Za sintezu proteina potrebno je dvadeset aminokiselina. Kiselinsko-bazna svojstva aminokiselina Aminokiseline u kiselim i alkalnim medijima
Proteini čine materijalnu osnovu hemijske aktivnosti ćelije. Funkcije proteina u prirodi su univerzalne. Ime proteini,najprihvaćeniji u ruskoj literaturi, odgovara tom pojmu proteini(sa grčkog. proteios- prvo). Do danas je postignut veliki uspjeh u uspostavljanju odnosa strukture i funkcija proteina, mehanizma njihovog učešća u najvažnijim procesima vitalne aktivnosti tijela i u razumijevanju molekularne osnove patogeneze mnogih bolesti.
Ovisno o molekularnoj težini, razlikuju se peptidi i proteini. Peptidi imaju nižu molekularnu težinu od proteina. Za peptide je karakterističnija regulatorna funkcija (hormoni, inhibitori i aktivatori enzima, nosači jona kroz membrane, antibiotici, toksini, itd.).
12.1. α -Amino kiseline
12.1.1. Klasifikacija
Peptidi i proteini se grade od ostataka α-aminokiselina. Ukupan broj aminokiselina koje se javljaju u prirodi premašuje 100, ali neke od njih nalaze se samo u određenoj zajednici organizama, 20 najvažnijih α-aminokiselina stalno se nalazi u svim proteinima (shema 12.1).
α-amino kiseline su heterofunkcionalni spojevi, čiji molekuli sadrže i amino skupinu i karboksilnu skupinu na istom atomu ugljenika.
Šema 12.1.Esencijalne α-aminokiseline *
* Skraćenice se koriste samo za bilježenje aminokiselinskih ostataka u molekulama peptida i proteina. ** Esencijalne aminokiseline.
Imena α-aminokiselina mogu se konstruirati prema zamjenskoj nomenklaturi, ali češće se koriste njihova trivijalna imena.
Trivijalni nazivi α-aminokiselina obično su povezani s izvorom izlučivanja. Serin je dio svilenog fibroina (od lat. serieus- svilenkasta); tirozin je prvi put izolovan iz sira (iz grčkog. tyros- sir); glutamin - iz glutena iz žitarica (iz njega. Gluten- ljepilo); asparaginska kiselina - od klica šparoge (od lat. šparoge- šparoge).
Mnoge α-aminokiseline se sintetišu u tijelu. Neke aminokiseline potrebne za sintezu proteina ne stvaraju se u tijelu i moraju se dovoditi izvana. Te aminokiseline se zovu nezamjenjiv(vidi dijagram 12.1).
Osnovne α-aminokiseline uključuju:
valin izoleucin metionin triptofan
leucin lizin treonin fenilalanin
α-amino kiseline klasificiraju se na nekoliko načina, ovisno o karakteristikama u osnovi njihove podjele u skupine.
Jedna od klasifikacijskih karakteristika je kemijska priroda radikala R. Prema ovoj osobini, aminokiseline se dijele na alifatske, aromatične i heterocikličke (vidi shemu 12.1).
Alifatskiα -amino kiseline.Ovo je najveća grupa. Unutar nje se aminokiseline dijele pomoću dodatnih klasifikacijskih obilježja.
Ovisno o broju karboksilnih skupina i amino grupa u molekuli, postoje:
Neutralne aminokiseline - po jedna NH grupa2 i COOH;
Esencijalne aminokiseline - dvije NH grupe2 i jedna grupa
UNOO;
Kisele aminokiseline - jedna NH 2 grupa i dvije COOH grupe.
Može se primijetiti da u skupini alifatskih neutralnih aminokiselina broj atoma ugljika u lancu ne prelazi šest. Istovremeno, u lancu ne postoji aminokiselina sa četiri atoma ugljenika, a aminokiseline sa pet i šest atoma ugljenika imaju samo razgranatu strukturu (valin, leucin, izoleucin).
Alifatski radikal može sadržavati "dodatne" funkcionalne skupine:
Hidroksil - serin, treonin;
Karboksil - asparaginska i glutaminska kiselina;
Tiol - cistein;
Amide - asparagin, glutamin.
Aromatičnoα -amino kiseline.U ovu skupinu spadaju fenilalanin i tirozin, konstruisani na takav način da benzenski prstenovi u njima od zajedničkog fragmenta α-aminokiseline budu odvojeni metilenskom skupinom -CH2-.
Heterociklični α -amino kiseline.Histidin i triptofan koji pripadaju ovoj grupi sadrže heterocikle - imidazol, odnosno indol. O strukturi i svojstvima ovih heterocikla govori se u nastavku (vidi 13.3.1; 13.3.2). Opći princip konstrukcije heterocikličkih aminokiselina isti je kao i kod aromatičnih.
Heterocikličke i aromatične α-aminokiseline mogu se smatrati β-supstituisanim derivatima alanina.
Heroic takođe uključuje aminokiseline prolin,u kojoj je sekundarna amino grupa uključena u pirolidin
U kemiji α-aminokiselina mnogo se pažnje posvećuje strukturi i svojstvima "bočnih" radikala R, koji igraju važnu ulogu u formiranju strukture proteina i njihovom obavljanju bioloških funkcija. Od velike su važnosti karakteristike kao što su polaritet "bočnih" radikala, prisustvo funkcionalnih grupa u radikalima i sposobnost ovih funkcionalnih grupa da se jonizuju.
Ovisno o bočnom radikalu, aminokiseline sa nepolarni(hidrofobni) radikali i aminokiseline c polarni(hidrofilni) radikali.
U prvu skupinu spadaju aminokiseline sa alifatskim bočnim radikalima - alaninom, valinom, leucinom, izolevcinom, metioninom - i aromatičnim bočnim radikalima - fenilalaninom, triptofanom.
U drugu grupu spadaju aminokiseline koje u radikalu imaju polarne funkcionalne grupe koje su sposobne za jonizaciju (jonsku) ili nesposobne da pređu u jonsko stanje (neionske) pod uslovima organizma. Na primjer, u tirozinu je hidroksilna skupina jonogena (ima fenolni karakter), u serinu je nejonska (ima alkoholnu prirodu).
Polarne aminokiseline sa jonogenim skupinama u radikalima pod određenim uslovima mogu biti u jonskom (anionskom ili kationnom) stanju.
12.1.2. Stereoizomerija
Osnovni tip konstrukcije α-aminokiselina, odnosno veza jednog i istog atoma ugljenika sa dvije različite funkcionalne skupine, radikalom i atomom vodika, sam po sebi predodređuje hiralnost a-ugljikovog atoma. Izuzetak je najjednostavnija aminokiselina glicin H2 NCH 2 COOH bez kiralnog centra.
Konfiguracija α-aminokiselina određena je konfiguracijskim standardom, glicerolni aldehid. Položaj u standardnoj projekcijskoj Fischerovoj formuli amino grupe s lijeve strane (poput OH grupe u l-glicerolnom aldehidu) odgovara l-konfiguraciji, s desne - d-konfiguraciji kiralnog atoma ugljenika. By R,U S-sistemu, atom ugljika svih α-aminokiselina l-serije ima S-, a d-serija ima R-konfiguraciju (izuzetak je cistein, vidi 7.1.2).
Većina α-aminokiselina sadrži jedan asimetrični atom ugljenika u molekuli i postoji kao dva optički aktivna enantiomera i jedan optički neaktivni racemat. Gotovo sve prirodne α-aminokiseline pripadaju l-seriji.
Aminokiseline izoleucin, treonin i 4-hidroksiprolin sadrže dva hiralna centra u molekuli.
Takve aminokiseline mogu postojati kao četiri stereoizomera, koja su dva para enantiomera, od kojih svaki tvori racemat. Samo jedan od enantiomera koristi se za izgradnju proteina u životinjskim organizmima.
Stereoizomerija izoleucina analogna je prethodno raspravljanoj stereoizomeriji treonina (vidi 7.1.3). Od četiri stereoizomera, proteini uključuju l-izoleucin sa S-konfiguracijom oba asimetrična atoma ugljenika C-α i C-β. Drugi par enantiomera, koji su dijastereomerni u odnosu na leucin, koristi prefiks zdravo-.
Cepanje racemata. Izvor dobivanja α-aminokiselina l-serije su proteini koji se u tu svrhu podvrgavaju hidrolitičkom cijepanju. Zbog velike potrebe za pojedinačnim enantiomerima (za sintezu proteina, ljekovitih tvari itd.), hemijskimetode za cijepanje sintetičkih racemskih aminokiselina. Preferirano enzimskimetoda probave pomoću enzima. Trenutno se hromatografija na kiralnim sorbentima koristi za odvajanje racemskih smjesa.
12.1.3. Kiselinsko-bazna svojstva
Amfoternost aminokiselina posljedica je kiselih (COOH) i baznih (NH2) funkcionalne grupe u njihovim molekulima. Aminokiseline tvore soli i s lužinama i s kiselinama.
U kristalnom stanju, α-aminokiseline postoje kao dipolarni ioni H3N + - CHR-COO- (uobičajena oznaka
struktura aminokiseline u nejonizovanom obliku je samo radi praktičnosti).
U vodenoj otopini aminokiseline postoje u obliku ravnotežne smjese dipolarnih jona, kationskih i anjonskih oblika.
Položaj ravnoteže ovisi o pH medija. U svim aminokiselinama dominiraju kationski oblici u jako kiselim (pH 1-2) i anionskim - u jako alkalnim (pH\u003e 11) medijima.
Jonska struktura određuje niz specifičnih svojstava aminokiselina: visoka tačka topljenja (iznad 200 ° C), rastvorljivost u vodi i nerastvorljivost u nepolarnim organskim rastvaračima. Sposobnost većine aminokiselina da se dobro rastvaraju u vodi važan je čimbenik u osiguravanju njihovog biološkog funkcioniranja; povezana je s apsorpcijom aminokiselina, njihovim transportom u tijelu itd.
