Za sintezo beljakovin je potrebnih dvajset aminokislin. Kislinske lastnosti aminokislinske aminokislinske lastnosti v kislem in alkalnem mediju
Beljakovine sestavljajo materialno osnovo kemične aktivnosti celice. Funkcije proteinov v naravi so univerzalne. Ime beljakovinenajbolj sprejeti v domači literaturi ustrezajo mandatu beljakovine(iz grščine. proteios.- prvi). Do danes je bil dosežen velik uspeh pri vzpostavljanju razmerja med strukturo in funkcijami beljakovin, mehanizma njihovega sodelovanja v najpomembnejših procesih življenja telesa in razumevanju molekularnih temeljev patogeneze mnogih bolezni.
Glede na molekulsko maso se peptidi in beljakovin razlikujejo. Peptidi imajo manjšo molekulsko maso kot beljakovine. Za peptide, regulativno funkcijo (hormoni, inhibitorji in aktivatorji encimov, ionskih nosilcev skozi membrane, antibiotike, toksini, itd), so bolj značilni.
12.1. α - aminokislina
12.1.1. Razvrstitev
Peptidi in beljakovine so izdelani iz ostankov α-amino kislin. Skupno število aminokislin, ki se pojavljajo v naravi, presega 100, nekateri pa jih najdemo le v določeni sodni skupnosti, 20 najpomembnejših α-amino kislin se nenehno najdemo v vseh beljakovinah (shema 12.1).
α-amino kisline - heteroofunkcionalne spojine, katerih molekule so istočasno amino skupino in karboksilno skupino v istem atomu ogljika.
Shema 12.1.Najpomembnejše α-amino kisline *
* Kratkotrajne oznake se uporabljajo samo za snemanje aminokislinskih ostankov v peptidnih in beljakovinskih molekulah. ** Nepogrešljive aminokisline.
Imena α-amino kislin je mogoče zgraditi pri nomenklaturi substitucije, vendar se njihova nepomembnejša imena pogosteje uporabljajo.
Trivialna imena α-amino kislin so običajno povezana z viri izbire. Serin je del svilenega fibrina (od lat. serie.- Silky); Tirozin najprej izoliran iz sira (iz grščine. tyros.- sir); Glutamin - iz želonskega glutena (iz nje. GLAVEN.- lepilo); Asparagijska kislina - od Spaces Sparcles (iz lat. beluše.- belušev).
Mnoge α-amino kisline se sintetizirajo v telesu. Nekatere aminokisline, potrebne za sintezo beljakovin v telesu, niso oblikovane in morajo prišle od zunaj. Takšne aminokisline se imenujejo nepogrešljiv(Glej shemo 12.1).
Nepogrešljive α-amino kisline vključujejo:
valen izoleucin metionin triptofan
leucinski lizin Thinonin fenilalanin
α-amino kisline so razvrščene na več načinov, odvisno od podlaga za njihovo delitev v skupine.
Ena od klasifikacijskih funkcij je kemijska narava R radikalne. Na tej podlagi so aminokisline razdeljene na alifatski, aromatski in heterociklični (glej shemo 12.1).
Alifatα - amino kisline.To je najbolj številna skupina. Znotraj IT, aminokisline so razdeljene na vključevanje dodatnih klasifikacijskih funkcij.
Odvisno od števila karboksilnih skupin in amino skupin se molekula odlikuje:
Nevtralne aminokisline - ena skupina NH2 in coxy;
Osnovne aminokisline - dve skupini NH2 in ena skupina
COXY;
Kisle aminokisline so ena skupina NH 2 in dve skupini koxy.
Opozoriti je treba, da v skupini alifatskih nevtralnih aminokislin, se število atomov ogljika v verigi ne zgodi več kot šest. V tem primeru v verigi ni aminokislin s štirimi atomi ogljika, in le razvejana struktura (valin, levcin, izoleucin) nimajo aminokislin petih in šest atomov ogljika.
Alifatski radikal lahko vsebuje "dodatne" funkcionalne skupine:
Hidroksil - serin, treonin;
Karboksilna - aspartična in glutaminska kislina;
Tiolny - cistein;
Amid - asparagin, glutamin.
Aromatic.α - amino kisline.Ta skupina vključuje fenilalanin in tirozin, zgrajena na tak način, da so benzenski obroči ločeni od skupnega fragmenta a-amino kisline metilenske skupine -CH2-.
Heterociklic α - amino kisline.Histidin in triptofan vsebujejo heterocikli - imidazol in indol. Spodaj se razpravljata o strukturi in lastnostih teh heterociklov (glej 13.3.1; 13.3.2). Splošno načelo gradnje heterocikličnih aminokislin je enako aromatični.
Heterociklične in aromatske α-amino kisline se lahko štejejo za β-substituirane alaninske derivate.
Aminokislina se nanaša tudi na herociklično prolin.v kateri je sekundarna amino skupina vključena v pirolidin
V kemiji α-amino kislin je veliko pozornosti namenjeno strukturi in lastnostim "stranskih" radikalov R, ki igrajo pomembno vlogo pri oblikovanju strukture beljakovin in izpolnjevanje bioloških funkcij. Specifikacije, kot so polarnost "stranskih" radikalov, prisotnost funkcionalnih skupin in sposobnost teh funkcionalnih skupin na ionizacijo v radikalovh funkcionalnih skupin.
Odvisno od stranskih radikalov so aminokisline izolirane notar(hidrofobne) radikale in aminokisline C polarons.(hidrofilne) radikale.
Prva skupina vključuje aminokisline z alifatskimi stranskimi radikali - alaninom, valin, levcinom, izoleucinom, metioninom in aromatičnimi stranskimi radikali - fenilalanin, triptofan.
Druga skupina pripada aminokislin, v katerih so polarne funkcionalne skupine, ki so sposobne ionske (ionske) ali ne morejo preusmeriti na ionsko stanje (ne-ionske) pod organizmom. Na primer, v tiroziju, ionogeni hidroksilne skupine (ima fenolni značaj), v seriji - ne-ionski (ima alkoholno naravo).
Polarne aminokisline z ionskimi skupinami v radikalov pod določenimi pogoji so lahko v ionski (anion ali kationski) stanju.
12.1.2. Stereoisomeria.
Glavna vrsta gradnje a-amino kislin, t.j. Povezava istega ogljikovega atoma z dvema različnima funkcionalna skupinama, radikalni in vodikov atom, v sebi vnaprej opredeljuje kiralnost atoma α-ogljika. Izjema je najpreprostejša aminokislina glicin H2 NCH 2. CoOOH, ne imeti središča kiralanta.
Konfiguracija α-amino kislin je določena s konfiguracijskim standardom - glicerol aldehid. Lokacija v standardni formuli za projekcijo Fisher amino skupine na levi (kot je skupina v L-glicerin aldehid) ustreza L-konfiguraciji, desno-d-konfiguraciji kiralnega ogljikovega atoma. Z R,S-SISTEM α-atom ogljika v vseh α-amino kislinah L-ROW ima S-, in v D-vrstici - Konfiguracija R (izjema je cistein, glej 7.1.2).
Večina α-aminokislin vsebuje en asimetrični atom ogljika v molekuli in obstaja v obliki dveh optično aktivnih enantiomerov in enega optično neaktivnega racemata. Skoraj vse naravne α-amino kisline pripadajo L-vrstici.
Aminokisline izoleucine, treonin in 4-hidroksiprolina vsebujejo dva centra kiralanta v molekuli.
Takšne aminokisline lahko obstajajo v obliki štirih stereoizomerov, ki sta dve pari enantiomerov, od katerih vsaka oblikuje racemat. Samo eden od enantiomerov se uporablja za izgradnjo živalskih beljakovin organizmov.
Stereoizomerija izoleucina je podobna predhodno obravnavane stereoizomeria Treonin (glej 7.1.3). Od štirih stereoizomerov, beljakovine vključujejo L-izoleucin s S-konfiguracijo obeh asimetričnih ogljikovih atomov C-α in C-β. V imenih, še en par enantiomerov, ki so diastereomeri v zvezi z levcinom, uporablja predpono zdravo-.
Deljene racemates. Vir pridobivanja α-amino kislin L-vrstic je beljakovin, ki so podvrženi hidrolitični dekoltage za to. Zaradi visoke potrebe po posameznih enantiomerih (za sintezo beljakovin, zdravilnih učinkovin itd.) kemikalijemetode za razdeljevanje sintetičnih racemičnih aminokislin. Prednost fermentiranometoda cepitve z encimi. Trenutno se kromatografija na kiralnih sorbentih uporablja za ločevanje racemičnih mešanic.
12.1.3. Escort in osnovne lastnosti
Aminokislinska amfemena zaradi kislega (koxy) in glavnega (NH2) funkcionalnih skupin v njihovih molekulah. Aminokisline tvorijo soli z alkalijem in kislinami.
Kristalinično stanje α-amino kislin obstaja kot dipolarni ioni H3N + - CHR-COO- (običajno uporabljen vnos
zgradbe aminokislin v neiaticiran obliki služi samo za udobje).
V vodni raztopini obstajajo aminokisline v obliki ravnotežne mešanice dipolarne ionske, kationske in anionske oblike.
Položaj ravnotežja je odvisen od pH medija. Vse aminokisline prevladujejo kationske oblike v sylnenske kisline (pH 1-2) in anionske - v mediju Sldshop (PH\u003e 11).
Ionska struktura določa število posebnih lastnosti aminokislin: visoko tališče (nad 200? C), topnost v vodi in nelagodljivost v ne-polarnih organskih topilih. Sposobnost večine aminokislin je dobro raztopljena v vodi, je pomemben dejavnik pri zagotavljanju njihovega biološkega delovanja, absorpcija aminokislin je povezana z njo, njihov prevoz v telesu itd.
