Protein sentezi için yirmi amino asit gereklidir. Asidik ve alkalin ortamda amino asit amino asit özelliklerinin asit bazik özellikleri
Proteinler, hücrenin kimyasal aktivitesinin malzeme temelini oluşturur. Doğada proteinlerin fonksiyonları evrenseldir. İsim vermek proteinleryerli edebiyatta en çok kabul edilenler terimine karşılık gelir proteinler(Yunan'dan. proteios.- ilk). Bugüne kadar, proteinlerin yapısının ve fonksiyonlarının, vücudun hayatının en önemli süreçlerine katılımlarının mekanizması ve birçok hastalığın patogenezinin moleküler temellerini anlama konusunda büyük başarı elde edildi.
Moleküler ağırlığa, peptitlere ve proteinlere bağlı olarak farklılık gösterir. Peptitler, proteinlerden daha küçük bir moleküler ağırlığa sahiptir. Peptitler için, düzenleyici bir fonksiyon (hormonlar, inhibitörler ve enzimlerin aktivatörleri, membranlar, antibiyotikler, toksinler vb.) İyon taşıyıcıları daha karakteristiktir.
12.1. α - amino asit
12.1.1. Sınıflandırma
Peptitler ve proteinler, a-amino asit kalıntılarından yapılmıştır. Doğada meydana gelen toplam amino asit sayısı 100'ü aşıyor, ancak bazıları sadece belirli bir korse topluluğunda bulunur, 20 en önemli a-amino asitin tüm proteinlerde sürekli olarak bulunur (Şema 12.1).
a-amino asitler - molekülleri aynı anda bir amino grubu ve aynı karbon atomunda bir karboksil grubu olan heterofilonksiyonel bileşikler.
Şema 12.1.En önemli a-amino asitler *
* Kısaltılmış atamalar, yalnızca peptid ve protein moleküllerinde amino asit kalıntılarını kaydetmek için uygulanır. ** vazgeçilmez amino asitler.
A-amino asitlerin isimleri, ikame nomansiyonuna göre inşa edilebilir, ancak önemsiz isimleri daha sık kullanılır.
Α-amino asitlerin önemsiz isimleri genellikle seçim kaynaklarıyla ilişkilidir. Serin ipek fibrinin bir parçasıdır (Lat'tan. serieus.- ipeksi); İlk önce peynirden izole edilmiş tirozin (Yunanca. tyros.- peynir); Glutamin - Cellax Glüten'den (ondan. GUEDEN.- tutkal); Kuşkonik asit - Spraces'ten parıldıyor (Lat'tan. kuşkonmaz.- Kuşkonmaz).
Birçok α-amino asit vücutta sentezlenir. Vücuttaki protein sentezi için ihtiyaç duyulan bazı amino asitler oluşturulmaz ve dışarıdan gelmelidir. Bu amino asitler denir vazgeçilmez(Bkz. Şema 12.1).
Vazgeçilmez bir α-amino asitler şunları içerir:
valin isoleucin metiyonin triptofan
lösin lizin thinonin fenilalanin
α-amino asitler, bölümlerinin temellerinin temellerine bağlı olarak çeşitli şekillerde sınıflandırılır.
Sınıflandırma özelliklerinden biri R radikalinin kimyasal yapısıdır. Bu temelde, amino asitler alifatik, aromatik ve heterosikliklere ayrılır (bkz. Şema 12.1).
Alifikα - amino asitler.Bu en çok sayıda grup. İçinde, amino asitler ek sınıflandırma özelliklerinin katılımı ile ayrılır.
Karboksil gruplarının ve amino gruplarının sayısına bağlı olarak, molekül ayırt edilir:
Nötr amino asitler - bir grup nh2 ve coxy;
Temel Amino Asitler - İki Grup NH2 ve bir grup
Coxy;
Ekşi amino asitler, bir grup NH2 ve iki grup kox grubudur.
Alipatik nötr amino asitler grubunda, zincirdeki karbon atomlarının sayısının altıdan fazla olmadığı belirtilebilir. Bu durumda, zincirde dört karbon atomlu amino asit bulunmuyor ve sadece dallanmış bir yapı (valin, lösin, izolösin) beş ve altı karbon atomunun amino asidi yoktur.
Alifatik radikal "ek" fonksiyonel gruplar içerebilir:
Hidroksil - serin, treonin;
Karboksil - aspartik ve glutamik asit;
Tiolny - Sistein;
Amid - Asparagin, Glutamin.
Aromatikα - amino asitler.Bu grup, benzen halkalarının metilen grubunun toplam a-amino asit fragmanından ayrıldığı şekilde inşa edilen fenilalanin ve tirozin içerir.2-.
Heterosiklik α - amino asitler.Histidin ve triptofan, sırasıyla heterosiklleri - imidazol ve indol içerir. Bu heterosiklelerin yapısı ve özellikleri aşağıda tartışılmaktadır (bkz. 13.3.1; 13.3.2). Heterosiklik amino asitleri inşa etme ilkesi, aromatiklerle aynıdır.
Heterosiklik ve aromatik a-amino asitler, sübstitüe edilmiş alanin türevleri olarak kabul edilebilir.
Amino asit ayrıca herosiklik anlamına gelir prolinikincil amino grubunun pirolidin içine dahil olduğu
A-amino asitlerin kimyasında, proteinlerin yapısının oluşumunda ve biyolojik fonksiyonların yerine getirilmesinde önemli bir rol oynayan "taraf" radikallerinin yapısına ve özelliklerine çok dikkat edilir. "Yanal" radikallerin polaritesi, fonksiyonel grupların varlığı ve bu fonksiyonel grupların fonksiyonel grupların radikallerinde iyonlaştırma kabiliyeti gibi özellikler.
Lateral radikale bağlı olarak, amino asitler izole edilir notolar(hidrofobik) radikaller ve amino asitler c polaronlar(hidrofilik) radikaller.
Birinci grup, alifatik lateral radikallerle - alanin, valin, lösin, izolösin, metiyonin ve aromatik lateral radikaller - fenilalanin, triptofan içeren amino asitler içerir.
İkinci grup, iyonik (iyonik) yeteneğine sahip olan polar fonksiyonel gruplar bulunduğu veya organizmanın altındaki iyonik duruma (iyonik olmayan) geçemeyen amino asitlere aittir. Örneğin, tirrozinde, hidroksil grubu iyonojenik (bir fenolik karakteri vardır), bir seri olmayan (bir alkol niteliğine sahiptir).
Belirli koşullar altında radikallerde iyonik gruplu polar amino asitler iyon (anyon veya katyonik) durumunda olabilir.
12.1.2. Stereoizomerya
Α-amino asitlerin ana tipi, yani aynı karbon atomunun iki farklı fonksiyonel gruba, radikal ve bir hidrojen atomu ile bağlantısı, kendi içinde a-karbon atomunun kiralitesini önceden belirtir. İstisna en basit amino asit glisin H2 NCH 2. Cooh, bir kiralite merkezine sahip değil.
A-amino asitlerin konfigürasyonu konfigürasyon standardı tarafından belirlenir - Gliserol Aldehit. Soldaki amino grubunun balıkçılığının standart projeksiyon formülündeki konum (L-gliserin aldehitinde bir grup gibi), kiral karbon atomunun sağa-konfigürasyonu, L-yapılandırmasına karşılık gelir. Tarafından R,Tüm a-amino asitler l satırındaki karbonun S-sistemi a-amino asitleri vardır. S- ve D-satırında - R konfigürasyonunda (istisna, sistein, bkz. 7.1.2).
Çoğu a-amino asit, molekülde bir asimetrik karbon atomu içerir ve optik olarak aktif enantiyomer ve bir optik olarak inaktif rasemat formunda bulunur. Neredeyse tüm doğal a-amino asitler L satırına aittir.
Amino asitler izolöin, treonin ve 4-hidroksiprolin, bir molekülde iki kiralık kiralık içerir.
Bu tür amino asitler, her biri bir rasemat oluşturan iki çift enantiyomer olan dört stereoizomer formunda bulunabilir. Enantiyomerlerden sadece biri, organizmaların hayvan proteinlerini oluşturmak için kullanılır.
İzolötın stereoizomeri, önceden düşünülen stereoizomeri treonin olarak kabul edilir (bkz. 7.1.3). Dört stereoizomerden, proteinler, hem asimetrik karbon atomunun C-a ve C-β'nın S-konfigürasyonu ile L-izolösin içerir. İsimlerde, lösin ile ilgili diastereomer olan başka bir enantiyomer çiftini, önekini kullanır. merhaba-.
Rasematları bölme. L cinlerinin α-amino asitlerini elde etme kaynağı, bunun için hidrolitik bölünmeye tabi tutulan proteinlerdir. Bireysel enantiyomerlerin yüksek olması nedeniyle (proteinlerin, tıbbi maddelerin, vb. Sentezi için) gelişmiştir. kimyasalsentetik rasemik amino asitleri bölme yöntemleri. Tercihli fermente edilmişenzimleri kullanarak bölünme yöntemi. Şu anda, kiral sorbentler üzerinde kromatografi, rasemik karışımları ayırmak için kullanılır.
12.1.3. Escort ve temel özellikler
Asidik (koxy) ve ana (NH) nedeniyle amino asit amfoterlik2) moleküllerinde fonksiyonel gruplar. Amino asitler alkaliler ve asitlerle tuzları oluşturur.
Α-amino asitlerin kristalin hali, dipolar iyonlar H3N + - CHR-COO- (yaygın olarak kullanılan giriş) olarak mevcuttur.
İyonize olmayan bir biçimde amino asitlerin binaları sadece kolaylık sağlamak içindir.
Sulu bir çözeltide, amino asitler, dipolar iyon, katyonik ve anyonik formların bir denge karışımı biçiminde mevcuttur.
Denge pozisyonu, ortamın pH'sına bağlıdır. Tüm amino asitler, sylnic asidinde (pH 1-2) ve anyonikteki katyonik formlar baskındır - GüçlüShop (pH\u003e 11) ortamında.
İyon yapısı, amino asitlerin spesifik özelliklerinin sayısını belirler: yüksek erime noktası (200? C), suda çözünürlük ve kutupsuz organik çözücülerde çözünürlük. Çoğu amino asitin kabiliyeti, suda iyi çözündürülmesi, biyolojik işleyişlerinin sağlanmasında önemli bir faktördür, amino asitlerin emilimi ile ilişkilidir, vücuttaki taşımalar, vb.
