva, S, Ser
treonin, tre, T, Thr *
asparagin, asn, N, Asn
glutamin, gln, Q, Gln
Neutralne aminokiseline sadrže hidroksilne ili karboksamidne skupine. Iako su amidne skupine neionske, molekule asparagina i glutamina su vrlo polarne.
5. Kisele aminokiseline:
asparaginska kiselina (aspartat), aspid, D, Asp
glutaminska kiselina (glutamat), duboko, E, Glu
Karboksilne skupine bočnih lanaca kiselih aminokiselina potpuno su ionizirane u cijelom fiziološkom rasponu pH.
6. Esencijalne aminokiseline:
lizin, l iz, K, Lys *
arginin, arg R, Arg
Bočni lanci bazičnih aminokiselina su potpuno protonirani u neutralnom pH području. Jako bazična i vrlo polarna aminokiselina je arginin, koji sadrži gvanidinski dio.
7. Iminokiselina:
prolin, oko, P, Pro
Prolinski bočni lanac sastoji se od peteročlanog prstena koji sadrži α-ugljikov atom i α-amino skupinu. Dakle, prolin, strogo govoreći, nije aminokiselina, već iminokiselina. Atom dušika u prstenu je slaba baza i nije protoniran pri fiziološkim pH vrijednostima. Zbog svoje cikličke strukture, prolin uzrokuje zavoje u polipeptidnom lancu, što je vrlo važno za strukturu kolagena.
Neke od navedenih aminokiselina ne mogu se sintetizirati u ljudskom tijelu i moraju se unijeti hranom. Ove esencijalne aminokiseline označene su zvjezdicama.
Kao što je gore spomenuto, proteinogene aminokiseline su prekursori nekih vrijednih biološki aktivnih molekula.
Dva biogena amina β-alanin i cisteamin su dio koenzima A (koenzimi su derivati vitamina topivih u vodi koji čine aktivno središte složenih enzima). β-Alanin nastaje dekarboksilacijom asparaginske kiseline, a cisteamin dekarboksilacijom cisteina:
β-alanin 
cisteamin
Ostatak glutaminske kiseline dio je drugog koenzima - tetrahidrofolne kiseline, derivata vitamina B c.
Druge biološki vrijedne molekule su konjugati žučnih kiselina s aminokiselinom glicinom. Ovi konjugati su jače kiseline od bazičnih, nastaju u jetri i prisutni su u žuči u obliku soli.
glikoholna kiselina
Proteinogene aminokiseline su prekursori nekih antibiotika - biološki aktivnih tvari koje sintetiziraju mikroorganizmi i inhibiraju rast bakterija, virusa i stanica. Najpoznatiji od njih su penicilini i cefalosporini, koji čine skupinu β-laktamskih antibiotika i proizvode ih plijesan roda Penicilij... Karakterizira ih prisutnost u strukturi reaktivnog β-laktamskog prstena uz pomoć kojeg inhibiraju sintezu staničnih stijenki gram-negativnih mikroorganizama.
opća formula penicilina
Biogeni amini – neurotransmiteri, hormoni i histohormoni – dobivaju se iz aminokiselina dekarboksilacijom.
Aminokiseline glicin i glutamat sami su neurotransmiteri u središnjem živčanom sustavu.
dopamin (neurotransmiter) norepinefrin (neurotransmiter)
adrenalin (hormon) histamin (neurotransmiter i histohormon)
serotonin (neurotransmiter i histohormon) GABA (neurotransmiter)
tiroksin (hormon)
Derivat aminokiseline triptofan najpoznatiji je prirodni auksin - indoleoctena kiselina. Auksini su regulatori rasta biljaka, potiču diferencijaciju rastućih tkiva, rast kambija, korijena, ubrzavaju rast plodova i opadanje starog lišća, njihovi antagonisti su apscizinska kiselina.
indoleoctena kiselina
Alkaloidi su također derivati aminokiselina - prirodnih spojeva bazične prirode koji sadrže dušik, a nastaju u biljkama. Ovi spojevi su iznimno aktivni fiziološki spojevi koji se široko koriste u medicini. Primjeri alkaloida uključuju derivat fenilalanina papaverin, izokinolinski alkaloid hipnotičkog maka (antispazmodik) i derivat triptofana fizostigmin, indol alkaloid iz kalabarskog graha (lijek protiv kolinesteraze):
papaverin fizostigmin
Aminokiseline su iznimno popularne biotehnološke mete. Postoji mnogo mogućnosti za kemijsku sintezu aminokiselina, ali rezultat su racemati aminokiselina. Budući da su samo L-izomeri aminokiselina prikladni za prehrambenu industriju i medicinu, racemske smjese se moraju razdvajati na enantiomere, što predstavlja ozbiljan problem. Stoga je biotehnološki pristup popularniji: enzimska sinteza pomoću imobiliziranih enzima i mikrobiološka sinteza pomoću cijelih mikrobnih stanica. U oba potonja slučaja dobivaju se čisti L-izomeri.
