จำเป็นต้องมีกรดอะมิโนยี่สิบชนิดสำหรับการสังเคราะห์โปรตีน คุณสมบัติความเป็นกรด - ด่างของกรดอะมิโนกรดอะมิโนในสื่อที่เป็นกรดและด่าง
โปรตีนเป็นวัสดุพื้นฐานของกิจกรรมทางเคมีของเซลล์ หน้าที่ของโปรตีนในธรรมชาติเป็นสากล ชื่อ โปรตีนได้รับการยอมรับมากที่สุดในวรรณคดีรัสเซียสอดคล้องกับคำศัพท์ โปรตีน(จากภาษากรีก. โปรตีโอ- ครั้งแรก) จนถึงปัจจุบันประสบความสำเร็จอย่างมากในการกำหนดอัตราส่วนของโครงสร้างและหน้าที่ของโปรตีนกลไกการมีส่วนร่วมในกระบวนการที่สำคัญที่สุดของกิจกรรมที่สำคัญของร่างกายและในการทำความเข้าใจพื้นฐานระดับโมเลกุลของการเกิดโรคของโรคต่างๆ
เปปไทด์และโปรตีนจะแตกต่างกันขึ้นอยู่กับน้ำหนักโมเลกุล เปปไทด์มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำกว่าโปรตีน สำหรับเปปไทด์การทำงานของกฎข้อบังคับจะมีลักษณะเฉพาะมากกว่า (ฮอร์โมนตัวยับยั้งและตัวกระตุ้นของเอนไซม์พาหะของไอออนผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ยาปฏิชีวนะสารพิษ ฯลฯ )
12.1. α -กรดอะมิโน
12.1.1. การจัดหมวดหมู่
เปปไทด์และโปรตีนสร้างจากα-amino acid ที่ตกค้าง จำนวนกรดอะมิโนที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติทั้งหมดเกิน 100 แต่บางส่วนพบได้ในชุมชนของสิ่งมีชีวิตบางกลุ่มเท่านั้นโดยพบกรดอะมิโนα-อะมิโนที่สำคัญที่สุด 20 ชนิดในโปรตีนทั้งหมด (โครงการ 12.1)
กรดα-Amino เป็นสารประกอบที่แตกต่างกันซึ่งโมเลกุลเหล่านี้มีทั้งหมู่อะมิโนและหมู่คาร์บอกซิลที่อะตอมของคาร์บอนเดียวกัน
โครงการ 12.1.กรดอะมิโนαที่จำเป็น *
* คำย่อใช้สำหรับบันทึกกรดอะมิโนตกค้างในโมเลกุลของเปปไทด์และโปรตีนเท่านั้น ** กรดอะมิโนที่จำเป็น
ชื่อของกรดอะมิโนαสามารถสร้างขึ้นตามระบบการตั้งชื่อทดแทน แต่มักใช้ชื่อที่ไม่สำคัญ
ชื่อที่ไม่สำคัญสำหรับกรดอะมิโนαมักเกี่ยวข้องกับแหล่งที่มาของการขับถ่าย ซีรีนเป็นส่วนหนึ่งของไหมไฟโบรอิน (จาก lat. ซีรีอุส- เนียน); ไทโรซีนถูกแยกออกจากชีสเป็นครั้งแรก (จากภาษากรีก. ไทโร- ชีส); กลูตามีน - จากกลูเตนจากธัญพืช (จากมัน. ตัง- กาว); กรดแอสปาร์ติก - จากหน่อไม้ฝรั่ง (จาก lat. หน่อไม้ฝรั่ง- หน่อไม้ฝรั่ง).
กรดอะมิโนαจำนวนมากถูกสังเคราะห์ในร่างกาย กรดอะมิโนบางชนิดที่จำเป็นสำหรับการสังเคราะห์โปรตีนจะไม่เกิดขึ้นในร่างกายและต้องจัดหาจากภายนอก กรดอะมิโนเหล่านี้เรียกว่า ไม่สามารถถูกแทนที่ได้(ดูแผนภาพ 12.1)
กรดอะมิโนαที่จำเป็น ได้แก่ :
วาลีนไอโซลูซีนเมทไธโอนีนทริปโตเฟน
ลิวซีนไลซีน ธ รีโอนีนฟีนิลอะลานีน
กรดα-Amino แบ่งออกได้หลายวิธีขึ้นอยู่กับลักษณะที่อยู่ภายใต้การแบ่งออกเป็นกลุ่ม
คุณสมบัติการจำแนกประเภทหนึ่งคือลักษณะทางเคมีของอนุมูลอาร์ตามคุณสมบัตินี้กรดอะมิโนแบ่งออกเป็นอะลิฟาติกอะโรมาติกและเฮเทอโรไซคลิก (ดูแผนผัง 12.1)
อะลิฟาติกα -กรดอะมิโน.นี่คือกลุ่มที่ใหญ่ที่สุด ภายในกรดอะมิโนจะถูกแบ่งย่อยโดยใช้คุณสมบัติการจำแนกเพิ่มเติม
ขึ้นอยู่กับจำนวนหมู่คาร์บอกซิลและกลุ่มอะมิโนในโมเลกุลมีดังนี้
กรดอะมิโนเป็นกลาง - กลุ่ม NH หนึ่งกลุ่ม2 และ COOH;
กรดอะมิโนที่จำเป็น - กลุ่ม NH สองกลุ่ม2 และกลุ่มเดียว
ยูโน;
กรดอะมิโนที่เป็นกรด - หนึ่งกลุ่ม NH 2 และกลุ่ม COOH สองกลุ่ม
สามารถสังเกตได้ว่าในกลุ่มของกรดอะมิโนที่เป็นกลางอะลิฟาติกจำนวนอะตอมของคาร์บอนในห่วงโซ่ไม่เกินหก ในเวลาเดียวกันไม่มีกรดอะมิโนที่มีคาร์บอนสี่อะตอมในห่วงโซ่และกรดอะมิโนที่มีคาร์บอนห้าและหกอะตอมมีโครงสร้างที่แตกแขนงเท่านั้น (วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน)
อนุมูลอะลิฟาติกอาจมีกลุ่มฟังก์ชัน "เพิ่มเติม":
ไฮดรอกซิล - ซีรีน ธ รีโอนีน;
คาร์บอกซิล - กรดแอสปาร์ติกและกลูตามิก
ไธออล - ซีสเทอีน;
เอไมด์ - แอสพาราจีนกลูตามีน
หอมα -กรดอะมิโน.กลุ่มนี้รวมถึงฟีนิลอะลานีนและไทโรซีนซึ่งสร้างขึ้นในลักษณะที่วงแหวนเบนซีนในวงแหวนถูกแยกออกจากส่วนของกรดอะมิโนαทั่วไปโดยกลุ่มเมทิลีน -CH2-.
เฮเทอโรไซคลิก α -กรดอะมิโน.ฮิสทิดีนและทริปโตเฟนที่อยู่ในกลุ่มนี้ประกอบด้วยเฮเทอโรไซเคิล - อิมิดาโซลและอินโดลตามลำดับ โครงสร้างและคุณสมบัติของ heterocycles เหล่านี้จะกล่าวถึงด้านล่าง (ดู 13.3.1; 13.3.2) หลักการทั่วไปของการสร้างกรดอะมิโนเฮเทอโรไซคลิกเหมือนกับอะโรมาติก
กรดอะมิโนเฮเทอโรไซคลิกและอะโรมาติกถือได้ว่าเป็นอนุพันธ์ของอะลานีนที่ทดแทนβ
Heroic ยังรวมถึงกรดอะมิโน โปรไลน์ซึ่งกลุ่มอะมิโนทุติยภูมิรวมอยู่ใน pyrrolidine
ในทางเคมีของกรดอะมิโนα-amino ให้ความสนใจเป็นอย่างมากกับโครงสร้างและคุณสมบัติของอนุมูล "ด้าน" R ซึ่งมีบทบาทสำคัญในการสร้างโครงสร้างของโปรตีนและประสิทธิภาพของการทำงานทางชีวภาพ ความสำคัญอย่างยิ่งคือลักษณะต่างๆเช่นขั้วของอนุมูล "ด้าน" การปรากฏตัวของหมู่ฟังก์ชันในอนุมูลและความสามารถของหมู่ฟังก์ชันเหล่านี้ในการแตกตัวเป็นไอออน
ขึ้นอยู่กับอนุมูลข้างเคียงกรดอะมิโนด้วย ไม่มีขั้ว(hydrophobic) อนุมูลและกรดอะมิโนค ขั้ว(hydrophilic) อนุมูล
กลุ่มแรกประกอบด้วยกรดอะมิโนที่มีอนุมูลข้างอะลิฟาติก - อะลานีนวาลีนลิวซีนไอโซลิวซีนเมไทโอนีนและอนุมูลข้างอะโรมาติก - ฟีนิลอะลานีนทริปโตเฟน
กลุ่มที่สองประกอบด้วยกรดอะมิโนที่มีหมู่ฟังก์ชันเชิงขั้วในอนุมูลที่มีความสามารถในการแตกตัวเป็นไอออน (ไอออนิก) หรือไม่สามารถผ่านเข้าสู่สถานะไอออนิก (nonionic) ภายใต้เงื่อนไขของสิ่งมีชีวิต ตัวอย่างเช่นในไทโรซีนกลุ่มไฮดรอกซิลเป็นไอโอเจนิก (มีลักษณะฟีนอลิก) ในซีรีนจะไม่เป็นไอออนิก (มีลักษณะเป็นแอลกอฮอล์)
กรดอะมิโนโพลาร์ที่มีหมู่ไอโอเจนิกในอนุมูลภายใต้เงื่อนไขบางประการสามารถอยู่ในสถานะไอออนิก (ประจุลบหรือประจุบวก)
12.1.2. Stereoisomerism
ประเภทพื้นฐานของการสร้างกรดอะมิโนαนั่นคือพันธะของหนึ่งและอะตอมของคาร์บอนเดียวกันกับกลุ่มฟังก์ชันที่แตกต่างกันสองกลุ่มคือหัวรุนแรงและอะตอมของไฮโดรเจนในตัวเองกำหนด chirality ของอะตอมα-carbon ข้อยกเว้นคือกรดอะมิโนไกลซีนเอชที่ง่ายที่สุด2 NCH 2 COOH ที่ไม่มีศูนย์ chiral
การกำหนดค่าของกรดอะมิโนαถูกกำหนดโดยมาตรฐานการกำหนดค่ากลีเซอรอลิกอัลดีไฮด์ การจัดเรียงในสูตรฟิสเชอร์การฉายภาพมาตรฐานของกลุ่มอะมิโนทางด้านซ้าย (เช่นกลุ่ม OH ในแอล - กลีเซอรอลิกอัลดีไฮด์) สอดคล้องกับการกำหนดค่า l ทางด้านขวา - การกำหนดค่า d ของอะตอมของไครัลคาร์บอน โดย R,ในระบบ S อะตอมα-carbon ของกรดα-amino ทั้งหมดของ l-series มี S- และ d-series มีการกำหนดค่า R (ข้อยกเว้นคือ cysteine \u200b\u200bดู 7.1.2)
กรดอะมิโนα-อะมิโนส่วนใหญ่ประกอบด้วยอะตอมของคาร์บอนที่ไม่สมมาตรหนึ่งอะตอมในโมเลกุลและมีอยู่เป็นเอแนนทิโอเมอร์ที่ใช้งานออปติกสองตัวและเพื่อนร่วมเผ่าพันธุ์ที่ไม่ใช้งานออปติกหนึ่งตัว กรดα-อะมิโนธรรมชาติเกือบทั้งหมดเป็นของ l-series
กรดอะมิโน isoleucine, threonine และ 4-hydroxyproline มีศูนย์ chiral สองแห่งในโมเลกุล
กรดอะมิโนดังกล่าวสามารถดำรงอยู่ได้ในรูปแบบสเตอริโอไอโซเมอร์สี่ตัวซึ่งเป็น enantiomers สองคู่ซึ่งแต่ละตัวเป็นเพื่อนร่วมเผ่าพันธุ์ enantiomers เพียงตัวเดียวที่ใช้ในการสร้างโปรตีนในสิ่งมีชีวิตของสัตว์
Stereoisomerism ของ isoleucine นั้นคล้ายคลึงกับสเตอริโอไอโซเมอริซึมของ threonine ที่กล่าวถึงก่อนหน้านี้ (ดู 7.1.3) ในบรรดาสเตอริโอไอโซเมอร์สี่ชนิดโปรตีน ได้แก่ l-isoleucine ที่มีการกำหนดค่า S ของอะตอมของคาร์บอนที่ไม่สมมาตร C-αและ C-β enantiomers อีกคู่หนึ่งซึ่งเป็น diastereomeric ที่เกี่ยวกับ leucine ใช้คำนำหน้า สวัสดี-.