Broncendee teorisinin bakış açısından tamamen protonlanmış amino asit (katyonik form), iki eksenli bir asittir,
Bir protonun iade edilmesi, böyle bir iki eksenli asit zayıf bir monoksit asit haline gelir - bir asit grubu NH ile dipolar iyon3 + . Dipolar iyonun gelişimi, Broncende'nin temeli olan bir anyonik amino asidin - karboksilat iyonuna yol açar. Tarafından karakterize edilen değerler
amino asitlerin karboksil grubunun asidik asit özellikleri genellikle 1 ila 3 arasındadır; Değerler pk a2. Amonyum grubunun asitliğini karakterize etmek - 9 ila 10 arasında (Tablo 12.1).
Tablo 12.1.En önemli a-amino asitlerin eskort ve ana özellikleri
Denge konumu, yani, çeşitli amino asit formlarının, belirli pH değerlerine sahip sulu çözeltide oranı, özellikle ek asit ve ana merkezlerin rolünü oynayan iyonik grupların varlığından, radikalin yapısına önemli ölçüde bağlıdır.
Dipolar iyonlarının konsantrasyonunun maksimum olduğu pH değeri ve minimum katyonik ve anyonik amino asitlerin konsantrasyonları eşittir,İzoelektrik nokta (P /).
Nötrα - amino asitler.Bu amino asitler önemlidirpinH2 grubunun etkisi altında karboksil grubunun iyonlaşmasına neden olmaktan dolayı 7'nin altı (5.5-6.3). Örneğin, alanin izoelektrik nokta pH 6.0'da bulunur.
Ekşiα - amino asitler.Bu amino asitler, radikalde bir ek karboksil grubuna sahiptir ve güçlü bir asit ortamda tamamen protonlanmış bir formda bulunur. Ekşi amino asitler üç eksenli (Brongster'a göre) üç değerlidir.rk a,aspartik asit örneği olarak görülebileceği gibi (p / 3.0).
Asit amino asitlerde (asparajinik ve glutam), izoelektrik nokta 7'nin bir pH'sinde (bkz. Tablo 12.1). Vücutta fizyolojik pH değerlerinde (örneğin, kan pH 7.3-7.5), bu asitler anyonik biçimdedir, çünkü her iki karboksil grubu da iyonize edilir.
Bakımα - amino asitler.Temel amino asitler durumunda, isoelektrik noktalar 7'nin üzerindeki pH bölgesindedir. Güçlü bir asidik ortamda, bu bileşikler aynı zamanda üç eksenli asitlerdir, lizin örneğinde (p / 9.8).
Vücutta, temel amino asitler katyonlar şeklindedir, yani hem amino grubu protonlanmıştır.
Genel olarak, a-amino asit yok in vivo.İzoelektrik noktasında değil ve sudaki en küçük çözünürlüğe karşılık gelen bir devlete düşmez. Vücuttaki tüm amino asitler iyon formundadır.
12.1.4. Analitik olarak önemli reaksiyonlar α -aminal asitler
Heterin fonksiyonlu bileşikler olarak α-amino asitler, hem karboksil hem de amino gruplarının özelliği, reaksiyona girdi. Amino asitlerin bazı kimyasal özellikleri, radikaldeki fonksiyonel gruplardan kaynaklanmaktadır. Bu bölüm, amino asitleri tanımlamak ve analiz etmek için pratik olan reaksiyonları tartışır.
Esterleştirme.Amino asitlerin alkollü bir asit katalizörünün (örneğin, gazlı bir klorür) varlığında etkileşimi, hidroklorür formundaki esterler elde edilir. Ücretsiz esterleri izole etmek için reaksiyon karışımı gaz halindeki amonyak ile tedavi edilir.
Amino asit esterlerinin bir dipolar yapısına sahip değildir, bu nedenle ilk asitlerin aksine, organik çözücülerde çözülür ve oynaklığa sahipler. Böylece, glisin, yüksek erime noktasına (292? C) sahip bir Crypal maddesidir (292? C) ve metil eter, kaynama noktasına sahip bir sıvıdır. P. Amino asit esterlerinin analizi, gaz-sıvı kromatografisi kullanılarak gerçekleştirilebilir.
Formaldehit ile reaksiyon. Pratik değer, formaldehit ile bir reaksiyondur, bu da amino asitlerin nicel belirlemesini yöntemle azalır. formol titrasyonu(Sierensen yöntemi).
Amino asit amfoterlülüğü, analitik amaçlar için doğrudan Alkali tarafından titre edilmelerine izin vermez. Amino asitlerin formaldehitli etkileşiminde, nispeten stabil aminopirler elde edilir (bkz. 5.3) - N-hidroksimetil türevleri, ücretsiz karboksil grubu daha sonra Alkali tarafından titre edilir.
Nitel reaksiyonlar. Amino asit ve proteinlerin kimyasının özeti, daha önce kimyasal analizin temelinde olan sayısız niteliksel (demir dışı) reaksiyon kullanmaktır. Şu anda, çalışmalar fizikokimyasal yöntemler kullanılarak yapıldığında, pek çok kaliteli reaksiyon, örneğin kromatografik analizde a-amino asitleri tespit etmek için kullanılmaya devam etmektedir.
Chelat formasyonu. Bek fonksiyonlu bileşikler olarak a-amino asitlerin ağır metallerinin katyonları ile, örneğin, taze hazırlanmış bakır hidroksit (11) yumuşak koşullarda intracplex tuzları oluşturur, iyi kristalleştirilebilir şelat elde edilir.
bakır tuzları (11) mavi (a-amino asitlerin tespiti için spesifik olmayan yöntemlerden biri).
Ningidrin reaksiyonu. Α-amino asitlerin toplam niteliksel reaksiyonu, ningidrin ile bir reaksiyondur. Reaksiyon ürünü, amino asitlerin kromatogramlardaki (kağıt üzerinde, ince bir tabakada) görsel olarak tespit edilmesinin yanı sıra amino asit analizörlerinde spektrofotometrik tayin için kullanılan bir synifiolet rengine sahiptir (ürün 550-570 nm'deki ışığı emer) bölge).
Yoksulluk. Laboratuar koşullarında, bu reaksiyon, α-amino asitler üzerindeki azotous asidin etkisi altında gerçekleştirilir (bkz. 4.3). Aynı zamanda, karşılık gelen a-hidroksi asit oluşur ve gaz şeklindeki azot, reaksiyona girilen amino asidin (Van Sladen Yöntemi) olarak değerlendirildiği şekilde salınır.
Xanthoprotein reaksiyonu. Bu reaksiyon aromatik ve heterosiklik amino asitleri tespit etmek için kullanılır - fenilalanin, tirozin, histidin, triptofan. Örneğin, konsantre nitrik asidin tirozin üzerindeki etkisiyle, nitro-üretilen, sarı renkte boyanmıştır. Bir alkalin ortamda, renk, fenolik hidroksil grubunun iyonizasyonu ve bir anyonun konjugasyona katkısında bir artış nedeniyle renk turuncu olur.
Bireysel amino asitleri tespit etmesine izin veren bir dizi özel reaksiyon da vardır.
Triptofanortaya çıkan kırmızı-mor boyama (Erlich reaksiyonu) göre bir sülfürik asit ortamında bir benzaldehit ile p- (dimetilamino) ile reaksiyona girerek belirlenir. Bu reaksiyon, protein bölünme ürünlerinde triptofanın kantitatif analizi için kullanılır.
Sisteinİçinde bulunan MERCAPTOGROUP'un reaktivitesine dayanan birkaç yüksek kaliteli reaksiyon kullanılarak belirlenir. Örneğin, bir protein çözeltisi, bir alkalin ortamda bir kurşun asetat (SNZSOO) 2R ile ısıtıldığında, sistein proteinlerinin varlığını gösterir; bu da sistein proteinlerinin varlığını gösterir.
12.1.5. Biyolojik olarak önemli kimyasal reaksiyonlar
Vücutta çeşitli enzimlerin etkisi altındaki, amino asitlerin bir dizi önemli kimyasal dönüşümü gerçekleştirilir. Bu tür işlemler arasında transaminasyon, dekarboksilasyon, eliminasyon, aldol bölünmesi, oksidatif deaminasyon, tiyol gruplarının oksidasyonunu içerir.
Aktarma Α-oksokoslottan biyosentez α-amino asitlerin ana araçlarıdır. Amino asit, yeterli miktarda veya fazlalıklarda hücrelerde kullanılır ve alıcı bir a-oksok asittir. Aynı zamanda, amino asit bir oksoklasyona dönüşür ve oksosidat - radikallerin karşılık gelen yapısıyla amino asitte. Sonuç olarak, transaminasyon, Amino ve Oxo gruplarının değiş tokuşunun geri dönüşümlü sürecini temsil eder. Böyle bir reaksiyonun bir örneği, 2 oktoglutarik asitten l-glutamik asidin hazırlanmasıdır. Donör amino asidi, örneğin L-asparajinik asit hizmet edebilir.
α-amino asitler, a-pozisyonunda karboksil grubuna elektronik olarak doğru amino grubu (daha kesin olarak, protonlanmış amino grubu NH) içerir.3 +), bu bağlamda, dekarboksilasyon yapabiliyorlar.
Eliminasyonhidroksil veya tiyol gibi β-pozisyondaki yandaki radikalde, yandaki radikalde, hidroksil veya tiyol gibi bir elektron optik fonksiyonel grubu içerdiği amino asitlerin karakteristiğidir. Boşaltma, ara totomerik imino asitlere kolayca (bir Keto-Enol tautomeri ile analoji), ara-reaktif α-emine asitlerine yol açar. α-imino asitler, C \u003d N'ye bağlı hidrasyonun bir sonucu olarak ve bir sonraki amonyak molekülünün bölünmesi α-oksoklotlara dönüştürülür.
Bu tür dönüşümler denir elminating hidrasyon.Bir örnek, akran sınıfı asidin bir serinden hazırlanmasıdır.
Aldol Bölme Β-pozisyonunun bir hidroksil grubu içerdiği a-amino asitler durumunda ortaya çıkar. Örneğin, serin glisin ve formaldehit oluşumu ile parçalanır (ikincisi serbest formda vurgulanmamıştır ve hemen koenzime bağlanır).
Oksidatif telsiz enzimlerin ve koenzimin + veya NADF + üzerindeki katılımıyla gerçekleştirilebilir (bkz. 14.3). α-amino asitler, sadece transministrasyon yoluyla değil, aynı zamanda oksidatif deaminasyon yoluyla değil, a-oksokoslotlara dönüştürülebilir. Örneğin, α-oksoglutaya asidi, l-glutamik asitten oluşturulur. Reaksiyonun ilk aşamasında, glutamik asidin α-imminoglutar'a dehidrasyon (oksidasyonu)
asitler. İkinci aşamada, hidroliz, bunun bir sonucu olarak, α-oksoglutarik asit ve amonyak elde edilir. Hidroliz aşaması, enzimin katılımı olmadan ilerler.