Aminokiseline se koriste kao dodaci prehrani i komponente hrane. Glutaminska kiselina poboljšava okus mesa, valin i leucin poboljšavaju okus pekarski proizvodi, glicin i cistein se koriste kao antioksidansi u konzerviranju. D-triptofan se može koristiti kao zamjena za šećer jer je višestruko slađi. Lizin se dodaje hrani za farmske životinje, budući da većina biljnih proteina sadrži malu količinu esencijalne aminokiseline lizina.
Amino kiseline se široko koriste u medicinskoj praksi. To su takve aminokiseline kao što su metionin, histidin, glutaminska i asparaginska kiselina, glicin, cistein, valin.
U posljednjem desetljeću u kozmetiku za njegu kože i kose počele su se dodavati aminokiseline.
Kemijski modificirane aminokiseline također se široko koriste u industriji kao tenzidi u sintezi polimera, u proizvodnji deterdženata, emulgatora i aditiva za gorivo.
PROTEINI
Proteini su tvari visoke molekularne težine sastavljene od aminokiselina povezanih peptidnom vezom.
Upravo su proteini proizvod genetskih informacija koje se prenose s generacije na generaciju, a provode sve vitalne procese u stanici.
Funkcije proteina:
Katalitička funkcija. Najbrojnija skupina proteina su enzimi - proteini katalitičke aktivnosti koji ubrzavaju kemijske reakcije. Primjeri enzima su pepsin, alkohol dehidrogenaza, glutamin sintetaza.
Strukturna funkcija. Strukturni proteini su odgovorni za održavanje oblika i stabilnosti stanica i tkiva, to uključuje keratine, kolagen, fibroin.
Transportna funkcija. Transportni proteini prenose molekule ili ione iz jednog organa u drugi ili preko membrana unutar stanice, na primjer, hemoglobin, serumski albumin, ionske kanale.
Zaštitna funkcija. Proteini sustava homeostaze štite tijelo od patogena, stranih informacija, gubitka krvi - imunoglobulina, fibrinogena, trombina.
Regulatorna funkcija. Proteini obavljaju funkcije signalnih tvari - neki hormoni, histohormoni i neurotransmiteri, receptori su za signalne tvari bilo koje strukture, osiguravaju daljnji prijenos signala u biokemijskim signalnim lancima stanice. Primjeri uključuju hormon rasta somatotropin, hormon inzulin, H- i M-kolinergičke receptore.
Funkcija motora. Uz pomoć proteina provode se procesi kontrakcije i drugih bioloških kretanja. Primjeri uključuju tubulin, aktin, miozin.
Rezervna funkcija. Biljke sadrže proteine za pohranu, koji su vrijedne hranjive tvari; u životinjskim organizmima mišićni proteini služe kao rezervne hranjive tvari koje se mobiliziraju kada je to apsolutno potrebno.
Proteine karakterizira prisutnost nekoliko razina strukturne organizacije.
Primarna struktura protein se odnosi na slijed aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu. Peptidna veza je karboksamidna veza između α-karboksilne skupine jedne aminokiseline i α-amino skupine druge aminokiseline.
alanilfenilalanilcisteilprolin
Peptidna veza ima nekoliko karakteristika:
a) rezonantno je stabiliziran i stoga je praktički u istoj ravnini – ravninski; rotacija oko C-N veze zahtijeva puno energije i teška je;
b) veza -CO-NH- ima poseban karakter, manja je nego inače, ali više nego dvostruka, odnosno postoji keto-enol tautomerizam:
c) supstituenti u odnosu na peptidnu vezu su u trans-položaj;
d) peptidna okosnica je okružena bočnim lancima različite prirode, u interakciji s okolnim molekulama otapala, slobodne karboksilne i amino skupine su ionizirane, tvoreći kationske i anionske centre proteinske molekule. Ovisno o njihovom omjeru, proteinska molekula dobiva ukupni pozitivan ili negativan naboj, a također je karakterizirana određenom pH vrijednošću medija nakon postizanja izoelektrične točke proteina. Radikali tvore sol, eter, disulfidne mostove unutar proteinske molekule, a također određuju raspon reakcija svojstvenih proteinima.
Trenutno smo se složili da smatramo polimere koji se sastoje od 100 ili više aminokiselinskih ostataka kao proteine, polipeptide - polimere koji se sastoje od 50-100 aminokiselinskih ostataka, peptide niske molekularne težine - polimere koji se sastoje od manje od 50 aminokiselinskih ostataka.
Neki peptidi male molekularne težine imaju neovisnu biološku ulogu. Primjeri nekih od ovih peptida:
Glutation - γ-glu-cis-gly - jedan od najraširenijih intracelularnih peptida, uključen je u redoks procese u stanicama i prijenos aminokiselina kroz biološke membrane.
Karnozin - β-ala-gis - peptid sadržan u mišićima životinja, eliminira produkte razgradnje lipidnog peroksida, ubrzava razgradnju ugljikohidrata u mišićima i sudjeluje u energetskom metabolizmu u mišićima u obliku fosfata.
