Aminokiseline arginin i lizin čine. Uloga i značaj aminokiselina u ishrani životinja. Uloga esencijalnih aminokiselina Formule sumpornih aminokiselina
Među različitim aminokiselinama, samo 20 je uključeno u intracelularnu sintezu proteina ( proteinogenih aminokiselina). Također, u ljudskom tijelu je pronađeno oko 40 neproteinogenih aminokiselina. Sve proteinogene aminokiseline su α- aminokiseline i njihov primjer može biti prikazan dodatni načini klasifikacija.
Po strukturi bočnog radikala
Dodijeli
- alifatski(alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin, glicin),
- aromatično(fenilalanin, tirozin, triptofan),
- koji sadrže sumpor(cistein, metionin),
- koji sadrži OH grupa(opet serin, treonin, tirozin),
- koji sadrže dodatne COOH grupa(asparaginska i glutaminska kiselina),
- dodatno NH 2 -grupa(lizin, arginin, histidin, takođe glutamin, asparagin).
Obično su nazivi aminokiselina skraćeni na 3 slova. Profesionalci u molekularnoj biologiji također koriste jednoslovne simbole za svaku aminokiselinu.
Struktura proteinogenih aminokiselina
Po polaritetu bočnog radikala
Postoji nepolarni aminokiseline (aromatične, alifatske) i polar(nenabijeni, negativno i pozitivno nabijeni).
Po kiselinsko-baznim svojstvima
Po kiselinsko-baznim svojstvima dijele se neutralan(većina), kiselo(asparaginska i glutaminska kiselina) i glavni(lizin, arginin, histidin) aminokiseline.
Po nezamjenjivosti
Ako je potrebno, tijelu se izdvajaju oni koji se ne sintetiziraju u tijelu i moraju se snabdjeti hranom - nezamjenjiv aminokiseline (leucin, izoleucin, valin, fenilalanin, triptofan, treonin, lizin, metionin). TO zamjenjiv uključuju takve aminokiseline, čiji ugljični kostur nastaje u metaboličkim reakcijama i sposoban je nekako dobiti amino grupu s formiranjem odgovarajuće amino kiseline. Dvije aminokiseline su uslovno nezamjenjiv (arginin, histidin), tj. njihova sinteza se javlja u nedovoljnim količinama, posebno kod djece.
Aminokiseline su karboksilne kiseline koje sadrže amino grupu i karboksilnu grupu. Prirodne aminokiseline su 2-amino karboksilne kiseline, ili α-amino kiseline, iako postoje aminokiseline kao što su β-alanin, taurin, γ-aminobutirna kiselina. Generalizirana formula za α-amino kiselinu izgleda ovako:
α-amino kiseline na ugljiku 2 imaju četiri različita supstituenta, odnosno sve α-amino kiseline, osim glicina, imaju asimetrični (hiralni) atom ugljika i postoje kao dva enantiomera - L- i D-amino kiseline. Prirodne aminokiseline pripadaju L-seriji. D-amino kiseline se nalaze u bakterijama i peptidnim antibioticima.
Sve aminokiseline u vodenim rastvorima mogu postojati u obliku bipolarnih jona, a njihov ukupni naboj zavisi od pH sredine. pH vrijednost pri kojoj je ukupni naboj nula naziva se izoelektrična točka. Na izoelektričnoj tački, aminokiselina je cwitter ion, odnosno njena aminska grupa je protonirana, a karboksilna grupa je disocirana. U neutralnom pH opsegu, većina aminokiselina su cwitterioni:
Aminokiseline ne apsorbuju svetlost u vidljivom delu spektra, aromatične aminokiseline apsorbuju svetlost u UV oblasti spektra: triptofan i tirozin na 280 nm, fenilalanin na 260 nm.
Aminokiseline karakteriziraju neke hemijske reakcije od velikog značaja za laboratorijsku praksu: kolor ninhidrinski test za α-amino grupu, reakcije karakteristične za sulfhidrilne, fenolne i druge grupe radikala aminokiselina, acetalizacija i formiranje Šifovih baza amino grupama, esterifikacija karboksilnim grupama.
Biološka uloga aminokiselina:
su strukturni elementi peptida i proteina, takozvanih proteinogenih aminokiselina. Sastav proteina sadrži 20 aminokiselina koje su kodirane genetski kod i uključeni su u proteine tokom translacije, neki od njih mogu biti fosforilirani, acilirani ili hidroksilirani;
mogu biti strukturni elementi drugih prirodnih spojeva - koenzima, žučnih kiselina, antibiotika;
su signalni molekuli. Neke od aminokiselina su neurotransmiteri ili prekursori neurotransmitera, hormona i histohormona;
su najvažniji metaboliti, na primjer, neke aminokiseline su prekursori biljnih alkaloida, ili služe kao donori dušika, ili su vitalne komponente ishrane.
Klasifikacija proteinogenih aminokiselina zasniva se na strukturi i polaritetu bočnih lanaca:
1. Alifatične aminokiseline:
glicin, glee, G, Gly
alanin, ala, A, Ala
valin, osovina, V, Val *
leucin, lei, L, Leu *
izoleucin, mulj, ja, Ile *
Ove aminokiseline ne sadrže heteroatome ili cikličke grupe u bočnom lancu i karakteriziraju ih izrazito niski polaritet.
cistein, cis, C, Cys
metionin, meth, M, Met *
3. Aromatične aminokiseline:
fenilalanin, fen, F, Phe *
tirozin, streljana, Y, Tyr
triptofan, tri, W, Trp *
histidin, gis, H, His
Aromatične aminokiseline sadrže cikluse stabilizovane mezomernom rezonancom. U ovoj grupi samo aminokiselina fenilalanin ispoljava niski polaritet, tirozin i triptofan se odlikuju primjetnim, a histidin - čak i visokim polaritetom. Histidin se također može nazvati bazičnim aminokiselinama.