ความแตกแยกของเพื่อนร่วมเผ่าพันธุ์ แหล่งที่มาของการได้รับกรดα-amino ของ l-series คือโปรตีนซึ่งอยู่ภายใต้ความแตกแยกของไฮโดรไลติกเพื่อจุดประสงค์นี้ เนื่องจากความต้องการอย่างมากสำหรับ enantiomers แต่ละตัว (สำหรับการสังเคราะห์โปรตีนสารยา ฯลฯ ) สารเคมีวิธีการแยกกรดอะมิโน racemic สังเคราะห์ ที่ต้องการ เอนไซม์วิธีการย่อยโดยใช้เอนไซม์ ในปัจจุบันโครมาโทกราฟีบนตัวดูดซับ chiral ถูกใช้เพื่อแยกสารผสมที่มีเชื้อชาติ
12.1.3. คุณสมบัติของกรดเบส
Amphotericity ของกรดอะมิโนเกิดจากความเป็นกรด (COOH) และพื้นฐาน (NH2) หมู่ฟังก์ชันในโมเลกุล กรดอะมิโนก่อตัวเป็นเกลือที่มีทั้งด่างและกรด
ในสถานะผลึกกรดอะมิโนαมีอยู่เป็นไดโพลาร์อิออน H3N + - CHR-COO- (สัญกรณ์ที่ใช้กันทั่วไป
โครงสร้างของกรดอะมิโนในรูปแบบที่ไม่แตกตัวเป็นไอออนมีไว้เพื่อความสะดวกเท่านั้น)
ในสารละลายที่เป็นน้ำกรดอะมิโนมีอยู่ในรูปของส่วนผสมที่สมดุลของไอออนไดโพลาร์รูปประจุบวกและประจุลบ
ตำแหน่งสมดุลขึ้นอยู่กับ pH ของตัวกลาง กรดอะมิโนทั้งหมดถูกครอบงำโดยรูปแบบประจุบวกในความเป็นกรดสูง (pH 1-2) และแอนไอออนิกในตัวกลางที่เป็นด่างอย่างรุนแรง (pH\u003e 11)
โครงสร้างไอออนิกกำหนดคุณสมบัติเฉพาะของกรดอะมิโนหลายประการ ได้แก่ จุดหลอมเหลวสูง (สูงกว่า 200 ° C) ความสามารถในการละลายในน้ำและความไม่ละลายในตัวทำละลายอินทรีย์ที่ไม่มีขั้ว ความสามารถของกรดอะมิโนส่วนใหญ่ในการละลายได้ดีในน้ำเป็นปัจจัยสำคัญในการสร้างความมั่นใจในการทำงานทางชีวภาพมันเกี่ยวข้องกับการดูดซึมกรดอะมิโนการขนส่งในร่างกาย ฯลฯ
กรดอะมิโนโปรตอนครบ (รูปประจุบวก) จากมุมมองของทฤษฎีของBrønstedคือไดอะซิด
โดยการบริจาคโปรตอนหนึ่งตัวกรด dibasic ดังกล่าวจะเปลี่ยนเป็นกรดโมโนเบสิกที่อ่อนแอซึ่งเป็นไอออนไดโพลาร์ที่มีหมู่ NH ที่เป็นกรดหนึ่งกลุ่ม3 + . การแตกตัวของไดโพลาร์ไอออนนำไปสู่การก่อตัวของรูปแบบแอนไอออนของกรดอะมิโน - คาร์บอกซิเลตไอออนซึ่งเป็นฐานBrønsted ค่าเป็นลักษณะเฉพาะ
คุณสมบัติที่เป็นกรดของกลุ่มคาร์บอกซิลของกรดอะมิโนมักจะอยู่ในช่วง 1 ถึง 3 ความหมาย pK a2 ลักษณะความเป็นกรดของกลุ่มแอมโมเนียม - ตั้งแต่ 9 ถึง 10 (ตารางที่ 12.1)
ตารางที่ 12.1.คุณสมบัติของกรดเบสของกรดα-อะมิโนที่สำคัญที่สุด
ตำแหน่งของสมดุลกล่าวคืออัตราส่วนของกรดอะมิโนรูปแบบต่าง ๆ ในสารละลายในน้ำที่ค่า pH บางอย่างขึ้นอยู่กับโครงสร้างของอนุมูลอิสระส่วนใหญ่ขึ้นอยู่กับการมีอยู่ของกลุ่มไอออโนเจนิกในนั้นซึ่งมีบทบาท ศูนย์กรดและพื้นฐานเพิ่มเติม
ค่า pH ที่ความเข้มข้นของไดโพลาร์อิออนสูงสุดและความเข้มข้นต่ำสุดของรูปประจุบวกและประจุลบของกรดอะมิโนเท่ากันเรียกว่าจุดไอโซอิเล็กทริก (p /)
เป็นกลางα -กรดอะมิโน.กรดอะมิโนเหล่านี้มีความสำคัญpIต่ำกว่า 7 เล็กน้อย (5.5-6.3) เนื่องจากความสามารถในการแตกตัวเป็นไอออนของหมู่คาร์บอกซิลภายใต้อิทธิพลของ - / - ผลกระทบของกลุ่ม NH 2 ตัวอย่างเช่นอะลานีนมีจุดไอโซอิเล็กทริกที่ pH 6.0
เปรี้ยวα -กรดอะมิโน.กรดอะมิโนเหล่านี้มีหมู่คาร์บอกซิลเพิ่มเติมในหัวรุนแรงและอยู่ในรูปโปรตอนเต็มที่ในตัวกลางที่เป็นกรดอย่างมาก กรดอะมิโนที่เป็นกรดเป็นไทรบาซิก (Brøndsted) มีสามความหมายpK a,ดังที่เห็นได้จากตัวอย่างของกรดแอสปาร์ติก (p / 3.0)
สำหรับกรดอะมิโนที่เป็นกรด (แอสปาร์ติกและกลูตามิก) จุดไอโซอิเล็กทริกจะต่ำกว่า pH 7 มาก (ดูตารางที่ 12.1) ในร่างกายที่ค่า pH ทางสรีรวิทยา (เช่น pH ในเลือด 7.3-7.5) กรดเหล่านี้อยู่ในรูปแอนไอออนเนื่องจากหมู่คาร์บอกซิลทั้งสองจะแตกตัวเป็นไอออนอยู่ในนั้น
หลักα -กรดอะมิโน.ในกรณีของกรดอะมิโนพื้นฐานจุดไอโซอิเล็กทริกจะอยู่ในช่วง pH ที่สูงกว่า 7 ในตัวกลางที่เป็นกรดมากสารประกอบเหล่านี้จะเป็นกรดไทรบาซิกด้วยเช่นกันขั้นตอนของการแตกตัวเป็นไอออนซึ่งแสดงโดยตัวอย่างของไลซีน (p / 9.8) .
ในร่างกายกรดอะมิโนหลักอยู่ในรูปของไอออนบวกนั่นคือกลุ่มอะมิโนทั้งสองกลุ่มมีโปรตอนอยู่
โดยทั่วไปไม่มีกรดα-amino ในร่างกายไม่ได้อยู่ที่จุดไอโซอิเล็กทริกและไม่เข้าสู่สถานะที่สอดคล้องกับความสามารถในการละลายต่ำสุดในน้ำ กรดอะมิโนทั้งหมดในร่างกายอยู่ในรูปไอออนิก
12.1.4. ปฏิกิริยาที่สำคัญในการวิเคราะห์ α -กรดอะมิโน
กรดα-Amino เป็นสารประกอบที่แตกต่างกันเข้าสู่ปฏิกิริยาลักษณะของทั้งคาร์บอกซิลและหมู่อะมิโน คุณสมบัติทางเคมีบางอย่างของกรดอะมิโนเกิดจากหมู่ฟังก์ชันในอนุมูล ส่วนนี้จะกล่าวถึงปฏิกิริยาที่มีความสำคัญในทางปฏิบัติสำหรับการระบุและวิเคราะห์กรดอะมิโน
Esterification.เมื่อกรดอะมิโนทำปฏิกิริยากับแอลกอฮอล์ต่อหน้าตัวเร่งปฏิกิริยาของกรด (ตัวอย่างเช่นก๊าซไฮโดรเจนคลอไรด์) เอสเทอร์ในรูปของไฮโดรคลอไรด์จะได้รับผลผลิตที่ดี ในการแยกเอสเทอร์อิสระส่วนผสมของปฏิกิริยาจะได้รับการบำบัดด้วยแอมโมเนียที่เป็นก๊าซ
เอสเทอร์ของกรดอะมิโนไม่มีโครงสร้างไดโพลาร์ดังนั้นจึงแตกต่างจากกรดดั้งเดิมคือละลายในตัวทำละลายอินทรีย์และระเหยได้ ดังนั้นไกลซีนจึงเป็นสารผลึกที่มีจุดหลอมเหลวสูง (292 ° C) และเมธิลอีเธอร์เป็นของเหลวที่มีจุดเดือด 130 ° C เอสเทอร์ของกรดอะมิโนสามารถวิเคราะห์ได้ด้วยแก๊ส - เหลวโครมาโทกราฟี
ปฏิกิริยากับฟอร์มาลดีไฮด์ ปฏิกิริยากับฟอร์มาลดีไฮด์ซึ่งเป็นพื้นฐานของการกำหนดปริมาณของกรดอะมิโนโดยวิธี การไตเตรท formol(วิธีโซเรนเซน).
Amphotericity ของกรดอะมิโนไม่อนุญาตให้ทำการไตเตรทโดยตรงด้วยอัลคาไลเพื่อวัตถุประสงค์ในการวิเคราะห์ ปฏิกิริยาระหว่างกรดอะมิโนกับฟอร์มาลดีไฮด์จะให้อะมิโนแอลกอฮอล์ที่ค่อนข้างเสถียร (ดู 5.3) - อนุพันธ์ของ N-hydroxymethyl ซึ่งเป็นกลุ่มคาร์บอกซิลอิสระซึ่งจะถูกไตเตรทด้วยอัลคาไล
ปฏิกิริยาเชิงคุณภาพ ความไม่ชอบมาพากลของเคมีของกรดอะมิโนและโปรตีนประกอบด้วยการใช้ปฏิกิริยาเชิงคุณภาพ (สี) จำนวนมากซึ่งก่อนหน้านี้เป็นพื้นฐานของการวิเคราะห์ทางเคมี ปัจจุบันเมื่อทำการวิจัยโดยใช้วิธีทางเคมีฟิสิกส์ปฏิกิริยาเชิงคุณภาพจำนวนมากยังคงถูกนำมาใช้ในการตรวจหากรดอะมิโนαเช่นในการวิเคราะห์ทางโครมาโตกราฟี
คีเลชั่น. ด้วยไอออนบวกของโลหะหนักกรดα-อะมิโนเป็นสารประกอบ bifunctional จะสร้างเกลือภายในคอมเพล็กซ์เช่นกับคอปเปอร์ไฮดรอกไซด์ที่เตรียมสด (11) ภายใต้สภาวะที่ไม่รุนแรงคีเลตจะตกผลึกได้ดี
ทองแดงสีน้ำเงิน (11) เกลือ (หนึ่งในวิธีการที่ไม่เฉพาะเจาะจงสำหรับการตรวจหากรดα-amino)
ปฏิกิริยา Ninhydrine ปฏิกิริยาเชิงคุณภาพทั่วไปของกรดอะมิโนαคือปฏิกิริยากับนินไฮดริน ผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยามีสีฟ้า - ม่วงซึ่งใช้สำหรับการตรวจจับกรดอะมิโนด้วยภาพบนโครมาโตแกรม (บนกระดาษในชั้นบาง ๆ ) รวมถึงการตรวจวัดสเปกโตรโฟโตเมตริกในเครื่องวิเคราะห์กรดอะมิโน (ผลิตภัณฑ์ดูดซับแสงใน 550 -570 นาโนเมตรภูมิภาค)
การปนเปื้อน ภายใต้สภาวะในห้องปฏิบัติการปฏิกิริยานี้เกิดขึ้นโดยการกระทำของกรดไนตรัสกับกรดอะมิโนα (ดู 4.3) ในกรณีนี้กรดα-hydroxy ที่สอดคล้องกันจะถูกสร้างขึ้นและก๊าซไนโตรเจนจะถูกปล่อยออกมาโดยปริมาตรของกรดอะมิโนที่ทำปฏิกิริยาจะถูกตัดสิน (วิธี Van Slike)
ปฏิกิริยา Xanthoprotein ปฏิกิริยานี้ใช้เพื่อตรวจหากรดอะมิโนอะโรมาติกและเฮเทอโรไซคลิก - ฟีนิลอะลานีนไทโรซีนฮิสทิดีนทริปโตเฟน ตัวอย่างเช่นเมื่อกรดไนตริกเข้มข้นกระทำกับไทโรซีนจะเกิดอนุพันธ์ของไนโตรสีเหลือง ในตัวกลางที่เป็นด่างสีจะเปลี่ยนเป็นสีส้มเนื่องจากการแตกตัวเป็นไอออนของหมู่ฟีนอลิกไฮดรอกซิลและการเพิ่มขึ้นของการมีส่วนร่วมของแอนไอออนต่อการผันคำกริยา
นอกจากนี้ยังมีปฏิกิริยาส่วนตัวอีกจำนวนหนึ่งที่ช่วยให้สามารถตรวจหากรดอะมิโนแต่ละตัวได้
ทริปโตเฟนตรวจพบโดยปฏิกิริยากับเบนซาลดีไฮด์ p- (ไดเมทิลลิมิโน) ในกรดซัลฟิวริกโดยมีสีแดงม่วงที่ปรากฏ (ปฏิกิริยาเอห์ลิช) ปฏิกิริยานี้ใช้สำหรับการวิเคราะห์เชิงปริมาณของทริปโตเฟนในผลิตภัณฑ์สลายโปรตีน
ซีสเทอีนถูกตรวจพบโดยปฏิกิริยาเชิงคุณภาพหลายอย่างขึ้นอยู่กับปฏิกิริยาของกลุ่มเมอร์แคปโตที่มีอยู่ในนั้น ตัวอย่างเช่นเมื่อสารละลายโปรตีนที่มีตะกั่วอะซิเตท (CH3COO) 2Pb ถูกให้ความร้อนในตัวกลางที่เป็นด่างจะเกิดการตกตะกอนของตะกั่วซัลไฟด์ PbS สีดำซึ่งบ่งชี้ว่ามีซิสเทอีนอยู่ในโปรตีน
12.1.5. ปฏิกิริยาเคมีที่สำคัญทางชีวภาพ
การเปลี่ยนแปลงทางเคมีที่สำคัญจำนวนหนึ่งของกรดอะมิโนเกิดขึ้นในร่างกายภายใต้การทำงานของเอนไซม์ต่างๆ การเปลี่ยนแปลงดังกล่าวรวมถึงการทรานสปนเปื้อน, ดีคาร์บอกซิเลชัน, การกำจัด, ความแตกแยกของอัลโดล, การขจัดออกซิเดชั่นและการเกิดออกซิเดชันของกลุ่มไธออล
การปนเปื้อน เป็นเส้นทางหลักสำหรับการสังเคราะห์ทางชีวภาพของกรดα-amino จากกรดα-oxo ผู้บริจาคกลุ่มอะมิโนคือกรดอะมิโนที่มีอยู่ในเซลล์ในปริมาณที่เพียงพอหรือมากเกินไปและตัวรับคือกรดα-oxo ในกรณีนี้กรดอะมิโนจะถูกเปลี่ยนเป็นกรดออกโซและกรดออกโซเป็นกรดอะมิโนที่มีโครงสร้างของอนุมูลที่สอดคล้องกัน ด้วยเหตุนี้การทรานส์ฟอร์มจึงเป็นกระบวนการที่ย้อนกลับได้ของการแลกเปลี่ยนกลุ่มอะมิโนและอ๊อกโซ ตัวอย่างของปฏิกิริยาดังกล่าวคือการผลิตกรด l-glutamic จากกรด 2-oxoglutaric กรดอะมิโนของผู้บริจาคอาจเป็นกรดแอล - แอสปาร์ติก
กรดα-Amino ประกอบด้วยกลุ่มอะมิโนที่ถอนอิเล็กตรอนในตำแหน่งαไปยังหมู่คาร์บอกซิล (แม่นยำยิ่งขึ้นกลุ่มอะมิโนโปรตอน NH3 +), เกี่ยวกับการที่พวกเขามีความสามารถในการ decarboxylation
การกำจัดลักษณะของกรดอะมิโนที่อนุมูลด้านข้างในตำแหน่ง to ไปยังหมู่คาร์บอกซิลมีหมู่ฟังก์ชันที่ถอนอิเล็กตรอนออกมาตัวอย่างเช่นไฮดรอกซิลหรือไทออล ความแตกแยกนำไปสู่กรดα-enamino ที่มีปฏิกิริยาระดับกลางซึ่งเปลี่ยนเป็นกรด tautomeric imino ได้อย่างง่ายดาย (การเปรียบเทียบกับ keto-enol tautomerism) กรดα-Imino อันเป็นผลมาจากการให้น้ำที่พันธะ C \u003d N และการกำจัดโมเลกุลของแอมโมเนียในภายหลังจะถูกเปลี่ยนเป็นกรดα-oxo
