عشرون الأحماض الأمينية ضرورية لتوليف البروتين. خصائص الأحماض الأساسية لخصائص الأحماض الأمينية الحمضية الأمينية في الوسط الحمضي والقلويات
تشكل البروتينات الأساس المادي للنشاط الكيميائي للخلية. وظائف البروتينات في الطبيعة عالمية. اسم البروتيناتالأكثر اعتمادا في الأدب المحلي يتوافق مع المصطلح البروتينات(من اليونانية. البروتيوس.- أول). حتى الآن، تم تحقيق نجاح كبير في إنشاء نسبة هيكل ووظائف البروتينات، آلية مشاركتها في أهم العمليات في حياة الجسم وفهم الأسس الجزيئية للتسبب في العديد من الأمراض.
اعتمادا على الوزن الجزيئي، تختلف الببتيدات والبروتينات. الببتيدات لها وزن جزيئي أصغر من البروتينات. بالنسبة إلى الببتيدات، وظيفة تنظيمية (الهرمونات ومثبطات ومفتفاع الإنزيمات وناقلات أيون من خلال الأغشية والمضادات الحيوية والسموم، وما إلى ذلك) هي أكثر سمة.
12.1. α - حمض أميني
12.1.1. تصنيف
يتم بناء الببتيدات والبروتينات من بقايا الأحماض الأمينية α. يتجاوز العدد الإجمالي للأحماض الأمينية التي تحدث في الطبيعة 100، لكن بعضها موجود فقط في مجتمع صد معين، ويتم العثور على أقصى 20 أحماض α والأمينية الأكثر أهمية في جميع البروتينات (مخطط 12.1).
α-Amino الأحماض - مركبات غير متجانسة في الوقت نفسه مجموعة أمينية ومجموعة كاربوكسيل في نفس ذرة الكربون.
مخطط 12.1.أهم الأحماض الأمينية α *
* يتم تطبيق التسميات المختصرة فقط لتسجيل بقايا الأحماض الأمينية في جزيئات الببتيد والبروتين. ** الأحماض الأمينية التي لا غنى عنها.
يمكن بناء أسماء الأحماض الأمينية α عند تسميات الاستبدال، لكن أسماءهم تافهة في كثير من الأحيان.
عادة ما ترتبط الأسماء التقنية للأحماض الأمينية α عادة بمصادر الاختيار. سيرين جزء من الفيبرين الحرير (من LAT. serieus.- حريري)؛ تيروزين معزولة لأول مرة من الجبن (من اليونانية. تيروس.- جبنه)؛ الجلوتامين - من cellax الغلوتين (من ذلك. glueden.- صمغ)؛ حمض الهلالية - من سبع سباحيات البريق (من LAT. نبات الهليون.- نبات الهليون).
يتم تصنيع العديد من الأحماض الأمينية α في الجسم. لا يتم تشكيل بعض الأحماض الأمينية اللازمة لتوليف البروتين في الجسم ويجب أن تأتي من الخارج. وتسمى مثل هذه الأحماض الأمينية لا غنى عنه(انظر المخطط 12.1).
تشمل الأحماض α-Amino التي لا غنى عنها ما يلي:
فالين isoleucin الميثيونين التربتوفان
leucine Lizin Thinonin Phenylalanine
يتم تصنيف الأحماض الأمينية α بعدة طرق، اعتمادا على أساس تقسيمها إلى مجموعات.
واحدة من ميزات التصنيف هي الطبيعة الكيميائية للراديكالية ص. على هذا الأساس، يتم تقسيم الأحماض الأمينية إلى الأليفاتية والعطرية والمتجانسة (انظر المخطط 12.1).
الأليفاتيةα - أحماض أمينية.هذه هي المجموعة الأكثر عددا. داخله، يتم تقسيم الأحماض الأمينية مع تورط ميزات التصنيف الإضافية.
اعتمادا على عدد مجموعات الكربوكسيل والمجموعات الأمينية، تتميز الجزيء:
الأحماض الأمينية المحايدة - مجموعة واحدة NH2 و coxy.
الأحماض الأمينية الأساسية - مجموعتان NH2 ومجموعة واحدة
كوكسي
الأحماض الأمينية الحامضة هي مجموعة واحدة NH 2 وفريقين من Coxy.
تجدر الإشارة إلى أنه في مجموعة الأحماض الأمينية الخالية من الأليفاتية، لا يحدث عدد ذرات الكربون في السلسلة أكثر من ستة. في هذه الحالة، لا توجد أحماض أمينية بأربعة ذرات الكربون في السلسلة، ولا يوجد سوى هيكل متفرع (Valine، Leucine، isoleucine) ليس لدى الأحماض الأمينية من خمسة وستة ذرات الكربون.
قد يحتوي الجذر الأليفاتي على مجموعات وظيفية "إضافية":
هيدروكسيل - سيرين، ثرينين؛
Carboxym - Aspartic وحمض الجلوتاميك؛
Tiolny - السيستين.
وسط - الهليون، الجلوتامين.
عطريα - أحماض أمينية.تشمل هذه المجموعة فينيلالانين والتيروزين، والتي شيدت بطريقة تفصل عن حلقات البنزين عن جزء إجمالي الأحماض الأمينية في مجموعة الميثيلين2-.
غير متجانسة α - أحماض أمينية.يحتوي هستيدين وتتريبتوفان على عدم تتجانس - Imidazole و Indolly على التوالي. تتم مناقشة هيكل وخصائص هؤلاء غير المدارين أدناه (انظر 13.3.1؛ 13.3.2). المبدأ العام لبناء الأحماض الأمينية غير المتنقلة هو نفسه العطرية.
يمكن اعتبار الأحماض المتجانسة والأحماض الأمينية العطرية α مشتقات Alanine بديلة.
الحمض الأميني يشير أيضا إلى Herocyclic البرولينحيث يتم تضمين المجموعة الأمينية الثانوية في البيروليدين
في كيمياء الأحماض الأمينية ألف، يتم إيلاء الكثير من الاهتمام لهيكل وخصائص المتطرفين "الجانب" من ص، الذين يلعبون دورا مهما في تكوين هيكل البروتينات وفاء الوظائف البيولوجية. مواصفات مثل قطبية المتطرفين "الجانبي"، وجود المجموعات الوظيفية وقدرة هذه المجموعات الوظيفية على التأين في الجذور في المجموعات الوظيفية.
اعتمادا على الأحماض الأمينية الجذابة، يتم عزل الأحماض الأمينية مغرور(المسعور) الجذور والأحماض الأمينية ج بولاروني(ماء) الجذور.
تشمل المجموعة الأولى الأحماض الأمينية مع الجذور الأليفاتية الجانبية - ألانين، فالين، Leucine، isoleucine، الميثيونين - الجذور الجانبية العطرية - فينيلالانين، التربتوفان.
تنتمي المجموعة الثانية إلى الأحماض الأمينية، حيث توجد مجموعات وظيفية قوية قادرة على التبديل إلى الحالة الأيونية (غير أيونية) تحت الكائن الحي. على سبيل المثال، في Tyrrosine، لدى Group Group Group (يحتوي على شخصية فينولية)، في سلسلة - غير أيونية (لديها طبيعة الكحول).
الأحماض الأمينية القطبية مع المجموعات الأيونية في الجذور في ظل ظروف معينة قد تكون في ولاية أيون (أنيون أو كيونيتش).
12.1.2. StereoIsomeria.
النوع الرئيسي من بناء الأحماض α-Amino، أي اتصال ذرة الكربون نفسها مع مجموعتين وظيفيتين مختلفتين، ذرة جذري وهيدروجين، في حد ذاته محدد مسبقا لعلم الذرة ألف الكربون. استثناء هو أبسط الأحماض الأمينية جلايسين ح2 NCH 2. Cooh، عدم وجود مركز الخطر.
يتم تحديد تكوين الأحماض α-Amino بواسطة قياسي التكوين - Glycerol Aldehyde. يتوافق الموقع في صيغة الإسقاط القياسية في Fisher Fish من المجموعة الأمينية على اليسار (مثل مجموعة في L-Glycerin Aldehyde) مع تكوين L، اليمين - D- تكوين ذرة الكربون الشيرال. بواسطة ص،يحتوي S- نظام Aα-Atom من الكربون في جميع الأحماض L- AV-Amino L- صف، وفي D-Row - التكوين R (الاستثناء هو السيستين، انظر 7.1.2).
تحتوي معظم الأحماض الأمينية على الذرة الكربونية غير المتماثلة غير المتماثلة في الجزيء الموجود في شكل اثنين من enantiomers النشطين البصرية ومجسم واحد غير نشط بصريا. تقريبا جميع الأحماض الأمينية الطبيعية α تنتمي إلى صف L.
الأحماض الأمينية isoleucine، Threonine و 4-Hydroxyproline تحتوي على مراكز شنطة في جزيء.
قد توجد مثل هذه الأحماض الأمينية في شكل أربعة أجهزة تصميم، وهي أزواج من enantiomers، كل منها يشكل نشاطا عضوا. يتم استخدام واحد فقط من enantiomers لبناء بروتينات حيوانية للكائنات الحية.
تشبه StereoIsomeria of isoleucine Treonin StereoIsomeria المرئي سابقا (انظر 7.1.3). من المروحة الأربعة، تشمل البروتينات L-isoleucine مع S- تكوين كل من ذرات الكربون غير المتماثلة C-α و C-β. في الأسماء، يستخدم زوج آخر من Enantiomers، التي هي Diamstreomers فيما يتعلق Leucine، البادئة مرحبا-.
تقسيم المعطور. مصدر الحصول على الأحماض α-Amino of L- صفوف L هو البروتينات التي تخضع للانشقاق الهيدروليكي لهذا. بسبب الحاجة العالية للنفوذ الفرديين (لتوليف البروتينات، المواد الطبية، إلخ) المواد الكيميائيةطرق تقسيم الأحماض الأمينية الرائعة الاصطناعية. يفضل مخمرطريقة الانقسام باستخدام الإنزيمات. حاليا، يستخدم الكروماتوجرافيا على الشمعيات الشيرال لفصل مخاليط الرايات.
12.1.3. مرافقة والخصائص الأساسية
الأمبيرية الأمينية الأحماض بسبب الحمضية (Coxy) واليافسة (NH)2) المجموعات الوظيفية في جزيئاتها. الأحماض الأمينية تشكل الأملاح مع القلويات والأحماض.
توجد الحالة البلورية للأحماض الأمينية α كأيونات Dipolar H3N + - CHR-COO- (الدخول الشائع
المباني من الأحماض الأمينية في شكل غير متأثي يخدم فقط للراحة).
في محلول مائي، توجد الأحماض الأمينية في شكل خليط توازن من الأشكال الأيونية والجزرية والأنيون.
موقف التوازن يعتمد على درجة الحموضة من الوسيلة. يتم تهيمن جميع الأحماض الأمينية على أشكال الكاتغرافية في حمض السليل (PH 1-2) وأنيوني - في وسائل الإعلام القوية (PH\u003e 11).
يحدد هيكل أيون عدد الخصائص المحددة للأحماض الأمينية: نقطة انصهار عالية (فوق 200؟ ج)، للذوبان في الماء والإحزل في المذيبات العضوية غير القطبية. إن قدرة معظم الأحماض الأمينية هي حل جيد في الماء هو عامل مهم في ضمان عملهم البيولوجي، ويرتبط امتصاص الأحماض الأمينية به، ونقلها في الجسم، إلخ.