Vasopresin je hormon stražnjeg režnja hipofize koji je uključen u regulaciju metabolizma vode u tijelu:
Faloidin je otrovni polipeptid muharice, u zanemarivim koncentracijama, uzrokuje smrt tijela zbog oslobađanja enzima i kalijevih iona iz stanica:
Gramicidin je antibiotik koji djeluje na mnoge gram-pozitivne bakterije, mijenja propusnost bioloških membrana za spojeve male molekularne težine i uzrokuje smrt stanica:
Met-enkefalin - tyr-gli-gli-phen-meth - peptid koji se sintetizira u neuronima i slabi bol.
Sekundarna struktura proteina Je prostorna struktura nastala kao rezultat interakcije između funkcionalnih skupina peptidne okosnice.
Peptidni lanac sadrži mnoge CO i NH skupine peptidnih veza, od kojih je svaka potencijalno sposobna sudjelovati u stvaranju vodikovih veza. Postoje dvije glavne vrste struktura koje to dopuštaju: α-helix, u kojem se lanac smota poput kabela iz telefonske slušalice, i presavijena β-struktura, u kojoj su rastegnuti dijelovi jednog ili više lanaca položeni jedan pored drugog. . Obje ove strukture su vrlo stabilne.
α-helix karakterizira iznimno čvrsto pakiranje upletenog polipeptidnog lanca, za svaki zavoj desne spirale dolazi 3,6 aminokiselinskih ostataka, čiji su radikali uvijek usmjereni prema van i blago unatrag, tj. početak polipeptidnog lanca.
Glavne karakteristike α-heliksa:
α-heliks je stabiliziran vodikovim vezama između atoma vodika na dušiku peptidne skupine i karbonilnog kisika ostatka, koji je četiri položaja udaljen od zadanog duž lanca;
sve peptidne skupine sudjeluju u stvaranju vodikove veze, što osigurava maksimalnu stabilnost α-heliksa;
svi atomi dušika i kisika peptidnih skupina sudjeluju u stvaranju vodikovih veza, što značajno smanjuje hidrofilnost α-helikalnih područja i povećava njihovu hidrofobnost;
α-heliks nastaje spontano i najstabilnija je konformacija polipeptidnog lanca, koja odgovara minimumu slobodne energije;
u polipeptidnom lancu L-aminokiselina, desna spirala, koja se obično nalazi u proteinima, mnogo je stabilnija od lijeve.
Mogućnost stvaranja α-heliksa posljedica je primarne strukture proteina. Neke aminokiseline ometaju uvijanje peptidne okosnice. Primjerice, susjedne karboksilne skupine glutamata i aspartata međusobno se odbijaju, što sprječava stvaranje vodikovih veza u α-helixu. Iz istog razloga, spiralizacija lanca je otežana na mjestima blisko raspoređenih pozitivno nabijenih ostataka lizina i arginina. Međutim, prolin igra najveću ulogu u poremećaju α-heliksa. Prvo, u prolinu je atom dušika dio krutog prstena, koji sprječava rotaciju oko N-C veze, a drugo, prolin ne stvara vodikovu vezu zbog odsutnosti vodika na atomu dušika.
β-preklapanje je slojevita struktura formirana vodikovim vezama između linearno lociranih peptidnih fragmenata. Oba lanca mogu biti neovisna ili pripadati istoj polipeptidnoj molekuli. Ako su lanci orijentirani u jednom smjeru, tada se takva β-struktura naziva paralelna. U slučaju suprotnog smjera lanaca, odnosno kada se N-kraj jednog lanca podudara s C-krajem drugog lanca, β-struktura se naziva antiparalelna. Energetski, antiparalelno β-sklapanje s gotovo linearnim vodikovim mostovima je poželjnije.
paralelno β-sklapanje antiparalelno β-sklapanje
Za razliku od α-heliksa zasićene vodikovim vezama, svaki dio β-sklopivog lanca otvoren je za stvaranje dodatnih vodikovih veza. Lateralni radikali aminokiselina orijentirani su gotovo okomito na ravninu ploče, naizmjence gore i dolje.
U onim regijama gdje se peptidni lanac prilično naglo savija, često postoji β-petlja. Ovo je kratki fragment u kojem su 4 aminokiselinska ostatka savijena za 180° i stabilizirana jednim vodikovim mostom između prvog i četvrtog ostatka. Veliki radikali aminokiselina ometaju stvaranje β-petlje, stoga je u nju najčešće uključena najmanja aminokiselina glicin.
Supersekundarna struktura proteina- ovo je neki specifičan redoslijed izmjenjivanja sekundarnih struktura. Pod domenom se podrazumijeva poseban dio proteinske molekule koji ima određeni stupanj strukturne i funkcionalne autonomije. Domene se danas smatraju temeljnim elementima strukture proteinskih molekula, a omjer i priroda rasporeda α-heliksa i β-slojeva daje više za razumijevanje evolucije proteinskih molekula i filogenetskih odnosa nego uspoređivanje primarnih struktura. Glavni zadatak evolucije je izgradnja svih novih proteina. Šansa da se slučajno sintetizira sekvenca aminokiselina koja bi zadovoljila uvjete pakiranja i osigurala izvođenje funkcionalnih zadataka je beskonačno mala. Stoga se često nalaze proteini s različitim funkcijama, ali sličnih po strukturi toliko da se čini da su imali jednog zajedničkog pretka ili potječu jedni od drugih. Čini se da evolucija, suočena s potrebom rješavanja određenog problema, radije ne želi prvo osmisliti proteine za to, nego se prilagoditi za to već dobro podmazane strukture, prilagođavajući ih novim svrhama.