Potpuno protonirana aminokiselina (kationni oblik) sa stanovišta Brønstedove teorije je kiselina,
Doniranjem jednog protona, takva dvobazna kiselina pretvara se u slabu monobaznu kiselinu - dipolarni ion sa jednom kiselom grupom NH3 + . Deprotoniranje dipolarnog iona dovodi do stvaranja anionskog oblika aminokiseline - karboksilatnog jona, koji je Brønstedova baza. Vrijednosti karakteriziraju
kisela svojstva karboksilne grupe aminokiselina obično su u rasponu od 1 do 3; značenje pK a2 karakterišući kiselost amonijeve grupe - od 9 do 10 (tabela 12.1).
Tabela 12.1.Kiselinsko-bazna svojstva najvažnijih α-aminokiselina
Položaj ravnoteže, odnosno odnos različitih oblika aminokiselina, u vodenoj otopini pri određenim pH vrijednostima značajno ovisi o strukturi radikala, uglavnom o prisustvu jonogenih skupina u njemu, koje igraju ulogu dodatni kiselinski i bazični centri.
Vrijednost pH pri kojoj je koncentracija dipolarnih jona maksimalna i minimalne koncentracije kationskog i anionskog oblika aminokiseline naziva seizoelektrična tačka (p /).
Neutralnoα -amino kiseline.Te aminokiseline su važnepInešto niži od 7 (5,5-6,3) zbog veće sposobnosti jonizacije karboksilne grupe pod uticajem - / - efekta NH2 grupe. Na primjer, alanin ima izoelektričnu tačku na pH 6,0.
Kiseloα -amino kiseline.Ove aminokiseline imaju dodatnu karboksilnu skupinu u radikalu i nalaze se u potpuno protoniranom obliku u jako kiselom mediju. Kisele aminokiseline su trobazne (Brøndsted) sa tri značenjapK a,kao što se može vidjeti na primjeru asparaginske kiseline (p / 3,0).
Za kisele aminokiseline (asparaginske i glutaminske), izoelektrična tačka je mnogo ispod pH 7 (vidi Tabelu 12.1). U tijelu pri fiziološkim vrijednostima pH (na primjer, pH krvi 7,3-7,5), ove kiseline su u anjonskom obliku, jer su obje karboksilne skupine u njima jonizirane.
Glavniα -amino kiseline.U slučaju osnovnih aminokiselina, izoelektrične tačke su u rasponu pH iznad 7. U jako kiselom mediju, ovi spojevi su takođe trobazne kiseline, čiji su stepeni jonizacije prikazani na primjeru lizina (p / 9,8) .
U tijelu su glavne aminokiseline u obliku kationa, odnosno u njima su protonirane obje aminokiseline.
Generalno, nema α-aminokiselina in vivonije u izoelektričnoj točki i ne ulazi u stanje koje odgovara najmanjoj topljivosti u vodi. Sve aminokiseline u tijelu su u jonskom obliku.
12.1.4. Analitički važne reakcije α -amino kiseline
α-amino kiseline kao heterofunkcionalni spojevi ulaze u reakcije karakteristične i za karboksilnu i za amino skupinu. Za neka hemijska svojstva aminokiselina zaslužne su funkcionalne grupe u radikalu. Ovaj odjeljak govori o reakcijama koje su od praktičnog značaja za identifikaciju i analizu aminokiselina.
Esterifikacija.Kada aminokiseline reagiraju s alkoholima u prisustvu kiselog katalizatora (na primjer, plinoviti hidrogenklorid), esteri u obliku hidroklorida dobivaju se s dobrim prinosom. Da bi se izolirali slobodni esteri, reakcijska smjesa se tretira plinovitim amonijakom.
Estri aminokiselina nemaju dipolarnu strukturu, pa se, za razliku od originalnih kiselina, rastvaraju u organskim rastvaračima i hlapljivi su. Dakle, glicin je kristalna supstanca sa visokom tačkom topljenja (292 ° C), a njegov metil eter je tečnost sa tačkom ključanja od 130 ° C. Estri amino kiselina mogu se analizirati gasno-tečnom hromatografijom.
Reakcija s formaldehidom. Reakcija s formaldehidom, koja leži u osnovi kvantitativnog određivanja aminokiselina metodom titracija formola(Sorensenova metoda).
Amfoternost aminokiselina ne omogućava direktnu titraciju lužinom u analitičke svrhe. Interakcijom aminokiselina sa formaldehidom dobivaju se relativno stabilni amino alkoholi (vidi 5.3) - N-hidroksimetil derivati, čija se slobodna karboksilna grupa titrira alkalijom.
Kvalitativne reakcije. Osobitost kemije aminokiselina i proteina leži u upotrebi brojnih kvalitativnih (kolornih) reakcija, koje su prethodno činile osnovu hemijske analize. Trenutno, kada se istraživanje provodi fizikalno-kemijskim metodama, mnoge kvalitativne reakcije i dalje se koriste za detekciju α-aminokiselina, na primjer, u hromatografskoj analizi.
Chelation. S kationima teških metala, α-aminokiseline kao bifunkcionalni spojevi tvore intrakompleksne soli, na primjer, sa svježe pripremljenim bakarnim hidroksidom (11) pod blagim uvjetima, dobro kristalizirajući helat
soli plavog bakra (11) (jedna od nespecifičnih metoda za otkrivanje α-aminokiselina).
Ninhidrinska reakcija. Opšta kvalitativna reakcija α-aminokiselina je reakcija sa ninhidrinom. Proizvod reakcije ima plavo-ljubičastu boju koja se koristi za vizuelnu detekciju aminokiselina na hromatogramima (na papiru, u tankom sloju), kao i za spektrofotometrijsko određivanje na analizatorima aminokiselina (proizvod upija svjetlost u rasponu od 550-570 nm).
Deaminacija. U laboratorijskim uvjetima, ova reakcija se izvodi djelovanjem dušične kiseline na α-aminokiseline (vidi 4.3). U tom slučaju nastaje odgovarajuća α-hidroksi kiselina i oslobađa se plinoviti azot, po čijoj se zapremini procjenjuje količina reagirajuće aminokiseline (Van Slike metoda).
Ksantoproteinska reakcija. Ovom reakcijom se otkrivaju aromatične i heterociklične aminokiseline - fenilalanin, tirozin, histidin, triptofan. Na primjer, kada koncentrirana azotna kiselina djeluje na tirozin, nastaje žuti nitro derivat. U alkalnom mediju boja postaje narančasta zbog jonizacije fenolne hidroksilne grupe i povećanja doprinosa aniona konjugaciji.
Postoji i niz privatnih reakcija koje omogućavaju otkrivanje pojedinih aminokiselina.
Triptofanotkriven reakcijom s p- (dimetilamino) benzaldehidom u mediju sumporne kiseline pojavom crveno-ljubičaste boje (Ehrlichova reakcija). Ova reakcija koristi se za kvantitativnu analizu triptofana u produktima razgradnje proteina.
Cisteinotkriva se nekoliko kvalitativnih reakcija na osnovu reaktivnosti merkapto grupe koja se u njemu nalazi. Na primjer, kada se otopina proteina sa olovnim acetatom (CH3COO) 2Pb zagrije u alkalnom mediju, nastaje crni talog olovnog sulfida PbS, što ukazuje na prisustvo cisteina u proteinima.
12.1.5. Biološki važne hemijske reakcije
Niz važnih hemijskih transformacija aminokiselina vrši se u tijelu pod djelovanjem različitih enzima. Takve transformacije uključuju transaminaciju, dekarboksilaciju, eliminaciju, cijepanje aldola, oksidacijsku deaminaciju i oksidaciju tiolnih skupina.
Transaminacija je glavni put za biosintezu a-aminokiselina iz a-okso kiselina. Donor amino grupe je aminokiselina koja je u ćelijama prisutna u dovoljnoj količini ili u višku, a njen akceptor je a-okso kiselina. U ovom slučaju, aminokiselina se pretvara u okso kiselinu, a okso kiselina u aminokiselinu sa odgovarajućom strukturom radikala. Kao rezultat, transaminacija je reverzibilan proces razmjene amino i okso grupa. Primjer takve reakcije je proizvodnja l-glutaminske kiseline iz 2-oksoglutarne kiseline. Donor aminokiselina može biti, na primjer, l-asparaginska kiselina.
α-amino kiseline sadrže amino skupinu koja povlači elektron u α položaju do karboksilne grupe (tačnije, protonirane amino grupe NH3 +), u vezi s kojim su sposobni za dekarboksilaciju.
Eliminacijakarakteristična za aminokiseline u kojima bočni radikal u β položaju karboksilne skupine sadrži funkcionalnu skupinu za povlačenje elektrona, na primjer, hidroksil ili tiol. Njihovo cijepanje dovodi do intermedijarno reaktivnih α-enamino kiselina, koje se lako pretvaraju u tautomerne imino kiseline (analogija s keto-enolnom tautomerijom). α-amino kiseline kao rezultat hidratacije na vezi C \u003d N i naknadnog uklanjanja molekula amonijaka pretvaraju se u α-okso kiseline.
Ova vrsta transformacije se naziva eliminacija-hidratacija.Primjer je priprema piruvične kiseline iz serina.
Aldol dekolte javlja se u slučaju α-aminokiselina u kojima β-položaj sadrži hidroksilnu skupinu. Na primjer, serin se cijepa da bi stvorio glicin i formaldehid (potonji se ne oslobađa u slobodnom obliku, već se odmah veže za koenzim).