الأحماض الأمينية البروتونية بالكامل (شكل الكاتيوني) من وجهة نظر نظرية البرونسيندي هي حمض محورين،
إرجاع بروتون واحد، مثل هذا الحمض من المحور يتحول إلى حمض أول أكسيد ضعيف - أيون Dipolar مع مجموعة حمض واحد3 + . يؤدي تطوير الأيوني Dipolar إلى شكل أنيوني من الأحماض الأمينية - كربوكسيليت أيون، وهو أساس برونكوندي. القيم التي تتميز ب
عادة ما تكون خصائص الحمض الحمضية لمجموعة Carboxyl من الأحماض الأمينية في النطاق من 1 إلى 3؛ قيم pK A2. تميز حموضة مجموعة الأمونيوم - من 9 إلى 10 (الجدول 12.1).
الجدول 12.1.المرافق والخصائص الرئيسية لأهم الأحماض الأمينية α
موقف التوازن، أي نسبة أشكال مختلفة من الأحماض الأمينية، في محلول مائي مع بعض قيم درجة الحموضة، يعتمد بشكل كبير على هيكل الراديكالي، وخاصة من وجود مجموعات أيونية تلعب دور المراكز الحمضية والمراكز الرئيسية الإضافية.
قيمة الرقم الهيدروجيني الذي يكون فيه تركيز أيونات Dipolar كحد أقصى، والحد الأدنى من تركيزات الأشكال الموجودة في الأحماض الأمينية والمعنى المساويةالنقطة Isoelectric. (ص /).
حياديα - أحماض أمينية.هذه الأحماض الأمينيةبي.هناك عدة أقل من 7 (5.5-6.3) بسبب قدر أكبر على التأين في مجموعة Carboxym تحت تأثير - / - تأثير مجموعة NH 2. على سبيل المثال، تقع نقطة Elanine Isoelectric في PH 6.0.
حامضα - أحماض أمينية.تحتوي هذه الأحماض الأمينية على مجموعة إضافية كربوكسيل في وسيلة قوية وحمضية قوية في شكل برويتوني بالكامل. الأحماض الأمينية الحامضة هي ثلاثة محاور (وفقا للمقبلات) مع ثلاث قيمrK A،كما يمكن أن ينظر إليها على مثال حمض الأسبارتيك (ص / 3.0).
في الأحماض الأمينية الحمضية (الهلاحي والجلوتامي)، فإن النقطة ISOECECTRIC هي في درجة الحموضة أقل من 7 إلى 7 (انظر الجدول 12.1). في الجسم في قيم الرقم الهيدروجيني الفسيولوجي (على سبيل المثال، فإن درجة الحموضة الدمية 7.3-7.5) هذه الأحماض في شكل أنيوني، لأن كلا من مجموعات Carboxyl مؤينة.
صيانةα - أحماض أمينية.في حالة الأحماض الأمينية الأساسية، توجد النقاط غير الدائمة في منطقة الرقم الهيدروجيني أعلاه 7. في وسط حمضي قوي، فإن هذه المركبات هي أيضا ثلاثة أحماض محور، مراحل التأين التي تظهر في مثال Lysine (P / 9.8).
في الجسم، تكون الأحماض الأمينية الأساسية في شكل كايتز، أي، كل من المجموعات الأمينية بروتونات.
بشكل عام، لا حمض α-أميني في الجسم الحي.ليس في وجهة نظرها غير المستهلكة ولا يقع في حالة مقابلة لأصغر الذوبان في الماء. جميع الأحماض الأمينية في الجسم هي في شكل أيون.
12.1.4. ردود الفعل المهمة التحليلية α الأحماض الأمامية
يتم رد α-Amino الأحماض عند وجود مركبات متجانسة وظيفية، سمة من كل من مجموعات Carboxym و Amino. بعض الخواص الكيميائية للأحماض الأمينية ترجع إلى المجموعات الوظيفية في الراديكالية. يناقش هذا القسم ردود الفعل العملية لتحديد وتحليل الأحماض الأمينية.
الاستبعاد.عندما تفاعل الأحماض الأمينية مع الكحول في وجود محفز حمض (على سبيل المثال، كلوريد غازي)، يتم الحصول على استرات في شكل هيدروكلوريد. لعزل استرات مجانية، يتم التعامل مع خليط التفاعل مع الأمونيا الغازية.
لا تملك استرواح الأحماض الأمينية هيكل ثنائي الديموقل، وبالتالي، على عكس الأحماض الأولية، فإنها تذوب في المذيبات العضوية وتمتلك تقلب. لذلك، جليسين مادة قوية مع نقطة انصهار عالية (292؟ ج)، وأثير ميثيلها هو سائل مع نقطة غليان من 130؟ P. يمكن إجراء تحليل استرات الأحماض الأمينية باستخدام الكروماتوجرافيا السائلة للغاز.
رد فعل مع الفورمالديهايد. القيمة العملية هي رد فعل مع الفورمالديهايد، والتي تكتسب التحديد الكمي للأحماض الأمينية بالطريقة المعايرة من formol.(طريقة Sierensen).
الحمض الأميني الأماموتية لا تسمح لهم بالمعايرة مباشرة من قبل القلويات لأغراض تحليلية. في تفاعل الأحماض الأمينية مع الفورمالديهايد، يتم الحصول على أمين أوامر مستقرة نسبيا (انظر 5.3) - مشتقات N-Hydroxymethyl، مجموعة الكربوكسيل المجانية التي يتم بعد ذلك المعاد بها من قبل القلوي.
ردود الفعل النوعية. يتمثل خصوصية كيمياء الأحماض الأمينية والبروتينات في استخدام ردود الفعل النوعية (غير الحديدية) العديدة التي كانت سبق لها أساس التحليل الكيميائي. حاليا، عندما يتم إجراء الدراسات باستخدام الأساليب الكيميائية الفيزيائية، لا تزال العديد من التفاعلات عالية الجودة تستخدم للكشف عن الأحماض الأمينية α، على سبيل المثال، في تحليل الكروماتوغرافي.
تشيلات تشكيل. مع تكوينات المعادن الثقيلة من الأحماض الأمينية α كمركبات bifefunction تشكل أملاح intracoplex، على سبيل المثال، مع هيدروكسيد النحاس المحدد الطازج (11) في ظروف ناعمة، يتم الحصول على مخلبات بلورة جيدا.
أملاح النحاس (11) أزرق (واحدة من الأساليب غير المعقدة للكشف عن الأحماض الأمينية α).
رد فعل ningidrine. إجمالي رد الفعل النوعي للأحماض الأمينية α هو رد فعل مع Ningidrin. يحتوي منتج التفاعل على لون SyneFiolet، يستخدم للكشف البصري للأحماض الأمينية على Chromatograms (على الورق، في طبقة رقيقة)، بالإضافة إلى التصميم الطيفي على تحليل الأحماض الأمينية (يمتص المنتج الضوء في 550-570 نانومتر منطقة).
الرم. في ظروف المختبر، يتم تنفيذ هذا التفاعل بموجب عمل حمض النيتروجين على الأحماض الأمينية α (انظر 4.3). في الوقت نفسه، يتم تشكيل حمض α هيدروكسي المقابل وتطلق النيتروجين على شكل غاز، من حيث الحمض الأميني الذي تم إدخاله في رد الفعل (طريقة فان سنة).
رد فعل xanthoprotein. يستخدم هذا التفاعل للكشف عن الأحماض الأمينية العطرية والمتجانسة - فينيلالونين، تيروزين، الهستيدين، التربتوفان. على سبيل المثال، بموجب عمل حمض النتريك المركزي على Tyrosine، نيترو المنتجة، رسمت باللون الأصفر. في وسط القلوية، يصبح اللون برتقاليا بسبب تأين المجموعة الهيدروكسيل الفينولية وزيادة في مساهمة أنيون إلى الاقتران.
هناك أيضا عدد من التفاعلات الخاصة التي تسمح بالكشف عن الأحماض الأمينية الفردية.
التربتوفانيحدده رد الفعل مع P- (Dimethylamino) من قبل Benzaldehyde في وسط حمض الكبريتيك وفقا تلطيخ أحمر الأرجواني الناشئ (رد فعل Erlich). يستخدم رد الفعل هذا للتحليل الكمي لتتريبتوفان في منتجات الانقسام البروتين.
cysteine.يحدد استخدام العديد من ردود الفعل عالية الجودة بناء على تفاعل Mercaptogroup الموجود فيه. على سبيل المثال، عندما يتم تسخين حل البروتين مع خلات الرصاص (SNZSOO) 2R في وسط القلوية، يتم تشكيل سوداء ممرس من PBS الرصاص الكبريتيد، مما يشير إلى وجود بروتينات سيستيين.
12.1.5. ردود الفعل الكيميائية الهامة بيولوجيا
في الجسم بموجب عمل الأنزيمات المختلفة، يتم تنفيذ عدد من التحولات الكيميائية المهمة للأحماض الأمينية. هذه الشحافات تشمل التحويل والمركاف، والقضاء، انقسام ألدول، مطبوعات أواسدة، أكسدة مجموعات ثيول.
الانتقال هذه هي الوسيلة الرئيسية للأحماض الحيوية الفاسيدية α-Amino من α-oxocoslot. يستخدم الحمض الأميني في الخلايا بكميات كافية أو فائض، ومقبوله هو حمض α-OXOC. في الوقت نفسه، يتحول الحمض الأميني إلى أكوغوسول، والأكسدة - في الحمض الأميني مع الهيكل المقابل للجذور. نتيجة لذلك، تمثل عملية التحويل عملية تبادل المجموعات الأمينية والأكسسو. مثال على هذا التفاعل هو إعداد حمض الجلوتاميك من حمض 2 أوكسوجلوتاريك. الحمض الأميني المانح يمكن أن يخدم، على سبيل المثال، حمض L- الهلاحي.
تحتوي الأحماض α-Amino في وضع ألفا على مجموعة Carboxym مجموعة أمينية دقيقة إلكترونيا (أكثر دقة، المجموعة الأمينية البروتونية NH3 +), في هذا الصدد، فهي قادرة على decarboxymation.
إزالةمن سمات الأحماض الأمينية التي في الجانب الراديكالي في وضع carbox إلى مجموعة CarboxyL تحتوي على مجموعة وظيفية إلكترونية، مثل هيدروكسيل أو Thiol. يؤدي الإغراق إلى الأحماض المتوسطة الفعلية ل α-Emine، والتي تتحول بسهولة إلى أحماض إيزوينية Tautomeric (القياس مع Tauto-Enol Tauto-Enol). الأحماض α-imino نتيجة الترطيب بسبب C \u003d N والانقسام اللاحق لجزيء الأمونيا يتم تحويلها إلى α-oxocoslotes.
يسمى هذا النوع من التحولات التلمس الماء.مثال على ذلك هو إعداد حمض الأقران من السيرين.
aldol تقسيم يحدث في حالة الأحماض الأمينية α، حيث يحتوي وضع β على مجموعة هيدروكسيل. على سبيل المثال، يتم تجميع Serine بتشكيل Glycine و FormalDehyde (لا يتم تمييز الأخير في شكل مجاني، ويرتبط على الفور إلى Coenzyme).
طبيب تأكسد يمكن تنفيذها بمشاركة الإنزيمات و Coenzyme أكثر من + أو NADF + (انظر 14.3). يمكن تحويل الأحماض الأمينية α إلى α-oxocoslotes ليس فقط من خلال الانتلاال، ولكن أيضا عن طريق الدليل الأكسجين. على سبيل المثال، يتم تشكيل حمض α-Oxoglutaya من حمض الجلوتاميك. في المرحلة الأولى من رد الفعل، الجفاف (أكسدة) من حمض الجلوتامي إلى α-Imminoglutar
الأحماض. في المرحلة الثانية، يحدث التحلل الهيدروليكي، حيث يتم الحصول على حمض α-Oxoglutaric والأمونيا. عائدات مرحلة التحلل المائي دون مشاركة الإنزيم.
في الاتجاه المعاكس، رد فعل تقليل حالات تصاعد α-Oxocoslot. تحتوي دائما على الحمض في الخلايا α-Oxoglutaric (كمنتج من عملية التمثيل الغذائي للكربوهيدرات) من خلال هذا الطريق إلى حمض L- الجلوتاميك.