4. Neutralne aminokiseline:
serin, siva, S, Ser
treonin, tre, T, Thr *
asparagin, asn, N, Asn
glutamin, gln, Q, Gln
Neutralne aminokiseline sadrže hidroksilne ili karboksamidne grupe. Iako su amidne grupe nejonske, molekule asparagina i glutamina su visoko polarne.
5. Kisele aminokiseline:
asparaginska kiselina (aspartat), asp, D, Asp
glutaminska kiselina (glutamat), duboko, E, Glu
Karboksilne grupe bočnih lanaca kiselih aminokiselina su potpuno jonizovane u čitavom fiziološkom pH opsegu.
6. Esencijalne aminokiseline:
lizin, l od, K, Lys *
arginin, arg, R, Arg
Bočni lanci bazičnih aminokiselina su potpuno protonirani u neutralnom pH opsegu. Jako bazična i vrlo polarna aminokiselina je arginin, koji sadrži gvanidinski dio.
7. Iminokiselina:
prolin, o, P, Pro
Prolinski bočni lanac sastoji se od petočlanog prstena koji sadrži α-ugljikov atom i α-amino grupu. Dakle, prolin, strogo govoreći, nije amino kiselina, već iminokiselina. Atom dušika u prstenu je slaba baza i nije protoniran pri fiziološkim pH vrijednostima. Zbog svoje ciklične strukture, prolin izaziva savijanja u polipeptidnom lancu, što je veoma važno za strukturu kolagena.
Neke od navedenih aminokiselina ne mogu se sintetizirati u ljudskom tijelu i moraju se unijeti hranom. Ove esencijalne aminokiseline su označene zvjezdicama.
Kao što je već spomenuto, proteinogene aminokiseline su prekursori nekih vrijednih biološki aktivnih molekula.
Dva biogena amina β-alanin i cisteamin su dio koenzima A (koenzimi su derivati vitamina rastvorljivih u vodi koji čine aktivni centar kompleksnih enzima). β-Alanin nastaje dekarboksilacijom asparaginske kiseline, a cisteamin dekarboksilacijom cisteina:
β-alanin 
cisteamin
Ostatak glutaminske kiseline je dio drugog koenzima - tetrahidrofolne kiseline, derivata vitamina B c.
Drugi biološki vrijedni molekuli su konjugati žučnih kiselina sa aminokiselinom glicinom. Ovi konjugati su jače kiseline od baznih, nastaju u jetri i prisutni su u žuči u obliku soli.
glikoholna kiselina
Proteinogene aminokiseline su prekursori nekih antibiotika - biološki aktivnih tvari koje sintetiziraju mikroorganizmi i inhibiraju rast bakterija, virusa i stanica. Najpoznatiji od njih su penicilini i cefalosporini, koji čine grupu β-laktamskih antibiotika i proizvode ih plesni iz roda Penicillium... Karakterizira ih prisustvo reaktivnog β-laktamskog prstena u strukturi, uz pomoć kojeg inhibiraju sintezu staničnih zidova gram-negativnih mikroorganizama.
opšta formula penicilina
Biogeni amini – neurotransmiteri, hormoni i histohormoni – dobijaju se iz aminokiselina dekarboksilacijom.
Aminokiseline glicin i glutamat su same po sebi neurotransmiteri u centralnom nervnom sistemu.
dopamin (neurotransmiter) norepinefrin (neurotransmiter)
adrenalin (hormon) histamin (neurotransmiter i histohormon)
serotonin (neurotransmiter i histohormon) GABA (neurotransmiter)
tiroksin (hormon)
Derivat aminokiseline triptofan je najpoznatiji prirodni auksin - indoloctena kiselina. Auksini su regulatori rasta biljaka, potiču diferencijaciju rastućih tkiva, rast kambija, korijena, ubrzavaju rast plodova i opadanje starog lišća, njihovi antagonisti su apscizinska kiselina.
indoloctene kiseline
Alkaloidi su također derivati aminokiselina - prirodnih spojeva bazične prirode koji sadrže dušik, a nastaju u biljkama. Ova jedinjenja su izuzetno aktivna fiziološka jedinjenja koja se široko koriste u medicini. Primjeri alkaloida uključuju derivat fenilalanina papaverin, izokinolinski alkaloid hipnotičkog maka (antispazmodik) i derivat triptofana fizostigmin, indol alkaloid iz kalabarskog graha (lijek protiv holinesteraze):
papaverin fizostigmin
Aminokiseline su izuzetno popularne mete biotehnologije. Postoji mnogo opcija za hemijsku sintezu aminokiselina, ali rezultat su racemati aminokiselina. Budući da su samo L-izomeri aminokiselina pogodni za prehrambenu industriju i medicinu, racemske smjese se moraju razdvojiti na enantiomere, što predstavlja ozbiljan problem. Stoga je biotehnološki pristup popularniji: enzimska sinteza korištenjem imobiliziranih enzima i mikrobiološka sinteza korištenjem cijelih mikrobnih stanica. U oba potonja slučaja dobijaju se čisti L-izomeri.
Aminokiseline se koriste kao dodataka ishrani i komponente hrane. Glutaminska kiselina poboljšava ukus mesa, valin i leucin poboljšavaju ukus pekarski proizvodi, glicin i cistein se koriste kao antioksidansi u konzerviranju. D-triptofan se može koristiti kao zamjena za šećer jer je višestruko slađi. Lizin se dodaje hrani za farmske životinje, jer većina biljnih proteina sadrži malu količinu esencijalne aminokiseline lizina.
Amino kiseline se široko koriste u medicinskoj praksi. To su aminokiseline kao što su metionin, histidin, glutaminska i asparaginska kiselina, glicin, cistein, valin.
U posljednjoj deceniji, aminokiseline su počele da se dodaju kozmetici za njegu kože i kose.