Oksidativna deaminacija može se provesti uz sudjelovanje enzima i koenzima NAD + ili NADP + (vidi 14.3). α-amino kiseline mogu se pretvoriti u α-okso kiseline ne samo transaminacijom, već i oksidativnom deaminacijom. Na primjer, α-oksoglutarna kiselina nastaje od l-glutaminske kiseline. Prva faza reakcije je dehidrogenacija (oksidacija) glutaminske kiseline u α-iminoglutarnu kiselinu.
kiselina. U drugom stupnju dolazi do hidrolize, uslijed čega se dobivaju α-oksoglutarna kiselina i amonijak. Faza hidrolize se odvija bez učešća enzima.
Reakcija reduktivnog aminiranja a-okso kiselina odvija se u suprotnom smjeru. Na ovaj način se α-oksoglutarna kiselina koja je uvijek prisutna u ćelijama (kao produkt metabolizma ugljenih hidrata) pretvara u L-glutaminsku kiselinu.
Oksidacija tiolnih grupa leži u osnovi međusobne konverzije ostataka cisteina i cistina, koji pružaju brojne redoks procese u ćeliji. Cistein, kao i svi tioli (vidi 4.1.2.), Lako oksidira i stvara disulfid, cistin. Disulfidna veza u cistinu lako se redukuje da bi nastala cistein.
Zbog sposobnosti tiolne grupe za laku oksidaciju, cistein vrši zaštitnu funkciju kada je izložen supstancama sa visokom oksidacionom sposobnošću. Pored toga, to je bio prvi lijek koji je pokazao anti-zračenje. Cistein se koristi u farmaceutskoj praksi kao stabilizator lijeka.
Konverzija cisteina u cistin dovodi do stvaranja disulfidnih veza, na primjer, u reduciranom glutationu
(vidi 12.2.3).
12.2. Primarna struktura peptida i proteina
Konvencionalno se vjeruje da peptidi sadrže do 100 aminokiselina u molekuli (što odgovara molekulskoj težini do 10 tisuća), a proteini - više od 100 aminokiselinskih ostataka (molekulska težina od 10 tisuća do nekoliko miliona).
Zauzvrat, u grupi peptida uobičajeno je razlikovati oligopeptidi(peptidi niske molekulske težine) koji sadrže ne više od 10 aminokiselinskih ostataka u lancu, i polipeptidi,čiji lanac uključuje do 100 aminokiselinskih ostataka. Makromolekule s brojem aminokiselinskih ostataka koji se približavaju ili neznatno prelaze 100 ne razlikuju polipeptide od proteina; ovi se izrazi često koriste sinonimno.
Formalno, molekuli peptida i proteina mogu se predstaviti kao produkt polikondenzacije α-aminokiselina, koji nastaje stvaranjem peptidne (amidne) veze između monomernih jedinica (shema 12.2).
Konstrukcija poliamidnog lanca je ista za čitav niz peptida i proteina. Ovaj lanac ima nerazgranatu strukturu i sastoji se od izmjeničnih peptidnih (amidnih) skupina —CO - NH— i fragmenata —CH (R) -.
Jedan kraj lanca koji sadrži aminokiselinu sa slobodnom NH grupom2, nazvan N-kraj, drugi - C-kraj,
Šema 12.2.Načelo izgradnje peptidnog lanca
koja sadrži aminokiselinu sa slobodnom COOH grupom. Peptidni i proteinski lanci bilježe se s N-kraja.
12.2.1. Struktura peptidne grupe
U peptidnoj (amidnoj) grupi —CO - NH—, atom ugljenika je u stanju sp2 hibridizacije. Usamljeni par elektrona atoma azota ulazi u konjugaciju sa π-elektronima dvostruke veze C \u003d O. Sa stanovišta elektroničke strukture, peptidna skupina je p-π-konjugirani p-sistem s tri centra (vidi 2.3.1), čija je elektronska gustoća pomaknuta prema elektronegativnijem atomu kisika. Atomi C, O i N, čineći konjugirani sistem, nalaze se u istoj ravni. Raspodela elektronske gustine u amidnoj grupi može se predstaviti pomoću graničnih struktura (I) i (II) ili pomeranja elektronske gustine kao rezultat + M- i - M-efekata NH i C \u003d O grupe, odnosno (III).
Kao rezultat konjugacije dolazi do određenog poravnanja dužina veza. Dvostruka veza C \u003d O produžena je na 0,124 nm u odnosu na uobičajenu dužinu od 0,121 nm, a veza C-N postaje kraća - 0,132 nm u poređenju sa 0,147 nm u uobičajenom slučaju (slika 12.1). Planarni konjugovani sistem u peptidnoj grupi razlog je poteškoće rotacije oko veze C-N (barijera rotacije je 63-84 kJ / mol). Dakle, elektronička struktura predodređuje prilično krutu stanstruktura peptidne grupe.
Kao što se vidi sa Sl. 12.1, atomi α-ugljenika aminokiselinskih ostataka nalaze se u ravnini peptidne grupe na suprotnim stranama CN veze, tj. U povoljnijem položaju: bočni radikali R aminokiselinskih ostataka u ovom će slučaju biti najudaljeniji jedni od drugih u svemiru.
Lanac polipeptida ima iznenađujuće ujednačenu strukturu i može se predstaviti kao niz pod uglom
Slika: 12.1.Ravan raspored peptidne skupine -CO-NH- i α-ugljikovih atoma aminokiselinskih ostataka
na drugu ravninu peptidnih grupa koje su međusobno povezane preko α-ugljikovih atoma vezama Ca-N i Ca-Sp2 (sl. 12.2). Rotacija oko ovih jednostrukih veza vrlo je ograničena zbog poteškoća u prostornom rasporedu bočnih radikala aminokiselinskih ostataka. Dakle, elektronička i prostorna struktura peptidne grupe u velikoj mjeri određuje strukturu polipeptidnog lanca u cjelini.
Slika: 12.2.Međusobni položaj ravni peptidnih grupa u polipeptidnom lancu
12.2.2. Sastav i niz aminokiselina
Sa jednoliko konstruiranim poliamidnim lancem, specifičnost peptida i proteina određuju dvije najvažnije karakteristike - aminokiselinski sastav i aminokiselinska sekvenca.
Sastav aminokiselina peptida i proteina je priroda i kvantitativni odnos α-aminokiselina uključenih u njih.
Sastav aminokiselina utvrđuje se analizom peptidnih i proteinskih hidrolizata, uglavnom hromatografskim metodama. Trenutno se ova analiza vrši pomoću analizatora aminokiselina.
Amidne veze su sposobne za hidrolizu i u kiselom i u alkalnom mediju (vidi 8.3.3). Peptidi i proteini se hidroliziraju stvaranjem oba kraća lanca - to je tzv djelomična hidroliza,ili smjesa aminokiselina (u jonskom obliku) - potpuna hidroliza.Hidroliza se obično provodi u kiselom medijumu, jer su mnoge aminokiseline nestabilne u uvjetima alkalne hidrolize. Treba napomenuti da amidne grupe asparagina i glutamina takođe prolaze hidrolizu.
Primarna struktura peptida i proteina je aminokiselinska sekvenca, tj. Redoslijed izmjene ostataka α-aminokiselina.
Primarna struktura određena je sekvencijalnim cijepanjem aminokiselina s oba kraja lanca i njihovom identifikacijom.
12.2.3. Struktura i nomenklatura peptida
Imena peptida konstruirana su sekvencijalnim popisivanjem aminokiselinskih ostataka, počevši od N-kraja, uz dodatak sufiksa-il, osim posljednje C-terminalne aminokiseline, za koju je zadržano puno ime. Drugim riječima, imena
aminokiseline koje su ušle u stvaranje peptidne veze zbog svoje "vlastite" COOH grupe koja završava u imenu peptida sa -il: alanil, valil itd. (nazivi „aspartil“ i „glutamil“ koriste se za ostatke asparaginske i glutaminske kiseline). Imena i simboli aminokiselina ukazuju na njihovu pripadnostl -serije, ako nije drugačije naznačeno (d ili dl).
Ponekad, u skraćenom zapisu, simboli H (kao dio amino grupe) i OH (kao dio karboksilne skupine) specificiraju nesupstituciju funkcionalnih grupa terminalnih aminokiselina. Pogodno je na ovaj način prikazati funkcionalne derivate peptida; na primjer, amid kiseline C-terminalnog aminokiselina gornjeg peptida napisan je H-Asn-Gly-Phe-NH2.
Peptidi se nalaze u svim organizmima. Za razliku od proteina, oni imaju heterogeniji aminokiselinski sastav, naročito često uključuju aminokiselined -serija. Strukturno su i raznovrsniji: sadrže ciklične fragmente, razgranate lance itd.
Jedan od najčešćih predstavnika tripeptida - glutation- nalazi se u tijelu svih životinja, biljaka i bakterija.
Cistein u glutationu omogućava postojanje glutationa u reduciranom i oksidiranom obliku.
Glutation je uključen u brojne redoks procese. Djeluje kao zaštitnik proteina, tj. Tvar koja štiti proteine \u200b\u200bsa slobodnim SH tiolnim skupinama od oksidacije stvaranjem -S-S- disulfidnih veza. To se odnosi na one proteine \u200b\u200bkod kojih je takav postupak nepoželjan. U tim slučajevima glutation preuzima djelovanje oksidirajućeg sredstva i na taj način "štiti" protein. Tokom oksidacije glutationa dolazi do intermolekularnog umrežavanja dva tripeptidna fragmenta zbog disulfidne veze. Proces je reverzibilan.
12.3. Sekundarna struktura polipeptida i proteina
Za polipeptide i proteine \u200b\u200bvelike molekulske težine, uz primarnu strukturu, karakteristični su i viši nivoi organizacije, koji se nazivaju sekundarni, tercijarnii kvaternarnistrukture.
Sekundarna struktura opisana je prostornom orijentacijom glavnog polipeptidnog lanca, dok je tercijarna struktura opisana trodimenzionalnom arhitekturom cijelog molekula proteina. I sekundarne i tercijarne strukture povezane su sa uređenim rasporedom makromolekularnog lanca u prostoru. U toku biohemije razmatraju se tercijarna i kvartarna struktura proteina.