Ters yönde, amination α-oksokoslotun azaltılmasının reaksiyonu gelir. Her zaman a-okoglutarik asit hücrelerde (bir karbonhidrat metabolizmasının bir ürünü olarak) bu yolla L-glutamik aside dönüştürülür.
Tiyol gruplarının oksidasyonu hücrede bir dizi redoks işlem sağlayan sistein ve kistik kalıntı karşılıklı çözümlere dayanır. Tüm tiol gibi sistein (bkz. 4.1.2), bir disülfit oluşturmak için kolayca oksitlenir - sistin. Kistin içinde disülfit bağ, sistein oluşumuna kolayca restore edilir.
Bir tiyol grubunun sistein ışık oksidasyonuna giden kabiliyetinden dolayı, yüksek oksidatif kapasiteye sahip organik maddelere maruz kaldığında koruyucu bir fonksiyon gerçekleştirir. Buna ek olarak, bir anti-sütun etkisi gösteren ilk ilaçtı. Sistein, ilaç uygulamalarında ilaçların bir stabilizatör olarak kullanılır.
Sisteinin sistin dönüşümü, örneğin restore edilmiş glutatyonda, disülfit bağlarının oluşumuna yol açar.
(Bkz. 12.2.3).
12.2. Birincil peptid ve protein yapısı
Geleneksel olarak, peptitlerin molekülde (moleküler ağırlığa 10 bine karşılık gelen) içerdiğine ve proteinlerin 100'den fazla amino asit kalıntısı (moleküler ağırlığı 10 bin ila birkaç milyon) olduğuna inanılmaktadır.
Sırayla, peptit grubunda ayırt etmek gelenekseldir oligopeptitler.(düşük moleküler ağırlıklı peptidler) zincirde 10'dan fazla amino asit kalıntısı içeren ve polipeptitlerdevresi, 100'e kadar amino asit kalıntısı içerir. Yaklaşan veya 100'ü aşan amino asit kalıntıları sayısına sahip makromoleküller, polipeptitler ve proteinler kavramları ile ayırt edilmez, bu terimler genellikle eşanlamlı olarak kullanılır.
Peptit ve protein molekülü, meromer birimleri (Şema 12.2) arasındaki peptid (amid) iletişimi ile akan a-amino asitlerin polikondensasyonunun bir ürünü olarak resmen temsil edilebilir.
Poliamid zincirinin tasarımı, tüm peptitler ve proteinler için aynıdır. Bu zincir dallanmamış bir yapıya sahiptir ve alternatif peptid (amid) gruplarından oluşur - NH ve fragmanları -CH (R) -.
ÜCRETSİZ NH grubu olan amino asidin üzerindeki zincirin bir ucu2, n-end, diğerini ara - sonuna kadar,
Şema 12.2.Bir peptid zinciri oluşturma prensibi
amino asidin, serbest bir grupla birlikte olan amino asidin bulunduğu yer. Peptid ve protein zincirleri N-terminalinden kaydedilir.
12.2.1. Peptit grubunun yapısı
Peptitte (amid) grubunda-NH, SP2 hibridizasyonu durumunda bir karbon atomudur. Nitrojen atomunun elektronlarının buhar çifti, çift bağlantının π-elektronları ile arayüze girer C \u003d O. Elektron yapısının konumundan, peptit grubu, üç merkezli bir P, π-konjugat sistemidir (bkz. 2.3.1), daha fazla elektronejatif oksijen atomuna doğru kaydırılan elektron yoğunluğu. Bir konjugat sistemi oluşturan C, Oi N atomları aynı düzlemdedir. Amit grubundaki elektron yoğunluğunun dağılımı, Sınır yapılarının (I) ve (II) veya + M- ve - O Grupların NH ve C \u003d O'ların etkisi olan elektron yoğunluğu yer değiştirmesinin yerleştirilmesiyle temsil edilebilir. sırasıyla (iii).
Konjugasyonun bir sonucu olarak, bağlantı uzunluklarının bir miktar hizalaması meydana gelir. \u003d O ile ilgili çift bağ, 0.121 nm geleneksel uzunluğuna kadar 0.124 nm'ye uzanır ve C-N bağlantısı, normal kasada 0.147 nm ile karşılaştırıldığında (Şekil 12.1) daha kısa - 0.132 nm olur. Peptit grubundaki düz konjugat sistemi, C-N bağlantısı etrafındaki dönme zorluğunun nedenidir (dönme bariyeri 63-84 KJ / MOL). Böylece, elektronik yapı yeterince zor prepropens düzpeptit grubunun yapısı.
Olarak Şekil l'de görülebilir. 12.1, amino asit kalıntılarının a-karbon atomları, peptit grubunun düzleminde, CN'nin bağlantısı üzerine, yani daha avantajlı bir TPAN konumunda bulunur: yanal radikaller R amino asit kalıntıları bu durumda en çok olacaktır uzayda birbirinden çıkarıldı.
Polipeptit zinciri şaşırtıcı derecede benzer bir yapıya sahiptir ve bir açıyla yerleştirilmiş bir dizi boşluk olarak gösterilebilir.
İncir. 12.1.Peptid grubunun -CO-NH ve a-atomlarının karbon amino asit kalıntılarının düzlem düzenlemesi
peptit gruplarının düzlemlerinin bir arkadaşına, cα-n ve cα-csp bağlantılarıyla α-karbon atomları aracılığıyla birbirine bağlanmış2 (Şek. 12.2). Bu tek bağların etrafındaki dönme, amino asit kalıntılarının lateral radikallerinin mekansal konumundaki zorluklar nedeniyle çok sınırlıdır. Böylece, peptit grubunun elektronik ve mekansal yapısı, büyük ölçüde polipeptit zincirinin bir bütün olarak yapısını önceden belirtendir.
İncir. 12.2.Polipeptit zincirinde peptit gruplarının düzlemlerinin karşılıklı konumu
12.2.2. Kompozisyon ve amino asit dizisi
Düzgün bir şekilde oluşturulmuş bir poliamid zinciri ile, peptitlerin ve proteinlerin özgüllüğü, bir amino asit bileşimi ve bir amino asit dizisi ile belirlenir.
Peptitlerin ve proteinlerin amino asit bileşimi, içine dahil edilen a-amino asitlerin doğası ve nicel oranıdır.
Amino asit bileşimi, ana kromatografik yöntemlerde peptid ve protein hidrolizatlarını analiz edilerek oluşturulur. Şu anda, bu tür bir analiz amino asit analizörleri kullanılarak gerçekleştirilir.
Amid bağları hem asidik hem de alkalin ortamda hidrolize edilebilir (bkz. 8.3.3). Peptitler ve proteinler, oluşum veya daha kısa zincirlerle hidrolize edilir - bu sözde kısmi hidroliz,ya amino asitlerin bir karışımı (iyon formunda) - tam hidroliz.Genellikle, hidroliz asidik bir ortamda gerçekleştirilir, çünkü alkalin hidroliz koşulları altında, birçok amino asit kararsızdır. Amid asparagin ve glutamin gruplarının da hidrolize maruz kaldığı belirtilmelidir.
Peptitlerin ve proteinlerin birincil yapısı, bir amino asit dizisidir, yani a-amino asit kalıntılarının alternatifi sırasıdır.
Birincil yapı, amino asitlerin, zincirin herhangi bir ucundan ve bunların tanımlanmasından sıralı bölünme ile belirlenir.
12.2.3. Peptitlerin yapısı ve isimlendirilmesi
Peptitlerin isimleri, soneki eklenmesiyle N-terminalden başlayarak, amino asit kalıntılarının sıralı transferi ile yapılır.-il, tam adını koruyan en son C-terminal amino asitine ek olarak. Başka bir deyişle, isimler
"Grup grubu" grubu nedeniyle peptid iletişiminin oluşumuna girilen amino asitler, peptit adına -il: alanil, valil vb. (Aspartik ve glutamik asitlerin kalıntıları için, "aspartil" ve "glutamal" adlarını buna göre kullanın). Amino asitlerin isimleri ve sembolleri, ait oldukları anlamına gelir.l. -Trad, aksi belirtilmedikçe (d veya DL).
Bazen kısaltılmış kayıtta, H (amino grubunun bir parçası olarak) ve bunların (karboksil grubunun bir parçası olarak) semboller, fonksiyonel uç amino asitlerin fonksiyonel gruplarının takas edilmesini reddeder. Bu şekilde, peptitlerin fonksiyonel türevlerini canlandırmak için uygundur; Örneğin, yukarıdaki peptidin C-terminali amino asidi üzerindeki amid, H-ASN-GLY-PhE-NH2 ile kaydedilir.
Peptitler tüm organizmalarda bulunur. Proteinlerin aksine, daha fazla heterojen bir amino asit kompozisyonuna sahipler, özellikle de oldukça sık amino asitleri içerird. - zor. Yapısal terimlerle, aynı zamanda daha çeşitlidirler: siklik fragmanlar, dallanmış zincirler vb.
Tripeptitlerin en yaygın temsilcilerinden biri - glutathione- Bitkilerde ve bakterilerindeki tüm hayvanların gövdesinde bulunur.
Glutatyondaki sistein, glutatyonun varlığının hem restore edilmesinin hem de oksitlenmiş biçimde olasılığını belirler.
Glutatyon bir dizi redoks işleminde yer almaktadır. Protein sırtının fonksiyonunu gerçekleştirir, yani Proteinleri serbest tiolny sh gruplarıyla oksidasyondan oksidasyondan koruyan maddeler, disülfit bağları -S-S-. Bu, böyle bir işlemin istenmeyen olduğu proteinler için geçerlidir. Bu durumlarda glutatyon, oksidanın etkisini üstlenir ve böylece proteini korur. Glutatyon oksidasyonu meydana geldiğinde, disülfit bağları nedeniyle iki tripepath fragmanının arası çapraz bağlanması. İşlem geri dönüşümlüdür.
12.3. Polipeptitlerin ve proteinlerin ikincil yapısı
Yüksek moleküler ağırlıklı polipeptitler ve proteinler için, birincil yapının yanı sıra, arayan daha yüksek organizasyon seviyeleri İkincil, Tersiyerve kuaterneryapılar.