V celoti protonirane aminokisline (kationska oblika) z vidika teorije broncendee je dvosna kislina,
Vračanje enega protona, tako dvosna kislina se spremeni v šibko monoksidno kislino - dipolarni ion z eno kislinsko skupino NH3 + . Razvoj dipolarne ione vodi do anionske oblike aminokisline - karboksilat-ion, ki je osnova broncenda. Vrednosti, označene z
lastnosti kislih kislin iz karboksilne skupine aminokislin so običajno v območju od 1 do 3; Vrednote pK A2. Za označevanje kislosti amonijevega skupine - od 9 do 10 (tabela 12.1).
Tabela 12.1.Spremstvo in glavne lastnosti najpomembnejših α-aminokislin
Položaj ravnotežja, i.e., razmerje med različnimi oblikami aminokislin, v vodni raztopini z določenimi vrednostmi pH, je bistveno odvisno od strukture radikala, predvsem iz prisotnosti ionskih skupin, ki igrajo vlogo dodatnih kislin in glavnih centrov.
Vrednost pH, v kateri je koncentracija dipolarnih ionov maksimalna, in minimalne koncentracije kationskih in anionskih oblik aminokislin so enake, imenovaneizoelektrična točka (P /).
Nevtralnoα - amino kisline.Te aminokislinepiveč pod 7 (5.5-6.3) zaradi večje sposobnosti ionizacije karboksilne skupine pod vplivom - / - učinek skupine NH 2. Na primer, Izoelektrična točka Alanine se nahaja pri pH 6.0.
Kislaα - amino kisline.Te aminokisline imajo dodatno karboksilno skupino v radikalnem in v močnem kislinskem mediju v popolnoma protonirani obliki. Kisle aminokisline so tri-os (glede na brongster) s tremi vrednostmirk a,kot je razvidno na primer aspartovi kisline (P / 3.0).
V kislih aminokislin (asparatinski in glutamicinski) je ISOelectric točka na pH veliko pod 7 (glej tabelo 12.1). V telesu v fizioloških vrednostih pH (na primer, krvni pH je 7,3-7,5) Te kisline so v anionski obliki, saj sta obe karboksilni skupini ionizirana.
Vzdrževanjeα - amino kisline.V primeru osnovnih aminokislin so izoelektrične točke v regiji PH nad 7. V močno kislem mediju so te spojine tudi tri-osi kisline, katere faze ionizacije so prikazane na primer lizina (P / 9.8).
V telesu so osnovne aminokisline v obliki kationov, i.e., obe amino skupini so protonirani.
Na splošno, brez α-amino kisline v vivo.to ni v svoji izoelektrični točki in ne spada v stanje, ki ustreza najmanjši topnosti v vodi. Vse aminokisline v telesu so v ionskem obrazcu.
12.1.4. Analitično pomembne reakcije α -Amina kisline
α-aminokisline kot heterofunkcionalne spojine reagirajo, značilne za karboksilne in amino skupine. Nekatere kemijske lastnosti aminokislin so posledica funkcionalnih skupin v radikalu. Ta oddelek obravnava reakcije, ki so praktične za identifikacijo in analizo aminokislin.
Esterifikacija.Pri interakciji aminokislin z alkoholi v prisotnosti kislinske katalizatorja (na primer plinasti klorid) se dobi estre v obliki hidroklorida. Za izolacijo prostih estrov se reakcijska zmes obdelamo z gibnim amoniakom.
Aminokislinske estre nimajo dipolarne strukture, zato se v nasprotju z začetnimi kislinami raztopijo v organskih topilih in imajo nestanovitnost. Torej, glicin je krila snov z visoko tališčem (292 C), in njegov metil eter je tekočina z vreliščem 130? P. Analiza aminokislinskih estrov se lahko izvede z uporabo plinske tekoče kromatografije.
Reakcija z formaldehidom. Praktična vrednost je reakcija s formaldehidom, ki temelji na kvantitativno določanje aminokislin po metodi formolno titracijo(Metoda Sirensen).
Aminokislinska amfoteriness jim ne dovoljuje, da jih Alkali neposredno titrirajo za analitične namene. V interakciji aminokislin z formaldehidom se dobimo relativno stabilne aminopine (glej 5.3) - N-hidroksimetil derivate, ki je brezplačna karboksilna skupina, ki jo nato titrirajo alkali.
Kvalitativne reakcije. Posebnost kemije aminokislin in beljakovin je uporaba številnih kvalitativnih (neželeznih) reakcij, ki so bile prej osnova kemijske analize. Trenutno, ko se študije izvajajo s fizikalno-kemijskimi metodami, se še naprej uporabljajo številne kakovostne reakcije, ki se še naprej uporabljajo za odkrivanje α-aminokislin, na primer v kromatografski analizi.
Tvorba CHELAT. S kanacijami težkih kovin a-aminokislin kot bifunkcionalnih spojin tvorijo intracoplex soli, na primer, s sveže pripravljenim bakrenim hidroksidom (11) v mehkih razmerah, dobro kristalizabilnega kelata.
bakrene soli (11) modre (ena od nespecifičnih metod za odkrivanje α-aminokislin).
Ningrine reakcije. Skupna kvalitativna reakcija α-aminokislin je reakcija z Ningidrin. Reakcijski produkt ima barvo sinema, ki se uporablja za vizualno zaznavanje aminokislin na kromatogramih (na papirju, v tankem sloju), kot tudi za spektrofotometrično določanje na aminokislinskih analizatorjih (izdelek absorbira svetlobo v 550-570 nm regija).
Dismiminacija. V laboratorijskih pogojih se ta reakcija izvaja pod delovanjem dušikove kisline na α-amino kislinah (glej 4.3). Hkrati se oblikuje ustrezna α-hidroksi kislina in izpuščeni dušik v obliki plina, v smislu, s katerim se ocenjuje amino kislina, ki je vpisana v reakcijo (metoda van Sladen).
Xanthoprotein reakcija. Ta reakcija se uporablja za odkrivanje aromatskih in heterocikličnih aminokislin - fenilalanin, tirozin, histidin, triptofan. Na primer, pod delovanjem koncentrirane dušikove kisline na tirozinu, nitro-proizvedeni, pobarvani v rumeni barvi. V alkalnem mediju, barva postane oranžna zaradi ionizacije fenolne hidroksilne skupine in povečanje prispevka aniona na konjugacijo.
Obstajajo tudi številne zasebne reakcije, ki omogočajo odkrivanje posameznih aminokislin.
Triptofan.določena z reakcijo s P- (dimetilamino) z benzaldehidom v nosilcu žveplove kisline po nastanku rdeče-vijolično barvanje (Erlich reakcija). Ta reakcija se uporablja za kvantitativno analizo triptofana v izdelkih cepitve beljakovin.
Cistein.določena z uporabo več kakovostnih reakcij, ki temeljijo na reaktivnosti Merkaptolupa, ki jo vsebuje. Na primer, ko se raztopina beljakovin segreva s svinčenim acetatom (SNZSOO) 2R v alkalnem mediju, se oblikuje črna oborina PBS vodi sulfida, ki označuje prisotnost cisteinskih beljakovin.
12.1.5. Biološko pomembne kemijske reakcije
V telesu pod delovanjem različnih encimov se izvajajo številne pomembne kemijske transformacije aminokislin. Takšne transverzije vključujejo transaminacijo, dekarboksilacijo, izločanje, cepitev aldol, oksidacijsko poravnavo, oksidacijo tiolnih skupin.
Prenositev to je glavno sredstvo biosinteze α-amino kislin iz α-oksokoslota. Aminokislina se uporablja v celicah v zadostnih količinah ali presežku, njegov acceptor pa je a-oksocska kislina. Hkrati se aminokislina spremeni v oksocuscle, in oksidata - v aminokislini z ustrezno strukturo radikalov. Posledično je transaminacija reverzibilni proces izmenjave amino in oksor skupin. Primer take reakcije je priprava L-glutaminske kisline iz 2-oksoglukarnske kisline. Donator amino kislina lahko služi, na primer, L-asparaginska kislina.
α-amino kisline vsebujejo v položaju α na karboksilno skupino elektronsko natančno amino skupino (natančneje, protonated amino Group NH3 +), v zvezi s tem so sposobni dekarboksilacije.
Izločanjeto je značilno za aminokisline, v katerih na stranskem radikalu v položaju β v karboksilno skupino vsebuje elektronsko optično funkcionalno skupino, kot je hidroksil ali tiol. Njihova damping vodi do vmesnih reaktivnih α-eminih kislin, ki se enostavno obračajo v tavtomerne imino kisline (analogijo s keto-enol tavsomerijo). α-imino kisline zaradi hidracije zaradi C \u003d n in naknadne cepitve molekule amonianije se pretvori v α-oksokolote.
Ta vrsta transformacij se imenuje izdelava hidracije.Primer je priprava peer-licence kisline iz serin.
Aldol Splitting. pojavi se v primeru α-aminokislin, v katerih je β-položaj vsebuje hidroksilno skupino. Na primer, serina je razcepljena z tvorbo glicina in formaldehida (slednja ni označena v prosti obliki in se takoj veže na koencim).
Oksidacijsko okvaro lahko se izvede s sodelovanjem encimov in koencima nad + ali NADF + (glej 14.3). α-aminokisline se lahko pretvorijo v α-oksoslote, ne le s transformacijo, temveč tudi z oksidacijskim okvaro. Na primer, α-oksoglutaja kislina je oblikovana iz L-glutaminske kisline. Na prvi stopnji reakcije, dehidracije (oksidacija) glutaminske kisline do α-imminoglutarja
kisline. V drugi fazi se pojavi hidroliza, zaradi katere dobimo α-oksoglutarko in amoniak. Faza hidrolize poteka brez sodelovanja encima.