Proračunom je pokazano da je za polipeptidni lanac jedna od najpovoljnijih konformacija raspored u prostoru u obliku desnoručne zavojnice, tzv. α-zavojnica(Slika 12.3, a).
Prostorni raspored α-spiralnog polipeptidnog lanca može se zamisliti zamišljajući da se obavija oko određenog
Slika: 12.3.α-spiralna konformacija polipeptidnog lanca
cilindar (vidi sliku 12.3, b). U prosjeku ima 3,6 aminokiselinskih ostataka po okretu zavojnice, korak zavojnice je 0,54 nm, a promjer je 0,5 nm. U ovom slučaju, ravni dviju susjednih peptidnih grupa nalaze se pod uglom od 108 °, a bočni radikali aminokiselina nalaze se na vanjskoj strani zavojnice, tj. Usmjereni su, takoreći, s površine cilindra.
Glavnu ulogu u fiksiranju ove lančane konformacije igraju vodikove veze, koje se u α-zavojnici stvaraju između atoma karbonilnog kiseonika svakog prvog i atoma vodonika NH grupe svakog petog aminokiselinskog ostatka.
Vodikove veze usmjerene su gotovo paralelno s osom α-zavojnice. Lanac drže uvijenim.
Obično proteinski lanci nisu u potpunosti spiralizirani, već samo djelomično. Proteini poput mioglobina i hemoglobina sadrže prilično dugačke α-spiralne regije, poput lanca mioglobina
spiralizovano za 75%. U mnogim drugim proteinima udio spiralnih regija u lancu može biti mali.
Druga vrsta sekundarne strukture polipeptida i proteina je β-struktura,takođe se zove presavijeni list,ili složeni sloj.Izduženi polipeptidni lanci položeni su u presavijene listove, povezane mnoštvom vodoničnih veza između peptidnih grupa ovih lanaca (slika 12.4). Mnogi proteini istovremeno sadrže a-spiralne i β-lisne strukture.
Slika: 12.4.Sekundarna struktura polipeptidnog lanca u obliku presavijenog lima (β-struktura)
Predavanje broj 1
TEMA: "Aminokiseline".
Plan predavanja:
1. Karakteristike aminokiselina
2. Peptidi.
Karakteristike aminokiselina.
Aminokiseline su organska jedinjenja, derivati \u200b\u200bugljovodonika, čiji molekuli uključuju karboksilne i amino grupe.
Proteini se sastoje od aminokiselinskih ostataka povezanih peptidnim vezama. Za analizu aminokiselinskog sastava provodi se hidroliza proteina, nakon čega slijedi izolacija aminokiselina. Razmotrimo glavne obrasce karakteristične za aminokiseline proteina.
Sada je utvrđeno da proteini sadrže skup aminokiselina koji se često javljaju. Njih je 18. Pored navedenog, pronađena su još 2 amida aminokiselina - asparagin i glutamin. Svi su dobili ime majore (uobičajene) aminokiseline. Često ih se figurativno naziva "Magic" amino kiseline. Pored glavnih aminokiselina, postoje i rijetke, one koje se često ne nalaze u prirodnim proteinima. Oni se nazivaju maloljetna.
Gotovo sve aminokiseline proteina pripadaju α - aminokiseline (amino grupa se nalazi na prvom atomu ugljenika nakon karboksilne grupe). Na osnovu gore navedenog, općenita formula vrijedi za većinu aminokiselina:
NH 2 -CH-COOH
Gdje su R - radikali s različitim strukturama.
Razmotrite formule proteinskih aminokiselina, tabela. 2.
Sve α - aminokiseline, osim amino sirćetne (glicin), imaju asimetričnost α je atom ugljenika i postoje kao dva enantiomera. Uz rijetke izuzetke, prirodne aminokiseline pripadaju L-seriji. Samo u sastavu ćelijskih zidova bakterija i u antibioticima pronađene su D aminokiseline genetske serije. Vrijednost ugla rotacije je 20-30 0 stepeni. Rotacija može biti udesno (7 aminokiselina) i ulijevo (10 aminokiselina).
H― * ―NH 2 H 2 N - * - H
D - konfiguracija L-konfiguracija
(prirodne aminokiseline)
Ovisno o prevladavanju amino ili karboksilnih skupina, aminokiseline se dijele u 3 podklase:
Kisele aminokiseline. Karboksilne (kiselinske) skupine prevladavaju nad amino (baznim) skupinama, na primjer asparaginske, glutaminske kiseline.
Neutralne aminokiseline Broj grupa je jednak. Glicin, alanin, itd.
Esencijalne aminokiseline.Osnovne (amino) skupine prevladavaju nad karboksilnim (kiselim), na primjer, lizin.
U pogledu fizičkih i hemijskih svojstava, aminokiseline se naglo razlikuju od odgovarajućih kiselina i baza. Oni se bolje rastvaraju u vodi nego u organskim rastvaračima; dobro kristalizirati; imaju visoku gustinu i izuzetno visoke tačke topljenja. Ova svojstva ukazuju na interakciju amina i kiselinskih grupa, uslijed čega su aminokiseline u čvrstom stanju i u otopini (u širokom rasponu pH) u zwitterionskom obliku (tj. Kao unutrašnje soli). Međusobni uticaj grupa posebno je izražen kod α - aminokiselina, gde su obe grupe u neposrednoj blizini.
H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -
zwitterion
Zwitter - jonsku strukturu aminokiselina potvrđuje njihov veliki dipolni moment (ne manji od 5010 -30 C m), kao i apsorpcioni pojas u IR spektru čvrste aminokiseline ili njenog rastvora.
Aminokiseline su sposobne da uđu u reakcije polikondenzacije, što dovodi do stvaranja polipeptida različitih dužina, koji čine primarnu strukturu molekula proteina.
H 2 N - CH (R 1) -COOH + H 2 N– CH (R 2) - COOH → H 2 N - CH (R 1) - CO-NH- CH (R2) - COOH
Dipeptid
Pozvana je veza C - N peptid komunikacija.
Pored gore spomenutih 20 najčešćih aminokiselina, neke druge aminokiseline su izolirane iz hidrolizata nekih specijaliziranih proteina. Svi su oni u pravilu derivati \u200b\u200buobičajenih aminokiselina, tj. modifikovane aminokiseline.
4-hidroksiprolin , nalazi se u fibrilarnom proteinu kolagenu i nekim biljnim proteinima; 5-hidroksilizin koji se nalazi u hidrogenima kolagena, desmozi n i izodesmosine izolovan iz hidrolizata fibrilarnog proteina elastina. Čini se da se ove aminokiseline nalaze samo u ovom proteinu. Njihova je struktura neobična: 4 molekula lizina povezanih njihovim R-skupinama čine supstituirani piridinski prsten. Moguće je da zahvaljujući upravo ovoj strukturi ove aminokiseline mogu formirati 4 radijalno divergentna peptidna lanca. Rezultat je da je elastin, za razliku od ostalih fibrilarnih proteina, u stanju da se deformiše (rasteže) u dva međusobno okomita pravca. Itd.
Živi organizmi sintetišu ogromnu količinu različitih proteinskih spojeva iz navedenih proteinskih aminokiselina. Mnoge biljke i bakterije mogu sintetizirati sve aminokiseline koje su im potrebne iz jednostavnih anorganskih spojeva. U ljudskom i životinjskom tijelu također se sintetizira oko polovine aminokiselina, a drugi dio aminokiselina može ući u ljudsko tijelo samo dijetalnim proteinima.
- esencijalne aminokiseline - ne sintetišu se u ljudskom tijelu, već dolaze samo s hranom. Osnovne aminokiseline uključuju 8 aminokiselina: valin, fenilalanin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, treonin, triptofan, fenilalanin.
- neesencijalne aminokiseline - mogu se sintetizirati u ljudskom tijelu iz drugih komponenata. Neesencijalne aminokiseline uključuju 12 aminokiselina.
Za ljude su obje vrste aminokiselina podjednako važne: nebitne i nezamjenjive. Većina aminokiselina koristi se za izgradnju vlastitih proteina u tijelu, ali tijelo ne može postojati bez esencijalnih aminokiselina. Proteini, koji sadrže esencijalne aminokiseline, trebaju biti oko 16-20% u prehrani odraslih (20-30 g uz dnevni unos proteina od 80-100 g). U dječjoj prehrani udio bjelančevina raste do 30% za školarce i do 40% za predškolce. To je zbog činjenice da dječje tijelo neprestano raste i zato mu je potrebna velika količina aminokiselina kao plastičnog materijala za izgradnju bjelančevina mišića, krvnih žila, živčanog sustava, kože i svih ostalih tkiva i organa.
U naše dane brze hrane i opće strasti prema brzoj hrani, prehranom vrlo često dominiraju namirnice s visokim sadržajem lako probavljivih ugljikohidrata i masti, a udio proteinskih proizvoda je primjetno smanjen. S nedostatkom bilo kakvih aminokiselina u prehrani ili tokom gladovanja u ljudskom tijelu na kratko vrijeme, proteini vezivnog tkiva, krvi, jetre i mišića mogu se uništiti, a od njih dobiveni "građevinski materijal" - koriste se aminokiseline za održavanje normalnog rada najvažnijih organa - srca i mozga. Ljudskom tijelu može nedostajati i esencijalnih i ne-esencijalnih aminokiselina. Nedostatak aminokiselina, posebno esencijalnih, dovodi do pogoršanja apetita, usporenog rasta i razvoja, masne degeneracije jetre i drugih ozbiljnih poremećaja. Prvi "glasnici" nedostatka aminokiselina mogu biti smanjenje apetita, pogoršanje kože, gubitak kose, slabost mišića, umor, smanjeni imunitet, anemija. Takve manifestacije mogu se javiti kod osoba koje, da bi smanjile kilograme, slijede neuravnoteženu prehranu s niskim kalorijama i oštrim ograničenjem proteinskih proizvoda.