İkincil yapı, ana polipeptit zincirinin mekansal oryantasyonu, tüm protein molekülünün üçüncül - üç boyutlu mimarisi ile tarif edilmiştir. Hem ikincil hem de üçüncül yapı, makromoleküler zincirin sipariş edilen konumu uzayda. Üçüncül ve kuaterner protein yapısı biyokimya sırasında göz önünde bulundurulur.
Hesaplama, bir polipeptit zinciri için en uygun konformasyonlardan biri olduğu gösterilmiştir, bir manifold spiral formundaki alandaki yerdir. α-spiral(Şekil 12.3, a).
Α-spiralize polipeptit zincirinin mekansal konumu, belirli bir şey olacağını hayal ederek temsil edilebilir.
İncir. 12.3.Polipeptit zincirinin a-spiral konformasyonu
silindir (bkz. Şekil 12.3, b). Ortalama olarak, helezonun spirali 3.6 amino asit kalıntısı için, spiral perdelik 0.54 nm, çapı 0,5 nm'dir. İki bitişik peptid grubunun düzlemleri, aynı zamanda 108'lik bir açıyla yerleştirilir. Ve amino asitlerin lateral radikalleri, Silindirin yüzeyinden yönlendirilen spiralin dış tarafında bulunur.
Zincirin bu tür bir konformasyonunun bağlanmasındaki ana rol, a-helezinde, her birinin karbonil oksijen atomu ile her beşinci amino asit kalıntısının N N grubunun hidrojen atomu arasında oluşan hidrojen bağları ile oynanır. .
Hidrojen bağları, neredeyse a-sarmal eksenine paralel olarak yönlendirilir. Zinciri bükülmüş durumda tutarlar.
Tipik olarak, protein zincirleri tamamen spiral değildir, ancak sadece kısmendir. Mioglobin ve hemoglobin gibi proteinlerde, oldukça uzun α-spiral bölümler, örneğin, Mioglobin zinciri vardır.
% 75 oranında spiralize. Diğer birçok proteinde, zincirdeki spiral arazilerin oranı küçük olabilir.
Polipeptitlerin ve proteinlerin ikincil yapısının bir başka türü β-yapıdenir dedi katlanmış sayfaveya katlanmış katman.Katlanmış sayfalara bağlı polipeptit zincirleri, bu devrelerin peptid grupları arasındaki çok sayıda hidrojen bağına bağlanır (Şekil 12.4). Birçok protein aynı anda a-spiral ve β katlanmış yapılar içerir.
İncir. 12.4.Polipeptit zincirinin katlanmış bir levha formunda ikincil yapısı (β-yapı)
Ders №1
Konu: "Amino Asitler".
Ders Planı:
1. Amino asitlerin özellikleri
2. Peptitler.
Amino asit özellikleri.
Amino asitler - organik bileşikler, moleküllerde karboksil ve amino grupları olan hidrokarbon türevleri.
Proteinler, peptid bağları ile bağlı artık amino asitlerden oluşur. Amino asit bileşimini analiz etmek için protein hidrolizi, amino asitlerin ayrılması izlenir. Proteinlerin amino asitlerinin temel kalıplarını göz önünde bulundurun.
Şu anda proteinin sürekli yaygın bir amino asit seti içerdiği tespit edilmiştir. Onların 18. Belirtilere ek olarak, başka bir 2 amid amino asidi bulundu - kuşkonmaz ve glutamin. Hepsinde bir isim var majör (genellikle karşılaşılan) amino asitler. Sık sık mecazi olarak denir "Magic" amino asitler. Büyük amino asitlere ek olarak, nadir, doğal proteinlerin bileşiminde bulunmayanlar bulunur. Arandılar küçük.
Hemen hemen tüm protein amino asitleri aittir α - amino asitler (Amino Group, karboksil karboksil grubu atomundan sonra yerleştirilmiştir). Yukarıdakilere dayanarak, genel formül çoğu amino asit için geçerlidir:
Nh 2 -Ch-coh
R, farklı bir yapıya sahip radikallerdir.
Protein amino asit formüllerini, tabloyu düşünün. 2.
Her şey α - Aminoasetik (glisin) hariç amino asitler, asimetrik α - karbon atomu ve iki enantiyomerin içinde var. Nadir istisnalar için, doğal amino asitler L - satırına aittir. Sadece bakterilerin hücre duvarlarının bileşiminde ve antibiyotikler genetik serilerinin amino asitlerini tespit etti. Rotasyonun açısı değeri 20-30 0 derecedir. Rotasyon doğru (7 amino asit) ve sol (10 amino asit) olabilir.
H- * -NH 2 H 2 N - * - H
D - Şekil L-COFIGURYE
(Doğal amino asitler)
Amino veya karboksil gruplarının baskınlığına bağlı olarak, amino asitler 3 alt sınıfa ayrılır:
Ekşi amino asitler. Amino grupları üzerindeki karboksil (asit) grupları (ana), örneğin aspartik, glutamik asit için egemendir.
Nötr amino asitler Grup sayısı eşittir. Glisin, Alanin, vb.
Temel amino asitler.Ana (amino grupları) karboksil (asit), örneğin, lisin geçerlidir.
Amino asitlerin kimyasal özelliklerinin fiziksel ve sayısında, karşılık gelen asitlerden ve bazlardan keskin bir şekilde farklılık gösterir. Suda organik çözücülerden daha iyi çözülürler; iyi kristalize; Yüksek yoğunluklu ve son derece yüksek erime sıcaklıkları. Bu özellikler, bir katı durumda ve çözeltideki amino asitlerin ve çözeltideki amino asitlerin (geniş bir pH) zwitter-iyon formunda (I.E., dahili tuzlar olarak) bulunduğu bir sonuç olarak, amin ve asidik grupların etkileşimini göstermektedir. Grupların karşılıklı etkisi, özellikle her iki grubun da yakın olması durumunda, α-amino asitlerde belirgindir.
H 2 N - CH2 COOH ↔ H 3 N + - CH2 COO -
zwitter-ion.
Zwitter - amino asit iyonik yapısı, büyük dipol momentleri (en az 50 € 10 -30 KL M) ve ayrıca katı amino asidin IR-spektrumundaki emme bandı ile doğrulanır.
Amino asitler, polikondensasyon reaksiyonlarına girebilir ve protein molekülünün birincil yapısını oluşturan farklı uzunlukların polipeptitlerinin oluşumuna yol açabilir.
H 2 N-CH (R 1) -COOH + H 2 N-CH (R2) - COOH → H 2 N - CH (R 1) - Co-nh.- CH (R 2) - COOH
Dipeptid
İletişim C - N - peptit İletişim.
Bazı özel proteinlerin hidrolizlerinden en yaygın amino asitlerin (20) yukarıdaki 20'sine ek olarak, bazı diğer amino asitler tahsis edilir. Hepsi bir kural olarak, sıradan amino asitlerin türevleri, yani. Değiştirilmiş amino asitler.
4-oksiprolin , fibrillar protein kollajeninde ve bazı bitki proteinlerinde oluşur; Kollajen hidrolizlerinde bulunan 5-oksiilizin, desmosi. n ben. İsodesmin fibrillar Protein Elastin'in hidrolizlerinden seçildi. Bu amino asitlerin sadece bu proteinde bulunduğu görülüyor. Bunların yapısı olağandışıdır: R-gruplarıyla bağlanan 4. lisin molekülleri, ikameli bir piridin halkası oluşturur. Bu yapı nedeniyle, bu amino asitler 4. radyal olarak farklı peptid zincirlerini oluşturabilir. Sonuç, elastinin, diğer fibrillar proteinlerinin aksine, karşılıklı olarak dik yönde iki (gerilme) deforme olabilmesidir. Vb.
Listelenen protein amino asitlerinin, canlı organizmaların çok sayıda farklı protein bağlantısını sentezler. Birçok bitki ve bakteri, basit inorganik bağlantılardan ihtiyaç duydukları tüm amino asitleri sentezleyebilir. Erkek ve hayvanların vücudunda, amino asitlerin yaklaşık yarısı da sentezlenir, amino asitlerin bir kısmı insan vücuduna sadece gıda proteinleriyle girebilir.
- vazgeçilmez amino asitler - İnsan vücudunda sentezlemeyin ve sadece yiyecekle gelin. Vazgeçilmez bir amino asitler arasında 8 amino asit içerir: valina, fenilalanin, isolecin, lösin, lizin, metiyonin, thronin, triptofan, fenilalanin.
- Değiştirilebilir amino asitler - İnsan vücudunda diğer bileşenlerden sentezlenebilir. Değiştirilen amino asitler, 12 amino asit içerir.
Bir kişi için, her iki amino asit tipi de eşit derecede önemlidir: ve değiştirilebilir ve vazgeçilmezdir. Amino asitlerin çoğu, vücudun kendi proteinlerini oluşturmaya gider, ancak vazgeçilmez amino asitler olmadan, vücut mevcut olmayacaktır. Essential amino asitleri içeren proteinler, yetişkinlerin% 16-20'sinin (20-30 g'lık protein 80-100g oranında) beslenmesinde olmalıdır. Çocukların beslenmesinde, protein oranı% 30'a yükselir - okul öncekleri için% 40 -% 40'a kadar - okul öncesi için. Bunun nedeni, çocukların vücudunun sürekli büyümesi ve bu nedenle, kas proteinleri, damarlar, sinir sistemi, cilt ve diğer tüm dokuları ve organları oluşturmak için plastik bir malzeme olarak büyük miktarda amino asit ihtiyacı vardır.
Günümüzde, diyetteki hızlı yiyecekler çok sık, yüksek miktarda karbonhidrat içeriğine sahip ürünlerdir ve yağlar çok sık egemendir ve protein ürünlerinin oranı önemli ölçüde azalır. Kısa sürede herhangi bir amino asitin diyetinde veya insan vücudundaki açlıkta bir eksiklik ile, bağ dokusu, kan, karaciğer ve kasların proteinleri çökülebilir ve bunlardan elde edilen "yapı malzemesi" - amino asitler En önemli organların normal çalışmasını sürdürün - kalpler. ve beyin. İnsan vücudu hem vazgeçilmez hem de değiştirilebilir amino asitlerin yetersizliği yaşayabilir. Amino asitlerin eksikliği, özellikle vazgeçilmez, iştahsızlık, büyüme ve gelişmedeki gecikme, karaciğer distrofisi ve diğer ciddi ihlallerde bozulmasına neden olur. Amino asit eksikliğinin ilk "habercileri", iştahsızlık, cilt durumunun bozulması, saç dökülmesi, kas zayıflığı, hızlı yorgunluk, bağışıklıkta azalma, anemi. Bu tür tezahürler, düşük kalorili dengesiz beslenmemiş diyeti, protein ürünlerinin keskin bir kısıtlılığıyla gözlemleyenlerin ağırlığını azaltmak için kişilerde ortaya çıkabilir.
