تشكل الأحماض الأمينية أرجينين ولايسين. دور وأهمية الأحماض الأمينية في تغذية الحيوان. دور الأحماض الأمينية الأساسية تركيبات الأحماض الأمينية الكبريت

من بين مجموعة متنوعة من الأحماض الأمينية ، يشارك 20 فقط في تخليق البروتين داخل الخلايا ( أحماض أمينية بروتينية). أيضا ، تم العثور على حوالي 40 من الأحماض الأمينية غير البروتينية في جسم الإنسان. جميع الأحماض الأمينية البروتينية α- يمكن عرض الأحماض الأمينية ومثالها طرق إضافيةتصنيف.

من خلال هيكل الجانب الراديكالي

تخصيص

• أليفاتية(ألانين ، فالين ، ليسين ، آيزولوسين ، برولين ، جليكاين) ،
• عطري(فينيل ألانين ، التيروزين ، التربتوفان) ،
• تحتوي على الكبريت(سيستين ، ميثيونين) ،
• تحتوي مجموعة OH(سيرين ، ثريونين ، تيروزين مرة أخرى) ،
• تحتوي على ملفات إضافية مجموعة COOH(أحماض الأسبارتيك والغلوتاميك) ،
• إضافي NH 2-المجموعة(ليسين ، أرجينين ، هيستيدين ، جلوتامين ، أسباراجين).

عادة ما يتم اختصار أسماء الأحماض الأمينية إلى 3 أحرف. يستخدم المحترفون في البيولوجيا الجزيئية أيضًا رموزًا ذات حرف واحد لكل حمض أميني.

هيكل الأحماض الأمينية البروتينية

بواسطة قطبية الجانب الجذري

موجود الغير قطبيالأحماض الأمينية (العطرية ، الأليفاتية) و قطبي(غير مشحون ، مشحون سلبًا وإيجابيًا).

حسب خصائص الحمض القاعدي

حسب خصائص الحمض القاعدي ، يتم تقسيمها إلى أجزاء حيادي(غالبية)، حامض(أحماض الأسبارتيك والغلوتاميك) و الرئيسي(ليسين ، أرجينين ، هيستيدين) أحماض أمينية.

عن طريق عدم الاستبدال

إذا لزم الأمر ، يتم تخصيص تلك التي لم يتم تصنيعها في الجسم ويجب تزويدها بالطعام - لا يمكن الاستغناء عنهالأحماض الأمينية (ليسين ، إيزولوسين ، فالين ، فينيل ألانين ، تريبتوفان ، ثريونين ، ليسين ، ميثيونين). إلى قابل للاستبدالتشمل هذه الأحماض الأمينية ، والتي يتشكل الهيكل الكربوني منها في تفاعلات أيضية ويمكنها بطريقة ما الحصول على مجموعة أمينية مع تكوين الأحماض الأمينية المقابلة. الأحماض الأمينية هي لا يمكن الاستغناء عنه مشروطًا (أرجينين ، هيستيدين) ، أي يحدث تركيبها بكميات غير كافية ، خاصة للأطفال.

الأحماض الأمينية هي أحماض كربوكسيلية تحتوي على مجموعة أمينية ومجموعة كربوكسيل. الأحماض الأمينية الطبيعية هي 2-amino carboxylic acids ، أو α-amino acids ، على الرغم من وجود أحماض أمينية مثل β-alanine ، taurine ، γ-aminobutyric acid. تبدو الصيغة المعممة للحمض الأميني ألفا كما يلي:

تحتوي الأحماض الأمينية α في الكربون 2 على أربعة بدائل مختلفة ، أي أن جميع الأحماض الأمينية ألفا ، باستثناء الجليسين ، لها ذرة كربون غير متماثلة (مراوان) وتتواجد في شكل اثنين من المتغيرات - الأحماض الأمينية L و D . تنتمي الأحماض الأمينية الطبيعية إلى سلسلة L. تم العثور على الأحماض الأمينية د في البكتيريا والمضادات الحيوية الببتيد.

يمكن أن توجد جميع الأحماض الأمينية في المحاليل المائية على شكل أيونات ثنائية القطب ، وتعتمد شحنتها الإجمالية على الرقم الهيدروجيني للوسط. تسمى قيمة الأس الهيدروجيني التي تكون عندها الشحنة الإجمالية صفرًا بالنقطة الكهروضوئية. عند النقطة الكهروضوئية ، يكون الحمض الأميني عبارة عن أيون zwitter ، أي أن مجموعته الأمينية متكونة من البروتونات ، ويتم فصل مجموعة الكربوكسيل. في نطاق الأس الهيدروجيني المحايد ، تكون معظم الأحماض الأمينية zwitterions:

لا تمتص الأحماض الأمينية الضوء في المنطقة المرئية من الطيف ، وتمتص الأحماض الأمينية العطرية الضوء في منطقة الأشعة فوق البنفسجية من الطيف: التربتوفان والتيروزين عند 280 نانومتر ، والفينيل ألانين عند 260 نانومتر.

تتميز الأحماض الأمينية ببعضها تفاعلات كيميائيةذات أهمية كبيرة للممارسة المعملية: اختبار نينهيدرين الملون لمجموعة α-amino ، تفاعلات خصائص السلفهيدريل ، الفينول ومجموعات أخرى من جذور الأحماض الأمينية ، أسيتلة وتشكيل قواعد شيف في المجموعات الأمينية ، الأسترة في مجموعات الكربوكسيل.

الدور البيولوجي للأحماض الأمينية:

هي العناصر الهيكلية للببتيدات والبروتينات ، ما يسمى بالأحماض الأمينية البروتينية. تحتوي تركيبة البروتينات على 20 حمضًا أمينيًا مشفرة الكود الجينيويتم تضمينها في البروتينات أثناء الترجمة ، وبعضها يمكن أن يكون فسفرته ، أو أسيلتيد ، أو هيدروكسيل ؛

يمكن أن تكون عناصر هيكلية لمركبات طبيعية أخرى - الإنزيمات المساعدة والأحماض الصفراوية والمضادات الحيوية ؛

هي جزيئات الإشارات. بعض الأحماض الأمينية هي نواقل عصبية أو سلائف للناقلات العصبية والهرمونات وهرمونات الهيستو.

هي أهم المستقلبات ، على سبيل المثال ، بعض الأحماض الأمينية هي سلائف من قلويدات النبات ، أو بمثابة مانح للنيتروجين ، أو مكونات حيوية للتغذية.

يعتمد تصنيف الأحماض الأمينية البروتينية على هيكل وقطبية السلاسل الجانبية:

1. الأحماض الأمينية الأليفاتية:

جليكاين ، مرح، G ، Gly

ألانين ، علاء، أ ، علاء

فالين الفتحة، V ، Val *

ليسين ، لي، L، ليو *

إيزولوسين ، الطميأنا إيل *

لا تحتوي هذه الأحماض الأمينية على ذرات غير متجانسة أو مجموعات حلقية في السلسلة الجانبية وتتميز بقطبية منخفضة واضحة.

سيستين ، رابطة الدول المستقلة، C ، Cys

ميثيونين ، الميث، م ، التقى *

3. الأحماض الأمينية العطرية:

فينيل ألانين ، مجفف شعر، F، Phe *

التيروزين ، الرماية، ص ، صور

التربتوفان ، ثلاثة، W ، TRP *

الهيستيدين ، نظم المعلومات الجغرافيةحاء

تحتوي الأحماض الأمينية العطرية على دورات استقرار بالرنين المتوسط. في هذه المجموعة ، يُظهر فقط الحمض الأميني فينيل ألانين قطبية منخفضة ، ويتميز التيروزين والتريبتوفان بالملاحظة ، والهستيدين - حتى القطبية العالية. يمكن أيضًا الإشارة إلى الهيستيدين باسم الأحماض الأمينية الأساسية.