Hemijski modifikovane aminokiseline se takođe široko koriste u industriji kao surfaktanti u sintezi polimera, u proizvodnji deterdženata, emulgatora i aditiva za gorivo.
PROTEINI
Proteini su supstance visoke molekularne težine sastavljene od aminokiselina povezanih peptidnom vezom.
Upravo su proteini proizvod genetskih informacija koje se prenose s generacije na generaciju i provode sve vitalne procese u ćeliji.
Funkcije proteina:
Katalitička funkcija. Najbrojnija grupa proteina su enzimi - proteini sa katalitičkom aktivnošću koji ubrzavaju hemijske reakcije. Primjeri enzima su pepsin, alkohol dehidrogenaza, glutamin sintetaza.
Strukturna funkcija. Strukturni proteini su odgovorni za održavanje oblika i stabilnosti ćelija i tkiva, uključujući keratine, kolagen, fibroin.
Transportna funkcija. Transportni proteini prenose molekule ili jone iz jednog organa u drugi ili preko membrana unutar ćelije, na primjer, hemoglobin, serumski albumin, jonski kanali.
Zaštitna funkcija. Proteini sistema homeostaze štite organizam od patogena, stranih informacija, gubitka krvi - imunoglobulina, fibrinogena, trombina.
Regulatorna funkcija. Proteini obavljaju funkcije signalnih supstanci - neki hormoni, histohormoni i neurotransmiteri, receptori su za signalne supstance bilo koje strukture, obezbjeđuju daljnji prijenos signala u biohemijskim signalnim lancima ćelije. Primjeri uključuju hormon rasta somatotropin, hormon inzulin, H- i M-holinergičke receptore.
Motorna funkcija. Uz pomoć proteina provode se procesi kontrakcije i drugih bioloških kretanja. Primjeri uključuju tubulin, aktin, miozin.
Rezervna funkcija. Biljke sadrže proteine za skladištenje, koji su vrijedni nutrijenti; u životinjskim organizmima mišićni proteini služe kao rezervni nutrijenti koji se mobiliziraju kada je to apsolutno neophodno.
Proteine karakteriše prisustvo nekoliko nivoa strukturne organizacije.
Primarna struktura protein se odnosi na sekvencu aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu. Peptidna veza je karboksamidna veza između α-karboksilne grupe jedne amino kiseline i α-amino grupe druge amino kiseline.
alanilfenilalanilcisteilprolin
Peptidna veza ima nekoliko karakteristika:
a) rezonantno je stabilizovana i stoga je praktično u istoj ravni – planarnoj; rotacija oko C-N veze zahtijeva puno energije i teška je;
b) -CO-NH- veza ima poseban karakter, manja je od uobičajene, ali više nego dvostruka, odnosno postoji keto-enol tautomerizam:
c) supstituenti u odnosu na peptidnu vezu su u trans-pozicija;
d) peptidna kičma je okružena bočnim lancima različite prirode, u interakciji sa okolnim molekulima rastvarača, slobodne karboksilne i amino grupe se jonizuju, formirajući kationske i anjonske centre proteinskog molekula. Ovisno o njihovom omjeru, proteinski molekul prima ukupni pozitivan ili negativan naboj, a karakterizira ga i određena pH vrijednost medija kada dostigne izoelektričnu tačku proteina. Radikali formiraju solne, etarske, disulfidne mostove unutar molekula proteina, a također određuju raspon reakcija svojstvenih proteinima.
Trenutno smo se složili da smatramo polimere koji se sastoje od 100 ili više aminokiselinskih ostataka kao proteine, polipeptide - polimere koji se sastoje od 50-100 aminokiselinskih ostataka, peptide niske molekularne težine - polimere koji se sastoje od manje od 50 aminokiselinskih ostataka.
Neki peptidi male molekularne težine igraju nezavisnu biološku ulogu. Primjeri nekih od ovih peptida:
Glutation - γ-glu-cis-gly - jedan od najrasprostranjenijih intracelularnih peptida, učestvuje u redoks procesima u ćelijama i prenosu aminokiselina kroz biološke membrane.
Karnozin - β-ala-gis - peptid sadržan u mišićima životinja, eliminira produkte razgradnje lipidnog peroksida, ubrzava razgradnju ugljikohidrata u mišićima i uključen je u energetski metabolizam u mišićima u obliku fosfata.
Vasopresin je hormon zadnjeg režnja hipofize koji je uključen u regulaciju metabolizma vode u tijelu:
Faloidin je otrovni polipeptid mušice, u zanemarljivim koncentracijama, izaziva smrt organizma usled oslobađanja enzima i kalijevih jona iz ćelija:
Gramicidin je antibiotik koji djeluje na mnoge gram-pozitivne bakterije, mijenja propusnost bioloških membrana za spojeve male molekularne težine i uzrokuje smrt stanica:
Met-enkefalin - tyr-gli-gli-phen-meth - peptid koji se sintetizira u neuronima i slabi bol.
Sekundarna struktura proteina To je prostorna struktura nastala kao rezultat interakcije između funkcionalnih grupa peptidne kičme.
Peptidni lanac sadrži mnogo CO i NH grupa peptidnih veza, od kojih je svaka potencijalno sposobna da učestvuje u formiranju vodoničnih veza. Postoje dvije glavne vrste struktura koje to dozvoljavaju: α-helix, u koji se lanac namotava poput kabela iz telefonske slušalice, i presavijena β-struktura, u kojoj su rastegnuti dijelovi jednog ili više lanaca položeni jedan pored drugog. . Obje ove strukture su vrlo stabilne.
α-heliks karakteriše izuzetno čvrsto pakovanje upletenog polipeptidnog lanca, za svaki zavoj desnog heliksa dolazi 3,6 aminokiselinskih ostataka, čiji su radikali uvek usmereni ka spolja i blago unazad, tj. početak polipeptidnog lanca.