การเปลี่ยนแปลงประเภทนี้เรียกว่า การกำจัดความชุ่มชื้นตัวอย่างคือการเตรียมกรดไพรูวิกจากซีรีน
ความแตกแยกของ Aldol เกิดขึ้นในกรณีของกรดอะมิโนαซึ่งตำแหน่งβมีกลุ่มไฮดรอกซิล ตัวอย่างเช่นซีรีนถูกแยกออกเป็นไกลซีนและฟอร์มัลดีไฮด์ (ตัวหลังไม่ได้ถูกปล่อยออกมาในรูปอิสระ แต่จะจับกับโคเอนไซม์ทันที)
การขจัดออกซิเดทีฟ สามารถทำได้โดยการมีส่วนร่วมของเอนไซม์และโคเอนไซม์ NAD + หรือ NADP + (ดู 14.3) กรดα-Amino สามารถเปลี่ยนเป็นกรดα-oxo ได้ไม่เพียง แต่ผ่านการทรานส์ฟอร์ม แต่ยังเกิดจากการขจัดออกซิเดชั่นด้วย ตัวอย่างเช่นกรดα-oxoglutaric เกิดจากกรดแอล - กลูตามิก ขั้นตอนแรกของปฏิกิริยาคือการดีไฮโดรจีเนชัน (ออกซิเดชัน) ของกรดกลูตามิกเป็นกรดα-iminoglutaric
กรด. ในขั้นตอนที่สองการย่อยสลายจะเกิดขึ้นซึ่งเป็นผลมาจากการได้รับกรดα-oxoglutaric และแอมโมเนีย ขั้นตอนของการย่อยสลายเกิดขึ้นโดยไม่ต้องมีส่วนร่วมของเอนไซม์
ปฏิกิริยาของกรดα-oxo ที่ลดลงจะดำเนินไปในทิศทางตรงกันข้าม กรดα-oxoglutaric ที่มีอยู่ในเซลล์เสมอ (เป็นผลมาจากการเผาผลาญคาร์โบไฮเดรต) จะถูกเปลี่ยนเป็นกรด L-glutamic
ออกซิเดชันของกลุ่ม thiol ภายใต้การเปลี่ยนแปลงของสารตกค้างของซีสเทอีนและซีสตีนซึ่งเป็นกระบวนการรีดอกซ์จำนวนมากในเซลล์ ซิสเทอีนเช่นเดียวกับไธออลทั้งหมด (ดู 4.1.2) ออกซิไดซ์เพื่อสร้างไดซัลไฟด์ซีสตีน พันธะไดซัลไฟด์ในซีสตีนจะลดลงอย่างง่ายดายจนกลายเป็นซิสเทอีน
เนื่องจากความสามารถของกลุ่ม thiol ในการออกซิเดชั่นได้ง่าย cysteine \u200b\u200bจึงทำหน้าที่ป้องกันเมื่อสัมผัสกับสารที่มีความสามารถในการออกซิไดซ์สูง นอกจากนี้ยังเป็นยาตัวแรกที่แสดงฤทธิ์ต้านรังสี Cysteine \u200b\u200bใช้ในการปฏิบัติทางเภสัชกรรมเป็นตัวปรับสภาพยา
การเปลี่ยนซีสเทอีนเป็นซีสตีนนำไปสู่การสร้างพันธะไดซัลไฟด์เช่นในกลูตาไธโอนที่ลดลง
(ดู 12.2.3)
12.2. โครงสร้างหลักของเปปไทด์และโปรตีน
เป็นที่เชื่อกันตามอัตภาพว่าเปปไทด์มีกรดอะมิโนมากถึง 100 ชนิดในโมเลกุล (ซึ่งสอดคล้องกับน้ำหนักโมเลกุลสูงถึง 10,000) และโปรตีน - กรดอะมิโนตกค้างมากกว่า 100 ชนิด (น้ำหนักโมเลกุลตั้งแต่ 10,000 ถึงหลายล้าน)
ในทางกลับกันในกลุ่มของเปปไทด์เป็นเรื่องปกติที่จะแยกแยะ โอลิโกเปปไทด์(เปปไทด์น้ำหนักโมเลกุลต่ำ) ที่มีกรดอะมิโนตกค้างในห่วงโซ่ไม่เกิน 10 ชนิดและ โพลีเปปไทด์ห่วงโซ่ซึ่งมีกรดอะมิโนตกค้างมากถึง 100 ชนิด โมเลกุลขนาดใหญ่ที่มีจำนวนกรดอะมิโนตกค้างอยู่ใกล้หรือเกิน 100 เล็กน้อยจะไม่แยกความแตกต่างระหว่างโพลีเปปไทด์และโปรตีนคำเหล่านี้มักใช้ในทำนองเดียวกัน
ตามปกติโมเลกุลของเปปไทด์และโปรตีนสามารถแสดงเป็นผลิตภัณฑ์ของการควบแน่นของกรดอะมิโนαซึ่งเกิดขึ้นจากการก่อตัวของพันธะเปปไทด์ (เอไมด์) ระหว่างหน่วยโมโนเมอร์ (โครงการ 12.2)
การสร้างห่วงโซ่โพลีเอไมด์นั้นเหมือนกันสำหรับเปปไทด์และโปรตีนหลากหลายชนิด โซ่นี้มีโครงสร้างที่ไม่แตกแขนงและประกอบด้วยกลุ่มเปปไทด์ (เอไมด์) สลับกัน - CO - NH— และเศษ --CH (R) -
ปลายด้านหนึ่งของห่วงโซ่ซึ่งมีกรดอะมิโนที่มีหมู่ NH อิสระ2, เรียกว่า N-end อีกอัน - C-end
โครงการ 12.2.หลักการสร้างห่วงโซ่เปปไทด์
ซึ่งประกอบด้วยกรดอะมิโนที่มีหมู่ COOH อิสระ เปปไทด์และโซ่โปรตีนถูกบันทึกจากเอ็นเทอร์มินัส
12.2.1. โครงสร้างของกลุ่มเปปไทด์
ในกลุ่มเปปไทด์ (เอไมด์) --CO - NH— คาร์บอนอะตอมอยู่ในสถานะของการผสมพันธ์ sp2 อิเล็กตรอนคู่เดียวของอะตอมไนโตรเจนจะเข้าสู่การผันคำกริยากับπ - อิเล็กตรอนของพันธะคู่ C \u003d O จากมุมมองของโครงสร้างอิเล็กทรอนิกส์กลุ่มเปปไทด์คือสามจุดศูนย์กลาง p ระบบคอนจูเกต (ดู 2.3.1) ความหนาแน่นของอิเล็กตรอนซึ่งจะเปลี่ยนไปสู่อะตอมออกซิเจนอิเล็กโทรเนกาติวิตีที่มากขึ้น อะตอม C, O และ N ซึ่งสร้างระบบคอนจูเกตอยู่ในระนาบเดียวกัน การกระจายของความหนาแน่นของอิเล็กตรอนในกลุ่มเอไมด์สามารถแสดงได้โดยใช้โครงสร้างขอบเขต (I) และ (II) หรือการเปลี่ยนแปลงของความหนาแน่นของอิเล็กตรอนอันเป็นผลมาจากผล + M- และ - M ของ NH และ C \u003d O กลุ่มตามลำดับ (III)
อันเป็นผลมาจากการผันคำกริยาการเรียงตัวของความยาวพันธะบางส่วนจึงเกิดขึ้น พันธะคู่ C \u003d O ขยายเป็น 0.124 นาโนเมตรเทียบกับความยาวปกติ 0.121 นาโนเมตรและพันธะ C-N สั้นลง - 0.132 นาโนเมตรเทียบกับ 0.147 นาโนเมตรในกรณีปกติ (รูปที่ 12.1) ระบบคอนจูเกตระนาบในกลุ่มเปปไทด์เป็นสาเหตุของความยากในการหมุนรอบพันธะ C-N (อุปสรรคการหมุนคือ 63-84 กิโลจูล / โมล) ดังนั้นโครงสร้างอิเล็กทรอนิกส์จึงกำหนดไว้ล่วงหน้าค่อนข้างเข้มงวด แบนโครงสร้างของกลุ่มเปปไทด์
ดังที่เห็นจากรูปที่ 12.1 อะตอมของคาร์บอนα-carbon ของเศษกรดอะมิโนตกค้างอยู่ในระนาบของกลุ่มเปปไทด์ที่ด้านตรงข้ามของพันธะ CN นั่นคือในตำแหน่งทรานส์ที่ดีกว่า: อนุมูลด้านข้าง R ของกรดอะมิโนตกค้างในกรณีนี้จะ อยู่ห่างจากกันมากที่สุดในอวกาศ
โซ่โพลีเปปไทด์มีโครงสร้างที่สม่ำเสมออย่างน่าประหลาดใจและสามารถแสดงเป็นชุดของแต่ละมุมได้
รูป: 12.1.การจัดเรียงระนาบของกลุ่มเปปไทด์ -CO-NH- และα-carbon อะตอมของกรดอะมิโนตกค้าง
ไปยังระนาบอื่น ๆ ของกลุ่มเปปไทด์ที่เชื่อมต่อกันผ่านอะตอมของα-carbon โดยพันธะСα-N และСα-Сsp2 (รูปที่ 12.2) การหมุนรอบพันธะเดี่ยวเหล่านี้มีข้อ จำกัด มากเนื่องจากความยากลำบากในการจัดเรียงเชิงพื้นที่ของอนุมูลด้านข้างของกรดอะมิโนตกค้าง ดังนั้นโครงสร้างทางอิเล็กทรอนิกส์และเชิงพื้นที่ของกลุ่มเปปไทด์ส่วนใหญ่จึงกำหนดโครงสร้างของห่วงโซ่โพลีเปปไทด์โดยรวม
รูป: 12.2.ตำแหน่งสัมพัทธ์ของระนาบของกลุ่มเปปไทด์ในห่วงโซ่โพลีเปปไทด์
12.2.2. องค์ประกอบและลำดับกรดอะมิโน
ด้วยสายโซ่โพลีเอไมด์ที่สร้างขึ้นอย่างสม่ำเสมอความจำเพาะของเปปไทด์และโปรตีนจะพิจารณาจากลักษณะที่สำคัญที่สุดสองประการคือองค์ประกอบของกรดอะมิโนและลำดับกรดอะมิโน
องค์ประกอบของกรดอะมิโนของเปปไทด์และโปรตีนคือธรรมชาติและอัตราส่วนเชิงปริมาณของกรดอะมิโนαที่รวมอยู่ในนั้น
องค์ประกอบของกรดอะมิโนถูกสร้างขึ้นโดยการวิเคราะห์เปปไทด์และไฮโดรไลเสตของโปรตีนโดยส่วนใหญ่ใช้วิธีโครมาโตกราฟี ปัจจุบันการวิเคราะห์นี้ดำเนินการโดยใช้เครื่องวิเคราะห์กรดอะมิโน
พันธะเอไมด์สามารถไฮโดรไลซิสได้ทั้งในสื่อที่เป็นกรดและด่าง (ดู 8.3.3) เปปไทด์และโปรตีนจะถูกไฮโดรไลซ์ด้วยการสร้างโซ่ที่สั้นกว่า - นี่คือสิ่งที่เรียกว่า ไฮโดรไลซิสบางส่วนหรือส่วนผสมของกรดอะมิโน (ในรูปไอออนิก) - การย่อยสลายที่สมบูรณ์โดยปกติการไฮโดรไลซิสจะดำเนินการในตัวกลางที่เป็นกรดเนื่องจากกรดอะมิโนจำนวนมากไม่เสถียรภายใต้เงื่อนไขของการไฮโดรไลซิสอัลคาไลน์ ควรสังเกตว่ากลุ่มเอไมด์ของแอสพาราจีนและกลูตามีนยังได้รับการไฮโดรไลซิส
โครงสร้างหลักของเปปไทด์และโปรตีนคือลำดับของกรดอะมิโนนั่นคือลำดับของการสลับของกรดα-amino acid ที่ตกค้าง
โครงสร้างหลักถูกกำหนดโดยความแตกแยกตามลำดับของกรดอะมิโนจากปลายทั้งสองข้างของห่วงโซ่และการระบุตัวตน
12.2.3. โครงสร้างและระบบการตั้งชื่อของเปปไทด์
ชื่อเปปไทด์ถูกสร้างขึ้นโดยการแสดงรายการตกค้างของกรดอะมิโนตามลำดับโดยเริ่มจากเอ็นเทอร์มินัสโดยเพิ่มส่วนต่อท้าย- ฉัน ยกเว้นกรดอะมิโนขั้ว C สุดท้ายซึ่งยังคงชื่อเต็มไว้ กล่าวอีกนัยหนึ่งชื่อ
กรดอะมิโนที่เข้าสู่การสร้างพันธะเปปไทด์เนื่องจากกลุ่ม COOH "ของตัวเอง" ลงท้ายด้วยชื่อของเปปไทด์ที่มี -il: alanyl, valyl ฯลฯ (ชื่อ "aspartyl" และ "glutamyl" ใช้สำหรับการตกค้างของกรดแอสปาร์ติกและกลูตามิกตามลำดับ) ชื่อและสัญลักษณ์ของกรดอะมิโนบ่งบอกถึงความเป็นเจ้าของล - ซีรีส์เว้นแต่จะระบุไว้เป็นอย่างอื่น (d หรือ dl)
บางครั้งในสัญกรณ์ย่อที่มีสัญลักษณ์ H (เป็นส่วนหนึ่งของกลุ่มอะมิโน) และ OH (เป็นส่วนหนึ่งของหมู่คาร์บอกซิล) จะมีการระบุกลุ่มฟังก์ชันที่ไม่ได้แทนที่ของกรดอะมิโนเทอร์มินัล สะดวกในการอธิบายอนุพันธ์เปปไทด์ที่ใช้งานได้ในลักษณะนี้ ตัวอย่างเช่นกรดอะมิโนขั้ว C ของเปปไทด์ข้างต้นเขียนว่า H-Asn-Gly-Phe-NH2
เปปไทด์พบได้ในสิ่งมีชีวิตทุกชนิด ซึ่งแตกต่างจากโปรตีนพวกมันมีองค์ประกอบของกรดอะมิโนที่แตกต่างกันมากขึ้นโดยเฉพาะอย่างยิ่งพวกมันมักจะรวมกรดอะมิโนด้วยง -ชุด. โครงสร้างยังมีความหลากหลายมากขึ้น: ประกอบด้วยชิ้นส่วนวัฏจักรโซ่ที่แตกแขนงเป็นต้น
หนึ่งในตัวแทนที่พบบ่อยที่สุดของไตรเปปไทด์ - กลูตาไธโอน- พบได้ในร่างกายของสัตว์พืชและแบคทีเรียทุกชนิด
Cysteine \u200b\u200bในกลูตาไธโอนทำให้กลูตาไธโอนมีอยู่ทั้งในรูปแบบที่ลดลงและออกซิไดซ์
กลูตาไธโอนมีส่วนเกี่ยวข้องกับกระบวนการรีดอกซ์หลายอย่าง ทำหน้าที่เป็นตัวป้องกันโปรตีนเช่นสารที่ปกป้องโปรตีนที่มีหมู่ SH thiol อิสระจากการเกิดออกซิเดชันด้วยการสร้างพันธะ -S-S- ไดซัลไฟด์ สิ่งนี้ใช้กับโปรตีนที่กระบวนการดังกล่าวไม่เป็นที่ต้องการ ในกรณีเหล่านี้กลูตาไธโอนจะเข้าควบคุมการทำงานของตัวออกซิไดซ์ดังนั้นจึง "ปกป้อง" โปรตีน ในระหว่างการเกิดออกซิเดชันของกลูตาไธโอนการเชื่อมขวางระหว่างโมเลกุลของชิ้นส่วน tripeptide สองชิ้นเกิดขึ้นเนื่องจากพันธะไดซัลไฟด์ กระบวนการนี้สามารถย้อนกลับได้
12.3. โครงสร้างทุติยภูมิของโพลีเปปไทด์และโปรตีน
สำหรับโพลีเปปไทด์และโปรตีนที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูงพร้อมกับโครงสร้างหลักระดับที่สูงขึ้นขององค์กรก็มีลักษณะเช่นกันซึ่งเรียกว่า มัธยมศึกษาตติยภูมิและ ควอเทอร์นารีโครงสร้าง.