Vegetarijanci su češće od ostalih suočeni s manifestacijama nedostatka aminokiselina, posebno esencijalnih, koje namjerno izbjegavaju uključivanje kompletnih životinjskih bjelančevina u svoju prehranu.
Višak aminokiselina danas je prilično rijedak, ali može izazvati razvoj ozbiljnih bolesti, posebno kod djece i adolescencije. Najotrovniji su metionin (izaziva rizik od srčanog i moždanog udara), tirozin (može izazvati razvoj arterijske hipertenzije, dovesti do poremećaja rada štitnjače) i histidin (može doprinijeti nedostatku bakra u tijelu i dovesti do razvoja aneurizme aorte, bolesti zglobova, rano posijeđivanje, teška anemija). U normalnim uvjetima funkcioniranja tijela, kada postoji dovoljna količina vitamina (B 6, B 12, folna kiselina) i antioksidansa (vitamini A, E, C i selen), višak aminokiselina brzo se pretvara u korisne komponente i nema vremena da "ošteti" tijelo. Neuravnoteženom prehranom dolazi do nedostatka vitamina i elemenata u tragovima, a višak aminokiselina može poremetiti funkcioniranje sistema i organa. Ova opcija je moguća uz dugotrajno pridržavanje dijeta s proteinima ili niskim sadržajem ugljikohidrata, kao i uz nekontrolirani unos proteinsko-energetskih proizvoda (aminokiselinsko-vitaminski kokteli) od strane sportista za povećanje težine i razvoj mišića.
Među hemijskim metodama, najčešća metoda je bodovanje aminokiselina (scor - brojanje, brojanje). Zasnovan je na poređenju aminokiselinskog sastava proteina ispitivanog proizvoda sa aminokiselinskim sastavom standardni (idealni) protein. Nakon kvantitativnog utvrđivanja hemijskim sredstvima sadržaja svake od esencijalnih aminokiselina u proučavanom proteinu, stopa aminokiselina (AS) za svaku od njih određuje se formulom
AC \u003d (m ak . istraživanje / m ak . savršeno ) 100
m ac. istraživanje - sadržaj esencijalnih aminokiselina (u mg) u 1 g proteina koji se proučava.
m ac. idealno - sadržaj esencijalnih aminokiselina (u mg) u 1 g standardnog (idealnog) proteina.
Uzorak amino kiseline FAO / WHO
Istovremeno s određivanjem brzine aminokiselina, ograničavanje esencijalne aminokiseline za dati protein , tj onaj kod kojeg je brzina najmanja.
Peptidi.
Dvije aminokiseline mogu se kovalentno povezati peptid veza sa stvaranjem dipeptida.
Tri aminokiseline mogu se povezati kroz dvije peptidne veze da bi stvorile tripeptid. Nekoliko aminokiselina stvara oligopeptide, veliki broj aminokiselina stvara polipeptide. Peptidi sadrže samo jednu -amino grupu i jednu -karboksilnu skupinu. Te se skupine mogu jonizirati pri određenim pH vrijednostima. Poput aminokiselina, oni imaju karakteristične titracijske krivulje i izoelektrične točke u kojima se ne kreću u električnom polju.
Poput ostalih organskih spojeva, i peptidi sudjeluju u hemijskim reakcijama, koje se određuju prisustvom funkcionalnih skupina: slobodne amino skupine, slobodne karboksi skupine i R-skupine. Peptidne veze su podložne hidrolizi s jakom kiselinom (npr. 6M HC1) ili jakom bazom koja stvara aminokiseline. Hidroliza peptidnih veza neophodan je korak u određivanju aminokiselinskog sastava proteina. Peptidne veze mogu biti uništene enzimima proteaze.
Mnogi peptidi koji se javljaju u prirodi imaju biološku aktivnost u vrlo niskim koncentracijama.
Postoje peptidi koji su potencijalno aktivni farmaceutski proizvodi tri načina uzimajući ih:
1) izlučivanje iz organa i tkiva;
2) genetski inženjering;
3) direktna hemijska sinteza.
U potonjem slučaju se nameću visoki zahtjevi za prinosom proizvoda u svim srednjim fazama.
Opće karakteristike (struktura, klasifikacija, nomenklatura, izomerija).
Glavna strukturna jedinica proteina su a-aminokiseline. U prirodi postoji približno 300 aminokiselina. Proteini sadrže 20 različitih a-aminokiselina (jedna od njih, prolin, nije amino-, i iminokiselina). Sve ostale aminokiseline postoje u slobodnom stanju ili kao dio kratkih peptida ili kompleksa s drugim organskim supstancama.
a-amino kiseline su derivati \u200b\u200bkarboksilnih kiselina, u kojima je jedan atom vodika na atomu ugljenika zamenjen amino skupinom (–NH 2), na primer:
Aminokiseline se razlikuju u strukturi i svojstvima radikala R. Radikal može predstavljati ostatke masnih kiselina, aromatične prstenove, heterocikle. Zbog toga je svaka aminokiselina obdarena specifičnim svojstvima koja određuju hemijske, fizičke osobine i fiziološke funkcije proteina u tijelu.
Zahvaljujući aminokiselinskim radikalima proteini imaju niz jedinstvenih funkcija koje nisu karakteristične za druge biopolimere i imaju hemijski identitet.
Aminokiseline sa b- ili g-položajem amino grupe nalaze se mnogo rjeđe u živim organizmima, na primjer:
Klasifikacija i nomenklatura aminokiselina.
Postoji nekoliko vrsta klasifikacija aminokiselina koje čine protein.
A) Jedna od klasifikacija temelji se na hemijskoj strukturi aminokiselinskih radikala. Postoje aminokiseline:
1. Alifatični - glicin, alanin, valin, leucin, izoleucin:
2. Sadrži hidroksil - serin, treonin:
4. Aromatični - fenilalanin, tirozin, triptofan:
5.S anionskim skupinama u bočnim lancima - asparaginska i glutaminska kiselina:
6. i amidi - asparaginska i glutaminska kiselina - asparagin, glutamin.
7. Glavni su arginin, histidin, lizin.
8. Iminokiselina - prolin
 |
B) Druga vrsta klasifikacije temelji se na polaritetu R-grupa aminokiselina.
Razlikovati polarni i nepolarni amino kiseline. Nepolarni radikali imaju nepolarne veze C - C, C - H, osam je takvih aminokiselina: alanin, valin, leucin, izoleucin, metionin, fenilalanin, triptofan, prolin.
Sve ostale aminokiseline jesu do polarne (u R-grupi postoje polarne veze C - O, C - N, –OH, S - H). Što više aminokiselina s polarnim skupinama sadrži protein, to je veća njegova reaktivnost. Funkcije proteina u velikoj mjeri ovise o reaktivnosti. Enzime karakterizira posebno veliki broj polarnih grupa. Suprotno tome, vrlo ih je malo u takvom proteinu kao što je keratin (kosa, nokti).
B) Aminokiseline se klasificiraju na osnovu jonskih svojstava R-grupa(Tabela 1).
Kiselo (pri pH \u003d 7, R-grupa može nositi negativan naboj) to su asparaginske, glutaminske kiseline, cistein i tirozin.
Glavni (pri pH \u003d 7, R-grupa može nositi pozitivan naboj) je arginin, lizin, histidin.
Sve ostale aminokiseline pripadaju neutralan (grupa R je nenapunjena).
Tabela 1 - Klasifikacija aminokiselina na osnovu polariteta
R-grupe.
R-grupe
Asparaginska kiselina
Glutaminska kiselina
4. Pozitivno nabijen
R-grupe
Histidin
D) Prema broju aminskih i karboksilnih grupa, aminokiseline se dijele:
– za monoamin monokarboksilnu kiselinusadrži jednu karboksilnu i jednu aminsku skupinu;
- monoaminodikarboksilna (dvije karboksilne i jedna aminska grupa);
- diaminomonokarboksilna (dvije aminske i jedna karboksilna skupina).
E) Prema sposobnosti sinteze u ljudskom i životinjskom tijelu, sve aminokiseline su podijeljene:
– zamjenjiv,
- nezamjenjiv,
- delimično nezamenljiv.
Neophodne aminokiseline se ne mogu sintetizirati na ljudima i životinjama, moraju se opskrbljivati \u200b\u200bhranom. Postoji osam apsolutno esencijalnih aminokiselina: valin, leucin, izoleucin, treonin, triptofan, metionin, lizin, fenilalanin.
Djelomično nezamjenjivi - sintetiziraju se u tijelu, ali u nedovoljnim količinama, stoga djelomično moraju dolaziti iz hrane. Ove aminokiseline jesu arganin, histidin, tirozin.
Esencijalne aminokiseline se u ljudskom tijelu sintetiziraju u dovoljnim količinama iz drugih spojeva. Biljke mogu sintetizirati sve aminokiseline.
Izomerizam
U molekulama svih prirodnih aminokiselina (s izuzetkom glicina) na atomu ugljika, sve četiri valentne veze zauzimaju različiti supstituenti, takav atom ugljika je asimetričan i naziva se kiralni atom... Kao rezultat, otopine aminokiselina imaju optičku aktivnost - rotiraju ravninu ravnine polarizovane svetlosti. Broj mogućih stereoizomera je tačno 2 n, pri čemu je n broj asimetričnih atoma ugljenika. Za glicin n \u003d 0, za treonin n \u003d 2. Svih preostalih 17 proteinskih aminokiselina sadrži po jedan asimetrični atom ugljenika, oni mogu postojati u obliku dva optička izomera.
Kao standard u određivanju L i D-konfiguracije aminokiselina koriste konfiguraciju stereoizomera gliceraldehida.