Glavne karakteristike α-heliksa:
α-heliks je stabiliziran vodikovim vezama između atoma vodika na dušiku peptidne grupe i karbonilnog kisika ostatka, koji je četiri pozicije udaljen od datog duž lanca;
sve peptidne grupe su uključene u formiranje vodonične veze, što osigurava maksimalnu stabilnost α-heliksa;
svi atomi dušika i kisika peptidnih grupa su uključeni u formiranje vodikovih veza, što značajno smanjuje hidrofilnost α-helikalnih područja i povećava njihovu hidrofobnost;
α-heliks se formira spontano i najstabilnija je konformacija polipeptidnog lanca, koja odgovara minimumu slobodne energije;
u polipeptidnom lancu L-aminokiselina, desna spirala, koja se obično nalazi u proteinima, mnogo je stabilnija od lijeve.
Mogućnost formiranja α-heliksa je zbog primarne strukture proteina. Neke aminokiseline ometaju uvijanje peptidne kičme. Na primjer, susjedne karboksilne grupe glutamata i aspartata međusobno se odbijaju, što sprječava stvaranje vodikovih veza u α-heliksu. Iz istog razloga, spiralizacija lanca je otežana na mjestima blisko raspoređenih pozitivno nabijenih ostataka lizina i arginina. Međutim, prolin igra najveću ulogu u poremećaju α-heliksa. Prvo, u prolinu, atom dušika je dio krutog prstena, koji sprječava rotaciju oko N-C veze, a drugo, prolin ne formira vodikovu vezu zbog odsustva vodika na atomu dušika.
β-folding je slojevita struktura formirana vodoničnim vezama između linearno lociranih peptidnih fragmenata. Oba lanca mogu biti nezavisna ili pripadati istom polipeptidnom molekulu. Ako su lanci orijentirani u jednom smjeru, onda se takva β-struktura naziva paralelna. U slučaju suprotnog smjera lanaca, odnosno kada se N-kraj jednog lanca poklopi sa C-krajem drugog lanca, β-struktura se naziva antiparalelna. Energetski, poželjnije je antiparalelno β-preklapanje sa gotovo linearnim vodoničnim mostovima.
paralelno β-sklapanje antiparalelno β-sklapanje
Za razliku od α-heliksa zasićenog vodoničnim vezama, svaki dio β-preklopnog lanca otvoren je za stvaranje dodatnih vodoničnih veza. Lateralni radikali aminokiselina su orijentisani gotovo okomito na ravan lista, naizmjenično gore i dolje.
U onim regijama gdje se peptidni lanac savija prilično naglo, često postoji β-petlja. Ovo je kratki fragment u kojem su 4 aminokiselinska ostatka savijena za 180° i stabilizirana jednim vodikovim mostom između prvog i četvrtog ostatka. Veliki radikali aminokiselina ometaju formiranje β-petlje, stoga se u nju najčešće uključuje najmanja aminokiselina glicin.
Supersekundarna struktura proteina- ovo je neki specifičan redoslijed izmjene sekundarnih struktura. Pod domenom se podrazumijeva poseban dio proteinske molekule koji ima određeni stepen strukturne i funkcionalne autonomije. Domeni se sada smatraju osnovnim elementima strukture proteinskih molekula, a omjer i priroda rasporeda α-heliksa i β-slojeva daje više za razumijevanje evolucije proteinskih molekula i filogenetskih odnosa nego upoređivanje primarnih struktura. Glavni zadatak evolucije je izgradnja svih novih proteina. Šansa je beskonačno mala da se slučajno sintetizira sekvenca aminokiselina koja bi zadovoljila uvjete pakovanja i osigurala izvođenje funkcionalnih zadataka. Stoga se često nalaze proteini s različitim funkcijama, ali sličnih po strukturi toliko da se čini da su imali jednog zajedničkog pretka ili su potomci jedni od drugih. Čini se da evolucija, suočena s potrebom rješavanja određenog problema, radije ne dizajnira proteine za to prvo, već da se prilagodi ovim već dobro podmazanim strukturama, prilagođavajući ih za nove svrhe.
Neki primjeri često ponavljanih supersekundarnih struktura:
αα ’- proteini koji sadrže samo α-helike (mioglobin, hemoglobin);
ββ '- proteini koji sadrže samo β-strukture (imunoglobulini, superoksid dismutaza);
βαβ '- struktura β-bačve, svaki β-sloj se nalazi unutar bureta i povezan je sa α-heliksom koji se nalazi na površini molekula (trioza fosfoizomeraza, laktat dehidrogenaza);
"Cinkov prst" - proteinski fragment koji se sastoji od 20 aminokiselinskih ostataka, atom cinka je vezan za dva cisteinska i dva histidina ostatka, što rezultira "prstom" od oko 12 aminokiselinskih ostataka, koji se može vezati za regulatorne regije DNK molekula;
"Leucinski patent zatvarač" - interagirajući proteini imaju α-helikalnu regiju koja sadrži najmanje 4 leucinska ostatka, locirani su 6 aminokiselina međusobno, odnosno nalaze se na površini svake druge petlje i mogu formirati hidrofobne veze sa ostacima leucina drugog protein ... Uz pomoć leucinskih spojnica, na primjer, molekule visokobaznih proteina histona mogu se kombinirati u komplekse, savladavajući pozitivni naboj.
Tercijarna struktura proteina To je prostorni raspored proteinske molekule, stabiliziran vezama između bočnih radikala aminokiselina.
Vrste veza koje stabilizuju tercijarnu strukturu proteina:
elektrostatički vodonik hidrofobni disulfid
komunikacija komunikacija komunikacija komunikacija komunikacija
U zavisnosti od nabora tercijarne strukture, proteini se mogu klasifikovati u dva glavna tipa - fibrilarni i globularni.