V nasprotni smeri, reakcija zmanjševanja aminacije α-oksokoslot nadaljuje. Vedno vsebovane v celicah α-oksoglutarni kislini (kot produkt metabolizma ogljikovih hidratov), \u200b\u200bki ga ta pot pretvori v L-glutaminsko kislino.
Oksidacija skupin tila temelji na vzajemnih rešitvah cisteinskih in cističnih ostankov, ki zagotavljajo številne redoks procese v celici. Cistein, kot je ves taol (glej 4.1.2), se zlahka oksidira, da tvori disulfid - cistin. Disulfidna vez v cistinu se zlahka obnovi na tvorbo cistena.
Zaradi sposobnosti skupine tiole na svetlobno oksidacijo cisteina izvede zaščitno funkcijo, ko je izpostavljena organskim snovem z visoko oksidativno zmogljivostjo. Poleg tega je bil prvi drog, ki je pokazal učinek proti stolpcu. Cistein se uporablja v farmacevtski praksi kot stabilizator zdravil.
Pretvorba cistena v cistin vodi do oblikovanja disulfidnih vezi, na primer, v obnovljenem glutation
(glej 12.2.3).
12.2. Osnovna peptidna in beljakovinska struktura
Konvencionalno je verjeti, da peptidi vsebujejo do 100 v molekuli (ki ustreza molekulski masi na 10 tisoč), beljakovine pa so več kot 100 aminokislinskih ostankov (molekulska masa 10 tisoč do več milijonov).
Po drugi strani pa je v peptidni skupini običajno razlikovati oligopeptide.(peptidi z nizko molekulsko maso), ki ne vsebujejo več kot 10 aminokislin ostankov v verigi, in polipeptidivezje, ki vključuje do 100 aminokislinskih ostankov. Makromolekule s številom aminokislinskih ostankov, ki se približujejo ali nekoliko več kot 100, ne razlikujejo po koncepti polipeptidov in beljakovin, ti pogoji se pogosto uporabljajo kot sinonimi.
Peptidna in beljakovinska molekula je formalno zastopana kot produkt polikundenzacije α-amino kislin, ki tečejo s tvorbo peptida (amide) komunikacije med monomernimi enotami (shema 12.2).
Zasnova poliamidne verige je enaka za celotno raznolikost peptidov in beljakovin. Ta veriga ima nerazvejno strukturo in je sestavljena iz izmeničnih peptidnih (amidnih) skupin -S-NH in fragmentov -CH (R) -.
En konec verige, na kateri je aminokislina z brezplačno skupino NH2, pokličite n-end, drugo - s koncem,
Shema 12.2.Načelo gradnje peptidne verige
kjer se nahaja aminokislina z brezplačno skupino koxy. Peptidne in beljakovinske verige so zabeležene iz N-Terminusa.
12.2.1. Struktura peptidne skupine
V skupini peptida (amide) -T-NH je atom ogljika v stanju hibridizacije SP2. Parski par elektronov atoma dušika vstopa v vmesnik z π-elektroni dvojne povezave C \u003d O. S položaja elektronske strukture je peptidna skupina tri-center P, π-konjugatni sistem (glej 2.3.1), gostoto elektronov, v kateri se premakne proti več elektronegativnega atoma kisika. Atomi C, OI N, ki tvorijo sistem konjugata, so v isti ravnini. Porazdelitev gostote elektron v skupini amidnih skupin je lahko zastopana z vstavitvijo mejnih struktur (I) in (ii) ali premeščanja gostote elektronov kot posledica + M- in - učinke skupin NH in C \u003d O, \\ t (iii).
Kot posledica konjugacije se pojavi nekaj poravnave dolžin povezav. Dvojna vez z \u003d O se podaljša na 0,124 nm proti običajni dolžini 0,121 nm, in povezava C-N postane krajša - 0,132 nm v primerjavi z 0,147 nm v normalnem primeru (sl. 12.1). Stalni sistem konjugata v peptidni skupini je razlog za težavo vrtenja okoli C-N povezave (pregrada vrtenja je 63-84 kJ / mol). Tako elektronska struktura preprečuje dovolj težko stanovanjestrukturo peptidne skupine.
Kot je razvidno iz sl. 12.1, atomi a-ogljika aminokislinskih ostankov se nahajajo v ravnini peptidne skupine na različnih straneh na priključitvi KN, tj. V bolj ugodnem položaju TNANS: stranski radikali R aminokislin ostanki v tem primeru bodo večina najbolj odstraniti drug od drugega v prostoru.
Polipeptidna veriga ima presenetljivo podobno strukturo in je lahko zastopana kot številni prostori, ki se nahajajo pod kotom
Sl. 12.1.Letaloska ureditev peptidne skupine -CO-NH in α-atoma ostankov ogljikovih aminokislin
prijatelju letalskih skupin peptidnih skupin, medsebojno povezan s a-ogljikovimi atomi s priključki Cα-N in Cα-CSP2 (Sl. 12.2). Rotacija okoli teh enojnih vezi je zelo omejena zaradi težav na prostorski lokaciji stranskih radikalov aminokislinskih ostankov. Tako elektronska in prostorska struktura peptidne skupine v veliki meri vnaprej določa strukturo polipeptidne verige kot celote.
Sl. 12.2.Medsebojni položaj plovil peptidnih skupin v polipeptidni verigi
12.2.2. Sestava in aminokislinska sekvenca
Z enotno zgrajeno poliamidno verigo se specifičnost peptidov in beljakovin določi z dvema bistvena značilnostma - sestava aminokislin in aminokislinsko zaporedje.
Aminokislinska sestava peptidov in beljakovin je narava in količinsko razmerje α-amino kislin, vključenih v njih.
Sestava aminokislin je vzpostavljena z analizo peptida in beljakovin hidrolizatov pri glavnih kromatografskih metodah. Trenutno se takšna analiza izvede z uporabo aminokislinskih analizatorjev.
Amide obveznice so sposobne hidrolizirati tako v kislem in alkalnem mediju (glej 8.3.3). Peptide in beljakovine so hidrolizirane z tvorbo ali krajšimi verigami - to je tako imenovana delna hidroliza,bodisi zmes aminokislin (v obliki ionske) - celotna hidroliza.Običajno se hidroliza izvedemo v kislem mediju, saj so pod pogoji alkalne hidrolize, številne aminokisline nestabilne. Opozoriti je treba, da so amidne skupine asparagina in glutamina podvržene tudi hidrolizi.
Primarna struktura peptidov in beljakovin je aminokislinska sekvenca, i.e. vrstni red izmenjave ostankov α-amino kislin.
Primarna struktura je določena z zaporedno dekoltijo aminokislin od konca verige in njihove identifikacije.
12.2.3. Struktura in nomenklatura peptidov
Imena peptidov je zgrajena s zaporednim prenosom aminokislinskih ostankov, ki se začnejo z N-terminusom, z dodatkom pripone-il, poleg najnovejše C-terminalne aminokisline, ki ohranja svoje polno ime. Z drugimi besedami, imena
aminokisline, ki so bile vpisane v tvorbo peptidnih komunikacij zaradi "njegove" skupine skupine, se konča v imenu peptida -IL: alanil, vallo, itd (za ostanke aspagrafskih in glutaminskih kislin, uporabljajo imena "aspartil" in "glutamal" ustrezno). Imena in simboli aminokislin pomenijo njihovo pripadnostl. -Read, razen če ni drugače navedeno (d ali DL).
Včasih v skrajšanem zapisu, simboli H (kot del amino skupine) in IT (kot del karboksilne skupine), ki je nedvomno nedvomno funkcionalne skupine končnih aminokislin. Na ta način je priročno prikazati funkcionalne derivate peptidov; Na primer, sredi zgornjega peptida na aminokislini C-terminal je zapisan s H-ASN-Gly-PHE-NH2.
Peptidi so vsebovani v vseh organizmih. V nasprotju z beljakovinami imajo bolj heterogeno sestavo aminokislin, zlasti, pogosto vključuje aminokislined. Trdo. V strukturnih smislu so tudi bolj raznolike: vsebujejo ciklične fragmente, razvejane verige itd.
Eden od najpogostejših predstavnikov tripeptidov - glutation.- Vsebuje je v telesu vseh živali, v rastlinah in bakterijah.
Cistein v Glutationu določa možnost obstoja Glutationa v obeh obnovljenih in oksidirani obliki.
Glutation je vključen v številne redox procese. Izvaja funkcijo beljakovin tekalne plasti, i.e. snovi, ki ščitijo proteine \u200b\u200bz brezplačnimi tiolny sh skupinami iz oksidacije, da tvorijo disulfidne vezi -S-S-. To velja za tiste beljakovine, za katere je takšen proces nezaželen. Glutatione v teh primerih prevzame delovanje oksidanta in tako ščiti beljakovine. Ko se pojavi glutathione oksidacija, intermolekularna zamreževanje dveh drobcev potovanj zaradi disulfidnih vezi. Postopek je reverzibilen.
12.3. Sekundarna struktura polipeptidov in beljakovin
Za visoko molekulske mase polipeptide in beljakovine, skupaj s primarno strukturo, višje ravni organizacije, ki kličejo sekundarni, terciarniin kvaternary.strukture.
Sekundarna struktura je opisana s prostorsko usmerjenostjo glavne polipeptidne verige, terciarnega - tridimenzionalne arhitekture celotne beljakovinske molekule. Tako sekundarna in terciarna struktura je povezana z naročeno lokacijo makromolekularne verige v prostoru. Terciarna in kvarterna beljakovinska struktura se obravnava v okviru biokemije.
Izračun je bil dokazan, da je za polipeptidno verigo eno od najbolj ugodnih konformacij lokacija v prostoru v obliki razdelilne spirale, ki se imenuje α-spiral.(Sl. 12.3, a).