Daha sık, amino asitlerin eksikliğinin belirtileri ile, özellikle vazgeçilmez, vejeteryanlara bakan, kasıtlı olarak tam teşekküllü bir hayvan proteininin diyetlerine dahil edilmesini önler.
Aşırı amino asitler bugün nadirdir, ancak özellikle çocuklarda ve genç yaşlarda ciddi hastalıkların gelişimine neden olabilir. Metiyonin en toksiktir (kalp krizi ve inme gelişimi riskini oluşturur), tirozin (arteriyel hipertansiyonun gelişmesine neden olabilir, tiroid bezinin çalışmalarının ihlal edilmesine yol açabilir) ve histidin (ortaya çıkmasına katkıda bulunabilir) Vücuttaki bakır açığı ve aort anevrizması, eklem hastalıklarının, erken gri, ağır anemi) gelişimine yol açar. Vücudun normal işleyişi koşulları altında, yeterli miktarda vitamin (6, 12, folik asit) ve antioksidanlar mevcut olduğunda (A, E, C ve selenyum vitaminler), aşırı amino asitler hızla faydalı bileşenlere dönüşür ve organizmayı "zarar vermek için zaman yok". Dengesiz bir diyetle, vitamin ve mikroelemeler kıtlığı ortaya çıkar ve aşırı amino asitler sistemlerin ve organların çalışmasını bozabilir. Bu seçenek, protein veya düşük karbonhidratların uzun süreli gözlemlenmesiyle, ayrıca ağırlık ve kas gelişimi artırmak için protein-enerji ürünlerinin (amino asit-vitamin kokteylleri) kontrolsüz bir resepsiyon atletleriyle mümkündür.
Kimyasal yöntemler arasında, yöntem en yaygındır amino asit puanlama (SCOR - Hesap, Sayma). Tahmini ürünün proteininin amino asit bileşiminin amino asit bileşimi ile karşılaştırılmasına dayanır. standart (mükemmel) protein. Test proteinindeki esansiyel amino asitlerin her birinin içeriği ile kimyasalın kantitatif olarak belirlenmesinden sonra, amino asit, her biri için her biri için amino asit (AC) belirler.
AC \u003d (m. aK . İsssh / m. aK . mükemmel ) 100
m ak. Çalışma, incelenen proteinin 1 g'unda vazgeçilmez bir amino asidin (mg cinsinden) içeriğidir.
m ak. İdeal - 1 g standart (mükemmel) proteinde vazgeçilmez amino asitlerin (mg cinsinden) içeriği.
FAO / kim amino asit örneği
Eşzamanlı olarak amino asit skorlarının tanımı ile tespit bu protein için yer değiştiren bir amino asit sınırlayıcı , yani en az en küçük olanıdır.
Peptitler.
İki amino asit, kovalent olarak bağlanabilir peptit Bir dipeptidin oluşumu ile iletişim.
Üç amino asit, bir tripepit oluşturmak için iki peptid bağıyla bağlanabilir. Birkaç amino asit oligopeptitler, çok sayıda amino asit - polipeptitlerdir. Peptitler sadece bir amino grubu ve bir -karboksil grubu içerir. Bu gruplar belirli pH değerlerinde iyonize edilebilir. Amino asitler gibi, elektrik alanında hareket etmedikleri karakteristik titrasyon eğrileri ve altındaki izoelektrik noktaları vardır.
Diğer organik peptitler gibi, peptitler, fonksiyonel grupların varlığı ile belirlenen kimyasal reaksiyonlarda yer almaktadır: ücretsiz bir amino grubu, ücretsiz bir karboksi grubu ve R grubu. Peptit bağları, güçlü bir asit (örneğin, 6M NS1) veya amino asitler oluşturan güçlü bir baz ile hidrolize karşı hassastır. Peptit bağlarının hidrolizi, proteinlerin amino asit bileşiminin belirlenmesinde gerekli aşamadır. Peptit bağları enzimler tarafından tahrip edilebilir protez.
Doğada bulunan birçok peptid, çok düşük konsantrasyonlarda biyolojik aktiviteye sahiptir.
Peptitler - potansiyel olarak aktif farmasötik preparatlar, Üç yol Onları almak:
1) organlardan ve dokulardan izolasyon;
2) Genetik Mühendislik;
3) Doğrudan kimyasal sentez.
İkinci durumda, tüm ara aşamalardaki ürünlerin çıktılarına yüksek talepler uygulanmaktadır.
Genel özellikler (yapı, sınıflandırma, isimlendirme, izomerya).
Proteinlerin ana yapısal birimi A-amino asitlerdir. Doğada, yaklaşık 300 amino asit oluşur. Proteinlerin bir parçası olarak, 20 farklı A-amino asit bulundu (bunlardan biri - prolin, değil amino-, fakat İminonasit). Diğer tüm amino asitler serbest durumda veya kısa peptitlerin bir parçası olarak veya diğer organik maddelerle komplekslerdir.
a-amino asitler, bir hidrojen atomunun, amino grubunda (-NN2) ikame edilmiş bir karbon atomunda, örneğin:
Amino asitler, R radikal R'nin yapısında ve özelliklerinde farklılık gösterir. Radikal, yağ asitleri, aromatik halkaların, heterosikllerin kalıntılarını temsil edebilir. Bundan dolayı, her bir amino asit, vücuttaki proteinlerin kimyasal, fiziksel özelliklerini ve fizyolojik fonksiyonlarını belirleyen spesifik özelliklerle donatılmıştır.
Bu, amino asitlerin radikallerinden kaynaklanmaktadır, proteinlerin başka bir biyopolimerin özelliği olmayan ve kimyasal bir kişiliğe sahip bir dizi benzersiz fonksiyona sahiptir.
Canlı organizmalarda önemli ölçüde daha az sıklıkla, amino grubunun B- veya G-konumuna sahip amino asitlerdir, örneğin:
Amino asitlerin sınıflandırılması ve isimlendirilmesi.
Proteinin bir parçası olan birkaç amino asit sınıflandırması vardır.
A) Sınıflandırmalardan birinin temeli, amino asit radikallerinin kimyasal yapısıdır. Amino asitleri ayırt etmek:
1. alifatik - glisin, alanin, valin, lösin, izolösin:
2. Hidroksil içeren - Serin, treonin:
4. Aromatik - fenilalanin, tirozin, triptofan:
5. Yan zincirlerde-aspartik ve glutamik asitlerde anyon şekillendirme gruplarıyla:
6. ve amides-asparajinik ve glutamik asitler - asparagin, glutamin.
7. Main - Arginin, Gistidin, Lizin.
8. Imino Asit - Prolin
 |
B) İkinci sınıflandırma tipi, amino asitlerin R-gruplarının polaritesine dayanır.
Ayırmak polar ve kutupsuz olmayan amino asitler. Radikaldeki U-radikali, polar olmayan bağlantılara sahiptir C-C, S-H, sekiz bu amino asit: alanin, valin, lösin, isolektin, metiyonin, fenilalanin, triptofan, prolin.
Diğer tüm amino asitler aittir kutuplaşmak (R grubunda, C-O, C-N, -ON, S-H) polar bağlantıları vardır. Polar gruplarıyla amino asitlerin proteininde daha büyük, reaktivitesi ne kadar yüksek olur. Protein fonksiyonu büyük ölçüde reaksiyona bağlıdır. Enzimler ile karakterize edilen özellikle çok sayıda kutup grubu. Tersine, Keratin (Saç, Çiviler) olarak böyle bir proteinde çok azı var.
C) amino asitler sınıfla ve R-gruplarının iyonik özelliklerine göre(Tablo 1).
Ekşi (PH \u003d 7'de, R grubu negatif bir şarj taşıyabilir) aspartik, glutamik asit, sistein ve tirozindir.
Bakım (PH \u003d 7'de, R grubu pozitif bir yük olabilir) - arginin, lisin, histidindir.
Diğer tüm amino asitler aittir. nötr (Grup R uyarlanılır).
Tablo 1 - Polarite dayalı amino asitlerin sınıflandırılması
R grupları.
Rıhtım
Kuşkonmaz K-Ta
Glutamial k-ta
4. Pozitif olarak şarj edildi
Rıhtım
Gistidin.
D) Amin ve karboksil gruplarının sayısına göre, amino asitler bölünmüştür:
– monoamin monokarbonikbir karboksil ve amin grubu içeren;
- monoaminodikarbonik (iki karboksil ve bir amin grubu);
- DiaminonOkarbonik (İki amin ve bir karboksil grubu).
E) İnsan vücudunda sentezleme yeteneğinde ve hayvanların tüm amino asitleri bölünmüştür:
– değiştirilebilir
- vazgeçilmez
- Kısmen vazgeçilmez.
Nazım ve hayvan organizmasında vazgeçilmez bir amino asitler sentezlenemez, yiyeceklerle bir araya gelmelidir. Kesinlikle vazgeçilmez amino asitler sekiz: valin, Leöin, Isolecin, Treonin, Triptofan, Metiyonin, Lizin, Fenilalanin.
Kısmen vazgeçilmez - vücutta sentezlenebilir, ancak yetersiz miktarda, bu nedenle kısmen yiyeceklerle gelmelidir. Bu amino asitler arganin, Gistidin, tirozin.
Değiştirilebilir amino asitler, insan vücudunda diğer bileşiklerden yeterli miktarlarda sentezlenir. Bitkiler tüm amino asitleri sentezleyebilir.
İsomeria
Tüm doğal amino asitlerin moleküllerinde (glisin hariç), bir karbon atomunda, dört değerlik iletişiminin tümü çeşitli ikame maddeleri tarafından işgal edilir, böyle bir karbon atomu asimetriktir ve adı olarak adlandırılır. kiral atom. Sonuç olarak, amino asit çözeltileri optik aktiviteye sahiptir - düz polarize ışık düzlemi döner. Olası stereoizomer sayısı tam olarak 2 N, burada N asimetrik karbon atomunun sayısıdır. Glisin n \u003d 0, treonin n \u003d 2'de, diğer tüm 17 protein amino asitleri, bir asimetrik karbon atomu içerir, iki optik izomer formunda olabilir.
Belirlemede standart olarak L. ve D.Amino asit konfigürasyonları, gliserin aldehit stereoizomerlerinin konfigürasyonu tarafından kullanılır.
Fisher NH2'nin projeksiyon formülündeki konum, soldaki gruplara karşılık gelir. L.-Figigasyon ve sağda - D.- Yapılandırma.