Fibrilarni proteini su dugački filamentozni molekuli netopivi u vodi, čiji su polipeptidni lanci produženi duž jedne ose. To su uglavnom strukturni i kontraktilni proteini. Nekoliko primjera najčešćih fibrilarnih proteina:
α-keratini. Sintetiziraju ga ćelije epiderme. Oni čine gotovo svu suhu težinu dlake, krzna, perja, rogova, noktiju, kandži, igala, krljušti, kopita i oklopa kornjače, kao i značajan dio težine vanjskog sloja kože. Ovo je cijela porodica proteina, slični su po sastavu aminokiselina, sadrže mnogo cisteinskih ostataka i imaju isti prostorni raspored polipeptidnih lanaca. U ćelijama kose, keratinski polipeptidni lanci se prvo organizuju u vlakna, od kojih se potom formiraju strukture poput užeta ili upletenog kabla, koji na kraju ispunjavaju ceo prostor ćelije. Ćelije dlake postaju spljoštene i konačno odumiru, a ćelijski zidovi formiraju cjevastu ovojnicu oko svake vlasi koja se zove kutikula. Kod α-keratina, polipeptidni lanci imaju oblik α-heliksa, upleteni jedan oko drugog u trožilni kabel sa formiranjem poprečnih disulfidnih veza. N-terminalni ostaci nalaze se na jednoj strani (paralelno). Keratini su netopivi u vodi zbog prevlasti aminokiselina sa nepolarnim bočnim radikalima u svom sastavu, koji su usmjereni prema vodenoj fazi. At perm odvijaju se sljedeći procesi: prvo se redukcijom tiolima razaraju disulfidni mostovi, a zatim, kada kosa dobije potreban oblik, suše se zagrijavanjem, dok se oksidacijom kisikom zraka stvaraju novi disulfidni mostovi koji zadržati oblik frizure.
β-keratini. To uključuje svilu i fibroin iz mreže. Oni su antiparalelni β-naborani slojevi sa prevlašću glicina, alanina i serina u sastavu.
Kolagen. Najzastupljeniji protein kod viših životinja i glavni fibrilarni protein vezivnog tkiva. Kolagen se sintetiše u fibroblastima i hondrocitima – specijalizovanim ćelijama vezivnog tkiva, iz kojih se potom izbacuje. Kolagenska vlakna nalaze se u koži, tetivama, hrskavici i kostima. Ne rastežu se, po snazi nadmašuju čeličnu žicu, kolagena vlakna karakteriziraju poprečne pruge. Kada se prokuha u vodi, vlaknasti, nerastvorljivi i neprobavljivi kolagen pretvara se u želatinu kao rezultat hidrolize nekih kovalentnih veza. Kolagen sadrži 35% glicina, 11% alanina, 21% prolina i 4-hidroksiprolina (aminokiselina koja se nalazi samo u kolagenu i elastinu). Ovaj sastav objašnjava relativno nisku nutritivnu vrijednost želatine kao proteina u hrani. Kolagenske fibrile se sastoje od ponavljajućih polipeptidnih podjedinica koje se nazivaju tropokolagen. Ove podjedinice su naslagane duž fibrila u paralelne snopove od glave do repa. Pomicanje glava daje karakterističnu poprečnu prugastost. Praznine u ovoj strukturi, po potrebi, mogu poslužiti kao mjesto za taloženje kristala hidroksiapatita Ca 5 (OH) (PO 4) 3, koji igra važnu ulogu u mineralizaciji kostiju.
Podjedinice tropokolagena sastoje se od tri polipeptidna lanca čvrsto uvijena u obliku trožilnog užeta, različitog od α- i β-keratina. Kod nekih kolagena sva tri lanca imaju isti niz aminokiselina, dok su kod drugih samo dva lanca identična, a treći se razlikuje od njih. Polipeptidni lanac tropokolagena formira lijevu spiralu sa samo tri aminokiselinska ostatka po okretu zbog savijanja lanca uzrokovanih prolinom i hidroksiprolinom. Osim vodikovih veza, tri lanca su povezana kovalentnom vezom formiranom između dva lizinska ostatka smještena u susjednim lancima:
Kako starimo, sve više i više poprečnih veza formira se unutar i između podjedinica tropokolagena, što čini kolagene fibrile čvršćim i krhkim, a to mijenja mehanička svojstva hrskavice i tetiva, čini kosti krhkim i smanjuje prozirnost rožnice. oko.
Elastin. Sadrži se u žutom elastičnom tkivu ligamenata i elastičnom sloju vezivnog tkiva u zidovima velikih arterija. Glavna podjedinica elastinskih vlakana je tropoelastin. Elastin je bogat glicinom i alaninom, visok je lizinom i malo prolina. Spiralni dijelovi elastina rastežu se pod zatezanjem, ali se vraćaju na svoju prvobitnu dužinu kada se opterećenje ukloni. Ostaci lizina iz četiri različita lanca formiraju kovalentne veze jedni s drugima i omogućavaju elastinu da se reverzibilno rasteže u svim smjerovima.
Globularni proteini - proteini, čiji je polipeptidni lanac presavijen u kompaktnu globulu, sposobnu za obavljanje širokog spektra funkcija.
Najprikladnije je razmotriti tercijarnu strukturu globularnih proteina koristeći mioglobin kao primjer. Mioglobin je relativno mali protein koji vezuje kiseonik koji se nalazi u mišićnim ćelijama. Pohranjuje vezani kiseonik i potiče njegov prijenos u mitohondrije. Molekul mioglobina sadrži jedan polipeptidni lanac i jednu hemogrupu (hem) - kompleks protoporfirina sa željezom. Glavna svojstva mioglobina:
a) molekul mioglobina je toliko kompaktan da u njega mogu stati samo 4 molekula vode;
b) svi polarni aminokiselinski ostaci, osim dva, nalaze se na vanjskoj površini molekula i svi su u hidratiziranom stanju;
c) većina hidrofobnih aminokiselinskih ostataka nalazi se unutar molekula mioglobina i stoga je zaštićena od kontakta s vodom;
d) svaki od četiri prolinska ostatka u molekuli mioglobina nalazi se na mjestu savijanja polipeptidnog lanca, na ostalim mjestima savijanja nalaze se ostaci serina, treonina i asparagina, jer takve aminokiseline sprječavaju stvaranje α-heliks ako su jedno s drugim;
e) planarna hemogrupa leži u šupljini (džepu) blizu površine molekule, atom željeza ima dvije koordinacijske veze usmjerene okomito na ravan hema, jedna je povezana sa histidinskim ostatkom 93, a druga služi za vezivanje molekul kiseonika.