โครงสร้างทุติยภูมิอธิบายโดยการวางแนวเชิงพื้นที่ของห่วงโซ่โพลีเปปไทด์หลักในขณะที่โครงสร้างตติยภูมิอธิบายโดยสถาปัตยกรรมสามมิติของโมเลกุลโปรตีนทั้งหมด โครงสร้างทั้งทุติยภูมิและตติยภูมิเกี่ยวข้องกับการจัดเรียงลำดับของโซ่โมเลกุลขนาดใหญ่ในอวกาศ โครงสร้างระดับตติยภูมิและควอเทอร์นารีของโปรตีนถูกพิจารณาในวิชาชีวเคมี
แสดงให้เห็นโดยการคำนวณว่าสำหรับห่วงโซ่โพลีเปปไทด์หนึ่งในรูปแบบที่ได้เปรียบที่สุดคือการจัดเรียงในอวกาศในรูปแบบของเกลียวทางขวาที่เรียกว่า α-helix(รูปที่ 12.3 ก)
การจัดเรียงเชิงพื้นที่ของห่วงโซ่โพลีเปปไทด์α-helical สามารถจินตนาการได้โดยการจินตนาการว่ามันล้อมรอบ
รูป: 12.3.โครงสร้างα-Helical ของห่วงโซ่โพลีเปปไทด์
ทรงกระบอก (ดูภาพประกอบ 12.3, b) โดยเฉลี่ยจะมีกรดอะมิโนตกค้างอยู่ 3.6 ต่อรอบของเกลียวระยะห่างของเกลียวคือ 0.54 นาโนเมตรและเส้นผ่านศูนย์กลาง 0.5 นาโนเมตร ในกรณีนี้ระนาบของกลุ่มเปปไทด์ที่อยู่ใกล้เคียงสองกลุ่มจะอยู่ที่มุม 108 °และอนุมูลด้านข้างของกรดอะมิโนจะอยู่ที่ด้านนอกของเกลียวกล่าวคือพวกมันจะถูกนำไปใช้เหมือนเดิมจากพื้นผิว ของกระบอกสูบ
บทบาทหลักในการแก้ไขโครงสร้างโซ่นี้เล่นโดยพันธะไฮโดรเจนซึ่งในα-helix เกิดขึ้นระหว่างอะตอมออกซิเจนของคาร์บอนิลของแต่ละอะตอมและอะตอมไฮโดรเจนของกลุ่ม NH ของสารตกค้างของกรดอะมิโนทุก ๆ ห้า
พันธะไฮโดรเจนถูกนำไปเกือบขนานกับแกนของα-helix พวกเขาให้โซ่บิด
โดยปกติโซ่โปรตีนจะไม่ถูกทำให้เป็นเกลียวอย่างสมบูรณ์ แต่เป็นเพียงบางส่วนเท่านั้น โปรตีนเช่นไมโอโกลบินและฮีโมโกลบินประกอบด้วยบริเวณα-helical ที่ค่อนข้างยาวเช่นห่วงโซ่ไมโอโกลบิน
เกลียว 75% ในโปรตีนอื่น ๆ จำนวนมากสัดส่วนของลานในห่วงโซ่อาจมีขนาดเล็ก
โครงสร้างทุติยภูมิของโพลีเปปไทด์และโปรตีนอีกประเภทหนึ่งคือ βโครงสร้างเรียกอีกอย่างว่า แผ่นพับหรือ ชั้นพับโซ่โพลีเปปไทด์ที่ยืดออกวางอยู่ในแผ่นพับซึ่งเชื่อมโยงด้วยพันธะไฮโดรเจนจำนวนมากระหว่างกลุ่มเปปไทด์ของโซ่เหล่านี้ (รูปที่ 12.4) โปรตีนหลายชนิดมีโครงสร้างα-helical และβ-sheet พร้อมกัน
รูป: 12.4.โครงสร้างทุติยภูมิของโซ่โพลีเปปไทด์ในรูปแบบของแผ่นพับ (โครงสร้างβ)
บรรยายหมายเลข 1
หัวข้อ: "กรดอะมิโน".
แผนการบรรยาย:
1. ลักษณะของกรดอะมิโน
2. เปปไทด์.
ลักษณะของกรดอะมิโน
กรดอะมิโนเป็นสารประกอบอินทรีย์อนุพันธ์ของไฮโดรคาร์บอนซึ่งโมเลกุลประกอบด้วยคาร์บอกซิลและหมู่อะมิโน
โปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้างที่เชื่อมโยงด้วยพันธะเปปไทด์ ในการวิเคราะห์องค์ประกอบของกรดอะมิโนจะทำการไฮโดรไลซิสของโปรตีนตามด้วยการแยกกรดอะมิโน ลองพิจารณารูปแบบหลักลักษณะของกรดอะมิโนของโปรตีน
ปัจจุบันได้รับการพิสูจน์แล้วว่าโปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนที่เกิดขึ้นบ่อยครั้ง มีทั้งหมด 18 ตัวนอกจากที่กล่าวมาแล้วยังพบกรดอะมิโนอีก 2 ชนิด ได้แก่ แอสพาราจีนและกลูตามีน พวกเขาทุกคนมีชื่อ รายใหญ่ (ทั่วไป) กรดอะมิโน พวกเขามักจะเรียกโดยเปรียบเปรย "มายากล" กรดอะมิโน. นอกจากกรดอะมิโนที่สำคัญแล้วยังมีกรดอะมิโนที่หายากซึ่งมักไม่พบในองค์ประกอบของโปรตีนธรรมชาติ พวกเขาเรียกว่า ผู้เยาว์.
กรดอะมิโนเกือบทั้งหมดของโปรตีนเป็นของ α - กรดอะมิโน (หมู่อะมิโนตั้งอยู่ที่คาร์บอนอะตอมแรกหลังหมู่คาร์บอกซิล) จากที่กล่าวมาแล้วสูตรทั่วไปใช้ได้กับกรดอะมิโนส่วนใหญ่:
เอ็นเอช 2 -CH-COOH
โดยที่ R - อนุมูลที่มีโครงสร้างต่างกัน
พิจารณาสูตรของกรดอะมิโนโปรตีนตาราง 2.
ทั้งหมด α - กรดอะมิโนยกเว้นอะมิโนอะซิติก (ไกลซีน) มีความไม่สมมาตร α เป็นอะตอมของคาร์บอนและมีอยู่สองตัว ด้วยข้อยกเว้นที่หายากกรดอะมิโนธรรมชาติอยู่ในซีรีย์ L เฉพาะในองค์ประกอบของผนังเซลล์ของแบคทีเรียและในยาปฏิชีวนะเท่านั้นที่พบกรดอะมิโน D ของชุดพันธุกรรม ค่ามุมการหมุนคือ 20-30 0 องศา การหมุนสามารถหมุนไปทางขวา (กรดอะมิโน 7 ชนิด) และไปทางซ้าย (กรดอะมิโน 10 ชนิด)
H― * ―NH 2 H 2 N - * - H
D - การกำหนดค่า L-configuration
(กรดอะมิโนธรรมชาติ)
ขึ้นอยู่กับความเด่นของหมู่อะมิโนหรือคาร์บอกซิลกรดอะมิโนแบ่งออกเป็น 3 คลาสย่อย:
กรดอะมิโนที่เป็นกรด กลุ่มคาร์บอกซิล (กรด) มีมากกว่ากลุ่มอะมิโน (พื้นฐาน) ตัวอย่างเช่นกรดแอสพาร์ติกกรดกลูตามิก
กรดอะมิโนเป็นกลาง จำนวนกลุ่มเท่ากัน Glycine, Alanine ฯลฯ
กรดอะมิโนที่จำเป็นกลุ่มพื้นฐาน (อะมิโน) มีมากกว่าคาร์บอกซิล (กรด) เช่นไลซีน
ในแง่ของคุณสมบัติทางกายภาพและทางเคมีหลายประการกรดอะมิโนแตกต่างอย่างมากจากกรดและเบสที่เกี่ยวข้อง ละลายในน้ำได้ดีกว่าตัวทำละลายอินทรีย์ ตกผลึกได้ดี มีความหนาแน่นสูงและจุดหลอมเหลวสูงมาก คุณสมบัติเหล่านี้บ่งบอกถึงปฏิสัมพันธ์ของกลุ่มเอมีนและกรดอันเป็นผลมาจากการที่กรดอะมิโนในสถานะของแข็งและในสารละลาย (ในช่วง pH กว้าง) อยู่ในรูป zwitterionic (กล่าวคือเป็นเกลือภายใน) อิทธิพลร่วมกันของกลุ่มนั้นเด่นชัดโดยเฉพาะในα - กรดอะมิโนซึ่งทั้งสองกลุ่มอยู่ใกล้กัน
H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -
zwitterion
Zwitter - โครงสร้างไอออนิกของกรดอะมิโนได้รับการยืนยันโดยโมเมนต์ไดโพลขนาดใหญ่ (ไม่น้อยกว่า5010 -30 C m) เช่นเดียวกับแถบการดูดซึมในสเปกตรัม IR ของกรดอะมิโนที่เป็นของแข็งหรือสารละลาย
กรดอะมิโนสามารถเข้าสู่ปฏิกิริยาโพลีคอนเดนเซชันที่นำไปสู่การสร้างโพลีเปปไทด์ที่มีความยาวต่างกันซึ่งเป็นโครงสร้างหลักของโมเลกุลโปรตีน
H 2 N - CH (R 1) -COOH + H 2 N– CH (R 2) - COOH → H 2 N - CH (R 1) - CO-NH- CH (R 2) - COOH
ไดเปปไทด์
พันธะ C - N เรียกว่า เปปไทด์ การสื่อสาร.
นอกจากกรดอะมิโนทั่วไป 20 ชนิดที่กล่าวถึงข้างต้นแล้วกรดอะมิโนอื่น ๆ บางชนิดยังถูกแยกออกจากไฮโดรไลเสตของโปรตีนเฉพาะบางชนิด ตามกฎแล้วเป็นอนุพันธ์ของกรดอะมิโนทั่วไปนั่นคือ กรดอะมิโนดัดแปลง
4- ไฮดรอกซีโพรลีน พบในคอลลาเจนโปรตีนไฟบริลลาร์และโปรตีนจากพืชบางชนิด 5-hydroxylysine พบในคอลลาเจนไฮโดรไลเสต desmozi n และ ไอโซเดอโมซีน แยกได้จากไฮโดรไลซิสของอิลาสตินโปรตีนไฟบริลลาร์ ดูเหมือนว่ากรดอะมิโนเหล่านี้จะพบในโปรตีนนี้เท่านั้น โครงสร้างของพวกมันผิดปกติ: โมเลกุลไลซีน 4 โมเลกุลที่เชื่อมต่อกันด้วยกลุ่ม R ก่อตัวเป็นวงแหวนไพริดีนทดแทน เป็นไปได้ว่าด้วยโครงสร้างที่ดีนี้กรดอะมิโนเหล่านี้สามารถสร้างโซ่เปปไทด์ที่แยกออกจากรัศมี 4 สาย ผลที่ได้คืออีลาสตินซึ่งแตกต่างจากโปรตีนไฟบริลลาร์อื่น ๆ สามารถเปลี่ยนรูป (ยืด) ได้ในสองทิศทางที่ตั้งฉากกัน ฯลฯ
สิ่งมีชีวิตสังเคราะห์สารประกอบโปรตีนจำนวนมากจากกรดอะมิโนโปรตีนที่ระบุไว้ พืชและแบคทีเรียหลายชนิดสามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนทั้งหมดที่ต้องการได้จากสารประกอบอนินทรีย์ที่เรียบง่าย ในร่างกายมนุษย์และสัตว์ประมาณครึ่งหนึ่งของกรดอะมิโนจะถูกสังเคราะห์เช่นกันกรดอะมิโนอีกส่วนหนึ่งสามารถเข้าสู่ร่างกายมนุษย์ได้ด้วยโปรตีนจากอาหารเท่านั้น
- กรดอะมิโนที่จำเป็น - ไม่สังเคราะห์ในร่างกายมนุษย์ แต่มาพร้อมกับอาหารเท่านั้น กรดอะมิโนที่จำเป็นประกอบด้วยกรดอะมิโน 8 ชนิด: วาลีน, ฟีนิลอะลานีน, ไอโซลูซีน, ลิวซีน, ไลซีน, เมไทโอนีน, ธ รีโอนีน, ทริปโตเฟน, ฟีนิลอะลานีน.