4. الأحماض الأمينية المحايدة:

سيرين رمادي، S ، Ser

ثريونين ، تري، T ، Thr *

الهليون ، ASN ، N ، Asn

الجلوتامين ، glnس ، جلن

تحتوي الأحماض الأمينية المحايدة على مجموعات هيدروكسيل أو كربوكساميد. على الرغم من أن مجموعات الأميد غير أيونية ، إلا أن جزيئات الأسباراجين والجلوتامين قطبية للغاية.

5. الأحماض الأمينية الحمضية:

حمض الأسبارتيك (الأسبارتاتي) ، آسيا والمحيط الهادئ، د ، جنوب

حمض الجلوتاميك (الجلوتامات) ، عميق، E ، جلو

تتأين مجموعات الكربوكسيل في السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية الحمضية بالكامل على مدى درجة الحموضة الفسيولوجية بالكامل.

6. الأحماض الأمينية الأساسية:

ليسين ، ل من عند، K، Lys *

أرجينين حج، R ، Arg

يتم بروتونات السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية الأساسية بالكامل في نطاق الأس الهيدروجيني المحايد. من الأحماض الأمينية الأساسية والقطبية للغاية الأرجينين ، والذي يحتوي على جزء غوانيدين.

7. حمض أمينو:

البرولين ، حول، P ، Pro

تتكون سلسلة البرولين الجانبية من حلقة خماسية تحتوي على ذرة كربون ألفا ومجموعة α-amino. لذلك ، فإن البرولين ، بالمعنى الدقيق للكلمة ، ليس حمضًا أمينيًا ، ولكنه حمض إيميني. ذرة النيتروجين في الحلقة هي قاعدة ضعيفة ولا يتم بروتوناتها عند قيم الأس الهيدروجيني الفسيولوجية. بسبب هيكله الدوري ، يسبب البرولين الانحناءات في سلسلة البولي ببتيد ، وهو أمر مهم للغاية لبنية الكولاجين.

لا يمكن تصنيع بعض الأحماض الأمينية المدرجة في جسم الإنسان ويجب تناولها مع الطعام. يتم تمييز هذه الأحماض الأمينية الأساسية بعلامات النجمة.

كما ذكر أعلاه ، فإن الأحماض الأمينية البروتينية هي سلائف لبعض الجزيئات النشطة بيولوجيا القيمة.

اثنان من الأمينات الأحيائية - ألانين وسيستامين جزء من أنزيم أ (الإنزيمات المساعدة هي مشتقات من الفيتامينات القابلة للذوبان في الماء والتي تشكل المركز النشط للأنزيمات المعقدة). يتشكل β-Alanine عن طريق نزع الكربوكسيل من حمض الأسبارتيك ، والسيستامين عن طريق نزع الكربوكسيل من السيستين:

β- ألانين
السيستامين

ما تبقى من حمض الجلوتاميك هو جزء من أنزيم آخر - حمض تتراهيدروفوليك ، مشتق من فيتامين ب ج.

الجزيئات الأخرى ذات القيمة البيولوجية هي اتحادات الأحماض الصفراوية مع الأحماض الأمينية جلايسين. هذه الاتحادات هي أحماض أقوى من الأحماض الأساسية ؛ فهي تتشكل في الكبد وتتواجد في الصفراء على شكل أملاح.

حمض الجليكوكوليك

الأحماض الأمينية البروتينية هي سلائف لبعض المضادات الحيوية - مواد نشطة بيولوجيا يتم تصنيعها بواسطة الكائنات الحية الدقيقة وتثبط نمو البكتيريا والفيروسات والخلايا. وأشهرها البنسلين والسيفالوسبورينات ، التي تشكل مجموعة المضادات الحيوية بيتا لاكتام والتي ينتجها العفن من الجنس. البنسليوم... تتميز بوجود حلقة β-lactam تفاعلية في الهيكل ، والتي تساعد على تثبيط تخليق جدران الخلايا للكائنات الحية الدقيقة سالبة الجرام.

الصيغة العامة للبنسلين

يتم الحصول على الأمينات الحيوية - الناقلات العصبية والهرمونات وهرمونات الأنسجة - من الأحماض الأمينية عن طريق نزع الكربوكسيل.

الأحماض الأمينية الجلايسين والغلوتامات هي نفسها نواقل عصبية في الجهاز العصبي المركزي.

الدوبامين (ناقل عصبي) بافراز (ناقل عصبي)

الأدرينالين (هرمون) الهيستامين (الناقل العصبي وهرمون الهستوهرمون)

السيروتونين (ناقل عصبي وهرمون هيستوهرمون) GABA (ناقل عصبي)

هرمون الغدة الدرقية (هرمون)

مشتق من الحمض الأميني التربتوفان هو أشهر حمض الأوكسين الذي يحدث بشكل طبيعي. Auxins هي منظمات نمو النبات ، فهي تحفز تمايز الأنسجة النامية ، ونمو الكامبيوم ، والجذور ، وتسريع نمو الثمار وتساقط الأوراق القديمة ، ومضاداتها هي حمض الأبسيسيك.

حمض إندوليسيكتيك

القلويات هي أيضًا مشتقات الأحماض الأمينية - مركبات طبيعية تحتوي على النيتروجين ذات طبيعة أساسية ، تتشكل في النباتات. هذه المركبات عبارة عن مركبات فسيولوجية نشطة للغاية تستخدم على نطاق واسع في الطب. تتضمن أمثلة القلويدات مشتق فينيل ألانين بابافيرين ، وقلويد إيزوكينولين من الخشخاش المنوم (مضاد للتشنج) ، ومشتق فيزوستيغمين التربتوفان ، وهو قلويد إندولي من حبوب كالابار (عقار أنتي كولينستريز):

فيزوستيغمين بابافيرين

الأحماض الأمينية هي أهداف تقنية حيوية شائعة للغاية. هناك العديد من الخيارات للتوليف الكيميائي للأحماض الأمينية ، ولكن النتيجة هي رفاق أحماض أمينية. نظرًا لأن L-isomers من الأحماض الأمينية فقط هو المناسب لصناعة الأغذية والطب ، يجب فصل الخلائط الراسيمية إلى متشابهة ، وهي مشكلة خطيرة. لذلك ، فإن نهج التكنولوجيا الحيوية أكثر شيوعًا: التوليف الأنزيمي باستخدام الإنزيمات المعطلة والتوليف الميكروبيولوجي باستخدام الخلايا الميكروبية الكاملة. في كلتا الحالتين الأخيرتين ، يتم الحصول على ايزومرات L نقية.

تستخدم الأحماض الأمينية المكملات الغذائيةومكونات الأعلاف. حمض الجلوتاميك يعزز طعم اللحوم ، فالين والليوسين يحسن الطعم منتجات المخبزوالجليسين والسيستين كمضادات للأكسدة في التعليب. يمكن استخدام D-tryptophan كبديل للسكر لأنه أحلى عدة مرات. يضاف اللايسين لتغذية حيوانات المزرعة ، لأن معظم البروتينات النباتية تحتوي على كمية صغيرة من الأحماض الأمينية الأساسية ليسين.