أكسدة مجموعات ثيول يعتمد على الحلول المتبادلة المتبادلة في الكيسيين والكيستية، مما يوفر عددا من عمليات الأكسدة في الخلية. السيستين، مثل كل تيول (انظر 4.1.2)، تتأكسد بسهولة لتشكيل غم الزهري. يستعد بسهولة Bond Bond في السطو في تكوين السيستين.
نظرا لقدرة مجموعة الثيو، يؤدي الأكسدة الخفيفة إلى السيستين وظيفة واقية عند تعرضها للمواد العضوية ذات القدرة الأكسدة العالية. بالإضافة إلى ذلك، كان أول دواء يظهر تأثيرا مضادا للأعمدة. يستخدم السيستين في الممارسة الصيدلانية كمثبت للعقاقير.
يؤدي تحويل السيستين إلى كيستين إلى تكوين سندات الهيجر، على سبيل المثال، في الجلوتاثيون المستعاد
(انظر 12.2.3).
12.2. الببتيد الأولية والبروتين
يعتقد تقليديا أن الببتيدات تحتوي على ما يصل إلى 100 في الجزيء (والذي يتوافق مع الوزن الجزيئي إلى 10 آلاف)، والبروتينات أكثر من 100 بقايا الأحماض الأمينية (الوزن الجزيئي من 10 آلاف إلى عدة ملايين).
بدوره، في مجموعة الببتيد، من المعتاد التمييز oligopeptides.(الببتيدات ذات الوزن الجزيئي المنخفض) لا تحتوي على أكثر من 10 بقايا الأحماض الأمينية في السلسلة، و polypeptides.الدائرة التي تشمل ما يصل إلى 100 بقايا الأحماض الأمينية. Macromolecules مع عدد بقايا الأحماض الأمينية تقترب أو تتجاوز 100 لا يتجاوز 100 لا يتم تمييزها من قبل مفاهيم polypeptides والبروتينات، وغالبا ما تستخدم هذه الشروط مرادفات.
يمكن تمثيل جزيء الببتيد والبروتين رسميا كمنتج من مادة ماكونة من الأحماض الأمينية α-Amino التي تتدفق مع تكوين اتصال الببتيد (amide) بين وحدات مونومر (مخطط 12.2).
تصميم سلسلة بولي أميد هو نفسه بالنسبة لمجموعة متنوعة كاملة من الببتيدات والبروتينات. هذه السلسلة لديها هيكل غير مبرمجي وتتكون من مجموعات الببتيد بالتناوب (AMIDE) - NH وشظايا -CH (R) -.
نهاية واحدة من السلسلة التي يكون بها الحمض الأميني مع مجموعة NH مجانية2, اتصل ب N-End، والآخر - مع النهاية،
مخطط 12.2.مبدأ بناء سلسلة الببتيد
حيث يقع الحمض الأميني مع مجموعة مجانية من Coxy. يتم تسجيل سلاسل الببتيد والبروتين من N-Terminus.
12.2.1. هيكل مجموعة الببتيد
في مجموعة الببتيد (AMIDE) - NH هو ذرة الكربون في حالة تهجين SP2. يدخل زوج البخار من إلكترونات الذرة النيتروجين في الواجهة مع إلكترونات π--Controns من الاتصال المزدوج C \u003d O. من موقع هيكل الإلكترون، فإن مجموعة الببتيد هي نظام ثلاثي الأكبر، π-conjugate (انظر 2.3.1)، وكثافة الإلكترون التي تم نقلها نحو ذرة الأكسجين بالكهرباء. الذرات C، OI N، تشكيل نظام متوافقة، في نفس الطائرة. يمكن تمثيل توزيع كثافة الإلكترون في مجموعة AMIDE بإدراج هياكل الحدود (I) و (2) أو إزاحة كثافة الإلكترون نتيجة + M- و - آثار المجموعات NH و C \u003d O، على التوالي (3).
نتيجة الاقتران، يحدث بعض محاذاة أطوال الارتباط. يتم تطويل الرابطة المزدوجة مع \u003d O إلى 0.124 نانومتر مقابل الطول التقليدي من 0.121 نانومتر، ويصبح اتصال C-N أقصر - 0.132 نانومتر مقارنة مع 0.147 نانومتر في حالة عادية (الشكل 12.1). نظام التعبير المسطح في مجموعة الببتيد هو السبب في صعوبة الدوران حول اتصال C-N (حاجز الدوران هو 63-84 كيلو جي / مول). وبالتالي، فإن الهيكل الإلكتروني prepropens بجد مستويهيكل مجموعة الببتيد.
كما يظهر في الشكل. 12.1، توجد ذرات الكربون ألف - الكربون من بقايا الأحماض الأمينية في طائرة مجموعة الببتيد على الجانبين المختلفة على اتصال CN، أي في وضع TPANS أكثر فائدة: الراديكالي الجانبي ص بقايا الأحماض الأمينية في هذه القضية سيكون أكثر إزالتها من بعضها البعض في الفضاء.
تتمتع سلسلة Polypeptide بنية مماثلة بشكل مدهش ويمكن تمثيلها كأقصى عدد من المساحات الموجودة بزاوية
تين. 12.1.ترتيب الطائرة لمجموعة الببتيد -CO-NH وذات α من بقايا الأحماض الأمينية الكربونية
إلى صديق لطائرات مجموعات الببتيد، مترابطة من خلال ذرات الكربون α مع الاتصالات Cα-N و Cα-CSP2 (الشكل 12.2). إن الدوران حول هذه العلاقات الواحدة محدودة للغاية بسبب الصعوبات في الموقع المكاني للراديكاليين الجانبي بقايا الأحماض الأمينية. وبالتالي، فإن الهيكل الإلكتروني والمكاني لجماعة الببتيد مسبقا إلى حد كبير هيكل سلسلة Polypeptide ككل.
تين. 12.2.الموقف المتبادل لطائرات مجموعات الببتيد في سلسلة Polypeptide
12.2.2. التركيب وتسلسل الحمض الأميني
بسلسلة بولي أميد شيدة بشكل موحد، يتم تحديد خصوصية الببتيدات والبروتينات من خلال خصائصين أساسية - تكوين حمض أميني وتسلسل حمض أميني.
تكوين الحمض الأميني للببتيدات والبروتينات هو الطبيعة والنسبة الكمية للأحماض الأمينية α المدرجة فيها.
تم تأسيس تكوين الحمض الأميني من خلال تحليل الببتيد والبروتين هيدروليز في أساليب الكروماتوغرافية الرئيسية. حاليا، يتم تنفيذ مثل هذا التحليل باستخدام محلل الأحماض الأمينية.
السندات الأميد قادرة على هيدروليزي في الوسط الحمضي والقلويات (انظر 8.3.3). يتم تحلل الببتيدات والبروتينات مع تشكيل أو سلاسل أقصر - وهذا ما يسمى التحلل الجزئي،إما مزيج من الأحماض الأمينية (في شكل أيون) - التحلل المائي الكامل.عادة ما يتم التحليل الهيدروليكي في وسط حمضي، حيث، في ظل ظروف التحليل المائي القلوي، العديد من الأحماض الأمينية غير مستقرة. تجدر الإشارة إلى أن مجموعات أميد الهليون والجلوتامين تعرض أيضا للتحلل المائي.
الهيكل الأساسي للببتيدات والبروتينات هو تسلسل الأحماض الأمينية، أي، أمر بديل بقايا الأحماض الأمينية α-Amino.
يتم تحديد الهيكل الأساسي من خلال الانقسام المتسلسل للأحماض الأمينية من أي نهاية السلسلة وتحديد هويتها.
12.2.3. هيكل وتسمية الببتيدات
يتم بناء أسماء الببتيدات من خلال التحويل المتسلسل لمخلفات الأحماض الأمينية، بدءا من N-Terminus، مع إضافة لاحقة-انا، بالإضافة إلى أحدث الأحماض الأمينية المحطة C، التي تحافظ على اسمها الكامل. بمعنى آخر، أسماء
الأحماض الأمينية، دخلت في تشكيل اتصالات الببتيد بسبب مجموعة "ITS"، تنتهي باسم الببتيد -انا: alanyl، Valil، إلخ. (بقايا أحماض الأسبارتية والشاتم، استخدم أسماء "الأسبارتيل" و "الجلوتاكال" وفقا لذلك). أسماء ورموز الأحماض الأمينية تعني انتمائهال. -Read، ما لم يرد خلاف ذلك (د أو DL).
في بعض الأحيان في السجل المختصر، يرفض الرموز H (كجزء من المجموعة الأمينية) وهو (كجزء من مجموعة Carboxym) عدم إكمال المجموعات الوظيفية للأحماض الأمينية النهائية. بهذه الطريقة، من المناسب تصوير المشتقات الوظيفية للببتيدات؛ على سبيل المثال، يتم تسجيل وسط الببتيد أعلاه على الحمض الأميني C-Terminal من قبل H-ASN-GLY-PHE-NH2.
وترد الببتيدات في جميع الكائنات الحية. على النقيض من البروتينات، لديهم تكوين حمض أميني غير متجانس، على وجه الخصوص، غالبا ما تشمل الأحماض الأمينيةد. - الصعب. في المصطلحات الهيكلية، فهي أيضا أكثر تنوعا: تحتوي على شظايا دورية، سلاسل متفرعة، إلخ.
واحدة من أكثر الممثلين شيوعا من Trapettides - الجلوتاثيون- موجود في جسم جميع الحيوانات، في النباتات والبكتيريا.
يحدد السيستين في الجلوتاثيون إمكانية وجود جلوتاثيون في كل من النموذج المستعاد والأكسدة.
يشارك الجلوتاثيون في عدد من عمليات الأكسدة. إنه يؤدي وظيفة فقي البروتين، أي المواد التي تحمي البروتينات مع مجموعات Tiolny SH مجانية من الأكسدة لتشكيل سندات الصخرية - S-. وهذا ينطبق على تلك البروتينات التي تكون هذه العملية غير مرغوب فيها. يأتي الجلوتاثيون في هذه الحالات عمل الأكسدة وبالتالي يحمي البروتين. عند حدوث الأكسدة الجلوتاثيون، فإن التشابك المتداخل بين شظايا Tripepath بسبب السندات المهيجرية. العملية قابلة للعكس.
12.3. الهيكل الثانوي من polypeptides والبروتينات
للوزن الجزيئي المرتفع والبروتينات، إلى جانب الهيكل الأساسي، مستويات أعلى من المنظمة التي تدعو الثانوية، التعليم العاليو رباعيالهياكل.
يتم وصف الهيكل الثانوي من قبل التوجه المكاني لسلسلة Polypeptide الرئيسية، وهي الثالثة - بنية ثلاثية الأبعاد لجزيء البروتين بأكمله. يرتبط كل من الهيكل الثانوي والثالث بالموقع المطلوب لسلسلة Macromolecular في الفضاء. يتم النظر في هيكل البروتين الثالث والروكي في سياق الكيمياء الحيوية.
أظهر الحساب أنه بالنسبة لسلسلة Polypeptide واحدة من التشطير الأكثر ملاءمة هي الموقع في الفضاء في شكل دوامة متعددة، يسمى α دوامة(الشكل 12.3، أ).
يمكن تمثيل الموقع المكاني لسلسلة Polypeptide α-spepedide بواسطة تخيل أن تقدم بعضها
تين. 12.3.α-دوامة التشكل من سلسلة polypeptide
اسطوانة (انظر الشكل 12.3، ب). في المتوسط، يمثل دوامة الحلزون ل 3.6 بقايا الأحماض الأمينية، الملعب الحلزوني هو 0.54 نانومتر، قطر 0.5 نانومتر. تقع طائرات مجموعتي الببتيد المجاورتين في نفس الوقت بزاوية 108. وتكون الجذور الجانبية للأحماض الأمينية على الجانب الخارجي من دوامة، أي موجهة من سطح الاسطوانة.