Harflerin olduğu belirtilmelidir L. ve D. Stereokimyasal konfigürasyonunda bir maddenin ait olması anlamına gelir. L. veya D. ROST, dönme yönünden bağımsız olarak.
Neredeyse tüm proteinlerde meydana gelen 20 standart amino asitin yanı sıra, sadece bazı protein türlerinin bileşenleri olan standart olmayan standart olmayan amino asitler vardır - bu amino asitler de denir değiştirilmiş (hidroksiprolin ve hidroksilizin).
Makbuz Yöntemleri
- Amino asitlerin son derece büyük fizyolojik öneme sahip. Proteinler ve polipeptitler amino asitlerin kalıntılarından yapılır.
Protein maddelerinin hidrolizinde Hayvan ve bitki organizmaları amino asitler oluşturulur.
Amino asitlerin üretilmesi için sentetik yöntemler:
– Halojen asitlerde amonyak eylemi
- α-amino asitler olsun amonyağın Oxyminith Rila üzerindeki etkisi
Ders sayısı 3.Konu: "Amino Asitler - Yapı, Sınıflandırma, Özellikler, Biyolojik Rol"
Amino asitler - moleküllerdeki azot içeren organik bileşikler-ONH2 ve karboksil grubu -oson
En basit temsilci H2N aminoethan asidi - CH2 - COOH'dir.
Amino Asitlerin Sınıflandırılması
Amino asitlerin 3 ana sınıflandırması vardır:
Fiziksel ve kimyasal - Amino asitlerin fizikokimyasal özelliklerindeki farklılıklara dayanarak
Hidrofobik amino asitler (kutupsuz). Radikal bileşenler genellikle elektron yoğunluğunun eşit şekilde dağıldığı hidrokarbon gruplarını içerir ve ücret ve direkler yoktur. Elektrik-negatif elemanlar kompozisyonlarında bulunabilir, ancak hepsi hidrokarbon ortamında.
Hidrofilik Barkte (Polar) Amino Asitler . Bu tür amino asitlerin radikalleri bir kutupsal gruplandırma içerir: -he, - sh, -conh2
Olumsuz yüklü amino asitler. Bu, asparajik ve glutamin asitleri içerir. Radikalde ek bir koxy grubuna sahip olmak - nötr bir ortamda negatif bir ücret alın.
Pozitif yüklü amino asitler : Arginin, Lizin ve Gistidin. Bir radikalde ek bir NH2 grubuna (veya imidazol halkası gibi), nötr bir ortamda pozitif bir yük elde ederler.
Vazgeçilmez Amino asitler, onlar da "temel" olarak adlandırılırlar. İnsan vücudunda sentezlenemezler ve yiyeceklerle yapılmalıdır. 8 ve 2 daha fazla amino asit, kısmen vazgeçilmezdir.
Kısmen vazgeçilmez: Arginin, Gistidin.
Değiştirilebilir (İnsan vücudunda sentezlenebilir). 10: glutamik asit, glutamin, prolin, alanin, aspartik asit, kuşkonin, tirozin, sistein, serin ve glisin vardır.
Amino asitler yapısal özelliklerle sınıflandırılır.
1. Amino ve karboksil gruplarının karşılıklı düzenlemesine bağlı olarak, amino asitler ayrılır α-, β-, γ-, δ-, ε- vb.
Amino asitlere olan ihtiyaç azaltılır:
Amino asitlerin emilebilirliği ile ilişkili doğuştan bozukluklar ile. Bu durumda, bazı protein maddeleri, gastrointestinal sistemin çalışmasında problemlerin ortaya çıkması da dahil olmak üzere vücut alerjik reaksiyonlara neden olabilir, kaşıntı Ve bulantı.
Amino asitlerin emilebilirliği
Amino asitlerin emiliminin hızı ve eksiksizliği, bunları içeren ürünlerin türüne bağlıdır. Yumurta, yağlı süzme peynir, az yağlı et ve balık sincap içinde bulunan amino asitler organizması tarafından emilir.
Amino asitler ayrıca sağ ürünlerin doğru kombinasyonu ile hızlı bir şekilde emilir: Süt ile birleştirilir karabuğday ekmek ve beyaz ekmek, her türlü un ürünleri ile et ve süzme peynir.
Amino asitlerin faydalı özellikleri, vücut üzerindeki etkileri
Her amino asidin vücut üzerinde kendi etkisi vardır. Böylece metiyonin, vücuttaki yağ metabolizmasını geliştirmek için, siroz ve karaciğer distrofisi ile aterosklerozun önlenmesi olarak kullanılır.
Bazı nöropsikiyatrik hastalıklar, glutamin, amin-yağ asitleri kullanılır. Glutamik asit, lezzet katkı maddesi olarak pişirmesinde de kullanılır. Cysteine \u200b\u200bgöz hastalıklarında gösterilmektedir.
Üç ana amino asit - triptofan, lizin ve metiyonin, özellikle vücudumuz için gereklidir. Triptophan, vücudun büyümesini ve gelişimini hızlandırmak için kullanılır, ayrıca vücutta azotu dengesini desteklemektedir.
Lizin, vücudun normal bir büyümesini sağlar, kan oluşturan işlemlere katılır.
Lisin ve metiyonin ana kaynakları - süzme peynir, sığır eti, bazı balık türleri (morina, pike levrek, ringa balığı). Triptofan, offal olarak optimum miktarlarda bulunur, dana eti Ve oyun. Inkarkta.
Sağlık, enerjik ve güzellik için amino asitler
Vücut geliştirmedeki kas kütlelerinde başarılı bir artış için, lösin izolösinden ve valinden oluşan amino asit kompleksleri genellikle kullanılır.
Eğitim sırasında enerjik, sporcular, metiyonin, glisin ve arginin olarak sporcular veya bunları içeren ürünler katkı maddeleri olarak kullanılır.
Aktif sağlıklı bir yaşam tarzı olan herhangi bir kişi için, mükemmel bir fiziksel formu, kuvvetlerin hızlı restorasyonu, fazladan yağların yakılması veya kas birikmesini sağlamak için bir dizi gerekli amino asit içeren özel yiyecekler gereklidir.
Lipitler
Lipitler - polar olmayan solventlerden hücrelerden çıkarılabilen suda çözünmeyen yağlı veya yağlı maddeler. Bu, doğrudan veya dolaylı olarak yağ asitleri ile ilgili olan heterojen bir bileşik grubudur.
Biyolojik Lipid Fonksiyonları:
1) Uzun süre damgalanabilecek enerjinin kaynağı;
2) Hücre membranlarının oluşumuna katılım;
3) Yağda çözünen vitaminlerin, sinyal moleküllerinin ve vazgeçilmez yağ asitlerinin kaynağı;
4) Isı yalıtımı;
5) Polar olmayan lipitler, miyelinize sinir lifleri boyunca depolarizasyon dalgalarının hızlı bir şekilde yayılmasını sağlayan elektriksel izolatör olarak hizmet eder;
6) Lipoproteinlerin oluşumuna katılım.
Yağ Asitleri - Çoğu lipidin yapısal bileşenleri. Bunlar, 4 ila 24 karbon atomu içeren uzun zincirli organik asitlerdir, bir karboksil grubu ve uzun polar olmayan bir hidrokarbon "kuyruğu" içerir. Hücrelerde serbest durumda bulunmaz, ancak sadece kovalent olarak ilgili formda bulunur. Doğal yağ genellikle, eşit olmayan karbon atomu olan yağ asitleridir, çünkü çözünmüş olmayan bir karbon atomu zinciri oluşturan bikarbon birimlerinden sentezlenirler. Birçok yağ asidi bir veya daha fazla çift bağa sahiptir - doymamış yağ asitleri vardır.
En önemli yağ asitleri (formülden sonra, karbon atomunun sayısı, ad, erime noktası) verilir:
12, Laurinovaya, 44.2 o c
14, Miristinova, 53.9 o c
16, Palmitic, 63.1 ile ilgili
18, Stearinovaya, 69.6 ile ilgili
18, Olein, 13.5 ° C
18, Linolevaya, -5 ile ilgili
18, Linolenova, -11 O ile
20, Arachidon, -49,5 ile
Yağ asitlerinin genel özellikleri;
Neredeyse hepsi eşit sayıda karbon atomu içerir,
Hayvanlardaki ve bitkilerde doymuş asitler, doymamıştan iki kat daha sık,
Doymuş yağ asitleri sert bir doğrusal bir yapıya sahip değildir, büyük esnekliğe sahiptir ve çeşitli uygunluklar alabilir,
Çoğu yağ asitinde, 9. ve 10. karbon atomları (δ 9) arasında bir çift bağ bulunur,
Ek çift bağlar genellikle δ 9-çift bağlar ile zincirin metil ucu arasında bulunur,
Yağ asitlerinde iki çift bağ konjugat değildir, her zaman aralarında bir metilen grubu vardır,
Neredeyse tüm doğal yağ asitlerinin çift bağları cis-Conformasyon, bir alifatik zincirin güçlü bir bükülmesine ve daha sert bir yapıya yol açar.
Vücut sıcaklığında, doymuş yağ asitleri katı bir balmumu durumundadır ve doymamış yağ asitleri sıvılardır,
Sodyum ve potasyum yağ asidi sabunları, çözünmeyen yağları ve yağları emülsifiye edebilir, yağ asitlerinin kalsiyum ve magnezyum sabunlarını çok kötü çözülür ve yağ taklit etmeyin.
Bakterilerin membran lipidlerinde sıradışı yağ asitleri ve alkoller vardır. Bu lipitleri (termofiller, asidofiller ve halofila) içeren bakteriyel suşların çoğu ekstremal koşullara uyarlanır.
İsraest
anteorestivan
siklopropan içeren
ω-sikloheksil içeren
yabancı
siklopentanfitaniller
Bakteriyel lipitlerin bileşimi, büyük bir çeşitlilik ile ayırt edilir ve farklı tipteki türlerin bir spektrumu, organizmaların belirlenmesi için taksonomik bir kriterin değerini elde etmektedir.
Hayvanlarda, önemli arakidonik asit türevleri, bir eikosanoid grubuna birleşen ve son derece geniş biyolojik aktiviteye sahip olan prostaglandinlerin, tromboknanların ve lökotrienlerin histogormlarıdır.
prostaglandin H 2.