Počevši od tercijarne strukture, protein postaje sposoban da obavlja svoje inherentne biološke funkcije. Funkcioniranje proteina zasniva se na činjenici da kada se tercijarna struktura presavije na površini proteina, formiraju se regije koje mogu za sebe vezati druge molekule, zvane ligandi. Visoku specifičnost interakcije proteina sa ligandom obezbeđuje komplementarnost strukture aktivnog centra sa strukturom liganda. Komplementarnost je prostorna i hemijska usklađenost površina u interakciji. Za većinu proteina tercijarna struktura je maksimalni nivo savijanja.
Kvartarna struktura proteina- tipično za proteine koji se sastoje od dva ili više polipeptidnih lanaca, međusobno povezanih isključivo nekovalentnim vezama, uglavnom elektrostatičkim i vodoničnim. Najčešće proteini sadrže dvije ili četiri podjedinice, više od četiri podjedinice obično sadrže regulatorne proteine.
Proteini s kvartarnom strukturom često se nazivaju oligomernim. Razlikovati homomerne i heteromerne proteine. Homomerni proteini uključuju proteine u kojima sve podjedinice imaju istu strukturu, na primjer, enzim katalaza se sastoji od četiri apsolutno identične podjedinice. Heteromerni proteini imaju različite podjedinice, na primjer, enzim RNA polimeraze sastoji se od pet strukturno različitih podjedinica koje obavljaju različite funkcije.
Interakcija jedne podjedinice sa specifičnim ligandom uzrokuje konformacijske promjene u cijelom oligomernom proteinu i mijenja afinitet drugih podjedinica za ligande; ovo svojstvo leži u osnovi sposobnosti oligomernih proteina za alosterijsku regulaciju.
Kvaternarna struktura proteina može se razmotriti na primjeru hemoglobina. Sadrži četiri polipeptidna lanca i četiri prostetske heme grupe, u kojima su atomi željeza u obliku željeza Fe 2+. Proteinski dio molekule - globin - sastoji se od dva α-lanca i dva β-lanca, koji sadrže do 70% α-heliksa. Svaki od četiri lanca ima karakterističnu tercijarnu strukturu, sa jednom hemogrupom koja je povezana sa svakim lancem. Hemovi različitih lanaca su relativno udaljeni i imaju različit ugao nagiba. Nekoliko direktnih kontakata se formira između dva α-lanca i dva β-lanca, dok brojni kontakti tipa α 1 β 1 i α 2 β 2, formirani od hidrofobnih radikala, nastaju između α i β lanaca. Kanal ostaje između α 1 β 1 i α 2 β 2.
Za razliku od mioglobina, hemoglobin se odlikuje znatno nižim afinitetom prema kisiku, što mu omogućava da im daje značajan dio vezanog kisika pri niskim parcijalnim pritiscima kisika koji postoji u tkivima. Kisik se lakše vezuje za željezo hemoglobina pri višim pH vrijednostima i niskoj koncentraciji CO 2, karakterističnoj za plućne alveole; oslobađanju kisika iz hemoglobina pogoduju niže pH vrijednosti i visoke koncentracije CO 2 svojstvene tkivima.
Osim kiseonika, hemoglobin nosi ione vodonika, koji se vezuju za ostatke histidina u lancima. Hemoglobin također nosi ugljični dioksid, koji se veže za terminalnu amino grupu svakog od četiri polipeptidna lanca, što rezultira stvaranjem karbaminohemoglobina:
U eritrocitima je tvar 2,3-difosfoglicerat (DPG) prisutna u dovoljno visokim koncentracijama, njen sadržaj raste s povećanjem velika visina i tokom hipoksije, olakšavajući oslobađanje kiseonika iz hemoglobina u tkivima. DPG se nalazi u kanalu između α 1 β 1 i α 2 β 2, u interakciji sa pozitivno inficiranim grupama β-lanaca. Kada hemoglobin veže kiseonik, DPG se istiskuje iz šupljine. Eritrociti nekih ptica ne sadrže DPG, već inozitol heksa-fosfat, koji dodatno smanjuje afinitet hemoglobina za kisik.
2,3-difosfoglicerat (DPG)
HbA - normalni hemoglobin odraslih, HbF - fetalni hemoglobin, ima veći afinitet za O2, HbS - hemoglobin kod anemije srpastih ćelija. Anemija srpastih ćelija je ozbiljan nasljedni poremećaj povezan s genetskom abnormalnošću u hemoglobinu. U krvi oboljelih osoba uočava se neobično veliki broj tankih eritrocita u obliku srpa, koji, prvo, lako pucaju, a drugo, začepljuju krvne kapilare. Na molekularnom nivou, hemoglobin S se razlikuje od hemoglobina A po jednom aminokiselinskom ostatku na poziciji 6 β-lanaca, gdje se umjesto ostatka glutaminske kiseline nalazi valin. Dakle, hemoglobin S sadrži dva negativna naboja manje, pojava valina dovodi do pojave "ljepljivog" hidrofobnog kontakta na površini molekule, kao rezultat toga, tokom deoksigenacije, molekule deoksihemoglobina S se spajaju i formiraju nerastvorljive abnormalno dugo filamentozni agregati koji dovode do deformacije eritrocita.