Lokacija u Fischerovoj formuli za projekciju NH 2-grupe s lijeve strane odgovara L-konfiguracija, a s desne strane - D-konfiguracije.
Treba napomenuti da su pisma L i D označavaju pripadnost određene supstance njenom stereokemijskom konfiguracijom L ili D red, bez obzira na smjer rotacije.
Pored 20 standardnih aminokiselina koje se nalaze u gotovo svim proteinima, postoje i nestandardne aminokiseline koje su komponente samo nekih vrsta proteina - ove aminokiseline se nazivaju i modificiran (hidroksiprolin i hidroksilizin).
Metode primanja
- Aminokiseline su od izuzetno velike fiziološke važnosti. Proteini i polipeptidi izgrađeni su od aminokiselinskih ostataka.
Hidrolizom proteinskih supstanci životinjski i biljni organizmi su aminokiseline.
Sintetičke metode za proizvodnju aminokiselina:
– Djelovanje amonijaka na halogenirane kiseline
- Dobivaju se α-amino kiseline djelovanje amonijaka na oksinitrile
Predavanje broj 3Tema: "Aminokiseline - struktura, klasifikacija, svojstva, biološka uloga"
Aminokiseline su organska jedinjenja koja sadrže dušik, čiji molekuli sadrže amino skupinu -NH2 i karboksilnu skupinu -COOH
Najjednostavniji predstavnik je aminoetanska kiselina H2N - CH2 - COOH
Klasifikacija aminokiselina
Postoje 3 glavne klasifikacije aminokiselina:
Fizičko-hemijska - na osnovu razlika u fizičkim i hemijskim svojstvima aminokiselina
Hidrofobne aminokiseline (nepolarne). Komponente radikala obično sadrže ugljikovodične skupine, gdje je gustina elektrona ravnomjerno raspoređena i nema naboja i polova. Mogu sadržavati i elektronegativne elemente, ali svi su u ugljikovodičnom okruženju.
Hidrofilne nenabijene (polarne) aminokiseline ... Radikali takvih aminokiselina sadrže polarne skupine: -OH, -SH, -CONH2
Negativno nabijene aminokiseline... Tu spadaju asparaginska i glutaminska kiselina. U radikalu imaju dodatnu COOH grupu - negativni naboj stječu u neutralnom mediju.
Pozitivno nabijene aminokiseline : arginin, lizin i histidin. U radikalu imaju dodatnu NH 2-grupu (ili imidazolni prsten, poput histidina) - u neutralnom mediju dobijaju pozitivan naboj.
Nezamjenjiv aminokiseline, nazivaju se i "esencijalnim". Ne mogu se sintetizirati u ljudskom tijelu i moraju se opskrbljivati \u200b\u200bhranom. Njihovih 8 i još 2 aminokiseline djelomično su nezamjenjive.
Djelomično nezamjenjiv: arginin, histidin.
Zamjenjiv (može se sintetizirati u ljudskom tijelu). Ima ih 10: glutaminska kiselina, glutamin, prolin, alanin, asparaginska kiselina, asparagin, tirozin, cistein, serin i glicin.
Aminokiseline su klasificirane prema strukturnim karakteristikama.
1. Ovisno o relativnom položaju aminokiselinskih i karboksilnih skupina, aminokiseline se dijele na α-, β-, γ-, δ-, ε- itd.
Potreba za aminokiselinama se smanjuje:
Sa urođenim poremećajima povezanim sa apsorpcijom aminokiselina. U tom slučaju neke proteinske supstance mogu izazvati alergijske reakcije u tijelu, uključujući pojavu problema u radu gastrointestinalnog trakta, svrbež i mučnina.
Asimilacija aminokiselina
Brzina i potpunost asimilacije aminokiselina ovisi o vrsti hrane koja ih sadrži. Aminokiseline sadržane u bjelanjcima, nemasnom svježem siru, nemasnom mesu i ribi tijelo dobro apsorbira.
Aminokiseline se takođe brzo apsorbuju pravilnom kombinacijom proizvoda: mlijeko se kombinira sa heljdina kaša i bijeli hljeb, sve vrste proizvoda od brašna s mesom i svježim sirom.
Korisna svojstva aminokiselina, njihov učinak na tijelo
Svaka aminokiselina ima svoj učinak na tijelo. Dakle, metionin je posebno važan za poboljšanje metabolizma masti u tijelu, koristi se kao prevencija ateroskleroze, ciroze i masne degeneracije jetre.
Za određene neuropsihijatrijske bolesti koriste se glutamin i aminaslačne kiseline. Glutaminska kiselina se takođe koristi u kuhanju kao aroma. Cistein je indiciran za očne bolesti.
Tri glavne aminokiseline, triptofan, lizin i metionin, posebno su potrebne našem tijelu. Triptofan se koristi za ubrzavanje rasta i razvoja tijela, a također održava ravnotežu azota u tijelu.
Lizin osigurava normalan rast tijela, sudjeluje u procesima stvaranja krvi.
Glavni izvori lizina i metionina su svježi sir, govedina, neke vrste ribe (bakalar, štuka, haringa). Triptofan se nalazi u optimalnim količinama u mesu organa, teletina i infarkt divljači.
Aminokiseline za zdravlje, vitalnost i ljepotu
Za uspješnu izgradnju mišićne mase u bodybuildingu često se koriste aminokiselinski kompleksi koji se sastoje od leucina, izolevcina i valina.
Sportisti koriste metionin, glicin i arginin ili hranu koja ih sadrži kao dodatke prehrani za održavanje energije tokom vježbanja.
Svatko tko vodi aktivan, zdrav način života treba posebnu hranu koja sadrži brojne esencijalne aminokiseline kako bi održala izvrsnu fizičku formu, brzo se oporavila, sagorjela višak masnoće ili izgradila mišićnu masu.
LIPIDI
Lipidi su u vodi nerastvorljive uljne ili masne supstance koje se mogu ekstrahirati iz ćelija nepolarnim rastvaračima. To je heterogena grupa jedinjenja koja su direktno ili indirektno povezana sa masnim kiselinama.
Biološke funkcije lipida:
1) izvor energije koji se može dugo skladištiti;
2) učešće u formiranju ćelijskih membrana;
3) izvor vitamina topivih u mastima, signalnih molekula i esencijalnih masnih kiselina;
4) toplotna izolacija;
5) nepolarni lipidi služe kao električni izolatori, pružajući brzo širenje valova depolarizacije duž mijeliniziranih nervnih vlakana;
6) učešće u stvaranju lipoproteina.
Masne kiseline su strukturne komponente većine lipida. To su organske kiseline dugog lanca koje sadrže 4 do 24 atoma ugljenika, sadrže jednu karboksilnu skupinu i dugački nepolarni rep ugljikovodika. U ćelijama se ne nalaze u slobodnom stanju, već samo u kovalentno vezanom obliku. Prirodne masti obično sadrže masne kiseline sa parnim brojem atoma ugljenika, jer se sintetišu iz bikarbonskih jedinica koje čine nerazgranati lanac atoma ugljenika. Mnoge masne kiseline imaju jednu ili više dvostrukih veza - nezasićenih masnih kiselina.
Najvažnije masne kiseline (nakon formule su broj atoma ugljenika, naziv, tačka topljenja):
12, lauric, 44,2 o C
14, miristični, 53,9 o C
16, palmitic, 63,1 o \u200b\u200bC
18, stearinični, 69,6 o C
18, oleinska, 13,5 o C
18, linolni, -5 o C
18, linolenski, -11 o C
20, arahidonski, -49,5 o C
Opšta svojstva masnih kiselina;
Gotovo svi sadrže paran broj atoma ugljenika,
Zasićene kiseline u životinjama i biljkama nalaze se dvostruko češće od nezasićenih,
Zasićene masne kiseline nemaju krutu linearnu strukturu, vrlo su fleksibilne i mogu poprimiti razne konformacije,
U većini masnih kiselina postojeća dvostruka veza nalazi se između 9. i 10. atoma ugljenika (Δ 9),
Dodatne dvostruke veze obično se nalaze između dvostruke veze Δ 9 i metilnog kraja lanca,
Dvije dvostruke veze u masnim kiselinama nisu konjugirane, između njih uvijek postoji metilenska grupa,
Dvostruke veze gotovo svih prirodnih masnih kiselina nalaze se u cis-konformacija, koja dovodi do jakog savijanja alifatskog lanca i čvršće strukture,
Na tjelesnoj temperaturi zasićene masne kiseline su u čvrstom voštanom stanju, a nezasićene masne kiseline su tekućine,
Natrijum i kalijum sapuni sa masnim kiselinama sposobni su za emulgiranje ulja i masti nerastvorljivih u vodi, sapuni kalcijuma i magnezijuma masnih kiselina se vrlo slabo rastvaraju i ne emulgiraju masti.
Neuobičajene masne kiseline i alkoholi nalaze se u membranskim lipidima bakterija. Mnogi sojevi bakterija koji sadrže ove lipide (termofili, acidofili i galofili) prilagođeni su ekstremnim uvjetima.
izo-razgranata
protiv grananja
koji sadrže ciklopropan
koji sadrži ω-cikloheksil
isopranial
ciklopentan fitanil
Sastav bakterijskih lipida vrlo je raznolik, a spektar masnih kiselina različitih vrsta postao je taksonomski kriterij za identifikaciju organizama.