Neki primjeri često ponavljanih supersekundarnih struktura:
αα ’- proteini koji sadrže samo α-helike (mioglobin, hemoglobin);
ββ '- proteini koji sadrže samo β-strukture (imunoglobulini, superoksid dismutaza);
βαβ '- struktura β-bačve, svaki β-sloj se nalazi unutar bačve i povezan je s α-heliksom koji se nalazi na površini molekule (trioza fosfoizomeraza, laktat dehidrogenaza);
"Cinkov prst" - proteinski fragment koji se sastoji od 20 aminokiselinskih ostataka, atom cinka je vezan za dva cisteinska i dva histidinska ostatka, što rezultira "prstom" od oko 12 aminokiselinskih ostataka, koji se može vezati na regulatorna područja molekula DNK;
"Leucinski zatvarač" - proteini koji djeluju u interakciji imaju α-helikalnu regiju koja sadrži najmanje 4 leucinska ostatka, nalaze se 6 aminokiselina međusobno, odnosno nalaze se na površini svake druge petlje i mogu formirati hidrofobne veze s ostacima leucina drugog protein... Uz pomoć leucinskih učvršćivača, na primjer, molekule visoko bazičnih proteina histona mogu se kombinirati u komplekse, prevladavajući pozitivni naboj.
Tercijarna struktura proteina Je li prostorni raspored proteinske molekule, stabiliziran vezama između bočnih radikala aminokiselina.
Vrste veza koje stabiliziraju tercijarnu strukturu proteina:
elektrostatički vodik hidrofobni disulfid
komunikacija komunikacija komunikacijska komunikacija
Ovisno o naboranosti tercijarne strukture, proteini se mogu klasificirati u dvije glavne vrste - fibrilarne i globularne.
Fibrilarni proteini su dugačke filamentne molekule netopive u vodi, čiji su polipeptidni lanci produženi duž jedne osi. To su uglavnom strukturni i kontraktilni proteini. Nekoliko primjera najčešćih fibrilarnih proteina:
α-keratini. Sintetiziraju ga stanice epiderme. Oni čine gotovo svu suhu težinu kose, krzna, perja, rogova, noktiju, kandži, iglica, ljuski, kopita i oklopa kornjače, kao i značajan dio težine vanjskog sloja kože. Ovo je cijela obitelj proteina, slični su po sastavu aminokiselina, sadrže mnogo cisteinskih ostataka i imaju isti prostorni raspored polipeptidnih lanaca. U stanicama kose keratinski polipeptidni lanci se prvo organiziraju u vlakna, od kojih se potom formiraju strukture poput užeta ili upletenog kabela, koji na kraju ispunjavaju cijeli prostor stanice. Stanice dlake postaju spljoštene i konačno odumiru, a stanične stijenke formiraju cjevastu ovojnicu oko svake vlasi koja se naziva kutikula. U α-keratinu, polipeptidni lanci imaju oblik α-heliksa, upleteni jedan oko drugog u trožilni kabel uz stvaranje poprečnih disulfidnih veza. N-terminalni ostaci nalaze se s jedne strane (paralelno). Keratini su netopivi u vodi zbog prevlasti aminokiselina s nepolarnim bočnim radikalima u svom sastavu koji su usmjereni prema vodenoj fazi. Na perm odvijaju se sljedeći procesi: prvo se redukcijom s tiolima razaraju disulfidni mostovi, a zatim, kada kosa dobije traženi oblik, suše se zagrijavanjem, dok se oksidacijom kisikom zraka stvaraju novi disulfidni mostovi koji zadržati oblik frizure.
β-keratini. To uključuje svilu i web fibroin. Oni su antiparalelni β-naborani slojevi s prevlastom glicina, alanina i serina u sastavu.
kolagena. Najzastupljeniji protein kod viših životinja i glavni fibrilarni protein vezivnog tkiva. Kolagen se sintetizira u fibroblastima i kondrocitima – specijaliziranim stanicama vezivnog tkiva, iz kojih se potom izbacuje. Kolagenska vlakna nalaze se u koži, tetivama, hrskavici i kostima. Ne rastežu se, jačinom nadmašuju čeličnu žicu, kolagena vlakna karakteriziraju poprečne pruge. Kada se prokuha u vodi, vlaknasti, netopivi i neprobavljivi kolagen pretvara se u želatinu kao rezultat hidrolize nekih kovalentnih veza. Kolagen sadrži 35% glicina, 11% alanina, 21% prolina i 4-hidroksiprolin (aminokiselina koja se nalazi samo u kolagenu i elastinu). Ovaj sastav objašnjava relativno nisku nutritivnu vrijednost želatine kao proteina u hrani. Kolagenske fibrile se sastoje od ponavljajućih polipeptidnih podjedinica koje se nazivaju tropokolagen. Te su podjedinice složene duž vlakna u paralelne snopove od glave do repa. Pomak glava daje karakterističnu poprečnu prugastost. Praznine u ovoj strukturi, po potrebi, mogu poslužiti kao mjesto za taloženje kristala hidroksiapatita Ca 5 (OH) (PO 4) 3, koji ima važnu ulogu u mineralizaciji kosti.