تستخدم الأحماض الأمينية على نطاق واسع في الممارسة الطبية. هذه هي الأحماض الأمينية مثل ميثيونين ، والهيستيدين ، وأحماض الجلوتاميك والأسبارتيك ، والجليسين ، والسيستين ، والفالين.

في العقد الماضي ، بدأت إضافة الأحماض الأمينية إلى مستحضرات التجميل للعناية بالبشرة والشعر.

تستخدم الأحماض الأمينية المعدلة كيميائيًا على نطاق واسع في الصناعة كمواد خافضة للتوتر السطحي في تخليق البوليمر ، في إنتاج المنظفات والمستحلبات ومضافات الوقود.

البروتينات

البروتينات هي مواد ذات وزن جزيئي مرتفع تتكون من أحماض أمينية مرتبطة برابطة ببتيدية.

إنها بروتينات هي نتاج معلومات وراثية تنتقل من جيل إلى جيل ، وتقوم بجميع العمليات الحيوية في الخلية.

وظائف البروتين:

الوظيفة التحفيزية. أكثر مجموعات البروتينات عددًا هي الإنزيمات - وهي بروتينات ذات نشاط تحفيزي تسرع التفاعلات الكيميائية. أمثلة من الإنزيمات البيبسين ، الكحول ديهيدروجينيز ، الجلوتامين سينثيتاز.

الوظيفة الهيكلية. البروتينات الهيكلية هي المسؤولة عن الحفاظ على شكل واستقرار الخلايا والأنسجة ، وتشمل هذه الكيراتين ، والكولاجين ، والفيبروين.

وظيفة النقل. تنقل بروتينات النقل الجزيئات أو الأيونات من عضو إلى آخر أو عبر الأغشية داخل الخلية ، على سبيل المثال الهيموغلوبين وألبومين المصل والقنوات الأيونية.

وظيفة الحماية. تحمي بروتينات نظام التوازن الجسم من مسببات الأمراض والمعلومات الأجنبية وفقدان الدم - الغلوبولين المناعي والفيبرينوجين والثرومبين.

الوظيفة التنظيمية. تؤدي البروتينات وظائف إشارات المواد - فبعض الهرمونات وهرمونات الهستوهورمونات والناقلات العصبية ، هي مستقبلات للإشارة إلى مواد من أي بنية ، وتوفر مزيدًا من نقل الإشارات في سلاسل الإشارات الكيميائية الحيوية للخلية. ومن الأمثلة على ذلك هرمون النمو سوماتوتروبين ، هرمون الأنسولين ، مستقبلات الكوليني H و M.

وظيفة المحرك. بمساعدة البروتينات ، يتم تنفيذ عمليات الانكماش والحركة البيولوجية الأخرى. ومن الأمثلة على ذلك التوبولين والأكتين والميوسين.

وظيفة الغيار. تحتوي النباتات على بروتينات التخزين ، وهي مغذيات قيمة ؛ في الكائنات الحية ، تعمل البروتينات العضلية كمغذيات احتياطية يتم تعبئتها عند الضرورة القصوى.

تتميز البروتينات بوجود عدة مستويات من التنظيم الهيكلي.

الهيكل الأساسييشير البروتين إلى تسلسل بقايا الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد. رابطة الببتيد عبارة عن رابطة كربوكساميد بين مجموعة α-carboxyl لحمض أميني واحد ومجموعة α-amino لحمض أميني آخر.

ألانيل فينيلالانيلسيستيلبرولين

رابطة الببتيد لها عدة خصائص:

أ) يكون مستقرًا بشكل رنين وبالتالي فهو عمليًا في نفس المستوى - مستوٍ ؛ يتطلب الدوران حول رابطة C-N الكثير من الطاقة وهو صعب ؛

ب) السندات -CO-NH- لها طابع خاص ، فهي أقل من المعتاد ، ولكنها أكثر من الضعف ، أي أن هناك توتومرية كيتو-إينول:

ج) توجد بدائل فيما يتعلق برابطة الببتيد نشوة-موقع؛

د) يحيط العمود الفقري للببتيد بسلاسل جانبية ذات طبيعة مختلفة ، وتتفاعل مع جزيئات المذيبات المحيطة ، وتتأين مجموعات الكربوكسيل والأمينية الحرة ، وتشكل مراكز كاتيونية وأنيونية لجزيء البروتين. اعتمادًا على نسبتها ، يتلقى جزيء البروتين إجمالي شحنة موجبة أو سالبة ، ويتميز أيضًا بقيمة أس هيدروجيني معينة للوسيط عند الوصول إلى نقطة تساوي الكهرباء للبروتين. تشكل الجذور جسور الملح والأثير وثاني كبريتيد داخل جزيء البروتين ، كما تحدد نطاق التفاعلات الكامنة في البروتينات.

في الوقت الحاضر ، اتفقنا على النظر في البوليمرات التي تتكون من 100 أو أكثر من بقايا الأحماض الأمينية مثل البروتينات ، والبولي ببتيدات - البوليمرات التي تتكون من 50-100 من بقايا الأحماض الأمينية ، والببتيدات ذات الوزن الجزيئي المنخفض - البوليمرات التي تتكون من أقل من 50 من بقايا الأحماض الأمينية.

تلعب بعض الببتيدات ذات الوزن الجزيئي المنخفض دورًا بيولوجيًا مستقلًا. أمثلة على بعض هذه الببتيدات:

الجلوتاثيون - γ-glu-cis-gly - أحد أكثر الببتيدات داخل الخلايا انتشارًا ، ويشارك في عمليات الأكسدة والاختزال في الخلايا ونقل الأحماض الأمينية عبر الأغشية البيولوجية.

كارنوزين - β-ala-gis - ببتيد موجود في عضلات الحيوانات ، يزيل نواتج تحلل بيروكسيد الدهون ، ويسرع تكسير الكربوهيدرات في العضلات ويشارك في استقلاب الطاقة في العضلات على شكل فوسفات.

Vasopressin هو هرمون من الفص الخلفي من الغدة النخامية ، والذي يشارك في تنظيم التمثيل الغذائي للماء في الجسم:

Phalloidin هو عديد ببتيد غاريق الذباب السام ، بتركيزات ضئيلة ، يسبب موت الجسم بسبب إطلاق الإنزيمات وأيونات البوتاسيوم من الخلايا:

الجراميسيدين مضاد حيوي يعمل على العديد من البكتيريا موجبة الجرام ، ويغير نفاذية الأغشية البيولوجية للمركبات ذات الوزن الجزيئي المنخفض ويسبب موت الخلايا:

التقى-enkephalin - tyr-gli-gli-phen-meth - ببتيد مركب في الخلايا العصبية ويضعف الألم.

هيكل البروتين الثانويهي بنية مكانية تشكلت نتيجة التفاعلات بين المجموعات الوظيفية للعمود الفقري الببتيد.

تحتوي سلسلة الببتيد على العديد من مجموعات CO و NH من روابط الببتيد ، كل منها قادر على المشاركة في تكوين روابط الهيدروجين. هناك نوعان رئيسيان من الهياكل التي تسمح بذلك: α-helix ، حيث يتم لف السلسلة مثل سلك من مستقبل الهاتف ، وهيكل المطوي ، حيث يتم وضع أقسام ممتدة من سلسلة واحدة أو أكثر جنبًا إلى جنب . كلا الهيكلين مستقران للغاية.

تتميز α-helix بالتغليف المحكم للغاية لسلسلة البولي ببتيد الملتوية ، لكل منعطف من الحلزون الأيمن هناك 3.6 بقايا من الأحماض الأمينية ، يتم توجيه جذورها دائمًا إلى الخارج وإلى الخلف قليلاً ، أي إلى بداية سلسلة عديد الببتيد.