Nema razloga vjerovati da postoji nezavisna genetska kontrola nad formiranjem nivoa strukturne organizacije proteina iznad primarne, budući da primarna struktura određuje i sekundarnu, i tercijarnu i kvartarnu (ako postoji). Prirodna konformacija proteina je termodinamički najstabilnija struktura u ovim uslovima.
POGLAVLJE 2.1. PROTEINI
1. Neutralna aminokiselina je:
1) arginin 4) asparaginska kiselina
2) lizin 5) histidin
2. Bipolarni ion monoaminomonokarboksilne aminokiseline je nabijen:
1) negativan
2) električno neutralan
3) pozitivan
Smanjena aminokiselina
H 2 N-CH 2 - (CH 2) 3 -CHNH 2 -COOH
pripada grupi aminokiselina:
1) hidrofobni
2) polarni, ali nenaelektrisani
3) pozitivno naelektrisan
4) negativno naelektrisan
4. Postavite korespondenciju:
radikali aminokiselina
a) histidin
a) histidin
c) fenilalanin
e) triptofan
5. Iminokiselina je:
1) glicin 4) serin
2) cistein 5) prolin
3) arginin
6. Aminokiseline koje čine proteine su:
1) α-amino derivati karboksilnih kiselina
2) β-amino derivati karboksilnih kiselina
3) α-amino derivati nezasićenih karboksilnih kiselina
7. Imenujte aminokiselinu:
1. Imenujte aminokiselinu:
9.Postavite korespondenciju:
Grupe aminokiselina
4.citrulin monoaminomonokarboksilna kiselina
5.cistin diaminomonokarboksilna
6.Treonin monoaminodikarboksilna kiselina
7.glutamin diaminodikarboksilni
10. Aminokiselina koja sadrži sumpor je:
8. Treonin 4) triptofan
9. Tirozin 5) metionin
10. Cistein
11. Sastav proteina ne uključuje aminokiseline:
1) glutamin 3) arginin
2) γ-aminobutirna 4) β-alanin
kiselina 4) treonin
12. Hidroksi grupa sadrži aminokiseline:
1) alanin 4) metionin
2) serin 5) treonin
3) cistein
13. Uspostavite usklađenost:
elementarnog hemijskog sadržaja
sastav proteina u procentima
1) ugljenik a) 21-23
2) kiseonik b) 0-3
3) azot c) 6-7
4) vodonik 5) 50-55
5) sumpor d) 15-17
14. Veza ne učestvuje u formiranju tercijarne strukture proteina:
1) vodonik
2) peptid
3) disulfid
4) hidrofobna interakcija
15. Molekularna težina proteina varira unutar:
1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 hiljada kDa
16. Kada ne dođe do denaturacije proteina:
1) povrede tercijarne strukture
3) povrede sekundarne strukture
2) hidroliza peptidnih veza
4) disocijacija podjedinica
Spektrofotometrijska metoda kvantitativne
definicija proteina zasniva se na njihovoj sposobnosti da apsorbuju svjetlost u UV području kada:
1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm
Aminokiseline arginin i lizin čine
20-30% aminokiselinskog sastava proteina:
1) albumini 4) histoni
2) prolamini 5) proteinoidi
3) globulini
19. Proteini za kosu keratini pripadaju grupi:
1) prolamini 4) glutelini
2) protamini 5) globulini
3) proteinoid
20,50% proteina krvne plazme čine:
1) α-globulini 4) albumin
2) β-globulini 5) prealbumin
3) γ-globulini
21. U jezgrima eukariotskih ćelija uglavnom su prisutni:
1) protamini 3) albumin
2) histoni 4) globulini
22. Proteinoidi uključuju:
1) zein - protein semena kukuruza 4) fibroin - protein svile
2) albumin - bjelanjak 5) kolagen - protein povezuje
3) hordein - protein tkiva sjemena ječma
Aminokiseline, proteini i peptidi su primjeri spojeva opisanih u nastavku. Mnogi biološki aktivni molekuli uključuju nekoliko kemijski različitih funkcionalnih grupa koje mogu međusobno djelovati i međusobno djelovati.
Amino kiseline.
Amino kiseline- organska bifunkcionalna jedinjenja koja uključuju karboksilnu grupu - UNSD i amino grupa - NH 2 .
Dijeli α i β - amino kiseline:
Uglavnom se nalazi u prirodi α -kiseline. Proteini sadrže 19 aminokiselina i jednu aminokiselinu ( C 5 H 9NO 2 ):
Najjednostavniji amino kiseline- glicin. Ostale aminokiseline se mogu podijeliti u sljedeće glavne grupe:
1) homolozi glicina - alanin, valin, leucin, izoleucin.
Dobijanje aminokiselina.
Hemijska svojstva aminokiselina.
Amino kiseline- ovo su amfoterna jedinjenja, jer sadrže u svom sastavu 2 suprotne funkcionalne grupe - amino grupu i hidroksilnu grupu. Stoga reagiraju s kiselinama i alkalijama:
Acid-bazna konverzija se može predstaviti kao:
Moderna proteinska prehrana ne može se zamisliti bez razmatranja uloge pojedinih aminokiselina. Čak i uz ukupnu pozitivnu ravnotežu proteina, tijelu životinje može nedostajati proteina. To je zbog činjenice da je asimilacija pojedinih aminokiselina međusobno povezana, nedostatak ili višak jedne aminokiseline može dovesti do nedostatka druge.
Neke aminokiseline se ne sintetiziraju kod ljudi i životinja. Nazivaju se nezamjenjivim. Postoji samo deset takvih aminokiselina. Četiri od njih su kritična (ograničavajuća) - najčešće ograničavaju rast i razvoj životinja.
U ishrani peradi, metionin i cistin su glavne ograničavajuće aminokiseline, a lizin u ishrani svinja. Tijelo mora primiti dovoljnu količinu glavne ograničavajuće kiseline u hrani kako bi se druge aminokiseline mogle efikasno koristiti za sintezu proteina.