Podjedinice tropokolagena sastoje se od tri polipeptidna lanca čvrsto uvijena u obliku trožilnog užeta, različitog od α- i β-keratina. Kod nekih kolagena sva tri lanca imaju isti slijed aminokiselina, dok su kod drugih samo dva lanca identična, a treći se od njih razlikuje. Polipeptidni lanac tropokolagena tvori lijevu spiralu sa samo tri aminokiselinska ostatka po zavoju zbog zavoja lanca uzrokovanih prolinom i hidroksiprolinom. Osim vodikovih veza, tri lanca su međusobno povezana kovalentnom vezom formiranom između dva lizinska ostatka smještena u susjednim lancima:
Kako starimo, sve više i više poprečnih veza stvara se unutar i između tropokolagenskih podjedinica, što kolagena vlakna čini čvršćim i krhkim, a to mijenja mehanička svojstva hrskavice i tetiva, čini kosti krhkim i smanjuje prozirnost rožnice. oko.
elastina. Sadrži ga žuto elastično tkivo ligamenata i elastični sloj vezivnog tkiva u stijenkama velikih arterija. Glavna podjedinica elastinskih vlakana je tropoelastin. Elastin je bogat glicinom i alaninom, bogat je lizinom i malo prolina. Spiralni dijelovi elastina rastežu se pod napetošću, ali se vraćaju na prvobitnu duljinu kada se opterećenje ukloni. Ostaci lizina iz četiri različita lanca tvore kovalentne veze međusobno i omogućuju elastinu da se reverzibilno rasteže u svim smjerovima.
Globularni proteini - proteini, čiji je polipeptidni lanac presavijen u kompaktnu globulu, sposobnu za obavljanje širokog spektra funkcija.
Najprikladnije je razmotriti tercijarnu strukturu globularnih proteina koristeći mioglobin kao primjer. Mioglobin je relativno mali protein koji veže kisik koji se nalazi u mišićnim stanicama. Pohranjuje vezani kisik i potiče njegov prijenos u mitohondrije. Molekula mioglobina sadrži jedan polipeptidni lanac i jednu hemogrupu (hem) – kompleks protoporfirina sa željezom. Glavna svojstva mioglobina:
a) molekula mioglobina je toliko kompaktna da u nju mogu stati samo 4 molekule vode;
b) svi polarni aminokiselinski ostaci, osim dva, nalaze se na vanjskoj površini molekule, i svi su u hidratiziranom stanju;
c) većina hidrofobnih aminokiselinskih ostataka nalazi se unutar molekule mioglobina i stoga je zaštićena od kontakta s vodom;
d) svaki od četiri prolinska ostatka u molekuli mioglobina nalazi se na mjestu savijanja polipeptidnog lanca, na ostalim mjestima savijanja nalaze se ostaci serina, treonina i asparagina, jer takve aminokiseline sprječavaju stvaranje α-helix ako su jedno s drugim;
e) planarna hemogrupa leži u šupljini (džep) blizu površine molekule, atom željeza ima dvije koordinacione veze usmjerene okomito na ravninu hema, jedna je povezana s histidinskim ostatkom 93, a druga služi za vezanje molekula kisika.
Počevši od tercijarne strukture, protein postaje sposoban obavljati svoje inherentne biološke funkcije. Funkcioniranje proteina temelji se na činjenici da kada se tercijarna struktura presavije na površini proteina, nastaju regije koje na sebe mogu vezati druge molekule, koje se nazivaju ligandi. Visoku specifičnost interakcije proteina s ligandom osigurava komplementarnost strukture aktivnog centra sa strukturom liganda. Komplementarnost je prostorna i kemijska usklađenost međudjelujućih površina. Za većinu proteina tercijarna struktura je maksimalna razina savijanja.
Kvartarna struktura proteina- tipično za proteine koji se sastoje od dva ili više polipeptidnih lanaca, međusobno povezanih isključivo nekovalentnim vezama, uglavnom elektrostatičkim i vodikovim. Najčešće proteini sadrže dvije ili četiri podjedinice, više od četiri podjedinice obično sadrže regulatorne proteine.
Proteini s kvartarnom strukturom često se nazivaju oligomernim. Razlikovati homomerne i heteromerne proteine. Homomerni proteini uključuju proteine u kojima sve podjedinice imaju istu strukturu, na primjer, enzim katalaza sastoji se od četiri apsolutno identične podjedinice. Heteromerni proteini imaju različite podjedinice, na primjer, enzim RNA polimeraze sastoji se od pet strukturno različitih podjedinica koje obavljaju različite funkcije.