الخصائص الرئيسية للحلزون α:

يتم تثبيت α-helix بواسطة روابط هيدروجينية بين ذرة الهيدروجين عند نيتروجين مجموعة الببتيد وأكسجين الكربونيل من البقايا ، وهي أربعة مواضع بخلاف الوضع المعطى على طول السلسلة ؛

تشارك جميع مجموعات الببتيد في تكوين رابطة هيدروجينية ، وهذا يضمن أقصى قدر من الاستقرار للحلزون ألفا ؛

تشارك جميع ذرات النيتروجين والأكسجين لمجموعات الببتيد في تكوين روابط هيدروجينية ، مما يقلل بشكل كبير من قابلية الماء في المناطق الحلزونية ألفا ويزيد من كرهها للماء ؛

يتشكل الحلزون α تلقائيًا وهو الشكل الأكثر استقرارًا لسلسلة البولي ببتيد ، والذي يتوافق مع الحد الأدنى من الطاقة الحرة ؛

في سلسلة بولي ببتيد من الأحماض الأمينية L ، يكون اللولب الأيمن ، الموجود عادة في البروتينات ، أكثر استقرارًا من اللولب الأيسر.

ترجع إمكانية تكوين α-helix إلى البنية الأساسية للبروتين. تتداخل بعض الأحماض الأمينية مع تجعد العمود الفقري للببتيد. على سبيل المثال ، مجموعات الكربوكسيل المجاورة من الجلوتامات والأسبارتات تتنافر بشكل متبادل ، مما يمنع تكوين روابط هيدروجينية في الحلزون ألفا. لنفس السبب ، يتم إعاقة تصاعد السلسلة في مواقع بقايا ليسين وأرجينين متقاربة الشحنة موجبة الشحنة. ومع ذلك ، يلعب البرولين الدور الأكبر في تعطيل الحلزون ألفا. أولاً ، في البرولين ، تكون ذرة النيتروجين جزءًا من حلقة صلبة ، والتي تمنع الدوران حول رابطة N-C ، وثانيًا ، لا يشكل البرولين رابطة هيدروجينية بسبب عدم وجود الهيدروجين في ذرة النيتروجين.

β-fold هو هيكل ذو طبقات يتكون من روابط هيدروجينية بين شظايا الببتيد الموجودة خطيًا. يمكن أن تكون كلتا السلاسل مستقلة أو تنتمي إلى نفس جزيء متعدد الببتيد. إذا كانت السلاسل موجهة في اتجاه واحد ، فإن مثل هذا الهيكل β يسمى بالتوازي. في حالة الاتجاه المعاكس للسلاسل ، أي عندما تتزامن النهاية N من إحدى السلاسل مع الطرف C للسلسلة الأخرى ، يُطلق على الهيكل β اسم عكسي. بقوة ، يُفضل الطي المضاد للتوازي β مع جسور هيدروجين خطية تقريبًا.

موازية β قابلة للطي المضادة للتوازي β قابلة للطي

على عكس الحلزون المشبع بالروابط الهيدروجينية ، فإن كل قسم من سلسلة الطي β مفتوح لتكوين روابط هيدروجينية إضافية. يتم توجيه جذور الأحماض الأمينية الجانبية بشكل عمودي تقريبًا على مستوى الورقة ، بالتناوب لأعلى ولأسفل.

في تلك المناطق التي تنحني فيها سلسلة الببتيد بشكل مفاجئ ، غالبًا ما توجد حلقة. هذا جزء قصير يتم فيه ثني 4 بقايا من الأحماض الأمينية بمقدار 180 درجة واستقرارها بواسطة جسر هيدروجين واحد بين البقايا الأولى والرابعة. تتداخل جذور الأحماض الأمينية الكبيرة مع تكوين حلقة β ؛ لذلك ، غالبًا ما يتم تضمين أصغر حمض أميني جلايسين فيه.

هيكل البروتين فوق الثانوي- هذا ترتيب معين لتناوب الهياكل الثانوية. يُفهم المجال على أنه جزء منفصل من جزيء بروتين له درجة معينة من الاستقلالية الهيكلية والوظيفية. تعتبر المجالات الآن عناصر أساسية لبنية جزيئات البروتين ، وتوفر نسبة وطبيعة ترتيب حلزونات α والطبقات المزيد لفهم تطور جزيئات البروتين والعلاقات التطورية أكثر من مقارنة الهياكل الأولية. المهمة الرئيسية للتطور هي بناء جميع البروتينات الجديدة. فرصة صغيرة للغاية لتجميع تسلسل الأحماض الأمينية عن طريق الخطأ من شأنه أن يفي بشروط التعبئة والتغليف ويضمن أداء المهام الوظيفية. لذلك ، غالبًا ما توجد بروتينات ذات وظائف مختلفة ، ولكنها متشابهة في التركيب لدرجة أنه يبدو أن لها سلفًا مشتركًا واحدًا أو تنحدر من بعضها البعض. يبدو أن التطور ، في مواجهة الحاجة إلى حل مشكلة معينة ، يفضل عدم تصميم البروتينات لهذا أولاً ، ولكن للتكيف مع هذه الهياكل جيدة التزييت بالفعل ، وتكييفها لأغراض جديدة.

بعض الأمثلة على الهياكل فوق الثانوية المتكررة بشكل متكرر:

αα '- بروتينات تحتوي على حلزونات ألفا فقط (ميوغلوبين ، هيموغلوبين) ؛

ββ '- بروتينات تحتوي فقط على هياكل بيتا (الغلوبولين المناعي ، ديسموتاز الفائق) ؛

βαβ '- توجد بنية البرميل ، كل طبقة داخل البرميل وترتبط باللولب ألفا الموجود على سطح الجزيء (ثلاثي فسفويزوميراز ، نازعة هيدروجين اللاكتات) ؛

"إصبع الزنك" - جزء بروتين يتكون من 20 بقايا من الأحماض الأمينية ، ترتبط ذرة الزنك بمتبقي السيستين واثنين من بقايا الهيستيدين ، مما ينتج عنه "إصبع" من حوالي 12 من بقايا الأحماض الأمينية ، يمكن أن ترتبط بالمناطق التنظيمية في جزيء DNA

"Leucine zipper" - تحتوي البروتينات المتفاعلة على منطقة حلزونية ألفا تحتوي على 4 بقايا ليوسين على الأقل ، وهي تقع على مسافة 6 أحماض أمينية ، أي أنها توجد على سطح كل حلقة ثانية ويمكن أن تشكل روابط كارهة للماء مع بقايا ليسين أخرى بروتين ... بمساعدة مثبتات الليوسين ، على سبيل المثال ، يمكن أن تتحد جزيئات بروتينات الهيستونات الأساسية للغاية في مجمعات ، وتتغلب على الشحنة الموجبة.

هيكل البروتين الثلاثيهو الترتيب المكاني لجزيء البروتين ، المستقر بواسطة الروابط بين الجذور الجانبية للأحماض الأمينية.

أنواع الروابط التي تثبت البنية الثلاثية للبروتين:

ثاني كبريتيد الهيدروجين المسعور الكهروستاتيكي

اتصالات اتصالات اتصالات اتصالات

اعتمادًا على طي الهيكل الثلاثي ، يمكن تصنيف البروتينات إلى نوعين رئيسيين - ليفي وكروي.