يتم لعب الدور الرئيسي في إبزيم مثل هذا التشكل من السلسلة من قبل سندات الهيدروجين، والتي يتم تشكيلها في α-Helix بين ذرة الكربونات الأكسجين من كل أول وذرة الهيدروجين من مجموعة N N-Group لكل بقايا الأحماض الأمينية الخامسة وبعد
يتم توجيه سندات الهيدروجين موازية تقريبا إلى محور اللولب α. أنها تحمل السلسلة في الدولة الملتوية.
عادة، سلاسل البروتين ليست دوامة تماما، ولكن جزئيا فقط. في هذه البروتينات مثل Mioglobin و HemogLobin، هناك أقسام دوامة طويلة جدا، على سبيل المثال، سلسلة Mioglobin
spealized بنسبة 75٪. في العديد من البروتينات الأخرى، قد تكون نسبة المؤامرات اللولبية في السلسلة صغيرة.
نوع آخر من الهيكل الثانوي من الببتيدات والبروتينات β- هيكلدعا أيضا دعا ورقة مطويةأو طبقة مطوية.سلاسل Polypeptide مرتبطة بالأوراق المطوية، ملزمة لتعددية سندات الهيدروجين بين مجموعات الببتيد من هذه الدوائر (الشكل 12.4). تحتوي العديد من البروتينات في وقت واحد على هياكل α دوامة ومطوية.
تين. 12.4.الهيكل الثانوي لسلسلة PolyPeptide في شكل ورقة مطوية (هيكل β)
محاضرة №1.
الموضوع: "الأحماض الأمينية".
خطة المحاضرة:
1. خصائص الأحماض الأمينية
2. الببتيدات.
خصائص الأحماض الأمينية.
الأحماض الأمينية - المركبات العضوية، ومشتقات الهيدروكربونات، في جزيئاتها هي المجموعات الكربوكسيل والجماعات الأمينية.
تتكون البروتينات من الأحماض الأمينية المتبقية التي تتصل بها سندات الببتيد. لتحليل تكوين الحمض الأميني، يتم تحليل التحلل البروتيني متبوعا بفصل الأحماض الأمينية. النظر في الأنماط الرئيسية سمة من الأحماض الأمينية للبروتينات.
في الوقت الحالي، ثبت أن البروتين يشمل مجموعة مشتركة باستمرار من الأحماض الأمينية. 18. بالإضافة إلى المحدد، تم العثور على 2 الأحماض الأمينية الأمينة الأخرى - الهليون والجلوتامين. لقد حصلوا جميعا على اسم رائد (غالبا ما تصادف) الأحماض الأمينية. في كثير من الأحيان أنها تسمى بشكل مجي "سحر" أحماض أمينية. بالإضافة إلى الأحماض الأمينية الرئيسية، نادرة، يتم العثور على تلك التي لا توجد في كثير من الأحيان في تكوين البروتينات الطبيعية. يطلق عليهم تحت السن القانوني.
تقريبا جميع الأحماض الأمينية البروتينية تنتمي إلى α - الأحماض الأمينية (المجموعة الأمينية موجودة في الأول بعد مجموعة كاربوكسيل من ذرة الكربون). بناء على ما سبق، فإن الصيغة العامة صالحة لمعظم الأحماض الأمينية:
غير 2 - choh.
حيث r المتطرف لديهم هيكل مختلف.
النظر في صيغ حمض الأمينية البروتينية، الجدول. 2.
كل شىء α - الأحماض الأمينية، باستثناء uninoactic (glycine)، لها غير متماثل α - ذرة الكربون ووجد في اثنين من enantiomers. من أجل استثناءات نادرة، تنتمي الأحماض الأمينية الطبيعية إلى L - صف. فقط في تكوين جدران الخلية للبكتيريا والمضادات الحيوية المكتشفة الأحماض الأمينية D من السلسلة الوراثية. قيمة الزاوية للتناوب 20-30 0 درجة. يمكن أن يكون التناوب على حق (7 أحماض أمينية) ويسار (10 أحماض أمينية).
H- * -NH 2 H 2 N - * - H
د - الشكل L-cofiguration
(الأحماض الأمينية الطبيعية)
اعتمادا على غلبة المجموعات الأمينية أو الكربوكسيل، يتم تقسيم الأحماض الأمينية إلى 3 فرعية:
الأحماض الأمينية الحامض. يسيطر مجموعات Carboxyl (الحمضية) على المجموعات الأمينية (الرئيسية)، على سبيل المثال، Aspartic، حمض الجلوتاميك.
الأحماض الأمينية المحايدة عدد المجموعات متساوية. جليسين، ألانين، إلخ.
الأحماض الأمينية الأساسية.الرئيسية (المجموعات الأمينية) على كربوكسيل (حمض)، على سبيل المثال، تسود ليسين.
في الجسدية وعدد الخواص الكيميائية للأحماض الأمينية، تختلف بحدة من الأحماض والقواعد المقابلة. يتم حلها بشكل أفضل في الماء مما كانت عليه في المذيبات العضوية؛ تبلور جيدا كثافة عالية ودرجات حرارة ذوبان عالية بشكل استثنائي. تشير هذه الخصائص إلى تفاعل الجماعات الأمين والحمضية، نتيجة للأحماض الأمينية في حالة صلبة وفي محلول (في درجة الحموضة واسعة) تقع في شكل Zwitter-ion (I.E.، كملاحات داخلية). ينطسل التأثير المتبادل للمجموعات بشكل خاص في الأحماض الأمينية α، حيث تكون كلتا المجموعتين على مقربة.
H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO
zwitter-ion.
Zwitter - يتم تأكيد الهيكل الأيوني الأحماض الأميني من قبل لحظة ثنائي القطب كبيرة (50 يورو على الأقل 10 -30 كيلو متر مربع)، وكذلك الفرقة الامتصاص في طيف الأشعة تحت الحمراء للأحماض الأمينية الصلبة أو حلها.
الأحماض الأمينية قادرة على الانخراط في ردود الفعل المتعاقبة للعبيا، مما يؤدي إلى تكوين الببتيدات بأطوال مختلفة، والتي تشكل الهيكل الرئيسي لجزيء البروتين.
H 2 N-CH (R 1) -COOH + H 2 N- CH (R 2) - COOH → H 2 N - CH (R 1) - CO-NH.- الفصل (ص 2) - Cooh
Dipeptide.
الاتصالات C - N - دعا الببتيد الاتصالات.
بالإضافة إلى 20 أعلاه من الأحماض الأمينية الأكثر شيوعا من هيدروليز من بعض البروتينات المتخصصة، يتم تخصيص بعض الأحماض الأمينية الأخرى. كلهم، كقاعدة عامة ومشتقات الأحماض الأمينية العادية. الأحماض الأمينية المعدلة.
4-أوكسبرولين ، يحدث في اللياف البروتين الكولاجين وبعض البروتينات النباتية؛ 5-أوكسيليزين وجدت في الكولاجين هيدروليساتس، desmosi. ن الأول isodesmin. تم اختياره من Hydrolyzes من البروتين الليفية Elastin. يبدو أن هذه الأحماض الأمينية موجودة فقط في هذا البروتين. هيكلها غير عادي: جزيئات Lysine الرابعة، المتصلة بمجموعات R، تشكل حلقة بييريدين بديلة. من الممكن ذلك، بسبب هذا الهيكل، يمكن لهذه الأحماض الأمينية أن تشكل سلاسل الببتيد المتباينة الرادلية. والنتيجة هي أن الإيلاستن، على النقيض من بروتينات الليفية الأخرى، قادرة على التشويه (تمتد) في اتجاهين عموديين متبادلين. إلخ.
من الأحماض الأمينية البروتينية المدرجة، تعثر الكائنات الحية على عدد كبير من روابط البروتين المتنوعة. يمكن أن تقوم العديد من النباتات والبكتيريا بتوليف جميع الأحماض الأمينية التي يحتاجونها من روابط غير عضوية بسيطة. في جسم الإنسان والحيوانات، يتم توليف ما يقرب من نصف الأحماض الأمينية أيضا جزءا آخر من الأحماض الأمينية يمكن أن يدخل الجسم البشري فقط مع بروتينات الطعام.
- الأحماض الأمينية التي لا غنى عنه - لا توليف في جسم الإنسان، وتأتي فقط مع الطعام. تشمل الأحماض الأمينية التي لا غنى عنها 8 أحماض أمينية: valina، فينيلالونين، Isilecin، Leucin، Lizin، ميثيونين، Triptofan، Triptofan، Phenylalanine.
- الأحماض الأمينية القابلة للاستبدال - يمكن توليفها في جسم الإنسان من مكونات أخرى. استبدال الأحماض الأمينية تشمل 12 من الأحماض الأمينية.
بالنسبة لشخص ما، فإن كلا النوعين من الأحماض الأمينية مهمة بنفس القدر: واستبدالها، ولا غنى عنها. معظم الأحماض الأمينية يذهب لبناء بروتيناتهم الخاصة للجسم، ولكن دون أحماض أمينية لا غنى عنها، لن يكون الجسم قادرا على الوجود. يجب أن تكون البروتينات التي تحتوي على الأحماض الأمينية الأساسية في تغذية البالغين حوالي 16-20٪ (20-30 غرام بمعدل البروتين اليومي 80-100g). في تغذية الأطفال، ترتفع نسبة البروتين إلى 30٪ - لأطفال المدارس، وما يصل إلى 40٪ - لمرحلة ما قبل المدرسة. يرجع ذلك إلى حقيقة أن جسم الأطفال ينمو باستمرار، وبالتالي، في حاجة إلى كمية كبيرة من الأحماض الأمينية كمواد بلاستيكية لبناء بروتينات العضلات والأوعية والجهاز العصبي والجلد وجميع الأنسجة والأجهزة الأخرى.
في الوقت الحاضر، غالبا ما تكون الأطعمة السريعة في النظام الغذائي غالبا ما تكون منتجات ذات محتوى عال من الكربوهيدرات والدهون غالبا ما تهيمن في كثير من الأحيان، ويتم تقليل نسبة منتجات البروتين بشكل كبير. مع نقص في النظام الغذائي من أي أحماض أمينية أو في الجوع في جسم الإنسان خلال فترة زمنية قصيرة، يمكن انهار بروتينات الأنسجة الضامة والدم والكبد والعضلات، و "مواد البناء" التي تم الحصول عليها منها - الأحماض الأمينية تذهب إلى الحفاظ على التشغيل العادي لأهم الأعضاء - قلوب. والدماغ. قد يواجه جسم الإنسان نقصا في الأحماض الأمينية غير القابلة للاستبدال واستبدالها. يؤدي نقص الأحماض الأمينية، ولا سيما لا غنى عنه، إلى تدهور في الشهية والتأخير في النمو والتنمية، ضمور الكبد وغيرها من الانتهاكات الشديدة. يمكن أن يكون أول "رسل" لنقص الأحماض الأمينية انخفاضا في الشهية، وتدهور حالة الجلد، وفقدان الشعر، وضعف العضلات، والتعب السريع، والانخفاض في المناعة، وفقر الدم. قد تنشأ هذه المظاهر في الأشخاص من أجل تقليل وزن أولئك الذين يراقبون النظام الغذائي غير المتوازن منخفض السعرات الحرارية مع قيود حادة لمنتجات البروتين.
في كثير من الأحيان مع مظاهر عدم وجود الأحماض الأمينية، لا غنى عنها، مواجهة النباتيين، تجنب إدراجها عمدا في نظامهم الغذائي من بروتين حيواني كامل.