- กรดอะมิโนที่ไม่จำเป็น - สามารถสังเคราะห์ในร่างกายมนุษย์จากส่วนประกอบอื่น ๆ กรดอะมิโนที่ไม่จำเป็นประกอบด้วยกรดอะมิโน 12 ชนิด
สำหรับมนุษย์กรดอะมิโนทั้งสองประเภทมีความสำคัญเท่าเทียมกัน: ไม่จำเป็นและไม่สามารถถูกแทนที่ได้ กรดอะมิโนส่วนใหญ่ถูกใช้เพื่อสร้างโปรตีนของร่างกาย แต่ร่างกายไม่สามารถดำรงอยู่ได้หากไม่มีกรดอะมิโนที่จำเป็น โปรตีนซึ่งมีกรดอะมิโนที่จำเป็นควรอยู่ที่ประมาณ 16-20% ในอาหารของผู้ใหญ่ (20-30 กรัมโดยปริมาณโปรตีน 80-100 กรัมต่อวัน) ในโภชนาการของเด็กสัดส่วนของโปรตีนเพิ่มขึ้นถึง 30% สำหรับเด็กนักเรียนและสูงถึง 40% สำหรับเด็กก่อนวัยเรียน เนื่องจากร่างกายของเด็กมีการเจริญเติบโตอย่างต่อเนื่องดังนั้นจึงต้องการกรดอะมิโนจำนวนมากเพื่อเป็นวัสดุพลาสติกสำหรับสร้างโปรตีนของกล้ามเนื้อหลอดเลือดระบบประสาทผิวหนังและเนื้อเยื่อและอวัยวะอื่น ๆ ทั้งหมด
ในสมัยของเราที่มีอาหารจานด่วนและความหลงใหลในอาหารจานด่วนโดยทั่วไปอาหารมักถูกครอบงำโดยอาหารที่มีคาร์โบไฮเดรตและไขมันที่ย่อยง่ายในปริมาณสูงและสัดส่วนของผลิตภัณฑ์โปรตีนจะลดลงอย่างเห็นได้ชัด ด้วยการขาดกรดอะมิโนใด ๆ ในอาหารหรือในระหว่างความอดอยากในร่างกายมนุษย์ในช่วงเวลาสั้น ๆ โปรตีนของเนื้อเยื่อเกี่ยวพันเลือดตับและกล้ามเนื้อสามารถถูกทำลายได้และ "วัสดุก่อสร้าง" ที่ได้รับจากพวกมันจะใช้กรดอะมิโน เพื่อรักษาการทำงานปกติของอวัยวะที่สำคัญที่สุด - หัวใจและสมอง ร่างกายมนุษย์อาจขาดกรดอะมิโนทั้งที่จำเป็นและไม่จำเป็น การขาดกรดอะมิโนโดยเฉพาะอย่างยิ่งที่จำเป็นจะทำให้ความอยากอาหารเสื่อมลงการเจริญเติบโตและพัฒนาการล่าช้าการเสื่อมของไขมันในตับและความผิดปกติร้ายแรงอื่น ๆ "สารอาหาร" ตัวแรกของการขาดกรดอะมิโนอาจทำให้ความอยากอาหารลดลงผิวหนังเสื่อมสภาพผมร่วงกล้ามเนื้ออ่อนแรงอ่อนเพลียภูมิคุ้มกันลดลงโรคโลหิตจาง อาการดังกล่าวสามารถเกิดขึ้นได้ในผู้ที่ต้องการลดน้ำหนักปฏิบัติตามอาหารที่ไม่สมดุลแคลอรี่ต่ำพร้อมกับข้อ จำกัด ของผลิตภัณฑ์โปรตีน
บ่อยกว่าคนอื่น ๆ มังสวิรัติต้องเผชิญกับอาการของการขาดกรดอะมิโนโดยเฉพาะอย่างยิ่งคนที่จำเป็นซึ่งจงใจหลีกเลี่ยงการรวมโปรตีนจากสัตว์ที่สมบูรณ์ในอาหารของตน
ทุกวันนี้กรดอะมิโนส่วนเกินหายาก แต่อาจทำให้เกิดโรคร้ายแรงได้โดยเฉพาะในเด็กและวัยรุ่น สารพิษมากที่สุดคือเมไทโอนีน (กระตุ้นความเสี่ยงต่อการเป็นโรคหัวใจวายและโรคหลอดเลือดสมอง) ไทโรซีน (สามารถกระตุ้นการพัฒนาของความดันโลหิตสูงทำให้เกิดการหยุดชะงักของต่อมไทรอยด์) และฮิสทิดีน (สามารถนำไปสู่การขาดทองแดงในร่างกายและนำไปสู่ การพัฒนาของหลอดเลือดโป่งพองโรคข้อต่อผมหงอกตอนต้นโรคโลหิตจางอย่างรุนแรง) ภายใต้สภาวะปกติของการทำงานของร่างกายเมื่อมีวิตามินในปริมาณที่เพียงพอ (B 6, B 12, กรดโฟลิก) และสารต้านอนุมูลอิสระ (วิตามิน A, E, C และซีลีเนียม) กรดอะมิโนส่วนเกินจะเปลี่ยนเป็นส่วนประกอบที่มีประโยชน์อย่างรวดเร็วและ ไม่มีเวลาที่จะ "ทำลาย" ร่างกาย ด้วยการรับประทานอาหารที่ไม่สมดุลการขาดวิตามินและองค์ประกอบขนาดเล็กจึงเกิดขึ้นและกรดอะมิโนที่มากเกินไปสามารถขัดขวางการทำงานของระบบและอวัยวะได้ ตัวเลือกนี้เป็นไปได้ด้วยการยึดติดกับโปรตีนหรืออาหารคาร์โบไฮเดรตต่ำในระยะยาวตลอดจนการบริโภคผลิตภัณฑ์โปรตีนพลังงานที่ไม่มีการควบคุม (ค็อกเทลกรดอะมิโน - วิตามิน) โดยนักกีฬาเพื่อเพิ่มน้ำหนักและพัฒนากล้ามเนื้อ
ในบรรดาวิธีการทางเคมีวิธีที่พบมากที่สุดคือ การให้คะแนนกรดอะมิโน (scor - การนับการนับ) มันขึ้นอยู่กับการเปรียบเทียบองค์ประกอบกรดอะมิโนของโปรตีนของผลิตภัณฑ์ที่ประเมินกับองค์ประกอบของกรดอะมิโน โปรตีนมาตรฐาน (ในอุดมคติ) หลังจากการวัดปริมาณโดยวิธีทางเคมีของเนื้อหาของกรดอะมิโนที่จำเป็นแต่ละตัวในโปรตีนที่อยู่ระหว่างการศึกษาอัตรากรดอะมิโน (AS) สำหรับแต่ละชนิดจะถูกกำหนดโดยสูตร
AC \u003d (ม อค . วิจัย / ม อค . สมบูรณ์แบบ ) 100
ม. การวิจัย - เนื้อหาของกรดอะมิโนที่จำเป็น (เป็นมก.) ใน 1 กรัมของโปรตีนที่อยู่ระหว่างการศึกษา
ม. อุดมคติ - เนื้อหาของกรดอะมิโนที่จำเป็น (เป็นมก.) ในโปรตีนมาตรฐาน (อุดมคติ) 1 กรัม
FAO / WHO ตัวอย่างกรดอะมิโน
พร้อมกับการกำหนดอัตรากรดอะมิโน จำกัด กรดอะมิโนที่จำเป็นสำหรับโปรตีนที่กำหนด เช่น ความเร็วที่น้อยที่สุด
เปปไทด์.
กรดอะมิโนสองตัวสามารถเชื่อมโยงกันโดยโควาเลนต์ เปปไทด์ การเชื่อมต่อกับการก่อตัวของไดเปปไทด์
กรดอะมิโนสามตัวสามารถเชื่อมโยงกันผ่านพันธะเปปไทด์สองพันธะเพื่อสร้างไตรเปปไทด์ กรดอะมิโนหลายชนิดก่อตัวเป็นโอลิโกเปปไทด์กรดอะมิโนจำนวนมากสร้างโพลีเปปไทด์ เปปไทด์ประกอบด้วย-amino group เพียงกลุ่มเดียวและ-carboxyl group หนึ่งกลุ่ม กลุ่มเหล่านี้สามารถแตกตัวเป็นไอออนได้ที่ค่า pH บางค่า เช่นเดียวกับกรดอะมิโนพวกมันมีเส้นโค้งการไตเตรทที่มีลักษณะเฉพาะและจุดไอโซอิเล็กทริกที่พวกมันไม่เคลื่อนที่ในสนามไฟฟ้า
เช่นเดียวกับสารประกอบอินทรีย์อื่น ๆ เปปไทด์มีส่วนเกี่ยวข้องในปฏิกิริยาทางเคมีซึ่งพิจารณาจากการมีอยู่ของหมู่ฟังก์ชัน: กลุ่มอะมิโนอิสระกลุ่มคาร์บอกซีอิสระและกลุ่ม R พันธะเปปไทด์มีความไวต่อการไฮโดรไลซิสด้วยกรดแก่ (เช่น 6M HC1) หรือเบสแก่เพื่อสร้างกรดอะมิโน การไฮโดรไลซิสของพันธะเปปไทด์เป็นขั้นตอนที่จำเป็นในการกำหนดองค์ประกอบกรดอะมิโนของโปรตีน พันธะเปปไทด์สามารถถูกทำลายโดยเอนไซม์ โปรตีเอส.
เปปไทด์ที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติหลายชนิดมีฤทธิ์ทางชีวภาพที่ความเข้มข้นต่ำมาก
เปปไทด์เป็นยาที่อาจออกฤทธิ์ได้ สามวิธี รับพวกเขา:
1) การขับออกจากอวัยวะและเนื้อเยื่อ
2) พันธุวิศวกรรม;
3) การสังเคราะห์ทางเคมีโดยตรง
ในกรณีหลังนี้จะมีการกำหนดความต้องการขั้นสูงในผลผลิตของผลิตภัณฑ์ในทุกขั้นตอน
ลักษณะทั่วไป (โครงสร้างการจำแนกระบบการตั้งชื่อ isomerism)
หน่วยโครงสร้างหลักของโปรตีนคือกรดอะมิโน มีกรดอะมิโนประมาณ 300 ชนิดในธรรมชาติ ในองค์ประกอบของโปรตีนพบกรดอะมิโนที่แตกต่างกัน 20 ชนิด (หนึ่งในนั้นคือโพรลีนไม่ใช่ อะมิโน-, และ iminoกรด). กรดอะมิโนอื่น ๆ ทั้งหมดอยู่ในสถานะอิสระหรือเป็นส่วนหนึ่งของเปปไทด์สั้น ๆ หรือเชิงซ้อนกับสารอินทรีย์อื่น ๆ
กรดอะมิโนเป็นอนุพันธ์ของกรดคาร์บอกซิลิกซึ่งอะตอมของไฮโดรเจนหนึ่งอะตอมที่อะตอมของคาร์บอนจะถูกแทนที่ด้วยหมู่อะมิโน (–NH 2) ตัวอย่างเช่น
กรดอะมิโนแตกต่างกันในโครงสร้างและคุณสมบัติของอนุมูลอาร์หัวรุนแรงสามารถแสดงถึงการตกค้างของกรดไขมันวงแหวนอะโรมาติกเฮเทอโรไซเคิล ด้วยเหตุนี้กรดอะมิโนแต่ละชนิดจึงมีคุณสมบัติเฉพาะที่กำหนดคุณสมบัติทางเคมีคุณสมบัติทางกายภาพและการทำงานทางสรีรวิทยาของโปรตีนในร่างกาย
ต้องขอบคุณอนุมูลของกรดอะมิโนที่ทำให้โปรตีนมีหน้าที่พิเศษหลายอย่างซึ่งไม่ใช่ลักษณะของโพลิเมอร์ชีวภาพอื่น ๆ และมีเอกลักษณ์ทางเคมี
กรดอะมิโนที่มีตำแหน่ง b หรือ g ของกลุ่มอะมิโนนั้นพบได้น้อยกว่าในสิ่งมีชีวิตตัวอย่างเช่น:
การจำแนกประเภทและระบบการตั้งชื่อของกรดอะมิโน
มีการจำแนกประเภทของกรดอะมิโนหลายประเภทที่ประกอบกันเป็นโปรตีน
A) การจำแนกประเภทหนึ่งขึ้นอยู่กับโครงสร้างทางเคมีของอนุมูลของกรดอะมิโน มีกรดอะมิโน:
1. Aliphatic - ไกลซีน, อะลานีน, วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลูซีน:
2. ประกอบด้วยไฮดรอกซิล - ซีรีน ธ รีโอนีน:
4. อะโรมาติก - ฟีนิลอะลานีนไทโรซีนทริปโตเฟน:
5. ด้วยกลุ่มที่สร้างประจุลบในโซ่ด้านข้าง - กรดแอสพาร์ติกและกลูตามิก:
6. และเอไมด์ - กรดแอสปาร์ติกและกลูตามิก - แอสปาราจีนกลูตามีน
7. หลัก ๆ คืออาร์จินีนฮิสทิดีนไลซีน
8. กรดอิมิโน - โพรลีน
 |
B) การจำแนกประเภทที่สองขึ้นอยู่กับขั้วของกลุ่ม R ของกรดอะมิโน
แยกแยะ ขั้วและไม่มีขั้ว กรดอะมิโน. อนุมูลที่ไม่มีขั้วมีพันธะ C - C, C - H ที่ไม่ใช่ขั้วมีกรดอะมิโนแปดชนิดดังต่อไปนี้: อะลานีนวาลีนลิวซีนไอโซลูซีนเมไทโอนีนฟีนิลอะลานีนทริปโตเฟนโพรลีน
กรดอะมิโนอื่น ๆ ทั้งหมดคือ ถึงขั้วโลก (ในกลุ่ม R มีพันธะขั้ว C - O, C - N, –OH, S - H) ยิ่งมีกรดอะมิโนที่มีหมู่ขั้วในโปรตีนมากเท่าใดความสามารถในการเกิดปฏิกิริยาก็จะยิ่งสูงขึ้น การทำงานของโปรตีนส่วนใหญ่ขึ้นอยู่กับปฏิกิริยา เอนไซม์มีลักษณะเป็นกลุ่มขั้วจำนวนมาก ในทางกลับกันมีโปรตีนน้อยมากเช่นเคราติน (ผมเล็บ)
C) กรดอะมิโนถูกจัดประเภทตามคุณสมบัติไอออนิกของกลุ่ม R(ตารางที่ 1).
เป็นกรด (ที่ pH \u003d 7 กลุ่ม R สามารถมีประจุลบได้) ซึ่ง ได้แก่ แอสปาติกกรดกลูตามิกซีสเทอีนและไทโรซีน
หลัก (ที่ pH \u003d 7 กลุ่ม R สามารถมีประจุบวกได้) คืออาร์จินีนไลซีนฮิสทิดีน
กรดอะมิโนอื่น ๆ ทั้งหมดเป็นของ เป็นกลาง (กลุ่ม R ไม่ได้ชาร์จ)
ตารางที่ 1 - การจำแนกประเภทของกรดอะมิโนตามขั้ว
กลุ่ม R
กลุ่ม R
กรดแอสปาร์ติก
กรดกลูตามิก
4. ชาร์จเป็นบวก
กลุ่ม R
ฮิสทิดีน
D) กรดอะมิโนแบ่งตามจำนวนกลุ่มเอมีนและคาร์บอกซิล:
– สำหรับ monoamine monocarboxylicประกอบด้วยคาร์บอกซิลหนึ่งกลุ่มและกลุ่มเอมีนหนึ่งกลุ่ม
- โมโนอะมิโนไดคาร์บอกซิลิก (สองคาร์บอกซิลและหนึ่งกลุ่มเอมีน);
- ไดอะมิโนโมนคาร์บอกซิลิก (เอมีนสองกลุ่มและกลุ่มคาร์บอกซิลหนึ่งกลุ่ม)
E) ตามความสามารถในการสังเคราะห์ในร่างกายมนุษย์และสัตว์กรดอะมิโนทั้งหมดจะถูกแบ่งออก:
– เปลี่ยนได้
- ไม่สามารถถูกแทนที่ได้
- ไม่สามารถถูกแทนที่ได้บางส่วน.
กรดอะมิโนที่จำเป็นไม่สามารถสังเคราะห์ได้ในมนุษย์และสัตว์ต้องให้มาพร้อมกับอาหาร มีกรดอะมิโนที่จำเป็นอย่างยิ่งแปดชนิด: วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลูซีน, ธ รีโอนีน, ทริปโตเฟน, เมไทโอนีน, ไลซีน, ฟีนิลอะลานีน
ไม่สามารถถูกแทนที่ได้บางส่วน - พวกมันถูกสังเคราะห์ในร่างกาย แต่ในปริมาณที่ไม่เพียงพอดังนั้นบางส่วนจึงต้องมาจากอาหาร กรดอะมิโนเหล่านี้คือ อาร์กานีนฮิสทิดีนไทโรซีน
กรดอะมิโนที่จำเป็นถูกสังเคราะห์ในร่างกายมนุษย์ในปริมาณที่เพียงพอจากสารประกอบอื่น ๆ พืชสามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนได้ทั้งหมด
ไอโซเมอริซึม
ในโมเลกุลของกรดอะมิโนธรรมชาติทั้งหมด (ยกเว้นไกลซีน) ที่อะตอมของคาร์บอนพันธะเวเลนซ์ทั้งสี่ถูกครอบครองโดยสารทดแทนต่างๆเช่นอะตอมของคาร์บอนไม่สมมาตรและเรียกว่า ไครัลอะตอม... เป็นผลให้สารละลายกรดอะมิโนมีกิจกรรมทางแสง - พวกมันหมุนระนาบของแสงโพลาไรซ์ระนาบ จำนวนสเตอริโอไอโซเมอร์ที่เป็นไปได้คือ 2 n โดยที่ n คือจำนวนอะตอมของคาร์บอนที่ไม่สมมาตร สำหรับไกลซีน n \u003d 0 สำหรับ ธ รีโอนีน n \u003d 2 กรดอะมิโนโปรตีนที่เหลือทั้งหมด 17 ตัวแต่ละตัวประกอบด้วยอะตอมของคาร์บอนที่ไม่สมมาตรหนึ่งอะตอมซึ่งสามารถดำรงอยู่ในรูปของไอโซเมอร์ออปติคัลสองตัว
เป็นมาตรฐานในการกำหนด ล และ ง- การกำหนดค่ากรดอะมิโนใช้การกำหนดค่าของสเตอริโอไอโซเมอร์ของไกลเซอราลดีไฮด์
ตำแหน่งในสูตรการฉายภาพฟิสเชอร์ของกลุ่ม NH 2 ทางด้านซ้ายสอดคล้องกับ ล- การกำหนดค่าและทางด้านขวา - ง- การกำหนดค่า
ควรสังเกตว่าตัวอักษร ล และ ง แสดงถึงการเป็นของสารเฉพาะโดยการกำหนดค่าทางเคมีของสารเคมี ล หรือ ง แถวโดยไม่คำนึงถึงทิศทางของการหมุน
นอกจากกรดอะมิโนมาตรฐาน 20 ชนิดที่พบในโปรตีนเกือบทุกชนิดแล้วยังมีกรดอะมิโนที่ไม่ได้มาตรฐานซึ่งเป็นส่วนประกอบของโปรตีนเพียงบางชนิด - กรดอะมิโนเหล่านี้เรียกอีกอย่างว่า แก้ไข (ไฮดรอกซีโพรลีนและไฮดรอกซีไลซีน).