البروتينات الليفية عبارة عن جزيئات خيطية طويلة غير قابلة للذوبان في الماء ، وتمتد سلاسل البولي ببتيد على طول محور واحد. هذه هي في الأساس بروتينات هيكلية ومقلصة. بعض الأمثلة على البروتينات الليفية الأكثر شيوعًا:

ألفا كيراتين. توليفها خلايا البشرة. إنها تمثل تقريبًا كل الوزن الجاف للشعر ، والفراء ، والريش ، والقرون ، والأظافر ، والمخالب ، والإبر ، والمقاييس ، والحوافر ، وصدف السلحفاة ، بالإضافة إلى جزء كبير من وزن الطبقة الخارجية من الجلد. هذه عائلة كاملة من البروتينات ، فهي متشابهة في تكوين الأحماض الأمينية ، وتحتوي على العديد من بقايا السيستين ولها نفس الترتيب المكاني لسلاسل البولي ببتيد. في خلايا الشعر ، يتم تنظيم سلاسل البولي ببتيد الكيراتين أولاً في ألياف ، والتي يتم تشكيل الهياكل منها بعد ذلك مثل حبل أو كابل ملتوي ، والذي يملأ في النهاية مساحة الخلية بأكملها. تصبح خلايا الشعر مفلطحة وتموت أخيرًا ، وتشكل جدران الخلايا غمدًا أنبوبيًا حول كل شعرة يسمى بشرة. في α-keratin ، يكون لسلاسل البولي ببتيد شكل حلزون α ، ملفوف واحد حول الآخر في كبل ثلاثي النواة مع تكوين روابط عرضية لثاني كبريتيد. توجد مخلفات N-terminal على جانب واحد (متوازي). الكيراتين غير قابل للذوبان في الماء بسبب غلبة الأحماض الأمينية مع الجذور الجانبية غير القطبية في تكوينها ، والتي يتم توجيهها نحو الطور المائي. في موج الشعر بإستمرارتتم العمليات التالية: أولاً ، بالاختزال باستخدام الثيول ، يتم تدمير جسور ثاني كبريتيد ، وبعد ذلك ، عندما يتم إعطاء الشعر الشكل المطلوب ، يتم تجفيفه بالتسخين ، بينما تتشكل جسور ثاني كبريتيد جديدة بسبب الأكسدة بأكسجين الهواء ، والذي تحتفظ بشكل تصفيفة الشعر.

β- كيراتين. وتشمل هذه الألياف الحرير والويب. وهي عبارة عن طبقات مطوية عكسية مع غلبة الجلايسين والألانين والسيرين في التركيبة.

الكولاجين. البروتين الأكثر وفرة في الحيوانات العليا والبروتين الليفي الرئيسي للأنسجة الضامة. يتم تصنيع الكولاجين في الخلايا الليفية والخلايا الغضروفية - وهي خلايا متخصصة من النسيج الضام ، والتي يتم طردها منها بعد ذلك. توجد ألياف الكولاجين في الجلد والأوتار والغضاريف والعظام. لا تمتد ، وتتفوق على الأسلاك الفولاذية في القوة ، وتتميز ألياف الكولاجين بالتخطيط العرضي. عند الغليان في الماء ، يتحول الكولاجين الليفي وغير القابل للذوبان وغير القابل للهضم إلى جيلاتين نتيجة التحلل المائي لبعض الروابط التساهمية. يحتوي الكولاجين على 35٪ جلايسين ، 11٪ ألانين ، 21٪ برولين و 4 هيدروكسي برولين (حمض أميني موجود فقط في الكولاجين والإيلاستين). تمثل هذه التركيبة القيمة الغذائية المنخفضة نسبيًا للجيلاتين كبروتين غذائي. تتكون ألياف الكولاجين من وحدات فرعية متعددة الببتيد تسمى تروبوكولاجين. يتم تكديس هذه الوحدات الفرعية على طول الليف في حزم متوازية من الرأس إلى الذيل. يعطي إزاحة الرؤوس السمة المستعرضة المميزة. يمكن أن تعمل الفراغات في هذا الهيكل ، إذا لزم الأمر ، كمكان لترسيب بلورات هيدروكسيباتيت Ca 5 (OH) (PO 4) 3 ، والذي يلعب دورًا مهمًا في تمعدن العظام.

تتكون وحدات التروبوكولاجين الفرعية من ثلاث سلاسل من عديد الببتيد ملتوية بإحكام على شكل حبل ثلاثي الخيوط ، يختلف عن α- و-keratins. في بعض الكولاجين ، تحتوي جميع السلاسل الثلاث على نفس تسلسل الأحماض الأمينية ، بينما في سلاسل أخرى تتطابق سلسلتان فقط ، والثالثة تختلف عنها. تشكل سلسلة البولي ببتيد التروبوكولاجين اللولب الأيسر مع ثلاثة بقايا من الأحماض الأمينية فقط في كل منعطف بسبب انحناءات السلسلة التي يسببها البرولين والهيدروكسي برولين. بالإضافة إلى روابط الهيدروجين ، ترتبط ثلاث سلاسل معًا برابطة تساهمية تتكون بين بقايا ليسين يقعان في سلاسل متجاورة:

مع تقدمنا ​​في السن ، تتشكل المزيد والمزيد من الروابط المتقاطعة داخل وبين وحدات التروبوكولاجين الفرعية ، مما يجعل ألياف الكولاجين أكثر صلابة وهشاشة ، وهذا يغير الخصائص الميكانيكية للغضاريف والأوتار ، ويجعل العظام أكثر هشاشة ويقلل من شفافية القرنية. العين.

الإيلاستين. وهو موجود في النسيج الأصفر المرن للأربطة والطبقة المرنة للنسيج الضام في جدران الشرايين الكبيرة. الوحدة الفرعية الرئيسية لألياف الإيلاستين هي تروبولاستين. الإيلاستين غني بالجليسين والألانين ، ويحتوي على نسبة عالية من اللايسين ومنخفض في البرولين. تتمدد المقاطع الحلزونية من الإيلاستين تحت الشد ، ولكنها تعود إلى طولها الأصلي عند إزالة الحمولة. تشكل بقايا اللايسين من أربع سلاسل مختلفة روابط تساهمية مع بعضها البعض وتسمح للإيلاستين بالتمدد بشكل عكسي في جميع الاتجاهات.

بروتينات كروية - بروتينات ، يتم طي سلسلة البولي ببتيد منها في كرة مضغوطة ، قادرة على أداء مجموعة متنوعة من الوظائف.

من الأكثر ملاءمة النظر في البنية الثلاثية للبروتينات الكروية باستخدام الميوجلوبين كمثال. الميوغلوبين هو بروتين صغير نسبيًا مرتبط بالأكسجين يوجد في خلايا العضلات. يخزن الأكسجين المرتبط ويعزز نقله إلى الميتوكوندريا. يحتوي جزيء الميوغلوبين على سلسلة بولي ببتيد واحدة ومجموعة هيموغروب واحدة (الهيم) - مركب من البروتوبورفيرين مع الحديد. الخصائص الرئيسية للميوجلوبين:

أ) جزيء الميوغلوبين مضغوط جدًا بحيث لا يمكن استيعاب سوى 4 جزيئات ماء بداخله ؛

ب) توجد جميع بقايا الأحماض الأمينية القطبية ، باستثناء اثنتين ، على السطح الخارجي للجزيء ، وجميعها في حالة رطبة ؛

ج) توجد معظم بقايا الأحماض الأمينية الكارهة للماء داخل جزيء الميوغلوبين ، وبالتالي فهي محمية من ملامسة الماء ؛

د) يقع كل من بقايا البرولين الأربعة في جزيء الميوجلوبين في موقع منحنى سلسلة البولي ببتيد ، وفي أماكن أخرى من المنعطف توجد بقايا من السيرين وثريونين والأسباراجين ، لأن هذه الأحماض الأمينية تمنع تكوين α-helix إذا كانوا مع بعضهم البعض ؛

هـ) تقع مجموعة الهيموغروب المستوية في تجويف (جيب) بالقرب من سطح الجزيء ، ولذرة الحديد رابطان تنسيق موجهان بشكل عمودي على مستوى الهيم ، أحدهما مرتبط ببقايا الهيستيدين 93 ، والآخر يعمل على الارتباط جزيء الأكسجين.