Lipid sınıflandırması:
1. Triacylglisserids (Yağlar), gliserol alkolün esterleri ve üç yağ asidi molekülüdür. Bitki ve hayvan hücrelerinin yağlı deposunun ana bileşenini oluştururlar. Membran içermez. Basit triasilgliseritler, her üç pozisyonda da aynı yağ asitlerinin kalıntılarını içerir (tristearine, tripalmitin, triolein). Karışık farklı yağ asitleri içerir. Özgül ağırlık açısından, su kloroform, benzen, eter içinde çözünür. Asitler veya bazlar ile veya lipaz etkisi altında kaynatıldığında hidrolize edilir. Normal koşullardaki hücrelerde, doymamış yağların kendi kendine incelenmesi, E vitamini, çeşitli enzimler ve askorbik asit varlığı nedeniyle tamamen inhibe edilir. Hayvan adipositlerinin kavşak dokusunun özel hücrelerinde, neredeyse tüm hücreli hacmini dolduran yağ damlacıkları şeklinde çok miktarda triasilgliserit depolanabilir. Glikojen biçiminde, vücut bir günden fazla olmayan enerji stoklayabilir. Triasil gliseritler, pratik olarak saf, dehidrasyonsuz bir formda ve birim ağırlığı başına çok büyük miktarlarda depolanabilir, çünkü bunlar içindeki birim ağırlığı, karbonhidratlardan iki kat daha fazla enerjidir. Ek olarak, cildin altındaki triasilgliseritler, vücudu çok düşük sıcaklıkların hareketinden koruyan ısı yalıtım tabakasını oluşturur.
nötr yağ
Aşağıdaki sabitler, yağ özelliklerinin özellikleri için aşağıdaki sabitleri kullanır:
Asit numarası - nötralizasyon için gerekli olan KOV miktarı
1 g yağda bulunan serbest yağ asitleri;
Wasythiation sayısı, hidroliz için gerekli olan koninin mg miktarıdır.
nötr lipitler ve tüm yağ asitlerinin nötrleştirilmesi,
İyot numarası - 100 g yağ ile ilişkili iyot gram sayısı,
bu yağın doymamışlığının derecesini karakterize eder.
2. Balmumu - Bunlar uzun zincirli yağ asitleri ve uzun zincirli alkoller tarafından oluşturulan esterlerdir. Vertebral hayvanlarda, cilt bezleri tarafından salgılanan balmumu, cildi yağlayan ve yumuşatan ve ayrıca sudan koruyan koruyucu bir kaplamanın işlevini gerçekleştirir. Balmumu tabakası saç, yün, kürk, hayvan tüyleri ve birçok bitkinin yaprakları ile kaplanmıştır. Balmumu, deniz organizmalarına sahip çok büyük miktarlarda, özellikle de yüksek calum hücre yakıtının birikiminin ana şekli olarak hizmet ettikleri plantton ile üretilir ve kullanılır.
spermacet, beyin serebralından alın
balmumu
3. Fosfoglycelipida - Membranların ana yapısal bileşenlerine hizmet verin ve asla büyük miktarlarda rezerv alın. Bir polihidrik alkol gliserin, fosforik asit ve yağ asitlerinin kalıntıları içerdiğinden emin olun.
Kimyasal yapının fosfogliseripidleri hala birkaç türe ayrılabilir:
1) Fosfolipitler - gliserin, gliserolün 1. ve 2. pozisyonuna göre iki yağ asidi kalıntısı ve kalıntının başka bir alkol (etanolamin, kolin, serin, inositol) bağlandığı fosforik asit kalıntısı içerir. Kural olarak, 1. pozisyondaki yağ asidi doymuş ve 2.'teki doyurulmaz.
fosfatit asit - diğer fosfolipidlerin sentezi için kaynak maddesi, dokularda küçük miktarlarda bulunur
fosfatiditanolamin (Kefalin)
fosfatidilkolin (lesitin), pratik olarak bakterilerde hayır
fosfatidilserin
fosfatidillositol - İki önemli ikincil haberci (aracılar) diasilgliserin ve inositol-1,4,5-trifosfatın selefi
2) Plazmaojenler - karbonhidrat-yerli zincirlerden birinin basit bir vinil eter olduğu fosfoglyzolipidler. Plazmagenler bitkilerde bulunmaz. Etanolaminik plazoojenler, miyelin ve kalbin sarkoplazmik retikulumunda yaygın olarak temsil edilmektedir.
etanolaminplasmalojen
3) Lizofosfolipitler, asil kalıntılarından birinin enzimatik bölünmesindeki fosfolipidlerden oluşur. Serpantin'de, zehir, hemolitik etkiye sahip lisofosfatitleri oluşturan fosfolipaz A 2'yi içerir;
4) Kardiyolipinler - iki fosfatidik asit kalıntısının gliserolüyle etkileşime girdiğinde, bakteri ve mito-konondriya iç zarlarının fosfolipidleri oluşur:
kardiyolipin
4. Fosfosfingolipidler - Bunlardaki gliserin fonksiyonları, uzun bir alifatik zincirle Sefingosin - aminoospyrt gerçekleştirir. Gliserin içermez. Büyük miktarlarda, sinir dokusu ve beyin hücrelerinin zarlarında bulunur. Sebze ve bakteriyel hücrelerin zarlarında fosfosfingolipitler nadirdir. Spingosin türevleri, yağ asitlerinin amino grubu kalıntıları tarafından asilleştirilen seramitler denir. Bu grubun en önemli temsilcisi sfingomilindir (seramid-1-fosfokolin). Çoğu hayvan hücresi membranlarında, özellikle de bazı sinir hücrelerinin miyelinli kılıflarında çok fazla bulunur.
sfigomiyelin
sfingosin
5. Glycoglycelipid -gliserolün 3. konumunda bir glikozit iletişimi ile tutturulmuş bir karbonhidrat olduğu lipitler, fosfat grubu içermez. Glikogliserolipidler, kloroplast membranlarında ve ayrıca mavi-yeşil alg ve bakterilerde yaygın olarak temsil edilir. Montoglactosyldiacillgliserol, doğada en yaygın kutup lipididir, çünkü hisse, tüm kloroplastların yarısı için tylakoid membran lipitlerinin yarısını oluşturur:
montoglaktosildiacilgliserol.
6. Glycosfingolipids- Sefingosin, yağ asidi tortusu ve oligosakaritten yapılmıştır. Esas olarak tüm dokularda, esas olarak plazma membranlarının dış lipit tabakasında bulunur. Fosfat grubu yoktur ve elektrik yükü taşırlar. Glikozfingolipidler başka bir iki türe ayrılabilir:
1) Cerebroids bu grubun daha basit temsilcileridir. Galaktokeribroidler esas olarak esas olarak beyin hücrelerinin zarlarında, glukokeribroidler, diğer hücrelerin membranlarında bulunur. İki, üç veya dört şekerli tortu içeren serebroidler, esas olarak hücre zarlarının dış katmanında lokalizedir.
galaktokoreboropid.
2) Gangliositler en karmaşık glikozfingolipidlerdir. Çok büyük polar kafaları birkaç şeker artıkları tarafından oluşturulur. Onlar için, pH 7 negatif şarjında \u200b\u200bbir veya daha fazla N-asetilneiramin (Sialo) asit taşıyıcısının aşırı pozisyonundaki varlığı ile karakterize edilir. Gangliosidlerin beyninin gri maddesinde, zarı lipitlerinin yaklaşık% 6'sı yaklaşık% 6'dır. Gangliositler, hücre zarlarının yüzeyinde bulunan spesifik reseptör bölümlerinin önemli bileşenleridir. Böylece, nörotransmitter moleküllerinin nabızın bir sinir hücresinden diğerine kimyasal iletim sürecinde bağlanması, sinir sonlarının bu belirli bölümlerindedir.
7. izoprenoidler - Çok çeşitli işlevler gerçekleştiren izopren türevleri (aktif form - 5-izopente-nild fosfat).
isopren 5-İzopenthenildifosfat
Özel izoprenoidleri sentezleme yeteneği, yalnızca bazı hayvanlar ve bitki türleri tarafından karakteristikdir.
1) Kauçuk - Öncelikle Geveya Brezilya'nın çeşitli bitkilerini sentezler:
kauçuk parçası
2) Yağda çözünür vitaminler A, D, E, K (Steroid hormonları ile yapısal ve fonksiyonel afinite nedeniyle D vitamini D vitamini şimdi hormonlara atfedilir):
vitamini
e vitamini
k vitamini
3) Hayvan büyüme hormonları - Böceklerde omurgalılarda ve neoto-NINA'da retinik asit:
retinoik asit
neoshen
Retinik asit, A vitamininin bir hormonal türevidir, hücrelerin büyümesini ve farklılaşmasını teşvik eder, Neoskunya - böcek hormonları, larva ve fren molatının büyümesini teşvik eder, antagonistler Ecdizon;
4) Sebze hormonları - absosis asit, bitkilerin sistem immün tepkisini başlatan, en farklı patojenler için stabiliteye göre ortaya çıkan stresli bir fitogormondur:
absoloji asit
5) Terpen - sayısız kokulu madde ve bakterisidal ve mantar öldürücü etkisi olan bitkilerin esansiyel yağları; İki izopren bağlantısının bileşikleri, altı - triterpets'den, üç sayısalpetten monoterpet olarak adlandırılır:
kamfora Timol
6) Steroidler - Molekülleri siklopentanererrofenanthren (özünde - triterpen) dayanan karmaşık yağda çözünür maddeler. Hayvan dokularındaki ana sterlet kolesterol alkoldür (kolesterol). Uzun zincirli yağ asitleri olan kolesterol ve eter, plazma lipoproteinlerinin yanı sıra bir dış hücre zarının önemli bileşenleridir. Dört yoğunlaştırılmış halkaların sert bir yapı yaratması nedeniyle, membrandaki kolesterolün varlığı, zar akışkanlığını aşırı sıcaklıklarda düzenler. Bitkiler ve mikroorganizmalar, ilgili bileşikler - ergosterik, stigmasti ve β-sitosterlin içerir.
kolesterol
ergosterin
stigmasterin
β-Sitosterin
Safra asitleri vücuttaki kolesterolden oluşturulur. Kolesterolün safradaki çözünürlüğünü sağlar ve bağırsakta lipitlerin sindirimine katkıda bulunurlar.
ürpertici asit
Steroid hormonları, metabolizmayı, büyüme ve üremeyi düzenleyen kolesterol - lipofilik sinyal moleküllerinden oluşur. İnsan vücudunda, altı steroid hormonu büyük:
cortizol Aldosteron
testosteron estradiol
progesteron Calcitrol
Calcitrol - Hormon aktivitesine sahip olan D vitamini, omurgalı hormonlardan farklıdır, aynı zamanda kolesterol bazlı olarak da inşa edilmiştir. Halka, ışığa bağlı yanıt nedeniyle açıklanır.