الأحماض الأمينية الزائدة نادرة اليوم، ولكنها قد تسبب تطور أمراض شديدة، خاصة عند الأطفال وفي سن الشباب. الميثيونين هو الأكثر سمية (يثير خطر تطور نوبة القلب والسكتة الدماغية)، تيروزين (يمكن أن يثير تطور ارتفاع ضغط الدم الشرياني، يؤدي إلى انتهاك لعمل الغدة الدرقية) وهستيدين (يمكن أن يسهم في ظهور عجز النحاس في الجسم ويؤدي إلى تطوير تمدد الأوعية الدموية الأبهري، والأمراض المشتركة، فقراء رمادي في وقت مبكر، فقر الدم الثقيل). في ظل الظروف العادية لأداء الجسم، عندما تكون كمية كافية من الفيتامينات (في 6، في 12، حمض الفوليك) وحضور مضادات الأكسدة (الفيتامينات أ، E، C والسيلينيوم)، تتحول الأحماض الأمينية الزائدة بسرعة إلى مكونات مفيدة ليس لديك وقت "الضرر" الكائن الحي. مع اتباع نظام غذائي غير متوازن، ينشأ نقص الفيتامينات والمكتبات الدقيقة، ويمكن للأحماض الأمينية الزائدة أن يعطل تشغيل الأنظمة والأجهزة. هذا الخيار ممكن مع الاحتفال المطول للبروتين أو الوجبات الغذائية المنخفضة الكربوهيدرات، وكذلك مع رياضي الاستقبال غير المنضبط من منتجات الطاقة البروتينية (كوكتامينات الأحماض الأمينية - فيتامين) لزيادة الوزن وتطوير العضلات.
من بين الأساليب الكيميائية، الطريقة الأكثر شيوعا حمض أميني التسجيل (حساب - حساب، العد). يعتمد على مقارنة تكوين الحمض الأميني للبروتين من المنتج المقدر مع تكوين الحمض الأميني. البروتين القياسي (الكمال). بعد التحديد الكمي للمواد الكيميائية بمحتوى كل من الأحماض الأمينية الأساسية في البروتين الاختبار، سيحدد الحمض الأميني الحمض الأميني (AC) لكل منها من قبل الصيغة
AC \u003d (م. اكس . issh. / م. اكس . في احسن الاحوال ) 100
م ak. الدراسة هي محتوى حمض أميني لا غنى عنه (في ملغ) في 1 غرام من البروتين المدروس.
م ak. مثالي - محتوى الأحماض الأمينية التي لا غنى عنها (في ملغ) في 1 غرام من البروتين القياسي (مثالي).
المنظمة / منظمة الصحة العالمية الأحماض الأمينية
في وقت واحد مع تعريف درجات الأحماض الأمينية اكتشاف حمض أميني لا يمكن الاستغناء عنه يحد من هذا البروتين ، بمعنى آخر واحد الذي الأقل هو الأصغر.
الببتيدات.
يمكن أن تكون اثنين من الأحماض الأمينية مرتبطة بالسير الببتيد التواصل مع تكوين dipeptide.
يمكن توصيل ثلاثة أحماض أمينية من قبل سندات ببتيد لتشكيل Tripepide. تشكل العديد من الأحماض الأمينية Oligopeptides، وعدد كبير من الأحماض الأمينية - Polypeptides. تحتوي الببتيدات على مجموعة أمينية واحدة فقط ومجموعة واحدة -Carboxyl. يمكن أن تكون هذه المجموعات متأينية في قيم درجة الحموضة معينة. مثل الأحماض الأمينية، لديهم منحنيات المعايرة المميزة والنقاط غير الكيميائية التي لا تتحرك بها في المجال الكهربائي.
مثل الببتيدات العضوية الأخرى، تشارك الببتيدات في التفاعلات الكيميائية التي تحددها وجود مجموعات وظيفية: مجموعة أمينية مجانية ومجموعة كاربوكسيا مجانية ومجموعات ص. روابط الببتيد عرضة للتحلل المائي مع حمض قوي (على سبيل المثال، 6M NS1) أو قاعدة قوية مع تشكيل الأحماض الأمينية. التحلل المائي للسندات الببتيد هو المرحلة اللازمة في تحديد تكوين الأحماض الأمينية للبروتينات. يمكن تدمير علاقات الببتيد من قبل الإنزيمات بروتز.
العديد من الببتيدات الموجودة في الطبيعة لها نشاط بيولوجي بتركيزات منخفضة للغاية.
الببتيدات - الاستعدادات الصيدلانية النشطة المحتملة، ثلاث طرق الحصول عليها:
1) العزلة عن الأعضاء والأنسجة؛
2) الهندسة الوراثية؛
3) التوليف الكيميائي المباشر.
في الحالة الأخيرة، يتم فرض ارتفاع الطلب على إنتاج المنتجات في جميع المراحل المتوسطة.
الخصائص العامة (الهيكل، التصنيف، التسميات، إيزياء إيزياء).
الوحدة الهيكلية الرئيسية للبروتينات هي الأحماض الأمينية. في الطبيعة، تحدث حوالي 300 من الأحماض الأمينية. كجزء من البروتينات، تم العثور على 20 من الأحماض الأمينية المختلفة (واحدة منها - البرولين، ليست كذلك أمينو-، لكن إيمينوحامض). توجد جميع الأحماض الأمينية الأخرى في حالة حرة أو كجزء من الببتيدات القصيرة، أو المجمعات ذات المواد العضوية الأخرى.
الأحماض الأمينية هي مشتقات من الأحماض الكربوكسيلية، والتي بديلا فيها ذرة الهيدروجين في الذرة الكربونية على المجموعة الأمينية (-NN 2)، على سبيل المثال:
الأحماض الأمينية تختلف في هيكل وخصائص ص الراديكالية R. الراديكالية يمكن أن تمثل بقايا الأحماض الدهنية والحلقات العطرية والماءلات. نظرا لهذا، يتمتع كل حمض أميني بممتلكات محددة تحدد الخصائص الكيميائية والفيزيائية والوظائف الفسيولوجية للبروتينات في الجسم.
ويرجع ذلك إلى جذير الأحماض الأمينية، لدى البروتينات عددا من الوظائف الفريدة التي ليست سمة من سماتها الحيوي الأخرى، ولديها شخصية كيميائية.
أقل بكثير في الكائنات الحية هي الأحماض الأمينية مع موقف B- أو G من المجموعة الأمينية، على سبيل المثال:
تصنيف وتسمية الأحماض الأمينية.
هناك عدة أنواع من تصنيفات الأحماض الأمينية التي هي جزء من البروتين.
أ) أساس إحدى التصنيفات هي الهيكل الكيميائي للراديكاليين الأمينيين. التمييز بين الأحماض الأمينية:
1. الأليفاتية - جليسين، ألانين، فالين، ليوسيسين، isoleucine:
2. الهيدروكسيل المحتوية - Serine، Threonine:
4. عطري - فينيلالانين، تيروزين، التربتوفان:
5. مع مجموعات تشكيل الأنيون في سلاسل جانبية أحماض أفسارتية والجلوتامي:
6. وأميدي الأحماض الهلامية والشللية - الهليون والجلوتامين.
7. Main - Arginine، Gistidin، Lizin.
8. حمض ايمينو - البرولين
 |
ب) يستند النوع الثاني من التصنيف إلى قطبية مجموعات R-Supers من الأحماض الأمينية.
يميز القطبية وغير القطبية أحماض أمينية. لدى U- جذرية في الراديكالي اتصالات غير قطبية C-C، S-H، ثمانية مثل هذه الأحماض الأمينية: alanine، Valin، Leucine، Isolecin، ميثيونين، فينيلالانين، Tryptophan، Proline.
جميع الأحماض الأمينية الأخرى تنتمي إلى بولار (في المجموعة R هناك اتصالات قطنية C-O، C-N، -ON، S-H). الأكبر في البروتين من الأحماض الأمينية مع المجموعات القطبية، وارتفاع تفاعلها. وظيفة البروتين تعتمد إلى حد كبير على رد الفعل. عدد كبير جدا من المجموعات القطبية، التي تتميز بالانزيمات. على العكس من ذلك، هناك عدد قليل جدا منهم في هذا البروتين مثل الكيراتين (الشعر والأظافر).
ج) الأحماض الأمينية في الفصل الدراسي واستنادا إلى الخصائص الأيونية للمجموعات R(الجدول 1).
حامض (في الرقم الهيدروجيني \u003d 7، يمكن لمجموعة R تحمل رسوم سلبية) هي aspartic، حمض الجلوتاميك، السيستين والتيروزين.
صيانة (في درجة الحموضة \u003d 7، قد تكون مجموعة R شحنة إيجابية) - إنها Arginine، Lysine، الهستيدين.
جميع الأحماض الأمينية الأخرى تنتمي إلى حيادي (المجموعة ص غير معروفة).
الجدول 1 - تصنيف الأحماض الأمينية القائمة على القطبية
ص مجموعات.
ص الفرقة
الهجري K-TA
الجلوتاميال K-TA
4. مشحونة إيجابية
ص الفرقة
gistidin.
د) وفقا لعدد مجموعات أمين وكربوكسيل، يتم تقسيم الأحماض الأمينية:
– في أحادي مونوامينتحتوي على مجموعة كربوكسيل و أمين؛
- Monoaminodicarbonic. (اثنان كاربوكسيل ومجموعة أمين واحدة)؛
- Diaminonocarbonic. (اثنين من الأمين ومجموعة كربوكسيل واحدة).
ه) في القدرة على توليف الجسم البشري والحيوانات جميع الأحماض الأمينية مقسمة:
– على استبدال
- لا غنى عنه
- لا غنى عنه جزئيا.
لا يمكن توليف الأحماض الأمينية غير الواسعة في الكائن الحي البشري والحيواني، يجب أن يجتمعوا مع الطعام. الأحماض الأمينية التي لا غنى عنها مطلقا ثمانية: valin، Leucine، Isilecin، Treonin، Triptofan، ميثيونين، ليزن، فينيلالانين.
لا غنى عنه جزئيا - توليفها في الجسم، ولكن في كمية غير كافية، يجب أن تأتي جزئيا مع الطعام. مثل هذه الأحماض الأمينية أرسانين، غزايدين، تيروزين.
يتم تصنيع الأحماض الأمينية القابلة للاستبدال في جسم الإنسان بكميات كافية من المركبات الأخرى. النباتات يمكن أن توليف جميع الأحماض الأمينية.
إيزوميريا
في جزيئات جميع الأحماض الأمينية الطبيعية (باستثناء الجليسين)، في ذرة الكربون، يتم احتلال جميع الاتصالات الأربعة بالمسائل الأربعة، مثل هذا الذرة الكربونية غير متماثلة، ودعا الاسم الذرة الشيرالوبعد نتيجة لذلك، فإن حلول الأحماض الأمينية لها نشاط بصري - طائرة تدور الضوء المستقطب المسطح. عدد أجهزة الاستروية المحتملة هو بالضبط 2 ن، حيث n هو عدد ذرات الكربون غير المتماثلة. في Glycine N \u003d 0، في Threonine N \u003d 2. تحتوي جميع الأحماض الأمينية الأخرى على 17 من الأحماض الأمينية غير المتماثلة، قد تكون موجودة في شكل اثنين من الأيزومرات البصرية.
كما القياسية في تحديد ل. و د.يتم استخدام تكوينات الأحماض الأمينية من خلال تكوين Glycerin Aldehyde Stereoisomers.
الموقع في صيغة الإسقاط في Fisher NH 2-Groups على اليسار تتوافق مع ل.التشفير، وعلى اليمين - د.- إعدادات.
تجدر الإشارة إلى أن الحروف ل. و د. يعني الانتماء من مادة في التكوين الكيميائيي الكيميائي ل. أو د. الصف، بغض النظر عن اتجاه التناوب.