بدءًا من البنية الثلاثية ، يصبح البروتين قادرًا على أداء وظائفه البيولوجية المتأصلة. يعتمد عمل البروتينات على حقيقة أنه عندما يتم ثني البنية الثلاثية على سطح البروتين ، تتشكل مناطق يمكنها أن تربط جزيئات أخرى بنفسها ، تسمى الروابط. يتم توفير الخصوصية العالية لتفاعل البروتين مع الترابط من خلال تكامل بنية المركز النشط لهيكل الترابط. التكامل هو التوافق المكاني والكيميائي للأسطح المتفاعلة. بالنسبة لمعظم البروتينات ، فإن البنية الثلاثية هي الحد الأقصى لمستوى الطي.

هيكل البروتين الرباعي- نموذجي للبروتينات التي تتكون من سلسلتين أو أكثر من سلاسل بولي ببتيد ، مرتبطة ببعضها البعض حصريًا بواسطة روابط غير تساهمية ، بشكل أساسي الكهروستاتيكية والهيدروجين. في أغلب الأحيان ، تحتوي البروتينات على وحدتين أو أربع وحدات فرعية ، وعادة ما تحتوي أكثر من أربع وحدات فرعية على بروتينات تنظيمية.

غالبًا ما تسمى البروتينات ذات البنية الرباعية قليلة القسيمات. يميز بين البروتينات المتجانسة والبروتينات غير المتجانسة. تشمل البروتينات المتجانسة البروتينات التي تمتلك فيها جميع الوحدات الفرعية نفس البنية ، على سبيل المثال ، يتكون إنزيم الكاتلاز من أربع وحدات فرعية متطابقة تمامًا. تحتوي البروتينات غير المتجانسة على وحدات فرعية مختلفة ، على سبيل المثال ، يتكون إنزيم بوليميريز RNA من خمس وحدات فرعية مختلفة هيكليًا تؤدي وظائف مختلفة.

يتسبب تفاعل وحدة فرعية واحدة مع يجند معين في حدوث تغييرات توافقية في بروتين قليل القسيمات بالكامل ويغير تقارب الوحدات الفرعية الأخرى للروابط ؛ هذه الخاصية تكمن وراء قدرة البروتينات قليلة القسيمات على التنظيم الخيفي.

يمكن اعتبار التركيب الرباعي للبروتين باستخدام مثال الهيموجلوبين. يحتوي على أربع سلاسل متعددة الببتيد وأربع مجموعات هيم اصطناعية ، حيث تكون ذرات الحديد في الشكل الحديدية Fe 2+. يتكون جزء البروتين من الجزيء - غلوبين - من سلسلتين ألفا وسلسلتين ، تحتويان على ما يصل إلى 70٪ من حلزونات ألفا. كل سلسلة من السلاسل الأربع لها بنية مميزة من الدرجة الثالثة ، مع مجموعة هيموغروب واحدة مرتبطة بكل سلسلة. حواف السلاسل المختلفة متباعدة نسبيًا ولها زاوية ميل مختلفة. يتم تشكيل عدد قليل من الاتصالات المباشرة بين سلسلتين α وسلسلتين ، بينما تنشأ جهات اتصال عديدة من النوع α 1 β 1 و α 2 2 ، التي تشكلت بواسطة جذور كارهة للماء ، بين السلاسل α و. تبقى القناة بين α 1 β 1 و α 2 β 2.

على عكس الميوغلوبين ، يتميز الهيموغلوبين بانجذاب أقل بكثير للأكسجين ، مما يسمح له بإعطائهم جزءًا مهمًا من الأكسجين المرتبط عند الضغط الجزئي المنخفض للأكسجين الموجود في الأنسجة. يرتبط الأكسجين بسهولة أكبر بحديد الهيموجلوبين عند قيم الأس الهيدروجيني الأعلى وتركيز ثاني أكسيد الكربون المنخفض ، وهو ما يميز الحويصلات الهوائية في الرئتين ؛ يُفضل إطلاق الأكسجين من الهيموجلوبين من خلال انخفاض قيم الأس الهيدروجيني وتركيزات ثاني أكسيد الكربون المرتفعة المتأصلة في الأنسجة.

بالإضافة إلى الأكسجين ، يحمل الهيموجلوبين أيونات الهيدروجين التي ترتبط ببقايا الهيستيدين في السلاسل. يحمل الهيموغلوبين أيضًا ثاني أكسيد الكربون ، والذي يرتبط بالمجموعة الأمينية الطرفية لكل سلسلة من سلاسل البولي ببتيد الأربعة ، مما يؤدي إلى تكوين الكربامينوهيموغلوبين:

في كريات الدم الحمراء ، توجد المادة 2،3-ثنائي فوسفوجليسيرات (DPG) بتركيزات عالية بدرجة كافية ، ويزداد محتواها مع الارتفاع إلى ارتفاع كبير ونقص الأكسجة ، مما يسهل إطلاق الأكسجين من الهيموجلوبين في الأنسجة. يقع DPG في القناة بين α 1 β 1 و α 2 2 ، ويتفاعل مع مجموعات سلاسل β المصابة بشكل إيجابي. عندما يرتبط الهيموغلوبين بالأكسجين ، يتم إزاحة DPG من التجويف. لا تحتوي كريات الدم الحمراء في بعض الطيور على DPG ، ولكن inositol hexa-phosphate ، مما يقلل من تقارب الهيموجلوبين للأكسجين.

2،3-ثنائي فسفوغليسيرات (DPG)

HbA - الهيموغلوبين الطبيعي للبالغين ، HbF - الهيموغلوبين الجنيني ، لديه تقارب أكبر مع O 2 ، HbS - الهيموغلوبين في فقر الدم المنجلي. فقر الدم المنجلي هو اضطراب وراثي خطير يرتبط بخلل وراثي في ​​الهيموجلوبين. في دماء المرضى ، لوحظ عدد كبير بشكل غير عادي من كريات الدم الحمراء الرقيقة الشكل المنجلية ، والتي أولاً ، تتمزق بسهولة ، وثانياً تسد الشعيرات الدموية. على المستوى الجزيئي ، يختلف الهيموغلوبين S عن الهيموغلوبين A بواسطة بقايا حمض أميني واحد في الموضع 6 من سلاسل β ، حيث يوجد فالين بدلاً من بقايا حمض الجلوتاميك. وبالتالي ، يحتوي الهيموغلوبين S على شحنتين سالبتين أقل ، ويؤدي ظهور الفالين إلى ظهور تلامس "لزج" كاره للماء على سطح الجزيء ، ونتيجة لذلك ، أثناء إزالة الأكسجين ، تلتصق جزيئات deoxyhemoglobin S معًا وتشكل غير قابلة للذوبان بشكل غير طبيعي. مجاميع خيطية تؤدي إلى تشوه كريات الدم الحمراء.