Kolesterol türevi, böceklerin, örümceklerin ve kabukluların - EDIZON'ların hormonu molatıdır. Sinyal işlevi gerçekleştiren steroid hormonları da bitkilerde bulunur.
7) Membrandaki protein moleküllerini veya diğer bağlantıları tutan lipit çapa:
ubiquinon
Gördüğümüz gibi, lipitler, kelimenin tam anlamıyla anlamda polimerler değildir, ancak hem metabolik hem de yapısal olarak, bakterilerde bulunan polioksimik aside yakındır - önemli bir yedek madde. Bu güçlü bir şekilde azaltılmış polimer, yalnızca ester bağının bağlı olan D-β-hidroksimalaik asit birimlerinden oluşur. Her zincir yaklaşık 1.500 kalıntı içerir. Yapı, kompakt bir sağ sarmaldır, yaklaşık 90 gibi zincir, bakteri hücrelerinde ince bir tabakanın oluşumu ile istiflenir.
poli-D-β-Oxymalassik Asit
Amino asitlerin bir amino grubu ve bir karboksil grubu içeren karboksilik asitler denir. Doğal amino asitler, 2-aminokarboksilik asitler veya α-amino asitlerdir, ancak β-alanin, taurin, γ-aminobasing asit gibi amino asitler bulunur. Genelleştirilmiş α-amino asit formülü şöyle görünür:
2 karbon atomunda a-amino asitlerde, dört farklı sübstitüent vardır, yani glisin hariç tüm a-amino asitler, asimetrik (kiral) karbon atomuna sahiptir ve iki enantiyomerde bulunur - L- ve D-amino asitler . Doğal amino asitler L satırına aittir. D-amino asitler bakteri ve peptid antibiyotiklerinde bulunur.
Sulu çözeltilerdeki tüm amino asitler bipolar iyonlar şeklinde olabilir ve toplam yükleri ortamın pH'sına bağlıdır. Toplam yükün sıfır olduğu pH değeri, izoelektrik bir nokta olarak adlandırılır. Amino asidin izoelektrik noktasında bir zwitter-iyon, yani amin grubu protonlanmıştır ve karboksil-naya ayrıştırılır. PH nötr bölgesinde, çoğu amino asit zwitter iyonlarıdır:
Amino asitler, spektrumun görünür bölgesinde ışığı emmez, aromatik amino asitler, spektrumun UV bölgesindeki ışığı emer: 280 nm'de triptofan ve tirozin, fenilalanin - 260 nm'de.
Bazı kimyasal reaksiyonlar, laboratuar uygulaması için büyük öneme sahip olan amino asitlerin karakteristiğidir: a-amino grubunda renk ningidrin örneği, sülfhidril, fenolik ve diğer amino asit radikallerinin reaksiyonu, Fenolik ve diğer amino asit radikalleri, akeliklerin akelik ve oluşumu için Amino grupları, karboksil grupları için esterlik.
Amino Asitlerin Biyolojik Rolü:
1) Proteinojenik amino asitler denilen peptitlerin ve proteinlerin yapısal elemanlarıdır. Proteinler, genetik bir kodla kodlanan ve çeviri pro-işleminde proteinlere dahil edilen 20 amino asit içerir, bazıları fosforilatlı, asillenmiş veya hidroksile edilebilir;
2) Diğer doğal bileşiklerin yapısal elemanları olabilir - koenzimler, safra asitleri, antibiyotikler;
3) sinyal molekülleridir. Amino asitlerin bazıları nörotransmitterler veya nörotransmitterlerin, hormonların ve histogormların öncüsüdür;
4) Örneğin, esansiyel metabolitlerdir, örneğin bazı amino asitler, bitki alkaloitlerinin öncülleridir veya azot bağışçıları olarak hizmet eder veya hayati güç bileşenleridir.
Proteinojenik amino asitlerin sınıflandırılması, yan zincirlerin yapısına ve polaritesine dayanır:
1. Alifatik amino asitler:
glisin, gly., Gly gly
alanin ala, A, aa
valin, şaft, V, val *
Löcek leu, L, leu *
isoleustin ile, İ, iile *
Bu amino asitler, heteroatomlar, döngüsel grupların yan zincirinde bulunmaz ve belirgin bir şekilde belirgin bir düşük polarite ile karakterize edilir.
sistein, cis, C, cys
metiyonin tanışmak., M, tanıştı *
3. Aromatik amino asitler:
fenilalin fen, F, phe *
tirozin tir, Y, tyr
triptofan üç, W, trp *
gistidin, gis, H, onun
Aromatik amino asitler, mezomerik rezonans stabilize döngüleri içerir. Bu grupta, sadece amino asit fenilalanine, düşük polarite, tirozin ve triptofan sergiler, göze çarpan ve histidin - hatta yüksek polarite ile karakterize edilir. Gistidin ayrıca ana amino asitlere de atfedilebilir.
4. Nötr amino asitler:
serin sER., S, ser
treonin tre., T, thr *
kuşkonsin, asn N, asn.
glutamin, gln,Q, gln.
Nötr amino asitler hidroksil veya karboksamid grupları içerir. Her ne kadar iyonik olmayan, asparagin molekül ve gluta madenlerinin amid grupları oldukça kutupsal olsa da.
5. Ekşi amino asitler:
asparagic asit (asparat), uşak, D, asp
glutamik asit (glutamat), derin E, glu
Lateral asit amino asit zincirlerinin karboksil grupları, tüm pH fizyolojik değerlerinde tamamen iyonize edilir.
6. Temel amino asitler:
lizin, L. nın-nin, K, lys *
arginin arg, R, arg
Ana amino asitlerin yan zincirleri, pH'nın nötr bölgesinde tamamen protonlanmıştır. Son derece temel ve çok polar amino asit, bir guanidin grubu içeren bir arginindir.
7. Imino Asit:
prolin profesyonel, P, pro
Prolin'in lateral zinciri, bir a-karbonlu atomu ve a-amino grubunu içeren beş üyeli bir döngüden oluşur. Bu nedenle, prolin, kesinlikle konuşan, bir amino değil, imino asit değildir. Halkadaki azot atomu zayıf bir bazdır ve fizyolojik pH değerlerinde protonin olmaz. Prolinin döngüsel yapısı nedeniyle, kollajen yapısı için çok önemli olan polipeptit zincirinin kıvrımlarına neden olur.
Listelenen amino asitlerin bazıları insan vücudunda sentezlenemez ve yiyeceklerle bir araya gelmelidir. Bunlar vazgeçilmez bir amino asitler yıldızlarla işaretlenmiştir.
Yukarıda belirtildiği gibi, proteinojenik amino asitler, bazı değerli biyolojik olarak aktif moleküllerin öncültür.
İki biyojenik amin β-alanin ve sisteamin, koenzime A (suda çözünür vitaminlerin türevleri, aktif bir kompleks enzimlerin bir merkezini oluşturur) dahildir. Β-alanin, aspartik asit ve sistein dekarboksilasyonu ile sisteaminin dekarboksilasyonu ile oluşturulur:
β-Alanine Cisteamine
Glutamik asitin kalıntısı, başka bir koenzimin - tetrahidofoliik asidin bir parçasıdır, B vitamini türevi.
Biyolojik olarak değerli moleküller, amino asit glisinli safra asidi konjugatlarıdır. Bu konjugatlar, temelden daha güçlü asitlerdir, karaciğerde oluşur ve tuzlar halinde safrada bulunur.
glikokol asidi
Proteinojenik amino asitler, bazı antibiyotiklerin öncültür - mikroorganizmalar ile sentezlenen biyolojik olarak aktif maddeler ve bakterilerin, virüslerin ve hücrelerin ezici çoğaltılması. Bunlardan en ünlü olanı, kalıp tarafından üretilen β-laktam antibiyotik ve kalıp grubunu oluşturan penisilinler ve sefalosporinlerdir. Penicillium.. Gram negatif mikroorganizmaların hücre duvarlarının sentezini inhibe eden reaktif β-laktam halkasının yapısındaki varlığı ile karakterize edilirler.
genel Formül Penisilin
Amino asitlerden dekarboksilasyon yoluyla, biyojenik aminler elde edilir - nörotransmiterler, hormonlar ve histogormlar.
Glisin amino asitleri ve glutamat kendilerini, merkezi sinir sisteminde nörotransmiterlerdir.
Amino asit türevleri de alkaloitlerdir - büyümeye neden olan ana doğanın doğal azot içeren bileşikleridir. Bu bileşikler, tıpta yaygın olarak kullanılan son derece aktif fizyolojik bileşiklerdir. Alkaloit, fenilalanin papaverin, izokinolin alkaloid haşhaş (spazmolitik) ve Fizostigmin'in triptofan türevi örnekleri, Kalabar-beyaz fasulyelerden (antikolin-tereyağı ilacı) bir alkaloit kullanılır:
papaverin fizostigmin
Amino asitler, biyoteknolojinin son derece popüler nesneleridir. Amino asitlerin birçok kimyasal sentezi varyantları vardır, ancak bunun sonucunda amino asit rasematları elde edilir. Yalnızca amino asitlerin L-izomerleri gıda endüstrisi ve tıp için uygun olduğundan, rasemik karışımlar ciddi bir problemi temsil eden enantiyomerlere ayrılmalıdır. Bu nedenle, bir biyoteknolojik yaklaşım daha popülerdir: immobilize edilmiş enzimler ve tamsayı mikrobiyal hücrelerle mikrobiyolojik sentez ile enzimatik sentez. İkinci vakalarda, temiz L-izomerler elde edilir.
Amino asitler besin takviyeleri ve besleme bileşenleri olarak kullanılır. Glutamik asit, et, valin ve lösin tadını arttırır, fırın ürünlerinin tadını artırın, glisin ve sistein koruma sırasında antioksidanlar olarak kullanılır. D-Tryptofan, çok daha tatlı olduğu için bir şeker yerine olabilir. Lisin, besin hayvanlarına eklenir, çünkü bitki proteinlerinin çoğu az sayıda yeri doldurulamaz lisin amino asit içerir.
Amino asitler, tıbbi uygulamada yaygın olarak kullanılır. Bunlar, metiyonin, histidin, glutamik ve aspartik asit, glisin, sistein, valin gibi amino asitlerdir.
Son on yılda, amino asitler cilt ve saça bakmak için kozmetik ekipmanlara eklemeye başladı.
Kimyasal olarak modifiye edilmiş amino asitler, sanayide, deterjanların, emülgatörler, katkı maddelerinin üretimi sırasında polimerlerin sentezinde yüzey aktif maddeler olarak yaygın olarak kullanılmaktadır.