Interakcija jedne podjedinice sa specifičnim ligandom uzrokuje konformacijske promjene u cijelom oligomernom proteinu i mijenja afinitet drugih podjedinica za ligande; ovo svojstvo leži u osnovi sposobnosti oligomernih proteina za alosterijsku regulaciju.
Kvaternarna struktura proteina može se razmotriti na primjeru hemoglobina. Sadrži četiri polipeptidna lanca i četiri prostetske heme grupe, u kojima su atomi željeza u obliku željeza Fe 2+. Proteinski dio molekule – globin – sastoji se od dva α-lanca i dva β-lanca, koji sadrže do 70% α-zavojnica. Svaki od četiri lanca ima karakterističnu tercijarnu strukturu, s jednom hemogrupom koja je povezana sa svakim lancem. Hemovi različitih lanaca relativno su udaljeni i imaju različit kut nagiba. Malo je izravnih kontakata između dva α-lanca i dva β-lanca, dok između α- i β-lanaca postoje brojni kontakti tipa α 1 β 1 i α 2 β 2 formirani od hidrofobnih radikala. Kanal ostaje između α 1 β 1 i α 2 β 2.
Za razliku od mioglobina, hemoglobin karakterizira znatno manji afinitet prema kisiku, što mu omogućuje da im daje značajan dio vezanog kisika pri niskim parcijalnim tlakovima kisika koji postoje u tkivima. Kisik se lakše veže željezom hemoglobina pri višim pH vrijednostima i niskoj koncentraciji CO 2, karakterističnoj za plućne alveole; oslobađanju kisika iz hemoglobina pogoduju niže pH vrijednosti i visoke koncentracije CO 2 svojstvene tkivima.
Osim kisika, hemoglobin nosi ione vodika, koji se vežu na ostatke histidina u lancima. Hemoglobin također nosi ugljični dioksid, koji se veže na terminalnu amino skupinu svakog od četiri polipeptidna lanca, što rezultira stvaranjem karbaminohemoglobina:
U eritrocitima je tvar 2,3-difosfoglicerat (DPG) prisutna u dovoljno visokim koncentracijama, njegov sadržaj se povećava kada se diže na veliku visinu i tijekom hipoksije, olakšavajući oslobađanje kisika iz hemoglobina u tkivima. DPG se nalazi u kanalu između α 1 β 1 i α 2 β 2, u interakciji s pozitivno inficiranim skupinama β-lanaca. Kada hemoglobin veže kisik, DPG se istiskuje iz šupljine. Eritrociti nekih ptica ne sadrže DPG, već inozitol heksa-fosfat, koji dodatno smanjuje afinitet hemoglobina za kisik.
2,3-difosfoglicerat (DPG)
HbA - normalni hemoglobin odraslih, HbF - fetalni hemoglobin, ima veći afinitet za O 2, HbS - hemoglobin kod anemije srpastih stanica. Anemija srpastih stanica je ozbiljan nasljedni poremećaj povezan s genetskom abnormalnošću u hemoglobinu. U krvi bolesnih osoba opaža se neobično velik broj tankih srpastih eritrocita, koji, prvo, lako pucaju, a drugo, začepljuju krvne kapilare. Na molekularnoj razini, hemoglobin S se razlikuje od hemoglobina A po jednom aminokiselinskom ostatku na poziciji 6 β-lanaca, gdje se umjesto ostatka glutaminske kiseline nalazi valin. Dakle, hemoglobin S sadrži dva negativna naboja manje, pojava valina dovodi do pojave "ljepljivog" hidrofobnog kontakta na površini molekule, kao rezultat toga, tijekom deoksigenacije, molekule deoksihemoglobina S se lijepe i formiraju netopivi abnormalno dugo filamentozni agregati koji dovode do deformacije eritrocita.
Nema razloga misliti da postoji neovisna genetska kontrola nad formiranjem razina strukturne organizacije proteina iznad primarne, budući da primarna struktura određuje i sekundarnu, tercijarnu i kvartarnu (ako postoji). Prirodna konformacija proteina je termodinamički najstabilnija struktura u ovim uvjetima.