لا يوجد سبب للاعتقاد بأن هناك تحكمًا وراثيًا مستقلًا في تكوين مستويات التنظيم الهيكلي للبروتين فوق المستوى الأساسي ، نظرًا لأن الهيكل الأساسي يحدد كلاً من المستوى الثانوي والثالث والرباعي (إن وجد). يعتبر التكوين الأصلي للبروتين هو الهيكل الأكثر ثباتًا من الناحية الديناميكية الحرارية في ظل هذه الظروف.

الفصل 2.1. البروتينات

1. الحمض الأميني المحايد هو:

1) أرجينين 4) حمض الأسبارتيك

2) ليسين 5) هيستيدين

2. يشحن أيون ثنائي القطب للحمض الأميني أحادي أمينومونوكربوكسيل:

1) سلبي

2) متعادل كهربائيًا

3) إيجابية

انخفاض الأحماض الأمينية

H 2 N-CH 2 - (CH 2) 3-CHNH 2 -COOH

ينتمي إلى مجموعة الأحماض الأمينية:

1) مسعور

2) قطبي ، لكن بدون شحن

3) موجبة الشحنة

4) سالبة الشحنة

4-ضبط المراسلات:

جذور الأحماض الأمينية

أ) الهيستيدين

أ) الهيستيدين

ج) فينيل ألانين

ه) التربتوفان

5. حمض الايمينو هو:

1) جلايسين 4) سيرين

2) السيستين 5) البرولين

3) أرجينين

6. الأحماض الأمينية التي تتكون منها البروتينات هي:

1) مشتقات ألفا-أمينية للأحماض الكربوكسيلية

2) مشتقات بيتا الأمينية للأحماض الكربوكسيلية

3) مشتقات ألفا-أمينية من الأحماض الكربوكسيلية غير المشبعة

7. اسم الحامض الأميني:

1. اسم الحمض الأميني:

9.ضبط المراسلات:

مجموعات الأحماض الأمينية

4-سيترولين أحادي أمينومونوكربوكسيل

5- ديامينومونوكربوكسيل السيستين

6- ثريونين أحادي أمين الكربوكسيل

7. ثنائي الكربوكسيل الجلوتاميك

10- الأحماض الأمينية المحتوية على الكبريت هي:

8. ثريونين 4) التربتوفان

9. Tyrosine 5) ميثيونين

10. سيستين

11. تكوين البروتينات لا يشمل الأحماض الأمينية:

1) الجلوتامين 3) أرجينين

2) am-aminobutyric 4) β- ألانين

حمض 4) ثريونين

12. تحتوي مجموعة الهيدروكسي على أحماض أمينية:

1) ألانين 4) ميثيونين

2) سيرين 5) ثريونين

3) السيستين

13- إثبات الامتثال:

المحتوى الكيميائي العنصري

تكوين البروتين كنسبة مئوية

1) الكربون أ) 21-23

2) الأكسجين ب) 0-3

3) النيتروجين ج) 6-7

4) الهيدروجين 5) 50-55

5) كبريت د) 15-17

14. لا يشارك الاتصال في تكوين البنية الثلاثية للبروتين:

1) الهيدروجين

2) الببتيد

3) ثاني كبريتيد

4) تفاعل كاره للماء

15. يختلف الوزن الجزيئي للبروتين في:

1) 0.5-1.0 2) 1.0-5 3) 6-10 آلاف كيلو دالتون

16. عندما لا يحدث تمسخ البروتين:

1) انتهاكات الهيكل الثالث

3) مخالفات الهيكل الثانوي

2) التحلل المائي للروابط الببتيدية

4) تفكك الوحدات الفرعية

طريقة القياس الطيفي الكمي

يعتمد تعريف البروتين على قدرتها على امتصاص الضوء في منطقة الأشعة فوق البنفسجية عندما:

1) 280 نانومتر 2) 190 نانومتر 3) 210 نانومتر

تشكل الأحماض الأمينية أرجينين ولايسين

20-30٪ من البروتينات من الأحماض الأمينية:

1) الزلال. 4) الهستونات

2) البرولامين 5) البروتينات

3) الجلوبيولين

19. تنتمي بروتينات الكيراتين إلى المجموعة التالية:

1) البرولامين 4) الجلوتلينات

2) البروتامين 5) الجلوبيولين

3) بروتين

20.50٪ من بروتينات بلازما الدم هي:

1) α-globulins 4) الزلال

2) β-globulins 5) ما قبل الألبومين

3) γ- الجلوبيولين

21. في نوى الخلايا حقيقية النواة موجودة بشكل رئيسي:

1) البروتامين. 3) الزلال

2) الهستونات 4) الجلوبيولين

22. تشمل البروتينات ما يلي:

1) الزين - بروتين بذور الذرة 4) الفيبروين - بروتين الحرير

2) الزلال - بياض البيض 5) الكولاجين - البروتين يربط

3) الهوردين - بروتين من أنسجة بذور الشعير

الأحماض الأمينية والبروتينات والببتيداتهي أمثلة على المركبات الموضحة أدناه. تشتمل العديد من الجزيئات النشطة بيولوجيًا على عدة مجموعات وظيفية مختلفة كيميائيًا يمكن أن تتفاعل مع بعضها البعض ومع المجموعات الوظيفية لبعضها البعض.

أحماض أمينية.

أحماض أمينية- المركبات العضوية ثنائية الوظيفة ، والتي تشمل مجموعة الكربوكسيل - UNSD، والمجموعة الأمينية - نيو هامبشاير 2 .

يشارك α و β - أحماض أمينية:

توجد في الغالب في الطبيعة α - الأحماض. تحتوي البروتينات على 19 من الأحماض الأمينية وحمض إيمينو القصيدة ( ج 5 ح 9لا 2 ):

الابسط حمض أميني- جليكاين. يمكن تقسيم بقية الأحماض الأمينية إلى المجموعات الرئيسية التالية:

1) متجانسات الجلايسين - ألانين ، فالين ، ليسين ، آيزولوسين.

الحصول على الأحماض الأمينية.

الخواص الكيميائية للأحماض الأمينية.

أحماض أمينية- هذه مركبات مذبذبة ، لأن تحتوي في تكوينها على مجموعتين وظيفيتين معاكستين - مجموعة أمينية ومجموعة هيدروكسيل. لذلك ، تتفاعل مع الأحماض والقلويات:

يمكن تمثيل التحويل الحمضي القاعدي على النحو التالي:

لا يمكن تخيل التغذية البروتينية الحديثة دون مراعاة دور الأحماض الأمينية الفردية. حتى مع وجود توازن بروتيني إيجابي عام ، قد يفتقر جسم الحيوان إلى البروتين. هذا يرجع إلى حقيقة أن استيعاب الأحماض الأمينية الفردية مرتبط ببعضها البعض ، ويمكن أن يؤدي نقص أو زيادة أحد الأحماض الأمينية إلى نقص آخر.
لا يتم تصنيع بعض الأحماض الأمينية في البشر والحيوانات. يطلق عليهم لا غنى عنه. لا يوجد سوى عشرة من هذه الأحماض الأمينية. أربعة منها حرجة (مقيدة) - غالبًا ما تحد من نمو الحيوانات وتطورها.
في حمية الدواجن ، الميثيونين والسيستين هما الأحماض الأمينية الرئيسية المقيدة ، والليسين في حمية الخنازير. يجب أن يتلقى الجسم كمية كافية من الحمض الرئيسي المحدد في الطعام بحيث يمكن استخدام الأحماض الأمينية الأخرى بشكل فعال في تخليق البروتين.