วิธีการรับ
- กรดอะมิโนมีความสำคัญทางสรีรวิทยาอย่างมาก โปรตีนและพอลิเปปไทด์สร้างจากกรดอะมิโนตกค้าง
ด้วยการไฮโดรไลซิสของสารโปรตีน สิ่งมีชีวิตของสัตว์และพืชเกิดกรดอะมิโน
วิธีสังเคราะห์ในการผลิตกรดอะมิโน:
– การกระทำของแอมโมเนียกับกรดฮาโลเจน
- ได้รับกรดα-Amino การกระทำของแอมโมเนียต่อออกซิไนไตรล์
การบรรยายครั้งที่ 3หัวข้อ: "กรดอะมิโน - โครงสร้างการจำแนกคุณสมบัติบทบาททางชีวภาพ"
กรดอะมิโนเป็นสารประกอบอินทรีย์ที่มีไนโตรเจนซึ่งโมเลกุลประกอบด้วยหมู่อะมิโน -NH2 และหมู่คาร์บอกซิล -COOH
ตัวแทนที่ง่ายที่สุดคือกรดอะมิโนเอทานิก H2N - CH2 - COOH
การจำแนกกรดอะมิโน
กรดอะมิโนมี 3 ประเภทหลัก:
เคมีฟิสิกส์ - ขึ้นอยู่กับความแตกต่างในคุณสมบัติทางเคมีกายภาพของกรดอะมิโน
กรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำ (ไม่มีขั้ว) ส่วนประกอบของอนุมูลมักประกอบด้วยกลุ่มไฮโดรคาร์บอนซึ่งความหนาแน่นของอิเล็กตรอนจะกระจายอย่างเท่าเทียมกันและไม่มีประจุและขั้ว นอกจากนี้ยังอาจมีองค์ประกอบอิเล็กโทรเนกาติวิตี แต่ทั้งหมดอยู่ในสภาพแวดล้อมของไฮโดรคาร์บอน
กรดอะมิโนที่ไม่มีประจุไฟฟ้า (ขั้ว) ... อนุมูลของกรดอะมิโนดังกล่าวประกอบด้วยหมู่ขั้ว: -OH, -SH, -CONH2
กรดอะมิโนที่มีประจุลบ... ซึ่งรวมถึงกรดแอสพาร์ติกและกลูตามิก พวกมันมีกลุ่ม COOH เพิ่มเติมในหัวรุนแรง - พวกมันได้รับประจุลบในตัวกลางที่เป็นกลาง
กรดอะมิโนที่มีประจุบวก : อาร์จินีนไลซีนและฮิสติดีน พวกมันมีกลุ่ม NH 2 เพิ่มเติม (หรือวงแหวนอิมิดาโซลเช่นฮิสติดีน) ในหัวรุนแรง - ในตัวกลางที่เป็นกลางพวกมันจะได้รับประจุบวก
ไม่สามารถถูกแทนที่ได้ กรดอะมิโนเรียกอีกอย่างว่า "จำเป็น" ไม่สามารถสังเคราะห์ได้ในร่างกายมนุษย์และต้องได้รับอาหาร มีทั้งหมด 8 ตัวและกรดอะมิโนอีก 2 ชนิดที่จำเป็น
ไม่สามารถถูกแทนที่ได้บางส่วน: อาร์จินีนฮิสทิดีน
ถอดเปลี่ยนได้ (สามารถสังเคราะห์ได้ในร่างกายมนุษย์) มี 10 อย่าง ได้แก่ กรดกลูตามิกกลูตามีนโปรลีนอะลานีนกรดแอสปาร์ติกแอสปาราจีนไทโรซีนซีสเทอีนซีรีนและไกลซีน
กรดอะมิโนจำแนกตามคุณสมบัติโครงสร้าง
1. ขึ้นอยู่กับตำแหน่งสัมพัทธ์ของหมู่อะมิโนและคาร์บอกซิลกรดอะมิโนแบ่งออกเป็น α-, β-, γ-, δ-, ε- เป็นต้น
ความต้องการกรดอะมิโนลดลง:
ด้วยความผิดปกติ แต่กำเนิดที่เกี่ยวข้องกับการดูดซึมกรดอะมิโน ในกรณีนี้สารโปรตีนบางชนิดอาจทำให้เกิดอาการแพ้ในร่างกายรวมถึงการปรากฏตัวของปัญหาในการทำงานของระบบทางเดินอาหาร อาการคัน และคลื่นไส้
การดูดซึมกรดอะมิโน
ความเร็วและความสมบูรณ์ของการดูดซึมกรดอะมิโนขึ้นอยู่กับชนิดของอาหารที่มี กรดอะมิโนที่มีอยู่ในไข่ขาวชีสกระท่อมไขมันต่ำเนื้อไม่ติดมันและปลาจะถูกดูดซึมได้ดีโดยร่างกาย
กรดอะมิโนจะถูกดูดซึมได้อย่างรวดเร็วด้วยการผสมผสานของผลิตภัณฑ์ที่เหมาะสม: นมรวมกับ โจ๊กโซบะ และขนมปังขาวผลิตภัณฑ์แป้งทุกชนิดที่มีเนื้อสัตว์และคอทเทจชีส
คุณสมบัติที่เป็นประโยชน์ของกรดอะมิโนมีผลต่อร่างกาย
กรดอะมิโนแต่ละชนิดมีผลต่อร่างกายของตัวเอง ดังนั้นเมไทโอนีนจึงมีความสำคัญอย่างยิ่งต่อการปรับปรุงการเผาผลาญไขมันในร่างกายจึงถูกใช้เพื่อป้องกันหลอดเลือดตับแข็งและการเสื่อมของไขมันในตับ
สำหรับโรคทางระบบประสาทบางชนิดจะใช้กลูตามีนกรดอะมิโนบิวทีริก กรดกลูตามิกยังใช้ในการปรุงอาหารเป็นสารแต่งกลิ่น Cysteine \u200b\u200bถูกระบุสำหรับโรคตา
กรดอะมิโนหลัก 3 ชนิด ได้แก่ ทริปโตเฟนไลซีนและเมไทโอนีนเป็นสิ่งที่ร่างกายต้องการโดยเฉพาะ ทริปโตเฟนใช้เพื่อเร่งการเจริญเติบโตและพัฒนาการของร่างกายและยังรักษาสมดุลของไนโตรเจนในร่างกาย
ไลซีนช่วยให้ร่างกายเจริญเติบโตตามปกติมีส่วนร่วมในกระบวนการสร้างเลือด
แหล่งที่มาหลักของไลซีนและเมไทโอนีนคือคอทเทจชีสเนื้อวัวและปลาบางประเภท (ปลาค็อด, หอกคอน, แฮร์ริ่ง) ทริปโตเฟนพบได้ในปริมาณที่เหมาะสมในเนื้ออวัยวะ เนื้อลูกวัว และกล้ามเนื้อเกม
กรดอะมิโนเพื่อสุขภาพความมีชีวิตชีวาและความงาม
เพื่อสร้างมวลกล้ามเนื้อในการเพาะกายให้ประสบความสำเร็จมักใช้กรดอะมิโนคอมเพล็กซ์ซึ่งประกอบด้วยลิวซีนไอโซลูซีนและวาลีน
นักกีฬาใช้เมไทโอนีนไกลซีนและอาร์จินีนหรืออาหารที่มีส่วนประกอบเหล่านี้เป็นผลิตภัณฑ์เสริมอาหารเพื่อรักษาพลังงานระหว่างออกกำลังกาย
ใครก็ตามที่มีวิถีชีวิตที่กระฉับกระเฉงและมีสุขภาพดีต้องการอาหารพิเศษที่มีกรดอะมิโนจำเป็นจำนวนมากเพื่อรักษารูปร่างที่ดีเยี่ยมพักฟื้นอย่างรวดเร็วเผาผลาญไขมันส่วนเกินหรือสร้างกล้ามเนื้อ
LIPIDS
ลิพิดเป็นสารมันหรือไขมันที่ไม่ละลายน้ำซึ่งสามารถสกัดได้จากเซลล์ด้วยตัวทำละลายที่ไม่มีขั้ว เป็นกลุ่มสารประกอบที่ไม่เหมือนกันซึ่งเกี่ยวข้องโดยตรงหรือโดยอ้อมกับกรดไขมัน
หน้าที่ทางชีวภาพของไขมัน:
1) แหล่งพลังงานที่สามารถเก็บไว้ได้เป็นเวลานาน
2) การมีส่วนร่วมในการสร้างเยื่อหุ้มเซลล์
3) แหล่งของวิตามินที่ละลายในไขมันโมเลกุลสัญญาณและกรดไขมันที่จำเป็น
4) ฉนวนกันความร้อน
5) ไขมันที่ไม่มีขั้วทำหน้าที่เป็นฉนวนไฟฟ้าโดยให้การแพร่กระจายของคลื่นดีโพลาไรเซชันอย่างรวดเร็วไปตามเส้นใยประสาทไมอีลิน
6) การมีส่วนร่วมในการสร้างไลโปโปรตีน
กรดไขมันเป็นส่วนประกอบโครงสร้างของไขมันส่วนใหญ่ เหล่านี้เป็นกรดอินทรีย์สายยาวที่มีคาร์บอน 4 ถึง 24 อะตอมประกอบด้วยหมู่คาร์บอกซิล 1 กลุ่มและหางไฮโดรคาร์บอนที่ไม่มีขั้วยาว ในเซลล์ไม่พบในสถานะอิสระ แต่จะอยู่ในรูปแบบโควาเลนต์ลีเท่านั้น ไขมันธรรมชาติมักประกอบด้วยกรดไขมันที่มีจำนวนอะตอมของคาร์บอนเท่ากันเนื่องจากพวกมันถูกสังเคราะห์จากหน่วยไบคาร์บอเนตซึ่งเป็นโซ่ของอะตอมคาร์บอนที่ไม่แตกแขนง กรดไขมันหลายชนิดมีพันธะคู่อย่างน้อยหนึ่ง - กรดไขมันไม่อิ่มตัว
กรดไขมันที่สำคัญที่สุด (หลังสูตรคือจำนวนอะตอมของคาร์บอนชื่อจุดหลอมเหลว):
12, ลอริก, 44.2 องศาเซลเซียส
14 มิริสติก 53.9 องศาเซลเซียส
16, ปาล์มมิติ, 63.1 องศาเซลเซียส
18, สเตียริก, 69.6 องศาเซลเซียส
18, oleic, 13.5 เกี่ยวกับ C
18, ไลโนเลอิก, -5 o C
18, ไลโนเลนิก, -11 o C
20, arachidonic, -49.5 o C
คุณสมบัติทั่วไปของกรดไขมัน
เกือบทั้งหมดประกอบด้วยอะตอมของคาร์บอนจำนวนเท่ากัน
กรดอิ่มตัวในสัตว์และพืชพบได้บ่อยกว่ากรดไม่อิ่มตัวถึงสองเท่า
กรดไขมันอิ่มตัวไม่มีโครงสร้างเชิงเส้นที่แข็งพวกมันมีความยืดหยุ่นสูงและสามารถใช้กับรูปแบบต่างๆได้
ในกรดไขมันส่วนใหญ่พันธะคู่ที่มีอยู่จะอยู่ระหว่างอะตอมของคาร์บอนที่ 9 และ 10 (Δ 9)
พันธะคู่เพิ่มเติมมักจะอยู่ระหว่างพันธะคู่Δ 9 กับปลายโซ่เมธิล
พันธะคู่สองพันธะในกรดไขมันไม่ได้เชื่อมต่อกันมีกลุ่มเมทิลีนอยู่ระหว่างพวกเขาเสมอ
พบพันธะคู่ของกรดไขมันธรรมชาติเกือบทั้งหมด ซิส- รูปแบบซึ่งนำไปสู่การโค้งงอของห่วงโซ่อะลิฟาติกและโครงสร้างที่แข็งขึ้น
ที่อุณหภูมิของร่างกายกรดไขมันอิ่มตัวจะอยู่ในสถานะข้าวเหนียวแข็งและกรดไขมันไม่อิ่มตัวเป็นของเหลว
สบู่โซเดียมและโพแทสเซียมของกรดไขมันสามารถทำให้เป็นอิมัลชันน้ำมันและไขมันที่ไม่ละลายน้ำสบู่แคลเซียมและแมกนีเซียมของกรดไขมันละลายได้ไม่ดีมากและไม่ทำให้ไขมันเป็นอิมัลชัน
กรดไขมันและแอลกอฮอล์ที่ผิดปกติพบในไขมันเมมเบรนของแบคทีเรีย แบคทีเรียหลายสายพันธุ์ที่มีไขมันเหล่านี้ (thermophiles, acidophiles และ gallophils) ถูกปรับให้เข้ากับสภาวะที่รุนแรง
iso- แยก
ต่อต้านการแตกแขนง
มีไซโคลโพรเพน
ที่มีω-cyclohexyl
isopranial
cyclopentanephytanil
องค์ประกอบของไขมันในแบคทีเรียมีความหลากหลายมากและสเปกตรัมของกรดไขมันของสิ่งมีชีวิตต่าง ๆ ได้กลายเป็นเกณฑ์ทางอนุกรมวิธานในการระบุสิ่งมีชีวิต
ในสัตว์อนุพันธ์ที่สำคัญของกรด arachidonic คือฮิสโตรโมนพรอสตาแกลนดินส์ ธ รอมบ็อกซาเนสและลิวโคไตรอีนซึ่งรวมกันเป็นกลุ่มไอโคซานอยด์และมีฤทธิ์ทางชีวภาพที่กว้างมาก
พรอสตาแกลนดิน H 2
การจำแนกไขมัน:
1. ไตรอะซิลกลีเซอไรด์ (ไขมัน) เป็นเอสเทอร์ของแอลกอฮอล์ของกลีเซอรอลและกรดไขมันสามโมเลกุล พวกมันเป็นส่วนประกอบหลักของคลังไขมันของเซลล์พืชและสัตว์ ไม่มีในเมมเบรน ไตรอะซิลกลีเซอไรด์ที่เรียบง่ายมีกรดไขมันชนิดเดียวกันตกค้างในทั้งสามตำแหน่ง (tristearin, tripalmitin, triolein) ผสมประกอบด้วยกรดไขมันที่แตกต่างกัน โดยความถ่วงจำเพาะจะเบากว่าน้ำละลายได้ดีในคลอโรฟอร์มเบนซินอีเธอร์ ไฮโดรไลซ์โดยการต้มกับกรดหรือเบสหรือโดยการกระทำของไลเปส ในเซลล์ภายใต้สภาวะปกติการออกซิเดชั่นด้วยตนเองของไขมันไม่อิ่มตัวจะถูกยับยั้งอย่างสมบูรณ์เนื่องจากมีวิตามินอีเอนไซม์หลายชนิดและกรดแอสคอร์บิก ในเซลล์พิเศษของเนื้อเยื่อเกี่ยวพันของ adipocytes ของสัตว์ไตรอะซิลกลีเซอไรด์จำนวนมากสามารถเก็บไว้ในรูปของหยดไขมันที่เติมปริมาตรเกือบทั้งหมดของเซลล์ ในรูปของไกลโคเจนร่างกายสามารถกักเก็บพลังงานได้ไม่เกินวันละ ไตรอะซิลกลีเซอไรด์สามารถเก็บพลังงานได้เป็นเวลาหลายเดือนเนื่องจากสามารถเก็บไว้ในปริมาณที่มากในรูปแบบที่เกือบบริสุทธิ์และไม่ได้รับน้ำและต่อหนึ่งหน่วยน้ำหนักจะเก็บพลังงานได้มากกว่าคาร์โบไฮเดรตถึงสองเท่า นอกจากนี้ไตรอะซิลกลีเซอไรด์ใต้ผิวหนังยังสร้างชั้นฉนวนที่ช่วยปกป้องร่างกายจากอุณหภูมิที่ต่ำมาก