Prostorsko lokacijo α-spiralizirane polipeptidne verige lahko predstavljate, da si predstavlja, da je neke
Sl. 12.3.α-spiralna konformacija polipeptidne verige
cilinder (glejte sliko 12,3, b). V povprečju spirala vijaka predstavlja 3,6 aminokislinske ostanke, spiralno smolo je 0,54 nm, premer je 0,5 nm. Letala dveh sosednjih peptidnih skupin se nahajajo ob istem času pod kotom 108. in stranski radikali aminokislin so na zunanji strani spirale, t.j., usmerjene s površine valja.
Glavna vloga pri pritrjevanju take konformacije verige se igrajo vodikove vezi, ki se v α-helix obliki tvorijo med karbonilnim kisikom atoma vsakega prvega in vodikovega atoma N-skupine vsakega petega aminokislinskega ostanka .
Vodikove vezi so usmerjene skoraj vzporedno z osi α-Helix. V verigo držijo verigo.
Značilno je, da beljakovinske verige niso povsem spirale, ampak le delno. V takšnih beljakovinah, kot so Mioglobin in Hemoglobin, so na primer precej dolgih α-spiralnih odsekov, na primer mioglobin
spiralizirana za 75%. V mnogih drugih beljakovinah je lahko delež spiralnih parcel v verigi majhen.
Druga vrsta sekundarne strukture polipeptidov in beljakovin je β-strukturaprav tako se imenuje zložen listali zložen sloj.Polipeptidne verige, povezane z zloženimi listi, vezava na množico vodikovih vezi med peptidnimi skupinami teh vezij (Sl. 12.4). Mnoge beljakovine hkrati vsebujejo α-spiralne in β-zložene strukture.
Sl. 12.4.Sekundarna struktura polipeptidne verige v obliki zložene pločevine (β-struktura)
Predavanje №1.
Tema: "Aminokisline".
Načrt predavanja:
1. Značilnosti aminokislin
2. Peptidi.
Značilnosti amino kisline.
Aminokisline - organske spojine, derivati \u200b\u200bogljikovodikov, katerih molekule so karboksilne in amino skupine.
Beljakovine so sestavljene iz preostalih aminokislin, povezanih s peptidnimi vezi. Če želite analizirati sestavo aminokislin, se izvede hidroliza beljakovin, ki ji sledi ločitev aminokislin. Razmislite o glavnih vzorcih, značilnih za aminokisline beljakovin.
Trenutno je ugotovljeno, da protein vključuje nenehno običajen sklop aminokislin. Njihov 18. Poleg navedenih je bilo ugotovljenih še 2 amide aminokislin - asparagin in glutamin. Vsi so dobili ime major. (pogosto srečanje) aminokislin. Pogosto so figurativno imenovani "Magic" amino kisline. Poleg velikih aminokislin, redkih, tistih, ki se pogosto ne najdejo v sestavi naravnih beljakovin, najdemo. Imenovani se manjša.
Skoraj vse beljakovinske aminokisline pripadajo α - aminokisline (Amino skupina se nahaja v prvem po karboksilni skupini ogljikovega atoma). Na podlagi zgoraj navedenega je splošna formula veljavna za večino aminokislin:
Nh. 2 -CH-COH.
Kjer je r radikal, ki imajo drugačno strukturo.
Upoštevajte formule za proteinske amino kisline, tabelo. 2. \\ T
Vse α - aminokisline, razen za aminoecit (glicin), imajo asimetrično α - Atom ogljika in obstajajo v dveh enantiomerih. Za redke izjeme, naravne aminokisline pripadajo L - vrstici. Samo v sestavi celičnih sten bakterij in antibiotikov so odkrili aminokisline D genetske serije. Vrednost kota rotacije je 20-30 0 stopinj. Rotacija je lahko prav (7 aminokislin) in levo (10 aminokislin).
H- * -NH 2H 2 N - * - H
D - Slika L-Cofiguration
(Naravne aminokisline)
Odvisno od prevlade amino ali karboksilnih skupin, so aminokisline razdeljene na 3 podrazred:
Kisle aminokisline. Karboksilne (kislinske) skupine nad amino skupinami (glavna) prevladujejo, na primer, aspartic, glutaminska kislina.
Nevtralne aminokisline Število skupin je enako. Glicin, alanin itd.
Osnovne aminokisline.Glavna (amino skupine) nad karboksilom (kislina), na primer, Lysine prevladuje.
V fizičnem in številu kemijskih lastnosti aminokislin se močno razlikujejo od ustreznih kislin in baz. Bolje se raztopijo v vodi kot v organskih topilih; dobro kristaliziran; Visoka gostota in izjemno visoke temperature taljenja. Te lastnosti kažejo na interakcijo amina in kisle skupine, zaradi katerih se aminokisline v trdnem stanju in raztopini (v širokem pH) nahajajo v obliki zwitter-ionske (tj., Kot notranje soli). Medsebojni vpliv skupin je še posebej izrazit v α-amino kislinah, kjer sta obe skupini v neposredni bližini.
H 2 N - CH2 COOH ↔ H 3 N + - CH2 COO -
zwitter-ion.
Zwitter - aminokislinska ionska struktura potrjuje njihov velik dipol (vsaj 50 € 10 -30 kl m), kot tudi absorpcijski trak v IR-spektru trdne aminokisline ali njegove raztopine.
Aminokisline se lahko vključijo v polikandenske reakcije, kar vodi do tvorbe polipeptidov različnih dolžin, ki predstavljajo primarno strukturo beljakovinske molekule.
H 2 N-CH (R1) -COOH + H 2 N-CH (R2) - COOH → H 2 N-CH (R1) - Co-NH.- CH (R2) - CoOH
Dipeptid.
Komunikacija C - N - klicana peptid. Komunikacija.
Poleg zgoraj navedenih 20 najpogostejših aminokislin iz hidrolizu nekaterih specializiranih beljakovin so dodeljene nekatere druge aminokisline. Vsi so, praviloma derivati \u200b\u200bnavadnih aminokislin, tj. Spremenjene aminokisline.
4-oksiprolin. se pojavi v fibrilarskih proteinskih kolagenih in nekaterih rastlinskih beljakovin; 5-oksilizin, ki ga najdemo v kolagenih hidrolizah, desmosi. n I. isodesmin. izbran izmed hidrolizo fibrilarnega proteina elastina. Zdi se, da so te aminokisline vsebovane samo v tem proteinu. Struktura njih je nenavadna: 4. lizinske molekule, ki jih povezujejo njene R-skupine, tvorijo substituiran piridinski obroč. Možno je, da lahko zaradi te strukture te aminokisline tvorijo 4. radialno divergentne peptidne verige. Rezultat je, da je Elastin, v nasprotju z drugimi fibrilarskimi beljakovinami, je sposoben deformirati (raztegljiv) v dveh medsebojno pravokotnih smereh. Itd.
Od navedenih proteinskih aminokislin, živi organizmi sintetizirajo veliko število raznolikih beljakovinskih priključkov. Številne rastline in bakterije lahko sintezijo vse aminokisline, ki jih potrebujejo od preprostih anorganskih povezav. V človeku in živalih je približno polovica aminokislin sintetizirana tudi drugi del aminokislin lahko vstopi v človeško telo samo s hrano beljakovin.
- nepogrešljive aminokisline - Ne sintetizirajte v človeškem telesu in pridite samo s hrano. Nepogrešljive aminokisline vključujejo 8 aminokislin: valina, fenilalanin, izolecin, leucin, lizin, metionin, thronin, triptofan, fenilalanin.
- Zamenljive aminokisline - Lahko se sintetizira v človeškem telesu iz drugih komponent. Zamenjane aminokisline vključujejo 12 aminokislin.
Za osebo sta obe vrsti aminokislin enako pomembni: in zamenljiva, in nepogrešljiva. Večina aminokislin gre za izgradnjo lastnih beljakovin telesa, vendar brez nepogrešljivih aminokislin, telo ne bo mogel obstajati. Beljakovine, ki vsebujejo esencialne aminokisline, morajo biti v prehrani odraslih približno 16-20% (20-30 g po dnevni stopnji proteina 80-100 g). V prehrani otrok se delež beljakovin dvigne na 30% - za šolarje in do 40% - za predšolske dobe. To je posledica dejstva, da otroško telo nenehno raste in zato potrebuje veliko količino aminokislin kot plastičnega materiala za gradnjo mišičnih beljakovin, plovil, živčnega sistema, kože in vseh drugih tkiv in organov.
Danes so hitra živila v prehrani zelo pogosto prevladujoče izdelke z visoko vsebnostjo ogljikovih hidratov in maščob zelo pogosto prevladujejo, delež beljakovin pa se znatno zmanjša. Z pomanjkljivostjo v prehrani vseh aminokislin ali v lakoti v človeškem telesu v kratkem času se lahko proteine \u200b\u200bvezivnega tkiva, krvi, jeter in mišic zrušijo, in "gradbeni material", pridobljen od njih - aminokisline gredo na Ohranite normalno delovanje najpomembnejših organov - src. In možgani. Človeško telo lahko doživlja pomanjkanje neizgrešljivih in zamenljivih aminokislin. Pomanjkanje aminokislin, zlasti nepogrešljivih, vodi do poslabšanja apetita, zamude pri rasti in razvoju, distrofije jeter in drugih hudih kršitev. Prvi "Messengers" pomanjkanja aminokislin je lahko zmanjšanje apetita, poslabšanje stanja kože, izpadanje las, šibkost mišic, hitre utrujenosti, zmanjšanje imunosti, anemijo. Takšne manifestacije se lahko pojavijo pri osebah, da bi zmanjšale težo tistih, ki opazujejo neuravnoteženo prehrano z nizko kalorijami z ostrim omejevanjem beljakovin.
Pogosteje z manifestacijami pomanjkanja aminokislin, še posebej nepogrešljivih, s pogledom vegetarijancev, namerno izogibanje vključitvi v prehrano polnopravnih živalskih beljakovin.