يتضح هذا المبدأ من خلال برميل Liebig ، حيث يمثل مستوى ملء البرميل مستوى تخليق البروتين في جسم الحيوان. أقصر لوح في البرميل "يحد" من القدرة على الاحتفاظ بالسوائل. إذا تم إطالة هذه اللوحة ، فإن حجم السائل المحتجز في البرميل سيرتفع إلى مستوى لوحة التحديد الثانية.
إن العامل الأكثر أهمية الذي يحدد إنتاجية الحيوانات هو توازن الأحماض الأمينية التي يحتويها بما يتوافق مع الاحتياجات الفسيولوجية. أظهرت العديد من الدراسات أنه في الخنازير ، اعتمادًا على السلالة والجنس ، تختلف الحاجة إلى الأحماض الأمينية من حيث الكم. لكن نسبة الأحماض الأمينية الأساسية لتخليق 1 غرام من البروتين هي نفسها. تسمى هذه النسبة من الأحماض الأمينية الأساسية إلى ليسين ، باعتباره الحمض الأميني المحدد الرئيسي ، "البروتين المثالي" أو "المظهر الجانبي المثالي للأحماض الأمينية". (

ليسين

هو جزء من جميع البروتينات من أصل حيواني ونباتي وجراثيم تقريبًا ، ومع ذلك ، فإن بروتينات الحبوب فقيرة في اللايسين.

• ينظم اللايسين وظيفة الإنجاب ، مع نقصه ، يضعف تكوين الحيوانات المنوية والبويضات.
• من الضروري لنمو الحيوانات الصغيرة ، تكوين بروتينات الأنسجة. يشارك ليسين في تخليق البروتينات النووية والبروتينات الصبغية (الهيموجلوبين) ، وبالتالي تنظيم تصبغ شعر الحيوانات. ينظم كمية نواتج تكسير البروتين في الأنسجة والأعضاء.
• يعزز امتصاص الكالسيوم
• يشارك في النشاط الوظيفي للجهاز العصبي و أنظمة الغدد الصماء، ينظم عملية التمثيل الغذائي للبروتينات والكربوهيدرات ، ومع ذلك ، عند التفاعل مع الكربوهيدرات ، يصبح اللايسين غير قابل للوصول إلى الاستيعاب.
• اللايسين هو مقدمة في تكوين الكارنيتين ، الذي يلعب دورًا مهمًا في التمثيل الغذائي للدهون.

ميثيونين وسيستينأحماض أمينية تحتوي على الكبريت. في هذه الحالة ، يمكن تحويل الميثيونين إلى سيستين ، وبالتالي ، يتم تطبيع هذه الأحماض الأمينية معًا ، وفي حالة وجود نقص ، يتم إدخال مكملات الميثيونين في النظام الغذائي. كل من هذه الأحماض الأمينية تشارك في تكوين مشتقات الجلد - الشعر والريش. جنبا إلى جنب مع فيتامين هـ ، ينظمان إزالة الدهون الزائدة من الكبد ، وهما ضروريان لنمو وتكاثر الخلايا ، كريات الدم الحمراء. مع نقص الميثيونين ، يكون السيستين غير نشط. ومع ذلك ، لا ينبغي التسامح مع وجود فائض كبير من الميثيونين في النظام الغذائي.

ميثيونين

يعزز ترسب الدهون في العضلات ، وهو ضروري لتكوين مركبات عضوية جديدة من الكولين (فيتامين ب 4) ، والكرياتين ، والأدرينالين ، والنياسين (فيتامين ب 5) ، إلخ.
يؤدي نقص الميثيونين في الوجبات الغذائية إلى انخفاض مستوى بروتينات البلازما (الألبومين) ، ويسبب فقر الدم (انخفاض في مستوى الهيموجلوبين في الدم) ، مع نقص فيتامين E والسيلينيوم في وقت واحد يساهم في تطور ضمور العضلات. يؤدي عدم كفاية كمية الميثيونين في النظام الغذائي إلى إعاقة نمو الحيوانات الصغيرة ، وفقدان الشهية ، وانخفاض الإنتاجية ، وزيادة تكاليف العلف ، ودهون الكبد ، والضعف الكلوي ، وفقر الدم ، والهزال.
يضعف الميثيونين الزائد من استخدام النيتروجين ، ويسبب تغيرات تنكسية في الكبد والكلى والبنكرياس ، ويزيد من الحاجة إلى الأرجينين والجليسين. مع وجود فائض كبير من الميثيونين ، لوحظ عدم توازن (اختلال توازن الأحماض الأمينية ، والذي يعتمد على انحرافات حادة عن النسبة المثلى للأحماض الأمينية الأساسية في النظام الغذائي) ، والتي تصاحبها اضطرابات التمثيل الغذائي وتثبيط النمو معدل في الحيوانات الصغيرة.
السيستين - حمض أميني يحتوي على الكبريت ، قابل للتبديل مع الميثيونين ، يشارك في عمليات الأكسدة والاختزال ، أيض البروتينات والكربوهيدرات والأحماض الصفراوية ، ويعزز تكوين المواد التي تحيد السموم المعوية ، وتنشط الأنسولين ، بالإضافة إلى التربتوفان ، يشارك السيستين في التوليف من الأحماض الصفراوية في الكبد اللازمة لامتصاص منتجات هضم الدهون من الأمعاء ، وتستخدم لتخليق الجلوتاثيون. يمتلك السيستين القدرة على امتصاص الأشعة فوق البنفسجية. مع نقص السيستين ، وتليف الكبد ، وتأخر نمو الريش والريش في الحيوانات الصغيرة ، وهشاشة وفقدان (نتف) الريش في طائر بالغ ، وانخفاض في مقاومة الأمراض المعدية.

التربتوفان

يحدد النشاط الفسيولوجي لأنزيمات الجهاز الهضمي ، والإنزيمات المؤكسدة في الخلايا وعدد من الهرمونات ، ويشارك في تجديد بروتينات بلازما الدم ، ويحدد الأداء الطبيعي للغدد الصماء وجهاز تكوين الدم ، والجهاز التناسلي ، وتركيب جاما - الجلوبيولين ، الهيموغلوبين ، وحمض النيكوتين ، وفرفرية العين ، وما إلى ذلك في نظام التربتوفان الغذائي ، يتباطأ نمو الحيوانات الصغيرة ، وينخفض ​​إنتاج البيض ، وتزداد تكلفة الأعلاف للإنتاج ، ويحدث ضمور الغدد الصماء والغدد التناسلية ، ويحدث العمى ، ويتطور فقر الدم ( ينخفض ​​عدد كريات الدم الحمراء ومستوى الهيموجلوبين في الدم) ، تنخفض المقاومة والخصائص المناعية للجسم ، وتخصيب البيض وتفريخه ... في الخنازير التي تتغذى على نظام غذائي فقير في التربتوفان ، ينخفض ​​تناول العلف ، وتظهر الشهية المنحرفة ، والشعيرات الخشنة والهزال ، ويلاحظ الكبد الدهني. يؤدي نقص هذا الحمض الأميني أيضًا إلى العقم وزيادة الاستثارة والتشنجات وتكوين الساد وتوازن النيتروجين السلبي وفقدان وزن الجسم. التربتوفان ، كونه مقدمة (بروفيتامين) للنياسين ، يمنع تطور البلاجرا.