ไขมันที่เป็นกลาง
ค่าคงที่ต่อไปนี้ใช้เพื่อกำหนดคุณสมบัติของไขมัน:
หมายเลขกรด - ปริมาณมก. KOH ที่จำเป็นสำหรับการทำให้เป็นกลาง
กรดไขมันอิสระที่มีอยู่ในไขมัน 1 กรัม
Saponification number - ปริมาณ mg KOH ที่จำเป็นสำหรับการย่อยสลาย
ไขมันที่เป็นกลางและการทำให้เป็นกลางของกรดไขมันทั้งหมด
หมายเลขไอโอดีน - จำนวนกรัมของไอโอดีนที่เกี่ยวข้องกับไขมัน 100 กรัม
กำหนดลักษณะระดับความไม่อิ่มตัวของไขมันที่กำหนด
2. ขี้ผึ้ง เอสเทอร์เกิดจากกรดไขมันสายยาวและแอลกอฮอล์สายยาว ในสัตว์มีกระดูกสันหลังแว็กซ์ที่หลั่งออกมาจากต่อมผิวหนังทำหน้าที่เป็นสารเคลือบป้องกันที่หล่อลื่นและทำให้ผิวหนังอ่อนนุ่มและปกป้องจากน้ำ ขน, ขนสัตว์, ขน, ขนสัตว์และใบไม้ของพืชหลายชนิดถูกปกคลุมด้วยชั้นแว็กซ์ แว็กซ์ถูกผลิตและใช้ในปริมาณมากโดยสิ่งมีชีวิตในทะเลโดยเฉพาะแพลงก์ตอนซึ่งเป็นรูปแบบหลักของการสะสมเชื้อเพลิงเซลล์ที่มีแคลอรีสูง
spermaceti ที่ได้จากสมองของวาฬสเปิร์ม
ขี้ผึ้ง
3. ฟอสโฟกลีเซอรอลิปิด - ทำหน้าที่เป็นส่วนประกอบโครงสร้างหลักของเมมเบรนและจะไม่ถูกเก็บไว้ในปริมาณมาก จำเป็นต้องมีส่วนประกอบของกลีเซอรีนแอลกอฮอล์โพลีไฮดริกกรดฟอสฟอริกและกรดไขมันตกค้าง
Phosphoglycerolipids ตามโครงสร้างทางเคมีสามารถแบ่งออกเป็นหลายประเภท:
1) ฟอสโฟลิปิด - ประกอบด้วยกลีเซอรอลกรดไขมันที่ตกค้างอยู่ที่ตำแหน่งที่ 1 และ 2 ของกลีเซอรอลและกากของกรดฟอสฟอริกซึ่งส่วนที่เหลือของแอลกอฮอล์อื่นจะถูกผูกไว้ (เอทานอลลามีนโคลีนซีรีนอิโนซิทอล) ตามกฎแล้วกรดไขมันในตำแหน่งที่ 1 จะอิ่มตัวและในอันดับที่ 2 จะไม่อิ่มตัว
กรดฟอสฟาติดิก - สารตั้งต้นสำหรับการสังเคราะห์ฟอสโฟลิปิดอื่น ๆ พบในเนื้อเยื่อในปริมาณเล็กน้อย
phosphatidylethanolamine (เซฟาลิน)
phosphatidylcholine (เลซิติน) แทบไม่มีในแบคทีเรีย
ฟอสฟาติดิลเซอรีน
phosphatidylinositol เป็นสารตั้งต้นของสารรองที่สำคัญสองตัว (ตัวกลาง) ของ diacylglycerol และ inositol-1,4,5-triphosphate
2) plasmalogens - phosphoglycerolipids ซึ่งหนึ่งในโซ่ไฮโดรคาร์บอนเป็นไวนิลอีเธอร์ ไม่พบพลาสม่าโลเจนในพืช Ethanolamine plasmalogens มีอยู่ทั่วไปใน myelin และใน sarcoplasmic reticulum ของหัวใจ
พลาสม่าเอทานอลามีน
3) ไลโซฟอสโฟลิปิด - เกิดจากฟอสโฟลิปิดโดยความแตกแยกของเอนไซม์ของสารตกค้างอะซิล พิษงูประกอบด้วยฟอสโฟลิเปสเอ 2 ซึ่งสร้างไลโซฟอสเฟตที่มีฤทธิ์สร้างเม็ดเลือดแดง
4) คาร์ดิโอลิพิน - ฟอสโฟลิปิดของเยื่อหุ้มชั้นในของแบคทีเรียและไมโทคอนเดรียเกิดขึ้นจากการมีปฏิสัมพันธ์กับกลีเซอรอลของกรดฟอสฟาติดิคที่ตกค้างสองชนิด:
คาร์ดิโอลิพิน
4. ฟอสฟิงโกลิปิด - หน้าที่ของกลีเซอรีนในนั้นทำโดย sphingosine ซึ่งเป็นแอลกอฮอล์อะมิโนที่มีโซ่อะลิฟาติกยาว ไม่มีกลีเซอรีน มีอยู่ในเยื่อหุ้มเซลล์ของเนื้อเยื่อประสาทและสมองเป็นปริมาณมาก ฟอสฟอสฟิงโกลิปิดหายากในเยื่อหุ้มเซลล์พืชและแบคทีเรีย อนุพันธ์ของ sphingosine, acylated ที่กลุ่มอะมิโนที่มีกรดไขมันตกค้างเรียกว่าเซราไมด์ ตัวแทนที่สำคัญที่สุดของกลุ่มนี้คือ sphingomyelin (ceramide-1-phosphocholine) มีอยู่ในเยื่อหุ้มเซลล์ส่วนใหญ่ของสัตว์โดยเฉพาะในปลอกไมอีลินของเซลล์ประสาทบางชนิด
sphingomyelin
สฟิงโกซีน
5. Glycoglycerolipids -ไขมันที่คาร์โบไฮเดรตติดผ่านพันธะไกลโคซิดิกอยู่ในตำแหน่งที่ 3 ของกลีเซอรอลไม่มีหมู่ฟอสเฟต Glycoglycerolipids พบได้ทั่วไปในเยื่อหุ้มคลอโรพลาสต์เช่นเดียวกับสาหร่ายสีเขียวแกมน้ำเงินและแบคทีเรีย Monogalactosyldiacylglycerol เป็นไขมันโพลาร์ที่แพร่หลายที่สุดในธรรมชาติเนื่องจากมีสัดส่วนครึ่งหนึ่งของไขมันทั้งหมดของเยื่อหุ้มไทลาคอยด์ของคลอโรพลาสต์:
monogalactosyldiacylglycerol
6. ไกลโคสฟิงโคลิปิด- สร้างขึ้นจากสฟิงโกซีนกากกรดไขมันและโอลิโกแซ็กคาไรด์ มีอยู่ในเนื้อเยื่อทั้งหมดส่วนใหญ่อยู่ในชั้นไขมันด้านนอกของเยื่อพลาสม่า พวกเขาขาดหมู่ฟอสเฟตและไม่มีประจุไฟฟ้า Glycosphingolipids สามารถแบ่งออกได้อีกสองประเภท:
1) cerebrosides เป็นตัวแทนที่ง่ายกว่าของกลุ่มนี้ Galactocerebrosides ส่วนใหญ่พบในเยื่อหุ้มเซลล์สมองในขณะที่ glucocerebrosides มีอยู่ในเยื่อหุ้มเซลล์อื่น ๆ เซเรโบรไซด์ที่มีน้ำตาลตกค้างอยู่สองสามหรือสี่ชนิดถูกแปลเป็นภาษาท้องถิ่นส่วนใหญ่อยู่ที่ชั้นนอกของเยื่อหุ้มเซลล์
galactocerebroside
2) gangliosides เป็นไกลโคสฟิงโคลิปิดที่ซับซ้อนที่สุด ส่วนหัวที่มีขนาดใหญ่มากของพวกมันเกิดจากกากน้ำตาลหลาย ๆ พวกเขามีลักษณะเฉพาะด้วยการปรากฏตัวในตำแหน่งที่รุนแรงของกรด N-acetylneuraminic (sialic) หนึ่งหรือหลายส่วนซึ่งมีประจุลบที่ pH 7 ในเรื่องสีเทาของสมอง gangliosides ประกอบด้วยไขมันเมมเบรนประมาณ 6% Gangliosides เป็นส่วนประกอบสำคัญของไซต์รับเฉพาะที่อยู่บนพื้นผิวของเยื่อหุ้มเซลล์ ดังนั้นพวกมันจึงอยู่ในบริเวณเฉพาะของปลายประสาทซึ่งการจับกันของโมเลกุลของสารสื่อประสาทเกิดขึ้นในกระบวนการส่งสารเคมีของแรงกระตุ้นจากเซลล์ประสาทหนึ่งไปยังอีกเซลล์หนึ่ง
7. ไอโซพรีนอยด์ - อนุพันธ์ของไอโซพรีน (รูปแบบที่ใช้งาน - 5-isopente-nyldiphosphate) ทำหน้าที่ได้หลากหลาย
ไอโซพรีน 5-isopentenyl diphosphate
ความสามารถในการสังเคราะห์ไอโซพรีนอยด์เฉพาะนั้นมีอยู่ในสัตว์และพืชบางชนิดเท่านั้น
1) ยาง - พืชหลายชนิดถูกสังเคราะห์โดยหลัก ๆ แล้วบราซิลเฮเวีย:
ชิ้นส่วนยาง
2) วิตามินที่ละลายในไขมัน A, D, E, K (เนื่องจากความสัมพันธ์ทางโครงสร้างและการทำงานกับฮอร์โมนสเตียรอยด์ปัจจุบันวิตามินดีเรียกว่าฮอร์โมน):
วิตามินเอ
วิตามินอี
วิตามินเค
3) ฮอร์โมนการเจริญเติบโตของสัตว์ - กรดเรติโนอิกในสัตว์มีกระดูกสันหลังและนีโอตินินในแมลง:
กรดเรติโนอิก
นีโอเทนีน
กรดเรติโนอิกเป็นอนุพันธ์ของฮอร์โมนของวิตามินเอช่วยกระตุ้นการเจริญเติบโตและการสร้างความแตกต่างของเซลล์นีโอเทนินเป็นฮอร์โมนแมลงกระตุ้นการเจริญเติบโตของตัวอ่อนและยับยั้งการลอกคราบเป็นศัตรูของ ecdysone
4) ฮอร์โมนพืช - กรดแอบไซซิกเป็น phytohormone ความเครียดที่กระตุ้นการตอบสนองของระบบภูมิคุ้มกันของพืชซึ่งแสดงให้เห็นถึงความต้านทานต่อเชื้อโรคหลายชนิด:
กรดแอบไซซิก
5) เทอร์เพน - สารหอมจำนวนมากและน้ำมันหอมระเหยจากพืชที่มีฤทธิ์ฆ่าเชื้อแบคทีเรียและฆ่าเชื้อรา สารประกอบของไอโซพรีนสองหน่วยเรียกว่า monoterpenes จากสาม - sesquiterpenes จากหก - triterpenes:
การบูรไทมอล
6) สเตียรอยด์เป็นสารที่ละลายในไขมันได้อย่างซับซ้อนซึ่งโดยพื้นฐานแล้วโมเลกุลจะมีไซโคลเพนทาเนพเพอร์ไฮโดรเฟนไทรีน (ในสาระสำคัญคือไตรเทอร์พีน) สเตอรอลหลักในเนื้อเยื่อของสัตว์คือแอลกอฮอล์คอเลสเตอรอล (คอเลสเตอรอล) คอเลสเตอรอลและเอสเทอร์ที่มีกรดไขมันสายยาวเป็นส่วนประกอบสำคัญของไลโปโปรตีนในพลาสมาเช่นเดียวกับเยื่อหุ้มเซลล์ชั้นนอก เนื่องจากความจริงที่ว่าวงแหวนควบแน่นทั้งสี่สร้างโครงสร้างที่แข็งการมีคอเลสเตอรอลในเมมเบรนจึงควบคุมการไหลของเมมเบรนที่อุณหภูมิสูงเกินไป พืชและจุลินทรีย์มีสารประกอบที่เกี่ยวข้อง - ergosterol, stigmasterol และβ-sitosterol
คอเลสเตอรอล
ergosterol
สติกมาสเตอร์
β-sitosterol
กรดน้ำดีเกิดจากคอเลสเตอรอลในร่างกาย ช่วยให้มั่นใจในการละลายของคอเลสเตอรอลในน้ำดีและช่วยในการย่อยไขมันในลำไส้
กรดโคลิก
คอเลสเตอรอลยังสร้างฮอร์โมนสเตียรอยด์ซึ่งเป็นโมเลกุลส่งสัญญาณไลโปฟิลิกที่ควบคุมการเผาผลาญการเจริญเติบโตและการสืบพันธุ์ ในร่างกายมนุษย์มีฮอร์โมนสเตียรอยด์หลักหกชนิด:
คอร์ติซอลอัลโดสเตอโรน
ฮอร์โมนเพศชาย estradiol
progesterone calcitriol
Calcitriol เป็นวิตามินดีฮอร์โมนที่แตกต่างจากฮอร์โมนของสัตว์มีกระดูกสันหลัง แต่ยังขึ้นอยู่กับคอเลสเตอรอลด้วย วงแหวน B เปิดขึ้นเนื่องจากปฏิกิริยาที่ขึ้นกับแสง
อนุพันธ์ของคอเลสเตอรอลคือฮอร์โมนการลอกคราบของแมลงแมงมุมและสัตว์จำพวกกุ้ง - ecdysone ฮอร์โมนสเตียรอยด์ส่งสัญญาณยังพบในพืช
7) จุดยึดไขมันที่ยึดโมเลกุลของโปรตีนหรือสารประกอบอื่น ๆ บนเมมเบรน:
ubiquinone