بالإضافة إلى 20 من الأحماض الأمينية القياسية التي تحدث في جميع البروتينات تقريبا، لا تزال هناك أحماض أمينية غير قياسية مكونات لبعض أنواع البروتينات فقط - هذه الأحماض الأمينية تسمى أيضا المعدل (هيدروكسولين وهيدروكسيليزين).
طرق الاستلام
- الأحماض الأمينية لها أهمية فسيولوجية كبيرة للغاية. يتم بناء البروتينات والببتيدات من بقايا الأحماض الأمينية.
في التحلل المائي لمواد البروتين يتم تشكيل الكائنات الحيوانية والنباتات الأحماض الأمينية.
الأساليب الاصطناعية لإنتاج الأحماض الأمينية:
– عمل الأمونيا على الأحماض الهالة
- الأحماض الأمينية α عمل الأمونيا على oxyminith rila
محاضرة رقم 3.الموضوع: "الأحماض الأمينية - هيكل، التصنيف، الخصائص، الدور البيولوجي"
الأحماض الأمينية - مركبات عضوية تحتوي على النيتروجين، في جزيئاتها التي تحتوي على مجموعة أمينية -NH2 و Carboxym GROUP -OSON
أبسط ممثل هو حمض H2N الأميني - CH2 - COOH
تصنيف الأحماض الأمينية
هناك 3 تصنيفات رئيسية للأحماض الأمينية:
المادية والكيميائية - بناء على الاختلافات في الخواص الكيميائية الفيزيائية للأحماض الأمينية
الأحماض الأمينية المسعور (غير قطبي). عادة ما تحتوي المكونات الراديكالية على مجموعات الهيدروكربون حيث يتم توزيع كثافة الإلكترون بالتساوي ولا توجد رسوم وأعمدة. قد تكون العناصر السلبية الكهربائية موجودة في تكوينها، لكنها كلها في المناطق المحيطة بالهيدروكربونات.
الأحماض الأمينية المائية غير المغناصية (القطبية) وبعد تحتوي المتطرفين من الأحماض الأمينية على مجموعة من القطبين: -HE، - SH، -Conh2
الأحماض الأمينية المشحونة سلباوبعد وهذا يشمل أحماض الهلافية واللوتامين. استمتع بمجموعة إضافية في Coxy في متوسطة - في وسيلة محايدة تحصل على تهمة سلبية.
الأحماض الأمينية المشحونة بشكل إيجابي : أرجينين، ليزين و Gistidin. لديهم إضافيين NH 2-Group (أو حلقة Imidazole، مثل الهستيدين) في متذرف - في وسيلة محايدة تحصل على تهمة إيجابية.
لا غنى عنه الأحماض الأمينية، وتسمى أيضا "ضروري". لا يمكن تصنيعها في جسم الإنسان ويجب عملها بالطعام. تشير الأحماض الأمينية 8 و 2 أخرى إلى غاية لا غنى عنها جزئيا.
لا غنى عنه جزئيا: أرجينين، Gistidin.
قابل للاستبدال (يمكن توليفها في جسم الإنسان). هناك 10: حمض الجلوتاميك، الجلوتامين، البرولد، ألانين، حمض الأسبارتيك، الهليون، تيروزين، سيستين، السكون، جليسين.
يتم تصنيف الأحماض الأمينية حسب الميزات الهيكلية.
1. اعتمادا على الترتيب المتبادل لمجموعات أمينية وكربوكسيل، يتم تقسيم الأحماض الأمينية إلى α-, β-, γ-, δ-, ε- إلخ.
يتم تقليل الحاجة إلى الأحماض الأمينية:
مع الاضطرابات الخلقية المرتبطة بامتصاص الأحماض الأمينية. في هذه الحالة، يمكن أن تسبب بعض مواد البروتين تفاعلات حساسية الجسم، بما في ذلك ظهور مشاكل في تشغيل الجهاز الهضمي، حكة والغثيان.
امتصاص الأحماض الأمينية
تعتمد سرعة واكتمال امتصاص الأحماض الأمينية على نوع المنتجات التي تحتوي عليها. يتم امتصاصه جيدا من قبل كائن حي الأحماض الأمينية الواردة في السنجاب من البيض، والجبن الركائز المنخفض، واللحوم والأسماك المنخفضة الدهون.
يتم استيعاب الأحماض الأمينية بسرعة أيضا مع الجمع الصحيح من المنتجات: يتم دمج الحليب مع تزرع الحنطة السوداء والخبز الأبيض، جميع أنواع المنتجات الدقيق مع جبنة اللحوم والكوخ.
خصائص مفيدة للأحماض الأمينية، وتأثيرها على الجسم
كل حمض أميني له تأثير خاص به على الجسم. لذلك ميثيونين مهم بشكل خاص لتحسين عملية التمثيل الغذائي للدهون في الجسم، وتستخدم كمنع تصلب الشرايين، مع تليف الكبد وهزم الكبد.
مع بعض الأمراض العصبية العصبية، تستخدم الجلوتامين والأحماض الأمين الزيتية. يستخدم حمض الجلوتاميك أيضا في الطهي كضيء نكهة. يظهر السيستين في أمراض العين.
ثلاثة الأحماض الأمينية الرئيسية - التربتوفان، ليسين والميثيونين، لا سيما ضرورية لجسمنا. يستخدم Triptophan لتسريع نمو وتطوير الجسم، كما أنه يدعم التوازن النيتروجين في الجسم.
يوفر ليزين نموا طبيعيا للجسم، يشارك في عمليات تشكيل الدم.
المصادر الرئيسية لنيسين وميثيونين - جبنة كوخ ولحم البقر ولحوم البقر وبعض أنواع الأسماك (COD و Pike Perch و Herring). تم العثور على التربتوفان في كميات مثالية في Offal، لحم العجل واللعبة. infarkta.
الأحماض الأمينية للصحة والحيوية والجمال
بالنسبة للزيادة الناجحة في كتلة العضلات في كمال الاجسام، يتم استخدام مجمعات الأحماض الأمينية التي تتكون من leucine isoleucine والصيد.
للحفاظ على النشط أثناء التدريب، يتم استخدام الرياضيين كميثيونين وجليسين والأرجينين أو المنتجات التي تحتوي عليها كمضافات.
بالنسبة لأي شخص يقود أسلوب حياة صحي نشط، هناك حاجة إلى الأطعمة الخاصة، والتي تحتوي على عدد من الأحماض الأمينية اللازمة للحفاظ على شكل مادي ممتاز، واستعادة سريعة للقوى أو حرق الدهون الإضافية أو تراكم العضلات.
الدهون
الدهون - المواد الزيتية غير القابلة للذوبان أو الدهنية التي يمكن استخراجها من المذيبات غير القطبية من الخلايا. هذه مجموعة غير متجانسة من المركبات، ذات الصلة بشكل مباشر أو غير مباشر بالأحماض الدهنية.
وظائف الدهون البيولوجية:
1) مصدر الطاقة التي يمكن ختمها لفترة طويلة؛
2) المشاركة في تشكيل أغشية الخلايا؛
3) مصدر الفيتامينات القابلة للذوبان في الدهون، وجزيئات الإشارة والأحماض الدهنية التي لا غنى عنها؛
4) العزل الحراري.
5) الدهون غير القطبية تعمل كوجز عازل كهربائي، وتوفير الانتشار السريع موجات الاستقطاب على طول الألياف العصبية Myqueized؛
6) المشاركة في تشكيل البروتينات الدهنية.
الأحماض الدهنية - المكونات الهيكلية لمعظم الدهون. هذه هي الأحماض العضوية الطويلة التي تحتوي على ذرات من 4 إلى 24 ذرات الكربون، وهي تحتوي على مجموعة كربوكسيل واحدة و "ذيل" هيدروكربوني طويل غير قطبي ". في الخلايا غير موجودة في حالة حر، ولكن فقط في شكل مرتبط بالسير الذاتي. عادة ما تكون الدهون الطبيعية أحماض دهنية ذات عدد كبير من ذرات الكربون، حيث يتم تصنيعها من وحدات Bicarbon التي تشكل سلسلة من ذرات الكربون غير المذابة. العديد من الأحماض الدهنية لديها سندات مزدوجة واحدة أو أكثر - الأحماض الدهنية غير المشبعة.
يتم تقديم أهم الأحماض الدهنية (بعد الصيغة، وعدد ذرات الكربون، الاسم، نقطة الانصهار):
12، لورينوفايا، 44.2 درجة مئوية
14، ميريستنوفا، 53.9 درجة مئوية
16، النخيل، 63.1 حول مع
18، ستيرينوفايا، 69.6 حول مع
18، أوليين، 13.5 درجة مئوية
18، لينوليفايا، -5 حول
18، لينولنوفا، -11 س مع
20، أراشييدون، -49،5 حول
الخصائص العامة للأحماض الدهنية؛
تقريبا جميع تحتوي على عدد حتى من ذرات الكربون،
الأحماض المشبعة في الحيوانات والنباتات هي مرتين في كثير من الأحيان من غير المشبعة،
لا تحتوي الأحماض الدهنية المشبعة على هيكل خطي جامد، لديهم مرونة كبيرة ويمكن أن تأخذ مطابقات مختلفة،
في معظم الأحماض الدهنية، يوجد بوند مزدوج بين ذرات الكربون التاسعة والعشرين (δ 9)،
عادة ما توجد سندات مزدوجة إضافية بين العلاقات بين δ 9-Double ونهاية الميثيل للسلسلة،
سندان مزدوجان في الأحماض الدهنية لا يترافق، هناك دائما مجموعة ميثيلين بينهما،
السندات المزدوجة من جميع الأحماض الدهنية الطبيعية تقريبا في رابطة الدول المستقلة-Conformation، مما يؤدي إلى ثني قوي من سلسلة الأليفاتية وهيكل أكثر صلابة،
في درجة حرارة الجسم، توجد الأحماض الدهنية المشبعة في حالة شمع صلبة، والأحماض الدهنية غير المشبعة سوائل،
الصوديوم وصابون الأحماض الدهنية البوتاسيوم قادرة على استحلاب الزيوت والدهون غير القابلة للذوبان والصابون في الكالسيوم والمغنيسيوم من الأحماض الدهنية تذوب بشدة ولا تحاكي الدهون.
في الدهون الغشاء من البكتيريا هناك أحماض دهنية غير عادية والكحول. يتم تكييف العديد من السلالات البكتيرية التي تحتوي على هذه الدهون (Thermophiles و Acidophiles و Halofila) مع الظروف المتطرفة.
israest.
مضطرب
cyclopropan تحتوي على
ω--cyclohexyl المحتوي على
شخص غريب
cyclopentanfitanyls.
يتميز تكوين الدهون البكتيرية من قبل مجموعة كبيرة ومتنوعة من الأحماض الدهنية من أنواع مختلفة اكتسبت قيمة معيار التصنيفي لتحديد الكائنات الحية.
في الحيوانات، فإن مشتقات حمض الأرجيدونيون المهمة هي الديوانة الدينية من البروستاجباندينات، الطبربوكسانيس وليكوتريات، جنبا إلى جنب في مجموعة من eikosanoids وتمتلك نشاطا بيولوجيا واسع للغاية.
البروستاجلاندين ح 2.