POGLAVLJE 2.1. PROTEINI
1. Neutralna aminokiselina je:
1) arginin 4) asparaginska kiselina
2) lizin 5) histidin
2. Bipolarni ion monoaminomonokarboksilne aminokiseline je nabijen:
1) negativan
2) električno neutralan
3) pozitivno
Smanjena aminokiselina
H2N-CH2-(CH2)3-CHNH2-COOH
pripada skupini aminokiselina:
1) hidrofobni
2) polarni, ali nenabijeni
3) pozitivno nabijena
4) negativno nabijen
4. Postavite korespondenciju:
radikali aminokiselina
a) histidin
a) histidin
c) fenilalanin
e) triptofan
5. Iminokiselina je:
1) glicin 4) serin
2) cistein 5) prolin
3) arginin
6. Aminokiseline koje čine proteine su:
1) α-amino derivati karboksilnih kiselina
2) β-amino derivati karboksilnih kiselina
3) α-amino derivati nezasićenih karboksilnih kiselina
7. Imenuj aminokiselinu:
1. Imenuj aminokiselinu:
9.Postavi korespondenciju:
Grupe aminokiselina
4.citrulin monoaminomonokarboksilna
5.cistin diaminomonokarboksilna
6.Treonin monoaminodikarboksilna
7.glutamin diaminodikarboksil
10. Aminokiselina koja sadrži sumpor je:
8. Treonin 4) triptofan
9. Tirozin 5) metionin
10. Cistein
11. Sastav proteina ne uključuje aminokiseline:
1) glutamin 3) arginin
2) γ-aminobutirna 4) β-alanin
kiselina 4) treonin
12. Hidroksi skupina sadrži aminokiseline:
1) alanin 4) metionin
2) serin 5) treonin
3) cistein
13. Uspostavite usklađenost:
sadržaj elementarnih kemikalija
sastav proteina kao postotak
1) ugljik a) 21-23
2) kisik b) 0-3
3) dušik c) 6-7
4) vodik 5) 50-55
5) sumpor d) 15-17
14. Veza ne sudjeluje u formiranju tercijarne strukture proteina:
1) vodik
2) peptid
3) disulfid
4) hidrofobna interakcija
15. Molekularna težina proteina varira unutar:
1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 tisuća kDa
16. Kada ne dođe do denaturacije proteina:
1) povrede tercijarne strukture
3) povrede sekundarne strukture
2) hidroliza peptidnih veza
4) disocijacija podjedinica
Spektrofotometrijska metoda kvantitativne
definicija proteina temelji se na njihovoj sposobnosti da apsorbiraju svjetlost u UV području kada:
1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm
Aminokiseline arginin i lizin čine
20-30% aminokiselinskog sastava proteina:
1) albumini 4) histoni
2) prolamini 5) proteinoidi
3) globulini
19. Proteini za kosu keratini pripadaju skupini:
1) prolamini 4) glutelini
2) protamini 5) globulini
3) proteinoid
20,50% proteina krvne plazme su:
1) α-globulini 4) albumin
2) β-globulini 5) prealbumin
3) γ-globulini
21. U jezgri eukariotskih stanica uglavnom su prisutni:
1) protamini 3) albumin
2) histoni 4) globulini
22. Proteinoidi uključuju:
1) zein - protein sjemena kukuruza 4) fibroin - protein svile
2) albumin - bjelanjak 5) kolagen - protein povezuje
3) hordein - protein tkiva sjemena ječma
Aminokiseline, proteini i peptidi su primjeri dolje opisanih spojeva. Mnoge biološki aktivne molekule uključuju nekoliko kemijski različitih funkcionalnih skupina koje mogu komunicirati jedna s drugom i međusobne funkcionalne skupine.
Aminokiseline.
Aminokiseline- organski bifunkcionalni spojevi, koji uključuju karboksilnu skupinu - UNSD i amino skupina - NH 2 .
Udio α i β - aminokiseline:
Uglavnom se nalazi u prirodi α -kiseline. Proteini sadrže 19 aminokiselina i jednu aminokiselinu ( C 5 H 9NE 2 ):
Najjednostavniji amino kiselina- glicin. Ostale aminokiseline možemo podijeliti u sljedeće glavne skupine:
1) homolozi glicina - alanin, valin, leucin, izoleucin.
Dobivanje aminokiselina.
Kemijska svojstva aminokiselina.
Aminokiseline- to su amfoterni spojevi, jer sadrže u svom sastavu 2 suprotne funkcionalne skupine - amino skupinu i hidroksilnu skupinu. Stoga reagiraju s kiselinama i lužinama:
Pretvorba kiselina i baza može se predstaviti kao:
Suvremena proteinska prehrana ne može se zamisliti bez razmatranja uloge pojedinih aminokiselina. Čak i uz ukupnu pozitivnu ravnotežu proteina, životinjskom tijelu može nedostajati proteina. To je zbog činjenice da je asimilacija pojedinih aminokiselina međusobno povezana, nedostatak ili višak jedne aminokiseline može dovesti do nedostatka druge.
Neke aminokiseline se ne sintetiziraju kod ljudi i životinja. Zovu se nezamjenjivi. Postoji samo deset takvih aminokiselina. Četiri od njih su kritična (ograničavajuća) – najčešće ograničavaju rast i razvoj životinja.
U prehrani peradi, metionin i cistin su glavne ograničavajuće aminokiseline, a lizin u prehrani svinja. Tijelo mora dobiti dovoljnu količinu glavne ograničavajuće kiseline u hrani kako bi se druge aminokiseline mogle učinkovito koristiti za sintezu proteina.
Ovaj princip ilustrira Liebigova bačva, gdje razina punjenja bačve predstavlja razinu sinteze proteina u tijelu životinje. Najkraća daska u bačvi "ograničava" sposobnost zadržavanja tekućine. Ako se ova ploča produži, tada će se volumen tekućine zadržane u bačvi povećati do razine druge granične ploče.