อย่างที่เราเห็นลิพิดไม่ใช่โพลีเมอร์ในความหมายที่แท้จริงของคำอย่างไรก็ตามทั้งเมตาบอลิซึมและเชิงโครงสร้างมีความใกล้เคียงกับกรดโพลิโอซีบิวทิริกที่มีอยู่ในแบคทีเรียซึ่งเป็นสารกักเก็บที่สำคัญ พอลิเมอร์ที่มีการลดระดับสูงนี้ประกอบด้วยหน่วยกรด D-β-hydroxybutyric ที่เชื่อมกับเอสเทอร์เท่านั้น โซ่แต่ละเส้นมีสารตกค้างประมาณ 1,500 ชิ้น โครงสร้างเป็นเกลียวขวามือขนาดกะทัดรัดประมาณ 90 โซ่ดังกล่าวซ้อนกันเพื่อสร้างชั้นบาง ๆ ในเซลล์แบคทีเรีย
poly-D-β-hydroxybutyric acid
กรดอะมิโนคือกรดคาร์บอกซิลิกที่มีหมู่อะมิโนและหมู่คาร์บอกซิล กรดอะมิโนธรรมชาติคือกรด 2 อะมิโนคาร์บอกซิลิกหรือกรดอะมิโนαแม้ว่าจะมีกรดอะมิโนเช่นβ-alanine, taurine, γ-aminobutyric acid สูตรทั่วไปสำหรับกรดα-amino มีลักษณะดังนี้:
กรดอะมิโนα-amino ที่คาร์บอน 2 มีสารทดแทนที่แตกต่างกันสี่ชนิดนั่นคือกรดα-amino ทั้งหมดยกเว้น glycine มีอะตอมของคาร์บอนที่ไม่สมมาตร (chiral) และมีอยู่เป็นสอง enantiomers - กรด L- และ D-amino กรดอะมิโนธรรมชาติเป็นของ L-series กรดดีอะมิโนพบในแบคทีเรียและยาปฏิชีวนะเปปไทด์
กรดอะมิโนทั้งหมดในสารละลายในน้ำสามารถมีอยู่ในรูปของไอออนสองขั้วและประจุทั้งหมดจะขึ้นอยู่กับ pH ของตัวกลาง ค่า pH ที่ประจุรวมเป็นศูนย์เรียกว่าจุดไอโซอิเล็กทริก ที่จุดไอโซอิเล็กทริกกรดอะมิโนคือไอออนของ zwitter นั่นคือกลุ่มเอมีนถูกโปรตอนและหมู่คาร์บอกซิลจะแยกตัวออก ในช่วง pH เป็นกลางกรดอะมิโนส่วนใหญ่คือ zwitterions:
กรดอะมิโนไม่ดูดซับแสงในบริเวณที่มองเห็นได้ของสเปกตรัมกรดอะมิโนอะโรมาติกจะดูดซับแสงในบริเวณ UV ของสเปกตรัม: ทริปโตเฟนและไทโรซีนที่ 280 นาโนเมตรฟีนิลอะลานีนที่ 260 นาโนเมตร
กรดอะมิโนมีลักษณะโดยปฏิกิริยาทางเคมีบางอย่างที่มีความสำคัญอย่างยิ่งสำหรับการปฏิบัติในห้องปฏิบัติการ: การทดสอบนินไฮดรินที่มีสีสำหรับกลุ่มα-amino, ลักษณะปฏิกิริยาของซัลฟไฮดริล, ฟีนอลิกและกลุ่มอื่น ๆ ของอนุมูลของกรดอะมิโน, การทำให้เป็นกรดและการสร้างฐาน Schiff โดยอะมิโน กลุ่มการเอสเทอริฟิเคชันโดยหมู่คาร์บอกซิล
บทบาททางชีววิทยาของกรดอะมิโน:
1) เป็นองค์ประกอบโครงสร้างของเปปไทด์และโปรตีนที่เรียกว่ากรดอะมิโนโปรตีนเจนิก ส่วนประกอบของโปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโน 20 ชนิดซึ่งเข้ารหัสโดยรหัสพันธุกรรมและรวมอยู่ในโปรตีนระหว่างการแปลบางส่วนอาจเป็น phosphorylated, acylated หรือ hydroxylated
2) สามารถเป็นองค์ประกอบโครงสร้างของสารประกอบธรรมชาติอื่น ๆ - โคเอนไซม์กรดน้ำดียาปฏิชีวนะ
3) เป็นโมเลกุลสัญญาณ กรดอะมิโนบางชนิดเป็นสารสื่อประสาทหรือสารตั้งต้นของสารสื่อประสาทฮอร์โมนและฮิสโตรโมน
4) เป็นสารที่สำคัญที่สุดเช่นกรดอะมิโนบางชนิดเป็นสารตั้งต้นของอัลคาลอยด์จากพืชหรือทำหน้าที่เป็นผู้บริจาคไนโตรเจนหรือเป็นส่วนประกอบสำคัญของโภชนาการ
การจำแนกกรดอะมิโนโปรตีนเจนิกขึ้นอยู่กับโครงสร้างและขั้วของโซ่ด้านข้าง:
1. กรดอะมิโน Aliphatic:
ไกลซีน ยินดี, G, Gly
อะลานีน อลา, ก, อลา
วาลีน เพลา, V, วาล *
ลิวซีน เล่ย, L, Leu *
ไอโซลิวซีน ตะกอน ฉันอิล *
กรดอะมิโนเหล่านี้ไม่มีเฮเทอโรอะตอมหรือหมู่วัฏจักรในห่วงโซ่ด้านข้างและมีลักษณะขั้วต่ำที่เด่นชัด
ซีสเทอีน ซิส, C, Cys
เมไทโอนีน ปรุงยา, M, พบ *
3. กรดอะมิโนอะโรมาติก:
ฟีนิลอะลานีน เครื่องเป่าผม, F, เพ *
ไทโรซีน สนามยิงปืน, Y, Tyr
ทริปโตเฟน สาม, W, Trp *
ฮิสติดีน gis, H, ของเขา
กรดอะมิโนอะโรมาติกประกอบด้วยวงจรที่มีความเสถียรแบบเรโซเมอร์ ในกลุ่มนี้มีเพียงกรดอะมิโนฟีนิลอะลานีนเท่านั้นที่มีขั้วต่ำไทโรซีนและทริปโตเฟนมีลักษณะเด่นชัดและฮิสทิดีนแม้จะมีขั้วสูง ฮิสทิดีนสามารถเรียกได้ว่าเป็นกรดอะมิโนพื้นฐาน
4. กรดอะมิโนเป็นกลาง:
ซีรีน สีเทา, ส, เซอร์
ธ รีโอนีน ทรี, T, Thr *
แอสพาราจีน asn, N, Asn
กลูตามีน gln,ถาม Gln
กรดอะมิโนที่เป็นกลางประกอบด้วยกลุ่มไฮดรอกซิลหรือคาร์บอกซาไมด์ แม้ว่ากลุ่มเอไมด์จะเป็น nonionic แต่โมเลกุลของ asparagine และ glutamine ก็มีขั้วสูง
5. กรดอะมิโนที่เป็นกรด:
กรดแอสปาร์ติก (แอสพาเทต) งูเห่า, D, Asp
กรดกลูตามิก (กลูตาเมต) ลึก, อีกลู
กลุ่มคาร์บอกซิลของโซ่ด้านข้างของกรดอะมิโนที่เป็นกรดจะแตกตัวเป็นไอออนอย่างเต็มที่ในช่วง pH ทางสรีรวิทยาทั้งหมด
6. กรดอะมิโนที่จำเป็น:
ไลซีน, ล ของ, K ลิส *
อาร์จินีน อาร์กิวเมนต์, R, Arg
โซ่ด้านข้างของกรดอะมิโนพื้นฐานถูกโปรตอนอย่างเต็มที่ในช่วง pH ที่เป็นกลาง กรดอะมิโนขั้นพื้นฐานและมีขั้วมากคืออาร์จินีนซึ่งมี guanidine moiety
7. กรดอิมิโน:
โปรไลน์ เกี่ยวกับ, P, Pro
ห่วงโซ่ด้านข้างของโพรลีนประกอบด้วยวงแหวนห้าแผ่นที่ประกอบด้วยอะตอมα-carbon และกลุ่มα-amino ดังนั้นโพรลีนพูดอย่างเคร่งครัดไม่ใช่กรดอะมิโน แต่เป็นกรดอิมิโน อะตอมไนโตรเจนในวงแหวนเป็นฐานที่อ่อนแอและไม่ถูกโปรตอนที่ค่า pH ทางสรีรวิทยา เนื่องจากโครงสร้างเป็นวัฏจักรโพรลีนทำให้เกิดการโค้งงอในห่วงโซ่โพลีเปปไทด์ซึ่งมีความสำคัญมากสำหรับโครงสร้างของคอลลาเจน
กรดอะมิโนที่ระบุไว้บางส่วนไม่สามารถสังเคราะห์ได้ในร่างกายมนุษย์และต้องให้มาพร้อมกับอาหาร กรดอะมิโนจำเป็นเหล่านี้มีเครื่องหมายดอกจัน
ดังที่ได้กล่าวมาแล้วกรดอะมิโนที่สร้างโปรตีนเป็นสารตั้งต้นของโมเลกุลที่มีคุณค่าทางชีวภาพบางชนิด
เอมีนทางชีวภาพ 2 ชนิดβ-alanine และ cysteamine เป็นส่วนหนึ่งของโคเอนไซม์ A (โคเอนไซม์เป็นอนุพันธ์ของวิตามินที่ละลายน้ำได้ซึ่งเป็นศูนย์กลางการทำงานของเอนไซม์ที่ซับซ้อน) β-Alanine เกิดจาก decarboxylation ของกรด aspartic และ cysteamine โดย decarboxylation ของ cysteine:
β-alanine cysteamine
ส่วนที่เหลือของกรดกลูตามิกเป็นส่วนหนึ่งของโคเอนไซม์อื่น - กรดเตตระไฮโดรโฟลิกซึ่งเป็นอนุพันธ์ของวิตามินบีซี
โมเลกุลที่มีคุณค่าทางชีวภาพอื่น ๆ คือคอนจูเกตของกรดน้ำดีกับกรดอะมิโนไกลซีน คอนจูเกตเหล่านี้เป็นกรดที่เข้มข้นกว่ากรดพื้นฐานเกิดขึ้นในตับและมีอยู่ในน้ำดีเป็นเกลือ
กรดไกลโคคอลิก
กรดอะมิโนโปรติโนเจนิกเป็นสารตั้งต้นของยาปฏิชีวนะบางชนิด - สารออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่สังเคราะห์โดยจุลินทรีย์และยับยั้งการเจริญเติบโตของแบคทีเรียไวรัสและเซลล์ ยาที่มีชื่อเสียงที่สุดคือเพนิซิลลินและเซฟาโลสปอรินซึ่งประกอบขึ้นเป็นกลุ่มของยาปฏิชีวนะβ-lactam และผลิตโดยเชื้อราของสกุล เพนิซิลเลียม... พวกเขามีลักษณะเฉพาะด้วยการปรากฏตัวของวงแหวนβ-lactam ที่ทำปฏิกิริยาในโครงสร้างด้วยความช่วยเหลือของการที่พวกมันยับยั้งการสังเคราะห์ผนังเซลล์ของจุลินทรีย์แกรมลบ
สูตรทั่วไปของเพนิซิลลิน
เอมีนไบโอเจนิก - สารสื่อประสาทฮอร์โมนและฮิสโตรโมน - ได้มาจากกรดอะมิโนโดยการดีคาร์บอกซิเลชัน
กรดอะมิโนไกลซีนและกลูตาเมตเป็นสารสื่อประสาทในระบบประสาทส่วนกลาง
อัลคาลอยด์ยังเป็นอนุพันธ์ของกรดอะมิโนซึ่งเป็นสารประกอบไนโตรเจนตามธรรมชาติที่มีลักษณะพื้นฐานซึ่งเกิดขึ้นในพืช สารประกอบเหล่านี้เป็นสารประกอบทางสรีรวิทยาที่ใช้งานอย่างแพร่หลายในทางการแพทย์ ตัวอย่างของอัลคาลอยด์ ได้แก่ อนุพันธ์ของฟีนิลอะลานีน papaverine อัลคาลอยด์ isoquinoline ของงาดำที่ถูกสะกดจิต (antispasmodic) และ Physostigmine อนุพันธ์ของทริปโตเฟนอัลคาลอยด์อินโดลจากถั่วคาลาบาร์ (ยา anticholinesterase):
papaverine physostigmine
กรดอะมิโนเป็นเป้าหมายทางเทคโนโลยีชีวภาพที่ได้รับความนิยมอย่างมาก มีหลายทางเลือกสำหรับการสังเคราะห์กรดอะมิโนทางเคมี แต่ผลที่ได้คือกรดอะมิโนเพื่อนร่วมทีม เนื่องจาก L-isomers ของกรดอะมิโนเท่านั้นที่เหมาะสมสำหรับอุตสาหกรรมอาหารและยาจึงต้องแยกสารผสม racemic ออกเป็น enantiomers ซึ่งเป็นปัญหาร้ายแรง ดังนั้นวิธีการทางเทคโนโลยีชีวภาพจึงเป็นที่นิยมมากขึ้น: การสังเคราะห์เอนไซม์โดยใช้เอนไซม์ตรึงและการสังเคราะห์ทางจุลชีววิทยาโดยใช้จุลินทรีย์ทั้งเซลล์ ในทั้งสองกรณีหลังจะได้รับไอโซเมอร์ L บริสุทธิ์
กรดอะมิโนใช้เป็นวัตถุเจือปนอาหารและวัตถุดิบอาหารสัตว์ กรดกลูตามิกช่วยเพิ่มรสชาติของเนื้อวาลีนและลิวซีนช่วยเพิ่มรสชาติของขนมอบไกลซีนและซีสเตอีนใช้เป็นสารต้านอนุมูลอิสระในการบรรจุกระป๋อง D-tryptophan สามารถใช้แทนน้ำตาลได้เนื่องจากมีความหวานกว่าหลายเท่า ไลซีนถูกเพิ่มลงในอาหารสัตว์สำหรับสัตว์เลี้ยงในฟาร์มเนื่องจากโปรตีนจากพืชส่วนใหญ่มีไลซีนของกรดอะมิโนที่จำเป็นอยู่เล็กน้อย
กรดอะมิโนใช้กันอย่างแพร่หลายในทางการแพทย์ เหล่านี้คือกรดอะมิโนเช่นเมไทโอนีน, ฮิสทิดีน, กรดกลูตามิกและแอสปาร์ติก, ไกลซีน, ซีสเทอีน, วาลีน
ในช่วงทศวรรษที่ผ่านมากรดอะมิโนได้เริ่มถูกเพิ่มเข้าไปในเครื่องสำอางสำหรับการดูแลผิวและเส้นผม
กรดอะมิโนดัดแปลงทางเคมียังใช้กันอย่างแพร่หลายในอุตสาหกรรมเป็นสารลดแรงตึงผิวในการสังเคราะห์โพลีเมอร์ในการผลิตผงซักฟอกอิมัลซิไฟเออร์และสารเติมแต่งเชื้อเพลิง