تصنيف الدهون:
1. triacylglisserids. (الدهون) هي استرات من الكحول الجلسرين وثلاثة جزيئات الأحماض الدهنية. أنها تشكل العنصر الرئيسي في مستودع الخلايا النباتية والحيوانية الدهنية. لا توجد أغشية لا تحتوي على. تحتوي Triacylglunides البسيطة على بقايا الأحماض الدهنية مماثلة في جميع المراكز الثلاثة (Tristearine، Tripaltitin، Triolein). مختلطة تحتوي على أحماض دهنية مختلفة. من حيث الوزن المحدد، المياه قابلة للذوبان في الكلوروفورم، البنزين، والأثير. تتحلل عند الغليان بالأحماض أو القواعد، أو تحت عمل Lipase. في الخلايا في ظل الظروف العادية، يتم تحديد الفحص الذاتي للدهون غير المشبعة تماما بسبب وجود فيتامين E، والإنزيمات المختلفة وحمض الأسكوربيك. في الخلايا المتخصصة من أنسجة مفرق بمخيارات الحيوانات، يمكن تخزين كمية هائلة من ثلاثي الدراسات الثلاثية في شكل قطرات الدهون التي تملأ حجم الخلية بأكملها تقريبا. في شكل جليكوجين، يمكن للجسم تخزين الطاقة لمدة لا تزيد عن يوم. يمكن ل Triacyl Glycerides أسهم الطاقة لعدة أشهر، حيث يمكن تخزينها بكميات كبيرة جدا في شكل نقي وغير مجفف عمليا ووزن الوحدة فيها هي ضعف الطاقة مما كانت عليه في الكربوهيدرات. بالإضافة إلى ذلك، تشكل Triacylglyclyclignides تحت الجلد الطبقة العازلة للحرارة التي تحمي الجسم من عمل درجات حرارة منخفضة للغاية.
الدهون محايدة
تستخدم الثوابت التالية الثوابت التالية خصائص خصائص الدهون:
رقم الحمض - كمية ملغ من كوف المطلوبة لتحييد
الأحماض الدهنية المجانية الواردة في 1 غرام من الدهون؛
عدد الغشيات هو مقدار ملغ من المخروط، الضروري للتحلل المائي
الدهون المحايدة وتحييد جميع الأحماض الدهنية،
رقم اليود - عدد غرام اليود المرتبطة 100 غرام من الدهون،
يميز درجة عدم اتجاه هذه الدهون.
2. الشمع - هذه هي استرات تشكلت الأحماض الدهنية الطويلة وسلسلة طويلة الكحول. في الحيوانات الفقري، يقوم الشمع الذي يفرزه الغدد الجلدية بأداء وظيفة الطلاء الواقي الذي يزيوف ويخفف الجلد، كما يحميها من الماء. تغطي طبقة الشمع بالشعر والصوف والفراء والريش الحيواني، وكذلك أوراق العديد من النباتات. يتم إنتاج الشمع وتستخدم بكميات كبيرة جدا مع الكائنات البحرية، وخاصة العوالق التي تعمل من خلالها كشكل رئيسي لتراكم وقود الخلايا العالية كالوم.
spermacet، احصل على من الدماغ الدماغي
شمع العسل
3. فسفوجليسليبيدا. - خدمة المكونات الهيكلية الرئيسية للأغشية ولا تحتفظ أبدا بكميات كبيرة. تأكد من احتواء Glycerin الكحول البكالي وحمض الفوسفوريك ومخلفات الأحماض الدهنية.
لا يزال من الممكن تقسيم الفسفوغليسريدروليبريات للهيكل الكيميائي إلى عدة أنواع:
1) الفوسفوليبيدز - تتكون من الجلسرين، ومخلفات الحمض الدهني حسب الموقف الأول والثاني للجلسرين وبقايا حمض الفوسفوريك، والتي تتصل بقايا كحول آخر (الإيثانولامين، الكولين، سيرين، إينوسيتول). كقاعدة عامة، حمض دهني في الموضع الأول المشبعة، وفي 2nd غير مشبعة.
حمض الفوسفاتيد - مادة المصدر لتوليف الفسفوليبيدات الأخرى، في الأنسجة الواردة في كميات صغيرة
فسفاتيديثانولامين (كيفالين)
فوسفاتيل كولين (الليسيثين)، هو عمليا لا في البكتيريا
فسفاتيديليرين
الفوسفاتيديلوسيتول - سلف رسلين ثانويين مهمين (وسطاء) Diagylglycerin و Inositol-1،4،5-Triphoshosphast
2) Plasmaogens - PhosphoglyzolipiDs، حيث واحدة من سلاسل الكربوهيدرات الأصلية هي الأثير الفينيل بسيط. لم يتم العثور على Plasmagens في النباتات. يتم تمثيل Plasmaogens الإيثانولامينيك على نطاق واسع في المايلين وفي شبكية ساركوبلازمية من القلب.
الإيثانولامينالزمالون
3) تشكلت Lysophospholipids من الفوسفوليبيدات في الانقسام الأنزيمي لأحد بقايا Acyl. في سوبنتين، يحتوي السم على الفوسفوليباز A 2، والذي يشكل Lysophosphatides مع تأثير الانحلال؛
4) Cardiolipins - يتم تشكيل الفوسفوليبيد للأغشية الداخلية للبكتيريا و Mito-Chondria عند التفاعل مع الجلسرين من بقايا حمض الفوسفاتية:
cardiolipin.
4. الفوسفسفوليبيدس - وظائف الجلسرين فيها تؤدي sefingosin - aminoospyrt مع سلسلة أليفاتية طويلة. لا تحتوي على الجلسرين. بكميات كبيرة موجودة في أغشية الخلايا من الأنسجة العصبية والدماغ. في أغشية الخلايا النباتية والبكتيرية، تكون الفوسففاتيوبرز نادرة. تسمى مشتقات Sphingosin من قبل بقايا المجموعة الأمينية للأحماض الدهنية السيراميدات. يمثل الممثل الأكثر أهمية في هذه المجموعة SPhingomylin (Ceramide-1-Phosphocholine). إنه موجود في معظم أغشية الخلايا الحيوانية، لا سيما الكثير منه في الأغماد المايلين من أنواع معينة من الخلايا العصبية.
sfigomyelin.
sfingosin.
5. glycoglyclipid -الدهونات التي في موضعها في الموضع 3 من Glycerol هي الكربوهيدرات المرفقة مع اتصال جليكوسيد، لا تحتوي مجموعة الفوسفات على. يتم تمثيل glycoglyclycerolibids على نطاق واسع في أغشية الكلوروبلاست، وكذلك في الطحالب والبكتيريا الأزرق والأخضر. Montoglactosyldiacylglycerol هو الدهون القطبي الأكثر شيوعا في الطبيعة، حيث يمثل نصيبها لنصف كل كلورباتس تايلاكويد غشاء الدهون:
montoglactosyldiacylglycerol.
6. glycosfingolibids.- بنيت من سيفينجوسين، بقايا الأحماض الدهنية وأوليغوساسيد. وترد أساسا في جميع الأنسجة، وخاصة في طبقة الدهون الخارجي من أغشية البلازما. ليس لديهم مجموعة فوسفات وهم لا يحملون تهمة كهربائية. يمكن تقسيم glycosphingolipids إلى نوعين آخرين:
1) المخيخون هم ممثلون أبسط عن هذه المجموعة. غالاسة المجرة في غلايات خلايا الدماغ بشكل رئيسي بشكل أساسي، في حين حاضر الألبوب الغدة الدرقية في أغشية الخلايا الأخرى. يتم تجميع الأخطاء الخبيثة التي تحتوي على اثنين أو ثلاثة أو أربعة بقايا سكريات بشكل رئيسي في الطبقة الخارجية من أغشية الخلية.
galactocoreborroproid.
2) العقدة هي الأكثر تعقيدا glycosphingolipids. تشكل رؤوسهم القطبية الكبيرة جدا من قبل العديد من بقايا السكريات. بالنسبة لهم، يتميز بالوجود في الموضع الشديد من بقايا واحدة أو أكثر من حاملة حمض N-Acetylneiramine (Sialo) الحمضي في رسوم سلبية PH 7. في المادة الرمادية من دماغ العقبة، حوالي 6٪ من الدهون الغشاء حوالي 6٪. العشاب هي مكونات مهمة من أقسام مستقبلات محددة تقع على سطح أغشية الخلية. لذلك هم في تلك الأقسام المحددة من النهايات العصبية، حيث ربط جزيئات الناقل العصبي في عملية النقل الكيميائي للنبض من خلية عصبية إلى أخرى.
7. IsopRyidoids. - مشتقات الأيزوبرين (النموذج النشط - الفوسفات 5-ISOPENTE-NOILD) أداء مجموعة واسعة من الوظائف.
isopren 5-isopenthenyldiff fosposphate
القدرة على توليف ISOPRENODERS محددة هي مميزة فقط من خلال بعض أنواع الحيوانات والنباتات.
1) مطاط - توليف عدة أنواع من النباتات، وخاصة جغريا البرازيلي:
جزء من المطاط
2) الفيتامينات القابلة للذوبان في الدهون A، D، E، K (بسبب التقارب الهيكلية والوظيفية مع هرمونات الستيرويد يعزى الآن إلى الهرمونات):
فيتامين أ
فيتامين E.
فيتامين ك.
3) هرمونات نمو الحيوانات - حمض الشبكية في الفقاريات ونوتو نينا في الحشرات:
حمض الريتينويك
نوشين
حمض الشبكي هو مشتق هرموني لفيتامين (أ) يحفز نمو وتمايز الخلايا، Neoskyn - هرمونات الحشرات، تحفيز نمو اليرقات والفرامل تعطيل، هي ecdizon؛
4) الهرمونات الخضراوات - حمض chipcose، هو phytogormon المجهدة التي تطلق النظام الاستجابة المناعية للنباتات، تتجلى في الاستقرار لأخطر مسببات الأمراض:
المطلق الأحماض
5) Terpene - العديد من المواد العطرة والزيوت الأساسية للنباتات مع تأثير البكتيريا والفطريات؛ تسمى مركبات روابط إيزوبرينين رتيبة، من ثلاثة - Sesquitetspets، من ستة مضاعفات:
كامفورا تيمول
6) المنشطات - مواد قابلة للذوبان في الدهون المعقدة تستند جزيئاتها على cyclopentaneryrofenanthren (في جوهرها - Traiterpene). الستريت الرئيسي في الأنسجة الحيوانية هو كحول الكوليسترول (الكوليسترول). تعد الكوليسترول وأثيرها بأحماض دهنية طويلة السلسلة مكونات مهمة في بروتين الدهون البروتينات البلازما، وكذلك غشاء الخلية الخارجي. نظرا لحقيقة أن أربع حلقات مكثفة تخلق هيكل جامد، فإن وجود الكوليسترول في الغشاء ينظم سيولة الغشاء في درجات الحرارة القصوى. تحتوي النباتات والكائنات الحية الدقيقة على مركبات ذات صلة - Ergosterine، stigmasmasmine و β-sitostlin.
الكوليسترول
ergosterin.
stigmasterin.
β-sitosterin.
يتم تشكيل الأحماض الصفراء من الكوليسترول في الجسم. أنها توفر ذوبان الكوليسترول في الصفراء والمساهمة في هضم الدهون في الأمعاء.
حمض الأبدان
يتم تشكيل هرمونات الستيرويد من الكوليسترول - جزيئات الإشارة الدهنية، وتنظيم عملية التمثيل الغذائي والنمو والتكاثر. في جسم الإنسان، ستة هرمونات الستيرويد هي الرائد:
كورتيزول الألدوستيرون
هرمون تستوستيرون Estradiol.
البروجسترون كالكسيترول
Calcitrol - فيتامين (د)، الذي يحتوي على نشاط هرمون، يختلف عن هرمونات الفقاريات، ولكن تم بناؤه أيضا على الكوليسترول. تم الكشف عن الحلقة الموجودة بسبب الاستجابة التي تعتمد على الضوء.
مشتق الكوليسترول هو الهرمونات تعطيل الحشرات والعناكب والقشريات - Edizon. توجد أيضا الهرمونات الستيرويد وظيفة الإشارة في النباتات.
7) شهواني الدهون يحملون جزيئات البروتين أو غيرها من الاتصالات على الغشاء:
ubiquinon.