Najvažniji čimbenik koji određuje produktivnost životinja je ravnoteža aminokiselina sadržanih u njoj u skladu s fiziološkim potrebama. Brojna istraživanja su pokazala da se kod svinja, ovisno o pasmini i spolu, potreba za aminokiselinama kvantitativno razlikuje. Ali omjer esencijalnih aminokiselina za sintezu 1 g proteina je isti. Ovaj omjer esencijalnih aminokiselina i lizina, kao glavne ograničavajuće aminokiseline, naziva se “idealni protein” ili “idealni aminokiselinski profil”. (
Lizin
dio je gotovo svih proteina životinjskog, biljnog i mikrobnog podrijetla, međutim proteini žitarica su siromašni lizinom.
- Lizin regulira reproduktivnu funkciju, s njegovim nedostatkom, poremećeno je stvaranje spermija i jajašca.
- Neophodan je za rast mladih životinja, stvaranje proteina tkiva. Lizin sudjeluje u sintezi nukleoproteina, kromoproteina (hemoglobina), čime regulira pigmentaciju životinjske dlake. Regulira količinu proizvoda razgradnje proteina u tkivima i organima.
- Potiče apsorpciju kalcija
- Sudjeluje u funkcionalnoj aktivnosti živčanog i endokrini sustavi, regulira metabolizam bjelančevina i ugljikohidrata, međutim, reagirajući s ugljikohidratima, lizin postaje nedostupan za asimilaciju.
- Lizin je prekursor u stvaranju karnitina, koji igra važnu ulogu u metabolizmu masti.
Metionin i cistin aminokiseline koje sadrže sumpor. U tom slučaju metionin se može transformirati u cistin, stoga se te aminokiseline zajedno normaliziraju, a u slučaju nedostatka u prehranu se uvode dodaci metionina. Obje ove aminokiseline sudjeluju u stvaranju kožnih derivata – dlake, perja; zajedno s vitaminom E reguliraju uklanjanje viška masnoće iz jetre, neophodni su za rast i razmnožavanje stanica, eritrocita. Uz nedostatak metionina, cistin je neaktivan. Međutim, značajan višak metionina u prehrani ne smije se tolerirati.
metionin
potiče taloženje masti u mišićima, neophodan je za stvaranje novih organskih spojeva kolina (vitamin B4), kreatina, adrenalina, niacina (vitamin B5) itd.
Nedostatak metionina u prehrani dovodi do smanjenja razine proteina plazme (albumina), uzrokuje anemiju (smanjenje razine hemoglobina u krvi), uz istovremeni nedostatak vitamina E i selena pridonosi razvoju mišićne distrofije. Nedovoljna količina metionina u prehrani uzrokuje usporavanje rasta mladih životinja, gubitak apetita, smanjenu produktivnost, povećanje troškova hrane, masnu jetru, oštećenje bubrega, anemiju i iscrpljenost.
Višak metionina otežava korištenje dušika, uzrokuje degenerativne promjene u jetri, bubrezima, gušterači, te povećava potrebu za argininom i glicinom. Kod velikog viška metionina uočava se neravnoteža (poremećena je ravnoteža aminokiselina, koja se temelji na oštrim odstupanjima od optimalnog omjera esencijalnih aminokiselina u prehrani), što je popraćeno metaboličkim poremećajima i inhibicijom rasta. stopa kod mladih životinja.
Cistin - aminokiselina koja sadrži sumpor, zamjenjiva s metioninom, sudjeluje u redoks procesima, metabolizmu proteina, ugljikohidrata i žučnih kiselina, potiče stvaranje tvari koje neutraliziraju crijevne otrove, aktivira inzulin, zajedno s triptofanom, cistin sudjeluje u sintezi žučnih kiselina u jetri neophodnih za apsorpciju produkata probave masti iz crijeva, koji se koriste za sintezu glutationa. Cistin ima sposobnost apsorbiranja ultraljubičastih zraka. S nedostatkom cistina bilježi se ciroza jetre, kašnjenje u rastu perja i perja kod mladih životinja, krhkost i gubitak (čupanje) perja kod odrasle ptice te smanjenje otpornosti na zarazne bolesti.
Triptofan
određuje fiziološku aktivnost enzima probavnog trakta, oksidativnih enzima u stanicama i niza hormona, sudjeluje u obnovi proteina krvne plazme, određuje normalno funkcioniranje endokrinog i hematopoetskog aparata, reproduktivnog sustava, sintezu gama - globulina, hemoglobin, nikotinska kiselina, očna purpura i dr. u triptofanskoj prehrani usporava se rast mladih životinja, smanjuje se proizvodnja jaja, povećavaju se troškovi hrane za proizvodnju, atrofiraju endokrine i spolne žlijezde, dolazi do sljepoće, razvija se anemija ( smanjuje se broj eritrocita i razina hemoglobina u krvi), smanjuje se otpornost i imunološka svojstva organizma, oplodnja i valivost jaja... U svinja hranjenih hranom siromašnom triptofanom, smanjuje se unos hrane, pojavljuje se izopačen apetit, grube čekinje i mršavljenje, a zapaža se masna jetra. Nedostatak ove aminokiseline također dovodi do steriliteta, povećane razdražljivosti, konvulzija, stvaranja katarakte, negativne ravnoteže dušika i gubitka tjelesne težine. Triptofan, kao prekursor (provitamin) niacina, sprječava razvoj pelagre.