Presežne aminokisline so danes redke, vendar lahko povzročijo razvoj hudih bolezni, zlasti pri otrocih in mladostne starosti. Metionin je najbolj toksičen (izzove tveganje za razvoj srčnega napada in kap), tirozin (lahko povzroči razvoj arterijske hipertenzije, privede do kršitve dela ščitnice) in histidin (lahko prispeva k nastanku Primanjkljaj bakra v telesu in vodi do razvoja aintizma aorte, bolezni sklepov, zgodnje sive, težke anemije). Pri normalnih pogojih delovanja telesa, ko so prisotne zadostna količina vitaminov (v 6, v 12, folna kislina) in antioksidantov (vitamini A, E, C in selenium), odvečne aminokisline hitro spremenijo v koristne komponente in počne nimajo časa za "škodo" organizmu. Z neuravnoteženo prehrano se pojavi pomanjkanje vitaminov in mikroelementov, odvedene aminokisline pa lahko motijo \u200b\u200bdelovanje sistemov in organov. Ta možnost je možna s podaljšanim upoštevanjem prehrane beljakovin ali nizko vsebnostjo ogljikovih hidratorjev, pa tudi z nenadzorovanimi sprejemniki izdelkov iz beljakovin energije (aminokislinski-vitaminski koktajli), da bi povečali težo in razvoj mišic.
Med kemičnimi metodami je metoda najpogostejša amino kislina (Račun - račun, štetje). Temelji na primerjavi aminokislinske sestave beljakovin ocenjenega proizvoda z aminokislinsko sestavo. standardne (popolne) beljakovine. Po kvantitativnem določanju kemikalije z vsebnostjo vsake bistvene aminokisline v preskusnem proteinu bo aminokislina določila aminokislino (AC) za vsako od njih s formulo
AC \u003d (m. aK. . iSSH. / m. aK. . perfect. ) 100
m ak. Študija je vsebina nepogrešljive aminokisline (v mg) v 1 g preučevanega proteina.
m ak. Idealno - vsebina nepogrešljivih aminokislin (v mg) v 1 g standardne (popolne) beljakovine.
FAO / kdo aminokislinski vzorec
Istočasno z definicijo aminokislinskih rezultatov nenadomestljiva aminokislina, ki omejuje ta protein , jaz. tisti, za katerega je najmanj najmanjši.
Peptide.
Dve aminokislini so lahko kovalentno povezani peptid. Komunikacija z nastankom dipeptida.
Tri aminokisline lahko povežemo z dvema peptidnima obveznicama, da tvorita tripepip. Več aminokislin tvori oligopeptide, veliko število aminokislin - polipeptidov. Peptide vsebujejo samo eno amino skupino in eno -karboksilno skupino. Te skupine se lahko ionizirajo pri nekaterih pH vrednosti. Kot aminokisline imajo značilne titracijske krivulje in izoelektrične točke, pod katerimi se ne premikajo v električnem polju.
Podobno kot drugi organski peptidi so peptidi vključeni v kemijske reakcije, ki jih določa prisotnost funkcionalnih skupin: brezplačna amino skupina, brezplačno karboksi skupino in r-skupine. Peptidne obveznice so dovzetne za hidrolizo z močno kislino (na primer 6M NS1) ali močno osnovo z tvorbo aminokislin. Hidroliza peptidnih vezi je potrebna faza pri določanju aminokislinske sestave beljakovin. Peptidne vezi lahko uničijo encimi protez..
Mnogi peptidi, ki jih najdemo v naravi, imajo biološko aktivnost na zelo nizkih koncentracijah.
Peptide - potencialno aktivni farmacevtski pripravki, tri načine Pridobivanje:
1) izolacija od organov in tkiv;
2) Genski inženiring;
3) Neposredna kemična sinteza.
V slednjem primeru se visoke zahteve uvedejo na proizvodnjo izdelkov na vseh vmesnih fazah.
Splošne značilnosti (struktura, klasifikacija, nomenklatura, izomerrizem).
Glavna strukturna enota beljakovin je a-aminokislin. V naravi se pojavi približno 300 aminokislin. Kot del beljakovin je bilo najdenih 20 različnih a-amino kislin (eden od njih - prolin, ni amino.-, Ampak imino.kislina). Vse druge aminokisline obstajajo v svobodnem stanju ali kot del kratkih peptidov ali kompleksov z drugimi organskimi snovmi.
a-aminokisline so derivati \u200b\u200bkarboksilnih kislin, v katerih ena vodikov atom, v ogljikovem atomu, substituiran na amino skupini (-NN 2), na primer:
Aminokisline se razlikujejo v strukturi in lastnostih R radikalu R. Radikal lahko predstavlja ostanke maščobnih kislin, aromatskih obročev, heterociklov. Zaradi tega je vsaka aminokislina opremljena s posebnimi lastnostmi, ki določajo kemijske, fizikalne lastnosti in fiziološke funkcije beljakovin v telesu.
To je posledica radikalov aminokislin, beljakovine imajo številne edinstvene funkcije, ki niso značilne za drug biopolimer, in imajo kemično osebnost.
Znatno manj pogosto v živih organizmih so aminokisline z B- ali G-položaj amino skupine, na primer:
Razvrstitev in nomenklatura aminokislin.
Obstaja več vrst klasifikacij aminokislin, ki so del beljakovin.
A) Osnova ene od klasifikacij je kemijska struktura aminokislinskih radikalov. Razlikujejo aminokisline:
1. Alifatski - glicin, alanin, valin, levcin, izoleucin:
2. Hidroksil, ki vsebuje - serin, treonin:
4. Aromatični - fenilalanin, tirozin, triptofan:
5. Z združenimi skupinami, ki tvorijo anion v stranskih verigah-aspartih in glutaminskih kislinah:
6. In amides-asparatinske in glutaminske kisline - asparagin, glutamin.
7. Glavni - arginin, Gistidin, Lizin.
8. Imino kislina - prolin
 |
B) Druga vrsta razvrstitve temelji na polarnosti R-skupin aminokislin.
Razlikujte polarni in ne polarni amino kisline. U-radikalni v radikalu ima ne-polarne povezave C-C, S-H, osem takih aminokislin: alanin, valin, levcin, izolecin, metionin, fenilalanin, triptofan, prolin.
Vse druge aminokisline pripadajo na Polar. (V r-skupini so polarne povezave C-O, C-N, -ON, S-H). Večja v beljakovin aminokislin s polarnimi skupinami, višja njegova reaktivnost. Funkcija beljakovin je v veliki meri odvisna od reakcije. Posebej veliko število polarnih skupin, za katere je značilen encimi. Nasprotno pa jih je v takem proteinu zelo malo kot keratin (lase, nohti).
C) aminokisline, ki temeljijo na ionskih lastnostih R-skupin(Tabela 1).
Kisla (Pri pH \u003d 7, R-skupina lahko nosi negativno naboj) je aspartična, glutaminska kislina, cistein in tirozin.
Vzdrževanje (Pri pH \u003d 7, R-skupina je lahko pozitivna naboj) - to je arginin, lizin, histidin.
Vse druge aminokisline pripadajo nevtralno (Skupina R je brez posoda).
Tabela 1 - Razvrstitev aminokislin na podlagi polarnosti
R-skupine.
R-band.
Asparaginski k-ta
Glutamijska K-ta
4. Pozitivno obtožen
R-band.
Gistidin.
D) Glede na število amina in karboksilnih skupin so aminokisline razdeljene:
– na monoaminskem monokarbonskemki vsebuje eno karboksilno in aminsko skupino;
- monoaminodikarbonic. (dva karboksilna in ena aminska skupina);
- Dianonokarbonic. (Dva amina in ena karboksilna skupina).
E) v sposobnost sinteze v človeškem telesu in živalih so razdeljene vse aminokisline:
– na zamenljivih
- Nepogrešljiv
- delno nepogrešljivo.
Nepogrešljive aminokisline ni mogoče sintetizirati v človeškem in živalskem organizmu, morajo biti združeni s hrano. Popolnoma nepogrešljive aminokisline osem: valin, levcin, izolecin, treonin, triptofan, metionin, lizin, fenilalanin.
Delno nepogrešljivo - sintetizirano v telesu, vendar v nezadostni količini, zato mora biti delno priti s hrano. Takšne aminokisline so arganin, Gistidin, Tirozin.
Zamenljive aminokisline se sintetizirajo v človeškem telesu v zadostnih količinah iz drugih spojin. Rastline lahko sintetizirajo vse aminokisline.
Istomeria.
V molekulah vseh naravnih aminokislin (z izjemo glicina), na atomu ogljika, vse štiri valence komunikacije zasedajo različne substituente, tak atom ogljika je asimetričen in imenovan ime kiralni atom. Kot rezultat, aminokislinske rešitve imajo optično aktivnost - ravnina ploska-polarizirane svetlobe se vrti. Število možnih stereoizomerov je točno 2 N, kjer je n število asimetričnih ogljikovih atomov. V glicinu N \u003d 0, v tresh n \u003d 2. Vse druge 17 beljakovinske aminokisline vsebujejo en asimetrični atom ogljika, lahko obstajajo v obliki dveh optičnih izomerov.
Standardno v določanju L. in D.Konfiguracije aminokislin uporablja konfiguracija stereoizomerov glicerina aldehida.
Lokacija v projekciji formula Fisher NH 2-skupine na levi L.-Kofiguracije in na desni D.- Konfiguracija.
Opozoriti je treba, da pisma L. in D. pomeni pripadnost snovi v stereokemijski konfiguraciji L. ali D. Vrstica, ne glede na smer vrtenja.
Poleg 20 standardnih aminokislin, ki se pojavljajo v skoraj vseh proteini, še vedno obstajajo nestandardne aminokisline, ki so sestavni deli le nekaj vrst beljakovin - te aminokisline se imenujejo tudi spremenjeno (hidroksiprolin in hidroksilizin).