Ovaj princip ilustruje Liebigova bačva, gde nivo punjenja bureta predstavlja nivo sinteze proteina u telu životinje. Najkraća daska u buretu "ograničava" sposobnost zadržavanja tečnosti. Ako se ova ploča produži, tada će se volumen tekućine zadržane u buretu povećati do nivoa druge ograničavajuće ploče.
Najvažniji faktor koji određuje produktivnost životinja je ravnoteža aminokiselina sadržanih u njima u skladu sa fiziološkim potrebama. Brojna istraživanja su pokazala da se kod svinja, ovisno o rasi i spolu, potreba za aminokiselinama kvantitativno razlikuje. Ali omjer esencijalnih aminokiselina za sintezu 1 g proteina je isti. Ovaj omjer esencijalnih aminokiselina i lizina, kao glavne ograničavajuće aminokiseline, naziva se “idealni protein” ili “idealni aminokiselinski profil”. (
Lysine
dio je gotovo svih proteina životinjskog, biljnog i mikrobnog porijekla, međutim, proteini žitarica su siromašni lizinom.
- Lizin reguliše reproduktivnu funkciju, a njegovim nedostatkom narušava se stvaranje spermatozoida i jajnih ćelija.
- Neophodan je za rast mladih životinja, stvaranje proteina tkiva. Lizin učestvuje u sintezi nukleoproteina, hromoproteina (hemoglobina), čime reguliše pigmentaciju životinjske dlake. Reguliše količinu proizvoda razgradnje proteina u tkivima i organima.
- Promoviše apsorpciju kalcijuma
- Učestvuje u funkcionalnoj aktivnosti nervnog i endokrinih sistema, regulira metabolizam proteina i ugljikohidrata, međutim, reagirajući s ugljikohidratima, lizin postaje nepristupačan za asimilaciju.
- Lizin je prekursor u stvaranju karnitina, koji igra važnu ulogu u metabolizmu masti.
Metionin i cistin aminokiseline koje sadrže sumpor. U tom slučaju metionin se može transformirati u cistin, te se te aminokiseline zajedno normaliziraju, a u slučaju nedostatka u prehranu se unose suplementi metionina. Obje ove aminokiseline su uključene u formiranje kožnih derivata - dlake, perje; zajedno sa vitaminom E regulišu uklanjanje viška masnoće iz jetre, neophodni su za rast i razmnožavanje ćelija, eritrocita. Uz nedostatak metionina, cistin je neaktivan. Međutim, značajan višak metionina u ishrani ne treba tolerisati.
Metionin
pospješuje taloženje masti u mišićima, neophodan je za stvaranje novih organskih spojeva holina (vitamin B4), kreatina, adrenalina, niacina (vitamin B5) itd.
Nedostatak metionina u ishrani dovodi do smanjenja nivoa proteina plazme (albumina), izaziva anemiju (smanjenje nivoa hemoglobina u krvi), uz istovremeni nedostatak vitamina E i selena doprinosi razvoju mišićne distrofije. Nedovoljna količina metionina u prehrani uzrokuje zaostajanje u rastu mladih životinja, gubitak apetita, smanjenje produktivnosti, povećanje troškova hrane, masna degeneracija jetra, bubrežno oštećenje, anemija i gubitak.
Višak metionina otežava korištenje dušika, uzrokuje degenerativne promjene u jetri, bubrezima, pankreasu i povećava potrebu za argininom i glicinom. Kod velikog viška metionina uočava se neravnoteža (poremećena je ravnoteža aminokiselina, koja se zasniva na oštrim odstupanjima od optimalnog omjera esencijalnih aminokiselina u ishrani), što je praćeno metaboličkim poremećajima i inhibicijom rasta. stopa kod mladih životinja.
Cistin - aminokiselina koja sadrži sumpor, zamjenjiva s metioninom, učestvuje u redoks procesima, metabolizmu proteina, ugljikohidrata i žučnih kiselina, potiče stvaranje tvari koje neutraliziraju crijevne otrove, aktivira inzulin, zajedno sa triptofanom, cistin sudjeluje u sintezi žučnih kiselina u jetri neophodnih za apsorpciju produkata probave masti iz crijeva, koji se koriste za sintezu glutationa. Cistin ima sposobnost da apsorbuje ultraljubičaste zrake. Uz nedostatak cistina, bilježi se ciroza jetre, kašnjenje u perjanju i rastu perja kod mladih životinja, krhkost i gubitak (čupanje) perja kod odrasle ptice i smanjenje otpornosti na zarazne bolesti.
Triptofan
određuje fiziološku aktivnost enzima probavnog trakta, oksidativnih enzima u ćelijama i niza hormona, učestvuje u obnavljanju proteina krvne plazme, određuje normalno funkcionisanje endokrinog i hematopoetskog aparata, reproduktivnog sistema, sintezu gama - globulina, hemoglobin, nikotinska kiselina, purpura oka itd. u triptofanskoj ishrani usporava se rast mladih životinja, smanjuje se proizvodnja jaja, povećavaju se troškovi hrane za proizvodnju, atrofiraju endokrine i spolne žlijezde, dolazi do sljepoće, razvija se anemija ( smanjuje se broj eritrocita i nivo hemoglobina u krvi), smanjuje se otpornost i imunološka svojstva organizma, oplodnja i valivost jaja... Kod svinja hranjenih hranom siromašnom triptofanom, smanjuje se unos hrane, pojavljuje se izopačen apetit, grube čekinje i mršavljenje, a primjećuje se masna jetra. Nedostatak ove aminokiseline također dovodi do steriliteta, povećane razdražljivosti, konvulzija, stvaranja katarakte, negativnog balansa dušika i gubitka tjelesne težine. Triptofan, kao prekursor (provitamin) niacina, sprečava razvoj pelagre.