Kod životinja su važni derivati \u200b\u200barahidonske kiseline histohormoni prostaglandini, tromboksani i leukotrieni, koji su kombinirani u eikozanoidnu skupinu i imaju izuzetno široku biološku aktivnost.
prostaglandin H 2
Klasifikacija lipida:
1. Triacilgliceridi (masti) su esteri alkohola glicerola i tri molekula masnih kiselina. Oni čine glavnu komponentu depozita masti biljnih i životinjskih ćelija. Nije sadržano u membranama. Jednostavni triacilgliceridi sadrže ostatke istih masnih kiselina u sva tri položaja (tristearin, tripalmitin, triolein). Miješani sadrži različite masne kiseline. Specifičnom težinom lakši je od vode, dobro je rastvorljiv u hloroformu, benzenu i etru. Hidrolizuje se ključanjem kiselinama ili bazama ili dejstvom lipaze. U ćelijama je u normalnim uvjetima samo-oksidacija nezasićenih masti u potpunosti inhibirana zbog prisustva vitamina E, različitih enzima i askorbinske kiseline. U specijaliziranim ćelijama vezivnog tkiva životinjskih adipocita može se čuvati ogromna količina triacilglicerida u obliku masnih kapi koje ispunjavaju gotovo čitav volumen ćelije. U obliku glikogena, tijelo može čuvati energiju ne više od jednog dana. Triacilgliceridi mogu mjesecima skladištiti energiju jer se mogu pohraniti u vrlo velikim količinama u gotovo čistom, nehidriranom obliku, a po jedinici težine pohranjuju dvostruko više energije od ugljikohidrata. Uz to, triacilgliceridi ispod kože čine izolacijski sloj koji štiti tijelo od vrlo niskih temperatura.
neutralna masnoća
Sljedeće konstante koriste se za karakterizaciju svojstava masti:
Kiselinski broj - količina mg KOH potrebna za neutralizaciju
slobodne masne kiseline sadržane u 1 g masti;
Saponifikacijski broj - količina mg KOH potrebna za hidrolizu
neutralni lipidi i neutralizacija svih masnih kiselina,
Jodni broj - broj grama joda povezan sa 100 g masti,
karakterizira stupanj nezasićenja date masti.
2. Vosak Da li su esteri nastali od dugolančanih masnih kiselina i dugolančanih alkohola. Kod kičmenjaka voskovi koje luče kožne žlijezde djeluju kao zaštitni sloj koji podmazuje i omekšava kožu i štiti je od vode. Kosa, vuna, krzno, životinjsko perje, kao i lišće mnogih biljaka prekriveni su slojem voska. Voskovi proizvode i koriste ih u vrlo velikim količinama morski organizmi, posebno plankton, u kojem oni služe kao glavni oblik akumulacije visokokaloričnog ćelijskog goriva.
spermaceti, dobijeni iz mozga kitova sperme
pčelinji vosak
3. Fosfoglicerolipidi - služe kao glavni strukturni sastavni dijelovi membrana i nikada se ne čuvaju u velikim količinama. U svom sastavu obavezno sadrži polihidrični alkohol glicerin, fosfornu kiselinu i ostatke masnih kiselina.
Fosfoglicerolipidi se po hemijskoj strukturi mogu podijeliti u nekoliko vrsta:
1) fosfolipidi - sastoje se od glicerola, dva ostatka masnih kiselina na 1. i 2. položaju glicerola i ostatak fosforne kiseline, na koji se veže ostatak drugog alkohola (etanolamin, holin, serin, inozitol). U pravilu je masna kiselina na 1. poziciji zasićena, a na drugoj nezasićena.
fosfatidna kiselina - preteča za sintezu ostalih fosfolipida, sadrži je u tkivima u malim količinama
fosfatidiletanolamin (cefalin)
fosfatidilholin (lecitin), praktički ga nema u bakterijama
fosfatidilserin
fosfatidilinozitol je preteča dva važna sekundarna prenosnika (posrednika) diacilglicerola i inositol-1,4,5-trifosfata
2) plazmologeni - fosfoglicerolipidi, u kojima je jedan od ugljikovodičnih lanaca vinil eter. Plazmalogeni se ne nalaze u biljkama. Etanolamin plazmogeni su široko prisutni u mijelinu i u sarkoplazmatskom retikulumu srca.
etanolamin plazmalogen
3) lizofosfolipidi - nastaju iz fosfolipida tokom enzimskog cepanja jednog od acilnih ostataka. Zmijski otrov sadrži fosfolipazu A 2, koja stvara lizofosfatide hemolitičkog delovanja;
4) kardiolipini - fosfolipidi unutrašnjih membrana bakterija i mitohondrija, nastaju interakcijom sa glicerolom dva ostatka fosfatidne kiseline:
kardiolipin
4. Fosfingolipidi - funkcije glicerola u njima vrši sfingozin, amino alkohol s dugim alifatskim lancem. Ne sadrži glicerin. Prisutni su u velikim količinama u membranama ćelija nervnog tkiva i mozga. Fosfosfingolipidi su rijetki u membranama biljnih i bakterijskih ćelija. Derivati \u200b\u200bsfingozina, acilirani na amino grupi ostacima masnih kiselina, nazivaju se keramidi. Najvažniji predstavnik ove grupe je sfingomijelin (ceramid-1-fosfoholin). Prisutan je u većini membrana životinjskih ćelija, posebno u mijelinskim ovojnicama određenih vrsta nervnih ćelija.
sfingomijelin
sfingozin
5. Glikoglicerolipidi -lipidi u kojima se ugljikohidrat vezan glikozidnom vezom nalazi u položaju 3 glicerola ne sadrže fosfatnu skupinu. Glikoglicerolipidi su široko pronađeni u memorijama hloroplasta, kao i u plavo-zelenim algama i bakterijama. Monogalactosyldiacylglycerol je najrasprostranjeniji polarni lipid u prirodi, jer na njega otpada polovina svih lipida tilakoidne membrane hloroplasta:
monogalactosyldiacylglycerol
6. Glikosfingolipidi- građeno od sfingozina, ostataka masnih kiselina i oligosaharida. Sadrži se u svim tkivima, uglavnom u spoljnom lipidnom sloju plazmatskih membrana. Nedostaje im fosfatna grupa i nemaju električni naboj. Glikosfingolipidi se mogu podijeliti u još dvije vrste:
1) cerebrozidi su jednostavniji predstavnici ove grupe. Galaktocerebrozidi se uglavnom nalaze u membranama moždanih ćelija, dok su glukocerebrozidi prisutni u membranama drugih ćelija. Cerebrozidi, koji sadrže dva, tri ili četiri ostatka šećera, lokalizirani su uglavnom u vanjskom sloju ćelijskih membrana.
galaktocerebrosid
2) gangliozidi su najsloženiji glikosfingolipidi. Njihove vrlo velike polarne glave čine nekoliko ostataka šećera. Karakterizira ih prisustvo u ekstremnom položaju jednog ili nekoliko ostataka N-acetilneuraminske (sijalne) kiseline, koja nosi negativni naboj pri pH 7. U sivoj tvari mozga gangliozidi čine oko 6% lipida membrane. Gangliozidi su važne komponente specifičnih mjesta receptora smještenih na površini ćelijskih membrana. Dakle, oni se nalaze u onim specifičnim područjima nervnih završetaka gdje se vezanje molekula neurotransmitera događa u procesu hemijskog prenosa impulsa iz jedne nervne ćelije u drugu.
7. Izoprenoidi - Derivati \u200b\u200bizoprena (aktivni oblik - 5-izopente-nildifosfat), koji obavljaju širok spektar funkcija.
izopren 5-izopentenil difosfat
Sposobnost sinteze specifičnih izoprenoida karakteristična je samo za neke vrste životinja i biljaka.
1) guma - sintetizira se nekoliko vrsta biljaka, prije svega brazilska Hevea:
fragment gume
2) vitamini A, D, E, K topivi u mastima (zbog strukturnog i funkcionalnog afiniteta sa steroidnim hormonima, vitamin D se sada naziva hormonima):
vitamin A
vitamin E
vitamin K
3) životinjski hormoni rasta - retinoična kiselina kod kičmenjaka i neotenini kod insekata:
retinoična kiselina
neotenin
Retinojska kiselina je hormonski derivat vitamina A, stimulira rast i diferencijaciju ćelija, neotenini su hormoni insekata, stimuliraju rast ličinki i inhibiraju molting, antagonisti su ekdizona;
4) biljni hormoni - apscisična kiselina, je fitohormon stresa koji pokreće sistemski imunološki odgovor biljaka, koji se očituje u rezistenciji na razne patogene:
apscisična kiselina
5) terpeni - brojne aromatične supstance i esencijalna ulja biljaka sa baktericidnim i fungicidnim delovanjem; spojevi dviju izoprenskih jedinica nazivaju se monoterpeni, od tri - seskviterpeni, od šest - triterpeni:
kamfor timol
6) steroidi su složene supstance topive u mastima, čiji molekuli u osnovi sadrže ciklopentanperhidrofenantrenin (u osnovi triterpen). Glavni sterol u životinjskim tkivima je alkohol, holesterol (holesterol). Holesterol i njegovi esteri sa dugolančanim masnim kiselinama važni su sastojci lipoproteina u plazmi, kao i spoljna ćelijska membrana. Zbog činjenice da četiri zgusnuta prstena stvaraju krutu strukturu, prisustvo holesterola u membranama regulira fluidnost membrane pri ekstremnim temperaturama. Biljke i mikroorganizmi sadrže srodna jedinjenja - ergosterol, stigmasterol i β-sitosterol.
holesterola
ergosterol
stigmaster
β-sitosterol
Žučne kiseline nastaju iz holesterola u tijelu. Osiguravaju topljivost holesterola u žuči i pomažu u probavi lipida u crijevima.
holna kiselina
Holesterol takođe proizvodi steroidne hormone - lipofilne signalne molekule koji regulišu metabolizam, rast i reprodukciju. U ljudskom tijelu postoji šest glavnih steroidnih hormona:
kortizol aldosteron
testosteron estradiol
progesteron kalcitriol
Kalcitriol je hormonski aktivan vitamin D koji se razlikuje od hormona kičmenjaka, ali se također temelji na holesterolu. Prsten B se otvara reakcijom ovisno o svjetlosti.