Metode prejema
- aminokisline imajo izjemno velik fiziološki pomen. Beljakovine in polipeptidi so izdelani iz ostankov aminokislin.
Pri hidrolizi beljakovinskih snovi Živalske in rastlinske organizme so tvorjene aminokisline.
Sintetične metode za proizvodnjo aminokislin:
– Amoniak ukrepanje na halogenske kisline
- α-aminokisline dejanje amoniaka na Oxyminithit Rila
Številka predavanja 3.Tema: "Aminokisline - struktura, klasifikacija, lastnosti, biološka vloga"
Aminokisline - organske spojine, ki vsebujejo dušik, v molekulah, katerih vsebujejo amino skupino -NH2 in karboksilno skupino -Oson
Najpreprostejši zastopnik je aminoetanska kislina H2N - CH2 - COOH
Klasifikacija aminokislin
Obstaja 3 glavne klasifikacije aminokislin:
Fizikalna in kemijska - na podlagi razlik v fizikalno-kemijskih lastnostih aminokislin
Hidrofobne aminokisline (ne polarne). Radikalne komponente običajno vsebujejo ogljikovodične skupine, kjer je gostota elektronov enakomerno porazdeljena in ni stroškov in polov. Električni negativni elementi so lahko prisotni v njihovi sestavi, vendar so vse v okolici ogljikovodikov.
Hidrofilna nepooblaščena (polarna) aminokisline . Radikali takih aminokislin vsebujejo polarno skupino: -he, - SH, -CONH2
Negativno napolnjene aminokisline. To vključuje beležne in glutaminske kisline. Imajo dodatno koxy skupino v radikalnem - v nevtralnem mediju pridobi negativno naboj.
Pozitivno napolnjene aminokisline : Arginin, lizin in gistidin. Imajo dodatno NH 2-skupino (ali imidazol obroč, kot je histidin) v radikalu - v nevtralnem mediju pridobijo pozitivno naboj.
Nepogrešljiv Aminokisline, ki se imenujejo tudi "bistvena". Ne morejo se sintetizirati v človeškem telesu in jih je treba storiti s hrano. Njihove 8 in 2 več aminokislin se nanašata na delno nepogrešljivo.
Delno nepogrešljivo: Arginin, gistidin.
Zamenljiva (Lahko se sintetiziramo v človeškem telesu). Obstaja 10: glutaminska kislina, glutamin, prolin, alanin, asparatično kislino, asparagin, tirozin, cistein, serin in glicin.
Aminokisline so razvrščene po strukturnih značilnostih.
1. Odvisno od vzajemnega ureditve amino in karboksilnih skupin so aminokisline razdeljene na α-, β-, γ-, δ-, ε- itd.
Potreba po aminokislinah se zmanjša:
S prirojenimi motnjami, povezanimi z absorpcijo aminokislin. V tem primeru lahko nekatere beljakovinske snovi povzročijo alergijske reakcije telesa, vključno s pojavom problemov pri delovanju prebavil, \\ t srbeč In slabost.
Absorbabilnost aminokislin
Hitrost in popolnost absorpcije aminokislin sta odvisna od vrste izdelkov, ki jih vsebujejo. Dobro absorbira organizem aminokislin, ki jih vsebuje veverica jajc, razmaščeni skuti, meso z nizko vsebnostjo maščob in ribami.
Aminokisline se hitro absorbirajo tudi s pravo kombinacijo izdelkov: mleko se kombinira z ajda seja in beli kruh, vse vrste izdelkov moke z mesom in skuto.
Koristne lastnosti aminokislin, njihov vpliv na telo
Vsaka amino kislina ima svoj vpliv na telo. Torej je metionin še posebej pomemben za izboljšanje metabolizma maščob v telesu, ki se uporablja kot preprečevanje ateroskleroze, s cirozo in distrofijo jeter.
Z nekaterimi nevropsihiatričnimi boleznimi se uporabljajo glutamin, aminske-oljne kisline. Glutaminska kislina se uporablja tudi pri kuhanju kot aditivu aroma. Cistein je prikazan pri boleznih očes.
Tri glavne aminokisline - triptofan, lizin in metionin, še posebej potreben za naše telo. Triptofan se uporablja za pospešitev rasti in razvoja telesa, prav tako pa podpira dušikovo ravnovesje v telesu.
Lizin zagotavlja normalno rast telesa, sodeluje pri procesih oblikovanja krvi.
Glavni viri lizina in metionina - skuta, goveje meso, nekatere vrste rib (trska, pike peklo, sled). Triptofan najdemo v optimalnih količinah v klavnicah, teletina In igro. Infarkta.
Aminokisline za zdravje, energične in lepote
Za uspešno povečanje mišične mase v bodybuildingu se pogosto uporabljajo aminokislinske komplekse, ki sestojijo iz levcina izoleucina in valin.
Za ohranitev energetske med treningom, športniki kot metionin, glicin in arginin, ali izdelki, ki jih vsebujejo, se uporabljajo kot dodatki.
Za vsako osebo, ki vodi aktivni zdrav življenjski slog, so potrebna posebna živila, ki vsebujejo številne potrebne aminokisline, ki bodo ohranile odlično fizično obliko, hitro obnovo sil, sežiganje dodatnih maščob ali nabiranja mišic.
Lipidi
Lipidi - vodotopne mastne ali maščobne snovi, ki se lahko ekstrahirajo iz ne-polarnih topil iz celic. To je heterogena skupina spojin, neposredno ali posredno povezana z maščobnimi kislinami.
Biološke lipidne funkcije:
1) vir energije, ki se lahko dolgo žigira;
2) sodelovanje pri oblikovanju celičnih membran;
3) vir vitaminov, topnih maščob, signalnih molekul in nepogrešljive maščobne kisline;
4) toplotna izolacija;
5) Ne-polarni lipidi služijo kot električni izolator, ki zagotavlja hiter razmnoževanje depolarizacijskih valov vzdolž mieliniziranih živčnih vlaken;
6) Sodelovanje pri oblikovanju lipoproteinov.
Maščobne kisline - konstrukcijske komponente večine lipidov. To so dolge verige organske kisline, ki vsebujejo od 4 do 24 atomov ogljika, vsebujejo eno karboksilno skupino in dolg ne-polarni ogljikovodik "rep". V celicah se ne najdejo v svobodnem stanju, vendar le na kovalentno povezani obliki. Naravne maščobe so običajno maščobne kisline s celo število ogljikovih atomov, saj se sintetizirajo iz bikarbonskih enot, ki tvorijo neraztopljeno verigo ogljikovih atomov. Mnoge maščobne kisline imajo eno ali več dvojnih vezi - nenasičene maščobne kisline.
Najpomembnejše maščobne kisline (po formuli, število atomov ogljika, ime, tališče) je podano:
12, Laurinovaya, 44.2 O C
14, Miristinova, 53.9 o C
16, Palmitski, 63.1 O
18, Stearinovaya, 69,6
18, Olein, 13,5 ° C
18, linolevaya, -5 o tem
18, Linolenova, -11 o z
20, Arachidon, -49,5
Splošne lastnosti maščobnih kislin;
Skoraj vse vsebujejo enako število ogljikovih atomov,
Nasičene kisline pri živalih in rastlinah so dvakrat pogosteje kot nenasičene,
Nasičene maščobne kisline nimajo toge linearne strukture, imajo veliko fleksibilnost in lahko sprejmejo različne konformacije,
Pri večini maščobnih kislin je dvojna vez med 9. in 10. atomi ogljika (Δ 9),
Dodatne dvojne vezi se običajno nahajajo med δ 9-dvojnimi vezi in metilnim koncem verige,
Dve dvojni vezi v maščobnih kislinah nista konjugat, vedno je med njima metilenska skupina,
Dvojna vezi skoraj vseh naravnih maščobnih kislin so v cis.-conformation, ki vodi do močne upogibanje alifatske verige in bolj trdo strukturo,
Pri telesni temperaturi so nasičene maščobne kisline v trdnem voskulju, nenasičene maščobne kisline pa so tekočine,
Mila natrija in kalijeve maščobne kisline lahko emulgirajo netopna olja in maščobe, kalcij in magnezije mila maščobnih kislin se zelo slabo raztopi in ne posplošujejo maščobe.
V membranskih lipidih bakterij so nenavadne maščobne kisline in alkohole. Veliko bakterijskih sevov, ki vsebujejo te lipide (termofile, acidofile in halofila), so prilagojeni ekstremnim pogojem.
iSRAEST.
anteorestivant.
cyclopropan, ki vsebuje
ω-cikloheksil, ki vsebuje
stranger.
cyclopentanfitanils.
Sestava bakterijskih lipidov odlikuje velika raznolikost in spekter maščobnih kislin različnih vrst je pridobil vrednost taksonomskega merila za identifikacijo organizmov.
Pri živalih so pomembni derivati \u200b\u200barahidonske kisline historomov prostaglandinov, tromboksanov in levkotrienov, združenih v skupino ekosanoidov in imajo izjemno široko biološko aktivnost.
prostaglandin H 2.