كما نرى، لا ترى الدهون البوليمرات في المعنى الحرفي للكلمة، على حد سواء في التمثيل الغذائي وهيكليا، فهي قريبة من حامض البولوميميك الموجود في البكتيريا - وهي مادة احتياجية مهمة. يتكون هذا البوليمر المخفض بشدة حصريا من وحدات حمض D-β-Hydroxymalaic متصل بواسطة Reser Bond. تحتوي كل سلسلة حوالي 1500 مخلفات. الهيكل هو حلز دوامة حقل مدمجة، حوالي 90 سلاسل مكدسة بتشكيل طبقة رقيقة في الخلايا البكتيرية.
حمض بولي D--Oxymalassic
الأحماض الأمينية تسمى أحماض الكربوكسيل التي تحتوي على مجموعة أمينية ومجموعة كاربوكسيل. الأحماض الأمينية الطبيعية هي أحماض 2 أمينوكاروكسيليات، أو أحماض α-Amino، على الرغم من وجود أحماض أمينية مثل β-Alanine، Taurine، حمض الأمينوباسينغ. تبدو صيغة الحمض الأمينية الأمينية المعمم مثل هذا:
في الأحماض الأمينية ألف-الأمينية عند ذرية الكربون، هناك أربعة بدائل مختلفة، وهذا هو، جميع الأحماض الأمينية α، باستثناء جليسين، ذرة الكربون غير المتماثلة (شيرال) ووجود في اثنين من enantiomers - الأحماض الأمينية وبعد الأحماض الأمينية الطبيعية تنتمي إلى L- الصف. تم العثور على الأحماض الأمينية في البكتيريا ومضادات حيوية الببتيد.
يمكن أن توجد جميع الأحماض الأمينية في حلول مائية في شكل أيونات ثنائية القطبية، ويعتمد شحنتها الإجمالية على درجة الحموضة على درجة الحموضة من الوسيلة. وتسمى قيمة الرقم الهيدروجيني في أي تكلفة إجمالية صفر، نقطة إكسلافة. في النقطة الضرورية للحمض الأميني هو Zwitter-ion، أي مجموعة أمين بروتونات، ويتم فصل Carboxyl-Naya. في المنطقة المحايدة من الرقم الهيدروجيني، معظم الأحماض الأمينية هي أيونات Zwitter:
الأحماض الأمينية لا تمتص الضوء في المنطقة المرئية من الطيف، والأحماض الأمينية العطرية تمتص الضوء في منطقة الأشعة فوق البنفسجية للطيف: التربتوفان والتيروزين في 280 نانومتر، فينيلالانين - في 260 نانومتر.
بعض التفاعلات الكيميائية هي مميزة للأحماض الأمينية، وهي ذات أهمية كبيرة للممارسة المختبرية: لون نينجيدرين عينة على مجموعة α-Amino، وسيمتي التفاعل من Sulfhydryl، والفينول وغيرها من المجموعات من الجذور الأحماض الأمينية، والكيلي وتشكيل قواعد شيف المجموعات الأمينية، استئصال مجموعات الكربوكسيل.
الدور البيولوجي للأحماض الأمينية:
1) هي عناصر هيكلية من الببتيدات والبروتينات، ما يسمى الأحماض الأمينية البروتينية. تشمل البروتينات 20 من الأحماض الأمينية، والتي يتم ترميزها بواسطة رمز وراثي وإدراجها في البروتينات في المعالجة المؤيدة للترجمة، قد يكون بعضها من فسفوريا أو أنلاطية أو هيدروكسيلية؛
2) قد تكون العناصر الهيكلية للمركبات الطبيعية الأخرى - التعيينات، الأحماض الصفراء، المضادات الحيوية؛
3) هي جزيئات الإشارة. بعض الأحماض الأمينية هي الناقلات العصبية أو السلائف من الناقلات العصبية والهرمونات والديدان؛
4) هي الأيضات الأساسية، على سبيل المثال، بعض الأحماض الأمينية هي سلائف من القلويات النباتية، أو بمثابة مانحين النيتروجين، أو مكونات الطاقة الحيوية.
يعتمد تصنيف الأحماض الأمينية البروتينية على هيكل وقطبية السلاسل الجانبية:
1. الأحماض الأمينية الأليفاتية:
جليسين، غلي.، ز، جلي
ألانيني علاء، أ، علاء
فالين، الفتحة، v، val *
leucine. ليو، l، leu *
isoleucine. إيل، أنا، إيل *
لا تحتوي هذه الأحماض الأمينية على سلسلة جانبية من المخيف والمجموعات الدورية وتتميز بأقطتية منخفضة وضوحا بشكل واضح.
السيستين، رابطة الدول المستقلة، ج، cys
الميثيونين التقى.، م، التقى *
3. الأحماض الأمينية العطرية:
فينيلالانين فين، F، PHE *
تيروزين تير، ذ، tyr
التربتوفان ثلاثة، ث، TRP *
gistidin، جيسح، له
الأحماض الأمينية العطرية تحتوي على دورات استقرار مرنان مرسوم. في هذه المجموعة، فقط الحمض الأميني فينيلالانين يعرض قطبية منخفضة، يتميز التيروزين وتتريبتوفان بطبقته الملحوثة والنسج - حتى قطبية عالية. يمكن أن يعزى Gistidine إلى الأحماض الأمينية الرئيسية.
4. الأحماض الأمينية المحايدة:
سيرين سر.، S، سر
ثرونين tre.، ر، thr *
الهليون، asn. ن، arn.
الجلوتامين، gln،س، gln.
الأحماض الأمينية المحايدة تحتوي على مجموعات هيدروكسيل أو كربوكساميد. على الرغم من أن أميد مجموعات من جزيئات غير أيونية ومنادل الناطقة من الأنسجة.
5. الأحماض الأمينية الحامضة:
حمض الهلالية (الأسبارتات)، asp.، د، آسيا
حمض الجلوتاميك (الغلوتامات)، عميق ه، glu
تتأين مجموعات Carboxyms من سلاسل الأحماض الأمينية الحمضية بالكامل في مجموعة كاملة من القيم الفسيولوجية PC.
6. الأحماض الأمينية الأساسية:
ليزين، L. من، K، LYS *
arginine. arg.، ص، arg
السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية الرئيسية تبدد بالكامل في المنطقة المحايدة من درجة الحموضة. الحمض الأميني الأساسي للغاية والقطبي للغاية هو Arginine يحتوي على مجموعة غوانيدين.
7. حمض ايمينو:
البرولين طليعة، ص، برو
تتكون السلسلة الجانبية من البرولين من دورة من خمسة أعضاء والتي تضم ذرة ألفا كربون ومجموعة α-Amino. لذلك، البرولين، والتحدث بدقة، ليست أمينية، ولكن حمض إيزيني. ذرة النيتروجين في الحلبة هي قاعدة ضعيفة ولا يتم تبليغها في قيم الهيدروجيني الفسيولوجي. نظرا للهيكل الدوري للبرولين يؤدي الانضمام إلى سلسلة Polypeptide، وهو أمر مهم للغاية للهيكل الكولاجين.
لا يمكن تصنيع بعض الأحماض الأمينية المدرجة في جسم الإنسان ويجب أن تأتي مع الطعام. هذه هي الأحماض الأمينية التي لا غنى عنها ملحوظ مع العلامات النجمية.
كما ذكر أعلاه، فإن الأحماض الأمينية البروتينية هي سلائف بعض الجزيئات القيمة النشطة بيولوجيا.
يتم تضمين اثنين من الأمين الحيوي β-Alanine وسيستيمين في كينزيم أ (الممورات - مشتقات الفيتامينات القابلة للذوبان في الماء، مما يشكل مركزا نشطا من الإنزيمات المعقدة). يتم تشكيل β-Alanine بواسطة Decarboxymation من حمض الأسبارتيك، وسيسيسمين بتصنيف كيستين:
β-Alanine cistemine
بقايا حمض الجلوتاميك جزء من حمض Tetrahydrofoliic آخر، مشتق فيتامين ب مع.
الجزيئات القيمة ذات القيمة البيولوجية الأخرى هي تصريف حمض الصفراء مع جليسين الأحماض الأمينية. هذه التقليل هي أحماض أقوى من الأساس، يتم تشكيلها في الكبد وهي موجودة في الصفراء في شكل أملاح.
حمض غليكوتشول
الأحماض الأمينية البروتينية هي سلائف بعض المضادات الحيوية - المواد الفعالة بيولوجيا تجميعها من قبل الكائنات الحية الدقيقة والاستنساخ الساحق للبكتيريا والفيروسات والخلايا. الأكثر شهرة من هذه هي البنسلين والسيفالوسبورينات التي تشكل مجموعة من المضادات الحيوية وحزب β-Lactam والعفن الناتج عن القالب البلايكيليوم.وبعد يتميزون بالوجود في هيكل حلقة β-Lactam التفاعلية التي تمنع تخليق الجدران الخلية من الكائنات الحية الدقيقة السلبية الجرام.
الصيغة العامة البنسلين
من الأحماض الأمينية عن طريق ديكوربيكوكسيل، يتم الحصول على الأمينات الحيوية - الناقلات العصبية والهرمونات والديدان.
الأحماض الأمينية الجليكين والجلوتامات نفسها هي الناقلات العصبية في الجهاز العصبي المركزي.
مشتقات الأحماض الأمينية هي أيضا قلويدات - مركبات تحتوي على النيتروجين الطبيعي من الطبيعة الرئيسية مما يؤدي إلى النمو. هذه المركبات هي المركبات الفسيولوجية النشطة بشكل استثنائي تستخدم على نطاق واسع في الطب. أمثلة على القلويات، Papaverine Phenylalanine Papaverine، Isoquinoline Alkaloid Sppy (Spasmolitic)، ومشتق Tryptophan في Fizostigmin، قلويد من الفاصوليا البيضاء (الدواء المضاد للزبدة)
papaverin fizostigmin.
الأحماض الأمينية هي أشياء شعبية للغاية من التكنولوجيا الحيوية. هناك العديد من المتغيرات من التوليف الكيميائي للأحماض الأمينية، ولكن نتيجة لذلك، يتم الحصول على Racemates الأحماض الأمينية. نظرا لأن L- إيزومرات الأحماض الأمينية فقط مناسبة لصناعة الأغذية والأدوية، يجب تقسيم المزيجات المتنوعة إلى enantiommers، والتي تمثل مشكلة خطيرة. لذلك، فإن النهج التكنولوجي الحيوي أكثر شيوعا: التوليف الأنزيمي مع الإنزيمات المتجمدة والتوليف الميكروبيولوجي مع خلايا ميكروبية عددا صحيحا. في كل من الحالات الأخيرة، يتم الحصول على نظافة L- الأيزومرات.
يتم استخدام الأحماض الأمينية كمكملات غذائية ومكونات الأعلاف. حمض الجلوتاميك يعزز طعم اللحوم والفيد والديدان تحسين طعم منتجات المخابز، يتم استخدام جلايسين وسيستين كأضادات مضادة للأكسدة أثناء الحفظ. D- TREPTOPHAN يمكن أن يكون بديلا السكر، لأنها أحلى الكثير. يضاف ليسين إلى حيوانات الغذاء، لأن معظم البروتينات النباتية تحتوي على عدد صغير من الأحماض الأمينية اللااسين لا يمكن الاستغناء عنه.
تستخدم الأحماض الأمينية على نطاق واسع في الممارسة الطبية. هذه هي الأحماض الأمينية مثل الميثيونين والنسيديدي وحمض الجلوتاميك والأسسبارتيك، جلايسين، السيستين، فالين.
في العقد الماضي، بدأت الأحماض الأمينية في إضافة إلى معدات التجميل لرعاية الجلد والشعر.
يتم استخدام الأحماض الأمينية المعدلة كيميائيا على نطاق واسع في الصناعة حيث أن السطحي في توليف البوليمرات، أثناء إنتاج المنظفات، المستحلبات، إضافات إلى الوقود.