Derivat holesterola je hormon muljanja insekata, pauka i rakova - ekdison. Signalni steroidni hormoni se takođe nalaze u biljkama.
7) lipidna sidra koja na membrani drže molekule proteina ili druga jedinjenja:
ubiquinone
Kao što vidimo, lipidi nisu polimeri u doslovnom smislu te riječi, međutim, i metabolički i strukturno, oni su bliski polioksi-maslačnoj kiselini prisutnoj u bakterijama, važnoj tvari za skladištenje. Ovaj visoko reducirani polimer sastoji se isključivo od estra povezanih jedinica D-β-hidroksimaslačne kiseline. Svaki lanac sadrži oko 1500 ostataka. Struktura je kompaktna zavojnica desne ruke, oko 90 takvih lanaca složeno je tako da tvore tanki sloj u bakterijskim ćelijama.
poli-D-β-hidroksimaslena kiselina
Aminokiseline su karboksilne kiseline koje sadrže amino skupinu i karboksilnu skupinu. Prirodne aminokiseline su 2-amino karboksilne kiseline ili α-aminokiseline, iako postoje aminokiseline kao što su β-alanin, taurin, γ-aminaslačna kiselina. Generalizirana formula za α-aminokiselinu izgleda ovako:
Α-aminokiseline na ugljeniku 2 imaju četiri različita supstituenta, odnosno sve α-aminokiseline, osim glicina, imaju asimetrični (hiralni) atom ugljenika i postoje kao dva enantiomera - L- i D-aminokiseline. Prirodne aminokiseline pripadaju L-seriji. D-aminokiseline se nalaze u bakterijama i peptidnim antibioticima.
Sve aminokiseline u vodenim rastvorima mogu postojati u obliku bipolarnih jona, a njihov ukupni naboj ovisi o pH medija. Vrijednost pH pri kojoj je neto naboj nula naziva se izoelektrična tačka. U izoelektričnoj tački, aminokiselina je cviterski jon, odnosno njena aminska grupa je protonirana, a karboksilna grupa disocirana. U neutralnom rasponu pH, većina aminokiselina su cviterijoni:
Aminokiseline ne apsorbiraju svjetlost u vidljivom području spektra, aromatične aminokiseline apsorbiraju svjetlost u UV području spektra: triptofan i tirozin na 280 nm, fenilalanin na 260 nm.
Aminokiseline karakteriziraju neke kemijske reakcije koje su od velike važnosti za laboratorijsku praksu: test obojenog ninhidrina za α-amino skupinu, reakcije karakteristične za sulfhidril, fenolne i druge skupine aminokiselinskih radikala, acetalizacija i stvaranje Schiffovih baza na amino grupe, esterifikacija na karboksilnim skupinama.
Biološka uloga aminokiselina:
1) su strukturni elementi peptida i proteina, takozvane proteinogene aminokiseline. Proteini sadrže 20 aminokiselina, koje su kodirane genetskim kodom i uključene su u proteine \u200b\u200btokom prevođenja, neke od njih mogu biti fosforilirane, acilirane ili hidroksilirane;
2) mogu biti strukturni elementi drugih prirodnih spojeva - koenzima, žučnih kiselina, antibiotika;
3) su signalni molekuli. Neke od aminokiselina su neurotransmiteri ili preteče neurotransmitera, hormona i histohormona;
4) su najvažniji metaboliti, na primjer, neke aminokiseline su preteča biljnih alkaloida ili služe kao donatori dušika ili su vitalne komponente prehrane.
Klasifikacija proteinogenih aminokiselina zasniva se na strukturi i polaritetu bočnih lanaca:
1. Alifatične aminokiseline:
glicin, gli, G, Gly
alanin, ala, A, Ala
valine, vratilo, V, Val *
Leucin, lei, L, Leu *
izoleucin, mulj, Ja, Ile *
Ove aminokiseline ne sadrže heteroatome ili cikličke grupe u bočnom lancu i odlikuju se izraženom niskom polarnošću.
cistein, cis, C, Cys
metionin, meth, M, Met *
3. Aromatične aminokiseline:
fenilalanin, fen, F, Phe *
tirozin, strelište, Y, Tyr
triptofan, tri, W, Trp *
histidin, gis, H, Njegov
Aromatične aminokiseline sadrže cikluse stabilizovane mezomernom rezonancom. U ovoj grupi samo aminokiselina fenilalanin pokazuje nisku polarnost, tirozin i triptofan karakteriziraju primjetni, a histidin - čak i visoku polarnost. Histidin se takođe može nazvati osnovnim aminokiselinama.
4. Neutralne aminokiseline:
serine, siva, S, Ser
treonin, tre, T, Thr *
asparagin, asn, N, Asn
glutamin, gln,Q, Gln
Neutralne aminokiseline sadrže hidroksilne ili karboksamidne grupe. Iako su amidne skupine neionske, molekule asparagina i glutamina vrlo su polarne.
5. Kisele aminokiseline:
asparaginska kiselina (aspartat), asp, D, Asp
glutaminska kiselina (glutamat), duboko, E, Glu
Karboksilne grupe bočnih lanaca kiselih aminokiselina u potpunosti su jonizovane u čitavom fiziološkom opsegu pH.
6. Esencijalne aminokiseline:
lizin, l od, K, Lys *
arginin, arg, R, Arg
Bočni lanci osnovnih aminokiselina u potpunosti su protonirani u neutralnom opsegu pH. Snažno bazična i vrlo polarna aminokiselina je arginin koji sadrži gvanidinski dio.
7. Iminokiselina:
prolin, o, P, Pro
Bočni lanac prolina sastoji se od peteročlanog prstena koji sadrži α-ugljikov atom i α-amino grupu. Stoga, prolin, strogo govoreći, nije aminokiselina, već imino kiselina. Atom dušika u prstenu je slaba baza i ne protonira se na fiziološkim pH vrijednostima. Zbog svoje cikličke strukture, prolin uzrokuje zavoje u polipeptidnom lancu, što je vrlo važno za strukturu kolagena.
Neke od navedenih aminokiselina ne mogu se sintetizirati u ljudskom tijelu i moraju se opskrbljivati \u200b\u200bhranom. To su esencijalne aminokiseline označene zvjezdicama.
Kao što je gore spomenuto, proteinogene aminokiseline su preteča nekih vrijednih biološki aktivnih molekula.
Dva biogena amina β-alanin i cisteamin dio su koenzima A (koenzimi su derivati \u200b\u200bvitamina topivih u vodi koji čine aktivno središte složenih enzima). β-Alanin nastaje dekarboksilacijom asparaginske kiseline, a cisteamin dekarboksilacijom cisteina:
β-alanin cisteamin
Ostatak glutaminske kiseline dio je drugog koenzima - tetrahidrofolne kiseline, derivata vitamina B c.
Ostali biološki vrijedni molekuli su konjugati žučnih kiselina sa aminokiselinom glicinom. Ti konjugati su jače kiseline od osnovnih, stvaraju se u jetri i u obliku soli nalaze se u žuči.
glikoholna kiselina
Proteinogene aminokiseline su preteča nekih antibiotika - biološki aktivnih supstanci koje sintetišu mikroorganizmi i inhibiraju rast bakterija, virusa i ćelija. Najpoznatiji od njih su penicilini i cefalosporini, koji čine skupinu β-laktamskih antibiotika, a proizvodi ih plijesan roda Penicillium... Karakterizira ih prisustvo reaktivnog β-laktamskog prstena u strukturi, uz pomoć koga inhibiraju sintezu ćelijskih zidova gram negativnih mikroorganizama.
opšta formula penicilina
Biogeni amini - neurotransmiteri, hormoni i histohormoni - dobijaju se iz aminokiselina dekarboksilacijom.
Aminokiseline glicin i glutamat su sami po sebi neurotransmiteri u centralnom nervnom sistemu.
Alkaloidi su takođe derivati \u200b\u200baminokiselina - prirodnih spojeva osnovne prirode koji sadrže dušik, a nastaju u biljkama. Ovi spojevi su izuzetno aktivni fiziološki spojevi koji se široko koriste u medicini. Primjeri alkaloida uključuju derivat fenilalanina papaverin, izohinolinski alkaloid hipnotičkog maka (antispazmodik) i derivat triptofana fizostigmin, indolni alkaloid iz zrna kalabara (antiholinesterazni lijek):
papaverin fizostigmin
Aminokiseline su izuzetno popularne biotehnološke mete. Postoji mnogo mogućnosti za kemijsku sintezu aminokiselina, ali rezultat su aminokiselinski racemati. Budući da su samo L-izomeri aminokiselina pogodni za prehrambenu industriju i medicinu, racemske smjese moraju se razdvojiti u enantiomere, što je ozbiljan problem. Zbog toga je biotehnološki pristup popularniji: enzimska sinteza pomoću imobiliziranih enzima i mikrobiološka sinteza pomoću cijelih mikrobnih ćelija. U oba potonja slučaja dobiveni su čisti L-izomeri.
Aminokiseline se koriste kao aditivi hrani i sastojci hrane za životinje. Glutaminska kiselina poboljšava ukus mesa, valin i leucin poboljšavaju ukus peciva, glicin i cistein se koriste kao antioksidanti u konzerviranju. D-triptofan se može koristiti kao zamjena za šećer, jer je mnogo puta slađi. Lizin se dodaje u hranu za farme, jer većina biljnih proteina sadrži malu količinu esencijalne aminokiseline lizina.
Aminokiseline se široko koriste u medicinskoj praksi. To su aminokiseline kao što su metionin, histidin, glutaminska i asparaginska kiselina, glicin, cistein, valin.
U posljednjoj deceniji aminokiseline su se počele dodavati u kozmetiku za njegu kože i kose.
Kemijski modificirane aminokiseline također se široko koriste u industriji kao površinski aktivne tvari u sintezi polimera, u proizvodnji deterdženata, emulgatora i aditiva za gorivo.