Klasifikacija lipidov:
1. Triacilgljissids. (Maščobe) so estri glicerola alkohola in tri molekule maščobnih kislin. Predstavljajo glavno komponento maščobnega sklada rastlinskih in živalskih celic. Nobene membrane niso vsebovane. Enostavni triacilgliceridi vsebujejo ostanke enakih maščobnih kislin v vseh treh položajih (Tristear, tripalmitin, triolein). Mešana vsebujejo različne maščobne kisline. V smislu specifične teže je voda dobro topna v kloroformu, benzenu, etru. Hidroliziran pri vretju s kislinami ali bazami ali pod delovanjem lipaze. V celicah v normalnih pogojih je samopreizkušanje nenasičenih maščob v celoti zavira zaradi prisotnosti vitamina E, različnih encimov in askorbinske kisline. V specializiranih celicah križnega tkiva živalskih adipocitov se lahko v obliki kapljic maščobnih kapljic shrani ogromno količino triacilgliceridov, ki zapolnijo skoraj celoten prostornino celic. V obliki glikogena lahko telo zaloge porabi energijo za največ na dan. Triacil gliceridi lahko za mesece zaloge energije, saj jih je mogoče shraniti v zelo velikih količinah v praktično čisti, ne-dehidrirani obliki in na enoto težo v njih je dvakrat toliko energije kot v ogljikovih hidratih. Poleg tega triacilgliceridi pod kožo tvorijo toplotno izolacijsko plast, ki ščiti telo pred delovanjem zelo nizkih temperatur.
nevtralna maščoba
Naslednje konstante uporabljajo naslednje konstante za lastnosti maščobnih lastnosti:
Številka kisline - količina MG KOV, ki je potrebna za nevtralizacijo
proste maščobne kisline, vsebovane v 1 g maščobe;
Število umivalnosti je količina Mg stožca, ki je potrebna za hidrolizo
nevtralni lipidi in nevtralizacija vseh maščobnih kislin,
Številka joda - število id gramov, povezanih s 100 g maščobe, \\ t
označuje stopnjo nenasičenosti te maščobe.
2. Vosek - To so ests, ki jih oblikujejo dolge verige maščobne kisline in dolgih verižnih alkoholov. Pri vretenskih živalih je vosek, ki ga izločajo s kožo, opravi funkcijo zaščitnega premaza, ki mazanje in mehča kožo, in jo ščiti tudi pred vodo. Plast voska je prekrita z lasmi, volno, krznom, živalskim perjem, kot tudi listi številnih rastlin. Vosek se proizvaja in uporablja v zelo velikih količinah z morskimi organizmi, zlasti planktonom, iz katerega služijo kot glavna oblika kopičenja goriva z visoko kalujem.
spermacet, pojdi iz cerebralnega cerebralnega
bEESWAX.
3. Fosfoglycelepida. - Postrezite glavne strukturne komponente membranov in nikoli ne rezervirajte v velikih količinah. Bodite prepričani, da vsebujejo polihydric alkohol glicerin, fosforno kislino in ostanke maščobnih kislin.
Fosfoglicerolipidi za kemijsko strukturo lahko še vedno razdelimo na več vrst:
1) Fosfolipidi - je sestavljen iz glicerina, dve ostanki maščobnih kislin v skladu s 1. in 2. položajem glicerola in ostankom fosforne kisline, s katerim je ostanek priključen na drug alkohol (etanolamin, holin, serin, inozitol). Praviloma, maščobna kislina v prvem položaju nasičena, in v 2. mestu je nenasičena.
fosfatidna kislina - izvorna snov za sintezo drugih fosfolipidov, v tkivih je v manjših količinah
fosfatidyhanolamin (Kefalin)
fosfatidilcholin (lecitin), praktično ni v bakterijah
fosfatidselserin.
fosfatidilozitol - predhodnik dveh pomembnih sekundarnih glasnikov (posrednikov) diasilglin in inozitol-1,4,5-trifosfat
2) Plasmageni - fosfoglyzolipidi, v katerih je eden od ogljikovih hidratov-Native verige preprost vinil eter. Plasmageni niso na voljo v rastlinah. Etanolaminski plazmogeni so široko predstavljeni v Myeline in v sarkoplazmičnem retikuluju srca.
etanolaminplasmalogen.
3) Lysophosfolipidi so tvorjeni iz fosfolipidov v encimski cepitvi enega od acilnih ostankov. V serpentinu strup vsebuje fosfolipazo A 2, ki tvori lizofosfatide s hemolitičnim učinkom;
4) Kardiolipins - fosfolipidi notranjih membranskih bakterij in mito-Chondria se oblikujejo pri interakciji z glicerolom dveh ostankov fosfatidične kisline:
kardiolipin.
4. Fosfosfinolipidi - Funkcije glicerina v njih opravljajo sefingosin - aminospyrt z dolgimi alifatskimi verigami. Ne vsebujejo glicerina. V velikih količinah so prisotne v membranah celic živčnega tkiva in možganov. V membranah rastlinskih in bakterijskih celic so fosfosfinolipidi redki. Spingozinski derivati \u200b\u200bacilirani z amino skupinskimi ostanki maščobnih kislin se imenujejo keramidi. Najpomembnejši predstavnik te skupine je spishilin (keramid-1-fosfoholin). Prisotna je v večini živalskih celičnih membran, še posebej veliko v myelinskih ovojah nekaterih vrst živčnih celic.
sfingomyelin.
sfingosin.
5. Glikoglycelepid -lipidi, v katerih je v položaju 3 glicerola ogljikov hidran, pritrjen z glikozidno komunikacijo, fosfatna skupina ne vsebuje. Glikoglicerolipidi so široko zastopani v kloroplastičnih membranih, kot tudi v modrih zelenih algah in bakterijah. MontoGlactosyldiacylglycerol je najpogostejši polarni lipid, saj njegov delež predstavlja polovico vseh kloroplastov Tylakoid membran lipidov:
montoglaclosyldiacylglycerol.
6. glikosfingolipidi- zgrajen iz sefingosina, ostankov maščobnih kislin in oligosaharid. V glavnem je vsebovano v vseh tkivih, predvsem v zunanji lipidni sloji plazemskih membran. Nimajo fosfatne skupine in ne nosijo električnega naboja. Glikosfinolipidi lahko razdelimo na druge dve vrsti:
1) Cerebroidi so enostavnejši predstavniki te skupine. Galactoceribroidniki so večinoma predvsem v membranah možganskih celic, medtem ko so glukoceribroidi prisotni v membranah drugih celic. Cerebroidi, ki vsebujejo dva, tri ali štiri ostanke sladkorjev, so lokalizirani predvsem v zunanji plasti celičnih membran.
galactococoreboropraid.
2) Gangliozidi so najbolj zapleteni glikosfinolipidi. Njihove zelo velike polarne glave tvorijo več sladkorjev ostankov. Za njih je značilna prisotnost v ekstremnem položaju enega ali več ostankov N-acetilneiramina (Silo) kislinskega nosilca pri negativnem naboju pH 7. V sivi snovi možganov gangliosidov je približno 6% membranskih lipidov približno 6%. Gangliozidi so pomembni sestavni deli posebnih receptorskih odsekov, ki se nahajajo na površini celičnih membran. Torej so v tistih posebnih oddelkih živčnih končin, kjer je vezava nevrotransmitter molekul v procesu kemičnega prenosa impulza iz ene živčne celice na drugo.
7. izoprenoidi - Izvedeni finančni instrumenti izoprena (aktivna oblika - 5-izopente-nild fosfat), ki izvajajo široko paleto funkcij.
iSOPREN 5-izopenterhendliffosfat
Sposobnost sinteze specifičnih izoprenoidov je značilna samo nekatere vrste živali in rastlin.
1) Guma - sintetizacije več vrst rastlin, predvsem Geveya Brazilski:
fragment gume
2) Maščobna topni vitamini A, D, E, K (zaradi strukturne in funkcionalne afinitete s steroidnimi hormoni vitamin D se zdaj pripišejo hormonom):
vitamin A.
vitamin E.
vitamin K.
3) Hormoni za rast živali - retinska kislina v vretenčarjih in neoto-nina v žuželkah:
retinoična kislina
neoshen.
Retinska kislina je hormonski derivat vitamina A, stimulira rast in diferenciacijo celic, hormonov Neoskyn - žuželk, stimulirajo rast ličink in zavorne moto, so antagonisti Ecdizon;
4) Rastlinski hormoni - abscose kislina, je stresen fitogornos, ki sproži sistem imunskega odziva rastlin, ki se kaže v stabilnosti na najbolj različni patogeni:
absolutna kislina
5) terpene - številne dišeče snovi in \u200b\u200beterična olja rastlin z baktericidnim in fungicidnim učinkom; Spojine dveh izoprenskih povezav se imenujejo monoterpet, od treh Sesquiterpets, od šestih - Triterpets:
kamfora Timol.
6) steroidi - kompleksne maščobe topne snovi, katerih molekule temeljijo na ciklopentanyrofenanthren (v svojem bistvu - Triterpene). Glavni Sterlet v živalskih tkivih je alkohol holesterola (holesterol). Holesterol in eter z dolgimi verigami maščobnih kislin sta pomembna sestavina plazma lipoproteinov, kot tudi zunanje celične membrane. Zaradi dejstva, da štirje kondenzirani obroči ustvarijo togo strukturo, prisotnost holesterola v membrani uravnava membransko fluidnost pri ekstremnih temperaturah. Rastline in mikroorganizmi vsebujejo povezane spojine - Ergosterine, stigmasterine in β-sitosterlin.
holesterol
ergosterin.
stigmastern.
β-sitosterin
BILE kisline so oblikovane iz holesterola v telesu. Zagotavljajo topnost holesterola v žolču in prispevajo k prebavi lipidov v črevesju.
ohladitev kisline
Steroidni hormoni so oblikovani tudi iz holesterola - lipofilnih signalnih molekul, ki ureja metabolizem, rast in reprodukcijo. V človeškem telesu je šest steroidnih hormonov, ki so glavni:
cortizol aldosteron.
testosteron estradiol.
progesteron caccitrol.
Kalcitrol - Vitamin D, ki ima hormonsko dejavnost, se razlikuje od vretenčarjev hormonov, ampak tudi na osnovi holesterola. Prstan je razkrit zaradi odziva, odvisnega od svetlobe.
Derivat holesterola je hormon molting žuželk, pajkov in rakov - Edizon. V rastlinah je na voljo tudi steroidni hormoni, ki izvajajo funkcijo signala.
7) Lipidna sidra, ki imajo proteinske molekule ali druge povezave na membrani:
ubiquinon.
Kot smo videli, lipidi niso polimeri v dobesednem pomenu besede, vendar pa v presnovnih in strukturno, so blizu polioksimske kisline, ki so prisotne v bakterijah - pomembna rezervna snov. To močno zmanjšano polimer sestoji izključno iz enot d-β-hidroksimalajske kisline, ki jo povezuje estrska obveznica. Vsaka veriga vsebuje približno 1.500 ostankov. Struktura je kompaktna desna spirala, približno 90 takih verig je zloženih z tvorbo tanke plasti v bakterijskih celicah.
poly-D-P-Oxylkalsic kislina
Aminokisline se imenujejo karboksilne kisline, ki vsebujejo amino skupino in karboksilno skupino. Naravne aminokisline so 2-aminokarboksilne kisline ali a-aminokisline, čeprav obstajajo aminokisline kot β-alanin, taurin, γ-aminobacing kislina. Splošna formula α-amino kisline izgleda takole:
V α-aminokislinah pri 2 atomu ogljika, obstajajo štirje različni substituenti, to je vse α-amino kisline, razen za glicin, imajo asimetrični (kiralni) ogljikov atom in obstajajo v dveh enantiomeri - L- in D-amino kisline . Naravne aminokisline pripadajo L-vrstici. D-amino kisline najdemo v bakterijah in peptidnih antibiotikih.
Vse aminokisline v vodnih raztopinah lahko obstajajo v obliki bipolarnih ionov, njihova skupna dajatev pa je odvisna od pH medija. Vrednost pH, pri kateri je skupna naboj nič, se imenuje izoelektrična točka. V izoelektrični točki aminokisline je Zwitter-ion, ki je, je aminska skupina protonirana, karboksil-Naya pa se raztopi. V nevtralnem območju pH so večina aminokislin zwitter ionov:
Aminokisline ne absorbirajo svetlobe v vidni regiji spektra, aromatske aminokisline absorbirajo svetlobo v UV regiji spektra: triptofan in tirozin pri 280 nm, fenilalanin - pri 260 nm.
Nekatere kemijske reakcije so značilne za aminokisline, ki so zelo pomembne za laboratorijsko prakso: barvni Ningidrin Vzorec na skupini α-amino, reakcijsko karakteristiko sulfhidril, fenolka in drugih skupin aminokislinskih radikalov, aceliniranja in oblikovanja Schiffovih baz amino skupine, esterifikacija za karboksilne skupine.
Biološka vloga aminokislin:
1) so strukturni elementi peptidov in beljakovin, tako imenovanih proteonogenih aminokislin. Proteini vključujejo 20 aminokislin, ki so kodirani z genetsko kodo in so vključeni v beljakovine pri predelavi prevoda, nekateri od njih so lahko fosforilirani, acilirani ali hidroksilirani;
2) so lahko strukturni elementi drugih naravnih spojin - koencimi, žolčne kisline, antibiotiki;
3) so signalne molekule. Nekatere aminokisline so nevrotransmiterji ali predhodniki nevrotransmiterjev, hormonov in historomov;
4) Ali so bistveni metaboliti, na primer, nekatere aminokisline so predhodniki rastlinskih alkaloidov ali pa služijo kot darovalci dušika, ali pa so vitalne komponente električne energije.
Klasifikacija proteonogenih aminokislin temelji na strukturi in polarnosti stranskih verig:
1. Alifatske aminokisline:
glicin, gly., G, Gly
alanine. ala., A, ala
valin, gred, V, Val *
Leucine. leu., L, Leu *
isoleucine. ile, I, ile *
Te aminokisline ne vsebujejo v stranski verigi heteroatomov, cikličnih skupin in je značilna izrazito izrazita nizka polarnost.
cistein, cis., C, Cys
metionin. srečal., M, se je srečal *
3. Aromatične aminokisline: \\ t
fenilalanin fen., F, PE *
tirozin tIR., Y, tyr
triptofan. tri, W, Trp *
gistidin, gs., H, njegov
Aromatične aminokisline vsebujejo mezomerne resonančne stabilizirane cikle. V tej skupini, le aminokislinska fenilalanin kaže nizko polarnost, tirozin in triptofan, je značilna opazen, in histidin - celo visoka polarnost. Gistidin se lahko pripišemo tudi glavnim amino kislinam.
4. Nevtralne aminokisline:
serine ser., S, Ser
treonin tRE., T, Thr *
asparagin, aSN. N, asn.
glutamin, gLN,Q, Gln.
Nevtralne aminokisline vsebujejo hidroksilne ali karboksamidne skupine. Čeprav so amide skupine ne-ionskih, asparaginskih molekul in rudnikov gluta zelo polarne.
5. kisle aminokisline:
asparagična kislina (aspartat), aSP, D, ASP
glutaminska kislina (glutamat), globoko E, Glu.
Karboksilne skupine stranskih verig kislinskih aminokislin so popolnoma ionizirane v celotnem obsegu pH fizioloških vrednot.
6. Osnovne aminokisline:
lizin, L. od, K, Lys *
arginine. arg., R, arg
Stranske verige glavnih aminokislin so popolnoma protonirane v nevtralni regiji pH. Zelo osnovna in zelo polarna aminokislina je arginin, ki vsebuje gvanidinsko združenje.
7. Imino kislina:
prolin. pro., P, Pro
Bočna veriga prolina je sestavljena iz pet-členskega cikla, ki obsega atom α-ogljika in skupino α-amino. Zato, prolin, strogo gledano, ni amino, ampak imino kislina. Atom dušika v obroču je šibka baza in ni protonata v fizioloških vrednostih pH. Zaradi ciklične strukture prolina povzroča ovinke polipeptidne verige, ki je zelo pomembna za kolagensko strukturo.
Nekatere naštete aminokisline ni mogoče sintetizirati v človeškem telesu in se morajo združiti s hrano. To so nepogrešljive aminokisline, označene z zvezdicami.
Kot je navedeno zgoraj, so betoinogene aminokisline predhodne dajace nekaterih dragocenih biološko aktivnih molekul.
Dva biogeni amin β-alanin in cisteamina sta vključena v koencim A (Coseans - derivati \u200b\u200bvodnih topnih vitaminov, ki tvorijo aktivno središče kompleksnih encimov). Β-alanin je oblikovan z dekarboksilacijo aspartovi kisline, cisteamin z dekarboksilacijo cisteina:
β-alanin cisteamine
Ostanek glutaminske kisline je del drugega koencima - tetrahidrofolijske kisline, derivata vitamina B s.
Druge biološko dragocene molekule so konjugate z aminokislinsko glicinom. Ti konjugati so močnejši kisline kot osnovni, nastanejo v jetrih in so prisotni v žolču v obliki soli.
glycochole kislina
Proteonogenske aminokisline so predhodne predhodne antibiotike - biološko aktivne snovi, ki jih sintetizirajo mikroorganizmi in velika reprodukcija bakterij, virusov in celic. Najbolj znani so penicilini in cefalosporini, ki predstavljajo skupino β-laktamskih antibiotikov in plesni, ki jih proizvaja plesni Penicillium.. Zanj jih je značilna prisotnost v strukturi reaktivnega β-laktamskega obroča, s katero zavirajo sintezo celičnih sten gram-negativnih mikroorganizmov.
splošna formula PENICILL.
Iz aminokislin z dekarboksilacijo se pridobijo biogeni amini - nevrotransmiterji, hormoni in historormi.
Glicine aminokisline in glutamat so nevrotransmiterji v centralnem živčnem sistemu.
Aminokislinski derivati \u200b\u200bso tudi alkaloidi - naravne spojine, ki vsebujejo dušik, glavne narave, ki povzročajo naraščajoče. Te spojine so izjemno aktivne fiziološke spojine, ki se pogosto uporabljajo v medicini. Primeri alkaloidov, fenilalaninskega papaverina, izokinolin alkaloidskega poppyja (spazmolitic) in derivat triptofana iz fizostigmina, alkaloida iz kalabar-belega fižola (zdravilo antiholin-maslo), se uporabljajo:
papaverin fizostigmin.
Aminokisline so izjemno priljubljene predmete biotehnologije. Obstaja veliko različic kemijske sinteze aminokislin, vendar se pridobijo aminokislinske racematike. Ker so samo L-izomeri aminokislin primerne za prehrambeno industrijo in zdravilo, morajo biti racemne mešanice razdeljene na enantiomere, kar predstavlja resen problem. Zato je biotehnološki pristop bolj priljubljen: encimska sinteza z imobiliziranimi encimi in mikrobiološka sinteza s celo število mikrobnih celic. V obeh takih primerih se pridobljeni čisti L-izomerji.
Aminokisline se uporabljajo kot prehranski dodatki in krmo. Glutaminska kislina izboljša okus mesa, valin in levcina, ki izboljšuje okus pekarskih izdelkov, glicina in cisteina se med ohranjanjem uporabljajo kot antioksidanti. D-triptofan je lahko nadomestek za sladkor, saj je veliko slajši. Lizin se doda živilskim živalim, saj večina rastlinskih beljakovin vsebuje majhno število nenadomestljivih lizinskih aminokislin.
Aminokisline se pogosto uporabljajo v medicinski praksi. To so takšne aminokisline kot metionin, histidin, glutamica in asparagična kislina, glicin, cistein, valin.
V zadnjem desetletju so aminokisline začele dodajati kozmetični opremo, da skrbi za kožo in lase.
Kemično modificirane aminokisline se v industriji široko uporabljajo tudi v industriji kot površinsko aktivne snovi v sintezi polimerov, med proizvodnjo detergentov, emulgatorjev, dodatkov za gorivo.